stringtranslate.com

Альфа-спираль

Трехмерная структура альфа-спирали белка крамбина

Альфа -спираль (или α-спираль ) — это последовательность аминокислот в белке, закрученная в клубок (спираль ) .

Альфа-спираль — наиболее распространенное структурное устройство вторичной структуры белков . Это также самый крайний тип локальной структуры, и именно эту локальную структуру легче всего предсказать по последовательности аминокислот.

Альфа-спираль имеет конформацию правой спирали , в которой каждая группа N-H основной цепи связана водородными связями с группой C=O основной цепи аминокислоты , которая находится на четыре остатка раньше в белковой последовательности.

Другие имена

Альфа-спираль также обычно называют:


Protein secondary structureBeta sheetAlpha helix
Изображение выше содержит кликабельные ссылки.
Изображение выше содержит кликабельные ссылки.
Интерактивная диаграмма водородных связей во вторичной структуре белка . Рисунок вверху, атомы внизу: азот — синий, кислород — красный ( PDB : 1AXC​ ​)


Открытие

В начале 1930-х годов Уильям Эстбери показал, что происходят резкие изменения в дифракции рентгеновских лучей влажной шерсти или волокон волос при значительном растяжении. Данные показали, что нерастянутые волокна имели спиральную молекулярную структуру с характерным повторением ≈5,1 ангстрема (0,51 нанометра ).

Первоначально Эстбери предложил структуру волокон со связанными цепями. Позже он присоединился к другим исследователям (в частности, к американскому химику Морису Хаггинсу ) и предположил, что:

Хотя и неверные в своих деталях, модели этих форм Эстбери были верны по своей сути и соответствуют современным элементам вторичной структуры , α-спирали и β-цепи (номенклатура Эстбери была сохранена), которые были разработаны Лайнусом Полингом , Робертом Кори и Герман Брэнсон в 1951 году (см. ниже); в этой статье были показаны как правые, так и левые спирали, хотя в 1960 году кристаллическая структура миоглобина [1] показала, что наиболее распространенной является правая форма. Ганс Нейрат был первым, кто показал, что модели Эстбери не могут быть точными в деталях, поскольку они включают столкновения атомов. [2] Статья Нейрата и данные Эстбери вдохновили Х.С. Тейлора , [3] Мориса Хаггинса [4] и Брэгга и его сотрудников [5] предложить модели кератина , которые чем-то напоминают современную α-спираль.

Двумя ключевыми достижениями в моделировании современной α-спирали были: правильная геометрия связей благодаря определению кристаллической структуры аминокислот и пептидов и предсказанию Полинга о плоских пептидных связях ; и его отказ от предположения о целом числе остатков на виток спирали. Поворотный момент наступил ранней весной 1948 года, когда Полинг простудился и лег спать. От скуки он нарисовал на полоске бумаги полипептидную цепь примерно правильных размеров и сложил ее в спираль, стараясь сохранить плоские пептидные связи. После нескольких попыток он создал модель с физически вероятными водородными связями. Затем Полинг работал с Кори и Брэнсоном, чтобы подтвердить свою модель перед публикацией. [6] В 1954 году Полинг был удостоен своей первой Нобелевской премии «за исследования природы химической связи и ее применения для выяснения структуры сложных веществ» [7] (таких как белки), в частности, включая структуру α-спирали.

Состав

Геометрия и водородная связь

Аминокислоты в α-спирали расположены в виде правосторонней спиральной структуры, где каждый аминокислотный остаток соответствует повороту спирали на 100° (т. е. спираль имеет 3,6 остатков на виток) и трансляции 1,5 Å ( 0,15 нм) вдоль оси спирали. Дуниц [8] описывает, как первая статья Полинга на эту тему фактически показывает левую спираль, энантиомер истинной структуры. Короткие отрезки левой спирали иногда встречаются с большим содержанием ахиральных аминокислот глицина , но неблагоприятны для других нормальных, биологических L -аминокислот . Шаг альфа-спирали (расстояние по вертикали между последовательными витками спирали) составляет 5,4 Å (0,54 нм), что является произведением 1,5 и 3,6. Самое главное, что группа NH аминокислоты образует водородную связь с группой C=O аминокислоты четырьмя остатками раньше; эта повторяющаяся водородная связь i  + 4 → i является наиболее заметной характеристикой α-спирали. Официальная международная номенклатура [9] [10] определяет два способа определения α-спиралей: правило 6.2 с точки зрения повторяющихся торсионных углов φ , ψ (см. ниже) и правило 6.3 с точки зрения комбинированного рисунка тона и водородных связей. Альфа-спирали можно идентифицировать в структуре белка с помощью нескольких вычислительных методов, одним из которых является DSSP (Определить  вторичную структуру белка). [11]

Контраст видов концов спирали между α (смещенный квадрат) и 3 10 (треугольный)

К подобным структурам относятся спираль 3 10 ( водородная связь i  + 3 → i ) и π-спираль ( водородная связь i  + 5 → i ). α-спираль можно описать как спираль 3,6 13 , поскольку расстояние i  + 4 добавляет к петле с Н-связями еще три атома по сравнению с более плотной спиралью 3 10 , и в среднем в одном кольце участвуют 3,6 аминокислоты. α-спираль. Нижние индексы относятся к числу атомов (включая водород) в замкнутом контуре, образованном водородной связью. [12]

График Рамачандрана ( φ ,  ψ график) с точками данных для α-спиральных остатков, образующих плотный диагональный кластер ниже и слева от центра, вокруг глобального минимума энергии для конформации основной цепи. [13]

Остатки в α-спиралях обычно принимают двугранные углы основной цепи ( φ ,  ψ ) вокруг (-60 °, -45 °), как показано на изображении справа. В более общих терминах они принимают двугранные углы так, что сумма двугранного угла ψ одного остатка и двугранного угла φ следующего остатка составляет примерно -105 °. Как следствие, α-спиральные двугранные углы, как правило, попадают на диагональную полосу на диаграмме Рамачандрана (с наклоном -1) в диапазоне от (-90 °, -15 °) до (-70 °, -35 °). . Для сравнения: для спирали 3 10 сумма двугранных углов составляет примерно −75°, а для π-спирали примерно −130°. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс- изомерами дается уравнением [14] [15]

3 потому что Ω = 1 − 4 потому что 2 φ + ψ/2

α-спираль плотно упакована; внутри спирали почти нет свободного пространства. Боковые цепи аминокислот находятся снаружи спирали и направлены примерно «вниз» (т. е. к N-концу), как ветви вечнозеленого дерева ( эффект рождественской елки ). Эта направленность иногда используется в предварительных картах электронной плотности с низким разрешением для определения направления основной цепи белка. [16]

Стабильность

Спирали, наблюдаемые в белках, могут иметь длину от четырех до более сорока остатков, но типичная спираль содержит около десяти аминокислот (около трех витков). В общем, короткие полипептиды не обладают значительной α-спиральной структурой в растворе, поскольку энтропийные затраты, связанные со сворачиванием полипептидной цепи, не компенсируются достаточным количеством стабилизирующих взаимодействий. В общем, основные водородные связи α-спиралей считаются немного более слабыми, чем те, которые обнаружены в β-листах , и легко подвергаются атаке со стороны молекул окружающей воды. Однако в более гидрофобных средах, таких как плазматическая мембрана , или в присутствии сорастворителей, таких как трифторэтанол (ТФЭ), или при выделении из растворителя в газовой фазе [17] олигопептиды легко приобретают стабильную α-спиральную структуру. Кроме того, поперечные связи могут быть включены в пептиды для конформационной стабилизации спиральных складок. Поперечные связи стабилизируют спиральное состояние, энтропийно дестабилизируя развернутое состояние и удаляя энтальпийно стабилизированные «ловушки» складки, которые конкурируют с полностью спиральным состоянием. [18] Было показано, что α-спирали более стабильны, устойчивы к мутациям и поддаются проектированию, чем β-цепи в природных белках, [19] , а также в искусственно созданных белках. [20]

α-спираль в контурах электронной плотности сверхвысокого разрешения: атомы кислорода показаны красным, атомы азота — синим, а водородные связи — зелеными пунктирными линиями (файл PDB 2NRL, 17–32). Здесь N-конец находится вверху.

Визуализация

Тремя наиболее популярными способами визуализации альфа-спиральной вторичной структуры олигопептидных последовательностей являются (1) спиральное колесо , [21] (2) диаграмма Вэньсяна, [22] и (3) спиральная сеть. [23] Каждый из них можно визуализировать с помощью различных пакетов программного обеспечения и веб-серверов. Для создания небольшого количества диаграмм можно использовать Heliquest [24] для винтовых колес, а NetWheels [25] — для винтовых колес и винтовых сетей. Для программного создания большого количества диаграмм можно использовать helixvis [26] [27] для рисования винтовых колес и диаграмм Вэньсян на языках программирования R и Python.

Экспериментальное определение

Поскольку α-спираль определяется ее водородными связями и конформацией основной цепи, наиболее подробные экспериментальные доказательства α-спиральной структуры получены с помощью рентгеновской кристаллографии с атомным разрешением , как в примере, показанном справа. Ясно, что все карбонильные кислороды основной цепи направлены вниз (к С-концу), но слегка расширяются, а Н-связи примерно параллельны оси спирали. Белковые структуры, полученные методом ЯМР-спектроскопии , также хорошо демонстрируют спиральные структуры с характерными наблюдениями ядерного эффекта Оверхаузера (NOE) между атомами на соседних витках спирали. В некоторых случаях отдельные водородные связи можно наблюдать непосредственно как небольшую скалярную связь в ЯМР.

Существует несколько методов с более низким разрешением для определения общей спиральной структуры. Химические сдвиги ЯМР (в частности, Cα , Cβ и C’) и остаточные диполярные связи часто характерны для спиралей. Спектр кругового дихроизма спиралей в дальнем УФ (170–250 нм) также является своеобразным, демонстрируя выраженный двойной минимум при длинах волн около 208 и 222 нм. Инфракрасная спектроскопия используется редко, поскольку спектр α-спирали напоминает спектр случайной катушки (хотя их можно различить, например, с помощью водородно-дейтериевого обмена ). Наконец, криоэлектронная микроскопия теперь способна различать отдельные α-спирали внутри белка, хотя их отнесение к остаткам все еще остается активной областью исследований.

Длинные гомополимеры аминокислот, если они растворимы, часто образуют спирали. Такие длинные изолированные спирали также можно обнаружить другими методами, такими как диэлектрическая релаксация , двойное лучепреломление потока и измерение константы диффузии . Более строго говоря, эти методы обнаруживают только характерную вытянутую (длинную сигару) гидродинамическую форму спирали или ее большой дипольный момент .

Склонность к аминокислотам

Различные аминокислотные последовательности имеют разную склонность к образованию α-спиральной структуры. Метионин , аланин , лейцин , глутамат и незаряженный лизин («МАЛЕК» в однобуквенном коде аминокислот ) имеют особенно высокую склонность к образованию спирали, тогда как пролин и глицин имеют плохую склонность к образованию спирали. [28] Пролин либо разрывает, либо перекручивает спираль, как потому, что он не может отдавать амидную водородную связь (не имея амидного водорода), так и потому, что его боковая цепь стерически взаимодействует с основной цепью предыдущего витка – внутри спирали это приводит к изгибу. около 30° по оси спирали. [12] Однако пролин часто рассматривают как первый остаток спирали, предположительно из-за его структурной жесткости. С другой стороны, глицин также имеет тенденцию разрушать спирали, поскольку его высокая конформационная гибкость делает энтропийно дорогим принятие относительно ограниченной α-спиральной структуры.

Таблица склонностей стандартных аминокислот к альфа-спирали

Оценочные различия в изменении свободной энергии Δ(ΔG ) , оцененные в ккал/моль на остаток в α-спиральной конфигурации, относительно аланина, произвольно установленного как ноль. Более высокие числа (более положительные изменения свободной энергии) менее предпочтительны. Возможны значительные отклонения от этих средних чисел в зависимости от идентичности соседних остатков.

Дипольный момент

Спираль обладает общим дипольным моментом , обусловленным совокупным действием отдельных микродиполей карбонильных групп пептидной связи, направленных вдоль оси спирали. [30] Эффекты этого макродиполя являются предметом некоторых разногласий. α-спирали часто встречаются с N-концевым концом, связанным отрицательно заряженной группой, иногда боковой цепью аминокислоты, такой как глутамат или аспартат , или иногда фосфат-ионом. Некоторые считают, что спиральный макродиполь электростатически взаимодействует с такими группами. Другие считают, что это вводит в заблуждение, и более реалистично сказать, что потенциал водородной связи свободных групп NH на N-конце α-спирали может быть удовлетворен за счет водородной связи; это также можно рассматривать как совокупность взаимодействий между локальными микродиполями, такими как C=O···H-N . [31] [32]

