stringtranslate.com

Рибосомальная РНК

Рибосомальная рибонуклеиновая кислота ( рРНК ) — это тип некодирующей РНК , которая является основным компонентом рибосом , необходимым для всех клеток. рРНК – это рибозим , осуществляющий синтез белка в рибосомах. Рибосомальная РНК транскрибируется с рибосомальной ДНК (рДНК), а затем связывается с рибосомальными белками с образованием малых и больших субъединиц рибосомы. рРНК — это физико-механический фактор рибосомы, который заставляет транспортную РНК (тРНК) и информационную РНК (мРНК) обрабатывать и транслировать последние в белки. [1] Рибосомальная РНК является преобладающей формой РНК, обнаруженной в большинстве клеток; он составляет около 80% клеточной РНК, хотя сам никогда не транслируется в белки. Рибосомы состоят примерно из 60% рРНК и 40% рибосомальных белков по массе.

Состав

Хотя первичная структура последовательностей рРНК может различаться у разных организмов, спаривание оснований в этих последовательностях обычно образует конфигурации «стебель-петля» . Длина и положение этих петель рРНК позволяют им создавать трехмерные структуры рРНК, сходные у разных видов . [2] Благодаря этим конфигурациям рРНК может образовывать тесные и специфические взаимодействия с рибосомными белками с образованием рибосомальных субъединиц. Эти рибосомальные белки содержат основные остатки (в отличие от кислотных остатков) и ароматические остатки (т.е. фенилаланин , тирозин и триптофан ), что позволяет им образовывать химические взаимодействия со связанными с ними областями РНК, такие как стекинговые взаимодействия . Рибосомальные белки также могут перекрестно сшиваться с сахарофосфатным остовом рРНК с сайтами связывания, состоящими из основных остатков (т.е. лизина и аргинина). Идентифицированы все рибосомальные белки (включая специфические последовательности, связывающиеся с рРНК). Эти взаимодействия наряду с ассоциацией малых и больших рибосомальных субъединиц приводят к образованию функционирующей рибосомы, способной синтезировать белки . [3]

Пример полностью собранной небольшой субъединицы рибосомальной РНК у прокариот, в частности Thermus thermophilus . Настоящая рибосомальная РНК (16S) показана свернутой оранжевым цветом, а рибосомальные белки, прикрепленные к ней, показаны синим цветом.

Рибосомальная РНК делится на два типа основных субъединиц рибосомы: большую субъединицу (LSU) и малую субъединицу (SSU). По одному из каждого типа собираются вместе, образуя функционирующую рибосому. Субъединицы иногда обозначаются по их размерам и седиментации (число с суффиксом «S»). У прокариот LSU и SSU называются субъединицами 50S и 30S соответственно. У эукариот они немного крупнее; LSU и SSU эукариот называются субъединицами 60S и 40S соответственно.

В рибосомах прокариот, таких как бактерии , SSU содержит одну небольшую молекулу рРНК (~ 1500 нуклеотидов), тогда как LSU содержит одну маленькую молекулу рРНК и одну большую молекулу рРНК (~ 3000 нуклеотидов). Они объединяются с примерно 50 рибосомальными белками , образуя рибосомальные субъединицы. В рибосомах прокариот обнаружено три типа рРНК: 23S и 5S рРНК в LSU и 16S рРНК в SSU.

В рибосомах эукариот, таких как человек , SSU содержит одну небольшую рРНК (~ 1800 нуклеотидов), а LSU содержит две малые рРНК и одну молекулу большой рРНК (~ 5000 нуклеотидов). Эукариотическая рРНК содержит более 70 рибосомальных белков , которые взаимодействуют с образованием более крупных и полиморфных рибосомальных единиц по сравнению с прокариотами. [4] У эукариот имеется четыре типа рРНК: 3 вида в LSU и 1 в SSU. [5] Дрожжи были традиционной моделью для наблюдения за поведением и процессами эукариотической рРНК, что приводило к дефициту диверсификации исследований. Лишь в последнее десятилетие технические достижения (особенно в области крио-ЭМ ) позволили провести предварительное исследование рибосомального поведения у других эукариот . [6] У дрожжей LSU содержит 5S, 5.8S и 28S рРНК. Объединенные 5.8S и 28S примерно эквивалентны по размеру и функциям прокариотическому подтипу 23S рРНК, за исключением сегментов расширения (ES), которые локализованы на поверхности рибосомы, которые , как считалось, встречаются только у эукариот . Однако недавно сообщалось, что типы Асгарда , а именно Lokiarchaeota и Heimdallarchaeota , считающиеся ближайшими архейными родственниками Eukarya , обладают двумя сверхразмерными ES в своих 23S рРНК. [7] Аналогичным образом, 5S рРНК содержит вставку из 108 нуклеотидов в рибосомах галофильной археи Halococcus morrhuae . [8] [9]

Эукариотическая SSU содержит субъединицу 18S рРНК, которая также содержит ES. ES SSU обычно меньше, чем ES LSU.

Последовательности рРНК SSU и LSU широко используются для изучения эволюционных взаимоотношений между организмами, поскольку они имеют древнее происхождение, [10] встречаются у всех известных форм жизни и устойчивы к горизонтальному переносу генов . Последовательности рРНК консервативны (неизменяются) с течением времени из-за их решающей роли в функционировании рибосомы. [11] Филогеническая информация, полученная из 16s рРНК, в настоящее время используется в качестве основного метода разграничения сходных видов прокариот путем расчета сходства нуклеотидов . [12] Каноническое древо жизни — это линия системы перевода.

Подтипы LSU рРНК были названы рибозимами , потому что рибосомальные белки не могут связываться с каталитическим участком рибосомы в этой области (в частности, с пептидилтрансферазным центром, или PTC). [13]

Подтипы рРНК SSU декодируют мРНК в своем декодирующем центре (DC). [14] Рибосомальные белки не могут проникать в ДК.

