stringtranslate.com

Опсин

Трехмерная структура родопсина крупного рогатого скота. Семь трансмембранных доменов показаны разными цветами. Хромофор показан красным .
Молекула сетчатки внутри белка опсина поглощает фотон света. Поглощение фотона заставляет ретиналь превращаться из своего 11-цис-изомера ретиналя в полностью транс-ретиналь-изомер. Это изменение формы сетчатки давит на внешний белок опсин, запуская сигнальный каскад, который в конечном итоге может привести к отправке химических сигналов в мозг в виде зрительного восприятия. Организм повторно загружает сетчатку, чтобы передача сигналов могла произойти снова.

Опсины животных представляют собой рецепторы, связанные с G-белком , и группу белков, которые становятся светочувствительными с помощью хромофора , обычно сетчатки . При связывании с сетчаткой опсины становятся ретинилиденовыми белками , но обычно их все равно называют опсинами. Наиболее заметно они обнаружены в фоторецепторных клетках сетчатки . Пять классических групп опсинов участвуют в зрении , обеспечивая преобразование фотона света в электрохимический сигнал, первый этап каскада зрительной трансдукции . Другой опсин, обнаруженный в сетчатке млекопитающих, меланопсин , участвует в циркадных ритмах и зрачковом рефлексе , но не в зрении. Всего у человека девять опсинов. Помимо зрения и восприятия света, опсины могут также чувствовать температуру , звук или химические вещества .

Структура и функции

Опсины животных обнаруживают свет и являются молекулами, которые позволяют нам видеть. Опсины представляют собой рецепторы, связанные с G-белком (GPCR), [1] [2] , которые являются хеморецепторами и имеют семь трансмембранных доменов , образующих карман связывания для лиганда. [3] [4] Лигандом опсинов является хромофор 11- цис -ретиналь на основе витамина А , [5] [6] [7] [8] [9] который ковалентно связан с остатком лизина [10] в седьмой трансмембранный домен [11] [12] [13] через Шиффовское основание . [14] [15] Однако 11- цис -ретиналь только блокирует связывающий карман и не активирует опсин. Опсин активируется только тогда, когда 11- цис -ретиналь поглощает фотон света и изомеризуется в полностью транс -ретиналь, [16] [17] форму, активирующую рецептор, [18] [19] вызывая конформные изменения в опсине, [ 18] , которые активируют каскад фототрансдукции . [20] Таким образом, хеморецептор преобразуется в световой или фото(n)рецептор . [21]

В фоторецепторных клетках позвоночных полностью транс -ретиналь высвобождается и заменяется вновь синтезированным 11- цис -ретиналем, поступающим из эпителиальных клеток сетчатки. Помимо 11- цис -ретиналя (А1), 11- цис -3,4-дидегидроретиналь (А2) также обнаружен у позвоночных в качестве лиганда, например, у пресноводных рыб. [19] Опсины, связанные с A2, имеют смещенную λ max и спектр поглощения по сравнению с опсинами, связанными с A1. [22]

Функционально консервативные остатки и мотивы

Семь трансмембранных α-спиральных доменов опсинов соединены тремя внеклеточными и тремя цитоплазматическими петлями. Многие аминокислотные остатки вдоль α-спиралей и петель высококонсервативны между всеми группами опсина, что указывает на то, что они выполняют важные функции и поэтому называются функционально консервативными остатками . На самом деле вставки и делеции в α-спиралях очень редки и преимущественно должны происходить в петлях. Следовательно, разные рецепторы, связанные с G-белком, имеют разную длину и гомологичные остатки могут находиться в разных положениях. Чтобы сделать такие положения сопоставимыми между различными рецепторами, Баллестерос и Вайнштейн ввели общую схему нумерации рецепторов, связанных с G-белком. [23] Число перед точкой — это номер трансмембранного домена. Число после точки устанавливается произвольно равным 50 для наиболее консервативного остатка в этом трансмембранном домене среди GPCR, известных в 1995 году. Например, в седьмом трансмембранном домене пролин в высококонсервативном мотиве NPxxY 7.53 представляет собой Pro 7.50 , а аспарагин перед ним - затем Asp 7,49 , а тирозин, находящийся через три остатка после него, представляет собой Tyr 7,53 . [21] Другая схема нумерации основана на родопсине крупного рогатого скота . Родопсин крупного рогатого скота содержит 348 аминокислот и является первым опсином, аминокислотная последовательность которого [24] и 3D-структура были определены. [12] Схема нумерации родопсина крупного рогатого скота широко распространена в литературе по опсинам. [21] Поэтому полезно использовать обе схемы.

Связывание сетчатки с лизином

Опсины без лизина, связывающего сетчатку, не светочувствительны. [25] [26] В родопсине крупного рогатого скота этот лизин является 296-й аминокислотой [12] [24] и, следовательно, согласно обеим схемам нумерации Lys296 7.43 . Он хорошо консервативен среди опсинов, настолько хорошо консервативен, что последовательности без него даже не считались опсинами и, таким образом, исключались из крупномасштабных филогенетических реконструкций . [27] [28] Несмотря на то, что большинство опсинов имеют Lys296 7.43 , некоторые утратили его в ходе эволюции: в немопсинах нематод Lys296 7.43 заменен аргинином . [29] [21] В астропсинах морских ежей [30] [21] и в глюопсинах Lys296 7,43 заменен глутаминовой кислотой . [21] Немопсин экспрессируется в хемосенсорных клетках Caenorhabditis elegans . Поэтому немопсины считаются хеморецепторами . [29] Глюопсины обнаружены у насекомых , таких как жуки , скорпены , стрекозы , бабочки и мотыльки , включая модельные организмы , такие как шелкопряд и табачный бражник . Однако глюопсины не имеют известной функции. [21]

Такой функцией не обязательно должно быть обнаружение света, поскольку некоторые опсины также участвуют в термочувствительности , [31] механорецепции , такой как слух [32] , обнаружение фосфолипидов , хемосенсация и другие функции. [33] [34] В частности, рабдомерные опсины дрозофилы (рабопсины, r-опсины) Rh1, Rh4 и Rh7 функционируют не только как фоторецепторы, но и как хеморецепторы для аристолохиевой кислоты . Эти опсины все еще содержат Lys296 7.43, как и другие опсины. Однако если этот лизин заменить в Rh1 аргинином, то Rh1 теряет светочувствительность, но все равно реагирует на аристолохиевую кислоту. Таким образом, Lys296 7.43 не нужен для того, чтобы Rh1 функционировал как хеморецептор. [26] Рабопсины Rh1 и Rh6 дрозофилы также участвуют в механорецепции, опять же, для механорецепции Lys296 7.43 не требуется, но необходим для правильного функционирования фоторецепторных клеток. [25]

Помимо этих функций, опсин без Lys296 7.43 , такой как глюопсин, все еще может быть светочувствительным, поскольку в родопсине крупного рогатого скота лизин, связывающий сетчатку, может перемещаться из положения 296 в другие положения, даже в другие трансмембранные домены, без изменения светочувствительности. . [35]

Опсины содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением немопсинов и глюопсинов [21].
  • Большинство известных опсинов содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых тетраопинов. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком.
    Большинство известных опсинов содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых тетраопинов. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком .
  • Большинство тетраопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых хромопсинов, которые выделены рамкой и увеличены на следующем изображении. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.
    Большинство тетраопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением некоторых хромопсинов, которые выделены рамкой и увеличены на следующем изображении. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.
  • Большинство хромопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением немопсинов, где он заменен аргенином (R), и глюопсинов, где он заменен глутаминовой кислотой (E). Астропсины, немопсины и глюопсины выделены рамками. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.
    Большинство хромопсинов также содержат лизин, связывающий сетчатку, за исключением немопсинов, где он заменен аргенином (R), и глюопсинов, где он заменен глутаминовой кислотой (E). Астропсины, немопсины и глюопсины выделены рамками. Внешняя группа содержит другие рецепторы, связанные с G-белком, включая другие опсины.

