stringtranslate.com

Аденозинтрифосфат

Химическая формула
Интерактивная анимация структуры АТФ.

Аденозинтрифосфат ( АТФ ) представляет собой нуклеотид [2] , который обеспечивает энергию для управления и поддержки многих процессов в живых клетках , таких как сокращение мышц , распространение нервных импульсов , растворение конденсата и химический синтез . АТФ, обнаруженная во всех известных формах жизни , часто называют «молекулярной денежной единицей » внутриклеточной передачи энергии . [3] При потреблении в метаболических процессах он превращается либо в аденозиндифосфат (АДФ), либо в аденозинмонофосфат (АМФ). Другие процессы восстанавливают АТФ. Он также является предшественником ДНК и РНК и используется в качестве кофермента . Взрослый человек ежедневно перерабатывает около 50 кг АТФ. [4]

С точки зрения биохимии АТФ классифицируется как нуклеозидтрифосфат , что указывает на то, что она состоит из трех компонентов: азотистого основания ( аденина ), сахарной рибозы и трифосфата .

Состав

АТФ состоит из аденина , присоединенного 9-атомом азота к 1'- атому углерода сахара ( рибозы ), который, в свою очередь, присоединен к 5'-атому углерода сахара к трифосфатной группе. Во многих реакциях, связанных с обменом веществ, адениновая и сахарная группы остаются неизменными, но трифосфат превращается в ди- и монофосфат, давая соответственно производные АДФ и АМФ . Три фосфорильные группы обозначены как альфа (α), бета (β) и, для терминального фосфата, гамма (γ). [5]

В нейтральном растворе ионизированный АТФ существует в основном в виде АТФ 4- с небольшой долей АТФ 3- . [6]

Связывание катионов металлов с АТФ

Будучи полианионом и обладая потенциально хелатирующей полифосфатной группой, АТФ связывает катионы металлов с высоким сродством. Константа связывания Mg _2+есть ( 9 554 ). [7] Связывание двухвалентного катиона , почти всегда магния , сильно влияет на взаимодействие АТФ с различными белками. Благодаря силе взаимодействия АТФ-Mg2 + АТФ существует в клетке преимущественно в виде комплекса с Mg2+ .2+
связаны с фосфатными кислородными центрами. [6] [8]

Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене. [9] Присутствие Mg 2+ регулирует активность киназы. [10] С точки зрения мира РНК интересно, что АТФ может переносить ион Mg, который катализирует полимеризацию РНК. [ нужна цитата ]

Химические свойства

Соли АТФ можно выделить в виде бесцветных твердых веществ. [11]

Циклы синтеза и деградации АТФ; 2 и 1 представляют собой вход и выход энергии соответственно.

АТФ стабилен в водных растворах с pH  от 6,8 до 7,4 в отсутствие катализаторов. При более экстремальных значениях pH он быстро гидролизуется до АДФ и фосфата. Живые клетки поддерживают соотношение АТФ и АДФ на уровне десяти порядков от равновесия, при этом концентрации АТФ в пять раз превышают концентрацию АДФ. [12] [13] В контексте биохимических реакций связи POP часто называют высокоэнергетическими связями . [14]

Реактивные аспекты

Гидролиз АТФ до АДФ и неорганического фосфата.

АТФ 4- (вод) + Н 2 О (ж) = АДФ 3- (вод) + HPO 2- (вод) + Н + (вод)

высвобождает 20,5 килоджоулей на моль (4,9 ккал/моль) энтальпии , однако выделение энтальпии может несколько отличаться в физиологических условиях, если реагент и продукты не находятся точно в этих состояниях ионизации. [15] Значения свободной энергии, высвобождаемой при отщеплении фосфатного (Pi ) или пирофосфатного (PPi ) звена от АТФ при стандартных концентрациях 1 моль/л при pH 7, составляют: [16]

АТФ + Н
2O → АДФ + P i   Δ G °' = -30,5 кДж/моль (-7,3 ккал/моль)
АТФ + Н
2O → AMP + PP i   Δ G °' = -45,6 кДж/моль (-10,9 ккал/моль)

Эти сокращенные уравнения при pH около 7 можно записать более явно (R = аденозил ):

[РО-П(О) 2 -ОП(О) 2 -О-РО 3 ] 4− + Н
2О → [РО-П(О) 2 -О-РО 3 ] 3− + [HPO 4 ] 2− + H +
[РО-П(О) 2 -ОП(О) 2 -О-РО 3 ] 4− + Н
2О → [RO-PO 3 ] 2− + [HO 3 P-O-PO 3 ] 3− + H +

В цитоплазматических условиях, когда соотношение АДФ/АТФ находится на 10 порядков от равновесия, ΔG составляет около -57 кДж/моль. [12]

Наряду с pH изменение свободной энергии гидролиза АТФ также связано с концентрацией Mg 2+ : от ΔG°' = -35,7 кДж/моль при нулевой концентрации Mg 2+ до ΔG°' = -31 кДж/моль при [Mg 2+ ] = 5 мМ. Более высокие концентрации Mg 2+ уменьшают свободную энергию, выделяющуюся в реакции за счет связывания ионов Mg 2+ с отрицательно заряженными атомами кислорода АТФ при pH 7. [17]

На этом изображении показано вращение на 360 градусов одного газофазного хелата магния -АТФ с зарядом -2. Анион был оптимизирован на теоретическом уровне UB3LYP/6-311++G(d,p), а атомная связь модифицирована оптимизатором-человеком, чтобы отразить возможную электронную структуру.