Структура рРНК способна радикально меняться, влияя на связывание тРНК с рибосомой во время трансляции других мРНК. [15] Считается, что в 16S рРНК это происходит, когда определенные нуклеотиды в рРНК чередуют пары оснований между тем или иным нуклеотидом, образуя «переключатель», который изменяет конформацию рРНК. Этот процесс способен влиять на структуру LSU и SSU, предполагая, что этот конформационный переключатель в структуре рРНК влияет на всю рибосому в ее способности сопоставлять кодон с его антикодоном при выборе тРНК, а также декодировать мРНК. [16]

Сборка

Интеграция и сборка рибосомальных РНК в рибосомы начинаются с их сворачивания, модификации, процессинга и сборки с рибосомальными белками с образованием двух рибосомальных субъединиц, LSU и SSU. У прокариотов включение рРНК происходит в цитоплазме из-за отсутствия мембраносвязанных органелл. Однако у эукариот этот процесс преимущественно происходит в ядрышке и инициируется синтезом пре-РНК. Для этого необходимо присутствие всех трех РНК-полимераз. Фактически, транскрипция пре-РНК с помощью РНК-полимеразы I составляет около 60% от общей транскрипции клеточной РНК. [17] За этим следует сворачивание пре-РНК, чтобы ее можно было собрать с рибосомальными белками. Это сворачивание катализируется эндо- и экзонуклеазами , РНК- хеликазами , ГТФазами и АТФазами . Впоследствии рРНК подвергается эндо- и экзонуклеолитическому процессингу для удаления внешних и внутренних транскрибируемых спейсеров . [18] Затем пре-РНК подвергается модификациям, таким как метилирование или псевдоуридинилирование, прежде чем факторы сборки рибосом и рибосомальные белки собираются с пре-РНК с образованием прерибосомальных частиц. Пройдя дополнительные этапы созревания и последующий выход из ядрышка в цитоплазму, эти частицы объединяются, образуя рибосомы. [18] Основные и ароматические остатки, обнаруженные в первичной структуре рРНК, обеспечивают благоприятные взаимодействия и притяжение к рибосомальным белкам, создавая эффект перекрестных связей между основной цепью рРНК и другими компонентами рибосомальной единицы. Более подробную информацию об инициации и начальной части этих процессов можно найти в разделе «Биосинтез».

Функция

Упрощенное изображение рибосомы (здесь для целей визуализации искусственно отделены SSU и LSU), изображающее сайты A и P, а также малые и большие субъединицы рибосомы, действующие совместно.

Универсально консервативные вторичные структурные элементы рРНК у разных видов показывают, что эти последовательности являются одними из самых старых из обнаруженных. Они играют решающую роль в формировании каталитических сайтов трансляции мРНК. Во время трансляции мРНК рРНК связывает как мРНК, так и тРНК, чтобы облегчить процесс трансляции кодонной последовательности мРНК в аминокислоты. рРНК инициирует катализ синтеза белка, когда тРНК оказывается между SSU и LSU. В ССУ мРНК взаимодействует с антикодонами тРНК. В LSU акцепторный ствол аминокислоты тРНК взаимодействует с рРНК LSU. Рибосома катализирует эфир-амидный обмен, перенося С-конец образующегося пептида с тРНК на амин аминокислоты. Эти процессы могут происходить благодаря участкам внутри рибосомы, в которых эти молекулы могут связываться, образованным петлями стебля рРНК. Рибосома имеет три таких сайта связывания, называемые сайтами A, P и E:

Одна мРНК может транслироваться одновременно несколькими рибосомами. Это называется полисомой .

У прокариотов была проделана большая работа для дальнейшего определения важности рРНК в трансляции мРНК . Например, было обнаружено, что сайт А состоит преимущественно из 16S рРНК. Помимо различных белковых элементов, которые взаимодействуют с тРНК в этом сайте, предполагается, что если бы эти белки были удалены без изменения структуры рибосомы, этот сайт продолжал бы функционировать нормально. Наблюдение кристаллических структур показало, что в P-сайте 3'-конец 16s рРНК может сворачиваться в этот сайт, как если бы это была молекула мРНК . Это приводит к межмолекулярным взаимодействиям, которые стабилизируют субъединицы. Точно так же, как и сайт A, сайт P в основном содержит рРНК с небольшим количеством белков . Например, пептидилтрансферазный центр образован нуклеотидами субъединицы 23S рРНК . [13] Фактически, исследования показали, что пептидилтрансферазный центр не содержит белков и полностью инициируется присутствием рРНК. В отличие от сайтов A и P, сайт E содержит больше белков . Поскольку белки не необходимы для функционирования сайтов A и P, молекулярный состав сайта E показывает, что он, возможно, развился позже. В примитивных рибосомах тРНК , вероятно, выходят из P-сайта. Кроме того, было показано, что тРНК E-сайта связывается как с субъединицами 16S, так и с 23S рРНК. [19]

Субъединицы и связанная с ними рибосомальная РНК

Схема типов рибосомальных РНК и того, как они объединяются, образуя субъединицы рибосом.

Как прокариотические , так и эукариотические рибосомы можно разделить на две субъединицы: большую и маленькую. Типичными видами, использованными в таблице ниже для соответствующих рРНК, являются бактерия Escherichia coli ( прокариот ) и человек ( эукариот ). Обратите внимание, что «nt» представляет длину типа рРНК в нуклеотидах, а «S» (например, в «16S) представляет собой единицы Сведберга .

S-единицы субъединиц (или рРНК) нельзя просто добавить, поскольку они представляют собой меры скорости седиментации, а не массы. На скорость седиментации каждой субъединицы влияет ее форма, а также ее масса. Единицы nt могут быть добавлены, поскольку они представляют собой целое число единиц в линейных полимерах рРНК (например, общая длина рРНК человека = 7216 нт).

Кластеры генов , кодирующие рРНК, обычно называют « рибосомальной ДНК » или рДНК (обратите внимание, что этот термин, по-видимому, подразумевает, что рибосомы содержат ДНК, но это не так).

