stringtranslate.com

Интерферон гамма

Интерферон гамма ( ИФН-γ ) представляет собой димеризованный растворимый цитокин , который является единственным членом класса интерферонов II типа . [5] Существование этого интерферона, который в начале своей истории был известен как иммунный интерферон, было описано Э.Ф. Уилоком как продукт человеческих лейкоцитов , стимулированных фитогемагглютинином , и другими как продукт антиген-стимулированных лимфоцитов . [6] Также было показано, что он вырабатывается в лимфоцитах человека. [7] или сенсибилизированные туберкулином перитонеальные лимфоциты мыши [8] , подвергнутые пробе Манту  (PPD); Было показано , что полученные супернатанты ингибируют рост вируса везикулярного стоматита . В этих отчетах также содержались основные наблюдения, лежащие в основе широко используемого в настоящее время анализа высвобождения IFN-γ , используемого для тестирования на туберкулез . У человека белок IFN-γ кодируется геном IFNG . [9] [10]

Посредством клеточной передачи сигналов IFN-γ играет роль в регуляции иммунного ответа клетки-мишени. [11] Ключевым сигнальным путем, который активируется ИФН типа II, является сигнальный путь JAK-STAT . [12] IFN-γ играет важную роль как во врожденном , так и в адаптивном иммунитете. Интерферон типа II в первую очередь секретируется адаптивными иммунными клетками, более конкретно CD4 + Т-хелперами 1 (Th1), естественными киллерами (NK) клетками и CD8 + цитотоксическими Т-клетками . Экспрессия IFN типа II регулируется цитокинами. [13] Активируя сигнальные пути в клетках, таких как макрофаги , В-клетки и CD8 + цитотоксические Т-клетки , он способен способствовать воспалению, противовирусной или антибактериальной активности, а также пролиферации и дифференцировке клеток . [14] ИФН типа II серологически отличается от интерферона типа 1 , связывается с разными рецепторами и кодируется отдельным хромосомным локусом. [15] Интерферон типа II сыграл роль в разработке методов иммунотерапии рака благодаря своей способности предотвращать рост опухоли. [13]

Функция

IFN-γ, или интерферон типа II, представляет собой цитокин, который имеет решающее значение для врожденного и адаптивного иммунитета против вирусных , некоторых бактериальных и протозойных инфекций . IFN-γ является важным активатором макрофагов и индуктором экспрессии молекул главного комплекса гистосовместимости класса II . Аберрантная экспрессия IFN-γ связана с рядом аутовоспалительных и аутоиммунных заболеваний . Важность IFN-γ для иммунной системы частично обусловлена ​​его способностью напрямую ингибировать репликацию вируса и, что наиболее важно, его иммуностимулирующим и иммуномодулирующим действием. IFN-γ продуцируется преимущественно естественными киллерными клетками (NK) и природными киллерными Т-клетками (NKT) как часть врожденного иммунного ответа, а также CD4 Th1 и CD8 эффекторными Т-клетками цитотоксических Т-лимфоцитов ( CTL ) после развития антиген -специфического иммунитета. [16] [17] как часть адаптивного иммунного ответа. IFN-γ также продуцируется нецитотоксичными врожденными лимфоидными клетками (ILC), семейством иммунных клеток, впервые обнаруженных в начале 2010-х годов. [18]

Первичными клетками, секретирующими IFN типа II, являются CD4 + Т-хелперы 1 (Th1), естественные клетки-киллеры (NK) и CD8 + цитотоксические Т-клетки . Он также может секретироваться антигенпрезентирующими клетками ( АПК ), такими как дендритные клетки ( ДК ), макрофаги ( МФ ) и В-клетки , в меньшей степени. Экспрессия IFN типа II усиливается за счет продукции интерлейкиновых цитокинов, таких как IL-12 , IL-15 , IL-18 , а также интерферонов I типа (IFN-α и IFN-β). [13] Между тем, известно, что IL-4 , IL-10 , трансформирующий фактор роста-бета ( TGF-β ) и глюкокортикоиды подавляют экспрессию IFN типа II. [14]

Интерферон типа II представляет собой цитокин, то есть он действует, передавая сигналы другим клеткам иммунной системы и влияя на их иммунный ответ. Существует множество иммунных клеток, на которые действует IFN II типа. Некоторые из его основных функций заключаются в индуцировании переключения изотипа IgG в В-клетках ; активировать экспрессию главного комплекса гистосовместимости (MHC) класса II на APC ; индуцировать дифференцировку, активацию и пролиферацию цитотоксических Т-клеток CD8 + ; и активировать макрофаги . В макрофагах ИФН типа II стимулирует экспрессию IL-12 . IL-12, в свою очередь, способствует секреции IFN-γ NK-клетками и клетками Th1 и сигнализирует наивным Т-хелперным клеткам (Th0) о дифференцировке в клетки Th1. [11]

Состав

Мономер IFN-γ состоит из ядра из шести α-спиралей и расширенной развернутой последовательности в С-концевой области. [19] [20] Это показано на структурных моделях ниже. α-спирали в ядре структуры пронумерованы от 1 до 6.

Рисунок 1. Линейное и карикатурное изображение мономера IFN-γ. [20]

Биологически активный димер образуется путем антипараллельного соединения двух мономеров, как показано ниже. В мультяшной модели один мономер показан красным, другой — синим.

Рисунок 2. Линейное и мультяшное изображение димера IFN-γ. [20]

Связывание рецептора

Рисунок 3. Димер IFN, взаимодействующий с двумямолекулами рецептора IFNGR1 . [20]

Клеточные ответы на IFN-γ активируются посредством его взаимодействия с гетеродимерным рецептором, состоящим из рецептора гамма-интерферона 1 (IFNGR1) и рецептора гамма-интерферона 2 (IFNGR2). Связывание IFN-γ с рецептором активирует путь JAK-STAT . Активация пути JAK-STAT вызывает активацию интерферон-стимулируемых генов (ISG), включая MHC II. [21] IFN-γ также связывается с гликозаминогликаном гепарансульфатом (HS) на поверхности клетки. Однако, в отличие от многих других белков, связывающих гепарансульфат, связывание которых способствует биологической активности , связывание IFN-γ с HS ингибирует его биологическую активность. [22]

Все структурные модели IFN-γ, показанные на рисунках 1–3 [20], укорочены на С-концах на 17 аминокислот. Полноразмерный IFN-γ имеет длину 143 аминокислоты, модели имеют длину 126 аминокислот. Сродство к гепарансульфату находится исключительно в пределах удаленной последовательности из 17 аминокислот. [23] В этой последовательности из 17 аминокислот лежат два кластера основных аминокислот, называемых D1 и D2 соответственно. Гепарансульфат взаимодействует с обоими этими кластерами. [24] В отсутствие гепарансульфата присутствие последовательности D1 увеличивает скорость образования комплексов IFN-γ-рецептор. [22] Взаимодействие между кластером аминокислот D1 и рецептором может быть первым шагом в образовании комплекса. Связываясь с D1, HS может конкурировать с рецептором и предотвращать образование активных рецепторных комплексов. [ нужна цитата ]

Биологическое значение взаимодействия гепарансульфатов с IFN-γ неясно; однако связывание кластера D1 с HS может защитить его от протеолитического расщепления . [24]

Сигнализация

IFN-γ связывается с рецептором клеточной поверхности типа II, также известным как рецептор IFN-гамма (IFNGR), который является частью семейства цитокиновых рецепторов класса II. IFNGR состоит из двух субъединиц: IFNGR1 и IFNGR2 . IFNGR1 связан с JAK1 , а IFNGR2 связан с JAK2 . При связывании IFN-γ с рецептором IFNGR1 и IFNGR2 претерпевают конформационные изменения, которые приводят к аутофосфорилированию и активации JAK1 и JAK2. Это приводит к сигнальному каскаду и возможной транскрипции генов-мишеней. [12] Экспрессия 236 различных генов связана с передачей сигналов, опосредованной IFN типа II. Белки, экспрессируемые посредством IFN-опосредованной передачи сигналов типа II, в первую очередь участвуют в стимулировании воспалительных иммунных ответов и регуляции других клеточно-опосредованных иммунных ответов, таких как апоптоз , внутриклеточный транспорт IgG , передача и продукция цитокинов , гемопоэз , а также пролиферация и дифференцировка клеток . [14]

JAK-STAT путь

Одним из ключевых путей, запускаемых IFN-γ-связывающими IFNGR, является путь Янус-киназы, преобразователя сигнала и активатора транскрипции, чаще называемый путем JAK-STAT . В пути JAK-STAT активированные белки JAK1 и JAK2 регулируют фосфорилирование тирозина в факторах транскрипции STAT1 . Тирозины фосфорилируются в очень специфическом месте, что позволяет активированным белкам STAT1 взаимодействовать друг с другом, образуя гомодимеры STAT1-STAT1 . Затем гомодимеры STAT1-STAT1 могут проникнуть в ядро ​​клетки. Затем они инициируют транскрипцию путем связывания с элементами сайта активации гамма-интерферона (GAS), [12] которые расположены в промоторной области генов, стимулируемых интерфероном-γ (ISG), которые экспрессируют противовирусные эффекторные белки, а также положительные и отрицательные регуляторы Сигнальные пути IFN II типа. [25]

Сигнальный путь JAK-STAT активируется интерфероном II типа.

Белки JAK также приводят к активации фосфатидилинозитол-3-киназы ( PI3K ). PI3K приводит к активации протеинкиназы C-δ ( PKC-δ ), которая фосфорилирует аминокислоту серин в факторах транскрипции STAT1. Фосфорилирование серина в гомодимерах STAT1-STAT1 необходимо для осуществления полного процесса транскрипции. [12]

Другие сигнальные пути

Другими сигнальными путями, которые запускаются IFN-γ, являются сигнальный путь mTOR , сигнальный путь MAPK и сигнальный путь PI3K/AKT . [14]

Биологическая активность

IFN-γ секретируется Т-хелперными клетками (в частности, клетками Th1 ), цитотоксическими Т-клетками (TC - клетками), макрофагами, эпителиальными клетками слизистой оболочки и NK-клетками . IFN-γ является одновременно важным аутокринным сигналом для профессиональных АПК при раннем врожденном иммунном ответе и важным паракринным сигналом при адаптивном иммунном ответе. Экспрессия IFN-γ индуцируется цитокинами IL-12, IL-15, IL-18 и IFN типа I. [26] IFN-γ является единственным интерфероном типа II и серологически отличается от интерферонов типа I; он кислотолабилен, тогда как варианты типа I кислотоустойчивы. [ нужна цитата ]

ИФН-γ обладает противовирусными, иммунорегуляторными и противоопухолевыми свойствами. [27] Он изменяет транскрипцию до 30 генов, вызывая различные физиологические и клеточные реакции. Среди эффектов:

IFN-γ является основным цитокином , который определяет клетки Th1 : клетки Th1 секретируют IFN-γ, который, в свою очередь, заставляет более недифференцированные клетки CD4 + (клетки Th0) дифференцироваться в клетки Th1 , [ 31] что представляет собой положительный результат. петля обратной связи — при подавлении дифференцировки Т h 2 клеток. (Эквивалентные определяющие цитокины для других клеток включают IL-4 для клеток Th2 и IL-17 для клеток Th17 .)

NK-клетки и цитотоксические Т-клетки CD8+ также продуцируют IFN-γ. IFN-γ подавляет образование остеокластов путем быстрого разрушения адаптерного белка RANK TRAF6 в сигнальном пути RANK - RANKL , что в противном случае стимулирует выработку NF-κB . [ нужна цитата ]

Активность в формировании гранулем

Гранулема — это способ организма справиться с веществом, которое он не может удалить или стерилизовать . Инфекционные причины гранулем (инфекции обычно являются наиболее распространенной причиной гранулем) включают туберкулез , проказу , гистоплазмоз , криптококкоз , кокцидиоидомикоз , бластомикоз и токсоплазмоз. Примерами неинфекционных гранулематозных заболеваний являются саркоидоз , болезнь Крона , бериллиоз , гигантоклеточный артериит , гранулематоз с полиангиитом , эозинофильный гранулематоз с полиангиитом , легочные ревматоидные узелки , а также аспирация пищи и других твердых частиц в легкие. [32] Здесь в первую очередь обсуждается инфекционная патофизиология гранулем. [ нужна цитата ]

Ключевая связь между IFN-γ и гранулемами заключается в том, что IFN-γ активирует макрофаги, благодаря чему они становятся более эффективными в уничтожении внутриклеточных организмов. [33] Активация макрофагов IFN-γ из клеток-помощников Th 1 при микобактериальных инфекциях позволяет макрофагам преодолеть ингибирование созревания фаголизосом , вызванное микобактериями (остаться живыми внутри макрофагов). [34] [35] Первыми шагами в формировании гранулемы, индуцированной IFN-γ, являются активация хелперных клеток Th 1 макрофагами, высвобождающими IL-1 и IL-12 в присутствии внутриклеточных патогенов, и презентация антигенов этих патогенов. Затем хелперные клетки T h 1 агрегируют вокруг макрофагов и выделяют IFN-γ, который активирует макрофаги. Дальнейшая активация макрофагов вызывает цикл дальнейшего уничтожения внутриклеточных бактерий и дальнейшего представления антигенов клеткам-хелперам Th 1 с дальнейшим высвобождением IFN-γ. Наконец, макрофаги окружают хелперные клетки Th1 и становятся фибробластоподобными клетками, защищающими инфекцию. [ нужна цитата ]

Активность во время беременности

Маточные естественные киллеры ( NK ) секретируют высокие уровни хемоаттрактантов , таких как IFN-γ, у мышей. IFN-γ расширяет и истончает стенки материнских спиральных артерий, улучшая приток крови к месту имплантации. Это ремоделирование способствует развитию плаценты, поскольку она проникает в матку в поисках питательных веществ. Мыши с нокаутом IFN-γ не могут инициировать нормальную модификацию децидуальных артерий, вызванную беременностью. Эти модели демонстрируют аномально низкое количество клеток или некроз децидуальной оболочки. [36]

У людей повышенные уровни IFN-γ связаны с повышенным риском выкидыша. Корреляционные исследования выявили высокие уровни IFN-γ у женщин, перенесших самопроизвольный выкидыш в анамнезе, по сравнению с женщинами, у которых в анамнезе не было самопроизвольных выкидышей. [37] Кроме того, низкие уровни IFN-γ связаны с женщинами, которые успешно вынашивают ребенка. Возможно, что IFN-γ цитотоксичен для трофобластов , что приводит к выкидышу. [38] Однако причинно-следственные исследования взаимосвязи между IFN-γ и выкидышем не проводились из-за этических ограничений . [ нужна цитата ]

Производство

Рекомбинантный человеческий IFN-γ, как дорогой биофармацевтический препарат, экспрессируется в различных системах экспрессии, включая прокариотические, простейшие, грибковые (дрожжи), клетки растений, насекомых и млекопитающих. Человеческий IFN-γ обычно экспрессируется в Escherichia coli , продаваемой как ACTIMMUNE®, однако полученный продукт прокариотической системы экспрессии не гликозилируется и имеет короткий период полураспада в кровотоке после инъекции; процесс очистки от бактериальной системы экспрессии также очень дорог. Другие системы экспрессии, такие как Pichia Pastoris, не показали удовлетворительных результатов с точки зрения урожайности. [39] [40]

Терапевтическое использование

Интерферон-γ 1b одобрен Управлением по контролю за продуктами и лекарствами США для лечения хронической гранулематозной болезни [41] (ХГБ) и остеопетроза . [42] Механизм, с помощью которого IFN-γ приносит пользу CGD, заключается в повышении эффективности нейтрофилов против каталазоположительных бактерий путем коррекции окислительного метаболизма пациентов. [43]

Он не был одобрен для лечения идиопатического фиброза легких (ИЛФ). В 2002 году производитель InterMune выпустил пресс-релиз, в котором говорилось, что данные фазы III продемонстрировали улучшение выживаемости при ИЛФ и снижение смертности на 70% у пациентов с легкой и умеренной формой заболевания. Министерство юстиции США обвинило пресс-релиз в том, что он содержит ложные и вводящие в заблуждение утверждения. Исполнительный директор InterMune Скотт Харконен был обвинен в манипулировании данными судебного разбирательства, в 2009 году был признан виновным в мошенничестве с использованием электронных средств и приговорен к штрафам и общественным работам. Харконен обжаловал приговор в Апелляционном суде девятого округа США и проиграл. [44] 20 января 2021 г. Харконен был полностью помилован. [45]

Предварительное исследование роли IFN-γ в лечении атаксии Фридрейха (FA), проведенное Детской больницей Филадельфии, не выявило положительных эффектов при краткосрочном (<6 месяцев) лечении. [46] [47] [48] Однако исследователи в Турции обнаружили значительные улучшения в походке и осанке пациентов после 6 месяцев лечения. [49]

Хотя это официально не одобрено, интерферон-γ также показал свою эффективность при лечении пациентов с атопическим дерматитом средней и тяжелой степени . [50] [51] [52] В частности, терапия рекомбинантным IFN-γ показала себя многообещающей у пациентов с пониженной экспрессией IFN-γ, например, у пациентов с предрасположенностью к вирусу простого герпеса, а также у пациентов детского возраста. [53]

Возможное использование в иммунотерапии.

IFN-γ усиливает антипролиферативное состояние раковых клеток, одновременно усиливая экспрессию MHC I и MHC II, что увеличивает иммунораспознавание и удаление патогенных клеток. [54] IFN-γ также уменьшает метастазирование в опухолях за счет повышения регуляции фибронектина , что отрицательно влияет на архитектуру опухоли. [55] Повышенные уровни мРНК IFN-γ в опухолях при постановке диагноза были связаны с лучшим ответом на иммунотерапию. [56]

Иммунотерапия рака

Целью иммунотерапии рака является запуск иммунного ответа иммунных клеток пациента на атаку и уничтожение злокачественных (вызывающих рак) опухолевых клеток. Дефицит IFN типа II связан с несколькими типами рака, включая B-клеточную лимфому и рак легких. Кроме того, было обнаружено, что у пациентов, получавших препарат дурвалумаб для лечения немелкоклеточной карциномы легкого и переходно-клеточной карциномы , наблюдались более высокие показатели ответа на препарат, а препарат задерживал прогрессирование обоих типов рака на более длительный период времени. . Таким образом, было доказано, что содействие повышению регуляции IFN типа II является решающим фактором в создании эффективных методов иммунотерапии рака. [57]