В приведенной выше филогении каждая клада содержит последовательности опсинов и других рецепторов, связанных с G-белком. Рядом с кладой показано количество последовательностей и две круговые диаграммы. Первая круговая диаграмма показывает процентное содержание определенной аминокислоты в положении последовательностей, соответствующих Lys296 7,43 в родопсине крупного рогатого скота. Аминокислоты имеют цветовую маркировку. Цвета: красный для лизина (K), фиолетовый для глутаминовой кислоты (E), оранжевый для аргенина (R), тёмный и средне-серый для других аминокислот и светло-серый для последовательностей, по которым нет данных в этом положении. На второй круговой диаграмме представлен таксонный состав каждой клады: зеленый цвет обозначает краниаты , темно-зеленый цвет — головохордовых , средне-зеленый — иглокожих , коричневый — нематод , бледно-розовый — кольчатых червей , темно-синий — членистоногих , светло-синий — моллюсков и фиолетовый — книдарий . . Ветви клад имеют круговые диаграммы, на которых указаны значения поддержки для ветвей. Значения указаны справа налево SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Ветви считаются поддерживаемыми, если SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 и UFBoot ≥ 95%. Если значение поддержки превышает пороговое значение, круговая диаграмма отображается черным цветом, в противном случае – серым. [21]

Мотив NPxxY

Мотив NPxxY7.53 хорошо консервативен среди опсинов и рецепторов, связанных с G-белком. Этот мотив важен для связывания G-белка и активации рецептора. [21] Например, если он мутирован до DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) в мускариновом рецепторе m3 человека , активация не затрагивается, но она отменяется, если он мутирован до APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). . [36] Такая мутация APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) снижает активацию G-белка родопсина крупного рогатого скота до 45% по сравнению с диким типом. Также в родопсине крупного рогатого скота, если мотив мутирован до NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 ), родопсин крупного рогатого скота не активирует G-белок. [37] Такая мутация также снижает активацию рецептора вазопрессина V2 . Фактически, в рецепторах, связанных с G-белком, для Tyr 7.53 ⁠ известны только мутации, вызывающие потерю функции . [38]

Также мутации Pro 7.50 влияют на активацию G-белка: если мотив мутирован на NAxxY 7.53 ( Pro 7.50 → Ala 7.50 ) в мускариновом рецепторе m3 крысы , рецептор все равно может активироваться, но менее эффективно, [39] эта мутация даже отменяет полная активация рецептора холецистокинина B. [40] ⁠ Фактически, RGR-опсины имеют NAxxY 7,53 , а ретинохромы имеют VPxxY7,53 для кольчатых червей или YPxxY7,53 для моллюсков в природе. И RGR-опсины, и ретинохромы относятся к хромопсинам. [21] RGR-опсины [41] и ретинохромы [42] также в отличие от большинства опсинов связывают полностью транс -ретиналь в темноте и превращают его в 11- цис -ретиналь при освещении. Таким образом, считается, что RGR-опсины и ретинохромы не сигнализируют и не активируют каскад фототрансдукции, а работают как фотоизомеразы , продуцируя 11- цис -ретиналь для других опсинов. [43] [44] Эта точка зрения считается устоявшейся в литературе по опсину, [34] [45] [43] [46] [47] , хотя она не была доказана окончательно. [21] Фактически, человеческий рецептор мелатонина MT2 передает сигналы через G-белок и изначально имеет мотив NAxxY 7.53 . Если этот мотив мутирован до NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 ), рецептор не может быть активирован, но может быть частично восстановлен, если мотив мутирован до NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [48] ​​Кроме того, когда мотив мутирует до NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) в родопсине крупного рогатого скота, мутант имеет 141% активности дикого типа. [37] Эти данные показывают, что GPCR не нуждается в стандартном мотиве NPxxY 7.53 для передачи сигналов. [21]

Консенсусные последовательности различных хромопсинов: в первом столбце для удобства указан номер каждой группы хромопсинов. Во втором столбце показаны названия каждой группы. Третий содержит количество последовательностей в каждой группе. Четвертый столбец содержит логотип последовательности , высота букв указывает процентное содержание этой аминокислоты в этой позиции. По оси абсцисс показано положение аминокислоты, соответствующей родопсину крупного рогатого скота. Позиции 292 7,39 и 314 7,64 выделены серым цветом. Серым фоном выделен лизин (К) 296 7,43 , который у немопсинов заменен аргинином (R), а у глюопсинов - глутаминовой кислотой (Е). Мотив NPxxY 7.53 выделен серым фоном. Он консервативен в большинстве опсинов и рецепторов, связанных с G-белком, однако он образуется в ретинохромах, RGR-опсинах и глюопсинах. [21]

Другие остатки и мотивы

Cys138 и Cys110 образуют высококонсервативный дисульфидный мостик . Glu113 служит противоионом, стабилизируя протонирование связи Шиффа между Lys296 и лигандом сетчатки. Glu134-Arg135-Tyr136 — еще один высококонсервативный мотив, участвующий в распространении сигнала трансдукции после поглощения фотона.

Сайты спектральной настройки

Определенные аминокислотные остатки, называемые сайтами спектральной настройки , оказывают сильное влияние на значения λ max . Используя сайт-направленный мутагенез , можно избирательно мутировать эти остатки и исследовать возникающие в результате изменения светопоглощающих свойств опсина. Важно отличать сайты спектральной настройки , остатки, которые влияют на длину волны, на которой опсин поглощает свет, от функционально консервативных сайтов , остатков, важных для правильного функционирования опсина. Они не являются взаимоисключающими, но по практическим соображениям легче исследовать сайты спектральной настройки, которые не влияют на функциональность опсина. Подробный обзор мест спектральной настройки см. в Yokoyama [49] и Deeb. [50] Влияние участков спектральной настройки на λ max различается между разными группами опсинов и между группами опсинов разных видов.

Опсины в человеческом глазу, мозге и коже

РПЭ — пигментный эпителий сетчатки ; ipRGC, внутренне светочувствительные ганглиозные клетки сетчатки ; OPL — внешний плексиформный слой ; IPL, внутренний плексиформный слой ; GCL, слой ганглиозных клеток

Каракатица

Каракатицы и осьминоги содержат опсин в своей коже как часть хромофоров. Опсин является частью сенсорной сети, определяющей цвет и форму окружающей среды каракатицы. [59] [60] [61]

Филогения

Опсины животных (также известные как опсины типа 2) являются членами семитрансмембранных белков суперсемейства рецепторов, связанных с G-белком (GPCR). [1] [2]

Опсины животных филогенетически делятся на пять групп: ресничные опсины (цилопсины, к-опсины), рабдомерные опсины (r-опсины, рабопсины), ксенопсины, нессопсины и тетраопсины. Четыре из этих субкладов встречаются в Bilateria (все, кроме нессопсинов). [21] [28] Однако двулатеральные клады представляют собой парафилетический таксон без опсинов книдарий . [21] [28] [27] [62] Нессопсины также известны как антозойные опсины II [63] или просто как опсины книдарий. [64] Тетраопсины также известны как RGR/Go [65] или опсины группы 4 [27] и содержат три подгруппы: нейропсины , Go-опсины и хромопсины. [21] [28] [64] Хромопсины имеют семь подгрупп: RGR-опсины , ретинохромы, перопсины , варропсины, астропсины, немопсины и глюопсины. [21]

Зрительные опсины животных традиционно классифицируются как цилиарные или рабдомерные. Цилиарные опсины, обнаруженные у позвоночных и книдарий , прикрепляются к цилиарным структурам, таким как палочки и колбочки . Рабдомерные опсины прикреплены к светособирающим органеллам, называемым рабдомерами. Эта классификация затрагивает филогенетические категории (клады), поэтому термины «реснитчатый» и «рабдомерный» могут быть неоднозначными. Здесь «C-опсины (ресничные)» относятся к кладе, обнаруженной исключительно у Bilateria , и исключают ресничные опсины книдарий, такие как те, которые обнаружены у коробчатых медуз . Аналогичным образом, «R-опсин (рабдомерный)» включает меланопсин, хотя он не встречается на рабдомерах у позвоночных. [27]

Цилиарные опсины

Цилиарные опсины (цилопсины, к-опсины) экспрессируются в цилиарных фоторецепторных клетках и включают зрительные опсины позвоночных и энцефалопсины. [66] Они преобразуют световые сигналы в нервные импульсы через ионные каналы, управляемые циклическими нуклеотидами, которые работают за счет увеличения разницы зарядов на клеточной мембране (т.е. гиперполяризации . [67] ).

Зрительные опсины позвоночных

Зрительные опсины позвоночных представляют собой подкласс цилиарных опсинов, которые экспрессируются в сетчатке позвоночных и опосредуют зрение. Далее они подразделяются на:

Экстраретинальные (или экстраокулярные) родопсинподобные опсины (Exo-Rh)

Эти шишковидные опсины, обнаруженные у Actinopterygii (рыбы с лучевыми плавниками), по-видимому, возникли в результате дупликации гена Rh1 (родопсина). Эти опсины, по-видимому, выполняют функции, аналогичные функциям пинопсина, обнаруженного у птиц и рептилий. [71] [72]

Пинопсины

Первый шишковидный опсин (пинопсин) был обнаружен в шишковидной железе курицы . Это опсин, чувствительный к синему цвету ( λ max = 470 нм). [73] [74]

Пинеальные опсины имеют широкий спектр экспрессии в мозге, особенно в шишковидной области .