У прокариот

У прокариот небольшая 30S рибосомальная субъединица содержит 16S рибосомальную РНК . Большая 50S рибосомальная субъединица содержит два вида рРНК (5S и 23S рибосомальные РНК ). Следовательно, можно сделать вывод, что и у бактерий , и у архей имеется один ген рРНК, который кодирует все три типа рРНК: 16S, 23S и 5S. [25]

Гены бактериальной 16S-рибосомальной РНК, 23S-рибосомальной РНК и 5S-рРНК обычно организованы в виде совместно транскрибируемого оперона . Как показано на изображении в этом разделе, между генами 16S и 23S рРНК существует внутренний транскрибируемый спейсер . [26] В геноме может быть одна или несколько копий оперона ( например, у Escherichia coli их семь). Обычно у бактерий имеется от одной до пятнадцати копий. [25]

Археи содержат либо один оперон гена рРНК , либо до четырех копий одного и того же оперона . [25]

3'-конец 16S рибосомальной РНК (в рибосоме) распознает последовательность на 5'-конце мРНК, называемую последовательностью Шайна-Дальгарно .

У эукариотов

Малая субъединица рибосомальной РНК, 5'-домен взят из базы данных Rfam . Этот пример — RF00177, фрагмент некультивируемой бактерии.

Напротив, у эукариотов обычно имеется множество копий генов рРНК, организованных в тандемные повторы . У человека примерно 300–400 повторов присутствуют в пяти кластерах, расположенных на хромосомах 13 ( RNR1 ), 14 ( RNR2 ), 15 ( RNR3 ), 21 ( RNR4 ) и 22 ( RNR5 ). Диплоидные люди имеют 10 кластеров геномной рДНК , которые в общей сложности составляют менее 0,5% генома человека . [27]

Ранее считалось, что повторяющиеся последовательности рДНК идентичны и служат резервами или резервами для учета естественных ошибок репликации и точковых мутаций . Однако наблюдались вариации последовательностей рДНК (а затем и рРНК) у людей на нескольких хромосомах как внутри людей, так и между ними. Многие из этих вариаций представляют собой палиндромные последовательности и потенциальные ошибки из-за репликации. [28] Некоторые варианты также экспрессируются тканеспецифичным образом у мышей. [29]

Клетки млекопитающих имеют 2 митохондриальные ( 12S и 16S ) молекулы рРНК и 4 типа цитоплазматической рРНК (субъединицы 28S, 5,8S, 18S и 5S). 28S, 5,8S и 18S рРНК кодируются одной транскрипционной единицей (45S), разделенной двумя внутренне транскрибируемыми спейсерами . Первый спейсер соответствует спейсеру, обнаруженному у бактерий и архей , а другой спейсер представляет собой вставку в то, что было 23S рРНК у прокариот. [26] 45S рДНК организована в 5 кластеров (каждый имеет 30–40 повторов) на хромосомах 13, 14, 15, 21 и 22. Они транскрибируются РНК-полимеразой I. ДНК субъединицы 5S встречается в тандемных массивах (~ 200–300 истинных 5S-генов и множество рассеянных псевдогенов), самый большой из которых находится на хромосоме 1q41-42. 5S рРНК транскрибируется РНК-полимеразой III . 18S рРНК у большинства эукариот находится в малой субъединице рибосомы, а большая субъединица содержит три вида рРНК ( 5S , 5,8S и 28S у млекопитающих, 25S у растений, рРНК).

У мух большая субъединица содержит четыре вида рРНК вместо трех с разделением на 5,8S рРНК, которое представляет собой более короткую субъединицу 5,8S (123 нт) и субъединицу из 30 нуклеотидов, называемую 2S рРНК. Оба фрагмента разделены внутренне транскрибируемым спейсером из 28 нуклеотидов. Поскольку 2S рРНК мала и ее очень много, ее присутствие может мешать построению библиотек мРНК и ставить под угрозу количественное определение других мРНК. Субъединица 2S обнаружена у плодовых мух и темнокрылых грибных комаров , но отсутствует у комаров. [30]

Третичная структура малой субъединицы рибосомальной РНК (SSU рРНК) была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [31] Вторичная структура SSU рРНК содержит 4 отдельных домена — 5'-центральный, 3'-главный и 3'-минорный домены. Показана модель вторичной структуры 5'-домена (500-800 нуклеотидов ).

Биосинтез

У эукариотов

Производство рРНК, являющейся строительным материалом для органеллы , в конечном итоге является этапом, ограничивающим скорость синтеза рибосомы . В ядрышке рРНК синтезируется РНК-полимеразой I с использованием кодирующих ее специальных генов ( рДНК ), которые неоднократно встречаются по всему геному . [32] Гены, кодирующие 18S, 28S и 5,8S рРНК, расположены в области организатора ядрышка и транскрибируются в большие молекулы предшественника рРНК (пре-рРНК) с помощью РНК-полимеразы I. Эти молекулы пре-рРНК разделяются внешними и внутренними спейсерными последовательностями, а затем метилируются , что является ключом к последующей сборке и сворачиванию . [33] [34] [35] После разделения и высвобождения в виде отдельных молекул сборочные белки связываются с каждой обнаженной цепью рРНК и сворачивают ее в функциональную форму, используя кооперативную сборку и постепенное добавление большего количества сворачивающихся белков по мере необходимости. Точные детали того, как сворачивающиеся белки связываются с рРНК и как достигается правильное сворачивание, остаются неизвестными. [36] Комплексы рРНК затем подвергаются дальнейшему процессингу посредством реакций, включающих экзо- и эндонуклеолитическое расщепление под руководством мякроРНК (малых ядрышковых РНК) в комплексе с белками. Поскольку эти комплексы уплотняются вместе, образуя единую единицу, взаимодействия между рРНК и окружающими рибосомальными белками постоянно реконструируются в процессе сборки, чтобы обеспечить стабильность и защитить сайты связывания . [37] Этот процесс называется фазой «созревания» жизненного цикла рРНК. Было обнаружено, что модификации, которые происходят во время созревания рРНК, непосредственно способствуют контролю экспрессии генов , обеспечивая физическую регуляцию трансляционного доступа тРНК и мРНК . [38] Некоторые исследования показали, что в это время также необходимо интенсивное метилирование различных типов рРНК для поддержания стабильности рибосом . [39] [40]

Гены 5S рРНК расположены внутри ядрышка и транскрибируются в пре-5S рРНК с помощью РНК-полимеразы III . [41] Пре-5S рРНК поступает в ядрышко для процессинга и сборки с 28S и 5,8S рРНК с образованием LSU. 18S рРНК образует SSU путем объединения с многочисленными рибосомальными белками . Как только обе субъединицы собираются, они по отдельности экспортируются в цитоплазму , образуя единицу 80S и начинают инициацию трансляции мРНК . [42] [43]

