stringtranslate.com

цикл Кальвина

Внутренняя структура хлоропласта
Внутренняя структура хлоропласта

Цикл Кальвина , светонезависимые реакции , биосинтетическая фаза , темновые реакции или фотосинтетический цикл восстановления углерода ( ПЦР ) [1] фотосинтеза — это серия химических реакций, которые преобразуют диоксид углерода и соединения-переносчики водорода в глюкозу . Цикл Кальвина присутствует у всех фотосинтетических эукариот, а также у многих фотосинтезирующих бактерий. У растений эти реакции происходят в строме , заполненной жидкостью области хлоропласта за пределами тилакоидных мембран . Эти реакции берут продукты ( АТФ и НАДФН ) светозависимых реакций и выполняют с ними дальнейшие химические процессы. Цикл Кальвина использует химическую энергию АТФ и восстановительную способность НАДФН из светозависимых реакций для производства сахаров для использования растением. Эти субстраты используются в серии окислительно-восстановительных ( редокс ) реакций для производства сахаров в поэтапном процессе; нет прямой реакции, которая превращает несколько молекул CO2 в сахар. Светонезависимые реакции, которые в совокупности называются циклом Кальвина, состоят из трех фаз: карбоксилирования , реакции восстановления и регенерации рибулозо-1,5-бисфосфата (РБФ).

Хотя его также называют «темновой реакцией», цикл Кальвина на самом деле не происходит в темноте или в ночное время. Это происходит потому, что процесс требует НАДФН , который является недолговечным и происходит из светозависимых реакций . В темноте растения вместо этого выделяют сахарозу во флоэму из своих запасов крахмала , чтобы обеспечить растение энергией. Таким образом, цикл Кальвина происходит, когда доступен свет, независимо от типа фотосинтеза ( фиксация углерода C3 , фиксация углерода C4 и метаболизм крассуловой кислоты (CAM) ); растения CAM запасают яблочную кислоту в своих вакуолях каждую ночь и выделяют ее днем, чтобы этот процесс работал. [2]

Сопряжение с другими метаболическими путями

Реакции цикла Кальвина тесно связаны с тилакоидной цепью переноса электронов, [3] , поскольку энергия, необходимая для восстановления углекислого газа, обеспечивается НАДФН, вырабатываемым в ходе светозависимых реакций . Процесс фотодыхания , также известный как цикл С2, также связан с циклом Кальвина, поскольку он является результатом альтернативной реакции фермента РубисКО , а его конечным побочным продуктом является другая молекула глицеральдегид-3-P .

цикл Кальвина

Обзор цикла Кальвина и фиксации углерода

Цикл Кальвина , цикл Кальвина–Бенсона–Бассама (CBB) , восстановительный пентозофосфатный цикл (RPP-цикл) или цикл C3 — это серия биохимических окислительно-восстановительных реакций, которые происходят в строме хлоропласта в фотосинтезирующих организмах . Цикл был открыт в 1950 году Мелвином Кальвином , Джеймсом Бассамом и Эндрю Бенсоном в Калифорнийском университете в Беркли с использованием радиоактивного изотопа углерода-14 . [4]

Фотосинтез происходит в клетке в два этапа. На первом этапе светозависимые реакции захватывают энергию света и используют ее для создания молекулы запаса энергии АТФ и умеренного переносчика водорода НАДФН . Цикл Кальвина использует эти соединения для преобразования углекислого газа и воды в органические соединения [5] , которые могут использоваться организмом (и животными, которые им питаются). Этот набор реакций также называется фиксацией углерода . Ключевой фермент цикла называется РубисКО . В следующих биохимических уравнениях химические виды (фосфаты и карбоновые кислоты) существуют в равновесии между их различными ионизированными состояниями, что регулируется pH . [ необходима цитата ]

Ферменты цикла Кальвина функционально эквивалентны большинству ферментов, используемых в других метаболических путях, таких как глюконеогенез и пентозофосфатный путь , но ферменты цикла Кальвина находятся в строме хлоропласта, а не в цитозоле клетки , разделяя реакции. Они активируются на свету (именно поэтому название «темновая реакция» вводит в заблуждение), а также продуктами светозависимой реакции. Эти регуляторные функции предотвращают повторное дыхание цикла Кальвина до углекислого газа. Энергия (в форме АТФ) будет тратиться впустую при выполнении этих реакций, когда они не имеют чистой производительности . [ необходима цитата ]

Сумма реакций в цикле Кальвина следующая: [ необходима ссылка ]

3 СО
2+ 6 НАДФН + 9 АТФ + 5 Н
2O → глицеральдегид-3-фосфат (G3P) + 6 НАДФ + + 9 АДФ + 8 P i   (P i = неорганический фосфат )

Гексозные (шестиуглеродные) сахара не являются продуктами цикла Кальвина. Хотя во многих текстах продукт фотосинтеза указан как C
6ЧАС
12О
6, это в основном для удобства, чтобы соответствовать уравнению аэробного дыхания , где шестиуглеродные сахара окисляются в митохондриях. Углеводные продукты цикла Кальвина — это трехуглеродные молекулы сахарофосфата, или «триозофосфаты», а именно, глицеральдегид-3-фосфат (G3P). [ необходима цитата ]

Шаги

На первом этапе цикла Кальвина молекула CO 2 включается в одну из двух трехуглеродных молекул ( глицеральдегид-3-фосфат или G3P), где она использует две молекулы АТФ и две молекулы НАДФН , которые были произведены на светозависимой стадии. Три задействованных шага: [ необходима цитата ]

Цикл Кальвина, шаг 1 (черные круги представляют атомы углерода)
Цикл Кальвина, шаги 2 и 3, объединенные
  1. Фермент RuBisCO катализирует карбоксилирование рибулозо-1,5-бисфосфата , RuBP, 5-углеродного соединения, диоксидом углерода (всего 6 атомов углерода) в двухстадийной реакции. [6] Продуктом первой стадии является комплекс ендиол-фермент, который может захватывать CO
    2    или О
    2    . Таким образом, комплекс ендиол-фермент является настоящей карбоксилазой/оксигеназой. CO
    2    который захватывается энедиолом на втором этапе, образует нестабильное шестиуглеродное соединение, называемое 2-карбокси 3-кето 1,5-бифосфориботол (CKABP [7] ) (или 3-кето-2-карбоксиарабинитол 1,5-бисфосфат), которое немедленно распадается на 2 молекулы 3-фосфоглицерата (также обозначается как 3-фосфоглицериновая кислота, PGA, 3PGA или 3-PGA), 3-углеродного соединения. [8]
  2. Фермент фосфоглицераткиназа катализирует фосфорилирование 3-PGA с помощью АТФ (который был произведен на светозависимой стадии). Продуктами являются 1,3-бисфосфоглицерат (глицерат-1,3-бисфосфат) и АДФ . (Однако следует отметить, что на каждый CO2 образуется два 3-PGA
    2    который входит в цикл, поэтому этот шаг использует два АТФ на CO
    2    исправлено.) [ необходима ссылка ]
  3. Фермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа катализирует восстановление 1,3BPGA с помощью NADPH (который является другим продуктом светозависимой стадии). Образуется глицеральдегид-3-фосфат (также называемый G3P, GP, TP, PGAL, GAP), а сам NADPH окисляется и становится NADP + . Опять же, два NADPH используются на CO
    2    исправлено. [ необходима ссылка ]
Регенерационная стадия цикла Кальвина

Следующим этапом цикла Кальвина является регенерация RuBP. Пять молекул G3P производят три молекулы RuBP, используя три молекулы АТФ. Поскольку каждая молекула CO2 производит две молекулы G3P , три молекулы CO2 производят шесть молекул G3P, из которых пять используются для регенерации RuBP, оставляя чистый прирост в одну молекулу G3P на три молекулы CO2 ( как и следовало ожидать, исходя из числа задействованных атомов углерода). [ необходима цитата ]

Стадия регенерации цикла Кальвина. Цветами выделены вещества и их части: зеленым - акцепторные альдозы углерода, розовым - кетозы-доноры трехуглеродных групп, желтым - части кетоз, оставшиеся после отдачи двухуглеродных кетогрупп, выделенные оранжевым. Также выделены ферменты: альдолазы - фиолетовым, транскетолазы - красным.
Упрощенный цикл C3 со структурными формулами

Стадию регенерации можно разбить на ряд шагов.

  1. Триозофосфатизомераза обратимо преобразует один из G3P в дигидроксиацетонфосфат (DHAP), также представляющий собой молекулу из 3 атомов углерода. [ необходима ссылка ]
  2. Альдолаза и фруктозо-1,6-бисфосфатаза преобразуют G3P и DHAP в фруктозо-6-фосфат (6C). Ион фосфата теряется в растворе. [ необходима цитата ]
  3. Затем фиксация другого СО
    2    генерирует еще два G3P. [ необходима цитата ]
  4. F6P имеет два углерода, удаленных транскетолазой , что дает эритрозо-4-фосфат (E4P). Два углерода транскетолазы добавляются к G3P, что дает кетозо -ксилулозо-5-фосфат (Xu5P). [ необходима цитата ]
  5. E4P и DHAP (образованный из одного из G3P из второго
КО
2фиксации) преобразуются в седогептулозо-1,7-бисфосфат (7С) ферментом альдолазой. [ необходима цитата ]
  1. Седогептулозо-1,7-бисфосфатаза (один из трех ферментов цикла Кальвина, которые являются уникальными для растений) расщепляет седогептулозо-1,7-бисфосфат до седогептулозо-7-фосфата , высвобождая неорганический фосфатный ион в раствор. [ необходима цитата ]
  2. Фиксация третьего СО
    2    генерирует еще два G3P. У кетозы S7P два углерода удалены транскетолазой , что дает рибозо-5-фосфат (R5P), а два углерода, оставшиеся на транскетолазе , переносятся на один из G3P, что дает еще один Xu5P. Это оставляет один G3P как продукт фиксации 3 CO
    2    , с образованием трех пентоз, которые могут быть преобразованы в Ru5P. [ необходима цитата ]
  3. R5P преобразуется в рибулозо-5-фосфат (Ru5P, RuP) фосфопентозоизомеразой . Xu5P преобразуется в RuP фосфопентозоэпимеразой . [ необходима цитата ]
  4. Наконец, фосфорибулокиназа (еще один уникальный для растений фермент этого пути) фосфорилирует RuP в RuBP, рибулозо-1,5-бисфосфат, завершая цикл Кальвина . Для этого требуется ввод одного АТФ. [ необходима цитата ]

Таким образом, из шести произведенных G3P пять используются для создания трех молекул RuBP (5C) (всего 15 атомов углерода), и только один G3P доступен для последующего преобразования в гексозу. Для этого требуется девять молекул АТФ и шесть молекул НАДФН на три CO
2молекулы. Уравнение полного цикла Кальвина показано на схеме ниже. [ необходима цитата ]

Общее уравнение цикла Кальвина (черные кружки представляют атомы углерода)

RuBisCO также реагирует конкурентно с O
2вместо СО
2в фотодыхании . Скорость фотодыхания выше при высоких температурах. Фотодыхание превращает РуБФ в 3-ПГА и 2-фосфогликолат, молекулу из 2 атомов углерода, которая может быть преобразована через гликолат и глиоксалат в глицин. Через систему расщепления глицина и тетрагидрофолат два глицина преобразуются в серин плюс CO
2. Серин может быть преобразован обратно в 3-фосфоглицерат. Таким образом, только 3 из 4 атомов углерода из двух фосфогликолатов могут быть преобразованы обратно в 3-PGA. Видно, что фотодыхание имеет очень негативные последствия для растения, потому что вместо фиксации CO
2, этот процесс приводит к потере CO
2. Фиксация углерода C4 развилась, чтобы обойти фотодыхание, но может происходить только у определенных растений, произрастающих в очень теплом или тропическом климате, например, у кукурузы. Кроме того, RuBisCO, катализирующие независимые от света реакции фотосинтеза, обычно демонстрируют улучшенную специфичность к CO 2 по сравнению с O 2 , чтобы минимизировать реакцию оксигенации. Эта улучшенная специфичность развилась после того, как RuBisCO включил новую белковую субъединицу. [9]

Продукция

Непосредственными продуктами одного оборота цикла Кальвина являются 2 молекулы глицеральдегид-3-фосфата (G3P), 3 АДФ и 2 НАДФ + . (АДФ и НАДФ + на самом деле не являются «продуктами». Они регенерируются и позже снова используются в реакциях, зависящих от света ). Каждая молекула G3P состоит из 3 атомов углерода. Для продолжения цикла Кальвина необходимо регенерировать RuBP (рибулозо-1,5-бисфосфат). Таким образом, 5 из 6 атомов углерода из 2 молекул G3P используются для этой цели. Следовательно, для каждого оборота производится только 1 чистый углерод. Для создания 1 избыточного G3P требуется 3 атома углерода и, следовательно, 3 оборота цикла Кальвина. Для создания одной молекулы глюкозы (которая может быть создана из 2 молекул G3P) потребуется 6 оборотов цикла Кальвина. Избыток G3P также может быть использован для образования других углеводов, таких как крахмал, сахароза и целлюлоза, в зависимости от потребностей растения. [10]

Светозависимая регуляция

Эти реакции не происходят в темноте или ночью. Существует светозависимая регуляция ферментов цикла, так как третий шаг требует НАДФН. [11]

Существуют две системы регуляции, которые работают, когда цикл должен быть включен или выключен: система активации тиоредоксина / ферредоксина , которая активирует некоторые ферменты цикла; и активация фермента RuBisCo , действующего в цикле Кальвина, который включает свою собственную активазу. [12]

Система тиоредоксин/ферредоксин активирует ферменты глицеральдегид-3-P дегидрогеназу, глицеральдегид-3-P фосфатазу, фруктозо-1,6-бисфосфатазу, седогептулозо-1,7-бисфосфатазу и рибулозо-5-фосфатазу киназу, которые являются ключевыми точками процесса. Это происходит, когда доступен свет, так как белок ферредоксин восстанавливается в комплексе фотосистемы I тилакоидной электронной цепи, когда электроны циркулируют через него. [13] Затем ферредоксин связывается с белком тиоредоксин и восстанавливает его, что активирует ферменты цикла, разрывая цистиновую связь, обнаруженную во всех этих ферментах. Это динамический процесс, так как та же самая связь снова образуется другими белками, которые дезактивируют ферменты. Последствия этого процесса заключаются в том, что ферменты остаются в основном активированными днем ​​и дезактивируются в темноте, когда восстановленный ферредоксин больше недоступен. [ необходима цитата ]

Фермент RuBisCo имеет свой собственный, более сложный процесс активации. Для активации фермента требуется, чтобы определенная аминокислота лизин была карбамилирована . Этот лизин связывается с RuBP и приводит к нефункциональному состоянию, если его не карбамилировать. Специфический фермент активаза, называемый RuBisCo активаза , помогает этому процессу карбамилирования, удаляя один протон из лизина и делая возможным связывание молекулы диоксида углерода. Даже тогда фермент RuBisCo еще не функционален, так как для функционирования ему нужен ион магния, связанный с лизином. Этот ион магния высвобождается из просвета тилакоида, когда внутренний pH падает из-за активной перекачки протонов из потока электронов. Сама RuBisCo активаза активируется повышенными концентрациями АТФ в строме, вызванными ее фосфорилированием . [14]

