stringtranslate.com

Арильный углеводородный рецептор

Арильный углеводородный рецептор (также известный как AhR , AHR , ahr , ahR , AH рецептор или рецептор диоксина ) представляет собой белок , который у человека кодируется геном AHR . Арильный углеводородный рецептор является фактором транскрипции , который регулирует экспрессию генов. Первоначально считалось, что он функционирует в первую очередь как сенсор ксенобиотических химических веществ, а также как регулятор ферментов, таких как цитохром P450, которые метаболизируют эти химические вещества. Наиболее известными из этих ксенобиотических химических веществ являются ароматические (ариловые) углеводороды, от которых рецептор получил свое название.

Совсем недавно было обнаружено, что AhR активируется (или деактивируется) рядом эндогенных производных индола , таких как кинуренин . Помимо регуляции ферментов метаболизма, AhR играет роль в регулировании иммунных клеток, поддержании стволовых клеток и клеточной дифференцировке . [5] [6] [7]

Арильный углеводородный рецептор является членом семейства основных факторов транскрипции спираль-петля-спираль . AhR связывает несколько экзогенных лигандов, таких как природные растительные флавоноиды , полифенолы и индолы , а также синтетические полициклические ароматические углеводороды и диоксиноподобные соединения . AhR представляет собой цитозольный фактор транскрипции, который обычно неактивен и связан с несколькими кошаперонами . При связывании лиганда с химическими веществами, такими как 2,3,7,8-тетрахлордибензо -п -диоксин (TCDD), шапероны диссоциируют , что приводит к транслокации AhR в ядро ​​и димеризации с ARNT ( ядерный транслокатор AhR ) , что приводит к изменениям в транскрипции генов . .

Функциональные домены белка

Функциональные домены AhR

Белок AhR содержит несколько доменов, критически важных для функции, и классифицируется как член основного семейства транскрипционных факторов спираль-петля-спираль / Per-Arnt-Sim (bHLH/PAS) . [8] [9] Мотив bHLH расположен на N-конце белка и является общим компонентом различных факторов транскрипции . [10] Члены суперсемейства bHLH имеют два функционально различных и высококонсервативных домена. Первая — это базовая область (b), которая участвует в связывании транскрипционного фактора с ДНК . Вторая — это область спираль-петля-спираль (HLH), которая облегчает белок-белковые взаимодействия. В состав AhR также входят два домена PAS, PAS-A и PAS-B, которые представляют собой участки из 200–350 аминокислот , которые демонстрируют высокую гомологию последовательностей с белковыми доменами, которые первоначально были обнаружены в период генов дрозофилы (Per) и целеустремленный (Сим) и партнер по димеризации AhR - ядерный транслокатор арилуглеводородного рецептора (ARNT). [11] Домены PAS поддерживают специфические вторичные взаимодействия с другими белками, содержащими домен PAS, как в случае с AhR и ARNT, так что могут образовываться димерные и гетеромерные белковые комплексы. Сайт связывания лиганда AhR содержится в домене PAS-B [12] и содержит несколько консервативных остатков, критически важных для связывания лиганда. [13] Наконец, богатый глутамином (Q-богатый) домен расположен в С-концевой области белка и участвует в рекрутировании и трансактивации коактиватора. [14]

Лиганды

Лиганды AhR обычно подразделяются на две категории: синтетические и природные. Первыми открытыми лигандами были синтетические ароматические углеводороды, такие как полихлорированные дибензодиоксины , дибензофураны , бифенилы и нехлорированные нафтофлавоны , а также встречающиеся в природе полициклические ароматические углеводороды ( 3-метилхолантрен , бензо[ а ]пирен и бензантрацен ). [15] [16] Ряд синтетических лигандов был разработан в качестве потенциальных средств лечения рака молочной железы. [17]

Исследования были сосредоточены на других встречающихся в природе соединениях в надежде выявить эндогенный лиганд. Природные соединения, которые были идентифицированы как лиганды Ahr, включают производные триптофана , такие как краситель индиго и индирубин , [18] тетрапирролы, такие как билирубин , [19] метаболиты арахидоновой кислоты липоксин А4 и простагландин G , [20] модифицированные вещества низкой плотности. липопротеин [21] и несколько пищевых каротиноидов . [16] Одно из предположений, сделанных при поиске эндогенного лиганда, заключается в том, что лиганд будет агонистом рецептора . Однако работа Savouret et al. показали, что это может быть не так, поскольку их результаты показывают, что 7-кетохолестерин конкурентно ингибирует передачу сигнала Ар. [22]

Карбидопа является селективным модулятором арилуглеводородных рецепторов (SAhRM). [23] Другие SAhRM включают 1,4-дигидрокси-2-нафтойную кислоту микробного происхождения [24] и 3,3'-дииндолилметан растительного происхождения. [25]

Индолокарбазол [ необходимы разъяснения ] (ICZ) является одним из самых сильных негалогенированных агонистов AhR, о которых сообщалось in vitro. [26]

Лиганд-независимую активность AhR можно увидеть в AhR млекопитающих. AhR млекопитающих не нуждается в экзогенной лиганд-зависимой активации, чтобы быть функциональным, и это, по-видимому, справедливо для его роли в регуляции экспрессии некоторых изоформ трансформирующего фактора роста-бета (TGF-b) . Это не означает, что лиганд-зависимая активация AhR не требуется для функционирования AhR в этих случаях, но что, если лиганд необходим, он обеспечивается эндогенно рассматриваемыми клетками или тканями и его идентичность неизвестна. [27]

Сигнальный путь

Сигнальный путь AhR [16]
Комплекс рецептора арилового углеводорода (AhR, синий), белка, взаимодействующего с AhR (XAP2, желтый) и белка теплового шока 90-бета (Hsp90, красный). AhR и Hsp90 связаны с индирубином и ADP соответственно.

Цитозольный комплекс

Несвязанный с лигандом AhR сохраняется в цитоплазме в виде неактивного белкового комплекса, состоящего из димера Hsp90 , [28] [29] простагландин E-синтазы 3 (PTGES3, p23) [30] [31] [32] [33] и одна молекула иммунофилин - подобного белка, взаимодействующего с рецептором AH , также известного как X-ассоциированный белок 2 вируса гепатита B (XAP2), [34] белок, взаимодействующий с AhR ( AIP ), [35] [36] и AhR-активированный 9 (АРА9). [37] Димер Hsp90, наряду с PTGES3 (p23), играет многофункциональную роль в защите рецептора от протеолиза, удерживая рецептор в конформации, восприимчивой к связыванию лиганда, и предотвращая преждевременное связывание ARNT . [12] [31] [33] [38] [39] [40] AIP взаимодействует с карбоксильным концом Hsp90 и связывается с последовательностью ядерной локализации AhR (NLS) , предотвращая нежелательный транспорт рецептора в ядро. [41] [42] [43]

Сигнальный путь трансформирующего фактора роста-бета (TGF-β)

Цитокины TGF-β являются членами семейства сигнальных белков, которое включает активин, подсемейство Nodal, костные морфогенетические белки, факторы роста и дифференцировки, а также подсемейство мюллеровых ингибиторов. Передача сигналов TGF-β играет важную роль в физиологии и развитии клеток, ингибируя пролиферацию клеток, способствуя апоптозу, индуцируя дифференцировку и определяя судьбу развития у позвоночных и беспозвоночных. [44] Активаторы TGF-β включают протеазы, такие как плазмин, катепсины и кальпаины. Тромбоспондин 1, гликопротеин, ингибирующий ангиогенез, и матриксная металлопротеиназа 2 (ММП-2). Сам внеклеточный матрикс, по-видимому, играет важную регуляторную роль в передаче сигналов TGF-β. [45] [46]

Активация рецептора

При связывании лиганда с AhR высвобождается AIP, что приводит к воздействию на NLS, который расположен в области bHLH, [47] что приводит к импорту в ядро. [48] ​​Предполагается, что, попав в ядро, Hsp90 диссоциирует, обнажая два домена PAS, позволяя связываться ARNT. [40] [49] [50] [51] Активированный гетеродимерный комплекс AhR/ARNT затем способен прямо или косвенно взаимодействовать с ДНК путем связывания с последовательностями распознавания, расположенными в 5'-регуляторной области генов, чувствительных к диоксину. [40] [50] [52]

Связывание ДНК (элемент ответа ксенобиотика – XRE)

Классический мотив узнавания комплекса AhR/ARNT, называемый элементом, чувствительным к AhR, диоксину или ксенобиотику (AHRE, DRE или XRE), содержит коровую последовательность 5'-GCGTG-3' [53] внутри консенсусная последовательность 5'-T/GNGCGTGA/CG/CA-3' [54] [55] в промоторной области генов, чувствительных к AhR. Гетеродимер AhR/ARNT напрямую связывается с коровой последовательностью AHRE/DRE/XRE асимметричным образом, так что ARNT связывается с 5'-GTG-3', а AhR связывается с 5'-TC/TGC-3'. [56] [57] [58] Недавние исследования показывают, что второй тип элемента, названный AHRE-II, 5'-CATG(N6)C[T/A]TG-3', способен косвенно действовать на AhR/ Комплекс АРНТ. [59] [60] Независимо от элемента ответа, результатом является множество дифференциальных изменений в экспрессии генов.

Функциональная роль в физиологии и токсикологии

Роль в развитии

С точки зрения эволюции древнейшая физиологическая роль AhR находится в стадии развития. Предполагается, что AhR произошел от беспозвоночных , где он выполнял независимую от лигандов роль в нормальных процессах развития. [61] Гомолог AhR у беспозвоночной дрозофилы (ss) необходим для развития дистальных сегментов усика и ножки. [62] [63] Ss димеризуется с танго (tgo), который является гомологом Arnt млекопитающих, инициируя транскрипцию гена. Эволюция рецептора у позвоночных привела к появлению способности связывать лиганды и, возможно, помогла людям научиться переносить дымный огонь. У развивающихся позвоночных AhR, по-видимому, играет роль в клеточной пролиферации и дифференцировке. [64] Несмотря на отсутствие четкого эндогенного лиганда, AhR, по-видимому, играет роль в дифференцировке многих путей развития, включая гемопоэз, [65] лимфоидные системы, [66] [67] Т-клетки, [68] нейроны, [69] ] и гепатоциты. [70] Также было обнаружено, что AhR выполняет важную функцию в гемопоэтических стволовых клетках: антагонизм AhR способствует их самообновлению и экспансии ex-vivo [71] и участвует в дифференцировке мегакариоцитов. [72] Во взрослом возрасте передача сигналов связана с реакцией на стресс, а мутации в AhR связаны с большим депрессивным расстройством. [73]

Адаптивная и врожденная реакция

Адаптивный ответ проявляется в индукции ферментов, метаболизирующих ксенобиотики. Доказательства этого ответа были впервые обнаружены при индукции цитохрома P450, семейства 1, подсемейства A, полипептида 1 (Cyp1a1), возникающего в результате воздействия TCDD, что, как было установлено, напрямую связано с активацией сигнального пути AhR. [74] [75] [76] Поиск других генов метаболизма, индуцируемых лигандами AhR, из-за присутствия DRE, привел к идентификации «батареи генов AhR» ферментов метаболизма фазы I и фазы II, состоящей из CYP1A1. , CYP1A2 , CYP1B1 , NQO1, ALDH3A1, UGT1A2 и GSTA1. [77] Предположительно, позвоночные обладают этой функцией, позволяющей обнаруживать широкий спектр химических веществ, о чем свидетельствует широкий спектр субстратов, которые AhR способен связывать и облегчать их биотрансформацию и элиминацию. AhR может также сигнализировать о наличии токсичных химических веществ в пище и вызывать отвращение к таким продуктам. [78]

Активация AhR, по-видимому, также важна для иммунологических ответов и ингибирования воспаления [67] посредством повышения регуляции интерлейкина 22 [79] и подавления ответа Th17 . [80] Нокдаун AHR в основном подавляет экспрессию генов врожденного иммунитета в клетках THP-1 . [81]

Токсическая реакция

Расширением адаптивного ответа являются токсические реакции, вызванные активацией AhR. Токсичность возникает в результате двух разных способов передачи сигналов AhR. Первый представляет собой побочный эффект адаптивного ответа, при котором индукция метаболизирующих ферментов приводит к образованию токсичных метаболитов. Например, полициклический ароматический углеводород бензо[ а ]пирен (BaP), лиганд AhR, индуцирует собственный метаболизм и биоактивацию до токсичного метаболита посредством индукции CYP1A1 и CYP1B1 в нескольких тканях. [82] Второй подход к токсичности является результатом аберрантных изменений в глобальной транскрипции генов, помимо тех, которые наблюдаются в «генной батарее AhR». Эти глобальные изменения в экспрессии генов приводят к неблагоприятным изменениям в клеточных процессах и функциях. [83] Микроматричный анализ оказался наиболее полезным для понимания и характеристики этого ответа. [64] [84] [85] [86]