Рибосомальная РНК не кодирует и никогда не транслируется в какие-либо белки : рРНК только транскрибируется с рДНК , а затем созревает для использования в качестве структурного строительного блока для рибосом. Транскрибируемая рРНК связывается с рибосомными белками, образуя субъединицы рибосом , и действует как физическая структура, которая продвигает мРНК и тРНК через рибосому для их обработки и трансляции. [1]

Эукариотическая регуляция

Синтез рРНК регулируется вверх и вниз для поддержания гомеостаза с помощью различных процессов и взаимодействий:

У прокариот

Подобно эукариотам , производство рРНК является лимитирующей стадией прокариотического синтеза рибосомы . В E. coli было обнаружено , что рРНК транскрибируется с двух промоторов P1 и P2, обнаруженных в семи различных оперонах rrn . Промотор P1 конкретно отвечает за регуляцию синтеза рРНК при умеренной и высокой скорости роста бактерий. Поскольку транскрипционная активность этого промотора прямо пропорциональна скорости роста, он в первую очередь отвечает за регуляцию рРНК . Повышенная концентрация рРНК служит механизмом отрицательной обратной связи для синтеза рибосом. Было обнаружено, что высокая концентрация NTP необходима для эффективной транскрипции промоторов rrn P1. Считается, что они образуют стабилизирующие комплексы с РНК-полимеразой и промоторами . В частности, у бактерий эта связь высокой концентрации NTP с повышенным синтезом рРНК дает молекулярное объяснение того, почему синтез рибосом и, следовательно, белка зависит от скорости роста. Низкая скорость роста приводит к более низкой скорости синтеза рРНК/рибосом, тогда как более высокая скорость роста приводит к более высокой скорости синтеза рРНК/рибосом. Это позволяет клетке экономить энергию или увеличивать свою метаболическую активность в зависимости от ее потребностей и имеющихся ресурсов. [49] [50] [51]

В прокариотических клетках каждый ген или оперон рРНК транскрибируется в один предшественник РНК, который включает последовательности 16S, 23S, 5S рРНК и тРНК вместе с транскрибируемыми спейсерами. Затем процессинг РНК начинается до завершения транскрипции . В ходе реакций процессинга рРНК и тРНК высвобождаются как отдельные молекулы. [52]

Прокариотическая регуляция

Из-за жизненно важной роли рРНК в клеточной физиологии прокариот механизмы регуляции рРНК во многом совпадают . На уровне транскрипции существуют как положительные, так и отрицательные эффекторы транскрипции рРНК, которые способствуют поддержанию клеткой гомеостаза :

Деградация

Рибосомальная РНК достаточно стабильна по сравнению с другими распространенными типами РНК и сохраняется в течение более длительных периодов времени в здоровой клеточной среде. После сборки в функциональные единицы рибосомальная РНК внутри рибосом стабильна в стационарной фазе жизненного цикла клетки в течение многих часов. [53] Деградация может быть вызвана «остановкой» рибосомы — состоянием, которое возникает, когда рибосома распознает дефектную мРНК или сталкивается с другими трудностями обработки, которые приводят к остановке трансляции рибосомы. Как только рибосома останавливается, в рибосоме запускается специализированный путь, нацеленный на разборку всего комплекса. [54]

У эукариотов

Как и в случае с любым белком или РНК , производство рРНК подвержено ошибкам, приводящим к образованию нефункциональной рРНК. Чтобы исправить это, клетка допускает деградацию рРНК посредством пути нефункционального распада рРНК (NRD). [55] Большая часть исследований по этой теме проводилась на эукариотических клетках, в частности на дрожжах Saccharomyces cerevisiae . В настоящее время доступно лишь базовое понимание того, как клетки способны нацеливаться на функционально дефектные рибосомы для убиквинизации и деградации у эукариот. [56]

У прокариот

Хотя исследований деградации рибосомальной РНК у прокариот гораздо меньше, чем у эукариот , все еще существует интерес к тому, следуют ли бактерии аналогичной схеме деградации по сравнению с NRD у эукариот. Большая часть исследований прокариот была проведена на Escherichia coli . Было обнаружено множество различий между деградацией эукариотической и прокариотической рРНК, что побудило исследователей полагать, что они деградируют разными путями. [59]

Сохранение и стабильность последовательности

Из-за распространенной и непоколебимой природы рРНК во всех организмах изучение ее устойчивости к переносу генов , мутациям и изменениям без разрушения организма стало популярной областью интересов. Было обнаружено, что гены рибосомальной РНК устойчивы к модификации и вторжению. Было обнаружено , что когда последовательность рРНК изменяется , клетки становятся скомпрометированными и быстро перестают нормально функционировать. [60] Эти ключевые характеристики рРНК стали особенно важны для проектов баз данных генов (обширные онлайн-ресурсы, такие как SILVA [61] или SINA [62] ), где выравнивание последовательностей рибосомальных РНК из разных биологических доменов значительно облегчает « таксономическое присвоение», филогенетический анализ и исследование микробного разнообразия». [61]

Примеры устойчивости:

Значение

На этой диаграмме показано, как секвенирование рРНК у прокариот в конечном итоге можно использовать для производства фармацевтических препаратов для борьбы с заболеваниями, вызываемыми теми самыми микробами, из которых изначально была получена рРНК.

Характеристики рибосомальной РНК важны в эволюции , а значит, в таксономии и медицине .

Человеческие гены

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ аб Берк, Арнольд; Балтимор, Дэвид; Лодиш, Харви; Дарнелл, Джеймс; Мацудайра, Пол; Зипурски, С. Лоуренс (31 января 1996 г.). Молекулярная биология . Берлин, Бостон: ДЕ ГРУЙТЕР. дои : 10.1515/9783110810578. ISBN 9783110810578.
  2. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). «Три роли РНК в синтезе белка». Молекулярно-клеточная биология. 4-е издание .
  3. ^ Урлауб Х, Круфт В, Бишоф О, Мюллер ЕС, Виттманн-Либольд Б (сентябрь 1995 г.). «Особенности связывания белка с рРНК и их структурные и функциональные последствия в рибосомах, определенные исследованиями перекрестного связывания». Журнал ЭМБО . 14 (18): 4578–88. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb00137.x. ПМЦ 394550 . ПМИД  7556101. 
  4. ^ Феррейра-Серка С., Полл Г., Глейзес П.Е., Чохнер Х., Милкерейт П. (октябрь 2005 г.). «Роль эукариотических рибосомальных белков в созревании и транспортировке пре-18S рРНК и функции рибосом». Молекулярная клетка . 20 (2): 263–75. doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.005 . ПМИД  16246728.
  5. ^ Шиманский М., Барчишевска М.З., Эрдманн В.А., Барцишевский Дж. (май 2003 г.). «5 S рРНК: структура и взаимодействия». Биохимический журнал . 371 (Часть 3): 641–51. дои : 10.1042/bj20020872. ПМЦ 1223345 . ПМИД  12564956. 
  6. ^ Энрас АК, Плиссон-Частанг С, О'Донохью МФ, Чакраборти А, Глейз ПЕ (01 марта 2015 г.). «Обзор прерибосомальной обработки РНК у эукариот». Междисциплинарные обзоры Wiley: РНК . 6 (2): 225–42. дои : 10.1002/wrna.1269. ПМК 4361047 . ПМИД  25346433. 
  7. ^ Пенев П.И., Фахретаха-Аваль С., Патель В.Дж., Кэнноне Дж.Дж., Гутелл Р.Р., Петров А.С., Уильямс Л.Д., Гласс Дж.Б. (август 2020 г.). «Сегменты расширения рибосомальной РНК сверхразмерного размера у архей Асгарда». Геномная биология и эволюция . 12 (10): 1694–1710. дои : 10.1093/gbe/evaa170 . ПМЦ 7594248 . ПМИД  32785681. 
  8. ^ Люерсен, КР.; Николсон, Делавэр; Юбэнкс, округ Колумбия; Фокс, GE (май 1981 г.). «Архебактериальная 5S рРНК содержит длинную вставочную последовательность». Природа . 293 (5835): 755–756. Бибкод : 1981Natur.293..755L. дои : 10.1038/293755a0. PMID  6169998. S2CID  4341755.
  9. ^ Тирумалай, MR; Кельбер, Дж. Т.; Парк, ДР; Тран, Кью; Фокс, GE (31 августа 2020 г.). «Визуализация криоэлектронной микроскопией большой вставки в 5S рибосомальной РНК чрезвычайно галофильной археи Halococcus morrhuae». Открытая биография FEBS . 10 (10): 1938–1946. дои : 10.1002/2211-5463.12962 . ПМЦ 7530397 . ПМИД  32865340. 
  10. ^ Woese CR, Fox GE (ноябрь 1977 г.). «Филогенетическая структура прокариотического домена: первичные царства». Учеб. Натл. акад. наук. США . 74 (11): 5088–5090. Бибкод : 1977PNAS...74.5088W. дои : 10.1073/pnas.74.11.5088 . ПМК 432104 . ПМИД  270744. 
  11. ^ Лагесен К., Халлин П., Родланд Э.А., Стаерфельдт Х.Х., Рогнес Т., Уссери Д.В. (01 мая 2007 г.). «RNAmmer: последовательное и быстрое аннотирование генов рибосомальной РНК». Исследования нуклеиновых кислот . 35 (9): 3100–8. дои : 10.1093/nar/gkm160. ПМЦ 1888812 . ПМИД  17452365. 
  12. ↑ Чун Дж., Ли Дж.Х., Юнг Ю., Ким М., Ким С., Ким Б.К., Лим Ю.В. (октябрь 2007 г.). «EzTaxon: веб-инструмент для идентификации прокариот на основе последовательностей генов 16S рибосомальной РНК». Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии . 57 (Часть 10): 2259–61. дои : 10.1099/ijs.0.64915-0 . ПМИД  17911292.
  13. ^ abc Тирумалай М.Р., Ривас М., Тран К., Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое». Микробиол Мол Биол Rev. 85 (4): e0010421. дои : 10.1128/MMBR.00104-21. ПМЦ 8579967 . ПМИД  34756086. 
  14. ^ Гош, Арнаб; Комар, Антон А (2 января 2015 г.). «Специфические для эукариот расширения рибосомальных белков малой субъединицы: структура и функция». Перевод . 3 (1): e999576. дои : 10.1080/21690731.2014.999576. ПМЦ 4682806 . ПМИД  26779416. 
  15. ^ Лодмелл Дж.С., Дальберг А.Е. (август 1997 г.). «Конформационный переключатель в 16S рибосомальной РНК Escherichia coli во время декодирования информационной РНК». Наука . 277 (5330): 1262–7. дои : 10.1126/science.277.5330.1262. ПМИД  9271564.
  16. ^ Габашвили И.С., Агравал Р.К., Грассуччи Р., Сквайрс К.Л., Дальберг А.Е., Фрэнк Дж. (ноябрь 1999 г.). «Основные перестройки в трехмерной структуре рибосомы 70S, вызванные конформационным переключением в рибосомальной РНК 16S». Журнал ЭМБО . 18 (22): 6501–7. дои : 10.1093/emboj/18.22.6501. ПМЦ 1171713 . ПМИД  10562562. 
  17. ^ Вулфорд Дж.Л., Басерга С.Дж. (ноябрь 2013 г.). «Биогенез рибосом в дрожжах Saccharomyces cerevisiae». Генетика . 195 (3): 643–81. дои : 10.1534/генетика.113.153197. ПМЦ 3813855 . ПМИД  24190922. 