Ссылки

  1. ^ Сильверштейн, Элвин (2008). Фотосинтез . Книги двадцать первого века. стр. 21. ISBN 9780822567981.
  2. ^ Кушман, Джон К. (2001). «Пластичная фотосинтетическая адаптация к засушливым условиям». Физиология растений . 127 (4): 1439–1448. doi :10.1104/pp.010818. PMC 1540176. PMID  11743087 . 
  3. ^ Sainis, Jayashree Krishna; Dani, Diksha Narhar; Dey, Gautam Kumar (2003-01-01). "Участие тилакоидных мембран в супрамолекулярной организации ферментов цикла Кальвина у Anacystis nidulans". Journal of Plant Physiology . 160 (1): 23–32. doi :10.1078/0176-1617-00849. ISSN  0176-1617. Результаты показали, что целостность тилакоидных мембран может быть необходима для организации последовательных ферментов цикла Кальвина in vivo и способствовать их функционированию.
  4. ^ Bassham J, Benson A, Calvin M (1950). "The path of carbon in photosynthesis" (PDF) . J Biol Chem . 185 (2): 781–7. doi :10.2172/910351. PMID  14774424. Архивировано из оригинала (PDF) 2009-02-19 . Получено 2013-07-03 .
  5. ^ Кэмпбелл, Нил А.; Брэд Уильямсон; Робин Дж. Хейден (2006). Биология: исследование жизни. Бостон, Массачусетс: Pearson Prentice Hall. ISBN 0-13-250882-6.
  6. ^ Farazdaghi H (2009). "Моделирование кинетики активации и реакции Рубиско из газообмена". Фотосинтез in silico . Достижения в области фотосинтеза и дыхания. Том 29. С. 275–294. doi :10.1007/978-1-4020-9237-4_12. ISBN 978-1-4020-9236-7.
  7. ^ Лоример, GH; Эндрюс, TJ; Пирс, J.; Шлосс, JV (1986). "2´-карбокси-3-кето-D-арабинитол 1,5-бисфосфат, шестиуглеродный промежуточный продукт реакции рибулозобисфосфаткарбоксилазы". Phil. Trans. R. Soc. Lond. B . 313 (1162): 397–407. Bibcode :1986RSPTB.313..397L. doi :10.1098/rstb.1986.0046.
  8. ^ Кэмпбелл и Рис Биология: 8-е издание, стр. 198. Бенджамин Каммингс, 7 декабря 2007 г.
  9. ^ Шульц, Л; Го, З; Заржицкий, Дж; Штайнхен, В; Шуллер, Дж. М.; Хеймерль, Т; Принц, С; Мюллер-Кахар, Огайо; Эрб, Ти Джей; Хохберг, GKA (14 октября 2022 г.). «Эволюция повышенной сложности и специфичности на заре формы I Rubiscos». Наука . 378 (6616): 155–160. Бибкод : 2022Sci...378..155S. дои : 10.1126/science.abq1416. PMID  36227987. S2CID  252897276.
  10. ^ Рассел, Вулф и др. Биология: исследование разнообразия жизни . Торонто: Колледж Нельсона, коренные народы, 1-е изд., т. 1, 2010, стр. 151
  11. ^ Шрайер, Тина; Хибберд, Джулиан (1 марта 2019 г.). «Изменения в цикле Кальвина–Бенсона: давление отбора и оптимизация?». Журнал экспериментальной ботаники . 70 (6) (опубликовано 27 марта 2019 г.): 1697–1701. doi :10.1093/jxb/erz078. PMC 6436154. PMID 30916343  – через Oxford Academic. 
  12. ^ Konwarh, Rocktotpal; Abda, Ebrahim M.; Haregu, Simatsidk; Singh, Anand Pratap (2022-01-01), Khan, Raju; Murali, S.; Gogoi, Satyabrat (ред.), «Глава 7 — Образцовое доказательство бионано-перекрестных помех между углеродными точками и растительными системами», Carbon Dots in Agricultural Systems , Academic Press, стр. 155–173, ISBN 978-0-323-90260-1, получено 2023-04-22
  13. ^ Бесс, И; Бьюкенен, Б (1997). «Процессы животных и растений, связанные с тиоредоксинами: новое поколение». Bot. Bull. Acad. Sin. 38 : 1–11.
  14. ^ Ruuska, Sari A.; Andrews, T. John; Badger, Murray R.; Price, G. Dean; von Caemmerer, Susanne (2000-02-01). «Роль переноса электронов хлоропласта и метаболитов в модулировании активности Rubisco в табаке. Информация о трансгенных растениях с пониженным количеством комплекса цитохрома b/f или глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы». Физиология растений . 122 (2): 491–504. doi :10.1104/pp.122.2.491. ISSN  1532-2548. PMC 58886. PMID 10677442  . 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки