Биомолекула или биологическая молекула – широко используемый термин для молекул, присутствующих в организмах , которые необходимы для одного или нескольких типичных биологических процессов , таких как деление клеток , морфогенез или развитие . [1] Биомолекулы включают в себя большие макромолекулы , такие как белки , углеводы , липиды и нуклеиновые кислоты , а также небольшие молекулы , такие как витамины и гормоны. Более общее название этого класса материалов — биологические материалы. Биомолекулы являются важным элементом живых организмов. Эти биомолекулы часто являются эндогенными [2] и производятся внутри организма [3], но для выживания организмам обычно необходимы экзогенные биомолекулы, например, определенные питательные вещества .
Биология и ее разделы биохимии и молекулярной биологии изучают биомолекулы и их реакции . Большинство биомолекул представляют собой органические соединения , и всего четыре элемента — кислород , углерод , водород и азот — составляют 96% массы человеческого тела . Но многие другие элементы, такие как различные биометаллы , также присутствуют в небольших количествах.
Однородность как конкретных типов молекул (биомолекул), так и некоторых метаболических путей является неизменной чертой широкого разнообразия форм жизни; таким образом, эти биомолекулы и метаболические пути называются «биохимическими универсалиями» [4] или «теорией материального единства живых существ», объединяющей концепцией в биологии, наряду с клеточной теорией и теорией эволюции . [5]
Существует широкий спектр биомолекул, в том числе:
Нуклеозиды – это молекулы, образующиеся путем присоединения нуклеинового основания к рибозному или дезоксирибозному кольцу. Их примеры включают цитидин (C), уридин (U), аденозин (А), гуанозин (G) и тимидин (Т).
Нуклеозиды могут фосфорилироваться специфическими киназами в клетке, образуя нуклеотиды . И ДНК , и РНК представляют собой полимеры , состоящие из длинных линейных молекул, собранных ферментами -полимеразами из повторяющихся структурных единиц или мономеров мононуклеотидов. В ДНК используются дезоксинуклеотиды C, G, A и T, тогда как в РНК используются рибонуклеотиды (которые имеют дополнительную гидроксильную (OH) группу в пентозном кольце) C, G, A и U. Модифицированные основания довольно распространены (например, с метильными группами в базовом кольце), как обнаружено в рибосомальных РНК или транспортных РНК , или для различения новых цепей ДНК от старых после репликации. [6]
Каждый нуклеотид состоит из ациклического азотистого основания , пентозы и одной-трех фосфатных групп . Они содержат углерод, азот, кислород, водород и фосфор. Они служат источниками химической энергии ( аденозинтрифосфат и гуанозинтрифосфат ), участвуют в клеточной передаче сигналов ( циклический гуанозинмонофосфат и циклический аденозинмонофосфат ), встраиваются в важные кофакторы ферментативных реакций ( коэнзим А , флавинадениндинуклеотид , флавинмононуклеотид и никотинамидадениндинуклеотидфосфат ). [7]
В структуре ДНК преобладает хорошо известная двойная спираль , образованная спариванием оснований Уотсона-Крика C с G и A с T. Это известно как B-форма ДНК и в подавляющем большинстве случаев является наиболее благоприятным и распространенным состоянием ДНК; его высокоспецифическое и стабильное спаривание оснований является основой надежного хранения генетической информации. ДНК иногда может встречаться в виде одиночных нитей (часто требующих стабилизации одноцепочечными связывающими белками) или в виде спиралей A-формы или Z-формы , а иногда и в более сложных трехмерных структурах, таких как кроссинговер в соединениях Холлидея во время репликации ДНК. [7]
РНК, напротив, образует большие и сложные трехмерные третичные структуры, напоминающие белки, а также рыхлые одиночные нити с локально свернутыми областями, которые составляют молекулы информационной РНК . Эти структуры РНК содержат множество участков двойной спирали А-формы, соединенных в определенные трехмерные структуры одноцепочечными петлями, выпуклостями и соединениями. [8] Примерами являются тРНК, рибосомы, рибозимы и рибопереключатели . Этим сложным структурам способствует тот факт, что основная цепь РНК обладает меньшей локальной гибкостью, чем ДНК, но имеет большой набор различных конформаций, по-видимому, из-за как положительных, так и отрицательных взаимодействий дополнительного ОН с рибозой. [9] Структурированные молекулы РНК могут высокоспецифично связываться с другими молекулами и сами могут специфически распознаваться; кроме того, они могут осуществлять ферментативный катализ (когда они известны как « рибозимы », как первоначально открыли Том Чех и его коллеги). [10]
Моносахариды — это простейшая форма углеводов , содержащая только один простой сахар. По существу они содержат в своей структуре альдегидную или кетоновую группу. [11] На наличие альдегидной группы в моносахариде указывает приставка альдо- . Точно так же кетоновая группа обозначается префиксом кето- . [6] Примерами моносахаридов являются гексозы , глюкоза , фруктоза , триозы , тетрозы , гептозы , галактоза , пентозы , рибоза и дезоксирибоза. Потребляемые фруктоза и глюкоза имеют разную скорость опорожнения желудка, по-разному всасываются и имеют разную метаболическую судьбу, что дает двум различным сахаридам множество возможностей по-разному влиять на потребление пищи. [11] Большинство сахаридов в конечном итоге служат топливом для клеточного дыхания.