  18. ^ ab Baßler J, Hurt E (июнь 2019 г.). «Сборка эукариотических рибосом». Ежегодный обзор биохимии . 88 (1): 281–306. doi : 10.1146/annurev-biochem-013118-110817. PMID  30566372. S2CID  58650367.
  19. ^ Мур П.Б., Стейц Т.А. (июль 2002 г.). «Участие РНК в функции рибосом». Природа . 418 (6894): 229–35. Бибкод : 2002Natur.418..229M. дои : 10.1038/418229а. PMID  12110899. S2CID  4324362.
  20. ^ «РНК Homo sapiens, 5S рибосомальная». Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 03.09.2020 . Проверено 6 января 2024 г.
  21. ^ «5.8S рибосомальная РНК человека разумного» . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 10 февраля 2017 г.
  22. ^ «28S рибосомальная РНК человека разумного» . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 04.02.2017.
  23. ^ «18S рибосомальная РНК человека разумного» . Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 04.02.2017.
  24. ^ Каушал, PS; Шарма, MR; Агравал, РК (июль 2015 г.). «55S митохондриальная рибосома млекопитающих и ее область выхода тРНК». Биохимия . 114 : 119–26. дои : 10.1016/j.biochi.2015.03.013. ПМЦ 4772884 . ПМИД  25797916. 
  25. ^ abc Стоддард С.Ф., Смит Б.Дж., Хейн Р., Роллер Б.Р., Шмидт Т.М. (январь 2015 г.). «rrnDB: улучшенные инструменты для интерпретации численности генов рРНК у бактерий и архей и новая основа для будущего развития». Исследования нуклеиновых кислот . 43 (Проблема с базой данных): D593-8. дои : 10.1093/nar/gku1201. ПМЦ 4383981 . ПМИД  25414355. 
  26. ^ аб Лафонтен Д.Л., Толлерви Д. (июль 2001 г.). «Функция и синтез рибосом». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 2 (7): 514–20. дои : 10.1038/35080045. hdl : 1842/729 . PMID  11433365. S2CID  2637106.
  27. ^ Стультс Д.М., Киллен М.В., Уильямсон Э.П., Хуриган Дж.С., Варгас Х.Д., Арнольд С.М. и др. (декабрь 2009 г.). «Кластеры генов рРНК человека являются рекомбинационными горячими точками при раке». Исследования рака . 69 (23): 9096–104. дои : 10.1158/0008-5472.can-09-2680 . PMID  19920195. S2CID  6162867.
  28. ^ Ким Дж.Х., Дилти А.Т., Нагараджа Р., Ли Х.С., Корен С., Дудекула Д. и др. (июль 2018 г.). «Вариации генов рибосомальной РНК хромосомы 21 человека, характеризующиеся клонированием TAR и длинным считыванием секвенирования». Исследования нуклеиновых кислот . 46 (13): 6712–6725. дои : 10.1093/nar/gky442. ПМК 6061828 . ПМИД  29788454. 
  29. ^ Паркс ММ, Курило СМ, Дасс Р.А., Боймар Л., Лайден Д., Винсент КТ, Бланшар СК (февраль 2018 г.). «Варианты аллелей рибосомальной РНК консервативны и демонстрируют тканеспецифическую экспрессию». Достижения науки . 4 (2): eaao0665. Бибкод : 2018SciA....4..665P. doi : 10.1126/sciadv.aao0665. ПМЦ 5829973 . ПМИД  29503865. 
  30. ^ Шимада, Т. (август 1992 г.). «Распределение расщепленной рибосомальной РНК 5.8S у двукрылых». Молекулярная биология насекомых . 1 (1): 45–48. doi :10.1111/j.1365-2583.1993.tb00076.x. ISSN  0962-1075. PMID  1343775. S2CID  46570307.
  31. ^ Юсупов М.М., Юсупова Г.З., Бауком А., Либерман К., Эрнест Т.Н., Кейт Дж.Х., Ноллер Х.Ф. (май 2001 г.). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А». Наука . 292 (5518): 883–96. Бибкод : 2001Sci...292..883Y. дои : 10.1126/science.1060089 . PMID  11283358. S2CID  39505192.
  32. ^ «Рибосомальная РНК | генетика». Британская энциклопедия . Проверено 2 октября 2019 г.
  33. ^ Земора Г., Вальдсих С. ​​(ноябрь 2010 г.). «Складывание РНК в живых клетках». Биология РНК . 7 (6): 634–41. дои : 10.4161/rna.7.6.13554. ПМК 3073324 . ПМИД  21045541. 
  34. ^ Фернандес-Торнеро С., Морено-Морсильо М., Рашид У.Дж., Тейлор Н.М., Руис Ф.М., Груин Т. и др. (Октябрь 2013). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I». Природа . 502 (7473): 644–9. Бибкод : 2013Natur.502..644F. дои : 10.1038/nature12636. PMID  24153184. S2CID  205235881.
  35. ^ Энгель С., Сэйнсбери С., Чунг А.С., Кострева Д., Крамер П. (октябрь 2013 г.). «Структура РНК-полимеразы I и регуляция транскрипции». Природа . 502 (7473): 650–5. Бибкод : 2013Natur.502..650E. дои : 10.1038/nature12712. hdl : 11858/00-001M-0000-0015-3B48-5 . PMID  24153182. S2CID  205236187.
  36. ^ Дутка Л.М., Галлахер Дж.Э., Басерга С.Дж. (июль 2011 г.). «Первоначальное взаимодействие пар оснований U3 мяРНК: пре-рРНК, необходимое для сворачивания пре-18S рРНК, выявленное с помощью химического зондирования in vivo». Исследования нуклеиновых кислот . 39 (12): 5164–80. дои : 10.1093/nar/gkr044. ПМК 3130255 . ПМИД  21349877. 
  37. ^ Woodson SA (декабрь 2011 г.). «Пути сворачивания РНК и самосборка рибосом». Отчеты о химических исследованиях . 44 (12): 1312–9. дои : 10.1021/ar2000474. ПМЦ 4361232 . ПМИД  21714483. 
  38. ^ Слоан К.Э., Варда А.С., Шарма С., Энтиан К.Д., Лафонтен Д.Л., Бонсак М.Т. (сентябрь 2017 г.). «Настройка рибосомы: влияние модификации рРНК на биогенез и функцию эукариотических рибосом». Биология РНК . 14 (9): 1138–1152. дои : 10.1080/15476286.2016.1259781. ПМЦ 5699541 . ПМИД  27911188. 
  39. ^ Гигова А, Дуггимпуди С, Поллекс Т, Шефер М, Кош М (октябрь 2014 г.). «Для стабильности рибосомы необходим кластер метилирований в домене IV 25S рРНК». РНК . 20 (10): 1632–44. дои : 10.1261/rna.043398.113. ПМК 4174444 . ПМИД  25125595. 
  40. ^ Методиев М.Д., Леско Н., Парк CB, Камара Ю., Ши Ю., Вибом Р. и др. (апрель 2009 г.). «Метилирование 12S рРНК необходимо для стабильности in vivo небольшой субъединицы митохондриальной рибосомы млекопитающих». Клеточный метаболизм . 9 (4): 386–97. дои : 10.1016/j.cmet.2009.03.001 . ПМИД  19356719.
  41. ^ Томпсон М., Хеуслер Р.А., Гуд П.Д., Энгельке Д.Р. (ноябрь 2003 г.). «Ядрышковая кластеризация рассеянных генов тРНК». Наука . 302 (5649): 1399–401. Бибкод : 2003Sci...302.1399T. дои : 10.1126/science.1089814. ПМЦ 3783965 . ПМИД  14631041. 
  42. ^ «Синтез и обработка рРНК».
  43. ^ ab Смит С., Видманн Дж., Найт Р. (2007). «Скорость эволюции варьируется в зависимости от структурных элементов рРНК». Исследования нуклеиновых кислот . 35 (10): 3339–54. дои : 10.1093/nar/gkm101. ПМК 1904297 . ПМИД  17468501. 
  44. ^ Чан Дж.К., Ханнан К.М., Ридделл К., Нг П.И., Пек А., Ли Р.С. и др. (август 2011 г.). «AKT способствует синтезу рРНК и сотрудничает с c-MYC, стимулируя биогенез рибосом при раке». Научная сигнализация . 4 (188): ра56. doi : 10.1126/scisignal.2001754. PMID  21878679. S2CID  20979505.
  45. ^ Ли С., Ибараги С., Ху Г.Ф. (май 2011 г.). «Ангиогенин как молекулярная мишень для лечения рака простаты». Текущие обзоры лечения рака . 7 (2): 83–90. дои : 10.2174/1573394711107020083. ПМК 3131147 . ПМИД  21743803. 
  46. ^ Хоппе С., Бирхофф Х., Кадо I, Вебер А., Тибе М., Груммт I, Войт Р. (октябрь 2009 г.). «АМФ-активируемая протеинкиназа адаптирует синтез рРНК для обеспечения клеток энергией». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (42): 17781–6. Бибкод : 2009PNAS..10617781H. дои : 10.1073/pnas.0909873106 . ПМК 2764937 . ПМИД  19815529. 
  47. ^ Лян XH, Лю Q, Фурнье MJ (сентябрь 2009 г.). «Потеря модификаций рРНК в центре декодирования рибосомы ухудшает трансляцию и сильно задерживает процессинг пре-рРНК». РНК . 15 (9): 1716–28. дои : 10.1261/rna.1724409. ПМК 2743053 . ПМИД  19628622. 
  48. ^ Ларсон К., Ян С.Дж., Цуруми А., Лю Дж., Чжоу Дж., Гаур К. и др. (январь 2012 г.). «Образование гетерохроматина способствует долголетию и подавляет синтез рибосомальной РНК». ПЛОС Генетика . 8 (1): e1002473. дои : 10.1371/journal.pgen.1002473 . ПМК 3266895 . ПМИД  22291607. 
  49. ^ ab Гаал Т., Бартлетт М.С., Росс В., Тернбоу К.Л., Гурс Р.Л. (декабрь 1997 г.). «Регуляция транскрипции путем инициирования концентрации NTP: синтез рРНК у бактерий». Наука . 278 (5346): 2092–7. Бибкод : 1997Sci...278.2092G. дои : 10.1126/science.278.5346.2092. ПМИД  9405339.
  50. ^ Маэда М., Шимада Т., Исихама А. (30 декабря 2015 г.). «Сила и регуляция семи промоторов рРНК в Escherichia coli». ПЛОС ОДИН . 10 (12): e0144697. Бибкод : 2015PLoSO..1044697M. дои : 10.1371/journal.pone.0144697 . ПМЦ 4696680 . ПМИД  26717514. 
  51. ^ Гаал Т., Брэттон Б.П., Санчес-Васкес П., Сливицки А., Сливицки К., Вегель А. и др. (октябрь 2016 г.). «Колокализация отдаленных хромосомных локусов в пространстве у E. coli: бактериальное ядрышко». Гены и развитие . 30 (20): 2272–2285. дои : 10.1101/gad.290312.116. ПМК 5110994 . ПМИД  27898392. 
  52. ^ Вулф, Стивен (1993). Молекулярная и клеточная биология . Издательская компания Уодсворт. ISBN 978-0534124083.
  53. ^ Пийр К., Пайер А., Лийв А., Тенсон Т., Майвяли У (май 2011 г.). «Деградация рибосом у растущих бактерий». Отчеты ЭМБО . 12 (5): 458–62. дои : 10.1038/embor.2011.47. ПМК 3090016 . ПМИД  21460796. 
  54. ^ Брандман О, Хегде Р.С. (январь 2016 г.). «Контроль качества белка, связанного с рибосомами». Структурная и молекулярная биология природы . 23 (1): 7–15. дои : 10.1038/nsmb.3147. ПМЦ 4853245 . ПМИД  26733220. 
  55. ^ Фуджи К., Китабатаке М., Саката Т., Мията А., Оно М. (апрель 2009 г.). «Роль убиквитина в клиренсе нефункциональных рРНК». Гены и развитие . 23 (8): 963–74. дои : 10.1101/gad.1775609. ПМЦ 2675866 . ПМИД  19390089. 
  56. ^ Донован, Бриджит М.; Джаррелл, Келли Л.; ЛаРивьер, Фредерик Дж. (01 апреля 2011 г.). «Исследование нефункционального распада рРНК как реакции на стресс у Saccharomyces cerevisiae». Журнал ФАСЭБ . 25 (1_добавление): 521,3. doi : 10.1096/fasebj.25.1_supplement.521.3 (неактивен 31 января 2024 г.). ISSN  0892-6638.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на январь 2024 г. ( ссылка )
  57. ^ LaRiviere FJ, Коул С.Э., Ферулло DJ, Мур MJ (ноябрь 2006 г.). «Процесс контроля качества позднего действия для зрелых эукариотических рРНК». Молекулярная клетка . 24 (4): 619–26. doi : 10.1016/j.molcel.2006.10.008 . ПМИД  17188037.
  58. ^ Мишель Дж. Дж., Маккарвилл Дж. Ф., Сюн Ю (июнь 2003 г.). «Роль убиквитинлигазы Saccharomyces cerevisiae Cul8 в правильном развитии анафазы». Журнал биологической химии . 278 (25): 22828–37. дои : 10.1074/jbc.M210358200 . PMID  12676951. S2CID  33099674.
  59. ^ Пайер А, Леппик М, Соосаар А, Тенсон Т, Майвяли Ю (январь 2015 г.). «Влияние нарушений в активных центрах рибосом и межсубъединичных контактов на деградацию рибосом в Escherichia coli». Научные отчеты . 5 : 7712. Бибкод : 2015NatSR...5E7712P. дои : 10.1038/srep07712. ПМЦ 4289901 . ПМИД  25578614. 
  60. ^ Иде С., Миядзаки Т., Маки Х., Кобаяши Т. (февраль 2010 г.). «Обилие копий генов рибосомальной РНК поддерживает целостность генома». Наука . 327 (5966): 693–6. Бибкод : 2010Sci...327..693I. дои : 10.1126/science.1179044. PMID  20133573. S2CID  206522454.
  61. ^ ab Quast C, Pruesse E, Yilmaz P, Gerken J, Schweer T, Yarza P и др. (Январь 2013). «Проект базы данных генов рибосомальных РНК SILVA: улучшенная обработка данных и веб-инструменты». Исследования нуклеиновых кислот . 41 (Проблема с базой данных): D590-6. дои : 10.1093/nar/gks1219. ПМЦ 3531112 . ПМИД  23193283. 
  62. ^ Прюссе Э., Пеплиес Дж., Глекнер Ф.О. (июль 2012 г.). «SINA: точное высокопроизводительное выравнивание множественных последовательностей генов рибосомальной РНК». Биоинформатика . 28 (14): 1823–9. doi : 10.1093/биоинформатика/bts252. ПМЦ 3389763 . ПМИД  22556368. 
  63. ^ ab Wieland M, Berschneider B, Erlacher MD, Hartig JS (март 2010 г.). «Аптазим-опосредованная регуляция 16S рибосомальной РНК». Химия и биология . 17 (3): 236–42. doi : 10.1016/j.chembiol.2010.02.012 . ПМИД  20338515.
  64. ^ Борден-младший, Джонс С.В., Индурти Д., Чен Ю., Папуцакис Э.Т. (май 2010 г.). «Открытие на основе геномной библиотеки нового, возможно, синтетического механизма кислотоустойчивости Clostridium acetobutylicum, включающего некодирующие РНК и процессинг рибосомальной РНК». Метаболическая инженерия . 12 (3): 268–81. дои : 10.1016/j.ymben.2009.12.004. ПМЦ 2857598 . ПМИД  20060060. 
  65. ^ Траунер А., Лохид К.Э., Беннетт М.Х., Хингли-Уилсон С.М., Уильямс HD (июль 2012 г.). «Регулятор покоя DosR контролирует стабильность рибосом в гипоксических микобактериях». Журнал биологической химии . 287 (28): 24053–63. дои : 10.1074/jbc.m112.364851 . ПМК 3390679 . ПМИД  22544737. 
  66. ^ Мейер А, Тодт С, Миккельсен НТ, Либ Б (март 2010 г.). «Быстро развивающиеся последовательности 18S рРНК из Solenogastres (Mollusca) противостоят стандартной ПЦР-амплификации и дают новое представление о гетерогенности скорости замещения моллюсков». Эволюционная биология BMC . 10 (1): 70. Бибкод : 2010BMCEE..10...70M. дои : 10.1186/1471-2148-10-70 . ПМЦ 2841657 . ПМИД  20214780. 
  67. ^ Коул-младший, Чай Б., Марш Т.Л., Фаррис Р.Дж., Ван К., Кулам С.А. и др. (январь 2003 г.). «Проект рибосомальной базы данных (RDP-II): предварительный просмотр нового автовыравнивателя, который позволяет регулярно обновлять и новую таксономию прокариот». Исследования нуклеиновых кислот . 31 (1): 442–3. дои : 10.1093/nar/gkg039. ПМК 165486 . ПМИД  12520046. 
  68. ^ Прюссе Э., Кваст С., Книттель К., Фукс Б.М., Людвиг В., Пеплиес Дж., Глёкнер Ф.О. (2007). «SILVA: комплексный онлайн-ресурс для проверенных и согласованных по качеству данных о последовательностях рибосомальных РНК, совместимых с ARB». Исследования нуклеиновых кислот . 35 (21): 7188–96. дои : 10.1093/nar/gkm864. ПМК 2175337 . ПМИД  17947321. 
  69. ^ Уэйд, М.; Чжан, Ю. (2005), «Механизмы лекарственной устойчивости микобактерий туберкулеза», Туберкулез и туберкулезная палочка , Американское общество микробиологии, стр. 115–140, doi : 10.1128/9781555817657.ch8, ISBN 9781555817657, S2CID  36002898
  70. ^ Лонг К.С., Поулсгаард Дж., Хансен Л.Х., Хобби С.Н., Беттгер ЕС, Вестер Б. (март 2009 г.). «Одиночные мутации 23S рРНК в рибосомальном пептидилтрансферазном центре придают устойчивость Mycobacterium smegmatis к валнемулину и другим антибиотикам за счет нарушения кармана, связывающего лекарство». Молекулярная микробиология . 71 (5): 1218–27. дои : 10.1111/j.1365-2958.2009.06596.x . PMID  19154331. S2CID  23728518.
  71. ^ Джу Сон Д (2013). «Атипичная механочувствительная микроРНК-712, полученная из прерибосомальной РНК, вызывает воспаление эндотелия и атеросклероз». Природные коммуникации . 4 : 3000. Бибкод : 2013NatCo...4.3000S. дои : 10.1038/ncomms4000. ПМЦ 3923891 . ПМИД  24346612. 

Внешние ссылки