Ферменты, метаболизирующие ксенобиотики, помогают в метаболическом процессе путем преобразования и выведения химических веществ. Наиболее мощным индуктором CYP1A1 является 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин (ТХДД). Кроме того, ТХДД вызывает широкий спектр биохимических и токсических эффектов, таких как тератогенез, иммуносупрессия и стимулирование опухоли. Известно, что большинство, если не все, эффектов, вызываемых ТХДД и другими ПАУ, опосредуются AhR, который имеет высокое сродство связывания с ТХДД. [44]

Белково-белковые взаимодействия

В дополнение к белковым взаимодействиям, упомянутым выше, было также показано, что AhR взаимодействует со следующим:

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000106546 - Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000019256 - Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Эссер С (2016). «Ариловый углеводородный рецептор в иммунитете: инструменты и потенциал». Подавление и регуляция иммунных ответов . Методы молекулярной биологии. Том. 1371. стр. 239–57. дои : 10.1007/978-1-4939-3139-2_16. ISBN 978-1-4939-3138-5. ПМИД  26530806.
  6. ^ Кавадзири К., Фуджи-Курияма Ю (май 2017 г.). «Арильный углеводородный рецептор: многофункциональный химический сенсор для защиты хозяина и поддержания гомеостата». Экспериментальные животные . 66 (2): 75–89. дои : 10.1538/expanim.16-0092. ПМЦ 5411294 . ПМИД  27980293. 
  7. ^ Гутьеррес-Васкес С, Кинтана FJ (январь 2018 г.). «Регуляция иммунного ответа с помощью арильного углеводородного рецептора». Иммунитет . 48 (1): 19–33. doi :10.1016/j.immuni.2017.12.012. ПМЦ 5777317 . ПМИД  29343438. 
  8. ^ Бурбах К.М., Польша А, Брэдфилд, Калифорния (сентябрь 1992 г.). «Клонирование кДНК Ah-рецептора обнаруживает отличительный фактор транскрипции, активируемый лигандом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (17): 8185–8189. Бибкод : 1992PNAS...89.8185B. дои : 10.1073/pnas.89.17.8185 . ПМК 49882 . ПМИД  1325649. 
  9. ^ Фукунага Б.Н., Пробст М.Р., Рейс-Порсас С., Ханкинсон О. (декабрь 1995 г.). «Идентификация функциональных доменов арильного углеводородного рецептора». Журнал биологической химии . 270 (49): 29270–29278. дои : 10.1074/jbc.270.49.29270 . ПМИД  7493958.
  10. ^ Джонс С. (2004). «Обзор основных белков спираль-петля-спираль». Геномная биология . 5 (6): 226. doi : 10.1186/gb-2004-5-6-226 . ПМК 463060 . ПМИД  15186484. 
  11. ^ Эма М., Согава К., Ватанабэ Н., Чуджо Ю., Мацусита Н., Гото О. и др. (апрель 1992 г.). «Клонирование кДНК и структура предполагаемого мышиного рецептора Ah». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 184 (1): 246–253. дои : 10.1016/0006-291X(92)91185-S. ПМИД  1314586.
  12. ^ ab Coumailleau P, Poellinger L, Gustafsson JA, Whitelaw ML (октябрь 1995 г.). «Определение минимального домена рецептора диоксина, который связан с Hsp90 и поддерживает аффинность и специфичность связывания лиганда дикого типа». Журнал биологической химии . 270 (42): 25291–25300. дои : 10.1074/jbc.270.42.25291 . ПМИД  7559670.
  13. ^ Горио К., Сузуки А., Дель Карпио Калифорния, Сиидзаки К., Курияма Э., Миками Ю. и др. (март 2007 г.). «Идентификация аминокислотных остатков в рецепторе Ah, участвующих в связывании лиганда». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 354 (2): 396–402. дои : 10.1016/j.bbrc.2006.12.227. ПМИД  17227672.
  14. ^ Кумар МБ, Рамадосс П., Рин Р.К., Ванден Хевел Дж.П., Пердью Г.Х. (ноябрь 2001 г.). «Q-богатый субдомен домена трансактивации рецептора Ah человека необходим для опосредованной диоксином транскрипционной активности». Журнал биологической химии . 276 (45): 42302–42310. дои : 10.1074/jbc.M104798200 . ПМИД  11551916.
  15. ^ Денисон М.С., Пандини А., Надь С.Р., Болдуин Э.П., Бонати Л. (сентябрь 2002 г.). «Связывание лиганда и активация рецептора Ah». Химико-биологические взаимодействия (Представлена ​​рукопись). 141 (1–2): 3–24. Бибкод : 2002CBI...141....3D. дои : 10.1016/S0009-2797(02)00063-7. PMID  12213382. S2CID  29379967.
  16. ^ abc Денисон М.С., Надь С.Р. (2003). «Активация арильного углеводородного рецептора структурно различными экзогенными и эндогенными химическими веществами». Ежегодный обзор фармакологии и токсикологии . 43 : 309–334. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.43.100901.135828. ПМИД  12540743.
  17. ^ Бейкер-младший, Сакофф Дж.А., Маккласки А. (май 2020 г.). «Арильный углеводородный рецептор (AhR) как мишень для лечения рака молочной железы». Обзоры медицинских исследований . 40 (3): 972–1001. дои : 10.1002/мед.21645 . ПМИД  31721255.
  18. ^ Адачи Дж., Мори Ю., Мацуи С., Такигами Х., Фуджино Дж., Китагава Х. и др. (август 2001 г.). «Индирубин и индиго являются мощными лигандами арилуглеводородных рецепторов, присутствующими в моче человека». Журнал биологической химии . 276 (34): 31475–31478. дои : 10.1074/jbc.C100238200 . ПМИД  11425848.