Дисахариды образуются, когда два моносахарида или два отдельных простых сахара образуют связь с удалением воды. Их можно гидролизовать с получением строительных блоков сахарина путем кипячения в разбавленной кислоте или взаимодействия с соответствующими ферментами. [6] Примеры дисахаридов включают сахарозу , мальтозу и лактозу .
Полисахариды – это полимеризованные моносахариды или сложные углеводы. Они содержат несколько простых сахаров. Примерами являются крахмал , целлюлоза и гликоген . Они, как правило, большие и часто имеют сложную разветвленную связь. Из-за своего размера полисахариды не растворяются в воде, но их многочисленные гидроксильные группы индивидуально гидратируются при воздействии воды, а некоторые полисахариды образуют густые коллоидные дисперсии при нагревании в воде. [6] Более короткие полисахариды, содержащие от 3 до 10 мономеров, называются олигосахаридами . [12] Для распознавания сахаридов был разработан флуоресцентный датчик молекулярного импринтинга со смещением индикатора. Он успешно распознал три марки апельсинового сока. [13] Изменение интенсивности флуоресценции сенсорных пленок напрямую связано с концентрацией сахарида. [14]
Лигнин представляет собой сложную полифенольную макромолекулу, состоящую в основном из бета-O4-арильных связей. После целлюлозы лигнин является вторым по распространенности биополимером и одним из основных структурных компонентов большинства растений. Он содержит субъединицы, полученные из п -кумарилового спирта , кониферилового спирта и синапилового спирта [15] , и необычен среди биомолекул тем, что является рацемическим . Отсутствие оптической активности связано с полимеризацией лигнина, которая происходит посредством реакций свободнорадикального сочетания, в которых нет предпочтения какой-либо конфигурации в хиральном центре .
Липиды (маслянистые) представляют собой главным образом сложные эфиры жирных кислот и являются основными строительными блоками биологических мембран . Другая биологическая роль — накопление энергии (например, триглицеридов ). Большинство липидов состоят из полярной или гидрофильной головки (обычно глицерина) и от одного до трех неполярных или гидрофобных жирных кислотных хвостов, поэтому они амфифильны . Жирные кислоты состоят из неразветвленных цепей атомов углерода, которые соединены только одинарными связями ( насыщенные жирные кислоты) или как одинарными, так и двойными связями ( ненасыщенные жирные кислоты). Цепочки обычно состоят из 14-24 углеродных групп, но всегда четного числа.
Гидрофильная головка липидов, присутствующих в биологических мембранах, принадлежит к одному из трех классов:
Другие липиды включают простагландины и лейкотриены , которые представляют собой 20-углеродные жирные ацильные единицы, синтезированные из арахидоновой кислоты . Их еще называют жирными кислотами.
Аминокислоты содержат функциональные группы как амино , так и карбоновой кислоты . (В биохимии термин «аминокислота» используется для обозначения тех аминокислот, в которых амино- и карбоксилатные функциональные группы связаны с одним и тем же углеродом, плюс пролин , который на самом деле не является аминокислотой).