Спиральные катушки

Спиральные α-спирали представляют собой высокостабильные формы, в которых две или более спиралей обвивают друг друга в структуре «суперспирали». Спиральные спирали содержат весьма характерный мотив последовательности, известный как гептадный повтор , в котором мотив повторяется каждые семь остатков последовательности ( аминокислотные остатки, а не пары оснований ДНК). Первый и особенно четвертый остатки (известные как положения a и d ) почти всегда гидрофобны ; четвертый остаток обычно представляет собой лейцин  – отсюда и название структурного мотива, называемого лейциновой застежкой , который представляет собой тип спиральной спирали. Эти гидрофобные остатки собираются вместе внутри спиралевидного пучка. Как правило, пятый и седьмой остатки ( положения e и g ) имеют противоположные заряды и образуют солевой мостик, стабилизированный электростатическими взаимодействиями. Фиброзные белки, такие как кератин или «стебли» миозина или кинезина , часто принимают спирально-спиральную структуру, как и некоторые димеризующиеся белки. Пара спиральных спиралей – пучок из четырех спиралей  – очень распространенный структурный мотив в белках. Например, он встречается в гормоне роста человека и некоторых разновидностях цитохрома . Белок Rop , который способствует репликации плазмиды у бактерий, представляет собой интересный случай, когда один полипептид образует спиральную спираль, а два мономера собираются в пучок из четырех спиралей.

Оформление лица

Аминокислоты, составляющие конкретную спираль, можно нанести на спиральное колесо — изображение, которое иллюстрирует ориентацию составляющих аминокислот ( такую ​​диаграмму см. в статье о лейциновой молнии ). Часто в глобулярных белках , а также в специализированных структурах, таких как спиральные спирали и лейциновые застежки , α-спираль имеет две «грани»: одна содержит преимущественно гидрофобные аминокислоты, ориентированные внутрь белка, в гидрофобном ядре , и один, содержащий преимущественно полярные аминокислоты, ориентированные к поверхности белка, подвергающейся воздействию растворителя .

Изменения в ориентации связывания также происходят для олигопептидов с лицевой организацией. Эта закономерность особенно распространена в антимикробных пептидах , и было разработано множество моделей, чтобы описать, как это связано с их функцией. Общим для многих из них является то, что гидрофобная поверхность антимикробного пептида образует поры в плазматической мембране после связи с жирными цепями в ядре мембраны. [33] [34]

Крупномасштабные сборки

Молекула гемоглобина состоит из четырех гем-связывающих субъединиц, каждая из которых состоит в основном из α-спиралей.

Миоглобин и гемоглобин , первые два белка, структура которых была расшифрована с помощью рентгеновской кристаллографии , имеют очень похожие складки, примерно на 70% состоящие из α-спирали, а остальные представляют собой неповторяющиеся области или «петли», соединяющие спирали. При классификации белков по их доминантной складке база данных Структурной классификации белков поддерживает большую категорию, специально предназначенную для всех-α-белков.

Тогда гемоглобин имеет еще более масштабную четвертичную структуру , в которой функциональная молекула, связывающая кислород, состоит из четырех субъединиц.

Функциональные роли

Спиральные спирали с лейциновой застежкой-молнией и ДНК-связывающие спирали : фактор транскрипции Макс ( файл PDB 1HLO)
Бычий родопсин ( файл PDB 1GZM) с пучком из семи спиралей, пересекающих мембрану (поверхности мембраны отмечены горизонтальными линиями)

связывание ДНК

α-Спирали имеют особое значение в мотивах связывания ДНК , включая мотивы спираль-поворот-спираль , мотивы лейциновой молнии и мотивы цинковых пальцев . Это связано с тем удобным структурным фактом, что диаметр α-спирали составляет около 12 Å (1,2 нм), включая средний набор боковых цепей, что примерно равно ширине основной бороздки в ДНК B-формы , а также потому, что Димеры спиралей со спиральной спиралью (или лейциновой застежкой) могут легко расположить пару поверхностей взаимодействия так, чтобы они контактировали с своего рода симметричными повторами, обычными для двойной спирали ДНК. [35] Примером обоих аспектов является транскрипционный фактор Max (см. изображение слева), который использует спиральную спираль для димеризации, располагая другую пару спиралей для взаимодействия в двух последовательных витках большой бороздки ДНК.