Производство из AMP и ADP

Производство, аэробные условия

Типичная внутриклеточная концентрация АТФ может составлять 1–10 мкмоль на грамм ткани у различных эукариот. [18] Дефосфорилирование АТФ и рефосфорилирование АДФ и АМФ происходят неоднократно в ходе аэробного метаболизма. [19]

АТФ может вырабатываться рядом различных клеточных процессов; Тремя основными путями у эукариот являются (1) гликолиз , (2) цикл лимонной кислоты / окислительное фосфорилирование и (3) бета-окисление . Общий процесс окисления глюкозы до углекислого газа , комбинация путей 1 и 2, известный как клеточное дыхание , производит около 30 эквивалентов АТФ из каждой молекулы глюкозы. [20]

Производство АТФ нефотосинтезирующими аэробными эукариотами происходит главным образом в митохондриях , которые составляют около 25% объема типичной клетки. [21]

Гликолиз

При гликолизе глюкоза и глицерин метаболизируются до пирувата . При гликолизе образуются два эквивалента АТФ посредством фосфорилирования субстрата, катализируемого двумя ферментами: фосфоглицераткиназой (PGK) и пируваткиназой . Также образуются два эквивалента никотинамидадениндинуклеотида (НАДН), которые могут окисляться через цепь переноса электронов и приводить к образованию дополнительного АТФ с помощью АТФ-синтазы . Пируват, образующийся в качестве конечного продукта гликолиза, является субстратом цикла Кребса . [22]

Гликолиз рассматривается как состоящий из двух фаз по пять стадий в каждой. На этапе 1, «подготовительной фазе», глюкоза превращается в 2-d-глицеральдегид-3-фосфат (g3p). Один АТФ вкладывается в этап 1, а другой АТФ вкладывается в этап 3. Этапы 1 и 3 гликолиза называются «этапами прайминга». На этапе 2 два эквивалента g3p превращаются в два пирувата. На этапе 7 производятся два АТФ. Кроме того, на этапе 10 производятся еще два эквивалента АТФ. На этапах 7 и 10 АТФ генерируется из АДФ. В цикле гликолиза образуется сеть из двух АТФ. Путь гликолиза позже связан с циклом лимонной кислоты, который производит дополнительные эквиваленты АТФ. [ нужна цитата ]

Регулирование

При гликолизе гексокиназа непосредственно ингибируется ее продуктом, глюкозо-6-фосфатом, а пируваткиназа ингибируется самой АТФ. Основной контрольной точкой гликолитического пути является фосфофруктокиназа (ФФК), которая аллостерически ингибируется высокими концентрациями АТФ и активируется высокими концентрациями АМФ. Ингибирование ПФК АТФ необычно, поскольку АТФ также является субстратом реакции, катализируемой ПФК; активная форма фермента представляет собой тетрамер , существующий в двух конформациях, только одна из которых связывает второй субстрат фруктозо-6-фосфат (F6P). Белок имеет два сайта связывания АТФ: активный сайт доступен в любой конформации белка, но связывание АТФ с сайтом-ингибитором стабилизирует конформацию, которая плохо связывает F6P. [22] Ряд других небольших молекул могут компенсировать вызванный АТФ сдвиг равновесной конформации и реактивировать ПФК, включая циклический АМФ , ионы аммония , неорганический фосфат и фруктозо-1,6- и -2,6-бифосфат. [22]

Цикл лимонной кислоты

В митохондриях пируват окисляется пируватдегидрогеназным комплексом до ацетильной группы, которая полностью окисляется до углекислого газа в ходе цикла лимонной кислоты (также известного как цикл Кребса ). Каждый «виток» цикла лимонной кислоты производит две молекулы углекислого газа, один эквивалент АТФ- гуанозинтрифосфата (ГТФ) посредством фосфорилирования на уровне субстрата, катализируемого сукцинил-КоА-синтетазой , поскольку сукцинил-КоА превращается в сукцинат, три эквивалента НАДН. и один эквивалент FADH 2 . НАДН и ФАДН 2 перерабатываются (в НАД + и ФАД соответственно) путем окислительного фосфорилирования , генерируя дополнительный АТФ. Окисление НАДН приводит к синтезу 2–3 эквивалентов АТФ, а окисление одного ФАДН 2 дает 1–2 эквивалента АТФ. [20] Большая часть клеточного АТФ вырабатывается в результате этого процесса. Хотя сам цикл лимонной кислоты не включает молекулярный кислород , это обязательно аэробный процесс, поскольку O 2 используется для переработки НАДН и ФАДН 2 . При отсутствии кислорода цикл лимонной кислоты прекращается. [21]