Модифицированные аминокислоты иногда наблюдаются в белках; обычно это результат ферментативной модификации после трансляции ( синтеза белка ). Например, фосфорилирование серина киназами и дефосфорилирование фосфатазами является важным механизмом контроля клеточного цикла . Известно, что только две аминокислоты, кроме стандартных двадцати, включаются в белки во время трансляции у некоторых организмов:
Помимо тех, которые используются в синтезе белка , другие биологически важные аминокислоты включают карнитин (используется в транспортировке липидов внутри клетки), орнитин , ГАМК и таурин .
Определенный ряд аминокислот, образующих белок, известен как первичная структура этого белка . Эта последовательность определяется генетическим составом человека. Он определяет порядок групп боковой цепи вдоль «основы» линейного полипептида.
Белки имеют два типа хорошо классифицированных, часто встречающихся элементов локальной структуры, определяемых определенным рисунком водородных связей вдоль основной цепи: альфа-спираль и бета-лист . Их количество и расположение называют вторичной структурой белка. Альфа-спирали представляют собой регулярные спирали, стабилизированные водородными связями между основной группой CO ( карбонил ) одного аминокислотного остатка и основной группой NH ( амид ) остатка i+4. Спираль содержит около 3,6 аминокислот на виток, а боковые цепи аминокислот выступают из цилиндра спирали. Бета-складчатые листы образуются за счет основных водородных связей между отдельными бета-нитями, каждая из которых находится в «растянутой» или полностью вытянутой конформации. Нити могут лежать параллельно или антипараллельно друг другу, а направление боковых цепей чередуется сверху и снизу листа. Гемоглобин содержит только спирали, натуральный шелк состоит из бета-складчатых листов, а многие ферменты имеют структуру, состоящую из чередующихся спиралей и бета-нитей. Элементы вторичной структуры соединены областями «петли» или «спирали» неповторяющейся конформации, которые иногда весьма подвижны или неупорядочены, но обычно принимают четко определенное и стабильное расположение. [16]
Общая компактная трехмерная структура белка называется его третичной структурой или «складкой». Он образуется в результате различных сил притяжения, таких как водородная связь , дисульфидные мостики , гидрофобные взаимодействия , гидрофильные взаимодействия, сила Ван-дер-Ваальса и т. д.
Когда две или более полипептидные цепи (идентичной или разной последовательности) группируются с образованием белка, образуется четвертичная структура белка. Четвертичная структура является свойством полимерных (цепи с одинаковой последовательностью) или гетеромерных (цепи с разной последовательностью) белков, таких как гемоглобин , который состоит из двух «альфа» и двух «бета» полипептидных цепей.
Апофермент (или, как правило, апопротеин) представляет собой белок без каких-либо связанных низкомолекулярных кофакторов, субстратов или ингибиторов . Он часто важен как неактивная запасная, транспортная или секреторная форма белка. Это необходимо, например, для защиты секреторной клетки от активности этого белка. Апоферменты становятся активными ферментами при добавлении кофактора . Кофакторы могут быть либо неорганическими (например, ионы металлов и железо-серные кластеры ), либо органическими соединениями (например, [флавиновая группа|флавин] и гем ). Органическими кофакторами могут быть либо простетические группы , прочно связанные с ферментом, либо коферменты , которые высвобождаются из активного центра фермента во время реакции.
Изоферменты , или изоферменты, представляют собой несколько форм фермента со слегка различной белковой последовательностью и очень похожими, но обычно не идентичными функциями. Это либо продукты разных генов , либо разные продукты альтернативного сплайсинга . Они могут либо вырабатываться в разных органах или типах клеток для выполнения одной и той же функции, либо несколько изоферментов могут производиться в одном и том же типе клеток под дифференциальной регуляцией, чтобы удовлетворить потребности меняющегося развития или окружающей среды. ЛДГ ( лактатдегидрогеназа ) имеет несколько изоферментов, тогда как фетальный гемоглобин является примером регулируемой в процессе развития изоформы неферментативного белка. Относительные уровни изоферментов в крови можно использовать для диагностики проблем в органе секреции.