Мембранный охват

α-Спирали также являются наиболее распространенным структурным элементом белка, который пересекает биологические мембраны ( трансмембранный белок ), [36] предполагается, что спиральная структура может удовлетворять все водородные связи основной цепи внутри, не оставляя полярных групп, подвергающихся воздействию мембраны, если боковые цепи являются гидрофобными. Белки иногда закрепляются одной пронизывающей мембрану спиралью, иногда парой, а иногда пучком спиралей, наиболее классически состоящим из семи спиралей, расположенных вверх и вниз в кольце, например, для родопсинов (см. изображение справа) и другие рецепторы, связанные с G-белком (GPCR). Структурная стабильность между парами α-спиральных трансмембранных доменов зависит от консервативных мотивов мембранной межспиральной упаковки, например, мотива Glycine-xxx-Glycine (или small-xxx-small). [37]

Механические свойства

α-Спирали при осевой деформации растяжения, характерном состоянии нагрузки, которое возникает во многих нитях и тканях, богатых альфа-спиралями, приводит к характерному трехфазному поведению касательного модуля жесткости-мягкости-жесткости. [38] Фаза I соответствует режиму малой деформации, во время которого спираль растягивается однородно, за ней следует фаза II, в которой витки альфа-спирали разрываются за счет разрыва групп Н-связей. Фаза III обычно связана с растяжением ковалентной связи с большой деформацией.

Динамические функции

Альфа-спирали в белках могут иметь низкочастотное движение, подобное аккордеону, что наблюдается с помощью рамановской спектроскопии [39] и анализируется с помощью модели квазиконтинуума. [40] [41] Спирали, не стабилизированные третичными взаимодействиями, демонстрируют динамическое поведение, которое в основном можно объяснить истиранием спирали на концах. [42]

Переход спираль-катушка

Гомополимеры аминокислот (таких как полилизин ) могут принимать α-спиральную структуру при низкой температуре, которая «расплавляется» при высоких температурах. Когда-то считалось, что этот переход спираль-клубок аналогичен денатурации белка . Статистическую механику этого перехода можно смоделировать с помощью элегантного метода матрицы переноса , характеризующегося двумя параметрами: склонностью к инициированию спирали и склонностью к растягиванию спирали.

В искусстве

Alpha Helix Джулиана Восса-Андреа для Линуса Полинга (2004 г.), сталь с порошковым покрытием, высота 10 футов (3 м). Скульптура стоит перед домом, где прошло детство Полинга, на бульваре Хоторн, 3945 SE в Портленде, штат Орегон , США.

По крайней мере пять художников явно ссылались на α-спираль в своих работах: Джули Ньюдолл в живописи и Джулиан Восс-Андре , Батшеба Гроссман , Байрон Рубин и Майк Тыка в скульптуре.

Художница из Сан-Франциско Джули Ньюдолл, [43] имеющая степень в области микробиологии со степенью в области искусства, с 1990 года специализируется на картинах, вдохновленных микроскопическими изображениями и молекулами. На ее картине «Восстание альфа-спирали» (2003) изображены человеческие фигуры. расположены по α-спирали. По словам художника, «цветы отражают различные типы боковых цепей, которые каждая аминокислота несет миру». [43] Эта же метафора повторяется и со стороны учёных: «β-листы не демонстрируют жёсткой повторяющейся регулярности, а текут изящными, извилистыми кривыми, и даже α-спираль правильнее, скорее, наподобие цветочного стебля, Узлы ветвления показывают влияние окружающей среды, историю развития и эволюцию каждой части в соответствии со своей собственной идиосинкразической функцией». [12]

Юлиан Восс-Андре — скульптор немецкого происхождения, имеющий степень в области экспериментальной физики и скульптуры. С 2001 года Восс-Андреа создает «белковые скульптуры» [44] на основе структуры белка, причем α-спираль является одним из его любимых объектов. Восс-Андреа создал скульптуры из α-спирали из различных материалов, включая бамбук и целые деревья. Памятник Восс-Андрее, созданный в 2004 году в честь Линуса Полинга , первооткрывателя α-спирали, выполнен из большой стальной балки, перестроенной в структуру α-спирали. Ярко-красная скульптура высотой 10 футов (3 м) стоит перед домом, где прошло детство Полинга, в Портленде, штат Орегон .

