stringtranslate.com

Кофактор (биохимия)

Комплекс сукцинатдегидрогеназы, показывающий несколько кофакторов, включая флавин , железо-серные центры и гем .

Кофактор — это небелковое химическое соединение или ион металла , который требуется для роли фермента в качестве катализатора (катализатор — это вещество, которое увеличивает скорость химической реакции ). Кофакторы можно считать «молекулами-помощниками», которые помогают в биохимических превращениях. Скорости, с которыми они происходят, характеризуются в области изучения, называемой кинетикой ферментов . Кофакторы обычно отличаются от лигандов тем, что они часто выполняют свою функцию, оставаясь связанными.

Кофакторы можно разделить на два типа: неорганические ионы и сложные органические молекулы , называемые коферментами . [1] Коферменты в основном производятся из витаминов и других органических незаменимых питательных веществ в небольших количествах. (Некоторые ученые ограничивают использование термина «кофактор» для неорганических веществ; оба типа включены сюда. [2] [3] )

Коферменты далее делятся на два типа. Первый называется « простетическая группа », которая состоит из кофермента, который прочно (или даже ковалентно) и постоянно связан с белком. [4] Второй тип коферментов называется «косубстратами», и они временно связаны с белком. Косубстраты могут высвобождаться из белка в какой-то момент, а затем снова связываться позже. И простетические группы, и косубстраты имеют одну и ту же функцию, которая заключается в содействии реакции ферментов и белков. Неактивный фермент без кофактора называется апоферментом , в то время как полный фермент с кофактором называется голоферментом . [ 5] [ нужна страница ]

Международный союз теоретической и прикладной химии (ИЮПАК) определяет «кофермент» немного иначе, а именно как низкомолекулярное небелковое органическое соединение, которое слабо присоединено и участвует в ферментативных реакциях в качестве диссоциируемого носителя химических групп или электронов; простетическая группа определяется как прочно связанная неполипептидная единица в белке, которая регенерируется в каждом ферментативном обороте. [6]

Некоторые ферменты или ферментные комплексы требуют нескольких кофакторов. Например, мультиферментный комплекс пируватдегидрогеназа [7] на стыке гликолиза и цикла лимонной кислоты требует пять органических кофакторов и один ион металла: слабосвязанный тиаминпирофосфат (TPP), ковалентно связанные липоамид и флавинадениндинуклеотид (FAD), косубстраты никотинамидадениндинуклеотид (NAD + ) и кофермент A (CoA), а также ион металла (Mg 2+ ). [8]

Органические кофакторы часто являются витаминами или сделаны из витаминов. Многие содержат нуклеотид аденозинмонофосфат (АМФ) как часть своих структур, таких как АТФ , кофермент А , ФАД и НАД + . Эта общая структура может отражать общее эволюционное происхождение как часть рибозимов в древнем мире РНК . Было высказано предположение, что часть молекулы АМФ можно считать своего рода «ручкой», с помощью которой фермент может «схватить» кофермент, чтобы переключить его между различными каталитическими центрами. [9]

Классификация

Кофакторы можно разделить на две основные группы: органические кофакторы , такие как флавин или гем ; и неорганические кофакторы , такие как ионы металлов Mg2 + , Cu + , Mn2 + и кластеры железа и серы .

Органические кофакторы иногда дополнительно делятся на коферменты и простетические группы . Термин кофермент относится конкретно к ферментам и, как таковой, к функциональным свойствам белка. С другой стороны, «простетическая группа» подчеркивает природу связывания кофактора с белком (плотное или ковалентное) и, таким образом, относится к структурному свойству. Разные источники дают немного разные определения коферментов, кофакторов и простетических групп. Некоторые считают прочно связанные органические молекулы простетическими группами, а не коферментами, в то время как другие определяют все небелковые органические молекулы, необходимые для активности фермента, как коферменты и классифицируют те, которые прочно связаны, как простетические группы кофермента. Эти термины часто используются свободно.

В письме 1980 года в журнале Trends in Biochemistry Sciences отмечалась путаница в литературе и по существу произвольное различие, проводимое между простетическими группами и группой коферментов, и предлагалась следующая схема. Здесь кофакторы определялись как дополнительное вещество, помимо белка и субстрата , которое требуется для активности фермента, а простетическая группа — как вещество, которое проходит весь свой каталитический цикл , присоединенное к одной молекуле фермента. Однако автор не смог прийти к единому всеобъемлющему определению «кофермента» и предложил исключить этот термин из использования в литературе. [10]

Неорганические кофакторы

Ионы металлов

Ионы металлов являются распространенными кофакторами. [11] Изучение этих кофакторов относится к области бионеорганической химии . В питании список основных микроэлементов отражает их роль как кофакторов. У людей этот список обычно включает железо , магний , марганец , кобальт , медь , цинк и молибден . [12] Хотя дефицит хрома вызывает нарушение толерантности к глюкозе , не было выявлено ни одного человеческого фермента, который использовал бы этот металл в качестве кофактора. [13] [14] Йод также является основным микроэлементом, но этот элемент используется как часть структуры гормонов щитовидной железы , а не как кофактор фермента. [15] Кальций — еще один особый случай, поскольку он необходим как компонент рациона человека и необходим для полной активности многих ферментов, таких как синтаза оксида азота , протеинфосфатазы и аденилаткиназа , но кальций активирует эти ферменты в аллостерической регуляции , часто связываясь с этими ферментами в комплексе с кальмодулином . [16] Таким образом, кальций является молекулой клеточного сигнала и обычно не считается кофактором ферментов, которые он регулирует. [17]

Другим организмам требуются дополнительные металлы в качестве кофакторов ферментов, например, ванадий в нитрогеназе азотфиксирующих бактерий рода Azotobacter , [18] вольфрам в альдегидферредоксиноксидоредуктазе термофильной археи Pyrococcus furiosus , [ 19] и даже кадмий в карбоангидразе из морской диатомовой водоросли Thalassiosira weissflogii . [20] [21]

Во многих случаях кофактор включает как неорганический, так и органический компонент. Одним из разнообразных наборов примеров являются гем- протеины, которые состоят из порфиринового кольца, координированного с железом . [22]

Простой кластер [Fe 2 S 2 ], содержащий два атома железа и два атома серы, координированные четырьмя остатками цистеина белка.

Железо-серные кластеры

Железо-серные кластеры представляют собой комплексы атомов железа и серы, удерживаемые внутри белков остатками цистеина. Они играют как структурную, так и функциональную роль, включая перенос электронов, окислительно-восстановительное зондирование и как структурные модули. [23]

Органический

Органические кофакторы — это небольшие органические молекулы (обычно с молекулярной массой менее 1000 Да), которые могут быть как слабо, так и прочно связаны с ферментом и напрямую участвовать в реакции. [5] [24] [25] [26] В последнем случае, когда их трудно удалить, не денатурируя фермент, их можно назвать простетической группой . Четкого разделения между слабо и прочно связанными кофакторами не существует. [5] Многие, такие как НАД +, могут быть прочно связаны в некоторых ферментах, в то время как в других они связаны слабо. [5] Другим примером является тиаминпирофосфат (ТФП), который прочно связан в транскетолазе или пируватдекарбоксилазе , в то время как в пируватдегидрогеназе он связан менее прочно . [27] Другие коферменты, например , флавинадениндинуклеотид (ФАД), биотин и липоамид , связаны прочно. [28] Прочно связанные кофакторы, как правило, регенерируются в течение того же цикла реакции, в то время как слабо связанные кофакторы могут регенерироваться в последующей реакции, катализируемой другим ферментом. В последнем случае кофактор также может считаться субстратом или косубстратом.

Витамины могут служить предшественниками многих органических кофакторов (например, витамины B1 , B2 , B6 , B12 , ниацин , фолиевая кислота ) или сами по себе коферменты (например, витамин C ). Однако витамины выполняют и другие функции в организме. [ 29 ] Многие органические кофакторы также содержат нуклеотид , например, переносчики электронов НАД и ФАД , и кофермент А , который переносит ацильные группы. Большинство этих кофакторов встречаются у огромного разнообразия видов, а некоторые являются универсальными для всех форм жизни. Исключением из этого широкого распространения является группа уникальных кофакторов, которые развились в метаногенах , которые ограничены этой группой архей . [30]

Витамины и производные

Не витамины

Кофакторы как промежуточные продукты метаболизма

Окислительно- восстановительные реакции никотинамидадениндинуклеотида .

Метаболизм включает в себя широкий спектр химических реакций, но большинство из них подпадают под несколько основных типов реакций, включающих перенос функциональных групп . [60] Эта общая химия позволяет клеткам использовать небольшой набор метаболических промежуточных продуктов для переноса химических групп между различными реакциями. [61] Эти промежуточные продукты переноса групп представляют собой слабосвязанные органические кофакторы, часто называемые коферментами .

Каждый класс реакций переноса группы осуществляется определенным кофактором, который является субстратом для набора ферментов, которые его производят, и набора ферментов, которые его потребляют. Примером этого являются дегидрогеназы , которые используют никотинамидадениндинуклеотид (НАД + ) в качестве кофактора. Здесь сотни отдельных типов ферментов удаляют электроны из своих субстратов и восстанавливают НАД + до НАДН. Этот восстановленный кофактор затем является субстратом для любой из редуктаз в клетке, которым требуются электроны для восстановления их субстратов. [32]

Следовательно, эти кофакторы непрерывно перерабатываются как часть метаболизма . Например, общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1  моль . Этот АТФ постоянно расщепляется на АДФ, а затем преобразуется обратно в АТФ. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным. Энергия, используемая клетками человека, требует гидролиза от 100 до 150 моль АТФ ежедневно, что составляет около 50-75 кг. В типичных ситуациях люди используют массу своего тела АТФ в течение дня. [62] Это означает, что каждая молекула АТФ перерабатывается от 1000 до 1500 раз в день.

Эволюция

Органические кофакторы, такие как АТФ и НАДН , присутствуют во всех известных формах жизни и образуют основную часть метаболизма . Такое всеобщее сохранение указывает на то, что эти молекулы эволюционировали очень рано в развитии живых существ. [63] По крайней мере, некоторые из нынешнего набора кофакторов могли, следовательно, присутствовать у последнего универсального предка , который жил около 4 миллиардов лет назад. [64] [65]

Органические кофакторы могли присутствовать даже раньше в истории жизни на Земле. [66] Нуклеотид аденозин является кофактором для многих основных метаболических ферментов, таких как трансферазы. Он может быть остатком мира РНК . [67] [68] Кофакторы на основе аденозина могли действовать как адаптеры, которые позволяли ферментам и рибозимам связывать новые кофакторы посредством небольших модификаций в существующих аденозин-связывающих доменах , которые изначально эволюционировали для связывания другого кофактора. [9] Этот процесс адаптации ранее эволюционировавшей структуры для нового использования известен как экзаптация .

Пребиотическое происхождение коферментов . Подобно аминокислотам и нуклеотидам , некоторые витамины и, следовательно, коферменты могли быть созданы в ранних земных условиях. Например, витамин B3 может быть синтезирован с помощью электрических разрядов, применяемых к этилену и аммиаку . [69] Аналогично, пантетеин ( производное витамина B5 ), предшественник кофермента A и тиоэстер-зависимого синтеза, может быть образован спонтанно в условиях испарения. [70] Другие коферменты могли существовать на Земле в ранние времена, такие как птерины (производное витамина B9 ), флавины ( FAD , флавинмононуклеотид = FMN) и рибофлавин (витамин B2). [71]

Изменения в коферментах . Вычислительный метод IPRO недавно предсказал мутации, которые экспериментально изменили специфичность кофактора ксилозоредуктазы Candida boidinii с НАДФН на НАДН. [72]

Эволюция ферментов без коферментов . Если ферментам требуется кофермент, как кофермент эволюционирует? Наиболее вероятный сценарий заключается в том, что ферменты могут изначально функционировать без своих коферментов, а затем привлекать кофермент, даже если катализируемая реакция может быть не такой эффективной или быстрой. Примерами являются алкогольдегидрогеназа (кофермент: НАД⁺ ), [73] лактатдегидрогеназа (НАД⁺), [74] глутатионредуктаза ( НАДФН ). [75]

История

Первым открытым органическим кофактором был НАД + , который был идентифицирован Артуром Харденом и Уильямом Янгом в 1906 году. [76] Они заметили, что добавление кипяченого и отфильтрованного дрожжевого экстракта значительно ускоряло спиртовое брожение в некипяченых дрожжевых экстрактах. Они назвали неопознанный фактор, ответственный за этот эффект, коферментом . Благодаря долгой и сложной очистке от дрожжевых экстрактов этот термостабильный фактор был идентифицирован как нуклеотидный сахарный фосфат Гансом фон Эйлером-Хельпином . [77] Другие кофакторы были идентифицированы в течение начала 20-го века, при этом АТФ был выделен в 1929 году Карлом Ломанном , [78] а кофермент А был открыт в 1945 году Фрицем Альбертом Липманном . [79]

Функции этих молекул поначалу были загадочными, но в 1936 году Отто Генрих Варбург определил функцию НАД + в переносе гидрида. [80] За этим открытием в начале 1940-х годов последовала работа Германа Калькара , который установил связь между окислением сахаров и образованием АТФ. [81] Это подтвердило центральную роль АТФ в переносе энергии, которая была предложена Фрицем Альбертом Липманном в 1941 году. [82] Позже, в 1949 году, Моррис Фридкин и Альберт Л. Ленингер доказали, что НАД + связывает метаболические пути, такие как цикл лимонной кислоты и синтез АТФ. [83]

Кофакторы белкового происхождения

В ряде ферментов часть, которая действует как кофактор, формируется путем посттрансляционной модификации части белковой последовательности. Это часто заменяет необходимость во внешнем связывающем факторе, таком как ион металла, для функции белка. Потенциальными модификациями могут быть окисление ароматических остатков, связывание между остатками, расщепление или образование кольца. [84] Эти изменения отличаются от других посттрансляционных модификаций белка, таких как фосфорилирование , метилирование или гликозилирование, тем, что аминокислоты обычно приобретают новые функции. Это увеличивает функциональность белка; немодифицированные аминокислоты обычно ограничиваются кислотно-щелочными реакциями, а изменение остатков может дать белку электрофильные сайты или способность стабилизировать свободные радикалы. [84] Примерами продукции кофакторов являются триптофилхинон триптофана (TTQ), полученный из двух боковых цепей триптофана, [85] и 4-метилиден-имидазол-5-он (MIO), полученный из мотива Ala-Ser-Gly. [86] Характеристика кофакторов, полученных из белков, проводится с использованием рентгеновской кристаллографии и масс-спектроскопии ; структурные данные необходимы, поскольку секвенирование не позволяет легко идентифицировать измененные сайты.

Неферментативные кофакторы

Термин используется в других областях биологии для более широкого обозначения небелковых (или даже белковых) молекул, которые либо активируют, либо ингибируют, либо требуются для функционирования белка. Например, лиганды , такие как гормоны , которые связываются с рецепторными белками и активируют их, называются кофакторами или коактиваторами, тогда как молекулы, которые ингибируют рецепторные белки, называются корепрессорами. Одним из таких примеров является семейство рецепторов, сопряженных с G-белком, которые часто встречаются в сенсорных нейронах. Связывание лиганда с рецепторами активирует G-белок, который затем активирует фермент для активации эффектора. [87] Во избежание путаницы было предложено называть такие белки, которые имеют опосредованную лигандом активацию или репрессию, корегуляторами. [88]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Хасим, Онн Х.; Аднан, Нор Азила (2010). «Кофермент, кофактор и простетическая группа — неоднозначный биохимический жаргон» (PDF) . Биохимическое образование . 22 (2): 93–94. doi :10.1016/0307-4412(94)90088-4.
  2. ^ "Коферменты и кофакторы". Архивировано из оригинала 1999-08-26 . Получено 2007-11-17 .
  3. ^ "Кофакторы ферментов". Архивировано из оригинала 2003-05-05 . Получено 2007-11-17 .
  4. ^ Нельсон DL, Кокс MM (2008). Lehninger Principles of Biochemistry (Пятое изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. стр. 184. ISBN 978-1429224161.
  5. ^ abcdef Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (2001). Биохимия: химические реакции живых клеток (2-е изд.). Сан-Диего: Harcourt/Academic Press. ISBN 978-0-12-492540-3.
  6. ^ de Bolster, MWG (1997). Глоссарий терминов, используемых в бионеорганической химии (PDF) . Чистая и прикладная химия.
  7. ^ Jordan F, Patel MS (2004). Тиамин: каталитические механизмы в норме и патологии . Нью-Йорк, Нью-Йорк: Marcel Dekker. стр. 588. ISBN 978-0-8247-4062-7.
  8. ^ "Комплекс пируватдегидрогеназы". Chemistry LibreTexts . 2013-10-02 . Получено 2017-05-10 .
  9. ^ ab Denessiouk KA, Rantanen VV, Johnson MS (август 2001 г.). «Распознавание аденина: мотив, присутствующий в АТФ-, КоА-, НАД-, НАДФ- и ФАД-зависимых белках». Белки . 44 (3): 282–91. doi :10.1002/prot.1093. PMID  11455601. S2CID  10848692.
  10. ^ Брайс (март 1979). «SAM – семантика и недоразумения». Trends Biochem. Sci . 4 (3): N62–N63. doi :10.1016/0968-0004(79)90255-X.
  11. ^ "Биохимия: Ферменты: Классификация и катализ (Кофакторы)". vle.du.ac.in . Получено 2018-02-07 .[ постоянная мертвая ссылка ]
  12. ^ Aggett PJ (август 1985). «Физиология и метаболизм основных микроэлементов: краткий обзор». Клиники эндокринологии и метаболизма . 14 (3): 513–43. doi :10.1016/S0300-595X(85)80005-0. PMID  3905079.
  13. ^ Stearns DM (2000). «Является ли хром следовым незаменимым металлом?». BioFactors . 11 (3): 149–62. doi :10.1002/biof.5520110301. PMID  10875302. S2CID  19417496.
  14. ^ Vincent JB (апрель 2000 г.). «Биохимия хрома». Журнал питания . 130 (4): 715–8. doi : 10.1093/jn/130.4.715 . PMID  10736319.
  15. ^ Cavalieri RR (апрель 1997 г.). «Обмен йода и физиология щитовидной железы: современные концепции». Thyroid . 7 (2): 177–81. doi :10.1089/thy.1997.7.177. PMID  9133680.
  16. ^ Clapham DE (2007). «Сигнализация кальция». Cell . 131 (6): 1047–58. doi : 10.1016/j.cell.2007.11.028 . PMID  18083096. S2CID  15087548.
  17. ^ Ники И, Йококура Х, Судо Т, Като М, Хидака Х (октябрь 1996 г.). «Сигнализация Ca2+ и внутриклеточные белки связывания Ca2+». Журнал биохимии . 120 (4): 685–98. doi :10.1093/oxfordjournals.jbchem.a021466. PMID  8947828.
  18. ^ Eady RR (июль 1988). «Ванадийсодержащая нитрогеназа Azotobacter». BioFactors . 1 (2): 111–6. PMID  3076437.
  19. ^ Chan MK, Mukund S, Kletzin A, Adams MW, Rees DC (март 1995). «Структура гипертермофильного фермента вольфрамоптерина, альдегидферредоксиноксидоредуктазы». Science . 267 (5203): 1463–9. Bibcode :1995Sci...267.1463C. doi :10.1126/science.7878465. PMID  7878465. S2CID  20868012.
  20. ^ Lane TW, Morel FM (апрель 2000 г.). «Биологическая функция кадмия в морских диатомовых водорослях». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 97 (9): 4627–31. Bibcode : 2000PNAS...97.4627L. doi : 10.1073/pnas.090091397 . PMC 18283. PMID  10781068 . 
  21. ^ Lane TW, Saito MA, George GN, Pickering IJ, Prince RC, Morel FM (2005). "Биохимия: кадмиевый фермент из морской диатомовой водоросли". Nature . 435 (7038): 42. Bibcode :2005Natur.435...42L. doi : 10.1038/435042a . PMID  15875011. S2CID  52819760.
  22. ^ Li T, Bonkovsky HL, Guo JT (март 2011 г.). «Структурный анализ гем-протеинов: значение для проектирования и прогнозирования». BMC Structural Biology . 11 : 13. doi : 10.1186/1472-6807-11-13 . PMC 3059290. PMID  21371326 . 
  23. ^ Meyer J (февраль 2008 г.). «Железо-серные белковые складки, железо-серная химия и эволюция». J. Biol. Inorg. Chem . 13 (2): 157–70. doi :10.1007/s00775-007-0318-7. PMID  17992543. S2CID  21961142.
  24. ^ Палмер Т. (1981). Понимание ферментов . Нью-Йорк: Хорвуд. ISBN 978-0-85312-307-1.
  25. ^ Кокс М., Ленингер АЛ., Нельсон ДР. (2000). Принципы биохимии Ленингера (3-е изд.). Нью-Йорк: Worth Publishers. ISBN 978-1-57259-153-0.
  26. ^ Фаррелл SO, Кэмпбелл MK (2009). Биохимия (6-е изд.). Pacific Grove: Brooks Cole. ISBN 978-0-495-39041-1.
  27. ^ Morey AV, Juni E (июнь 1968). «Исследования природы связывания тиаминпирофосфата с ферментами». Журнал биологической химии . 243 (11): 3009–19. doi : 10.1016/S0021-9258(18)93372-7 . PMID  4968184.
  28. ^ Ханукоглу I (декабрь 2017 г.). «Сохранение интерфейсов фермент–кофермент в FAD и NADP-связывающем адренодоксинредуктазе-A, повсеместно распространенном ферменте». Журнал молекулярной эволюции . 85 (5–6): 205–218. Bibcode : 2017JMolE..85..205H. doi : 10.1007/s00239-017-9821-9. PMID  29177972. S2CID  7120148.
  29. ^ Боландер ФФ (2006). «Витамины: не только для ферментов». Curr Opin Investig Drugs . 7 (10): 912–5. PMID  17086936.
  30. ^ Rouvière PE, Wolfe RS (июнь 1988). «Новая биохимия метаногенеза». Журнал биологической химии . 263 (17): 7913–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)68417-0 . PMID  3131330.
  31. ^ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). «Структура, механизм и каталитическая двойственность тиамин-зависимых ферментов». Cell. Mol. Life Sci . 64 (7–8): 892–905. doi :10.1007/s00018-007-6423-5. PMC 11136255. PMID 17429582.  S2CID 20415735  . 
  32. ^ ab Pollak N, Dölle C, Ziegler M (2007). «Способность восстанавливать: пиридиновые нуклеотиды — малые молекулы со множеством функций». Biochem. J . 402 (2): 205–18. doi :10.1042/BJ20061638. PMC 1798440 . PMID  17295611. 
  33. ^ Элиот AC, Кирш JF (2004). «Пиридоксальфосфатные ферменты: механистические, структурные и эволюционные соображения». Annu. Rev. Biochem. 73 : 383–415. doi :10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID  15189147.
  34. ^ Баннерджи Р., Рэгсдейл СВ (2003). «Многоликость витамина B12: катализ кобаламин-зависимыми ферментами». Annu. Rev. Biochem. 72 : 209–47. doi :10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID  14527323. S2CID  37393683.
  35. ^ Джитрапакди С., Уоллес Дж. К. (2003). «Семейство ферментов биотина: консервативные структурные мотивы и перестройки доменов». Curr. Protein Pept. Sci . 4 (3): 217–29. doi :10.2174/1389203033487199. PMID  12769720.
  36. ^ Leonardi R, Zhang YM, Rock CO, Jackowski S (2005). «Коэнзим A: снова в действии». Prog. Lipid Res . 44 (2–3): 125–53. doi :10.1016/j.plipres.2005.04.001. PMID  15893380.
  37. ^ Donnelly JG (июнь 2001 г.). «Фолиевая кислота». Критические обзоры в клинических лабораторных науках . 38 (3): 183–223. doi :10.1080/20014091084209. PMID  11451208. S2CID  218866247.
  38. ^ Søballe B, Poole RK (август 1999). «Микробные убихиноны: множественные роли в дыхании, регуляции генов и управлении окислительным стрессом» (PDF) . Микробиология . 145 (8): 1817–30. doi : 10.1099/13500872-145-8-1817 . PMID  10463148.
  39. ^ Linster CL, Van Schaftingen E (2007). «Витамин C. Биосинтез, рециркуляция и деградация у млекопитающих». FEBS J. 274 ( 1): 1–22. doi : 10.1111/j.1742-4658.2006.05607.x . PMID  17222174.
  40. ^ аб Йостен В., ван Беркель WJ (2007). «Флавоферменты». Curr Opin Chem Biol . 11 (2): 195–202. дои : 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. ПМИД  17275397.
  41. ^ Mack M, Grill S (2006). «Аналоги рибофлавина и ингибиторы биосинтеза рибофлавина». Appl. Microbiol. Biotechnol . 71 (3): 265–75. doi :10.1007/s00253-006-0421-7. PMID  16607521. S2CID  12634062.
  42. ^ Bugg T (1997). Введение в химию ферментов и коферментов. Oxford: Blackwell Science. С. 95. ISBN 978-0-86542-793-8.
  43. ^ Chiang PK, Gordon RK, Tal J, Zeng GC, Doctor BP, Pardhasaradhi K, McCann PP (март 1996). "S-аденозилметионин и метилирование". FASEB Journal . 10 (4): 471–80. doi : 10.1096/fasebj.10.4.8647346 . PMID  8647346. S2CID  11214528.
  44. ^ Noll KM, Rinehart KL, Tanner RS, Wolfe RS (июнь 1986 г.). «Структура компонента B (7-меркаптогептаноилтреонинфосфат) метилкоферментной M метилредуктазной системы Methanobacterium thermoautotrophicum». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 83 (12): 4238–42. Bibcode : 1986PNAS...83.4238N. doi : 10.1073/pnas.83.12.4238 . PMC 323707. PMID  3086878 . 
  45. ^ Тейлор CD, Вулф RS (август 1974). «Структура и метилирование кофермента M(HSCH2CH2SO3)». Журнал биологической химии . 249 (15): 4879–85. doi : 10.1016/S0021-9258(19)42403-4 . PMID  4367810.
  46. ^ Balch WE, Wolfe RS (январь 1979). «Специфичность и биологическое распределение кофермента M (2-меркаптоэтансульфоновой кислоты)». Журнал бактериологии . 137 (1): 256–63. doi :10.1128/JB.137.1.256-263.1979. PMC 218444. PMID  104960 . 
  47. ^ Crane FL (декабрь 2001 г.). «Биохимические функции коэнзима Q10». Журнал Американского колледжа питания . 20 (6): 591–8. doi :10.1080/07315724.2001.10719063. PMID  11771674. S2CID  28013583. Архивировано из оригинала 16 декабря 2008 г.
  48. ^ Бьюкенен BB, Груиссем W, Джонс RL (2000). Биохимия и молекулярная биология растений (1-е изд.). Американское общество физиологии растений. ISBN 978-0-943088-39-6.
  49. ^ Grill D, Tausz T, De Kok LJ (2001). Значение глутатиона в адаптации растений к окружающей среде. Springer. ISBN 978-1-4020-0178-9.
  50. ^ Meister A, Anderson ME (1983). «Глутатион». Annual Review of Biochemistry . 52 : 711–60. doi :10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. PMID  6137189.
  51. ^ Виджаянти Н., Кац Н., Имменшух С. (2004). «Биология гема в здоровье и болезни». Curr. Med. Chem . 11 (8): 981–6. doi :10.2174/0929867043455521. PMID  15078160.
  52. ^ Vorholt JA , Thauer RK (сентябрь 1997 г.). «Активные виды „CO2“, используемые формилметанофурандегидрогеназой из метаногенных архей». European Journal of Biochemistry . 248 (3): 919–24. doi : 10.1111/j.1432-1033.1997.00919.x . PMID  9342247.
  53. ^ Mendel RR, Hänsch R (август 2002 г.). «Молибдоэнзимы и молибденовый кофактор в растениях». Журнал экспериментальной ботаники . 53 (375): 1689–98. doi : 10.1093/jxb/erf038 . PMID  12147719.
  54. ^ Мендель RR, Биттнер F (2006). «Клеточная биология молибдена». Biochim. Biophys. Acta . 1763 (7): 621–35. doi :10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID  16784786.
  55. ^ Гинзбург В (1978). «Сравнительная биохимия нуклеотид-связанных сахаров». Прогресс в клинических и биологических исследованиях . 23 : 595–600. PMID  351635.
  56. ^ Negishi M, Pedersen LG, Petrotchenko E, Shevtsov S, Gorokhov A, Kakuta Y, Pedersen LC (июнь 2001 г.). «Структура и функция сульфотрансфераз». Архив биохимии и биофизики . 390 (2): 149–57. doi :10.1006/abbi.2001.2368. PMID  11396917.
  57. ^ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard O (август 1979). "Новый кофермент из бактериальных первичных алкогольдегидрогеназ". Nature . 280 (5725): 843–4. Bibcode :1979Natur.280..843S. doi :10.1038/280843a0. PMID  471057. S2CID  3094647.
  58. ^ Thöny B, Auerbach G, Blau N (апрель 2000 г.). «Биосинтез, регенерация и функции тетрагидробиоптерина». The Biochemical Journal . 347 (1): 1–16. doi : 10.1042 /0264-6021:3470001. PMC 1220924. PMID  10727395. 
  59. ^ DiMarco AA, Bobik TA, Wolfe RS (1990). «Необычные коферменты метаногенеза». Annual Review of Biochemistry . 59 : 355–94. doi :10.1146/annurev.bi.59.070190.002035. PMID  2115763.
  60. ^ Mitchell P (март 1979). «Девятая лекция сэра Ганса Кребса. Компартментация и коммуникация в живых системах. Лигандная проводимость: общий каталитический принцип в химических, осмотических и хемиосмотических реакционных системах». European Journal of Biochemistry . 95 (1): 1–20. doi : 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12934.x . PMID  378655.
  61. ^ Wimmer MJ, Rose IA (1978). «Механизмы реакций переноса групп, катализируемых ферментами». Annual Review of Biochemistry . 47 : 1031–78. doi :10.1146/annurev.bi.47.070178.005123. PMID  354490.
  62. ^ Ди Карло SE, Коллинз HL (2001). «Оценка ресинтеза АТФ во время марафонского бега: метод введения метаболизма». Advan. Physiol. Edu . 25 (2): 70–1.
  63. ^ Chen X, Li N, Ellington AD (2007). «Рибозимный катализ метаболизма в мире РНК». Химия и биоразнообразие . 4 (4): 633–55. doi :10.1002/cbdv.200790055. PMID  17443876. S2CID  44873410.
  64. ^ Кох АЛ (1998). Как появились бактерии?. Достижения в микробной физиологии. Т. 40. С. 353–99. doi :10.1016/S0065-2911(08)60135-6. ISBN 9780120277407. PMID  9889982.
  65. ^ Ouzounis C, Kyrpides N (июль 1996 г.). «Возникновение основных клеточных процессов в эволюции». FEBS Letters . 390 (2): 119–23. Bibcode : 1996FEBSL.390..119O. doi : 10.1016/0014-5793(96)00631-X . PMID  8706840. S2CID  39128865.
  66. ^ White HB (март 1976). «Коферменты как ископаемые остатки более раннего метаболического состояния». Журнал молекулярной эволюции . 7 (2): 101–4. Bibcode : 1976JMolE...7..101W. doi : 10.1007/BF01732468. PMID  1263263. S2CID  22282629.
  67. ^ Саран Д., Фрэнк Дж., Берк Д. Х. (2003). «Тирания распознавания аденозина среди РНК-аптамеров к коферменту А». BMC Evol. Biol . 3 : 26. doi : 10.1186/1471-2148-3-26 . PMC 317284. PMID  14687414 . 
  68. ^ Джадхав В.Р., Ярус М (2002). «Коферменты как корибозимы». Биохимия . 84 (9): 877–88. дои : 10.1016/S0300-9084(02)01404-9. ПМИД  12458080.
  69. ^ Dowler, MJ; Fuller, WD; Orgel, LE; Sanchez, RA (1970-09-25). «Пребиотический синтез пропиолальдегида и никотинамида». Science . 169 (3952): 1320–1321. Bibcode :1970Sci...169.1320D. doi :10.1126/science.169.3952.1320. ISSN  0036-8075. PMID  4247738.
  70. ^ Keefe, AD; Newton, GL; Miller, SL (1995-02-23). ​​«Возможный пребиотический синтез пантетеина, предшественника кофермента А». Nature . 373 (6516): 683–685. Bibcode :1995Natur.373..683K. doi :10.1038/373683a0. ISSN  0028-0836. PMID  7854449.
  71. ^ Монтеверде, DR; Гомес-Консарнау, Л.; Суффридж, К.; Саньюдо-Вильгельми, СА (январь 2017 г.). «Использование витаминов группы В жизнью на ранней Земле». Geobiology . 15 (1): 3–18. Bibcode : 2017Gbio...15....3M. doi : 10.1111/gbi.12202. ISSN  1472-4677. PMID  27477998.
  72. ^ Khoury GA, Fazelinia H, Chin JW, Pantazes RJ, Cirino PC, Maranas CD (октябрь 2009 г.). «Вычислительное проектирование ксилозоредуктазы Candida boidinii для измененной специфичности кофактора». Protein Science . 18 (10): 2125–38. doi :10.1002/pro.227. PMC 2786976 . PMID  19693930. 
  73. ^ Комплексная ферментативная кинетика. 2004. doi :10.1007/b100340. ISBN 0-306-46712-7.
  74. ^ Гарретт, Р.; Гришэм, Чарльз М. (2010). Биохимия (4-е изд.). Белмонт, Калифорния: Brooks/Cole, Cengage Learning. ISBN 978-0-495-10935-8.
  75. ^ Карлберг, Ингер; Маннервик, Бенгт (1985), [59] Глутатионредуктаза, Methods in Enzymology, vol. 113, Elsevier, стр. 484–490, номер документа : 10.1016/s0076-6879(85)13062-4, ISBN. 978-0-12-182013-8, PMID  3003504 , получено 2024-09-21
  76. ^ Harden A, Young WJ (24 октября 1906 г.). «Спиртовое брожение дрожжевого сока». Труды Королевского общества B: Биологические науки . 78 (526): 369–75. doi : 10.1098/rspb.1906.0070 .
  77. ^ "Ферментация сахаров и ферментативные ферменты: Нобелевская лекция, 23 мая 1930 г." (PDF) . Нобелевский фонд . Получено 2007-09-30 .
  78. ^ Ломанн К. (август 1929 г.). «Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel». Naturwissenschaften . 17 (31): 624–5. Бибкод : 1929NW.....17..624.. doi : 10.1007/BF01506215. S2CID  20328411.
  79. ^ Липманн Ф. (1 сентября 1945 г.). «Ацетилирование сульфаниламида гомогенатами и экстрактами печени». J. Biol. Chem . 160 (1): 173–90. doi : 10.1016/S0021-9258(18)43110-9 .
  80. ^ Варбург О, Кристиан В. (1936). «Пиридин, переносящий водород компонент ферментов ферментации (пиридиннуклеотид)». Биохимическая газета . 287 : E79–E88. дои : 10.1002/hlca.193601901199.
  81. ^ Kalckar HM (ноябрь 1974). «Истоки концепции окислительного фосфорилирования». Молекулярная и клеточная биохимия . 5 (1–2): 55–63. doi :10.1007/BF01874172. PMID  4279328. S2CID  26999163.
  82. ^ Липманн Ф. (1941). «Метаболическое образование и использование энергии фосфатной связи». Справочник по химии, 1900-1950 . Adv Enzymol. Том 1. С. 99–162. doi :10.4159/harvard.9780674366701.c141. ISBN 9780674366701.
  83. ^ Фридкин М., Ленингер А.Л. (1949). «Этерификация неорганического фосфата, связанная с переносом электронов между дигидродифосфопиридиннуклеотидом и кислородом». J. Biol. Chem . 178 (2): 611–23. doi : 10.1016/S0021-9258(18)56879-4 . PMID  18116985.
  84. ^ ab Davidson VL (2007). «Протеиновые кофакторы. Расширение сферы посттрансляционных модификаци醻. Биохимия . 46 (18): 5283–5292. doi :10.1021/bi700468t. PMID  17439161.
  85. ^ Дэвидсон ВЛ, Вилмот СМ (2013). «Посттрансляционный биосинтез кофактора триптофана триптофилхинона, полученного из белка». Ежегодный обзор биохимии . 82 : 531–50. doi :10.1146/annurev-biochem-051110-133601. PMC 4082410. PMID  23746262 . 
  86. ^ Huang SX, Lohman JR, Huang T, Shen B (май 2013 г.). «Новый член семейства аминомутаз, содержащих 4-метилиденимидазол-5-он, из биосинтетического пути энедиинкедарцидина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (20): 8069–74. Bibcode : 2013PNAS..110.8069H. doi : 10.1073/pnas.1304733110 . PMC 3657804. PMID  23633564 . 
  87. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000-01-01). «Рецепторы, сопряженные с G-белком, и их эффекторы». Молекулярная клеточная биология (4-е изд.).
  88. ^ O'Malley BW, McKenna NJ (октябрь 2008 г.). «Коактиваторы и корепрессоры: что в названии?». Молекулярная эндокринология . 22 (10): 2213–4. doi :10.1210/me.2008-0201. PMC 2582534. PMID  18701638 . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки