stringtranslate.com

Гидрофобный эффект

Капля воды принимает сферическую форму, сводя к минимуму контакт с гидрофобным листом.
Какао-порошок — пример «гидрофобного вещества».

Гидрофобный эффект — это наблюдаемая тенденция неполярных веществ к агрегации в водном растворе и исключению из него водой . [1] [2] Слово «гидрофобный» буквально означает «боящийся воды» и описывает разделение воды и неполярных веществ, которое максимизирует энтропию воды и минимизирует площадь контакта между водой и неполярными молекулами. С точки зрения термодинамики гидрофобный эффект — это изменение свободной энергии воды, окружающей растворенное вещество. [3] Положительное изменение свободной энергии окружающего растворителя указывает на гидрофобность, тогда как отрицательное изменение свободной энергии подразумевает гидрофильность.

Гидрофобный эффект отвечает за разделение смеси масла и воды на два компонента. Он также отвечает за эффекты, связанные с биологией, включая: образование клеточной мембраны и везикул, сворачивание белка , вставку мембранных белков в неполярную липидную среду и ассоциации белок- малая молекула . ​​Следовательно, гидрофобный эффект необходим для жизни. [4] [5] [6] [7] Вещества, для которых наблюдается этот эффект, известны как гидрофобы .

Амфифилы

Амфифилы — это молекулы, которые имеют как гидрофобные, так и гидрофильные домены. Моющие средства состоят из амфифилов, которые позволяют гидрофобным молекулам растворяться в воде, образуя мицеллы и бислои (как в мыльных пузырях ). Они также важны для клеточных мембран, состоящих из амфифильных фосфолипидов , которые предотвращают смешивание внутренней водной среды клетки с внешней водой.

Сворачивание макромолекул

В случае сворачивания белка гидрофобный эффект важен для понимания структуры белков, которые имеют гидрофобные аминокислоты (такие как валин , лейцин , изолейцин , фенилаланин , триптофан и метионин ), сгруппированные вместе внутри белка. Структуры глобулярных белков имеют гидрофобное ядро, в котором гидрофобные боковые цепи скрыты от воды, что стабилизирует свернутое состояние. Заряженные и полярные боковые цепи расположены на поверхности, открытой для растворителя, где они взаимодействуют с окружающими молекулами воды. Минимизация количества гидрофобных боковых цепей, открытых для воды, является основной движущей силой процесса сворачивания, [8] [9] [10] хотя образование водородных связей внутри белка также стабилизирует структуру белка. [11] [12]

Было установлено, что энергетика сборки третичной структуры ДНК обусловлена ​​гидрофобным эффектом, а также спариванием оснований Уотсона-Крика , которое отвечает за селективность последовательности и взаимодействия между ароматическими основаниями. [13] [14]

Очистка белка

В биохимии гидрофобный эффект может быть использован для разделения смесей белков на основе их гидрофобности. Колоночная хроматография с гидрофобной неподвижной фазой, такой как фенил - сефароза, заставит более гидрофобные белки двигаться медленнее, в то время как менее гидрофобные будут элюироваться из колонки раньше. Для достижения лучшего разделения можно добавить соль (более высокие концентрации соли увеличивают гидрофобный эффект) и ее концентрацию уменьшать по мере разделения. [15]

Причина

Динамические водородные связи между молекулами жидкой воды, форму молекул иногда сравнивают с формой бумерангов.

Происхождение гидрофобного эффекта до конца не изучено. Некоторые утверждают, что гидрофобное взаимодействие в основном является энтропийным эффектом, возникающим из-за разрыва высокодинамичных водородных связей между молекулами жидкой воды неполярным растворенным веществом. [16] Углеводородная цепь или аналогичная неполярная область большой молекулы неспособны образовывать водородные связи с водой. Введение такой неводородной связующей поверхности в воду вызывает разрыв сети водородных связей между молекулами воды. Водородные связи переориентируются тангенциально к такой поверхности, чтобы минимизировать разрыв водородно-связанной трехмерной сети молекул воды, и это приводит к структурированной водной «клетке» вокруг неполярной поверхности. Молекулы воды, которые образуют «клетку» (или клатрат ), имеют ограниченную подвижность. В сольватной оболочке небольших неполярных частиц ограничение составляет около 10%. Например, в случае растворенного ксенона при комнатной температуре было обнаружено ограничение подвижности в 30%. [17] В случае более крупных неполярных молекул переориентационное и трансляционное движение молекул воды в сольватной оболочке может быть ограничено в два-четыре раза; так, при 25 °C время переориентационной корреляции воды увеличивается с 2 до 4-8 пикосекунд. Как правило, это приводит к значительным потерям трансляционной и вращательной энтропии молекул воды и делает процесс неблагоприятным с точки зрения свободной энергии в системе. [18] Объединяясь вместе, неполярные молекулы уменьшают площадь поверхности, подверженную воздействию воды , и минимизируют свое разрушающее воздействие.

Гидрофобный эффект можно количественно оценить, измерив коэффициенты распределения неполярных молекул между водой и неполярными растворителями. Коэффициенты распределения можно преобразовать в свободную энергию переноса, которая включает энтальпийную и энтропийную компоненты, ΔG = ΔH - TΔS . Эти компоненты экспериментально определяются калориметрией . Было обнаружено, что гидрофобный эффект обусловлен энтропией при комнатной температуре из-за сниженной подвижности молекул воды в сольватной оболочке неполярного растворенного вещества; однако было обнаружено, что энтальпийная составляющая энергии переноса является благоприятной, то есть она укрепляет водородные связи вода-вода в сольватной оболочке из-за сниженной подвижности молекул воды. При более высокой температуре, когда молекулы воды становятся более подвижными, этот прирост энергии уменьшается вместе с энтропийной составляющей. Гидрофобный эффект зависит от температуры, что приводит к «холодной денатурации » белков. [19]

Гидрофобный эффект можно рассчитать, сравнив свободную энергию сольватации с объемной водой. Таким образом, гидрофобный эффект можно не только локализовать, но и разложить на энтальпийные и энтропийные вклады. [3]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ IUPAC , Compendium of Chemical Terminology , 2nd ed. («Золотая книга») (1997). Онлайн-исправленная версия: (2006–) «гидрофобное взаимодействие». doi :10.1351/goldbook.H02907
  2. ^ Чандлер Д. (2005). «Интерфейсы и движущая сила гидрофобной сборки». Nature . 437 (7059): 640–7. Bibcode :2005Natur.437..640C. doi :10.1038/nature04162. PMID  16193038. S2CID  205210634.
  3. ^ ab Шауперл, М; Подевиц, М; Вальднер, Б. Дж.; Лидл, КР (2016). «Энтальпийный и энтропийный вклады в гидрофобность». Журнал химической теории и вычислений . 12 (9): 4600–10. doi :10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443  . 
  4. ^ Kauzmann W (1959). "Некоторые факторы в интерпретации денатурации белка". Advances in Protein Chemistry Volume 14. Vol. 14. pp. 1–63. doi :10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143. PMID  14404936. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  5. ^ Charton M, Charton BI (1982). «Структурная зависимость параметров гидрофобности аминокислот». Журнал теоретической биологии . 99 (4): 629–644. Bibcode :1982JThBi..99..629C. doi :10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID  7183857.
  6. ^ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). «Связывание лигандов бензоарилсульфонамида с человеческой карбоангидразой нечувствительно к формальному фторированию лиганда». Angew. Chem. Int. Ed. Engl . 52 (30): 7714–7. doi :10.1002/anie.201301813. PMID  23788494. S2CID  1543705.
  7. ^ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). «Водные сети способствуют компенсации энтальпии/энтропии при связывании белка с лигандом». J. Am. Chem. Soc . 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648 . doi :10.1021/ja4075776. PMID  24044696. S2CID  17554787. 
  8. ^ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 января 1996 г.). «Силы, способствующие конформационной стабильности белков». FASEB J . 10 (1): 75–83. doi : 10.1096/fasebj.10.1.8566551 . PMID  8566551. S2CID  20021399.
  9. ^ Compiani M, Capriotti E (декабрь 2013 г.). "Вычислительные и теоретические методы сворачивания белков" (PDF) . Биохимия . 52 (48): 8601–24. doi :10.1021/bi4001529. PMID  24187909. Архивировано из оригинала (PDF) 2015-09-04.
  10. ^ Callaway, David JE (1994). «Организация, индуцированная растворителем: физическая модель складывания миоглобина». Белки: структура, функция и биоинформатика . 20 (1): 124–138. arXiv : cond-mat/9406071 . Bibcode :1994cond.mat..6071C. doi :10.1002/prot.340200203. PMID  7846023. S2CID  317080.
  11. ^ Rose GD, Fleming PJ, Banavar JR, Maritan A (2006). "Теория фолдинга белков на основе скелета". Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 103 (45): 16623–33. Bibcode : 2006PNAS..10316623R. doi : 10.1073/pnas.0606843103 . PMC 1636505. PMID  17075053 . 
  12. ^ Джеральд Карп (2009). Клеточная и молекулярная биология: концепции и эксперименты. John Wiley and Sons. стр. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ^ Гилберт ХФ (2001). Основные понятия в биохимии: руководство по выживанию для студентов (2-е, международное издание). Сингапур: McGraw-Hill. стр. 9. ISBN 978-0071356572.
  14. ^ Ho PS, van Holde KE, Johnson WC, Shing P (1998). Принципы физической биохимии . Upper Saddle River, NJ: Prentice-Hall. стр. 18. ISBN 978-0137204595. См. также термодинамическое обсуждение на страницах 137-144.
  15. ^ Ахмад, Ризван (2012). Очистка белка . InTech. ISBN 978-953-307-831-1.
  16. ^ Silverstein TP (январь 1998 г.). «Настоящая причина, по которой нефть и вода не смешиваются». Журнал химического образования . 75 (1): 116. Bibcode : 1998JChEd..75..116S. doi : 10.1021/ed075p116.
  17. ^ Haselmeier R, Holz M, Marbach W, Weingaertner H (1995). «Динамика воды вблизи растворенного благородного газа. Первое прямое экспериментальное доказательство эффекта замедления». Журнал физической химии . 99 (8): 2243–2246. doi :10.1021/j100008a001.
  18. ^ Tanford C (1973). Гидрофобный эффект: образование мицелл и биологических мембран . Нью-Йорк: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.
  19. ^ Jaremko M, Jaremko Ł, Kim HY, Cho MK, Schwieters CD, Giller K, Becker S, Zweckstetter M (2013). «Холодная денатурация димера белка, контролируемая с атомным разрешением». Nat. Chem. Biol . 9 (4): 264–70. doi :10.1038/nchembio.1181. PMC 5521822. PMID  23396077 .