Ленточные диаграммы α-спиралей являются заметным элементом кристаллических скульптур с лазерной гравировкой белковых структур, созданных художницей Батшебой Гроссман , таких как структуры инсулина , гемоглобина и ДНК-полимеразы . [45] Байрон Рубин — бывший кристаллограф белков, а теперь профессиональный скульптор по металлу белков, нуклеиновых кислот и молекул лекарств, многие из которых имеют α-спирали, такие как субтилизин , гормон роста человека и фосфолипаза А2 . [46]

Майк Тайка — вычислительный биохимик из Вашингтонского университета , работающий с Дэвидом Бейкером . Тыка занимается изготовлением скульптур из белковых молекул с 2010 года из меди и стали, включая убиквитин и тетрамер калиевых каналов . [47]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кендрю Дж.К. , Дикерсон Р.Э., Страндберг Б.Е., Харт Р.Г., Дэвис Д.Р., Филлипс, округ Колумбия, Шор В.К. (февраль 1960 г.). «Структура миоглобина: трехмерный синтез Фурье с разрешением 2 Å». Природа . 185 (4711): 422–7. Бибкод : 1960Natur.185..422K. дои : 10.1038/185422a0. PMID  18990802. S2CID  4167651.
  2. ^ Нейрат Х (1940). «Внутримолекулярное сворачивание полипептидных цепей в зависимости от структуры белка». Журнал физической химии . 44 (3): 296–305. дои : 10.1021/j150399a003.
  3. ^ Тейлор HS (1942). «Большие молекулы через атомные очки». Труды Американского философского общества . 85 (1): 1–12. JSTOR  985121.
  4. ^ Хаггинс М (1943). «Строение волокнистых белков». Химические обзоры . 32 (2): 195–218. дои : 10.1021/cr60102a002.
  5. ^ Брэгг В.Л. , Кендрю Дж.К. , Перуц М.Ф. (1950). «Конфигурации полипептидных цепей в кристаллических белках». Труды Лондонского королевского общества, серия A. 203 (1074): 321–?. Бибкод : 1950RSPSA.203..321B. дои : 10.1098/rspa.1950.0142. S2CID  93804323.
  6. ^ Полинг Л. , Кори Р.Б. , Брэнсон Х.Р. (апрель 1951 г.). «Строение белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 37 (4): 205–11. Бибкод : 1951PNAS...37..205P. дои : 10.1073/pnas.37.4.205 . ПМЦ 1063337 . ПМИД  14816373. 
  7. ^ «Нобелевская премия по химии 1954 года».
  8. ^ Дуниц Дж (2001). «Левая α-спираль Полинга». Angewandte Chemie, международное издание . 40 (22): 4167–4173. doi :10.1002/1521-3773(20011119)40:22<4167::AID-ANIE4167>3.0.CO;2-Q. ПМИД  29712120.
  9. ^ Комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре (1970). «Сокращения и символы для описания конформации полипептидных цепей». Журнал биологической химии . 245 (24): 6489–6497. дои : 10.1016/S0021-9258(18)62561-X .
  10. ^ «Конформации полипептидов 1 и 2». www.sbcs.qmul.ac.uk. _ Проверено 5 ноября 2018 г.
  11. ^ Кабш В., Сандер С. (декабрь 1983 г.). «Словарь вторичной структуры белков: распознавание образов водородных связей и геометрических особенностей». Биополимеры . 22 (12): 2577–637. дои : 10.1002/bip.360221211. PMID  6667333. S2CID  29185760.
  12. ^ abc Ричардсон Дж.С. (1981). «Анатомия и систематика структуры белка». Достижения в области химии белков . 34 : 167–339. дои : 10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. ПМИД  7020376.
  13. ^ Ловелл СК, Дэвис И.В., Арендалл В.Б., де Баккер П.И., Уорд Дж.М., Присант М.Г., Ричардсон Дж.С., Ричардсон, округ Колумбия (февраль 2003 г.). «Проверка структуры с помощью геометрии Calpha: отклонение фи, пси и Cbeta». Белки . 50 (3): 437–50. дои : 10.1002/прот.10286. PMID  12557186. S2CID  8358424.
  14. ^ Дикерсон Р.Э., Гейс I (1969), Структура и действие белков , Харпер, Нью-Йорк
  15. ^ Зорко, Матяж (2010). «Структурная организация белков». В Лангеле, Юло; Краватт, Бенджамин Ф .; Греслунд, Астрид; фон Хейне, Гуннар ; Земля, Тийт; Ниссен, Шерри; Зорко, Матяж (ред.). Введение в пептиды и белки . Бока-Ратон: CRC Press . стр. 36–57. ISBN 9781439882047.
  16. ^ Тервиллигер TC (март 2010 г.). «Быстрое построение модели альфа-спиралей на картах электронной плотности». Acta Crystallographica Раздел D. 66 (Часть 3): 268–75. Бибкод : 2010AcCrD..66..268T. дои : 10.1107/S0907444910000314. ПМЦ 2827347 . ПМИД  20179338. 
  17. ^ Хаджинс Р.Р., Джарролд М.Ф. (1999). «Образование спирали в несольватированных пептидах на основе аланина: спиральные мономеры и спиральные димеры». Журнал Американского химического общества . 121 (14): 3494–3501. дои : 10.1021/ja983996a.
  18. ^ Кучукян П.С., Ян Дж.С., Вердин Г.Л., Шахнович Е.И. (апрель 2009 г.). «Полноатомная модель стабилизации альфа-спиральной структуры пептидов с помощью углеводородных скрепок». Журнал Американского химического общества . 131 (13): 4622–7. дои : 10.1021/ja805037p. ПМК 2735086 . ПМИД  19334772. 
  19. ^ Абрусан Г., Марш Дж.А. (2016). «Альфа-спирали более устойчивы к мутациям, чем бета-цепи». PLOS Вычислительная биология . 12 (12): e1005242. Бибкод : 2016PLSCB..12E5242A. дои : 10.1371/journal.pcbi.1005242 . ПМК 5147804 . ПМИД  27935949. 
  20. ^ Роклин Г.Дж. и др. (2017). «Глобальный анализ сворачивания белков с использованием массово-параллельного проектирования, синтеза и тестирования». Наука . 357 (6347): 168–175. Бибкод : 2017Sci...357..168R. doi : 10.1126/science.aan0693. ПМЦ 5568797 . ПМИД  28706065. 
  21. ^ Шиффер М, Эдмундсон AB (1967). «Использование спиральных колес для представления структур белков и идентификации сегментов со спиральным потенциалом». Биофизический журнал . 7 (2): 121–135. Бибкод : 1967BpJ.....7..121S. дои : 10.1016/S0006-3495(67)86579-2. ПМК 1368002 . ПМИД  6048867. 
  22. ^ Чжоу К.К., Чжан К.Т., Маджиора Г.М. (1997). «Расположение амфифильных спиралей в гетерополярных средах». Белки: структура, функции и генетика . 28 (1): 99–108. doi :10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<99::AID-PROT10>3.0.CO;2-C. PMID  9144795. S2CID  26944184.
  23. ^ Даннилл П. (1968). «Использование спиральных сетевых диаграмм для представления белковых структур». Биофизический журнал . 8 (7): 865–875. Бибкод : 1968BpJ.....8..865D. дои : 10.1016/S0006-3495(68)86525-7. ПМЦ 1367563 . ПМИД  5699810. 
  24. ^ Готье Р., Дуге Д., Антонни Б., Дрин Г. (2008). «HELIQUEST: веб-сервер для просмотра последовательностей с определенными альфа-спиральными свойствами». Биоинформатика . 24 (18): 2101–2102. doi : 10.1093/биоинформатика/btn392 . ПМИД  18662927.
  25. ^ Мол А.Р., Кастро М.С., Фонтес В. (2018). «NetWheels: веб-приложение для создания высококачественных пептидных спиральных колес и чистых проекций». биоRxiv . дои : 10.1101/416347. S2CID  92137153.
  26. ^ Вадхва Р.Р., Субраманиан В., Стивенс-Трусс Р. (2018). «Визуализация альфа-спиральных пептидов в R с помощью helixvis». Журнал программного обеспечения с открытым исходным кодом . 3 (31): 1008. Бибкод : 2018JOSS....3.1008W. дои : 10.21105/joss.01008 . S2CID  56486576.
  27. ^ Субраманиан В., Вадхва Р.Р., Стивенс-Трусс Р. (2020). «Helixvis: визуализируйте альфа-спиральные пептиды в Python». ChemRxiv .
  28. ^ Пейс CN, Шольц Дж. М. (июль 1998 г.). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков». Биофизический журнал . 75 (1): 422–7. Бибкод : 1998BpJ....75..422N. дои : 10.1016/S0006-3495(98)77529-0. ПМК 1299714 . ПМИД  9649402. 
  29. ^ Пейс, К. Ник; Шольц, Дж. Мартин (1998). «Шкала склонности к спирали, основанная на экспериментальных исследованиях пептидов и белков». Биофизический журнал . 75 (1): 422–427. Бибкод : 1998BpJ....75..422N. дои : 10.1016/s0006-3495(98)77529-0. ПМК 1299714 . ПМИД  9649402. 
  30. ^ Хол В.Г., ван Дуйнен П.Т., Берендсен Х.Дж. (1978). «Диполь альфа-спирали и свойства белков». Природа . 273 (5662): 443–446. Бибкод : 1978Natur.273..443H. дои : 10.1038/273443a0. PMID  661956. S2CID  4147335.
  31. ^ He JJ, Quiocho FA (октябрь 1993 г.). «Доминирующая роль локальных диполей в стабилизации некомпенсированных зарядов сульфата, секвестрированного в периплазматическом активном транспортном белке». Белковая наука . 2 (10): 1643–7. дои : 10.1002/pro.5560021010. ПМК 2142251 . ПМИД  8251939. 
  32. ^ Милнер-Уайт EJ (ноябрь 1997 г.). «Частичный заряд атома азота в пептидных связях». Белковая наука . 6 (11): 2477–82. дои : 10.1002/pro.5560061125. ПМК 2143592 . ПМИД  9385654. 
  33. ^ Кон, Эрик М.; Ширли, Дэвид Дж.; Ароцкий, Любовь; Пиччано, Анджела М.; Риджуэй, Закари; Урбан, Майкл В.; Кароне, Бенджамин Р.; Капуто, Грегори А. (04 февраля 2018 г.). «Роль катионных боковых цепей в антимикробной активности C18G». Молекулы . 23 (2): 329. doi : 10,3390/molecules23020329 . ПМК 6017431 . ПМИД  29401708. 
  34. ^ Токе, Орсоля (2005). «Антимикробные пептиды: новые кандидаты в борьбе с бактериальными инфекциями». Биополимеры . 80 (6): 717–735. дои : 10.1002/bip.20286 . ISSN  0006-3525. ПМИД  15880793.
  35. ^ Бранден и Туз, глава 10.
  36. ^ Бранден и Туз, глава 12.
  37. ^ Нэш А., Нотман Р., Диксон А.М. (2015). «Разработка de novo трансмембранных взаимодействий спираль-спираль и измерение стабильности биологической мембраны». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1848 (5): 1248–57. дои : 10.1016/j.bbamem.2015.02.020 . ПМИД  25732028.
  38. ^ Акбароу Т., Чен X, Кетен С., Бюлер М.Дж. (октябрь 2007 г.). «Иерархии, множественные энергетические барьеры и надежность определяют механику разрушения альфа-спиральных и бета-листных белковых доменов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (42): 16410–5. Бибкод : 2007PNAS..10416410A. дои : 10.1073/pnas.0705759104 . ПМК 2034213 . ПМИД  17925444. 
  39. ^ Художник ПК, Мошер Л.Е., Роадс С. (июль 1982 г.). «Низкочастотные моды в спектрах комбинационного рассеяния белков». Биополимеры . 21 (7): 1469–72. дои : 10.1002/bip.360210715 . ПМИД  7115900.
  40. ^ Чжоу К.С. (декабрь 1983 г.). «Идентификация низкочастотных мод в белковых молекулах». Биохимический журнал . 215 (3): 465–9. дои : 10.1042/bj2150465. ПМЦ 1152424 . ПМИД  6362659. 
  41. ^ Чжоу К.С. (май 1984 г.). «Биологические функции низкочастотных колебаний (фононов). III. Спиральные структуры и микроокружение». Биофизический журнал . 45 (5): 881–9. Бибкод : 1984BpJ....45..881C. дои : 10.1016/S0006-3495(84)84234-4. ПМЦ 1434967 . ПМИД  6428481. 
  42. ^ Фирц Б., Райнер А., Кифхабер Т. (январь 2009 г.). «Локальная конформационная динамика в альфа-спиралях, измеренная с помощью быстрого триплетного переноса». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (4): 1057–62. Бибкод : 2009PNAS..106.1057F. дои : 10.1073/pnas.0808581106 . ПМЦ 2633579 . ПМИД  19131517. 
  43. ^ ab «Научное искусство, музыка, настольные игры Джули Ньюдолл». www.brushwithscience.com . Проверено 06 апреля 2016 г.
  44. ^ Восс-Андре Дж (2005). «Белковые скульптуры: строительные блоки жизни вдохновляют искусство». Леонардо . 38 : 41–45. дои : 10.1162/leon.2005.38.1.41. S2CID  57558522.
  45. ^ Гроссман, Вирсавия. «О художнике». Скульптура Вирсавии . Проверено 06 апреля 2016 г.
  46. ^ «О» . сайт молекулярной скульптуры.com . Проверено 06 апреля 2016 г.
  47. ^ Тыка, Майк. "О". www.miketyka.com . Проверено 06 апреля 2016 г.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки