stringtranslate.com

Двигательный белок

Кинезин «ходит» по микротрубочке, используя динамику белков в наномасштабах

Моторные белки — это класс молекулярных моторов , которые могут перемещаться по цитоскелету клеток. Они преобразуют химическую энергию в механическую работу путем гидролиза АТФ . Однако вращение жгутиков осуществляется с помощью протонного насоса . [ необходима цитата ]

Клеточные функции

Действие миозина вдоль актиновых нитей вызывает укорачивание и удлинение саркомера, что отвечает за сокращение и расслабление мышц соответственно.

Моторные белки являются движущей силой наиболее активного транспорта белков и везикул в цитоплазме . Кинезины и цитоплазматические динеины играют существенную роль во внутриклеточном транспорте, таком как аксональный транспорт , а также в формировании веретенного аппарата и разделении хромосом во время митоза и мейоза . Аксонемальный динеин , обнаруженный в ресничках и жгутиках , имеет решающее значение для подвижности клеток , например, в сперматозоидах , и транспорта жидкости, например, в трахее. Мышечный белок миозин «двигает» сокращение мышечных волокон у животных.

Заболевания, связанные с дефектами двигательных белков

Важность моторных белков в клетках становится очевидной, когда они не выполняют свою функцию. Например, дефицит кинезина был идентифицирован как причина болезни Шарко-Мари-Тута и некоторых заболеваний почек . Дефицит динеина может привести к хроническим инфекциям дыхательных путей , поскольку реснички не могут функционировать без динеина. Многочисленные дефициты миозина связаны с болезненными состояниями и генетическими синдромами. Поскольку миозин II необходим для сокращения мышц, дефекты мышечного миозина предсказуемо вызывают миопатии. Миозин необходим в процессе слуха из-за своей роли в росте стереоцилий, поэтому дефекты в структуре белка миозина могут привести к синдрому Ашера и несиндромной глухоте . [1]

Цитоскелетные моторные белки

Моторные белки, использующие цитоскелет для движения, делятся на две категории в зависимости от их субстрата : микрофиламенты или микротрубочки . Актиновые моторы, такие как миозин, движутся вдоль микрофиламентов посредством взаимодействия с актином , а микротрубочковые моторы, такие как динеин и кинезин, движутся вдоль микротрубочек посредством взаимодействия с тубулином .

Существует два основных типа микротрубочковых двигателей: двигатели с плюсовым концом и двигатели с минусовым концом, в зависимости от направления, в котором они «движутся» по кабелям микротрубочек внутри клетки.

Актиновые двигатели

Миозин

Миозины — это суперсемейство актиновых моторных белков , которые преобразуют химическую энергию в форме АТФ в механическую энергию, тем самым создавая силу и движение. Первый идентифицированный миозин, миозин II, отвечает за создание мышечного сокращения . Миозин II — это удлиненный белок, который образован из двух тяжелых цепей с моторными головками и двух легких цепей. Каждая головка миозина содержит актин и сайт связывания АТФ. Головки миозина связывают и гидролизуют АТФ, что обеспечивает энергию для движения к плюс-концу актиновой нити. Миозины II также жизненно важны в процессе деления клеток . Например, немышечные биполярные толстые нити миозина II обеспечивают силу сокращения, необходимую для разделения клетки на две дочерние клетки во время цитокинеза. Помимо миозина II, многие другие типы миозина отвечают за различные движения немышечных клеток. Например, миозин участвует во внутриклеточной организации и выпячивании богатых актином структур на поверхности клетки. Миозин V участвует в транспорте везикул и органелл. [2] [3] Миозин XI участвует в цитоплазматическом потоке , при котором движение вдоль сетей микрофиламентов в клетке позволяет органеллам и цитоплазме течь в определенном направлении. [4] Известно восемнадцать различных классов миозинов. [5]

Геномное представление миозиновых моторов: [6]

Микротрубчатые моторы

Кинезин

Кинезины — это суперсемейство родственных моторных белков, которые используют микротрубочковый трек в антероградном движении. Они жизненно важны для формирования веретена при митотическом и мейотическом разделении хромосом во время деления клетки, а также отвечают за перемещение митохондрий , телец Гольджи и везикул внутри эукариотических клеток . Кинезины имеют две тяжелые цепи и две легкие цепи на активный мотор. Два глобулярных головных моторных домена в тяжелых цепях могут преобразовывать химическую энергию гидролиза АТФ в механическую работу для перемещения вдоль микротрубочек. [7] Направление, в котором транспортируется груз, может быть к плюс-концу или к минус-концу, в зависимости от типа кинезина. В целом, кинезины с N-концевыми моторными доменами перемещают свой груз к плюс-концам микротрубочек, расположенных на периферии клетки, в то время как кинезины с C-концевыми моторными доменами перемещают груз к минус-концам микротрубочек, расположенных в ядре. Известно четырнадцать различных семейств кинезинов, а также некоторые дополнительные кинезиноподобные белки, которые не могут быть отнесены к этим семействам. [8]

Геномное представление кинезиновых моторов: [6]

Динеин

Динеины — это микротрубочковые моторы, способные к ретроградному скользящему движению. Динеиновые комплексы намного больше и сложнее, чем кинезиновые и миозиновые моторы. Динеины состоят из двух или трех тяжелых цепей и большого и переменного числа связанных легких цепей. Динеины управляют внутриклеточным транспортом к минус-концу микротрубочек, который находится в центре организации микротрубочек около ядра. [9] Семейство динеинов имеет две основные ветви. Аксонемальные динеины облегчают биение ресничек и жгутиков за счет быстрых и эффективных скользящих движений микротрубочек. Другая ветвь — цитоплазматические динеины, которые облегчают транспортировку внутриклеточных грузов. По сравнению с 15 типами аксонемальных динеинов известны только две цитоплазматические формы. [10]

Геномное представление динеиновых моторов: [6]

Специфические для завода двигатели

В отличие от животных , грибов и несосудистых растений , клетки цветковых растений лишены динеиновых моторов. Однако они содержат большее количество различных кинезинов. Многие из этих специфичных для растений групп кинезинов специализированы для функций во время митоза растительных клеток . [11] Растительные клетки отличаются от животных тем, что у них есть клеточная стенка . Во время митоза новая клеточная стенка строится путем формирования клеточной пластинки, начинающейся в центре клетки. Этот процесс облегчается фрагмопластом , массивом микротрубочек, уникальным для митоза растительных клеток. Строительство клеточной пластинки и, в конечном счете, новой клеточной стенки требует кинезиноподобных моторных белков. [12]

Другим моторным белком, необходимым для деления растительных клеток, является кинезиноподобный белок, связывающий кальмодулин (KCBP), который уникален для растений и представляет собой частично кинезин, частично миозин. [13]

Другие молекулярные моторы

Помимо вышеперечисленных моторных белков, существует еще много типов белков, способных генерировать силы и крутящий момент в клетке. Многие из этих молекулярных моторов повсеместно встречаются как в прокариотических , так и в эукариотических клетках, хотя некоторые, например, те, которые связаны с элементами цитоскелета или хроматином , уникальны для эукариот. Моторный белок престин [14] , экспрессируемый в наружных волосковых клетках улитки млекопитающих, производит механическое усиление в улитке. Это прямой преобразователь напряжения в силу, который работает с микросекундной скоростью и обладает пьезоэлектрическими свойствами.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Хирокава Н., Такемура Р. (октябрь 2003 г.). «Биохимическая и молекулярная характеристика заболеваний, связанных с моторными белками». Тенденции в биохимических науках . 28 (10): 558–65. doi :10.1016/j.tibs.2003.08.006. PMID  14559185.
  2. ^ Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002-01-01). "Молекулярные моторы". NCBI - Национальные институты здравоохранения .
  3. ^ Warshaw, DM (февраль 2012 г.). «Наклон и вращение при движении миозина V вдоль актиновых нитей, обнаруженные с помощью поляризации флуоресценции». Журнал общей физиологии . 139 (2): 97–100. doi :10.1085/jgp.201210769. PMC 3269787. PMID  22291143 . 
  4. ^ Hartman MA, Spudich JA (апрель 2012 г.). «Краткий обзор суперсемейства миозинов». Journal of Cell Science . 125 (Pt 7): 1627–32. doi :10.1242/jcs.094300. PMC 3346823 . PMID  22566666. 
  5. ^ Томпсон RF, Лэнгфорд GM (ноябрь 2002 г.). «История эволюции суперсемейства миозинов». The Anatomical Record . 268 (3): 276–89. doi :10.1002/ar.10160. PMID  12382324. S2CID  635349.
  6. ^ abc Vale RD (февраль 2003 г.). «Набор инструментов молекулярного мотора для внутриклеточного транспорта». Cell . 112 (4): 467–80. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00111-9 . PMID  12600311.
  7. ^ Verhey KJ, Kaul N, Soppina V (2011-01-01). «Сборка и движение кинезина в клетках». Annual Review of Biophysics . 40 : 267–88. doi :10.1146/annurev-biophys-042910-155310. PMID  21332353.
  8. ^ Мики Х, Окада И, Хирокава Н (сентябрь 2005 г.). «Анализ суперсемейства кинезинов: понимание структуры и функции». Тенденции в клеточной биологии . 15 (9): 467–76. doi :10.1016/j.tcb.2005.07.006. PMID  16084724.
  9. ^ Roberts AJ, Kon T, Knight PJ, Sutoh K, Burgess SA (ноябрь 2013 г.). «Функции и механика моторных белков динеина». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 14 (11): 713–26. doi :10.1038/nrm3667. PMC 3972880. PMID  24064538 . 
  10. ^ Mallik R, Gross SP (ноябрь 2004 г.). «Молекулярные моторы: стратегии для совместного проживания». Current Biology . 14 (22): R971-82. doi : 10.1016/j.cub.2004.10.046 . PMID  15556858. S2CID  14240073.
  11. ^ Vanstraelen M, Inzé D, Geelen D (апрель 2006 г.). «Митоз-специфические кинезины у Arabidopsis». Trends in Plant Science . 11 (4): 167–75. doi :10.1016/j.tplants.2006.02.004. hdl : 1854/LU-364298 . PMID  16530461.
  12. ^ Смит LG (март 2002). «Цитокинез растений: движение к финишу». Current Biology . 12 (6): R206-8. doi : 10.1016/S0960-9822(02)00751-0 . PMID  11909547.
  13. ^ Абдель-Гани SE, Дэй IS, Симмонс MP, Кугренс P, Редди AS (июль 2005 г.). «Происхождение и эволюция белка, связывающего кинезин-подобный кальмодулин». Физиология растений . 138 (3): 1711–22. doi :10.1104/pp.105.060913. PMC 1176440. PMID 15951483  . 
  14. ^ Dallos P, Fakler B (февраль 2002 г.). «Prestin, a new type of motor protein». Nature Reviews. Molecular Cell Biology . 3 (2): 104–11. doi :10.1038/nrm730. PMID  11836512. S2CID  7333228.

Внешние ссылки