  19. ^ Синал CJ, Бенд JR (октябрь 1997 г.). «Зависимая от арильного углеводородного рецептора индукция cyp1a1 билирубином в клетках гепатомы мыши hepa 1c1c7». Молекулярная фармакология . 52 (4): 590–599. дои : 10.1124/моль.52.4.590. ПМИД  9380021.
  20. ^ Зайдель С.Д., Уинтерс Г.М., Роджерс В.Дж., Зиккарди М.Х., Ли В., Кесер Б. и др. (2001). «Активация сигнального пути рецептора Ah простагландинами». Журнал биохимической и молекулярной токсикологии . 15 (4): 187–196. дои : 10.1002/jbt.16. PMID  11673847. S2CID  21953408.
  21. ^ Макмиллан Б.Дж., Брэдфилд, Калифорния (январь 2007 г.). «Арильный углеводородный рецептор активируется модифицированным липопротеином низкой плотности». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (4): 1412–1417. Бибкод : 2007PNAS..104.1412M. дои : 10.1073/pnas.0607296104 . ПМК 1783125 . ПМИД  17227852. 
  22. ^ Савуре Дж. Ф., Антенос М., Кен М., Сюй Дж., Милгром Э., Каспер РФ (февраль 2001 г.). «7-кетохолестерин является эндогенным модулятором арилуглеводородного рецептора». Журнал биологической химии . 276 (5): 3054–3059. дои : 10.1074/jbc.M005988200 . ПМИД  11042205.
  23. ^ Safe S (ноябрь 2017 г.). «Карбидопа: селективный модулятор Ah-рецепторов (SAhRM)». Биохимический журнал . 474 (22): 3763–3765. дои : 10.1042/BCJ20170728. ПМИД  29109131.
  24. ^ Ченг Ю., Джин У.Х., Дэвидсон Л.А., Чапкин Р.С., Джаяраман А., Тамамис П. и др. (февраль 2017 г.). «Изюминка редактора: 1,4-дигидрокси-2-нафтойная кислота микробного происхождения и родственные соединения в качестве агонистов / антагонистов арилуглеводородных рецепторов: взаимосвязь структура-активность и моделирование рецепторов». Токсикологические науки . 155 (2): 458–473. doi : 10.1093/toxsci/kfw230. ПМК 5291215 . ПМИД  27837168. 
  25. ^ Инь XF, Чен Дж, Мао В, Ван ЮХ, Чен МХ (май 2012 г.). «Селективный модулятор арилуглеводородных рецепторов 3,3'-дииндолилметан ингибирует рост клеток рака желудка». Журнал экспериментальных и клинических исследований рака . 31 (1): 46. дои : 10.1186/1756-9966-31-46 . ПМК 3403951 . ПМИД  22592002. 
  26. ^ Винсент Э., Ширани Х., Бергман Дж., Раннуг У., Яношик Т. (февраль 2009 г.). «Синтез и биологическая оценка конденсированных тио- и селенопиранов как новых аналогов индолкарбазола со сродством к арилуглеводородным рецепторам». Биоорганическая и медицинская химия . 17 (4): 1648–1653. дои : 10.1016/j.bmc.2008.12.072. ПМИД  19186062.
  27. ^ Денисон М.С., Пандини А., Надь С.Р., Болдуин Э.П., Бонати Л. (сентябрь 2002 г.). «Связывание лигандов и активация рецептора Ah». Химико-биологические взаимодействия . 141 (1–2): 3–24. Бибкод : 2002CBI...141....3D. дои : 10.1016/S0009-2797(02)00063-7. PMID  12213382. S2CID  29379967.
  28. ^ Денис М., Катхилл С., Викстрем AC, Поеллингер Л., Густафссон Дж. А. (сентябрь 1988 г.). «Ассоциация рецептора диоксина с белком теплового шока Mr 90 000: структурное родство с глюкокортикоидным рецептором». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 155 (2): 801–807. дои : 10.1016/S0006-291X(88)80566-7. ПМИД  2844180.
  29. ^ Пердью GH (сентябрь 1988 г.). «Ассоциация рецептора Ah с белком теплового шока массой 90 кДа». Журнал биологической химии . 263 (27): 13802–13805. дои : 10.1016/S0021-9258(18)68314-0 . ПМИД  2843537.
  30. ^ Кокс М.Б., Миллер, Калифорния (март 2004 г.). «Сотрудничество белка теплового шока 90 и p23 в передаче сигналов арилуглеводородного рецептора». Клеточные стрессы и шапероны . 9 (1): 4–20. дои : 10.1379/460.1. ПМЦ 1065305 . ПМИД  15270073. 
  31. ^ аб Казлаускас А, Пёллингер Л, Понгратц I (май 1999 г.). «Доказательства того, что ко-шаперон p23 регулирует чувствительность рецептора диоксина (арилуглеводорода) к лигандам». Журнал биологической химии . 274 (19): 13519–13524. дои : 10.1074/jbc.274.19.13519 . ПМИД  10224120.
  32. ^ Казлаускас А, Сундстрём С, Пёллингер Л, Понгратц I (апрель 2001 г.). «Комплекс шаперонов hsp90 регулирует внутриклеточную локализацию рецептора диоксина». Молекулярная и клеточная биология . 21 (7): 2594–2607. дои : 10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001. ПМК 86890 . ПМИД  11259606. 
  33. ^ аб Шетти П.В., Бхагват Б.И., Чан В.К. (март 2003 г.). «P23 усиливает образование комплекса арильный углеводородный рецептор-ДНК». Биохимическая фармакология . 65 (6): 941–948. дои : 10.1016/S0006-2952(02)01650-7. ПМИД  12623125.
  34. ^ Мейер Б.К., Прей-Грант М.Г., Ванден Хеувел Дж.П., Пердью Г.Х. (февраль 1998 г.). «Белок 2, ассоциированный с X-ассоциированным вирусом гепатита B, представляет собой субъединицу основного комплекса нелигандированного арилуглеводородного рецептора и проявляет активность усилителя транскрипции». Молекулярная и клеточная биология . 18 (2): 978–988. дои : 10.1128/MCB.18.2.978. ПМЦ 108810 . ПМИД  9447995. 
  35. ^ Ма Кью, Уитлок Дж. П. (апрель 1997 г.). «Новый цитоплазматический белок, который взаимодействует с рецептором Ah, содержит повторяющиеся мотивы тетратрикопептида и усиливает транскрипционный ответ на 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин». Журнал биологической химии . 272 (14): 8878–8884. дои : 10.1074/jbc.272.14.8878 . ПМИД  9083006.
  36. ^ Аб Чжоу К., Лаворна А., Боуман М., Хискотт Дж., Хархадж Э.В. (июнь 2015 г.). «Белок, взаимодействующий с арильным углеводородным рецептором, нацелен на IRF7 для подавления противовирусной передачи сигналов и индукции интерферона I типа». Журнал биологической химии . 290 (23): 14729–14739. дои : 10.1074/jbc.M114.633065 . ПМЦ 4505538 . ПМИД  25911105. 
  37. ^ Карвер, Лос-Анджелес, Брэдфилд, Калифорния (апрель 1997 г.). «Лиганд-зависимое взаимодействие арилуглеводородного рецептора с новым гомологом иммунофилина in vivo». Журнал биологической химии . 272 (17): 11452–11456. дои : 10.1074/jbc.272.17.11452 . ПМИД  9111057.
  38. ^ Карвер Л.А., Джекив В., Брэдфилд, Калифорния (декабрь 1994 г.). «Белок теплового шока массой 90 кДа необходим для передачи сигналов рецептора Ah в системе экспрессии дрожжей». Журнал биологической химии . 269 ​​(48): 30109–30112. дои : 10.1016/S0021-9258(18)43782-9 . ПМИД  7982913.
  39. ^ Понгратц I, Мейсон Г.Г., Пёллингер Л. (июль 1992 г.). «Двойная роль белка теплового шока hsp90 массой 90 кДа в модуляции функциональной активности рецептора диоксина. Доказательства того, что рецептор диоксина функционально принадлежит к подклассу ядерных рецепторов, которым требуется hsp90 как для активности связывания лиганда, так и для подавления внутренней активности связывания ДНК» . Журнал биологической химии . 267 (19): 13728–13734. дои : 10.1016/S0021-9258(18)42274-0 . ПМИД  1320028.
  40. ^ abc Уайтлоу М, Понгратц I, Вильгельмссон А, Густавссон Дж. А., Пёллингер Л. (апрель 1993 г.). «Лиганд-зависимое рекрутирование корегулятора Arnt определяет распознавание ДНК рецептором диоксина». Молекулярная и клеточная биология . 13 (4): 2504–2514. дои : 10.1128/MCB.13.4.2504. ПМЦ 359572 . ПМИД  8384309. 
  41. ^ Карвер Л.А., ЛаПрес Дж.Дж., Джейн С., Данэм Э.Э., Брэдфилд, Калифорния (декабрь 1998 г.). «Характеристика белка, связанного с рецептором Ah, ARA9». Журнал биологической химии . 273 (50): 33580–33587. дои : 10.1074/jbc.273.50.33580 . ПМИД  9837941.
  42. ^ Петрулис-младший, Хорд Н.Г., Пердью Г.Х. (декабрь 2000 г.). «Субклеточная локализация арилуглеводородного рецептора модулируется гомологом иммунофилина X-ассоциированным белком 2 вируса гепатита B». Журнал биологической химии . 275 (48): 37448–37453. дои : 10.1074/jbc.M006873200 . ПМИД  10986286.
  43. ^ Петрулис-младший, Куснади А., Рамадосс П., Холлингсхед Б., Пердью Г.Х. (январь 2003 г.). «Ко-шаперон XAP2 hsp90 изменяет распознавание импортином бета двустороннего сигнала ядерной локализации рецептора Ah и подавляет транскрипционную активность». Журнал биологической химии . 278 (4): 2677–2685. дои : 10.1074/jbc.M209331200 . ПМИД  12431985.
  44. ^ аб Мимура Дж., Фуджи-Курияма Ю. (февраль 2003 г.). «Функциональная роль AhR в проявлении токсических эффектов ТХДД». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . Клеточная биология регуляции цитохрома P450. 1619 (3): 263–268. дои : 10.1016/S0304-4165(02)00485-3. ПМИД  12573486.
  45. ^ Пуга А., Томлинсон Ч.Р., Ся Ю. (январь 2005 г.). «А-рецептор сигнализирует о перекрестных помехах с несколькими путями развития». Биохимическая фармакология . 69 (2): 199–207. дои : 10.1016/j.bcp.2004.06.043. ПМИД  15627472.
  46. ^ Пуга А, Ма С, Марлоу Дж. Л. (февраль 2009 г.). «Арильный углеводородный рецептор взаимодействует с несколькими путями передачи сигнала». Биохимическая фармакология . 77 (4): 713–722. дои : 10.1016/j.bcp.2008.08.031. ПМК 2657192 . ПМИД  18817753. 
  47. ^ Икута Т., Эгучи Х., Тачибана Т., Йонеда Ю., Кавадзири К. (январь 1998 г.). «Ядерная локализация и экспортные сигналы человеческого арилового углеводородного рецептора». Журнал биологической химии . 273 (5): 2895–2904. дои : 10.1074/jbc.273.5.2895 . ПМИД  9446600.
  48. ^ Полленц Р.С., Барбур Э.Р. (август 2000 г.). «Анализ сложных взаимосвязей между ядерным экспортом и регуляцией генов, опосредованной рецептором ариловых углеводородов». Молекулярная и клеточная биология . 20 (16): 6095–6104. дои : 10.1128/MCB.20.16.6095-6104.2000. ПМК 86085 . ПМИД  10913191. 
  49. ^ Хоффман Э.К., Рейес Х., Чу Ф.Ф., Сандер Ф., Конли Л.Х., Брукс Б.А. и др. (май 1991 г.). «Клонирование фактора, необходимого для активности рецептора Ah (диоксина)». Наука . 252 (5008): 954–958. Бибкод : 1991Sci...252..954H. дои : 10.1126/science.1852076. ПМИД  1852076.
  50. ^ ab Пробст М.Р., Рейс-Порсас С., Агбунаг Р.В., Онг М.С., Хэнкинсон О. (сентябрь 1993 г.). «Роль белка-транслокатора рецептора арилового углеводорода в действии рецептора арилового углеводорода (диоксина)». Молекулярная фармакология . 44 (3): 511–518. ПМИД  8396713.
  51. ^ Рейес Х, Рейс-Порсас С, Хэнкинсон О (май 1992 г.). «Идентификация белка ядерного транслокатора рецептора Ah (Arnt) как компонента ДНК-связывающей формы рецептора Ah». Наука . 256 (5060): 1193–1195. Бибкод : 1992Sci...256.1193R. дои : 10.1126/science.256.5060.1193. PMID  1317062. S2CID  34075046.
  52. ^ Долвик К.М., Суонсон Х.И., Брэдфилд, Калифорния (сентябрь 1993 г.). «Анализ in vitro доменов рецепторов Ah, участвующих в распознавании ДНК, активируемом лигандом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (18): 8566–8570. Бибкод : 1993PNAS...90.8566D. дои : 10.1073/pnas.90.18.8566 . ПМК 47398 . ПМИД  8397410. 
  53. ^ Шен ES, Whitlock JP (апрель 1992 г.). «Взаимодействия белок-ДНК в энхансере, реагирующем на диоксин. Мутационный анализ сайта связывания ДНК лигандированного рецептора Ah». Журнал биологической химии . 267 (10): 6815–6819. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50499-9 . ПМИД  1313023.
  54. ^ Луска А., Шен Э., Уитлок Дж. П. (март 1993 г.). «Взаимодействия белок-ДНК в энхансере, реагирующем на диоксин. Анализ шести достоверных сайтов связывания ДНК для лигандированного рецептора Ah». Журнал биологической химии . 268 (9): 6575–6580. дои : 10.1016/S0021-9258(18)53289-0 . ПМИД  8384216.
  55. ^ Яо Э.Ф., Денисон М.С. (июнь 1992 г.). «Детерминанты последовательности ДНК для связывания трансформированного рецептора Ah с энхансером, чувствительным к диоксину». Биохимия . 31 (21): 5060–5067. дои : 10.1021/bi00136a019. ПМИД  1318077.
  56. ^ Уортон К.А., Фрэнкс Р.Г., Касаи Ю., Крюс ST (декабрь 1994 г.). «Контроль транскрипции средней линии ЦНС с помощью асимметричных элементов, подобных E-box: сходство с регуляцией, реагирующей на ксенобиотики». Разработка . 120 (12): 3563–3569. дои : 10.1242/dev.120.12.3563 . ПМИД  7821222.
  57. ^ Бачи С.Г., Рейс-Порсас С., Хэнкинсон О. (март 1995 г.). «Ориентация комплекса гетеродимерного арилуглеводородного (диоксина) рецептора на его асимметричной последовательности распознавания ДНК». Молекулярная фармакология . 47 (3): 432–438. ПМИД  7700240.
  58. ^ Суонсон Х.И., Чан В.К., Брэдфилд, Калифорния (ноябрь 1995 г.). «Специфичность связывания ДНК и правила спаривания белков Ah-рецептора, ARNT и SIM». Журнал биологической химии . 270 (44): 26292–26302. дои : 10.1074/jbc.270.44.26292 . ПМИД  7592839.
  59. ^ Бутрос ПК, Моффат И.Д., Франк М.А., Тиджет Н., Туомисто Дж., Похьянвирта Р. и др. (август 2004 г.). «Батарея генов AHRE-II, реагирующих на диоксин: идентификация по филогенетическому следу». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 321 (3): 707–715. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.06.177. ПМИД  15358164.
  60. ^ Согава К., Нумаяма-Цурута К., Такахаши Т., Мацусита Н., Миура С., Никава Дж. и др. (июнь 2004 г.). «Новый механизм индукции крысиного гена CYP1A2, опосредованный гетеродимером рецептора Ah-Arnt». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 318 (3): 746–755. дои : 10.1016/j.bbrc.2004.04.090. ПМИД  15144902.
  61. ^ Хан М.Э., Карчнер С.И., Эванс Б.Р., Фрэнкс Д.Г., Мерсон Р.Р., Лапсерит Дж.М. (сентябрь 2006 г.). «Неожиданное разнообразие арильных углеводородных рецепторов у позвоночных, не являющихся млекопитающими: результаты сравнительной геномики». Журнал экспериментальной зоологии. Часть A: Сравнительная экспериментальная биология . 305 (9): 693–706. Бибкод : 2006JEZA..305..693H. дои : 10.1002/jez.a.323. ПМИД  16902966.
  62. ^ Дункан Д.М., Берджесс Э.А., Дункан I (май 1998 г.). «Контроль над идентичностью дистальных усиков и развитием предплюсны у дрозофилы с помощью бесшипной аристапедии, гомолога рецептора диоксина млекопитающих». Гены и развитие . 12 (9): 1290–1303. дои : 10.1101/gad.12.9.1290. ПМК 316766 . ПМИД  9573046. 
  63. ^ Эммонс Р.Б., Дункан Д., Эстес П.А., Кифель П., Мошер Дж.Т., Зонненфельд М. и др. (сентябрь 1999 г.). «Белки бесшипной аристапедии и танго-bHLH-PAS взаимодействуют, контролируя развитие усиков и предплюсней у дрозофилы». Разработка . 126 (17): 3937–3945. дои : 10.1242/dev.126.17.3937. ПМИД  10433921.
  64. ^ ab Тиджет Н., Бутрос ПК, Моффат И.Д., Окей А.Б., Туомисто Дж., Похьянвирта Р. (январь 2006 г.). «Арильный углеводородный рецептор регулирует различные диоксин-зависимые и диоксин-независимые генные батареи». Молекулярная фармакология . 69 (1): 140–153. дои : 10.1124/моль.105.018705. PMID  16214954. S2CID  1913812.
  65. ^ Гасевич Т.А., Сингх К.П., Касадо, Флорида (март 2010 г.). «Арильный углеводородный рецептор играет важную роль в регуляции кроветворения: последствия индуцированной бензолом гематопоэтической токсичности». Химико-биологические взаимодействия . 184 (1–2): 246–251. Бибкод : 2010CBI...184..246G. дои : 10.1016/j.cbi.2009.10.019. ПМК 2846208 . ПМИД  19896476. 
  66. ^ Кисс Э.А., Вонарбург С., Копфманн С., Хобейка Е., Финке Д., Эссер С. и др. (декабрь 2011 г.). «Природные лиганды арилуглеводородных рецепторов контролируют органогенез кишечных лимфоидных фолликулов». Наука . 334 (6062): 1561–1565. Бибкод : 2011Sci...334.1561K. дои : 10.1126/science.1214914. PMID  22033518. S2CID  206537957.
  67. ^ ab Li Y, Инноцентин С, Уизерс Д.Р., Робертс Н.А., Галлахер А.Р., Григорьева Е.Ф. и др. (октябрь 2011 г.). «Экзогенные стимулы поддерживают внутриэпителиальные лимфоциты посредством активации арилуглеводородных рецепторов». Клетка . 147 (3): 629–640. дои : 10.1016/j.cell.2011.09.025 . PMID  21999944. S2CID  16090460.
  68. ^ Кинтана Ф.Дж., Бассо А.С., Иглесиас А.Х., Корн Т., Фарез М.Ф., Беттелли Э. и др. (май 2008 г.). «Контроль дифференцировки клеток T (reg) и T (H) 17 с помощью рецептора арилового углеводорода». Природа . 453 (7191): 65–71. дои : 10.1038/nature06880. PMID  18362915. S2CID  4384276.
  69. ^ Акахоши Э, Ёсимура С, Исихара-Сугано М (сентябрь 2006 г.). «Сверхэкспрессия AhR (арилуглеводородный рецептор) индуцирует нервную дифференцировку клеток Neuro2a: нейротоксикологическое исследование». Состояние окружающей среды . 5 (1): 24. Бибкод : 2006EnvHe...5...24A. дои : 10.1186/1476-069X-5-24 . ПМК 1570454 . ПМИД  16956419. 
  70. ^ Валиссер Дж. А., Гловер Э., Панде К., Лисс А. Л., Брэдфилд, Калифорния (декабрь 2005 г.). «Развитие печени и гепатотоксичность, зависящие от рецептора арилового углеводорода, опосредуются различными типами клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (49): 17858–17863. Бибкод : 2005PNAS..10217858W. дои : 10.1073/pnas.0504757102 . ПМЦ 1308889 . ПМИД  16301529. 
  71. ^ Бойтано А.Э., Ван Дж., Ромео Р., Бушез Л.К., Паркер А.Э., Саттон С.Е. и др. (сентябрь 2010 г.). «Антагонисты арилуглеводородных рецепторов способствуют размножению гемопоэтических стволовых клеток человека». Наука . 329 (5997): 1345–1348. Бибкод : 2010Sci...329.1345B. дои : 10.1126/science.1191536. ПМК 3033342 . ПМИД  20688981. 
  72. ^ Линдси С., Папуцакис ET (февраль 2011 г.). «Фактор транскрипции арилуглеводородного рецептора (AHR) регулирует полиплоидизацию мегакариоцитов». Британский журнал гематологии . 152 (4): 469–484. дои : 10.1111/j.1365-2141.2010.08548.x. ПМК 3408620 . ПМИД  21226706. 
  73. ^ Мерчак А, Готье А (декабрь 2020 г.). «Микробные метаболиты и иммунная регуляция: новые мишени для большого депрессивного расстройства». Мозг, поведение и иммунитет — Здоровье . 9 : 100169. дои : 10.1016/j.bbih.2020.100169. ПМЦ 8474524 . ПМИД  34589904. 
  74. ↑ Израиль DI, Whitlock JP (сентябрь 1983 г.). «Индукция мРНК, специфичной для цитохрома P1-450, в клетках гепатомы мыши дикого типа и вариантных». Журнал биологической химии . 258 (17): 10390–10394. дои : 10.1016/S0021-9258(17)44469-3 . ПМИД  6885786.
  75. ^ Израиль DI, Whitlock JP (май 1984 г.). «Регуляция транскрипции гена цитохрома P1-450 с помощью 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксина в диких типах и вариантах клеток гепатомы мыши». Журнал биологической химии . 259 (9): 5400–5402. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91022-7 . ПМИД  6715350.
  76. ^ Ко Х.П., Окино С.Т., Ма К., Уитлок Дж.П. (январь 1996 г.). «Индуцированная диоксином транскрипция CYP1A1 in vivo: рецептор ароматических углеводородов опосредует трансактивацию, связь между энхансером и промотором и изменения в структуре хроматина». Молекулярная и клеточная биология . 16 (1): 430–436. дои : 10.1128/MCB.16.1.430. ПМК 231019 . ПМИД  8524325. 
  77. ^ Неберт Д.В., Роу А.Л., Дитер М.З., Солис В.А., Ян Ю, Далтон Т.П. (январь 2000 г.). «Роль рецептора ароматических углеводородов и генной батареи [Ah] в реакции на окислительный стресс, контроле клеточного цикла и апоптозе». Биохимическая фармакология . 59 (1): 65–85. дои : 10.1016/S0006-2952(99)00310-X. ПМИД  10605936.
  78. ^ Ленсу С., Туомисто Дж. Т., Туомисто Дж., Вилуксела М., Нииттинен М., Похьянвирта Р. (июнь 2011 г.). «Немедленная и высокочувствительная реакция отвращения к новому пищевому продукту, связанная со стимуляцией рецепторов AH». Письма по токсикологии . 203 (3): 252–257. doi :10.1016/j.toxlet.2011.03.025. ПМИД  21458548.
  79. ^ Монтелеоне I, Риццо А, Сарра М, Сика Г, Силери П, Бьянконе Л и др. (июль 2011 г.). «Сигналы, индуцированные рецептором арилового углеводорода, усиливают выработку IL-22 и подавляют воспаление в желудочно-кишечном тракте». Гастроэнтерология . 141 (1): 237–48, 248.e1. дои : 10.1053/j.gastro.2011.04.007 . ПМИД  21600206.
  80. ^ Вэй П., Ху Г.Х., Кан Х.И., Яо Х.Б., Коу В., Лю Х. и др. (май 2014 г.). «Лиганд арильного углеводородного рецептора действует на дендритные клетки и Т-клетки, подавляя реакцию Th17 у пациентов с аллергическим ринитом». Лабораторные исследования; Журнал технических методов и патологии . 94 (5): 528–535. дои : 10.1038/labinvest.2014.8 . ПМИД  24514067.
  81. ^ Мемари Б., Бутье М., Димитров В., Уэллетт М., Бер М.А., Фриц Дж.Х. и др. (ноябрь 2015 г.). «Взаимодействие арилового углеводородного рецептора с макрофагами, инфицированными микобактериями туберкулеза, оказывает плейотропное действие на передачу сигналов врожденного иммунитета». Журнал иммунологии . 195 (9): 4479–4491. doi : 10.4049/jimmunol.1501141 . ПМИД  26416282.
  82. ^ Харриган Дж.А., Везина СМ, ​​МакГарригл Б.П., Эрсинг Н., Бокс ХК, Маккуббин А.Е. и др. (февраль 2004 г.). «Образование аддукта ДНК в прецизионных срезах печени и легких крыс, подвергшихся воздействию бензо[а]пирена». Токсикологические науки . 77 (2): 307–314. дои : 10.1093/toxsci/kfh030 . ПМИД  14691214.