IFN-γ еще не одобрен для применения в какой-либо иммунотерапии рака . Однако улучшение выживаемости наблюдалось при введении IFN-γ пациентам с раком мочевого пузыря и меланомой . Наиболее многообещающий результат достигнут у пациенток со 2 и 3 стадией рака яичников . Напротив, было подчеркнуто: «Интерферон-γ, секретируемый CD8-позитивными лимфоцитами, активирует PD-L1 на клетках рака яичников и способствует росту опухоли». [58] Исследование IFN-γ in vitro в раковых клетках является более обширным, и результаты указывают на антипролиферативную активность IFN-γ, приводящую к ингибированию роста или гибели клеток, обычно индуцируемой апоптозом , но иногда и аутофагией . [39] Кроме того, сообщалось, что гликозилирование у млекопитающих рекомбинантного человеческого IFN-γ, экспрессируемого в HEK293 , улучшает его терапевтическую эффективность по сравнению с негликозилированной формой, которая экспрессируется в E. coli . [59]

Участие в противоопухолевом иммунитете

Интерферон типа II усиливает активность Th1-клеток, цитотоксических Т-клеток и APC, что приводит к усилению иммунного ответа против клеток злокачественной опухоли, что приводит к апоптозу и некроптозу опухолевых клеток (гибель клеток). Кроме того, IFN типа II подавляет активность регуляторных Т-клеток , которые отвечают за подавление иммунных ответов против патогенов, предотвращая дезактивацию иммунных клеток, участвующих в уничтожении опухолевых клеток. Интерферон типа II предотвращает деление опухолевых клеток, непосредственно воздействуя на опухолевые клетки, что приводит к усилению экспрессии белков, которые препятствуют продолжению клеточного цикла опухолевых клеток (т. е. остановке клеточного цикла). Интерферон типа II может также предотвращать рост опухоли, косвенно воздействуя на эндотелиальные клетки , выстилающие кровеносные сосуды вблизи места опухоли, перекрывая приток крови к опухолевым клеткам и, таким образом, обеспечивая поставку необходимых ресурсов для выживания и пролиферации опухолевых клеток. [57]

Барьеры

Важность IFN типа II в иммунотерапии рака признана; текущие исследования изучают влияние интерферона II типа на рак как в качестве самостоятельной формы лечения, так и в качестве формы лечения, назначаемой вместе с другими противораковыми препаратами. Но Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA) не одобрило IFN типа II для лечения рака, за исключением злокачественного остеопороза . Скорее всего, это связано с тем, что, хотя ИФН типа II участвует в противоопухолевом иммунитете, некоторые из его функций могут усиливать прогрессирование рака. Когда IFN типа II действует на опухолевые клетки, он может индуцировать экспрессию трансмембранного белка, известного как лиганд запрограммированной смерти 1 ( PDL1 ), который позволяет опухолевым клеткам уклоняться от атаки иммунных клеток. Передача сигналов, опосредованная IFN типа II, может также способствовать ангиогенезу (образованию новых кровеносных сосудов в месте опухоли) и пролиферации опухолевых клеток. [57]

Взаимодействия

Было показано, что интерферон-γ взаимодействует с рецептором гамма-интерферона 1 и рецептором гамма-интерферона 2 . [60] [61]

Болезни

Было показано, что интерферон-γ играет решающую роль в иммунном ответе против некоторых внутриклеточных патогенов, включая болезнь Шагаса . [62] Также было установлено, что он играет роль в развитии себорейного дерматита. [63]

ИФН-γ оказывает значительный противовирусный эффект при инфекции вируса простого герпеса I (ВПГ). IFN-γ повреждает микротрубочки , которые используют HSV для транспорта в ядро ​​инфицированной клетки, подавляя способность HSV к репликации. [64] [65] Исследования на мышах герпеса, устойчивого к ацикловиру, показали, что лечение IFN-γ может значительно снизить вирусную нагрузку герпеса. Механизм, с помощью которого IFN-γ ингибирует размножение герпеса, не зависит от Т-клеток, а это означает, что IFN-γ может быть эффективным средством лечения людей с низким уровнем Т-клеток. [66] [67] [68]

На хламидийную инфекцию влияет IFN-γ в клетках-хозяевах. В эпителиальных клетках человека IFN-γ усиливает экспрессию индоламин-2,3-диоксигеназы , которая, в свою очередь, истощает запасы триптофана в организме хозяина и препятствует размножению хламидий. [69] [70] Кроме того, в эпителиальных клетках грызунов IFN-γ активирует ГТФазу , которая ингибирует пролиферацию хламидий. [71] Как у человека, так и у грызунов хламидии развили механизмы, позволяющие обойти негативные последствия поведения клеток-хозяев. [72]

Регулирование

Имеются доказательства того, что экспрессия гамма-интерферона регулируется псевдоузловатым элементом в его 5'-UTR . [73] Есть также доказательства того, что интерферон-гамма регулируется прямо или косвенно микроРНК : миР-29. [74] Кроме того, есть доказательства того, что экспрессия гамма-интерферона регулируется через GAPDH в Т-клетках. Это взаимодействие происходит в 3'UTR, где связывание GAPDH предотвращает трансляцию последовательности мРНК. [75]

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000111537 — Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000055170 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Грей П.В., Гёддель Д.В. (август 1982 г.). «Структура гена иммунного интерферона человека». Природа . 298 (5877): 859–863. Бибкод : 1982Natur.298..859G. дои : 10.1038/298859a0. PMID  6180322. S2CID  4275528.
  6. ^ Уилок EF (июль 1965 г.). «Ингибитор интерфероноподобного вируса, индуцируемый в лейкоцитах человека фитогемагглютинином». Наука . 149 (3681): 310–311. Бибкод : 1965Sci...149..310W. дои : 10.1126/science.149.3681.310. PMID  17838106. S2CID  1366348.
  7. ^ Грин Дж.А., Купербэнд С.Р., Кибрик С. (июнь 1969 г.). «Иммунноспецифическая индукция продукции интерферона в культурах лимфоцитов крови человека». Наука . 164 (3886): 1415–1417. Бибкод : 1969Sci...164.1415G. дои : 10.1126/science.164.3886.1415. PMID  5783715. S2CID  32651832.
  8. ^ Милстон Л.М., Ваксман Б.Х. (ноябрь 1970 г.). «Высвобождение ингибитора вируса из сенсибилизированных туберкулином клеток брюшины, стимулированное антигеном». Журнал иммунологии . 105 (5): 1068–1071. дои : 10.4049/jimmunol.105.5.1068 . PMID  4321289. S2CID  29861335.
  9. ^ Нейлор С.Л., Сакагути А.Ю., Шоу ТБ, Лоу М.Л., Гёддел Д.В., Грей П.В. (март 1983 г.). «Ген иммунного интерферона человека расположен на хромосоме 12». Журнал экспериментальной медицины . 157 (3): 1020–1027. дои : 10.1084/jem.157.3.1020. ПМК 2186972 . ПМИД  6403645. 
  10. ^ "Энтрез Ген: IFNGR2" .
  11. ^ аб Тау Г., Ротман П. (декабрь 1999 г.). «Биологические функции рецепторов ИФН-гамма». Аллергия . 54 (12): 1233–1251. doi :10.1034/j.1398-9995.1999.00099.x. ПМЦ 4154595 . ПМИД  10688427. 
  12. ^ abcd Platanias LC (май 2005 г.). «Механизмы передачи сигналов, опосредованных интерфероном типа I и типа II». Обзоры природы. Иммунология . 5 (5): 375–386. дои : 10.1038/nri1604 . PMID  15864272. S2CID  1472195.
  13. ^ abc Кастро Ф, Кардозу AP, Гонсалвес RM, Серр К, Оливейра MJ (2018). «Интерферон-гамма на перекрестке иммунного надзора или уклонения от опухолей». Границы в иммунологии . 9 : 847. дои : 10.3389/fimmu.2018.00847 . ПМЦ 5945880 . ПМИД  29780381. 
  14. ^ abcd Бхат М.Ю., Соланки Х.С., Адвани Дж., Хан А.А., Кешава Прасад Т.С., Гауда Х. и др. (декабрь 2018 г.). «Комплексная сетевая карта гамма-сигнализации интерферона». Журнал сотовой связи и сигнализации . 12 (4): 745–751. дои : 10.1007/s12079-018-0486-y. ПМК 6235777 . ПМИД  30191398. 
  15. ^ Ли AJ, Ашкар А.А. (2018). «Двойная природа интерферонов типа I и типа II». Границы в иммунологии . 9 : 2061. дои : 10.3389/fimmu.2018.02061 . ПМК 6141705 . ПМИД  30254639. 
  16. ^ "Энтрез Джин: INFG" .
  17. ^ Шенборн-младший, Уилсон CB (2007). «Регуляция интерферона-γ во время врожденных и адаптивных иммунных реакций». Регуляция гамма-интерферона во время врожденных и адаптивных иммунных реакций . Достижения иммунологии. Том. 96. стр. 41–101. дои : 10.1016/S0065-2776(07)96002-2. ISBN 978-0-12-373709-0. ПМИД  17981204.
  18. ^ Артис Д., Спитс Х (январь 2015 г.). «Биология врожденных лимфоидных клеток». Природа . 517 (7534): 293–301. Бибкод : 2015Natur.517..293A. дои : 10.1038/nature14189. PMID  25592534. S2CID  4386692.
  19. ^ Илик С.Э., Кук В.Дж., Виджай-Кумар С., Карсон М., Нагабхушан Т.Л., Тротта П.П. и др. (май 1991 г.). «Трехмерная структура рекомбинантного человеческого интерферона-гамма». Наука . 252 (5006): 698–702. Бибкод : 1991Sci...252..698E. дои : 10.1126/science.1902591. ПМИД  1902591.
  20. ^ abcde PDB : 1FG9 ; Тиль Д.Д., Ле Дю М.Х., Уолтер Р.Л., Д'Арси А., Шен С., Фунтулакис М. и др. (сентябрь 2000 г.). «Наблюдение неожиданной третьей молекулы рецептора в кристаллической структуре комплекса человеческого интерферона-гамма-рецептора». Состав . 8 (9): 927–936. дои : 10.1016/S0969-2126(00)00184-2 . ПМИД  10986460.
  21. ^ Ху X, Ивашкив Л.Б. (октябрь 2009 г.). «Перекрестная регуляция сигнальных путей гамма-интерфероном: значение для иммунных реакций и аутоиммунных заболеваний». Иммунитет . 31 (4): 539–550. doi :10.1016/j.immuni.2009.09.002. ПМЦ 2774226 . ПМИД  19833085. 
  22. ^ аб Садир Р., Форест Э., Лортат-Джейкоб Х. (май 1998 г.). «Последовательность, связывающая гепарансульфат гамма-интерферона, увеличила скорость образования комплекса интерферон-гамма-интерферон-гамма-рецептор». Журнал биологической химии . 273 (18): 10919–10925. дои : 10.1074/jbc.273.18.10919 . ПМИД  9556569.
  23. ^ Ванхавербеке С., Симорре Дж.П., Садир Р., Ганс П., Лортат-Джейкоб Х. (ноябрь 2004 г.). «ЯМР-характеристика взаимодействия между С-концевым доменом гамма-интерферона и олигосахаридами, полученными из гепарина». Биохимический журнал . 384 (Часть 1): 93–99. дои : 10.1042/BJ20040757. ПМК 1134092 . ПМИД  15270718. 
  24. ^ аб Лортат-Джейкоб Х., Гримо Дж.А. (март 1991 г.). «Интерферон-гамма связывается с гепарансульфатом с помощью группы аминокислот, расположенной в С-концевой части молекулы». Письма ФЭБС . 280 (1): 152–154. дои : 10.1016/0014-5793(91)80225-R . PMID  1901275. S2CID  45942972.
  25. ^ Шнайдер В.М., Чевиллотт, доктор медицины, Райс К.М. (21 марта 2014 г.). «Гены, стимулируемые интерфероном: сложная сеть защитных механизмов хозяина». Ежегодный обзор иммунологии . 32 (1): 513–545. doi : 10.1146/annurev-immunol-032713-120231. ПМЦ 4313732 . ПМИД  24555472. 
  26. ^ Кастро Ф., Кардозу А.П., Гонсалвеш Р.М., Серр К., Оливейра MJ (2018). «Интерферон-гамма на перекрестке иммунного надзора или уклонения от опухолей». Границы в иммунологии . 9 : 847. дои : 10.3389/fimmu.2018.00847 . ПМЦ 5945880 . ПМИД  29780381. 
  27. ^ Шредер К., Герцог П.Дж., Раваси Т., Хьюм Д.А. (февраль 2004 г.). «Интерферон-гамма: обзор сигналов, механизмов и функций». Журнал биологии лейкоцитов . 75 (2): 163–189. дои : 10.1189/jlb.0603252. PMID  14525967. S2CID  15862242.
  28. ^ Коньевич Г.М., Вулетич А.М., Мирьячич Мартинович К.М., Ларсен А.К., Юришич В.Б. (май 2019 г.). «Роль цитокинов в регуляции NK-клеток в опухолевой среде». Цитокин . 117 : 30–40. doi :10.1016/j.cyto.2019.02.001. PMID  30784898. S2CID  73482632.
  29. ^ Хойер Ф.Ф., Наксерова К., Шлосс М.Дж., Хульсманс М., Наир А.В., Дутта П. и др. (ноябрь 2019 г.). «Тканеспецифическая реакция макрофагов на удаленное повреждение влияет на результат последующего локального иммунного воздействия». Иммунитет . 51 (5): 899–914.e7. doi :10.1016/j.immuni.2019.10.010. ПМК 6892583 . ПМИД  31732166. 
  30. ^ Яо Ю., Джеянатан М., Хаддади С., Барра Н.Г., Васеги-Шанджани М., Дамьянович Д. и др. (ноябрь 2018 г.). «Индукция альвеолярных макрофагов автономной памяти требует помощи Т-клеток и имеет решающее значение для тренированного иммунитета». Клетка . 175 (6): 1634–1650.e17. дои : 10.1016/j.cell.2018.09.042 . ПМИД  30433869.
  31. ^ Лакхирам Р.В., Чжоу Р., Верма А.Д., Ся Б (2012). «CD4⁺T-клетки: дифференцировка и функции». Клиническая и развивающая иммунология . 2012 : 925135. doi : 10.1155/2012/925135 . ПМЦ 3312336 . ПМИД  22474485. 
  32. ^ Мукхопадьяй С., Фарвер С.Ф., Васзар Л.Т., Демпси О.Дж., Поппер Х.Х., Мани Х. и др. (январь 2012 г.). «Причины легочных гранулем: ретроспективное исследование 500 случаев из семи стран». Журнал клинической патологии . 65 (1): 51–57. doi : 10.1136/jclinpath-2011-200336. PMID  22011444. S2CID  28504428.
  33. ^ Ву С, Сюэ Ю, Ван П, Линь Л, Лю Ц, Ли Н и др. (сентябрь 2014 г.). «ИФН-γ стимулирует активацию макрофагов за счет увеличения гомолога фосфатазы и тензина за счет подавления миР-3473b». Журнал иммунологии . 193 (6): 3036–3044. doi : 10.4049/jimmunol.1302379 . PMID  25092892. S2CID  90897269.
  34. ^ Хербст С., Шайбл У.Э., Шнайдер Б.Е. (май 2011 г.). «Макрофаги, активированные гамма-интерфероном, убивают микобактерии путем апоптоза, индуцированного оксидом азота». ПЛОС ОДИН . 6 (5): e19105. Бибкод : 2011PLoSO...619105H. дои : 10.1371/journal.pone.0019105 . ПМК 3085516 . ПМИД  21559306. 
  35. ^ Харрис Дж., Мастер СС, Де Аро С.А., Дельгадо М., Робертс Э.А., Хоуп Дж.К. и др. (март 2009 г.). «Поляризация Th1-Th2 и аутофагия в контроле внутриклеточных микобактерий макрофагами». Ветеринарная иммунология и иммунопатология . 128 (1–3): 37–43. дои :10.1016/j.vetimm.2008.10.293. ПМЦ 2789833 . ПМИД  19026454. 
  36. ^ Ашкар А.А., Ди Санто Дж.П., Крой Б.А. (июль 2000 г.). «Интерферон гамма способствует инициированию сосудистой модификации матки, целостности децидуальной ткани и созреванию естественных клеток-киллеров матки во время нормальной мышиной беременности». Журнал экспериментальной медицины . 192 (2): 259–270. дои : 10.1084/jem.192.2.259. ПМК 2193246 . ПМИД  10899912. 
  37. ^ Микаллеф А., Греч Н., Фарруджа Ф., Шембри-Висмайер П., Каллеха-Агиус Дж. (январь 2014 г.). «Роль интерферонов на ранних сроках беременности». Гинекологическая эндокринология . 30 (1): 1–6. дои : 10.3109/09513590.2012.743011. PMID  24188446. S2CID  207489059.
  38. ^ Берковиц Р.С., Хилл Дж.А., Курц CB, Андерсон DJ (январь 1988 г.). «Влияние продуктов активированных лейкоцитов (лимфокинов и монокинов) на рост злокачественных клеток трофобласта in vitro». Американский журнал акушерства и гинекологии . 158 (1): 199–203. дои : 10.1016/0002-9378(88)90810-1. ПМИД  2447775.
  39. ^ Аб Разаги А., Оуэнс Л., Хейманн К. (декабрь 2016 г.). «Обзор рекомбинантного человеческого гамма-интерферона как иммунотерапевтического средства: влияние производственных платформ и гликозилирования». Журнал биотехнологии . 240 : 48–60. doi : 10.1016/j.jbiotec.2016.10.022. ПМИД  27794496.
  40. ^ Разаги А., Тан Э., Луа Л.Х., Оуэнс Л., Картикеян О.П., Хейманн К. (январь 2017 г.). «Является ли Pichia Pastoris реальной платформой для промышленного производства рекомбинантного человеческого гамма-интерферона?». Биологические препараты . 45 : 52–60. doi :10.1016/j.biologicals.2016.09.015. PMID  27810255. S2CID  28204059.
  41. ^ Тодд П.А., Гоа КЛ (январь 1992 г.). «Интерферон гамма-1b. Обзор его фармакологии и терапевтического потенциала при хронической гранулематозной болезни». Наркотики . 43 (1): 111–122. дои : 10.2165/00003495-199243010-00008. PMID  1372855. S2CID  46986837.
  42. ^ Ки Л.Л., Райс В.Л., Родригис Р.М., Хэтчер ХК (июль 1992 г.). «Гамма-терапия рекомбинантным человеческим интерфероном при остеопетрозе». Журнал педиатрии . 121 (1): 119–124. дои : 10.1016/s0022-3476(05)82557-0. ПМИД  1320672.
  43. ^ Errante PR, Frazão JB, Condino-Neto A (ноябрь 2008 г.). «Применение интерферон-гамма-терапии при хронической гранулематозной болезни». Недавние патенты на открытие противоинфекционных препаратов . 3 (3): 225–230. дои : 10.2174/157489108786242378. ПМИД  18991804.
  44. ^ Сильверман Э (сентябрь 2013 г.). «Маркетинг лекарств. Граница между научной неопределенностью и продвижением змеиного масла». БМЖ . 347 : ф5687. дои : 10.1136/bmj.f5687. PMID  24055923. S2CID  27716008.
  45. ^ «Заявление пресс-секретаря относительно помилования» . Белый дом . 20 января 2021 г. – через Национальный архив .
  46. ^ Уэллс М., Сейер Л., Шадт К., Линч Д.Р. (декабрь 2015 г.). «ИФН-γ при атаксии Фридрейха: настоящие доказательства». Управление нейродегенеративными заболеваниями . 5 (6): 497–504. дои : 10.2217/15.52. ПМИД  26634868.
  47. ^ Сейер Л., Грили Н., Ферстер Д., Строзер С., Гелбард С., Донг Ю. и др. (июль 2015 г.). «Открытое пилотное исследование интерферона гамма-1b при атаксии Фридрейха». Acta Neurologica Scandinavica . 132 (1): 7–15. дои : 10.1111/ane.12337 . PMID  25335475. S2CID  207014054.
  48. ^ Линч Д.Р., Хаузер Л., Маккормик А., Уэллс М., Донг Ю.Н., МакКормак С. и др. (март 2019 г.). «Рандомизированное двойное слепое плацебо-контролируемое исследование интерферона-γ 1b при атаксии Фридрейха». Анналы клинической и трансляционной неврологии . 6 (3): 546–553. дои : 10.1002/acn3.731. ПМК 6414489 . ПМИД  30911578. 
  49. ^ Йеткин М.Ф., Гюльтекин М. (декабрь 2020 г.). «Эффективность и переносимость гамма-интерферона при лечении атаксии Фридрейха: ретроспективное исследование». Норо Псикиятри Арсиви . 57 (4): 270–273. дои : 10.29399/npa.25047. ПМЦ 7735154 . ПМИД  33354116. 
  50. ^ Ахаван А, Рудикофф Д (июнь 2008 г.). «Атопический дерматит: системная иммуносупрессивная терапия». Семинары по кожной медицине и хирургии . 27 (2): 151–155. doi :10.1016/j.sder.2008.04.004. ПМИД  18620137.
  51. ^ Шнайдер LC, Баз З., Зарконе С., Зураковски Д. (март 1998 г.). «Длительная терапия рекомбинантным интерфероном-гамма (риФН-гамма) при атопическом дерматите». Анналы аллергии, астмы и иммунологии . 80 (3): 263–268. дои : 10.1016/S1081-1206(10)62968-7. ПМИД  9532976.
  52. ^ Ханифин Дж.М., Шнайдер Л.К., Люнг Д.Ю., Эллис К.Н., Яффе Х.С., Изу А.Э. и др. (февраль 1993 г.). «Рекомбинантный интерферон гамма-терапия при атопическом дерматите». Журнал Американской академии дерматологии . 28 (2 ч. 1): 189–197. дои :10.1016/0190-9622(93)70026-с. ПМИД  8432915.
  53. ^ Брар К., Люнг Д.Ю. (2016). «Последние соображения по использованию рекомбинантного гамма-интерферона для биологической терапии атопического дерматита». Экспертное мнение о биологической терапии . 16 (4): 507–514. дои : 10.1517/14712598.2016.1135898. ПМЦ 4985031 . ПМИД  26694988. 
  54. ^ Как Г, Раза М, Тивари БК (май 2018 г.). «Интерферон-гамма (ИФН-γ): изучение его значения при инфекционных заболеваниях». Биомолекулярные концепции . 9 (1): 64–79. дои : 10.1515/bmc-2018-0007 . PMID  29856726. S2CID  46922378.
  55. ^ Йоргованович Д., Сонг М., Ван Л., Чжан Ю. (29 сентября 2020 г.). «Роль IFN-γ в прогрессировании и регрессии опухоли: обзор». Биомаркерное исследование . 8 (1): 49. дои : 10.1186/s40364-020-00228-x . ПМЦ 7526126 . ПМИД  33005420. 
  56. ^ Касаррубиос М., Провенсио М., Надаль Э., Инса А., дель Росарио Гарсиа-Кампело М., Ласаро-Кинтела М. и др. (сентябрь 2022 г.). «Профили экспрессии генов микроокружения опухоли, связанные с полным патологическим ответом и прогрессированием заболевания у операбельных пациентов с НМРЛ, получающих неоадъювантную химиоиммунотерапию». Журнал иммунотерапии рака . 10 (9): e005320. doi : 10.1136/jitc-2022-005320. HDL : 2445/190198 .
  57. ^ abc Ni L, Лу Дж (сентябрь 2018 г.). «Интерферон гамма в иммунотерапии рака». Раковая медицина . 7 (9): 4509–4516. дои : 10.1002/cam4.1700. ПМК 6143921 . ПМИД  30039553. 
  58. ^ Абико К., Мацумура Н., Хаманиси Дж., Хорикава Н., Мураками Р., Ямагути К. и др. (апрель 2015 г.). «ИФН-γ из лимфоцитов индуцирует экспрессию PD-L1 и способствует прогрессированию рака яичников». Британский журнал рака . 112 (9): 1501–1509. дои : 10.1038/bjc.2015.101. ПМЦ 4453666 . ПМИД  25867264. 
  59. ^ Разаги А., Вильякрес С., Юнг В., Машкур Н., Батлер М., Оуэнс Л. и др. (октябрь 2017 г.). «Повышение терапевтической эффективности экспрессированного рекомбинантного гамма-интерферона млекопитающих против клеток рака яичников». Экспериментальные исследования клеток . 359 (1): 20–29. doi :10.1016/j.yexcr.2017.08.014. PMID  28803068. S2CID  12800448.
  60. ^ Тиль DJ, Ле Дю МХ, Уолтер Р.Л., Д'Арси А., Шен С., Фунтулакис М. и др. (сентябрь 2000 г.). «Наблюдение неожиданной третьей молекулы рецептора в кристаллической структуре комплекса человеческого интерферона-гамма-рецептора». Состав . 8 (9): 927–936. дои : 10.1016/S0969-2126(00)00184-2 . ПМИД  10986460.
  61. ^ Котенко С.В., Изотова Л.С., Поллак Б.П., Мариано Т.М., Доннелли Р.Дж., Мутукумаран Г. и др. (сентябрь 1995 г.). «Взаимодействие между компонентами гамма-рецепторного комплекса интерферона». Журнал биологической химии . 270 (36): 20915–20921. дои : 10.1074/jbc.270.36.20915 . ПМИД  7673114.
  62. ^ Леон Родригес Д.А., Кармона Ф.Д., Эчеверрия Л.Е., Гонсалес К.И., Мартин Дж. (март 2016 г.). «Варианты гена IL18 влияют на восприимчивость к болезни Шагаса». PLOS Забытые тропические болезни . 10 (3): e0004583. дои : 10.1371/journal.pntd.0004583 . ПМЦ 4814063 . ПМИД  27027876. 
  63. ^ Тшнадель-Гродска Е, Блашковски М, Ротштейн Х (ноябрь 2012 г.). «Исследование себорейного дерматита. Часть I. Роль отдельных цитокинов в патогенезе себорейного дерматита». Postepy Higieny I Medycyny Doswiadczalnej . 66 : 843–847. дои : 10.5604/17322693.1019642 . ПМИД  23175340.
  64. ^ Бигли, Нью-Джерси (6 февраля 2014 г.). «Сложность взаимодействия интерферона-γ с ВПГ-1». Границы в иммунологии . 5:15 . дои : 10.3389/fimmu.2014.00015 . ПМЦ 3915238 . ПМИД  24567732. 
  65. ^ Содейк Б., Эберсолд М.В., Хелениус А. (март 1997 г.). «Микротрубочки-опосредованный транспорт поступающих капсидов вируса простого герпеса 1 в ядро». Журнал клеточной биологии . 136 (5): 1007–1021. дои : 10.1083/jcb.136.5.1007. ПМК 2132479 . ПМИД  9060466. 
  66. ^ Хуан В.И., Су Ю.Х., Яо Х.В., Лин П., Тунг Ю.И., Чен Ш. и др. (март 2010 г.). «Бета-интерферон плюс гамма-интерферон эффективно снижают инфекцию вируса простого герпеса, устойчивого к ацикловиру, у мышей независимым от Т-клеток способом». Журнал общей вирусологии . 91 (Часть 3): 591–598. дои : 10.1099/vir.0.016964-0 . ПМИД  19906941.
  67. ^ Сайнс Б., Хэлфорд WP (ноябрь 2002 г.). «Альфа/бета-интерферон и гамма-интерферон действуют совместно, ингибируя репликацию вируса простого герпеса 1 типа». Журнал вирусологии . 76 (22): 11541–11550. doi :10.1128/JVI.76.22.11541-11550.2002. ПМК 136787 . ПМИД  12388715. 
  68. ^ Ханна К.М., Леписто А.Дж., Декман В., Хендрикс Р.Л. (август 2004 г.). «Иммунный контроль вируса простого герпеса в латентном периоде». Современное мнение в иммунологии . 16 (4): 463–469. дои : 10.1016/j.coi.2004.05.003. ПМИД  15245740.
  69. ^ Роттенберг М.Э., Джильотти-Ротфукс А., Вигцелл Х. (август 2002 г.). «Роль ИФН-гамма в исходе хламидийной инфекции». Современное мнение в иммунологии . 14 (4): 444–451. дои : 10.1016/s0952-7915(02)00361-8. ПМИД  12088678.
  70. ^ Тейлор М.В., Фэн Г.С. (август 1991 г.). «Связь между гамма-интерфероном, индоламин-2,3-диоксигеназой и катаболизмом триптофана». Журнал ФАСЭБ . 5 (11): 2516–2522. дои : 10.1096/fasebj.5.11.1907934. PMID  1907934. S2CID  25298471.
  71. ^ Бернштейн-Хэнли I, Коерс Дж., Балсара З.Р., Тейлор Г.А., Старнбах М.Н., Дитрих В.Ф. (сентябрь 2006 г.). «ГТФазы p47 Igtp и Irgb10 картируются с локусом чувствительности Chlamydia trachomatis Ctrq-3 и опосредуют клеточную резистентность у мышей». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (38): 14092–14097. Бибкод : 2006PNAS..10314092B. дои : 10.1073/pnas.0603338103 . ПМЦ 1599917 . ПМИД  16959883. 
  72. ^ Нельсон Д.Э., Вирок Д.П., Вуд Х., Рошик С., Джонсон Р.М., Уитмир В.М. и др. (июль 2005 г.). «Уклонение хламидий от IFN-гамма от иммунитета связано с тропизмом инфекции хозяина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (30): 10658–10663. Бибкод : 2005PNAS..10210658N. дои : 10.1073/pnas.0504198102 . ПМК 1180788 . ПМИД  16020528. 
  73. ^ Бен-Асули Ю., Банаи Ю., Пел-Ор Ю., Шир А., Кемпфер Р. (январь 2002 г.). «МРНК гамма-интерферона человека автоматически регулирует свою трансляцию через псевдоузел, который активирует индуцируемую интерфероном протеинкиназу PKR». Клетка . 108 (2): 221–232. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00616-5 . PMID  11832212. S2CID  14722737.
  74. ^ Асирватам А.Дж., Грегори С.Дж., Ху З., Магнер В.Дж., Томази ТБ (апрель 2008 г.). «МикроРНК нацелены на иммунные гены и компоненты механизмов Dicer / Argonaute и ARE». Молекулярная иммунология . 45 (7): 1995–2006. doi :10.1016/j.molimm.2007.10.035. ПМЦ 2678893 . ПМИД  18061676. 
  75. ^ Чанг Ч., Кертис Дж.Д., Мэгги Л.Б., Фобер Б., Вилларино А.В., О'Салливан Д. и др. (Июнь 2013). «Посттранскрипционный контроль эффекторной функции Т-клеток посредством аэробного гликолиза». Клетка . 153 (6): 1239–1251. дои : 10.1016/j.cell.2013.05.016. ПМЦ 3804311 . ПМИД  23746840. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .