stringtranslate.com

РНК-полимераза

РНК-полимераза (фиолетовая) раскручивает двойную спираль ДНК. Она использует одну нить (темно-оранжевую) в качестве шаблона для создания одноцепочечной информационной РНК (зеленой).

В молекулярной биологии РНК -полимераза (сокращенно РНКП или РНКпол ), или, более конкретно, ДНК-зависимая/ДНК-направленная РНК-полимераза ( ДДРП ), представляет собой фермент , который катализирует химические реакции, синтезирующие РНК из ДНК- матрицы.

Используя фермент геликазу , РНК-полимераза локально открывает двухцепочечную ДНК, так что одна цепь открытых нуклеотидов может быть использована в качестве шаблона для синтеза РНК, процесса, называемого транскрипцией . Фактор транскрипции и связанный с ним комплекс посредников транскрипции должны быть присоединены к участку связывания ДНК , называемому промоторной областью, прежде чем РНК-полимераза сможет инициировать раскручивание ДНК в этом положении. РНК-полимераза не только инициирует транскрипцию РНК, она также направляет нуклеотиды в нужное положение, облегчает присоединение и удлинение , обладает внутренними возможностями корректуры и замены, а также способностью распознавания терминации. У эукариот РНК-полимераза может строить цепи длиной до 2,4 миллиона нуклеотидов.

РНК-полимераза производит РНК, которая функционально либо кодирует белок , т.е. информационная РНК (мРНК); либо не кодирует (так называемые «РНК-гены»). Примерами четырех функциональных типов РНК-генов являются:

Транспортная РНК (тРНК)
Переносит определенные аминокислоты в растущие полипептидные цепи в рибосомальном участке синтеза белка во время трансляции ;
Рибосомальная РНК (рРНК)
Встраивается в рибосомы;
МикроРНК (миРНК)
Регулирует активность генов и подавление РНК
Каталитическая РНК ( рибозим )
Функционирует как ферментативно активная молекула РНК.

РНК-полимераза необходима для жизни и встречается во всех живых организмах и многих вирусах . В зависимости от организма РНК-полимераза может быть белковым комплексом (многосубъединичная РНК-полимераза) или состоять только из одной субъединицы (односубъединичная РНК-полимераза, ssRNAP), каждая из которых представляет собой независимую линию. Первая встречается у бактерий , архей и эукариот , имея схожую структуру и механизм. [1] Последняя встречается в фагах , а также в эукариотических хлоропластах и ​​митохондриях и связана с современными ДНК-полимеразами . [2] Эукариотические и архейные РНК-полимеразы имеют больше субъединиц, чем бактериальные, и контролируются по-разному.

Бактерии и археи имеют только одну РНК-полимеразу. Эукариоты имеют несколько типов ядерной РНК-полимеразы, каждая из которых отвечает за синтез определенного подмножества РНК:

  1. РНК-полимераза I синтезирует пре-рРНК 45S ( 35S у дрожжей ), которая созревает и образует основные участки РНК рибосомы.
  2. РНК-полимераза II синтезирует предшественников мРНК и большинства малых РНК и микроРНК.
  3. РНК-полимераза III синтезирует тРНК, рРНК 5S и другие малые РНК, обнаруженные в ядре и цитозоле .
  4. РНК-полимеразы IV и V, обнаруженные в растениях, изучены меньше; они производят siRNA . В дополнение к ssRNAPs хлоропласты также кодируют и используют РНК-полимеразу, подобную бактериальной.

Структура

Гомологичные субъединицы окрашены одинаково: [1]
  оранжевый: α1/RPB3,
  желтый: α2/RPB11,
  пшеница: β/RPB2,
  красный: β′/RPB1,
  розовый: ω/RPB6.

Нобелевская премия по химии 2006 года была присуждена Роджеру Д. Корнбергу за создание подробных молекулярных изображений РНК-полимеразы на различных стадиях процесса транскрипции. [3] [4]

У большинства прокариот один вид РНК-полимеразы транскрибирует все типы РНК. «Сердце» РНК-полимеразы из E. coli состоит из пяти субъединиц: двух альфа (α) субъединиц по 36  кДа , бета (β) субъединицы 150 кДа, бета-премьер-субъединицы (β′) 155 кДа и малой омега (ω) субъединицы. Фактор сигма (σ) связывается с ядром, образуя голофермент. После начала транскрипции фактор может отсоединиться и позволить основному ферменту продолжить свою работу. [5] [6] Комплекс основной РНК-полимеразы образует структуру «клешня краба» или «зажим-челюсть» с внутренним каналом, проходящим по всей длине. [7] Эукариотические и архейные РНК-полимеразы имеют схожую структуру ядра и работают схожим образом, хотя у них есть много дополнительных субъединиц. [8]

Все РНК-полимеразы содержат металлические кофакторы , в частности катионы цинка и магния , которые помогают в процессе транскрипции. [9] [10]

Функция

Электронная микрофотография цепей ДНК, украшенных сотнями молекул РНК-полимеразы, слишком маленьких для разрешения. Каждая РНК-полимераза транскрибирует цепочку РНК , которую можно увидеть ответвляющейся от ДНК. «Начало» указывает на 3′-конец ДНК, где РНК-полимераза инициирует транскрипцию; «Конец» указывает на 5′-конец , где более длинные молекулы РНК полностью транскрибируются.

Контроль процесса транскрипции генов влияет на паттерны экспрессии генов и, таким образом, позволяет клетке адаптироваться к изменяющейся среде, выполнять специализированные роли в организме и поддерживать основные метаболические процессы, необходимые для выживания. Поэтому неудивительно, что активность РНК-полимеразы длительная, сложная и строго регулируемая. У бактерий Escherichia coli идентифицировано более 100 факторов транскрипции , которые изменяют активность РНК-полимеразы. [11]

РНК-полимераза может инициировать транскрипцию в определенных последовательностях ДНК, известных как промоторы . Затем она производит цепочку РНК, которая комплементарна шаблонной цепи ДНК. Процесс добавления нуклеотидов к цепи РНК известен как элонгация; у эукариот РНК-полимераза может строить цепи длиной до 2,4 миллиона нуклеотидов (полная длина гена дистрофина ). РНК-полимераза будет преимущественно высвобождать свой транскрипт РНК в определенных последовательностях ДНК, закодированных в конце генов, которые известны как терминаторы .

Продукты РНКП включают в себя:

РНК-полимераза осуществляет синтез de novo . Она способна делать это, поскольку специфические взаимодействия с инициирующим нуклеотидом жестко удерживают РНК-полимеразу на месте, облегчая химическую атаку на входящий нуклеотид. Такие специфические взаимодействия объясняют, почему РНК-полимераза предпочитает начинать транскрипты с АТФ (за которым следуют ГТФ, УТФ и затем ЦТФ). В отличие от ДНК-полимеразы , РНК-полимераза включает в себя геликазную активность, поэтому для раскручивания ДНК не требуется отдельный фермент.

Действие

Инициация

Связывание РНК-полимеразы у бактерий включает в себя сигма-фактор , распознающий основную область промотора, содержащую элементы −35 и −10 (расположенные перед началом последовательности, которая будет транскрибироваться), а также, в некоторых промоторах, С-концевой домен субъединицы α, распознающий элементы промотора выше по течению. [12] Существует несколько взаимозаменяемых сигма-факторов, каждый из которых распознает отдельный набор промоторов. Например, в E. coli σ 70 экспрессируется при нормальных условиях и распознает промоторы для генов, необходимых в нормальных условиях (« гены домашнего хозяйства »), в то время как σ 32 распознает промоторы для генов, необходимых при высоких температурах (« гены теплового шока »). У архей и эукариот функции бактериального общего фактора транскрипции sigma выполняются несколькими общими факторами транскрипции , которые работают вместе. Закрытый комплекс РНК-полимераза-промотор обычно называют « комплексом преинициации транскрипции ». [13] [14]

После связывания с ДНК РНК-полимераза переключается из закрытого комплекса в открытый. Это изменение включает разделение цепей ДНК для формирования раскрученного участка ДНК приблизительно из 13 п.н., называемого « транскрипционным пузырем ». Суперспирализация играет важную роль в активности полимеразы из-за раскручивания и скручивания ДНК. Поскольку области ДНК перед РНК-полимеразой раскручены, существуют компенсаторные положительные суперспирали. Области за РНК-полимеразой раскручены и присутствуют отрицательные суперспирали. [14]

Побег промоутера

Затем РНК-полимераза начинает синтезировать начальный гетеродуплекс ДНК-РНК с рибонуклеотидами, спаренными с цепью ДНК-матрицы в соответствии с взаимодействиями спаривания оснований Уотсона-Крика. Как отмечено выше, РНК-полимераза устанавливает контакты с промоторной областью. Однако эти стабилизирующие контакты подавляют способность фермента получать доступ к ДНК далее по течению и, таким образом, синтез полноразмерного продукта. Чтобы продолжить синтез РНК, РНК-полимераза должна выйти из промотора. Она должна поддерживать контакты промотора, раскручивая больше ДНК ниже по течению для синтеза, «сжимая» больше ДНК ниже по течению в инициирующий комплекс. [15] Во время перехода выхода промотора РНК-полимераза считается «напряженным промежуточным звеном». Термодинамически стресс накапливается из-за активности раскручивания и уплотнения ДНК. Как только гетеродуплекс ДНК-РНК становится достаточно длинным (~10 п.н.), РНК-полимераза освобождает свои контакты выше по течению и эффективно достигает перехода выхода промотора в фазу удлинения. Гетеродуплекс в активном центре стабилизирует комплекс удлинения.

Однако побег промотора — не единственный результат. РНК-полимераза также может снять стресс, освободив свои контакты ниже по потоку, останавливая транскрипцию. Остановленный транскрибирующий комплекс имеет два варианта: (1) освободить зарождающийся транскрипт и начать заново на промоторе или (2) восстановить новый 3′-OH на зарождающемся транскрипте в активном центре с помощью каталитической активности РНК-полимеразы и возобновить сжатие ДНК для достижения побега промотора. Абортивная инициация , непродуктивный цикл РНК-полимеразы перед переходом побега промотора, приводит к коротким фрагментам РНК длиной около 9 п.н. в процессе, известном как абортивная транскрипция. Степень абортивной инициации зависит от наличия факторов транскрипции и прочности контактов промотора. [16]

Удлинение

Транскрипция РНК-полимеразы II: процесс удлинения транскрипта, обеспечиваемый разборкой нуклеосом.
РНК-полимераза T. aquaticus , изображенная во время удлинения. Части фермента сделаны прозрачными, чтобы сделать путь РНК и ДНК более ясным. Ион магния (желтый) находится в активном центре фермента.

Транскрипционный комплекс из 17 пар оснований имеет гибрид ДНК-РНК из 8 пар оснований, то есть 8 пар оснований включают транскрипт РНК, связанный с цепью ДНК-матрицы. [17] По мере транскрипции рибонуклеотиды добавляются к 3'-концу транскрипта РНК, и комплекс РНКП перемещается вдоль ДНК. Характерные скорости удлинения у прокариот и эукариот составляют около 10–100 нуклеотидов/сек. [18]

Остатки аспартила ( asp ) в РНК-полимеразе будут удерживаться ионами Mg2 + , которые, в свою очередь, будут координировать фосфаты рибонуклеотидов. Первый Mg2 + будет удерживаться на α-фосфате NTP, который будет добавлен. Это позволяет осуществить нуклеофильную атаку 3′-OH из транскрипта РНК, добавляя еще один NTP к цепи. Второй Mg2 + будет удерживаться на пирофосфате NTP. [19] Общее уравнение реакции выглядит следующим образом:

(НМП) n + НТП → (НМП) n+1 + ППi

Верность

В отличие от механизмов корректуры ДНК-полимеразы, механизмы РНК-полимеразы были исследованы лишь недавно. Корректура начинается с отделения неправильно включенного нуклеотида от ДНК-матрицы. Это приостанавливает транскрипцию. Затем полимераза возвращается на одну позицию и расщепляет динуклеотид, содержащий несоответствующий нуклеотид. В РНК-полимеразе это происходит в том же активном центре, который используется для полимеризации, и поэтому заметно отличается от ДНК-полимеразы, где корректура происходит в другом активном центре нуклеазы. [20]

Общая частота ошибок составляет около 10−4–10−6 . [ 21 ]

Прекращение

У бактерий терминация транскрипции РНК может быть rho-зависимой или rho-независимой. Первая основана на rho-факторе , который дестабилизирует гетеродуплекс ДНК-РНК и вызывает высвобождение РНК. [22] Последняя, ​​также известная как внутренняя терминация , основана на палиндромной области ДНК. Транскрипция области вызывает образование «шпильчатой» структуры из петлеобразной транскрипции РНК и связывания ее с собой. Эта шпильчатая структура часто богата парами оснований GC, что делает ее более стабильной, чем сам гибрид ДНК-РНК. В результате гибрид ДНК-РНК из 8 п.н. в транскрипционном комплексе смещается в гибрид из 4 п.н. Эти последние 4 пары оснований являются слабыми парами оснований AU, и весь транскрипт РНК отвалится от ДНК. [23]

Окончание транскрипции у эукариот изучено меньше, чем у бактерий, но включает расщепление нового транскрипта с последующим независимым от шаблона добавлением аденинов на его новом 3'-конце в процессе, называемом полиаденилированием . [24]

Другие организмы

Учитывая, что ДНК- и РНК-полимеразы обе осуществляют зависимую от матрицы полимеризацию нуклеотидов, можно было бы ожидать, что эти два типа ферментов будут структурно связаны. Однако рентгеновские кристаллографические исследования обоих типов ферментов показывают, что, за исключением содержания критического иона Mg2 + в каталитическом центре, они практически не связаны друг с другом; действительно, зависимая от матрицы полимеризация нуклеотидов ферментов, по-видимому, возникла независимо дважды в ходе ранней эволюции клеток. Одна линия привела к современным ДНК-полимеразам и обратным транскриптазам, а также к нескольким односубъединичным РНК-полимеразам (ssRNAP) из фагов и органелл. [2] Другая многосубъединичная РНК-полимеразная линия сформировала все современные клеточные РНК-полимеразы. [25] [1]

Бактерии

У бактерий один и тот же фермент катализирует синтез мРНК и некодирующей РНК (нкРНК) .

РНК-полимераза — это большая молекула. ​​Основной фермент состоит из пяти субъединиц (~400 кДа ): [26]

β′
Субъединица β′ является самой большой субъединицей и кодируется геном rpoC. [27] Субъединица β′ содержит часть активного центра, ответственного за синтез РНК, и содержит некоторые детерминанты для неспецифических для последовательности взаимодействий с ДНК и зарождающейся РНК. Она разделена на две субъединицы в цианобактериях и хлоропластах. [28]
β
Субъединица β является второй по величине субъединицей и кодируется геном rpoB . Субъединица β содержит остальную часть активного центра, ответственного за синтез РНК, а также содержит остальные детерминанты для неспецифических для последовательности взаимодействий с ДНК и зарождающейся РНК.
α (α I и α II )
Две копии субъединицы α, являющейся третьей по величине субъединицей, присутствуют в молекуле РНК-полимеразы: α I и α II (одна и две). Каждая субъединица α содержит два домена: αNTD (N-концевой домен) и αCTD (C-концевой домен). αNTD содержит детерминанты для сборки РНК-полимеразы. αCTD (C-концевой домен) содержит детерминанты для взаимодействия с ДНК промотора, создавая неспецифические для последовательности взаимодействия на большинстве промоторов и специфичные для последовательности взаимодействия на промоторах, содержащих элементы выше по течению, и содержит детерминанты для взаимодействия с регуляторными факторами.
ω
Субъединица ω является наименьшей субъединицей. Субъединица ω облегчает сборку РНКП и стабилизирует собранную РНКП. [29]

Для связывания промоторов ядро ​​РНК-полимеразы связывается с фактором инициации транскрипции сигма (σ) для формирования холофермента РНК-полимеразы. Сигма снижает сродство РНК-полимеразы к неспецифической ДНК, одновременно увеличивая специфичность к промоторам, что позволяет инициировать транскрипцию в правильных местах. Таким образом, полный холофермент состоит из 6 субъединиц: β′βα I и α II ωσ (~450 кДа).

Эукариоты

Структура эукариотической РНК-полимеразы II (светло-голубой) в комплексе с α-аманитином (красный), сильным ядом, обнаруженным в бледной поганке , который воздействует на этот жизненно важный фермент

Эукариоты имеют несколько типов ядерной РНК-полимеразы, каждая из которых отвечает за синтез определенного подмножества РНК. Все они структурно и механически связаны друг с другом и с бактериальной РНК-полимеразой:

  1. РНК-полимераза I синтезирует пре- рРНК 45S (35S у дрожжей), которая созревает в 28S, 18S и 5.8S рРНК, которые образуют основные участки РНК рибосомы . [ 30]
  2. РНК-полимераза II синтезирует предшественников мРНК и большинства мяРНК и микроРНК . [31] Это наиболее изученный тип, и из-за высокого уровня контроля, необходимого для транскрипции, для его связывания с промоторами требуется ряд факторов транскрипции .
  3. РНК-полимераза III синтезирует тРНК , рРНК 5S и другие малые РНК, обнаруженные в ядре и цитозоле . [32]
  4. РНК-полимераза IV синтезирует siRNA в растениях. [33]
  5. РНК-полимераза V синтезирует РНК, участвующие в образовании гетерохроматина , управляемом siRNA, в растениях. [34]

Эукариотические хлоропласты содержат многосубъединичную РНК-полимеразу («PEP, пластид-кодируемая полимераза»). Благодаря своему бактериальному происхождению организация PEP напоминает организацию современных бактериальных РНК-полимераз: она кодируется генами RPOA, RPOB, RPOC1 и RPOC2 на пластоме, которые как белки образуют основные субъединицы PEP, соответственно называемые α, β, β′ и β″. [35] Подобно РНК-полимеразе в E. coli , PEP требует присутствия сигма-факторов (σ) для распознавания своих промоторов, содержащих мотивы -10 и -35. [36] Несмотря на многочисленные сходства между растительными органеллами и бактериальными РНК-полимеразами и их структурой, PEP дополнительно требует ассоциации ряда ядерных кодируемых белков, называемых PAP (PEP-ассоциированные белки), которые образуют основные компоненты, тесно связанные с комплексом PEP в растениях. Первоначально группа, состоящая из 10 PAP, была идентифицирована с помощью биохимических методов, которая позже была расширена до 12 PAP. [37] [38]

Хлоропласты также содержат вторую, структурно и механически не связанную, односубъединичную РНК-полимеразу («нуклеус-кодируемую полимеразу, NEP»). Эукариотические митохондрии используют POLRMT (человеческую), односубъединичную РНК-полимеразу, кодируемую ядром. [2] Такие фагоподобные полимеразы называются RpoT в растениях. [39]

Археи

Археи имеют один тип РНК-полимеразы, ответственный за синтез всех РНК. Архейная РНК-полимераза структурно и механически похожа на бактериальную РНК-полимеразу и эукариотическую ядерную РНК-полимеразу IV, и особенно тесно структурно и механически связана с эукариотической ядерной РНК-полимеразой II. [8] [40] История открытия архейной РНК-полимеразы довольно недавняя. Первый анализ РНК-полимеразы археи был проведен в 1971 году, когда была выделена и очищена РНК-полимераза из экстремально галофильного Halobacterium cutirubrum . [41] Кристаллические структуры РНК-полимераз из Sulfolobus solfataricus и Sulfolobus shibatae устанавливают общее количество идентифицированных архейных субъединиц в тринадцать. [8] [42]

У архей субъединица, соответствующая эукариотическому Rpb1, разделена на две части. В комплексе S. shibatae нет гомолога эукариотическому Rpb9 ( POLR2I ) , хотя TFS (гомолог TFIIS) был предложен в качестве такового на основе сходства. Существует дополнительная субъединица, названная Rpo13; вместе с Rpo5 она занимает пространство, заполненное вставкой, обнаруженной в бактериальных субъединицах β′ (1377–1420 в Taq ). [8] Более раннее исследование структуры S. solfataricus с более низким разрешением не обнаружило Rpo13 и отнесло это пространство только к Rpo5/Rpb5. Rpo3 примечателен тем, что это железо-серный белок . Субъединица РНКП I/III AC40, обнаруженная у некоторых эукариот, имеет схожие последовательности, [42] но не связывает железо. [43] Этот домен, в любом случае, выполняет структурную функцию. [44]

Ранее субъединица РНК-полимеразы архей использовала номенклатуру «RpoX», в которой каждой субъединице присваивалась буква, не связанная с какими-либо другими системами. [1] В 2009 году была предложена новая номенклатура, основанная на нумерации субъединицы эукариотической Pol II «Rpb». [8]

Вирусы

T7 РНК-полимераза производит мРНК (зеленый) из ДНК-матрицы. Белок показан в виде фиолетовой ленты ( PDB : 1MSW ​)

Ортопоксвирусы и некоторые другие нуклеоцитоплазматические крупные ДНК-вирусы синтезируют РНК с использованием вирусно-кодируемой мультисубъединичной РНК-полимеразы. Они наиболее похожи на эукариотические РНК-полимеразы, некоторые субъединицы уменьшены или удалены. [45] Вопрос о том, с какой именно РНК-полимеразой они наиболее похожи, является предметом споров. [46] Большинство других вирусов, синтезирующих РНК, используют несвязанные механизмы.

Многие вирусы используют односубъединичную ДНК-зависимую РНК-полимеразу (ssRNAP), которая структурно и механически связана с односубъединичной РНК-полимеразой эукариотических хлоропластов (RpoT) и митохондрий ( POLRMT ) и, более отдаленно, с ДНК-полимеразами и обратными транскриптазами . Возможно, наиболее широко изученной такой односубъединичной РНК-полимеразой является РНК-полимераза бактериофага T7 . ssRNAP не могут корректировать. [2]

Профаг SPβ B. subtilis использует YonO, гомолог субъединиц β+β′ msRNAP, чтобы сформировать мономерную (оба ствола на одной цепи) РНКП, отличную от обычной «правой руки» ssRNAP. Вероятно, она очень давно отделилась от канонической пятиэлементной msRNAP, до времени последнего универсального общего предка . [47] [48]

Другие вирусы используют РНК-зависимую РНК-полимеразу (РНК-полимеразу, которая использует РНК в качестве шаблона вместо ДНК). Это происходит в вирусах с отрицательной цепью РНК и вирусах с двухцепочечной РНК , которые существуют в течение части своего жизненного цикла как двухцепочечная РНК. Однако некоторые вирусы с положительной цепью РНК , такие как полиовирус , также содержат РНК-зависимую РНК-полимеразу. [49]

История

РНК-полимераза была открыта независимо Чарльзом Ло, Одри Стивенс и Джерардом Гурвицем в 1960 году. [50] К этому времени половина Нобелевской премии по медицине 1959 года была присуждена Северо Очоа за открытие того, что считалось РНК-полимеразой, [51] но вместо этого оказалось полинуклеотидфосфорилазой .

Очищение

РНК-полимеразу можно выделить следующими способами:

А также комбинации вышеперечисленных методов.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcd Werner F, Grohmann D (февраль 2011). «Эволюция многосубъединичных РНК-полимераз в трех доменах жизни». Nature Reviews. Microbiology . 9 (2): 85–98. doi :10.1038/nrmicro2507. PMID  21233849. S2CID  30004345.См. также Cramer 2002: Cramer P (февраль 2002). "Мультисубъединичные РНК-полимеразы". Current Opinion in Structural Biology . 12 (1): 89–97. doi :10.1016/s0959-440x(02)00294-4. PMID  11839495.
  2. ^ abcd Cermakian N, Ikeda TM, Miramontes P, Lang BF, Gray MW, Cedergren R (декабрь 1997 г.). «Об эволюции односубъединичных РНК-полимераз». Journal of Molecular Evolution . 45 (6): 671–681. Bibcode :1997JMolE..45..671C. CiteSeerX 10.1.1.520.3555 . doi :10.1007/PL00006271. PMID  9419244. S2CID  1624391. 
  3. ↑ Нобелевская премия по химии 2006 г.
  4. ^ Стоддарт С (1 марта 2022 г.). «Структурная биология: как белки получили свой крупный план». Knowable Magazine . doi : 10.1146/knowable-022822-1 . Получено 25 марта 2022 г. .
  5. ^ Гриффитс А. Дж. Ф., Миллер Дж. Х., Сузуки Д. Т. и др. Введение в генетический анализ. 7-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2000. Глава 10.
  6. ^ Finn RD, Orlova EV, Gowen B, Buck M, van Heel M (декабрь 2000 г.). «Структуры ядра и холофермента РНК-полимеразы Escherichia coli». The EMBO Journal . 19 (24): 6833–6844. doi :10.1093/emboj/19.24.6833. PMC 305883. PMID  11118218 . 
  7. ^ Zhang G, Campbell EA, Minakhin L, Richter C, Severinov K, Darst SA (сентябрь 1999 г.). «Кристаллическая структура основной РНК-полимеразы Thermus aquaticus при разрешении 3,3 А». Cell . 98 (6): 811–824. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81515-9 . PMID  10499798.
  8. ^ abcde Корхин Y, Унлигил UM, Литтлфилд O, Нельсон PJ, Стюарт DI, Сиглер PB и др. (май 2009 г.). "Эволюция сложных РНК-полимераз: полная структура архейной РНК-полимеразы". PLOS Biology . 7 (5): e1000102. doi : 10.1371/journal.pbio.1000102 . PMC 2675907 . PMID  19419240. 
  9. ^ Альбертс Б. (2014-11-18). Молекулярная биология клетки (шестое изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: Garland Science, Taylor and Francis Group. ISBN 9780815344322. OCLC  887605755.
  10. ^ Марков Д., Нарышкина Т., Мустаев А., Северинов К. (сентябрь 1999 г.). «Сайт связывания цинка в самой большой субъединице ДНК-зависимой РНК-полимеразы участвует в сборке фермента». Гены и развитие . 13 (18): 2439–2448. doi :10.1101 / gad.13.18.2439. PMC 317019. PMID  10500100. 
  11. ^ Ишихама А. (2000). «Функциональная модуляция РНК-полимеразы Escherichia coli». Annual Review of Microbiology . 54 : 499–518. doi :10.1146/annurev.micro.54.1.499. PMID  11018136.
  12. ^ ИнтерПро :  IPR011260
  13. ^ Roeder RG (ноябрь 1991 г.). «Сложности инициации эукариотической транскрипции: регуляция сборки преинициативного комплекса». Trends in Biochemical Sciences . 16 (11): 402–408. doi :10.1016/0968-0004(91)90164-Q. PMID  1776168.
  14. ^ ab Watson JD, Baker TA, Bell SP, Gann AA, Levine M, Losick RM (2013). Молекулярная биология гена (7-е изд.). Pearson.
  15. ^ Revyakin A, Liu C, Ebright RH, Strick TR (ноябрь 2006 г.). «Абортивная инициация и продуктивная инициация РНК-полимеразой включают сжатие ДНК». Science . 314 (5802): 1139–1143. Bibcode :2006Sci...314.1139R. doi :10.1126/science.1131398. PMC 2754787 . PMID  17110577. 
  16. ^ Goldman SR, Ebright RH , Nickels BE (май 2009). «Прямое обнаружение абортивных транскриптов РНК in vivo». Science . 324 (5929): 927–928. Bibcode :2009Sci...324..927G. doi :10.1126/science.1169237. PMC 2718712 . PMID  19443781. 
  17. ^ Kettenberger H, Armache KJ, Cramer P (декабрь 2004 г.). «Полная структура комплекса удлинения РНК-полимеразы II и ее взаимодействие с NTP и TFIIS». Molecular Cell . 16 (6): 955–965. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.040 . hdl : 11858/00-001M-0000-0015-84E1-D . PMID  15610738.
  18. ^ Milo R, Philips R. «Cell Biology by the Numbers: What is faster, transcription or translation?». book.bionumbers.org . Архивировано из оригинала 20 апреля 2017 г. Получено 8 марта 2017 г.
  19. ^ Светлов В, Нудлер Е (январь 2013). "Основной механизм транскрипции РНК-полимеразой II". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Механизмы регуляции генов . 1829 (1): 20–28. doi :10.1016/j.bbagrm.2012.08.009. PMC 3545073. PMID  22982365 . 
  20. ^ Sydow JF, Cramer P (декабрь 2009 г.). «Верность РНК-полимеразы и транскрипционная корректура». Current Opinion in Structural Biology . 19 (6): 732–739. doi :10.1016/j.sbi.2009.10.009. hdl : 11858/00-001M-0000-0015-837E-8 . PMID  19914059.
  21. ^ Philips R, Milo R. «Каков уровень ошибок при транскрипции и переводе?» . Получено 26 марта 2019 г.
  22. ^ Richardson JP (сентябрь 2002 г.). «Rho-зависимая терминация и АТФазы в терминации транскрипта». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия генов . 1577 (2): 251–260. doi :10.1016/S0167-4781(02)00456-6. PMID  12213656.
  23. ^ Porrua O, Boudvillain M, Libri D (август 2016 г.). «Терминация транскрипции: вариации на общие темы». Тенденции в генетике . 32 (8): 508–522. doi :10.1016/j.tig.2016.05.007. PMID  27371117.
  24. ^ Lykke-Andersen S, Jensen TH (октябрь 2007 г.). «Перекрывающиеся пути диктуют прекращение транскрипции РНК-полимеразы II». Biochimie . 89 (10): 1177–1182. doi :10.1016/j.biochi.2007.05.007. PMID  17629387.
  25. ^ Stiller JW, Duffield EC, Hall BD (сентябрь 1998 г.). «Амитохондриальные амебы и эволюция ДНК-зависимой РНК-полимеразы II». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (20): 11769–11774. Bibcode : 1998PNAS...9511769S. doi : 10.1073 /pnas.95.20.11769 . PMC 21715. PMID  9751740. 
  26. ^ Ebright RH (декабрь 2000 г.). «РНК-полимераза: структурное сходство бактериальной РНК-полимеразы и эукариотической РНК-полимеразы II». Журнал молекулярной биологии . 304 (5): 687–698. doi :10.1006/jmbi.2000.4309. PMID  11124018.
  27. ^ Монастырская ГС, Губанов ВВ, Гурьев СО, Саломатина ИС, Шуваева ТМ, Липкин ВМ и др. (Июль 1982). "Первичная структура РНК-полимеразы E. coli, Нуклеотидная последовательность гена rpoC и аминокислотная последовательность бета′-субъединицы". Nucleic Acids Research . 10 (13): 4035–4044. doi :10.1093/nar/10.13.4035. PMC 320776 . PMID  6287430. 
  28. ^ Бергсланд К. Дж., Хаселькорн Р. (июнь 1991 г.). «Эволюционные отношения между эубактериями, цианобактериями и хлоропластами: доказательства из гена rpoC1 штамма Anabaena sp. PCC 7120». Журнал бактериологии . 173 (11): 3446–3455. doi :10.1128/jb.173.11.3446-3455.1991. PMC 207958. PMID  1904436 . 
  29. ^ Mathew R, Chatterji D (октябрь 2006 г.). «Эволюционирующая история омега-субъединицы бактериальной РНК-полимеразы». Trends in Microbiology . 14 (10): 450–455. doi :10.1016/j.tim.2006.08.002. PMID  16908155.
  30. ^ Grummt I (1999). Регуляция транскрипции рибосомальных генов млекопитающих РНК-полимеразой I. Прогресс в исследовании нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. Т. 62. С. 109–54. doi :10.1016/S0079-6603(08)60506-1. ISBN 9780125400626. PMID  9932453.
  31. ^ Lee Y, Kim M, Han J, Yeom KH, Lee S, Baek SH и др. (октябрь 2004 г.). «Гены микроРНК транскрибируются РНК-полимеразой II». The EMBO Journal . 23 (20): 4051–4060. doi :10.1038/sj.emboj.7600385. PMC 524334. PMID  15372072 . 
  32. ^ Willis IM (февраль 1993). «РНК-полимераза III. Гены, факторы и транскрипционная специфичность». European Journal of Biochemistry . 212 (1): 1–11. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17626.x . PMID  8444147.
  33. ^ Herr AJ, Jensen MB, Dalmay T, Baulcombe DC (апрель 2005 г.). «РНК-полимераза IV направляет подавление эндогенной ДНК». Science . 308 (5718): 118–120. Bibcode :2005Sci...308..118H. doi : 10.1126/science.1106910 . PMID  15692015. S2CID  206507767.
  34. ^ Wierzbicki AT, Ream TS, Haag JR, Pikaard CS (май 2009). «Транскрипция РНК-полимеразы V направляет ARGONAUTE4 в хроматин». Nature Genetics . 41 (5): 630–634. doi :10.1038/ng.365. PMC 2674513 . PMID  19377477. 
  35. ^ Pfannschmidt T, Ogrzewalla K, Baginsky S, Sickmann A, Meyer HE, Link G (январь 2000 г.). «Мультисубъединичная хлоропластная РНК-полимераза A из горчицы (Sinapis alba L.). Интеграция прокариотического ядра в более крупный комплекс с функциями, специфичными для органелл». European Journal of Biochemistry . 267 (1): 253–261. doi :10.1046/j.1432-1327.2000.00991.x. PMID  10601874.
  36. ^ Chi W, He B, Mao J, Jiang J, Zhang L (сентябрь 2015 г.). «Пластидные сигма-факторы: их индивидуальные функции и регуляция в транскрипции». Biochimica et Biophysica Acta . SI: Chloroplast Biogenesis. 1847 (9): 770–778. doi :10.1016/j.bbabio.2015.01.001. PMID  25596450.
  37. ^ Pfalz J, Pfannschmidt T (апрель 2013 г.). «Необходимые нуклеоидные белки в раннем развитии хлоропластов». Trends in Plant Science . 18 (4): 186–94. doi :10.1016/j.tplants.2012.11.003. PMID  23246438.
  38. ^ Steiner S, Schröter Y, Pfalz J, Pfannschmidt T (ноябрь 2011 г.). «Идентификация основных субъединиц в комплексе РНК-полимеразы, кодируемой пластидами, выявляет строительные блоки для правильного развития пластид». Plant Physiology . 157 (3): 1043–1055. doi :10.1104/pp.111.184515. PMC 3252157 . PMID  21949211. 
  39. ^ Schweer J, Türkeri H, Kolpack A, Link G (декабрь 2010 г.). «Роль и регуляция факторов пластидной сигма-реакции и их функциональных интеракторов во время транскрипции хлоропластов — недавние уроки Arabidopsis thaliana». European Journal of Cell Biology . 89 (12): 940–946. doi :10.1016/j.ejcb.2010.06.016. PMID  20701995.
  40. ^ Вернер Ф. (сентябрь 2007 г.). «Структура и функция архейных РНК-полимераз». Молекулярная микробиология . 65 (6): 1395–1404. doi : 10.1111/j.1365-2958.2007.05876.x . PMID  17697097.
  41. ^ Louis BG, Fitt PS (февраль 1971 г.). «Нуклеиновая энзимология чрезвычайно галофильных бактерий. Полимераза рибонуклеиновой кислоты, зависящая от дезоксирибонуклеиновой кислоты Halobacterium cutirubrum». The Biochemical Journal . 121 (4): 621–627. doi :10.1042/bj1210621. PMC 1176638. PMID  4940048 . 
  42. ^ ab Hirata A, Klein BJ, Murakami KS (февраль 2008 г.). "Рентгеновская кристаллическая структура РНК-полимеразы из архей". Nature . 451 (7180): 851–854. Bibcode :2008Natur.451..851H. doi :10.1038/nature06530. PMC 2805805 . PMID  18235446. 
  43. ^ Fernández-Tornero C, Moreno-Morcillo M, Rashid UJ, Taylor NM, Ruiz FM, Gruene T и др. (октябрь 2013 г.). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I». Nature . 502 (7473): 644–649. Bibcode :2013Natur.502..644F. doi :10.1038/nature12636. PMID  24153184. S2CID  205235881.
  44. ^ Jennings ME, Lessner FH, Karr EA, Lessner DJ (февраль 2017 г.). «Кластеры [4Fe-4S] Rpo3 являются ключевыми детерминантами в образовании гетеродимера пост-Rpo3/Rpo11 РНК-полимеразы в Methanosarcina acetivorans». MicrobiologyOpen . 6 (1): e00399. Bibcode :2017MBioO...6..399J. doi :10.1002/mbo3.399. PMC 5300874 . PMID  27557794. 
  45. ^ Мирзаханян Y, Гершон PD (сентябрь 2017 г.). «Мультисубъединичные ДНК-зависимые РНК-полимеразы вируса вакцинии и других ядерно-цитоплазматических вирусов с большой ДНК: впечатления от эпохи структуры». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 81 (3). doi :10.1128/MMBR.00010-17. PMC 5584312. PMID  28701329 . 
  46. ^ Guglielmini J, Woo AC, Krupovic M, Forterre P, Gaia M (сентябрь 2019 г.). «Диверсификация гигантских и крупных эукариотических вирусов dsDNA предшествовала возникновению современных эукариот». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (39): 19585–19592. Bibcode : 2019PNAS..11619585G. doi : 10.1073/pnas.1912006116 . PMC 6765235. PMID  31506349 . 
  47. ^ Forrest D, James K, Yuzenkova Y, Zenkin N (июнь 2017 г.). «Однопептидная ДНК-зависимая РНК-полимераза, гомологичная многосубъединичной РНК-полимеразе». Nature Communications . 8 : 15774. Bibcode :2017NatCo...815774F. doi :10.1038/ncomms15774. PMC 5467207 . PMID  28585540. 
  48. ^ Sauguet L (сентябрь 2019 г.). «Расширенное суперсемейство полимераз с двумя стволами: структура, функция и эволюция». Журнал молекулярной биологии . 431 (20): 4167–4183. doi : 10.1016/j.jmb.2019.05.017 . PMID  31103775.
  49. ^ Ahlquist P (май 2002). «РНК-зависимые РНК-полимеразы, вирусы и подавление РНК». Science . 296 (5571): 1270–1273. Bibcode :2002Sci...296.1270A. doi :10.1126/science.1069132. PMID  12016304. S2CID  42526536.
  50. ^ Hurwitz J (декабрь 2005 г.). «Открытие РНК-полимеразы». Журнал биологической химии . 280 (52): 42477–42485. doi : 10.1074/jbc.X500006200 . PMID  16230341.
  51. ↑ Нобелевская премия 1959 г.
  52. ^ Келли Дж. Л., Леман ИР (август 1986 г.). «Дрожжевая митохондриальная РНК-полимераза. Очистка и свойства каталитической субъединицы». Журнал биологической химии . 261 (22): 10340–10347. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67529-5 . PMID  3525543.
  53. ^ Honda A, Mukaigawa J, Yokoiyama A, Kato A, Ueda S, Nagata K и др. (апрель 1990 г.). «Очистка и молекулярная структура РНК-полимеразы из вируса гриппа A/PR8». Журнал биохимии . 107 (4): 624–628. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123097. PMID  2358436.
  54. ^ Hager DA, Jin DJ, Burgess RR (август 1990). «Использование ионообменной хроматографии высокого разрешения Mono Q для получения высокочистой и активной РНК-полимеразы Escherichia coli». Биохимия . 29 (34): 7890–7894. doi :10.1021/bi00486a016. PMID  2261443.

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме РНК-полимераза .

( копия Wayback Machine )

В статье использован текст из общедоступных источников Pfam и InterPro : IPR011773