Генерация АТФ митохондриями из цитозольного НАДН осуществляется за счет малат-аспартатного челнока (и в меньшей степени глицерин-фосфатного челнока ), поскольку внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для НАДН и НАД + . Вместо переноса образовавшегося НАДН фермент малатдегидрогеназа превращает оксалоацетат в малат , который перемещается в митохондриальный матрикс. Другая реакция, катализируемая малатдегидрогеназой, происходит в противоположном направлении, образуя оксалоацетат и НАДН из вновь транспортированного малата и внутренних запасов НАД + в митохондриях . Трансаминаза превращает оксалоацетат в аспартат для транспортировки обратно через мембрану в межмембранное пространство. [21]

При окислительном фосфорилировании прохождение электронов от НАДН и ФАДН 2 через цепь переноса электронов высвобождает энергию для перекачки протонов из митохондриального матрикса в межмембранное пространство. Эта накачка генерирует движущую силу протонов , которая является итоговым эффектом градиента pH и градиента электрического потенциала на внутренней митохондриальной мембране. Поток протонов вниз по этому градиенту потенциала, то есть из межмембранного пространства в матрикс, дает АТФ с помощью АТФ-синтазы. [23] За ход производится три АТФ.

Хотя потребление кислорода является фундаментальным для поддержания движущей силы протонов, в случае нехватки кислорода ( гипоксии ) внутриклеточный ацидоз (опосредованный повышенными скоростями гликолиза и гидролизом АТФ ) способствует увеличению мембранного потенциала митохондрий и непосредственно управляет синтезом АТФ. [24]

Большая часть АТФ, синтезируемая в митохондриях, будет использована для клеточных процессов в цитозоле; таким образом, он должен быть экспортирован из места синтеза в митохондриальном матриксе. Движению АТФ наружу благоприятствует электрохимический потенциал мембраны, поскольку цитозоль имеет относительно положительный заряд по сравнению с относительно отрицательным матриксом. Каждый вывезенный АТФ стоит 1 H + . Производство одной АТФ обходится примерно в 3 Н + . Следовательно, для производства и экспорта одного АТФ требуется 4Н +. Внутренняя мембрана содержит антипортер , транслоказу АДФ/АТФ, который представляет собой интегральный мембранный белок, используемый для обмена вновь синтезированного АТФ в матриксе на АДФ в межмембранном пространстве. [25] Эта транслоказа управляется мембранным потенциалом, поскольку она приводит к перемещению около 4 отрицательных зарядов через митохондриальную мембрану в обмен на 3 отрицательных заряда, перемещенных внутрь. Однако транспортировать фосфат в митохондрии также необходимо; фосфатный носитель перемещает протон с каждым фосфатом, частично рассеивая протонный градиент. После завершения гликолиза, цикла лимонной кислоты, цепи переноса электронов и окислительного фосфорилирования на одну глюкозу образуется примерно 30–38 молекул АТФ. [ нужна цитата ]

Регулирование

Цикл лимонной кислоты регулируется главным образом наличием ключевых субстратов, в частности соотношением НАД + и НАДН, а также концентрацией кальция , неорганического фосфата, АТФ, АДФ и АМФ. Цитрат  – ион, давший название циклу – является ингибитором цитратсинтазы по принципу обратной связи , а также ингибирует ПФК, обеспечивая прямую связь между регуляцией цикла лимонной кислоты и гликолизом. [22]

Бета-окисление

В присутствии воздуха и различных кофакторов и ферментов жирные кислоты превращаются в ацетил-КоА . Этот путь называется бета-окислением . Каждый цикл бета-окисления укорачивает цепь жирной кислоты на два атома углерода и производит по одному эквиваленту ацетил-КоА, НАДН и ФАДН 2 . Ацетил-КоА метаболизируется в цикле лимонной кислоты с образованием АТФ, тогда как НАДН и ФАДН 2 используются в результате окислительного фосфорилирования для образования АТФ. Десятки эквивалентов АТФ образуются в результате бета-окисления одной длинной ацильной цепи. [26]

Регулирование

При окислительном фосфорилировании ключевым контрольным моментом является реакция, катализируемая цитохром-с-оксидазой , которая регулируется наличием ее субстрата – восстановленной формы цитохрома-с . Количество доступного восстановленного цитохрома с напрямую связано с количеством других субстратов:

из которого непосредственно следует это уравнение:

Таким образом, высокое соотношение [НАДН] к [НАД + ] или высокое соотношение [АДФ] [P i ] к [АТФ] подразумевает большое количество восстановленного цитохрома с и высокий уровень активности цитохром с оксидазы. [22] Дополнительный уровень регуляции обеспечивается скоростью транспорта АТФ и НАДН между митохондриальным матриксом и цитоплазмой. [25]

Кетоз

Кетоновые тела можно использовать в качестве топлива, образуя 22 молекулы АТФ и 2 молекулы ГТФ на молекулу ацетоацетата при окислении в митохондриях. Кетоновые тела транспортируются из печени в другие ткани, где ацетоацетат и бета -гидроксибутират могут быть повторно преобразованы в ацетил-КоА с образованием восстанавливающих эквивалентов (НАДН и ФАДН 2 ) посредством цикла лимонной кислоты. Кетоновые тела не могут использоваться печенью в качестве топлива, поскольку в печени отсутствует фермент β-кетоацил-КоА-трансфераза, также называемый тиолазой . Ацетоацетат в низких концентрациях поглощается печенью и подвергается детоксикации по метилглиоксальному пути, который заканчивается лактатом. Ацетоацетат в высоких концентрациях поглощается клетками, отличными от клеток печени, и поступает другим путем через 1,2-пропандиол . Хотя этот путь проходит через другую серию этапов, требующих АТФ, 1,2-пропандиол можно превратить в пируват. [27]

Производство, анаэробные условия

Брожение – это обмен органических соединений в отсутствие воздуха. Он включает фосфорилирование на уровне субстрата при отсутствии дыхательной цепи транспорта электронов . Уравнение реакции глюкозы с образованием молочной кислоты :

С
6ЧАС
12О
6+ 2 АДФ + 2 П и → 2  СН
3CH(OH)COOH + 2 АТФ + 2  H
2О

Анаэробное дыхание – это дыхание в отсутствие О.2. Прокариоты могут использовать множество акцепторов электронов. К ним относятся нитраты , сульфаты и углекислый газ.

Пополнение АТФ нуклеозиддифосфаткиназами

АТФ также может быть синтезирован посредством нескольких так называемых реакций «пополнения», катализируемых семейством ферментов нуклеозиддифосфаткиназ (NDK), которые используют другие нуклеозидтрифосфаты в качестве высокоэнергетического донора фосфата, и семейством АТФ:гуанидо-фосфотрансферазы . [ нужна цитата ]

Производство АТФ в процессе фотосинтеза

У растений АТФ синтезируется в тилакоидной мембране хлоропласта . Этот процесс называется фотофосфорилированием . «Машина» аналогична таковой в митохондриях, за исключением того, что энергия света используется для перекачки протонов через мембрану и создания протондвижущей силы. Затем происходит АТФ-синтаза точно так же, как при окислительном фосфорилировании. [28] Некоторая часть АТФ, вырабатываемого в хлоропластах, потребляется в цикле Кальвина , в результате которого образуются триозные сахара.

переработка АТФ

Общее количество АТФ в организме человека составляет около 0,1  моль/л . [29] Большая часть АТФ перерабатывается из АДФ в результате вышеупомянутых процессов. Таким образом, в любой момент времени общее количество АТФ + АДФ остается довольно постоянным.

Энергия, используемая клетками человека у взрослого человека, требует ежедневного гидролиза от 100 до 150 моль/л АТФ, а это означает, что человек обычно использует количество АТФ, соответствующее весу его тела, в течение дня. [30] Каждый эквивалент АТФ перерабатывается 1000–1500 раз в течение одного дня ( 150/0,1 = 1500 ), [29] примерно со скоростью 9×10 20 молекул/с. [29]

Пример складки Россмана, структурного домена фермента декарбоксилазы из бактерии Staphylococcus epidermidis ( PDB : 1G5Q ) со связанным кофактором флавинмононуклеотида.

Биохимические функции

Внутриклеточная передача сигналов

АТФ участвует в передаче сигнала , служа субстратом для киназ — ферментов, переносящих фосфатные группы. Киназы являются наиболее распространенными АТФ-связывающими белками. У них есть небольшое количество общих складок. [31] Фосфорилирование белка киназой может активировать каскад, такой как митоген-активируемый протеинкиназный каскад. [32]

АТФ также является субстратом аденилатциклазы , чаще всего в путях передачи сигнала рецептора, связанного с G-белком , и трансформируется во второй мессенджер , циклический АМФ, который участвует в запуске сигналов кальция путем высвобождения кальция из внутриклеточных запасов. [33] Эта форма передачи сигнала особенно важна для функции мозга, хотя она участвует в регуляции множества других клеточных процессов. [34]

Синтез ДНК и РНК

АТФ — один из четырех мономеров, необходимых для синтеза РНК . Процессу способствуют РНК-полимеразы . [35] Аналогичный процесс происходит при образовании ДНК, за исключением того, что АТФ сначала преобразуется в дезоксирибонуклеотид dATP. Как и многие реакции конденсации в природе, репликация и транскрипция ДНК также потребляют АТФ.

Активация аминокислот в синтезе белка

Ферменты аминоацил-тРНК- синтетазы потребляют АТФ в месте прикрепления тРНК к аминокислотам, образуя комплексы аминоацил-тРНК. Аминоацилтрансфераза связывает АМФ-аминокислоту с тРНК. Реакция сочетания протекает в две стадии:

  1. аа + АТФ ⟶ аа-АМФ + ПП и
  2. аа-АМФ + тРНК ⟶ аа-тРНК + АМФ

Аминокислота связана с предпоследним нуклеотидом на 3'-конце тРНК (буква А в последовательности CCA) посредством сложноэфирной связи (перевернутая на иллюстрации).

Транспортер кассет, связывающих АТФ

Транспортировка химических веществ из клетки против градиента часто связана с гидролизом АТФ. Транспорт осуществляется АТФ-связывающими кассетными переносчиками . Геном человека кодирует 48 транспортеров ABC, которые используются для экспорта лекарств, липидов и других соединений. [36]

Внеклеточная передача сигналов и нейротрансмиссия

Клетки секретируют АТФ для связи с другими клетками в процессе, называемом пуринергической передачей сигналов . АТФ служит нейротрансмиттером во многих частях нервной системы, модулирует биение ресничек, влияет на снабжение сосудов кислородом и т. д. АТФ либо секретируется непосредственно через клеточную мембрану через канальные белки [37] [38] , либо перекачивается в пузырьки [39] , которые затем сливаются с мембраной. Клетки обнаруживают АТФ с помощью белков- пуринергических рецепторов P2X и P2Y.

Растворимость белка

Недавно было предложено действовать как биологический гидротроп АТФ [40] и было показано, что он влияет на растворимость во всем протеоме. [41]

Абиогенное происхождение

Ацетилфосфат (AcP), предшественник АТФ, может быть легко синтезирован с умеренными выходами из тиоацетата при pH 7 и 20 °C и pH 8 и 50 °C, хотя ацетилфосфат менее стабилен при более высоких температурах и щелочных условиях, чем в более холодных условиях. и от кислой до нейтральной среды. Однако он не способен способствовать полимеризации рибонуклеотидов и аминокислот и способен только к фосфорилированию органических соединений. Было показано, что он может способствовать агрегации и стабилизации АМФ в присутствии Na + , агрегация нуклеотидов может способствовать полимеризации выше 75°C, однако она может происходить только в отсутствие Na + . Возможно, что полимеризация, стимулируемая AcP, может происходить на минеральных поверхностях. [42] Было показано, что АДФ может фосфорилироваться до АТФ только с помощью AcP, а другие нуклеозидтрифосфаты не фосфорилируются с помощью AcP. Это может объяснить, почему все формы жизни используют АТФ для запуска биохимических реакций. [43]

Аналоги АТФ

Биохимические лаборатории часто используют исследования in vitro для изучения АТФ-зависимых молекулярных процессов. Аналоги АТФ также используются в рентгеновской кристаллографии для определения структуры белка в комплексе с АТФ, часто вместе с другими субстратами. [ нужна цитата ]

Ингибиторы АТФ-зависимых ферментов, такие как киназы , необходимы для изучения сайтов связывания и переходных состояний , участвующих в АТФ-зависимых реакциях. [ нужна цитата ]

Большинство полезных аналогов АТФ не могут подвергаться гидролизу, как это происходит с АТФ; вместо этого они удерживают фермент в структуре, тесно связанной с АТФ-связанным состоянием. Аденозин-5'-(γ-тиотрифосфат) представляет собой чрезвычайно распространенный аналог АТФ, в котором один из атомов кислорода гамма-фосфата заменен атомом серы ; этот анион гидролизуется значительно медленнее, чем сам АТФ, и действует как ингибитор АТФ-зависимых процессов. В кристаллографических исследованиях переходные состояния гидролиза моделируются связанным ионом ванадата .

Следует с осторожностью интерпретировать результаты экспериментов с аналогами АТФ, поскольку некоторые ферменты могут гидролизовать их с заметной скоростью при высоких концентрациях. [44]

Медицинское использование

АТФ используется внутривенно при некоторых заболеваниях сердца. [45]

История

АТФ была открыта в 1929 году Карлом Ломанном [46] и Ендрассиком [47] и независимо Сайрусом Фиске и Йеллапрагадой Субба Рао из Гарвардской медицинской школы [48] . Обе команды соревновались друг с другом в поиске метода определения фосфора.

Фриц Альберт Липманн в 1941 году предположил, что он является посредником между энерговыделяющими и энергозатратными реакциями в клетках. [49]

Впервые он был синтезирован в лаборатории Александром Тоддом в 1948 году [50] , частично за эту работу он был удостоен Нобелевской премии по химии в 1957 году.

Нобелевская премия по химии 1978 года была присуждена Питеру Деннису Митчеллу за открытие хемиосмотического механизма синтеза АТФ.

Нобелевская премия по химии 1997 года была разделена: половина совместно Пола Д. Бойера и Джона Э. Уокера «за объяснение ферментативного механизма, лежащего в основе синтеза аденозинтрифосфата (АТФ)», а другая половина — Йенса К. Скоу . за первое открытие фермента, переносящего ионы, Na + , K + -АТФазы». [51]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ ab «Информация о продукте динатриевая соль аденозин-5'-трифосфата» (PDF) . Сигма. Архивировано (PDF) из оригинала 23 марта 2019 г. Проверено 22 марта 2019 г.
  2. ^ Данн, Джейкоб; Грайдер, Майкл Х. (2023). «Физиология, аденозинтрифосфат». СтатПерлс . Издательство StatPearls. ПМИД  31985968 . Проверено 13 ноября 2023 г.
  3. ^ Ноулз, младший (1980). «Реакции переноса фосфорила, катализируемые ферментами». Анну. Преподобный Биохим . 49 : 877–919. doi : 10.1146/annurev.bi.49.070180.004305. ПМИД  6250450.
  4. ^ «Средний человек с ежедневным рационом 8000 кДж и 30% эффективностью превращения пищевых продуктов в химическую энергию будет синтезировать (и гидролизовать) около 50 кг АТФ в течение 1 дня». Уилкенс, Стефан (2008). «<SCP>ATP</SCP> Синтез, химия». Энциклопедия химической биологии Wiley . дои : 10.1002/9780470048672.wecb648. ISBN 9780471754770.
  5. ^ Данн, Джейкоб; Грайдер, Майкл Х. (2023), «Физиология, аденозинтрифосфат», StatPearls , Остров сокровищ (Флорида): StatPearls Publishing, PMID  31985968 , получено 28 сентября 2023 г.
  6. ^ аб Сторер, А.; Корниш-Боуден, А. (1976). «Концентрация MgATP2- и других ионов в растворе. Расчет истинных концентраций веществ, присутствующих в смесях ассоциированных ионов». Биохим. Дж . 159 (1): 1–5. дои : 10.1042/bj1590001. ПМК 1164030 . ПМИД  11772. 
  7. ^ Уилсон, Дж.; Чин, А. (1991). «Хелирование двухвалентных катионов АТФ, изученное методом титрационной калориметрии». Анальный. Биохим . 193 (1): 16–19. дои : 10.1016/0003-2697(91)90036-С. ПМИД  1645933.
  8. ^ Гарфинкель, Л.; Альтшульд, Р.; Гарфинкель, Д. (1986). «Магний в сердечном энергетическом обмене». Дж. Мол. Клетка. Кардиол . 18 (10): 1003–1013. дои : 10.1016/S0022-2828(86)80289-9. ПМИД  3537318.
  9. ^ Сэйлор, П.; Ван, К.; Хираи, Т.; Адамс, Дж. (1998). «Второй ион магния имеет решающее значение для связывания АТФ в киназном домене онкопротеина v-Fps». Биохимия . 37 (36): 12624–12630. дои : 10.1021/bi9812672. ПМИД  9730835.
  10. ^ Лин, X .; Айрапетов М; Сан, Г. (2005). «Характеристика взаимодействий между активным центром протеинтирозинкиназы и активатором двухвалентного металла». БМК Биохим . 6:25 . дои : 10.1186/1471-2091-6-25 . ПМЦ 1316873 . ПМИД  16305747. 
  11. ^ Будавари, Сьюзен, изд. (2001), Индекс Merck: Энциклопедия химических веществ, лекарств и биологических препаратов (13-е изд.), Merck, ISBN 0911910131
  12. ^ аб Фергюсон, SJ; Николлс, Дэвид; Фергюсон, Стюарт (2002). Биоэнергетика 3 (3-е изд.). Сан-Диего, Калифорния: Академический. ISBN 978-0-12-518121-1.
  13. ^ Берг, JM; Тимочко, Дж. Л.; Страйер, Л. (2003). Биохимия . Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman. п. 376. ИСБН 978-0-7167-4684-3.
  14. ^ Шанс, Б.; Лиз, Х.; Постгейт, Дж. Г. (1972). «Значение «обратного потока электронов» и «электрона высокой энергии» в биохимии». Природа . 238 (5363): 330–331. Бибкод : 1972Natur.238..330C. дои : 10.1038/238330a0. PMID  4561837. S2CID  4298762.
  15. ^ Гаевский, Э.; Стеклер, Д.; Голдберг, Р. (1986). «Термодинамика гидролиза аденозин-5'-трифосфата до аденозин-5'-дифосфата». Ж. Биол. Хим . 261 (27): 12733–12737. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67153-4 . ПМИД  3528161.
  16. ^ Берг, Джереми М.; Тимочко, Джон Л.; Страйер, Люберт (2007). Биохимия (6-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman. п. 413. ИСБН 978-0-7167-8724-2.
  17. ^ Гарретт, Реджинальд Х.; Гришэм, Чарльз М. (2016). Биохимия (6-е изд.). Cengage Обучение. п. 68. ИСБН 978-1305577206.
  18. ^ Бейс, И.; Ньюхолм, EA (1 октября 1975 г.). «Содержание адениновых нуклеотидов, фосфагенов и некоторых промежуточных гликолитических продуктов в покоящихся мышцах позвоночных и беспозвоночных». Биохим. Дж . 152 (1): 23–32. дои : 10.1042/bj1520023. ПМЦ 1172435 . ПМИД  1212224. 
  19. ^ «Аденозинтрифосфат». Британника. 11 ноября 2023 г. Проверено 1 декабря 2023 г.
  20. ^ ab Rich, PR (2003). «Молекулярный механизм дыхательной цепи Кейлина». Биохим. Соц. Транс . 31 (6): 1095–1105. дои : 10.1042/BST0311095. ПМИД  14641005.
  21. ^ abc Лодиш, Х.; Берк, А.; Мацудайра, П.; Кайзер, Калифорния; Кригер, М.; Скотт, член парламента; Зипурский, С.Л.; Дарнелл, Дж. (2004). Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк, штат Нью-Йорк: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  22. ^ abcde Voet, Д.; Воэт, JG (2004). Биохимия . Том. 1 (3-е изд.). Хобокен, Нью-Джерси: Уайли. ISBN 978-0-471-19350-0.
  23. ^ Абрахамс, Дж.; Лесли, А.; Луттер, Р.; Уокер, Дж. (1994). «Структура F1-АТФазы из митохондрий бычьего сердца с разрешением 2,8 Å». Природа . 370 (6491): 621–628. Бибкод : 1994Natur.370..621A. дои : 10.1038/370621a0. PMID  8065448. S2CID  4275221.
  24. ^ Дево, JBL; Хеджес, CP; Хики, AJR (январь 2019 г.). «Ацидоз поддерживает функцию митохондрий мозга у толерантных к гипоксии трехплефиновых рыб: стратегия выживания при остром гипоксическом воздействии?». Фронт Физиол . 9, 1914: 1941. doi : 10.3389/fphys.2018.01941 . ПМК 6346031 . ПМИД  30713504. 
  25. ^ аб Даут-Гонсалес, К.; Нури, Х.; Трезеге, В.; Локен, Г.; Пебай-Пейрула, Э.; Брандолин, Г. (2006). «Молекулярные, функциональные и патологические аспекты митохондриального носителя АДФ/АТФ». Физиология . 21 (4): 242–249. doi :10.1152/physol.00005.2006. ПМИД  16868313.
  26. ^ Роннетт, Г.; Ким, Э.; Ландри, Л.; Ту, Ю. (2005). «Метаболизм жирных кислот как цель лечения ожирения». Физиол. Поведение . 85 (1): 25–35. doi :10.1016/j.physbeh.2005.04.014. PMID  15878185. S2CID  24865576.
  27. ^ «Интегрированная система информации о рисках» (PDF) . 15 марта 2013 г. Архивировано (PDF) из оригинала 24 сентября 2015 г. Проверено 1 февраля 2019 г.
  28. ^ Аллен, Дж. (2002). «Фотосинтез АТФ-электронов, протонных насосов, роторов и равновесия». Клетка . 110 (3): 273–276. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00870-X . PMID  12176312. S2CID  1754660.
  29. ^ abc Фурман, Брэдли П.; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Детская реанимационная помощь. Эльзевир. п. 1061. ИСБН 978-0-323-07307-3. Проверено 16 мая 2020 г.
  30. ^ Фурман, Брэдли П.; Циммерман, Джерри Дж. (2011). Детская реанимационная помощь. Эльзевир. стр. 1058–1072. ISBN 978-0-323-07307-3. Проверено 16 мая 2020 г.
  31. ^ Шифф, Э.; Борн, П. (2005). «Структурная эволюция суперсемейства протеинкиназоподобных». ПЛОС Компьютер. Биол . 1 (5): е49. Бибкод : 2005PLSCB...1...49S. дои : 10.1371/journal.pcbi.0010049 . ПМЦ 1261164 . ПМИД  16244704. 
  32. ^ Мишра, Н.; Тутея, Р.; Тутея, Н. (2006). «Передача сигналов через сети MAP-киназы у растений». Арх. Биохим. Биофиз . 452 (1): 55–68. дои : 10.1016/j.abb.2006.05.001. ПМИД  16806044.
  33. ^ Каменецкий, М.; Миддельхауфе, С.; Банк, Э.; Левин, Л.; Бак, Дж.; Стигборн, К. (2006). «Молекулярные детали генерации цАМФ в клетках млекопитающих: история двух систем». Дж. Мол. Биол . 362 (4): 623–639. дои : 10.1016/j.jmb.2006.07.045. ПМЦ 3662476 . ПМИД  16934836. 
  34. ^ Ханун, Дж.; Дефер, Н. (2001). «Регуляция и роль изоформ аденилатциклазы». Анну. Преподобный Фармакол. Токсикол . 41 (1): 145–174. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.145. ПМИД  11264454.
  35. ^ Джойс, CM; Стейтц, Т.А. (1995). «Структуры и функции полимеразы: вариации на тему?». Дж. Бактериол . 177 (22): 6321–6329. дои : 10.1128/jb.177.22.6321-6329.1995. ПМК 177480 . ПМИД  7592405. 
  36. ^ Борст, П.; Эльферинк, Р. Ауд (2002). «Переносчики ABC млекопитающих в здоровье и болезни» (PDF) . Ежегодный обзор биохимии . 71 : 537–592. doi : 10.1146/annurev.biochem.71.102301.093055. PMID  12045106. S2CID  34707074. Архивировано (PDF) из оригинала 21 апреля 2018 г. Проверено 20 апреля 2018 г.
  37. ^ Романов, Роман А.; Лэшер, Роберт С.; Высоко, Бриджит; Сэвидж, Логан Э.; Лоусон, Адам; Рогачевская Ольга Александровна; Чжао, Гаитян; Рогачевский Вадим Владимирович; Быстрова Марина Ф.; Чурбанов Глеб Д.; Адамейко Игорь; Харкани, Тибор; Ян, Жуйбяо; Кидд, Грэм Дж.; Марамбо, Филипп; Киннамон, Джон К.; Колесников Станислав С.; Фингер, Томас Э. (2018). «Химические синапсы без синаптических везикул: пуринергическая нейротрансмиссия через канал CALHM1-митохондриальный сигнальный комплекс». Научная сигнализация . 11 (529): eaao1815. doi : 10.1126/scisignal.aao1815. ISSN  1945-0877. ПМК 5966022 . ПМИД  29739879. 
  38. ^ Даль, Герхард (2015). «Выброс АТФ через каналы паннексона». Философские труды Королевского общества B: Биологические науки . 370 (1672): 20140191. doi :10.1098/rstb.2014.0191. ISSN  0962-8436. ПМЦ 4455760 . ПМИД  26009770. 
  39. ^ Ларссон, Макс; Савада, Кейсуке; Морланд, Сесилия; Хиаса, Мики; Ормель, Лассе; Морияма, Ёсинори; Гундерсен, Видар (2012). «Функциональная и анатомическая идентификация везикулярного транспортера, опосредующего высвобождение АТФ в нейронах». Кора головного мозга . 22 (5): 1203–1214. дои : 10.1093/cercor/bhr203 . ISSN  1460-2199. ПМИД  21810784.
  40. ^ Хайман, Энтони А.; Кришнан, Ямуна; Альберти, Саймон; Ван, Цзе; Саха, Шамбадитья; Малиновская, Лилиана; Патель, Авинаш (19 мая 2017 г.). «АТФ как биологический гидротроп». Наука . 356 (6339): 753–756. Бибкод : 2017Sci...356..753P. doi : 10.1126/science.aaf6846. ISSN  0036-8075. PMID  28522535. S2CID  24622983.
  41. ^ Савицкий, Михаил М.; Банщефф, Маркус; Хубер, Вольфганг; Доминик Хелм; Гюнтнер, Ина; Вернер, Тило; Курзава, Нильс; Шридхаран, Синдхуджа (11 марта 2019 г.). «Профилирование растворимости и термостабильности в масштабе всего протеома показывает четкую регуляторную роль АТФ». Природные коммуникации . 10 (1): 1155. Бибкод : 2019NatCo..10.1155S. дои : 10.1038/s41467-019-09107-y. ISSN  2041-1723. ПМК 6411743 . ПМИД  30858367. 
  42. ^ Уичер, Александра; Кампруби, Элои; Пинна, Сильвана; Херши, Барри; Лейн, Ник (01 июня 2018 г.). «Ацетилфосфат как первичная энергетическая валюта в зарождении жизни». Происхождение жизни и эволюция биосфер . 48 (2): 159–179. Бибкод : 2018OLEB...48..159W. дои : 10.1007/s11084-018-9555-8. ISSN  1573-0875. ПМК 6061221 . ПМИД  29502283. 
  43. ^ «Древняя химия может объяснить, почему живые существа используют АТФ в качестве универсальной энергетической валюты: ранний шаг метаболической эволюции подготовил почву для появления АТФ как универсального носителя энергии». ScienceDaily . Проверено 27 августа 2023 г.
  44. ^ Ресетар, AM; Чалович, Дж. М. (1995). «Аденозин-5'-(гамма-тиотрифосфат): аналог АТФ, который следует использовать с осторожностью в исследованиях мышечных сокращений». Биохимия . 34 (49): 16039–16045. дои : 10.1021/bi00049a018. ПМИД  8519760.
  45. ^ Пеллег, Амир; Куталек, Стивен П.; Фламманг, Дэниел; Бендит, Дэвид (февраль 2012 г.). «ATPace: инъекционный аденозин-5'-трифосфат». Пуринергическая сигнализация . 8 (Приложение 1): 57–60. doi : 10.1007/s11302-011-9268-1. ISSN  1573-9538. ПМК 3265710 . ПМИД  22057692. 
  46. ^ Ломанн, К. (август 1929 г.). «Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel» [О фракции пирофосфата в мышцах]. Naturwissenschaften (на немецком языке). 17 (31): 624–625. Бибкод : 1929NW.....17..624.. doi : 10.1007/BF01506215. S2CID  20328411.
  47. ^ Воган, Марта; Хилл, Роберт Л.; Симони, Роберт Д. (2002). «Определение фосфора и открытие фосфокреатина и АТФ: работа Фиске и СуббаРоу». Журнал биологической химии . 277 (32): е21. PMID  12161449. Архивировано из оригинала 8 августа 2017 г. Проверено 24 октября 2017 г.
  48. ^ Маруяма, К. (март 1991 г.). «Открытие аденозинтрифосфата и установление его структуры». Дж. Хист. Биол . 24 (1): 145–154. дои : 10.1007/BF00130477. S2CID  87425890.
  49. ^ Липманн, Ф. (1941). «Метаболическое образование и использование энергии фосфатных связей». Адв. Энзимол . 1 : 99–162. ISSN  0196-7398.
  50. ^ «История: АТФ впервые обнаружен в 1929 году» . Нобелевская премия по химии 1997 года . Нобелевский фонд . Архивировано из оригинала 23 января 2010 г. Проверено 26 мая 2010 г.
  51. ^ «Нобелевская премия по химии 1997 г.». www.nobelprize.org . Архивировано из оригинала 24 октября 2017 года . Проверено 21 января 2018 г.

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме аденозинтрифосфата .