Опсин древних позвоночных (ВА)

Опсин древних позвоночных (VA) имеет три изоформы VA короткая (VAS), VA средняя (VAM) и VA длинная (VAL). Он экспрессируется во внутренней сетчатке, в горизонтальных и амакриновых клетках , а также в шишковидном органе и хабенулярной области мозга. [75] Он чувствителен примерно к 500 нм [14] и встречается у большинства классов позвоночных, но не у млекопитающих. [76]

Парапинопсины

Первый парапинопсин (ПП) был обнаружен в парапинальном органе сома . [77] Парапинопсин миноги представляет собой опсин, чувствительный к УФ-излучению ( λ max = 370 нм). [78] У костистых рыб имеются две группы парапинопсинов: одна чувствительна к УФ-излучению ( λ max = 360-370 нм), другая - к синему ( λ max = 460-480 нм) свету. [79]

Париетопсины

Впервые париетопсин был обнаружен в фоторецепторных клетках теменного глаза ящерицы. Париетопсин ящерицы чувствителен к зеленому свету ( λ max = 522 нм), и, несмотря на то, что он является c-опсином, как и зрительные опсины позвоночных, он не вызывает гиперполяризацию через Gt-белок, но вызывает деполяризацию через Go-белок. [80] [81]

Энцефалопсин или Панопсин

Панопсины обнаруживаются во многих тканях (кожа, [51] головной мозг, [53] [82] семенники, [53] сердце, печень, [82] почки , скелетные мышцы, легкие, поджелудочная железа и сетчатка [82] ). Первоначально они были обнаружены в мозге человека и мыши и поэтому названы энцефалопсинами. [53]

Первый панопсин беспозвоночных был обнаружен в цилиарных фоторецепторных клетках кольчатых червей Platynereis dumerilii и получил название с(илиарный)-опсин. [83] Этот c-опсин чувствителен к УФ- излучению ( λ max = 383 нм) и может быть настроен на длину волны 125 нм по одной аминокислоте (диапазон λ max = 377–502 нм). [84] Таким образом, неудивительно, что у Platynereis dumerilii существует второй, но чувствительный к циану c-опсин ( λ max = 490 нм) . [85] Первый к-опсин опосредует гравитацию личинки, вызванную УФ-излучением . Гравитаксис вместе с фототаксисом образует соотношение хроматической глубины . [86] На разной глубине свет в воде состоит из разных длин волн : сначала исчезают красные (> 600 нм), а также ультрафиолетовые и фиолетовые (< 420 нм) длины волн. Чем выше глубина, тем уже спектр, так что остается только голубой свет (480 нм). [87] Таким образом, личинки могут определять свою глубину по цвету. Цвет, в отличие от яркости, остается практически постоянным независимо от времени суток и погоды, например, если пасмурно. [88] [89]

Панопсины также экспрессируются в мозге некоторых насекомых. [66] Панопсины комаров и рыб-фугу поглощают максимум при 500 нм и 460 нм соответственно. Оба активируют in vitro белки Gi и Go. [90]

Панопсины являются сестрами ТМТ-опсинов. [28] [91] [47] [92]

Опсин множественных тканей костной ткани (TMT)

Первый ТМТ-опсин был обнаружен во многих тканях костистых рыб, поэтому их называют опсинами множественных тканей костистых рыб (TMT). [93] ТМТ-опсины образуют три группы, которые наиболее тесно связаны с четвертой группой, панопсинами, которые, таким образом, являются паралогичными ТМТ-опсинам. [28] [47] [91] [92] ТМТ-опсины и панопсины также имеют одни и те же интроны , что подтверждает их принадлежность друг к другу. [93]

Опсины у книдарий

Книдарии , к которым относятся медузы, кораллы и морские анемоны , являются наиболее примитивными животными со сложными глазами. Опсины медуз в рупалии соединяются с Gs-белками, повышая внутриклеточный уровень цАМФ. [94] [62] Коралловые опсины могут соединяться с Gq-белками и Gc-белками. Gc-белки представляют собой подтип G-белков, специфичный для книдарий. [95] Опсины книдарий принадлежат к двум группам: ксенопсины и нессопсины. Ксенопсины содержат также билатеральные опсины, тогда как нессопсины свойственны только книдариям. [21] [28] Однако более ранние исследования показали, что некоторые опсины книдарий принадлежат к цилопсинам, рабопсинам и тетраопсинам билатерий . [65] [96] [97]

Рабдомерные опсины

Рабдомерные опсины (рабопсины, р-опсины) также известны как Gq-опсины, поскольку они соединяются с Gq-белком. Рабопсины используются моллюсками и членистоногими. Членистоногие, по-видимому, обретают цветовое зрение так же, как и позвоночные, за счет использования трех (или более) различных групп опсинов, различающихся как с точки зрения филогении, так и с точки зрения спектральной чувствительности. [66] Рабопсин меланопсин также экспрессируется у позвоночных животных, где он регулирует циркадные ритмы и опосредует зрачковый рефлекс. [66]

В отличие от цилопсинов, рабопсины связаны с каноническими ионными каналами переходного рецепторного потенциала; это приводит к устранению разницы электрических потенциалов на клеточной мембране (т.е. к деполяризации ). [67]

Идентификация кристаллической структуры родопсина кальмара [13] , вероятно, поможет нам лучше понять его функцию в этой группе.

Членистоногие используют разные опсины в разных типах глаз, но, по крайней мере, у Limulus опсины, экспрессируемые в латеральных и сложных глазах, на 99% идентичны и, по-видимому, недавно разошлись. [98]

Меланопсин

Меланопсин (OPN4) участвует в циркадных ритмах , зрачковом рефлексе и цветокоррекции в условиях высокой яркости. Филогенетически он относится к рабдомерным опсинам (рабопсинам, р-опсинам) и функционально и структурно является рабопсином, но не встречается в рабдомерах.

Тетраопсины

К тетраопсинам относятся нейропсины , Go-опсины и хромопсины. [21] [28] [64] Хромопсины состоят из семи подгрупп: RGR-опсины , ретинохромы, перопсины , варропсины, астропсины, немопсины и глюопсины. [21]

Нейропсины

Нейропсины чувствительны к UVA, обычно при длине волны 380 нм. Они обнаружены в мозге, семенниках, коже и сетчатке человека и грызунов, а также в мозге и сетчатке птиц. У птиц и грызунов они обеспечивают ультрафиолетовое зрение. [51] [56] [99] Они соединяются с Gi-белками. [56] [99] У человека Нейропсин кодируется геном OPN5 . В сетчатке человека его функция неизвестна. У мышей он фотоэнтерирует сетчатку и роговицу, по крайней мере, ex vivo. [100]

Гоопсины

Гоопсины отсутствуют у высших позвоночных [27] и экдизозоев . [101] Они обнаружены в цилиарных фоторецепторных клетках гребешкового глаза [ 102] и базального хордового амфиоксуса . [103] Однако у Platynereis dumerilii Go-опсин экспрессируется в рабдомерных фоторецепторных клетках глаз. [87]

RGR-опсины

RGR-опсины, также известные как рецепторы, связанные с G-белком сетчатки, экспрессируются в пигментном эпителии сетчатки (RPE) и клетках Мюллера . [104] В темноте они преимущественно связывают полностью транс-ретиналь, а не 11-цис-ретиналь. [41] RGR-опсины считались фотоизомеразами [44] , но вместо этого они регулируют транспорт и выработку ретиноидов. [66] [105] В частности, они независимо от света ускоряют выработку 11-цис-ретинола (предшественника 11-цис-ретиналя) из всех транс-ретиниловых эфиров. [106] Однако все транс-ретиниловые эфиры становятся доступными в зависимости от света благодаря RGR-опсинам. Неизвестно, регулируют ли RGR-опсины это через G-белок или другой сигнальный механизм. [107] RGR-опсин крупного рогатого скота максимально поглощает волны разной длины в зависимости от значения pH. При высоком pH он поглощает максимально синий (469 нм) свет, а при низком pH — максимально УФ-свет (370 нм). [108]

Перопсин

Перопсин , зрительный пигментоподобный рецептор, представляет собой белок , который у человека кодируется геном RRH . [109]

Другие белки, называемые опсинами

Фоторецепторы можно классифицировать по нескольким признакам, включая функцию (зрение, фототаксис, фотопериодизм и т. д.), тип хромофора ( ретиналь , флавин , билин ), молекулярную структуру ( третичная , четвертичная ), выход сигнала ( фосфорилирование , восстановление , окисление ) и т. д. [110 ]

Помимо опсинов животных, которые представляют собой рецепторы, связанные с G-белком , существует еще одна группа фоторецепторных белков, называемых опсинами. [67] [111] Это микробный опсин , он используется прокариотами , некоторыми водорослями (как компонент каналородопсинов ) и грибами , [112] тогда как животные используют исключительно опсины животных. За пределами этих групп опсины не обнаружены (например, у растений или плакозой ). [67]

Опсины микробов и животных также называются опсинами типа 1 и типа 2 соответственно. Оба типа называются опсинами, поскольку одно время считалось, что они родственны: оба представляют собой семитрансмембранные рецепторы и ковалентно связывают ретиналь как хромофор, что превращает их в фоторецепторы , воспринимающие свет. Однако оба типа не связаны на уровне последовательности. [113]

Фактически, идентичность последовательностей между животными и миробиальными опсинами не превышает той, которую можно объяснить случайностью. Однако в последние годы были разработаны новые методы, специфичные для глубокой филогении . В результате несколько исследований обнаружили доказательства возможной филогенетической связи между ними. [114] [35] [115] Однако это не обязательно означает, что последний общий предок микробных и животных опсинов сам был светочувствительным: все животные опсины возникли (в результате дупликации и дивергенции генов) в конце истории большого G. Семейство генов -белковых рецепторов (GPCR) , которые сами возникли после расхождения растений, грибов, хоанфлагеллят и губок от древнейших животных. Хромофор сетчатки встречается исключительно в опсиновой ветви этого большого семейства генов, а это означает, что его появление в других местах представляет собой конвергентную эволюцию , а не гомологию . Микробные родопсины по своей последовательности сильно отличаются от любого из семейств GPCR. [116] Согласно одной из гипотез, как микробные, так и животные опсины принадлежат к суперсемейству рецепторов, связанных с транспортером-опсином-G-белком (TOG) , предполагаемой кладе, которая включает рецептор, связанный с G-белком (GPCR), ион-транслоцирующий микробный родопсин ( 116). MR) и еще семь человек. [117]

Большинство микробных опсинов представляют собой ионные каналы или насосы вместо собственных рецепторов и не связываются с G-белком . Микробные опсины встречаются во всех трех сферах жизни: археях , бактериях и эукариотах . У эукариот микробные опсины встречаются главным образом в одноклеточных организмах, таких как зеленые водоросли, и в грибах. У большинства сложных многоклеточных эукариот микробные опсины заменены другими светочувствительными молекулами, такими как криптохром и фитохром у растений и животные опсины у животных . [118]

Микробные опсины часто называют родопсиновой формой молекулы, т. е. родопсин (в широком смысле) = опсин + хромофор. Среди многих видов микробных опсинов выделяют протонные насосы бактериородопсин (BR) и ксанторородопсин (xR), галородопсин хлоридной помпы (HR), фотосенсоры сенсорный родопсин I (SRI) и сенсорный родопсин II (SRII), а также протеородопсин ( PR), опсин I Neurospora (NOPI), сенсорные родопсины A Chlamydomonas (CSRA), сенсорные родопсины B Chlamydomonas (CSRB), канальный родопсин (ChR) и археродопсин (Arch). [119]

Некоторые микробные опсины, такие как протео- и бактериородопсин , используются различными группами бактерий для сбора энергии света для осуществления метаболических процессов с использованием нехлорофилльного пути . Кроме того, галородопсины галобактерий и каналородопсины некоторых водорослей, например вольвокса , служат им светозависимыми ионными каналами , в том числе и для фототаксических целей. Сенсорные родопсины существуют у галобактерий, которые индуцируют фототаксическую реакцию путем взаимодействия с белками, встроенными в мембраны преобразователей , которые не имеют отношения к G-белкам. [120]

Микробные опсины (такие как каналородопсин , галородопсин и археродопсин ) используются в оптогенетике для включения или выключения активности нейронов. Микробные опсины предпочтительнее, если активность нейронов должна модулироваться с более высокой частотой, поскольку они реагируют быстрее, чем опсины животных. Это связано с тем, что опсины микробов представляют собой ионные каналы или протонно- ионные насосы и, таким образом, активируются непосредственно светом, в то время как опсины животных активируют G-белки, которые затем активируют эффекторные ферменты, производящие метаболиты, для открытия ионных каналов. [121]

Смотрите также

Внешние ссылки

Рекомендации

  1. ^ ab Кейси П.Дж., Gilman AG (февраль 1988 г.). «Участие G-белка в соединении рецептор-эффектор». Журнал биологической химии . 263 (6): 2577–2580. дои : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  2. ^ ab Attwood TK, Findlay JB (февраль 1994 г.). «Отпечатки пальцев, связанные с G-белком рецепторы». Белковая инженерия . 7 (2): 195–203. дои : 10.1093/протеин/7.2.195. ПМИД  8170923.
  3. ^ Диксон Р.А., Кобилка Б.К., Страдер DJ, Бенович Дж.Л., Долман Х.Г., Фрилль Т. и др. (май 1986 г.). «Клонирование гена и кДНК бета-адренергического рецептора млекопитающих и гомология с родопсином». Природа . 321 (6065): 75–79. Бибкод : 1986Natur.321...75D. дои : 10.1038/321075a0. PMID  3010132. S2CID  4324074.
  4. ^ Диксон Р.А., Сигал И.С., Рэндс Э., Регистр РБ, Канделор М.Р., Блейк А.Д., Стрейдер CD (март 1987 г.). «Связывание лиганда с бета-адренергическим рецептором включает его родопсин-подобное ядро». Природа . 326 (6108): 73–77. Бибкод : 1987Natur.326...73D. дои : 10.1038/326073a0. PMID  2881211. S2CID  4352920.
  5. ^ Уолд Г. (июль 1934 г.). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении». Природа . 134 (3376): 65. Бибкод : 1934Natur.134...65W. дои : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  6. ^ Уолд Г., Браун П.К., Хаббард Р., Орошник В. (июль 1955 г.). «Затрудненные цис-изомеры витамина А и ретинена: структура нео-B-изомера». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 41 (7): 438–451. Бибкод : 1955PNAS...41..438W. дои : 10.1073/pnas.41.7.438 . ПМК 528115 . ПМИД  16589696. 
  7. ^ Браун П.К., Уолд Дж. (октябрь 1956 г.). «Нео-b-изомер витамина А и ретинена». Журнал биологической химии . 222 (2): 865–877. дои : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . ПМИД  13367054.
  8. ^ Орошник В. (июнь 1956 г.). «Синтез и конфигурация нео-витамина А и неоретинина b». Журнал Американского химического общества . 78 (11): 2651–2652. дои : 10.1021/ja01592a095.
  9. ^ Орошник В., Браун П.К., Хаббард Р., Уолд Г. (сентябрь 1956 г.). «ЗАПРЕЩЕННЫЕ ЦИСА-ИЗОМЕРЫ ВИТАМИНА А И РЕТИНЕНА: СТРУКТУРА ИЗОМЕРА NEO-b». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 42 (9): 578–580. Бибкод : 1956PNAS...42..578O. дои : 10.1073/pnas.42.9.578 . ПМК 534254 . ПМИД  16589909. 
  10. ^ Баундс Д. (декабрь 1967 г.). «Место прикрепления сетчатки к родопсину». Природа . 216 (5121): 1178–1181. Бибкод : 1967Natur.216.1178B. дои : 10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  11. ^ Харгрейв П.А., Макдауэлл Дж.Х., Кертис Д.Р., Ван Дж.К., Ющак Э., Фонг С.Л. и др. (1983). «Структура бычьего родопсина». Биофизика структуры и механизма . 9 (4): 235–244. дои : 10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  12. ^ abc Пальчевски К., Кумасака Т., Хори Т., Бенке CA, Мотошима Х., Фокс Б.А. и др. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Наука . 289 (5480): 739–745. Бибкод : 2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . дои : 10.1126/science.289.5480.739. ПМИД  10926528. 
  13. ^ аб Мураками М., Кояма Т. (май 2008 г.). «Кристаллическая структура родопсина кальмара». Природа . 453 (7193): 363–367. Бибкод : 2008Natur.453..363M. дои : 10.1038/nature06925. PMID  18480818. S2CID  4339970.
  14. ^ Коллинз Ф.Д. (март 1953 г.). «Родопсин и индикаторный желтый». Природа . 171 (4350): 469–471. Бибкод : 1953Natur.171..469C. дои : 10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  15. ^ Питт Г.А., Коллинз Ф.Д., Мортон Р.А., Сток П. (январь 1955 г.). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог индикаторного желтого». Биохимический журнал . 59 (1): 122–128. дои : 10.1042/bj0590122. ПМК 1216098 . ПМИД  14351151. 
  16. ^ Хаббард Р., Кропф А. (февраль 1958 г.). «Действие света на родопсин». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 130–139. Бибкод : 1958PNAS...44..130H. дои : 10.1073/pnas.44.2.130 . ПМК 335377 . ПМИД  16590155. 
  17. ^ Кропф А., Хаббард Р. (ноябрь 1959 г.). «Механизм обесцвечивания родопсина». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 74 (2): 266–280. Бибкод : 1959NYASA..74..266K. doi :10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID  13627857. S2CID  45830716.
  18. ^ Аб Чо Х.В., Ким Ю.Дж., Пак Дж.Х., Моризуми Т., Пай Э.Ф., Краусс Н. и др. (март 2011 г.). «Кристаллическая структура метародопсина II». Природа . 471 (7340): 651–655. Бибкод : 2011Natur.471..651C. дои : 10.1038/nature09789. PMID  21389988. S2CID  4302421.
  19. ^ AB Wald G (октябрь 1968 г.). «Молекулярные основы зрительного возбуждения». Наука . 162 (3850): 230–239. Бибкод : 1968Sci...162..230W. дои : 10.1126/science.162.3850.230. ПМИД  4877437.
  20. ^ Теракита А, Кавано-Ямасита Э, Коянаги М (январь 2012 г.). «Эволюция и разнообразие опсинов». Междисциплинарные обзоры Wiley: мембранный транспорт и передача сигналов . 1 (1): 104–111. дои : 10.1002/wmts.6 .
  21. ^ abcdefghijklmnopqrstu Гюманн М., Портер М.Л., Бок MJ (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без лизина, связывающего сетчатку». Клетки . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . ПМЦ 9368030 . ПМИД  35954284.  Материал был скопирован и адаптирован из этого источника, доступного по международной лицензии Creative Commons Attribution 4.0.
  22. ^ Амора Т.Л., Рамос Л.С., Галан Дж.Ф., Бирге Р.Р. (апрель 2008 г.). «Спектральная настройка темно-красных колбочек». Биохимия . 47 (16): 4614–4620. дои : 10.1021/bi702069d. ПМЦ 2492582 . ПМИД  18370404. 
  23. ^ Баллестерос Дж. А., Вайнштейн Х. (1995). «Комплексные методы построения трехмерных моделей и компьютерного исследования структурно-функциональных отношений в рецепторах, связанных с G-белками». Методы в нейронауках . 25 : 366–428. дои : 10.1016/S1043-9471(05)80049-7.
  24. ^ аб Овчинников, Ю.А. (ноябрь 1982 г.). «Родопсин и бактериородопсин: структурно-функциональные взаимоотношения». Письма ФЭБС . 148 (2): 179–191. дои : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  25. ^ ab Катана Р., Гуан С., Занини Д., Ларсен М.Е., Хиральдо Д., Гертен Б.Р. и др. (сентябрь 2019 г.). «Независимая от хромофора роль апопротеинов опсина в механорецепторах дрозофилы». Современная биология . 29 (17): 2961–2969.е4. дои : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID  31447373. S2CID  201420079.
  26. ^ Аб Люнг, Нью-Йорк, Тхакур Д.П., Гурав А.С., Ким Ш., Ди Пицио А., Нив М.Ю., Монтелл С. (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы». Современная биология . 30 (8): 1367–1379.e6. дои :10.1016/j.cub.2020.01.068. ПМЦ 7252503 . ПМИД  32243853. 
  27. ^ abcde Портер М.Л., Бласич Дж.Р., Бок М.Дж., Кэмерон Э.Г., Прингл Т., Кронин Т.В., Робинсон П.Р. (январь 2012 г.). «Проливая новый свет на эволюцию опсина». Слушания. Биологические науки . 279 (1726): 3–14. дои :10.1098/rspb.2011.1819. ПМЦ 3223661 . ПМИД  22012981. 
  28. ^ abcdefgh Рамирес, доктор медицины, Пайретт А.Н., Панки М.С., серб Дж.М., Спейзер Д.И., Сваффорд А.Дж., Окли Т.Х. (декабрь 2016 г.). «Последний общий предок большинства двулатеральных животных, обладавший как минимум девятью опсинами». Геномная биология и эволюция . 8 (12): 3640–3652. doi : 10.1093/gbe/evw248. ПМЦ 5521729 . ПМИД  28172965. 
  29. ^ аб Тромель Э.Р., Чоу Дж.Х., Дуайер Н.Д., Колберт Х.А., Баргманн С.И. (октябрь 1995 г.). «Семь дивергентных трансмембранных рецепторов являются кандидатами в хемосенсорные рецепторы у C. elegans». Клетка . 83 (2): 207–218. дои : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID  7585938. S2CID  17819587.
  30. ^ Д'Аньелло С., Делруас Дж., Валеро-Грасиа А., Лоу Э.К., Бирн М., Кэннон Дж.Т. и др. (декабрь 2015 г.). «Эволюция опсина в амбулакрарии». Морская геномика . 24 (Часть 2): 177–183. Бибкод : 2015MarGn..24..177D. дои : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . ПМИД  26472700.
  31. ^ Шен В.Л., Квон Ю., Адегбола А.А., Луо Дж., Чесс А., Монтелл С. (март 2011 г.). «Функция родопсина в распознавании температуры у дрозофилы». Наука . 331 (6022): 1333–1336. Бибкод : 2011Sci...331.1333S. дои : 10.1126/science.1198904. PMID  21393546. S2CID  206530389.
  32. ^ Сентилан П.Р., Пипенброк Д., Овезмырадов Г., Надровски Б., Бехстедт С., Паулс С. и др. (август 2012 г.). «Гены органа слуха дрозофилы и генетические дефекты слуха». Клетка . 150 (5): 1042–1054. дои : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . PMID  22939627. S2CID  1422764.
  33. ^ Феуда Р., Менон АК, Гёпферт MC (март 2022 г.). «Переосмысление опсинов». Молекулярная биология и эволюция . 39 (3): msac033. doi : 10.1093/molbev/msac033. ПМЦ 8892948 . ПМИД  35143663. 
  34. ^ Аб Люнг, штат Нью-Йорк, Монтелл С (октябрь 2017 г.). «Нетрадиционные роли опсинов». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 33 (1): 241–264. doi : 10.1146/annurev-cellbio-100616-060432. ПМЦ 5963513 . ПМИД  28598695. 
  35. ^ ab Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (август 2013 г.). «Перемещение лизина активного центра в родопсине и последствия для эволюции ретинилиденовых белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–13355. Бибкод : 2013PNAS..11013351D. дои : 10.1073/pnas.1306826110 . ПМЦ 3746867 . ПМИД  23904486. 
  36. ^ Боррото-Эскуэла Д.О., Ромеро-Фернандес В., Гарсиа-Негредо Г., Коррейя П.А., Гаррига П., Фуксе К., Сируэла Ф (2011). «Раскрытие консервативного мотива NPxxY мускаринового ацетилхолинового рецептора M3: решающая роль Asp-7.49 в передаче сигналов рецептора и формировании мультибелкового комплекса». Клеточная физиология и биохимия . 28 (5): 1009–1022. дои : 10.1159/000335788. hdl : 2445/126278 . PMID  22178951. S2CID  14008354.
  37. ^ ab Фрице О, Филипек С, Кукса В, Пальчевски К, Хофманн КП, Эрнст ОП (март 2003 г.). «Роль консервативного мотива NPxxY (x) 5,6F в основном состоянии родопсина и во время активации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (5): 2290–2295. Бибкод : 2003PNAS..100.2290F. дои : 10.1073/pnas.0435715100 . ПМК 151333 . ПМИД  12601165. 
  38. ^ Чжоу Ц, Ян Д., Ву М, Го Ю, Го В, Чжун Л и др. (декабрь 2019 г.). «Общий механизм активации GPCR класса А». электронная жизнь . 8 : е50279. doi : 10.7554/eLife.50279 . ПМК 6954041 . ПМИД  31855179. 
  39. ^ Весс Дж., Нанавати С., Фогель З., Маджио Р. (январь 1993 г.). «Функциональная роль остатков пролина и триптофана, высококонсервативных среди рецепторов, связанных с G-белком, изучена с помощью мутационного анализа мускаринового рецептора m3». Журнал ЭМБО . 12 (1): 331–338. doi :10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x. ПМК 413210 . ПМИД  7679072. 
  40. ^ Галес С., Ковальски-Шовель А., Дюфур М.Н., Сева С., Мородер Л., Прадайрол Л. и др. (июнь 2000 г.). «Мутация Asn-391 в консервативном мотиве NPXXY рецептора холецистокинина B отменяет активацию белка Gq, не влияя на его связь с рецептором». Журнал биологической химии . 275 (23): 17321–17327. дои : 10.1074/jbc.M909801199 . ПМИД  10748160.
  41. ^ Аб Хао В., Фонг Гонконг (март 1999 г.). «Эндогенный хромофор опсина рецептора, связанного с G-белком сетчатки, из пигментного эпителия». Журнал биологической химии . 274 (10): 6085–6090. дои : 10.1074/jbc.274.10.6085 . ПМИД  10037690.
  42. ^ Хара Т, Хара Р (май 1967 г.). «Родопсин и ретинохром в сетчатке кальмара». Природа . 214 (5088): 573–575. Бибкод : 1967Natur.214..573H. дои : 10.1038/214573a0. PMID  6036171. S2CID  4184319.
  43. ^ аб Цукамото Х, Теракита А (ноябрь 2010 г.). «Разнообразие и функциональные свойства бистабильных пигментов». Фотохимические и фотобиологические науки . 9 (11): 1435–1443. дои : 10.1039/c0pp00168f . ПМИД  20852774.
  44. ^ abcdefghijkl Terakita A (1 марта 2005 г.). «Опсины». Геномная биология . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . ПМЦ 1088937 . ПМИД  15774036. 
  45. ^ Нагата Т., Коянаги М., Цукамото Х., Теракита А. (январь 2010 г.). «Идентификация и характеристика протостомного гомолога перопсина паука-прыгуна». Журнал сравнительной физиологии А. 196 (1): 51–59. дои : 10.1007/s00359-009-0493-9. PMID  19960196. S2CID  22879394.
  46. ^ Геринг WJ (январь 2014 г.). «Эволюция зрения». Междисциплинарные обзоры Wiley. Биология развития . 3 (1): 1–40. дои : 10.1002/wdev.96. PMID  24902832. S2CID  36881435.
  47. ^ abc Като М, Сугияма Т, Сакаи К, Ямасита Т, Фудзита Х, Сато К и др. (18 ноября 2016 г.). «Два белка, родственных опсину 3, в куриной сетчатке и мозге: опсин 3 типа ТМТ является датчиком синего света в горизонтальных клетках сетчатки, гипоталамусе и мозжечке». ПЛОС ОДИН . 11 (11): e0163925. Бибкод : 2016PLoSO..1163925K. дои : 10.1371/journal.pone.0163925 . ПМЦ 5115664 . ПМИД  27861495. 
  48. ^ Мазна П., Грицова Л., Балик А., Земкова Х., Фридлова Е., Обсилова В. и др. (ноябрь 2008 г.). «Роль остатков пролина в структуре и функции человеческого рецептора мелатонина MT2». Журнал исследований шишковидной железы . 45 (4): 361–372. дои : 10.1111/j.1600-079X.2008.00598.x. PMID  18544139. S2CID  6202186.
  49. ^ Ёкояма С (июль 2000 г.). «Молекулярная эволюция зрительных пигментов позвоночных». Прогресс в исследованиях сетчатки и глаз . 19 (4): 385–419. дои : 10.1016/S1350-9462(00)00002-1. PMID  10785616. S2CID  28746630.
  50. ^ Диб СС (май 2005 г.). «Молекулярная основа изменения цветового зрения человека». Клиническая генетика . 67 (5): 369–377. дои : 10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x. PMID  15811001. S2CID  24105079.
  51. ^ abcdef Халтауфдерхайд К., Оздеслик Р.Н., Уикс Н.Л., Наджера Дж.А., Оанча Е (2015). «Экспрессия опсина в эпидермальной коже человека». Фотохимия и фотобиология . 91 (1): 117–123. дои : 10.1111/php.12354. ПМК 4303996 . ПМИД  25267311. 
  52. ^ Уайт Дж. Х., Чиано М., Вигглсворт М., Геске Р., Райли Дж., Уайт Н. и др. (июль 2008 г.). «Идентификация нового гена предрасположенности к астме на хромосоме 1qter и его функциональная оценка». Молекулярная генетика человека . 17 (13): 1890–1903. дои : 10.1093/hmg/ddn087 . ПМИД  18344558.
  53. ^ abcd Блэкшоу С., Снайдер Ш. (май 1999 г.). «Энцефалопсин: новый экстраретинальный опсин млекопитающих, дискретно локализованный в мозге». Журнал неврологии . 19 (10): 3681–3690. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . ПМК 6782724 . ПМИД  10234000. 
  54. ^ Ниссила Дж., Мянттари С., Саркиоя Т., Туоминен Х., Такала Т., Тимонен М., Саарела С. (ноябрь 2012 г.). «Обилие белка энцефалопсина (OPN3) в мозгу взрослой мыши». Журнал сравнительной физиологии А. 198 (11): 833–839. дои : 10.1007/s00359-012-0754-x. ПМЦ 3478508 . ПМИД  22991144. 
  55. ^ ab Bailes HJ, Лукас RJ (май 2013 г.). «Меланопсин человека образует пигмент, максимально чувствительный к синему свету (λmax ≈ 479 нм), поддерживающий активацию сигнальных каскадов G(q/11) и G(i/o)». Слушания. Биологические науки . 280 (1759): 20122987. doi :10.1098/rspb.2012.2987. ПМК 3619500 . ПМИД  23554393. 
  56. ^ abcd Кодзима Д., Мори С., Тории М., Вада А., Моришита Р., Фукада Ю. (17 октября 2011 г.). «УФ-чувствительный фоторецепторный белок OPN5 у человека и мышей». ПЛОС ОДИН . 6 (10): e26388. Бибкод : 2011PLoSO...626388K. дои : 10.1371/journal.pone.0026388 . ПМК 3197025 . ПМИД  22043319. 
  57. ^ Тарттелин Э.Э., Беллингем Дж., Ханкинс М.В., Фостер Р.Г., Лукас Р.Дж. (ноябрь 2003 г.). «Нейропсин (Opn5): новый опсин, идентифицированный в нервной ткани млекопитающих». Письма ФЭБС . 554 (3): 410–416. дои : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . ПМИД  14623103.
  58. ^ Ямашита Т., Оно К., Охучи Х., Юмото А., Гото Х., Томонари С. и др. (Февраль 2014 года). «Эволюция Opn5 млекопитающих как специализированного пигмента, поглощающего УФ-излучение, путем мутации одной аминокислоты». Журнал биологической химии . 289 (7): 3991–4000. дои : 10.1074/jbc.M113.514075 . ПМЦ 3924266 . ПМИД  24403072. 
  59. ^ Мэтгер Л.М., Робертс С.Б., Хэнлон RT (октябрь 2010 г.). «Доказательства распределенного восприятия света в коже каракатицы Sepia officinalis». Письма по биологии . 6 (5): 600–603. дои : 10.1098/rsbl.2010.0223. ПМК 2936158 . ПМИД  20392722. 
  60. ^ Ён Э (20 мая 2015 г.). «Осьминоги и, возможно, кальмары могут чувствовать свет своей кожей». Национальная география . Архивировано из оригинала 23 февраля 2021 года.
  61. ^ Ю С, Ли Ю, Чжан X, Хуан X, Малярчук В, Ван С и др. (сентябрь 2014 г.). «Адаптивные оптико-электронные системы камуфляжа с дизайном, вдохновленным шкурой головоногих моллюсков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (36): 12998–13003. Бибкод : 2014PNAS..11112998Y. дои : 10.1073/pnas.1410494111 . ПМК 4246966 . ПМИД  25136094. 
  62. ^ ab Лигертова М., Пергнер Дж., Козьмикова И., Фабиан П., Помбиньо А.Р., Стрнад Х. и др. (июль 2015 г.). «Геном кубозоя проливает свет на функциональное разнообразие опсинов и эволюцию фоторецепторов». Научные отчеты . 5 : 11885. Бибкод : 2015NatSR...511885L. дои : 10.1038/srep11885. ПМК 5155618 . ПМИД  26154478. 
  63. ^ Кирога Артигас Г., Лапеби П., Леклер Л., Такеда Н., Дегучи Р., Жекели Г. и др. (январь 2018 г.). «Экспрессируемый гонадами опсин опосредует световое нерест медузы Clytia». электронная жизнь . 7 : е29555. дои : 10.7554/eLife.29555 . ПМК 5756024 . ПМИД  29303477. 
  64. ^ abc Роулинсон К.А., Лапраз Ф., Баллистер Э.Р., Терасаки М., Роджерс Дж., Макдауэлл Р.Дж. и др. (октябрь 2019 г.). «Экстраокулярные палочковидные фоторецепторы плоского червя экспрессируют фотопигмент ксенопсин». электронная жизнь . 8 : е45465. дои : 10.7554/eLife.45465 . ПМК 6805122 . ПМИД  31635694. 
  65. ^ ab Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (ноябрь 2012 г.). «Эволюция опсина многоклеточных животных открывает простой путь к зрению животных». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (46): 18868–18872. Бибкод : 2012PNAS..10918868F. дои : 10.1073/pnas.1204609109 . ПМЦ 3503164 . ПМИД  23112152. 
  66. ^ abcdef Шичида Ю, Мацуяма Т (октябрь 2009 г.). «Эволюция опсинов и фототрансдукция». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 364 (1531): 2881–2895. дои : 10.1098/rstb.2009.0051. ПМЦ 2781858 . ПМИД  19720651. 
  67. ^ abcd Plachetzki DC, Fong CR, Oakley TH (июль 2010 г.). «Эволюция фототрансдукции на основе предкового пути, управляемого циклическими нуклеотидами». Слушания. Биологические науки . 277 (1690): 1963–1969. дои :10.1098/rspb.2009.1797. ПМК 2880087 . ПМИД  20219739. 
  68. ^ Хант Д.М., Карвальо Л.С., Кауинг Дж.А., Дэвис В.Л. (октябрь 2009 г.). «Эволюция и спектральная настройка зрительных пигментов у птиц и млекопитающих». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 364 (1531): 2941–2955. дои : 10.1098/rstb.2009.0044. ПМК 2781856 . ПМИД  19720655. 
  69. ^ Трезисе А.Е., Коллин С.П. (октябрь 2005 г.). «Опсины: эволюция в ожидании». Современная биология . 15 (19): Р794–Р796. дои : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . ПМИД  16213808.
  70. ^ Гулати С., Ястржебска Б., Банерджи С., Пласерес А.Л., Мишта П., Гао С. и др. (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): Е2608–Е2615. дои : 10.1073/pnas.1617446114 . ПМК 5380078 . ПМИД  28289214. 
  71. ^ Мано Х., Кодзима Д., Фукада Ю. (ноябрь 1999 г.). «Экзо-родопсин: новый родопсин, экспрессируемый в шишковидной железе рыбок данио». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 73 (1–2): 110–118. дои : 10.1016/S0169-328X(99)00242-9. ПМИД  10581404.
  72. ^ Тарттелин Э.Э., Франсен М.П., ​​Эдвардс ПК, Ханкинс М.В., Шертлер Г.Ф., Фогель Р. и др. (ноябрь 2011 г.). «Адаптация шишковидной железы, экспрессирующей опсин экзостержня костной кости, к фоторецепции, не формирующей изображение, посредством усиленного распада Meta II». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 68 (22): 3713–3723. doi : 10.1007/s00018-011-0665-y. ПМК 3203999 . ПМИД  21416149. 
  73. ^ Окано Т., Ёсидзава Т., Фукада Ю. (ноябрь 1994 г.). «Пинопсин представляет собой фоторецепторную молекулу куриной шишковидной железы». Природа . 372 (6501): 94–97. Бибкод : 1994Natur.372...94O. дои : 10.1038/372094a0. PMID  7969427. S2CID  4301315.
  74. ^ Накане Ю, Ёсимура Т (февраль 2019 г.). «Фотопериодическая регуляция размножения позвоночных». Ежегодный обзор биологических наук о животных . Ежегодные обзоры . 7 (1): 173–194. doi : 10.1146/annurev-animal-020518-115216. PMID  30332291. S2CID  52984435.
  75. ^ Филп А.Р., Гарсия-Фернандес Дж.М., Сони Б.Г., Лукас Р.Дж., Беллингем Дж., Фостер Р.Г. (июнь 2000 г.). «Древний (VA) опсин позвоночных и экстраретинальная фоторецепция у атлантического лосося (Salmo salar)». Журнал экспериментальной биологии . 203 (Часть 12): 1925–1936. дои : 10.1242/jeb.203.12.1925. ПМИД  10821749.
  76. ^ Полетини М.О., Рамос Б.К., Мораес М.Н., Каструччи А.М. (2015). «Невизуальные опсины и регуляция периферических часов с помощью света и гормонов». Фотохимия и фотобиология . 91 (5): 1046–1055. дои : 10.1111/php.12494 . PMID  26174318. S2CID  41895317.
  77. ^ Блэкшоу С., Снайдер Ш. (ноябрь 1997 г.). «Парапинопсин, новый опсин сома, локализованный в парапинеальном органе, определяет новое семейство генов». Журнал неврологии . 17 (21): 8083–8092. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . ПМК 6573767 . ПМИД  9334384. 
  78. ^ Коянаги М., Кавано Э., Кинугава Ю., Оиси Т., Шичида Ю., Тамоцу С., Теракита А. (апрель 2004 г.). «Бистабильный УФ-пигмент в шишковидной железе миноги». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (17): 6687–6691. Бибкод : 2004PNAS..101.6687K. дои : 10.1073/pnas.0400819101 . ПМК 404106 . ПМИД  15096614. 
  79. ^ Коянаги М., Вада С., Кавано-Ямашита Е., Хара Ю., Кураку С., Косака С. и др. (сентябрь 2015 г.). «Диверсификация невизуального фотопигмента парапинопсина по спектральной чувствительности для различных функций шишковидной железы». БМК Биология . 13 (1): 73. дои : 10.1186/s12915-015-0174-9 . ПМК 4570685 . ПМИД  26370232. 
  80. ^ Су С.И., Луо Д.Г., Теракита А., Шичида Ю., Ляо Х.В., Казми М.А. и др. (март 2006 г.). «Компоненты фототрансдукции теменного глаза и их потенциальные эволюционные последствия». Наука . 311 (5767): 1617–1621. Бибкод : 2006Sci...311.1617S. дои : 10.1126/science.1123802. PMID  16543463. S2CID  28604455.
  81. ^ Коянаги М, Теракита А (май 2014 г.). «Разнообразие пигментов на основе опсинов животных и их оптогенетический потенциал». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1837 (5): 710–716. дои : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . ПМИД  24041647.
  82. ^ abc Хэлфорд С., Фридман М.С., Беллингем Дж., Инглис С.Л., Пупаласундарам С., Сони Б.Г. и др. (март 2001 г.). «Характеристика нового гена опсина человека с широкой тканевой экспрессией и идентификация встроенных и фланкирующих генов на хромосоме 1q43». Геномика . 72 (2): 203–208. дои : 10.1006/geno.2001.6469. ПМИД  11401433.
  83. ^ Арендт Д., Тессмар-Райбл К., Снайман Х., Доррестейн А.В., Виттбродт Дж. (октябрь 2004 г.). «Цилиарные фоторецепторы с опсином позвоночного типа в мозге беспозвоночных». Наука . 306 (5697): 869–871. Бибкод : 2004Sci...306..869A. дои : 10.1126/science.1099955. PMID  15514158. S2CID  2583520.
  84. ^ Цукамото Х., Чен И.С., Кубо Ю., Фурутани Ю. (август 2017 г.). «Цилиарный опсин в мозгу морского кольчатого зоопланктона чувствителен к ультрафиолету, и чувствительность настраивается с помощью одного аминокислотного остатка». Журнал биологической химии . 292 (31): 12971–12980. дои : 10.1074/jbc.M117.793539 . ПМК 5546036 . ПМИД  28623234. 
  85. ^ Айерс Т., Цукамото Х., Гуманн М., Видин Раджан В.Б., Тессмар-Райбл К. (апрель 2018 г.). «Опсин типа Go опосредует теневой рефлекс у кольчатых червей Platynereis dumerilii». БМК Биология . 16 (1): 41. дои : 10.1186/s12915-018-0505-8 . ПМК 5904973 . ПМИД  29669554. 
  86. ^ Верасто С., Гуманн М., Цзя Х., Раджан В.Б., Безарес-Кальдерон Л.А., Пинейро-Лопес С. и др. (май 2018 г.). «Цилиарные и рабдомерные фоторецепторные клетки образуют спектральный датчик глубины в морском зоопланктоне». электронная жизнь . 7 . doi : 10.7554/eLife.36440 . ПМК 6019069 . ПМИД  29809157. 
  87. ^ аб Гуманн М., Цзя Х., Рандель Н., Верасто С., Безарес-Кальдерон Л.А., Михильс Н.К. и др. (август 2015 г.). «Спектральная настройка фототаксиса го-опсином в рабдомерных глазах Platynereis». Современная биология . 25 (17): 2265–2271. дои : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . ПМИД  26255845.
  88. ^ Нильссон DE (октябрь 2009 г.). «Эволюция глаз и визуально управляемого поведения». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 364 (1531): 2833–2847. дои : 10.1098/rstb.2009.0083. ПМК 2781862 . ПМИД  19720648. 
  89. ^ Нильссон DE (март 2013 г.). «Эволюция глаза и ее функциональная основа». Визуальная нейронаука . 30 (1–2): 5–20. дои : 10.1017/S0952523813000035. ПМЦ 3632888 . ПМИД  23578808. 
  90. ^ Коянаги М., Такада Э., Нагата Т., Цукамото Х., Теракита А. (март 2013 г.). «Гомологи Opn3 позвоночных потенциально служат датчиком света в нефоторецепторной ткани». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 4998–5003. Бибкод : 2013PNAS..110.4998K. дои : 10.1073/pnas.1219416110 . ПМЦ 3612648 . ПМИД  23479626. 
  91. ^ аб Сакаи К., Ямасита Т., Имамото Ю., Шичида Ю. (22 октября 2015 г.). «Разнообразие активных состояний в опсинах ТМТ». ПЛОС ОДИН . 10 (10): e0141238. Бибкод : 2015PLoSO..1041238S. дои : 10.1371/journal.pone.0141238 . ПМЦ 4619619 . ПМИД  26491964. 
  92. ^ ab Фишер Р.М., Фонтинья Б.М., Кирхмайер С., Стегер Дж., Блох С., Иноуэ Д. и др. (11 июня 2013 г.). «Совместная экспрессия VAL- и TMT-опсинов открывает древние фотосенсорные интернейроны и мотонейроны в мозге позвоночных». ПЛОС Биология . 11 (6): e1001585. дои : 10.1371/journal.pbio.1001585 . ПМК 3679003 . ПМИД  23776409. 
  93. ^ ab Моутсаки П., Уитмор Д., Беллингхэм Дж., Сакамото К., Дэвид-Грей З.К., Фостер Р.Г. (апрель 2003 г.). «Опсин множественной ткани костной ткани (tmt): кандидат в фотопигмент, регулирующий периферические часы рыбок данио?». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 112 (1–2): 135–145. дои : 10.1016/S0169-328X(03)00059-7. ПМИД  12670711.
  94. ^ Коянаги М, Такано К, Цукамото Х, Оцу К, Токунага Ф, Теракита А (октябрь 2008 г.). «Зрение медуз начинается с передачи сигналов цАМФ, опосредованной каскадом опсина-G». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15576–15580. Бибкод : 2008PNAS..10515576K. дои : 10.1073/pnas.0806215105 . ПМК 2563118 . ПМИД  18832159. 
  95. ^ Мейсон Б., Шмале М., Гиббс П., Миллер М.В., Ван К., Левай К. и др. (5 декабря 2012 г.). «Доказательства существования множественных путей фототрансдукции в кораллах, строящих рифы». ПЛОС ОДИН . 7 (12): e50371. Бибкод : 2012PLoSO...750371M. дои : 10.1371/journal.pone.0050371 . ПМЦ 3515558 . ПМИД  23227169. 
  96. ^ Шуга Х., Шмид В., Геринг В.Дж. (январь 2008 г.). «Эволюция и функциональное разнообразие опсинов медуз». Современная биология . 18 (1): 51–55. дои : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . ПМИД  18160295.
  97. ^ Феуда Р., Рота-Стабелли О, Окли Т.Х., Пизани Д. (июль 2014 г.). «Гребенчатые опсины и происхождение фототрансдукции животных». Геномная биология и эволюция . 6 (8): 1964–1971. дои : 10.1093/gbe/evu154. ПМК 4159004 . ПМИД  25062921. 
  98. ^ Смит У.К., Прайс Д.А., Гринберг Р.М., Баттель Б.А. (июль 1993 г.). «Опсины из боковых глаз и глазков мечехвоста Limulus polyphemus». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (13): 6150–6154. Бибкод : 1993PNAS...90.6150S. дои : 10.1073/pnas.90.13.6150 . ПМК 46885 . ПМИД  8327495. 
  99. ^ аб Ямасита Т., Охучи Х., Томонари С., Икеда К., Сакаи К., Шичида Ю. (декабрь 2010 г.). «Opn5 представляет собой бистабильный пигмент, чувствительный к УФ-излучению, который соединяется с подтипами G-белка Gi и Gq». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (51): 22084–22089. Бибкод : 2010PNAS..10722084Y. дои : 10.1073/pnas.1012498107 . ПМК 3009823 . ПМИД  21135214. 
  100. ^ Бур Э.Д., Юэ WW, Рен X, Цзян Z, Ляо HW, Мэй X и др. (октябрь 2015 г.). «Нейропсином (OPN5)-опосредованное фотоувлечение местных циркадных осцилляторов в сетчатке и роговице млекопитающих». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (42): 13093–13098. Бибкод : 2015PNAS..11213093B. дои : 10.1073/pnas.1516259112 . ПМЦ 4620855 . ПМИД  26392540. 
  101. ^ Геринг Л., Майер Г. (сентябрь 2014 г.). «Анализ репертуара опсинов у тихоходок Hypsibius dujardini дает представление об эволюции генов опсинов у панартропод». Геномная биология и эволюция . 6 (9): 2380–2391. дои : 10.1093/gbe/evu193. ПМК 4202329 . ПМИД  25193307. 
  102. ^ Кодзима Д., Теракита А., Исикава Т., Цукахара Ю., Маэда А., Шичида Ю. (сентябрь 1997 г.). «Новый каскад фототрансдукции, опосредованный Go, в зрительных клетках гребешка». Журнал биологической химии . 272 (37): 22979–22982. дои : 10.1074/jbc.272.37.22979 . ПМИД  9287291.
  103. ^ Коянаги М., Теракита А., Кубокава К., Шичида Ю. (ноябрь 2002 г.). «Амфиоксусные гомологи Go-связанного родопсина и перопсина, имеющие 11-цис- и все-транс-ретинали в качестве хромофоров». Письма ФЭБС . 531 (3): 525–528. дои : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . PMID  12435605. S2CID  11669142.
  104. ^ Цзян М., Пандей С., Фонг Х.К. (декабрь 1993 г.). «Гомолог опсина в сетчатке и пигментном эпителии». Исследовательская офтальмология и визуальные науки . 34 (13): 3669–3678. ПМИД  8258527.
  105. ↑ Нагата Т., Коянаги М., Теракита А. (20 октября 2010 г.). «Молекулярная эволюция и функциональное разнообразие фотопигментов на основе опсина» . Проверено 7 мая 2018 г.
  106. ^ Венцель А., Оберхаузер В., Пью Э.Н., Лэмб Т.Д., Гримм С., Самардзия М. и др. (август 2005 г.). «Рецептор, связанный с G-белком сетчатки (RGR), усиливает активность изомерогидролазы независимо от света». Журнал биологической химии . 280 (33): 29874–29884. дои : 10.1074/jbc.M503603200 . ПМИД  15961402.
  107. ^ Раду Р.А., Ху Дж., Пэн Дж., Бок Д., Мата Н.Л., Трэвис Г.Х. (июль 2008 г.). «Пигментный эпителий сетчатки - рецептор G-белка сетчатки - опсин опосредует светозависимую транслокацию всех транс-ретиниловых эфиров для синтеза зрительного хромофора в клетках пигментного эпителия сетчатки». Журнал биологической химии . 283 (28): 19730–19738. дои : 10.1074/jbc.M801288200 . ПМЦ 2443657 . ПМИД  18474598. 
  108. ^ Хао В., Фонг Гонконг (май 1996 г.). «Синий и ультрафиолетовый светопоглощающий опсин из пигментного эпителия сетчатки». Биохимия . 35 (20): 6251–6256. дои : 10.1021/bi952420k. ПМИД  8639565.
  109. ^ Сан Х, Гилберт DJ, Коупленд Н.Г., Дженкинс Н.А., Натанс Дж (сентябрь 1997 г.). «Перопсин, новый зрительный пигментоподобный белок, расположенный в апикальных микроворсинках пигментного эпителия сетчатки». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (18): 9893–9898. Бибкод : 1997PNAS...94.9893S. дои : 10.1073/pnas.94.18.9893 . ПМК 23288 . ПМИД  9275222. 
  110. ↑ Бьорн ЛО (2 января 2015 г.). Фотобиология: наука о свете и жизни. Спрингер. п. 169. ИСБН 978-1-4939-1468-5. Проверено 3 сентября 2015 г.
  111. ^ Фернальд Р.Д. (сентябрь 2006 г.). «Проливая генетический свет на эволюцию глаз». Наука . 313 (5795): 1914–1918. Бибкод : 2006Sci...313.1914F. дои : 10.1126/science.1127889. PMID  17008522. S2CID  84439732.
  112. ^ Васчук С.А., Безерра АГ, Ши Л., Браун Л.С. (май 2005 г.). «Родопсин Leptosphaeria: бактериородопсиноподобный протонный насос эукариот». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (19): 6879–6883. Бибкод : 2005PNAS..102.6879W. дои : 10.1073/pnas.0409659102 . ПМК 1100770 . ПМИД  15860584. 
  113. ^ Финдли Дж.Б., Паппин DJ (сентябрь 1986 г.). «Семейство белков опсинов». Биохимический журнал . 238 (3): 625–642. дои : 10.1042/bj2380625. ПМЦ 1147185 . ПМИД  2948499. 
  114. ^ Шен Л., Чэнь С., Чжэн Х., Цзинь Л. (2013). «Эволюционная связь между микробными родопсинами и многоклеточными родопсинами». Научный мировой журнал . 2013 : 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . ПМЦ 3583139 . ПМИД  23476135. 
  115. ^ Чжан З, Цзинь З, Чжао Ю, Чжан З, Ли Р, Сяо Дж, Ву Дж (август 2014 г.). «Систематическое исследование прототипов рецепторов пар G-белков: действительно ли они произошли от прокариотических генов?». ИЭПП Системная биология . 8 (4): 154–161. дои : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . ПМЦ 8687355 . ПМИД  25075528. 
  116. ^ Нордстрем К.Дж., Саллман Альмин М., Эдстам М.М., Фредрикссон Р., Шит Х.Б. (сентябрь 2011 г.). «Независимый поиск HH, анализ Нидлмана-Вунша и анализ мотивов выявляют общую иерархию для большинства семейств рецепторов, связанных с G-белком». Молекулярная биология и эволюция . 28 (9): 2471–2480. дои : 10.1093/molbev/msr061 . ПМИД  21402729.
  117. ^ Йи, округ Колумбия, Шлыков М.А., Вестермарк А, Редди В.С., Арора С., Сан Э.И., Сайер М.Х. (ноябрь 2013 г.). «Суперсемейство рецепторов, связанных с белком транспортер-опсин-G (TOG)». Журнал ФЭБС . 280 (22): 5780–5800. дои : 10.1111/февраль 12499. ПМЦ 3832197 . ПМИД  23981446. 
  118. ^ Ёсидзава С., Кумагай Ю., Ким Х., Огура Ю., Хаяши Т., Ивасаки В. и др. (май 2014 г.). «Функциональная характеристика родопсинов флавобактерий раскрывает уникальный класс светоуправляемых хлоридных насосов у бактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (18): 6732–6737. Бибкод : 2014PNAS..111.6732Y. дои : 10.1073/pnas.1403051111 . ПМК 4020065 . ПМИД  24706784. 
  119. ^ Гроте М., Энгельхард М., Хегеманн П. (май 2014 г.). «Ионные насосы, датчики и каналы - взгляды на микробные родопсины между наукой и историей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1837 (5): 533–545. дои : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . ПМИД  23994288.
  120. ^ Рёмплер Х, Штойберт С, Тор Д, Шульц А, Хофрайтер М, Шенеберг Т (февраль 2007 г.). «Путешествие во времени, связанное с G-белком: эволюционные аспекты исследования GPCR». Молекулярные вмешательства . 7 (1): 17–25. дои : 10.1124/ми.7.1.5. ПМИД  17339603.
  121. ^ Чжан Ф., Виерок Дж., Ижар О., Фенно Л.Е., Цунода С., Кианианмомени А. и др. (декабрь 2011 г.). «Семейство опсинов микробного опсина». Клетка . 147 (7): 1446–1457. дои : 10.1016/j.cell.2011.12.004. ПМК 4166436 . ПМИД  22196724.