  83. ^ Линден Дж., Ленсу С., Туомисто Дж., Похьянвирта Р. (октябрь 2010 г.). «Диоксины, арилуглеводородный рецептор и центральная регуляция энергетического баланса». Границы нейроэндокринологии . 31 (4): 452–478. doi :10.1016/j.yfrne.2010.07.002. PMID  20624415. S2CID  34036181.
  84. ^ Мартинес Дж. М., Афшари Калифорния, Бушель П. Р., Масуда А., Такахаши Т., Уокер Нью-Джерси (октябрь 2002 г.). «Дифференциальные токсикогеномные реакции на 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксин в злокачественных и доброкачественных эпителиальных клетках дыхательных путей человека». Токсикологические науки . 69 (2): 409–423. дои : 10.1093/toxsci/69.2.409 . ПМИД  12377990.
  85. ^ Везина CM, Уокер, Нью-Джерси, Олсон-младший (ноябрь 2004 г.). «Субхроническое воздействие TCDD, PeCDF, PCB126 и PCB153: влияние на экспрессию генов в печени». Перспективы гигиены окружающей среды . 112 (16): 1636–1644. дои : 10.1289/ehp.7253. ПМЦ 1247661 . ПМИД  15598615. 
  86. ^ Овандо Б.Дж., Везина СМ, ​​МакГарригл Б.П., Олсон-младший (декабрь 2006 г.). «Снижение уровня регуляции печеночных генов после острого и субхронического воздействия 2,3,7,8-тетрахлордибензо-п-диоксина». Токсикологические науки . 94 (2): 428–438. дои : 10.1093/toxsci/kfl111 . ПМИД  16984957.
  87. ^ Хогенеш Дж.Б., Чан В.К., Джекив В.Х., Браун Р.К., Гу Ю.З., Прей-Грант М. и др. (март 1997 г.). «Характеристика подмножества суперсемейства основная спираль-петля-спираль-PAS, которое взаимодействует с компонентами сигнального пути диоксина». Журнал биологической химии . 272 (13): 8581–8593. дои : 10.1074/jbc.272.13.8581 . ПМИД  9079689.
  88. ^ Тянь Ю, Кэ С, Чен М, Шэн Т (ноябрь 2003 г.). «Взаимодействие между арилуглеводородным рецептором и P-TEFb. Последовательное привлечение факторов транскрипции и дифференциальное фосфорилирование С-концевого домена РНК-полимеразы II на промоторе cyp1a1». Журнал биологической химии . 278 (45): 44041–44048. дои : 10.1074/jbc.M306443200 . ПМИД  12917420.
  89. ^ Вормке М., Стоунер М., Сэвилл Б., Уокер К., Абдельрахим М., Бургхардт Р. и др. (март 2003 г.). «Арильный углеводородный рецептор опосредует деградацию альфа-рецептора эстрогена посредством активации протеасом». Молекулярная и клеточная биология . 23 (6): 1843–1855. дои : 10.1128/MCB.23.6.1843-1855.2003. ПМК 149455 . ПМИД  12612060. 
  90. ^ Клинге CM, Каур К., Суонсон Х.И. (январь 2000 г.). «Арильный углеводородный рецептор взаимодействует с рецептором эстрогена альфа и орфанными рецепторами COUP-TFI и ERRalpha1». Архив биохимии и биофизики . 373 (1): 163–174. дои : 10.1006/abbi.1999.1552. ПМИД  10620335.
  91. ^ Beischlag TV, Ван С., Роуз Д.В., Торчиа Дж., Рейс-Поршас С., Мухаммад К. и др. (июнь 2002 г.). «Привлечение семейства коактиваторов транскрипции NCoA / SRC-1 / p160 с помощью комплекса ядерного транслокатора арилуглеводородный рецептор / арилуглеводородный рецептор». Молекулярная и клеточная биология . 22 (12): 4319–4333. дои : 10.1128/MCB.22.12.4319-4333.2002. ПМЦ 133867 . ПМИД  12024042. 
  92. ^ Антенос М., Каспер РФ, Браун Т.Дж. (ноябрь 2002 г.). «Взаимодействие с Nedd8, убиквитиноподобным белком, усиливает транскрипционную активность арилуглеводородного рецептора». Журнал биологической химии . 277 (46): 44028–44034. дои : 10.1074/jbc.M202413200 . ПМИД  12215427.
  93. ^ Кумар МБ, Тарпи Р.В., Пердью Г.Х. (август 1999 г.). «Дифференциальное рекрутирование коактиватора RIP140 рецепторами Ah и эстрогена. Отсутствие роли мотивов LXXLL». Журнал биологической химии . 274 (32): 22155–22164. дои : 10.1074/jbc.274.32.22155 . ПМИД  10428779.
  94. ^ Ким Д.В., Газуриан Л., Квадри С.А., Ромье-Мурес Р., Шерр Д.Х., Соненшейн Г.Е. (ноябрь 2000 г.). «Субъединица RelA NF-kappaB и рецептор арилуглеводородов (AhR) взаимодействуют, чтобы трансактивировать промотор c-myc в клетках молочной железы». Онкоген . 19 (48): 5498–5506. дои : 10.1038/sj.onc.1203945 . ПМИД  11114727.
  95. ^ Руби CE, Лейд М, Керквлит Н.И. (сентябрь 2002 г.). «2,3,7,8-Тетрахлордибензо-п-диоксин подавляет фактор некроза опухоли-альфа и анти-CD40-индуцированную активацию NF-kappaB/Rel в дендритных клетках: активация гомодимера p50 не затрагивается». Молекулярная фармакология . 62 (3): 722–728. дои : 10.1124/моль.62.3.722. PMID  12181450. S2CID  2376236.
  96. ^ Фогель CF, Скиулло Э, Ли В, Вонг П, Лазеннек Г, Мацумура Ф (декабрь 2007 г.). «RelB, новый партнер транскрипции, опосредованной арилуглеводородными рецепторами». Молекулярная эндокринология . 21 (12): 2941–2955. дои : 10.1210/me.2007-0211. ПМК 2346533 . ПМИД  17823304. 
  97. ^ Ge NL, Elferink CJ (август 1998 г.). «Прямое взаимодействие между рецептором арилового углеводорода и белком ретинобластомы. Связь передачи сигналов диоксина с клеточным циклом». Журнал биологической химии . 273 (35): 22708–22713. дои : 10.1074/jbc.273.35.22708 . ПМИД  9712901.

Внешние ссылки