stringtranslate.com

Эндоплазматический ретикулум

Микрофотография сети грубого эндоплазматического ретикулума вокруг ядра (показана в нижней правой части рисунка). Темные маленькие кружки в сети — это митохондрии .

Эндоплазматический ретикулум ( ЭР ) является частью транспортной системы эукариотической клетки и имеет много других важных функций, таких как сворачивание белков . Это тип органеллы, состоящий из двух субъединиц — шероховатого эндоплазматического ретикулума ( ШЭР ) и гладкого эндоплазматического ретикулума ( ГЭР ). Эндоплазматический ретикулум обнаружен в большинстве эукариотических клеток и образует взаимосвязанную сеть уплощенных, заключенных в мембрану мешочков, известных как цистерны (в ШЭР), и трубчатые структуры в ГЭР. Мембраны ЭР являются продолжением внешней ядерной мембраны . Эндоплазматический ретикулум не обнаружен в эритроцитах или сперматозоидах .

Два типа ER разделяют многие из тех же белков и участвуют в некоторых общих видах деятельности, таких как синтез определенных липидов и холестерина . Различные типы клеток содержат различные соотношения двух типов ER в зависимости от видов деятельности клетки. RER находится в основном по направлению к ядру клетки, а SER — по направлению к клеточной мембране или плазматической мембране клетки.

Внешняя ( цитозолевая ) поверхность RER усеяна рибосомами , которые являются местами синтеза белка . RER особенно заметен в таких клетках, как гепатоциты . SER не имеет рибосом и функционирует в синтезе липидов , но не в метаболизме , выработке стероидных гормонов и детоксикации . [1] SER особенно многочислен в клетках печени и гонад млекопитающих .

ЭР был обнаружен с помощью светового микроскопа Гарнье в 1897 году, который ввел термин эргастоплазма . [2] [3] Кружевные мембраны эндоплазматического ретикулума были впервые обнаружены с помощью электронного микроскопа в 1945 году Кейтом Р. Портером , Альбертом Клодом и Эрнестом Ф. Фулламом. [4] Позднее слово ретикулум , что означает «сеть», было применено Портером в 1953 году для описания этой ткани мембран. [5]

Структура

1  Ядро 2 Ядерная пора 3  Шероховатый эндоплазматический ретикулум (ШЭР) 4  Гладкий эндоплазматический ретикулум (ГЭР) 5 Рибосома на шероховатом ЭР 6 Транспортируемые белки 7  Транспортная везикула 8 Аппарат Гольджи 9  Цис-поверхность аппарата Гольджи 10  Транс-поверхность аппарата Гольджи 11  Цистерны аппарата Гольджи                                 
3D-рендеринг эндоплазматического ретикулума

Общая структура эндоплазматического ретикулума представляет собой сеть мембран, называемых цистернами . Эти мешковидные структуры удерживаются вместе цитоскелетом . Фосфолипидная мембрана охватывает цистернальное пространство (или просвет), которое является непрерывным с перинуклеарным пространством , но отделено от цитозоля . Функции эндоплазматического ретикулума можно обобщить как синтез и экспорт белков и мембранных липидов, но они различаются в зависимости от ЭР, типа клетки и функции клетки. Количество как шероховатого, так и гладкого эндоплазматического ретикулума в клетке может медленно меняться от одного типа к другому в зависимости от изменяющейся метаболической активности клетки. Трансформация может включать в себя встраивание новых белков в мембрану, а также структурные изменения. Изменения в содержании белка могут происходить без заметных структурных изменений. [6] [7]

Шероховатый эндоплазматический ретикулум

Двухминутная анимация, демонстрирующая, как белок, предназначенный для секреторного пути, синтезируется и секретируется в шероховатый эндоплазматический ретикулум, который появляется в правом верхнем углу примерно в середине анимации.

Поверхность шероховатого эндоплазматического ретикулума (часто сокращенно RER или шероховатый ER ; также называемый гранулярным эндоплазматическим ретикулумом ) усеяна рибосомами , производящими белок, что придает ему «шероховатый» вид (отсюда и его название). [8] Место связывания рибосомы на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме — транслокон . [ 9] Однако рибосомы не являются стабильной частью структуры этой органеллы, поскольку они постоянно связываются и высвобождаются из мембраны. Рибосома связывается с RER только после того, как в цитозоле образуется определенный комплекс белок-нуклеиновая кислота. Этот особый комплекс образуется, когда свободная рибосома начинает транслировать мРНК белка, предназначенного для секреторного пути . [10] Первые 5–30 полимеризованных аминокислот кодируют сигнальный пептид , молекулярное сообщение, которое распознается и связывается частицей распознавания сигнала (SRP). Трансляция останавливается, и комплекс рибосомы связывается с транслоконом RER , где трансляция продолжается с образованием нового белка в просвете RER и/или мембране. Белок обрабатывается в просвете ER ферментом (сигнальной пептидазой ), который удаляет сигнальный пептид. Рибосомы в этой точке могут быть выпущены обратно в цитозоль; однако также известно, что нетранслирующие рибосомы остаются связанными с транслоконами. [11]

Мембрана шероховатого эндоплазматического ретикулума имеет форму больших двухмембранных листов, которые расположены вблизи и являются продолжением внешнего слоя ядерной оболочки . [12] Двойные мембранные листы уложены и соединены посредством нескольких право- или левозакрученных спиральных пандусов, «пандусов Терасаки», что приводит к образованию структуры, напоминающей парковку . [ 13] [14] Хотя между эндоплазматическим ретикулумом и аппаратом Гольджи нет непрерывной мембраны , связанные с мембраной транспортные везикулы перемещают белки между этими двумя отсеками. [15] Везикулы окружены покрывающими белками, называемыми COPI и COPII. COPII направляет везикулы в аппарат Гольджи, а COPI помечает их для возвращения в шероховатый эндоплазматический ретикулум. Шероховатый эндоплазматический ретикулум работает совместно с комплексом Гольджи , направляя новые белки в их надлежащие пункты назначения. Второй метод транспортировки из эндоплазматического ретикулума включает области, называемые участками контакта мембраны , где мембраны эндоплазматического ретикулума и других органелл тесно связаны друг с другом, что позволяет переносить липиды и другие небольшие молекулы. [16] [17]

Шероховатый эндоплазматический ретикулум играет ключевую роль во многих функциях:

Гладкий эндоплазматический ретикулум

Электронная микрофотография, показывающая гладкий ЭР (стрелка) в мышиной ткани, при увеличении в 110 510 раз.

В большинстве клеток гладкий эндоплазматический ретикулум (сокращенно СЭР ) встречается редко. Вместо этого существуют области, где ЭР частично гладкий, а частично шероховатый, эта область называется переходным ЭР. Переходный ЭР получил свое название потому, что он содержит участки выхода ЭР. Это области, где транспортные везикулы, содержащие липиды и белки, созданные в ЭР, отделяются от ЭР и начинают перемещаться в аппарат Гольджи . Специализированные клетки могут иметь много гладкого эндоплазматического ретикулума, и в этих клетках гладкий ЭР выполняет множество функций. [6] Он синтезирует липиды , фосфолипиды , [19] [20] [21] и стероиды . Клетки, которые секретируют эти продукты, например, в яичках , яичниках и сальных железах, имеют обилие гладкого эндоплазматического ретикулума. [22] Он также осуществляет метаболизм углеводов, детоксикацию продуктов естественного метаболизма, алкоголя и наркотиков, присоединение рецепторов к белкам клеточной мембраны и метаболизм стероидов . [23] В мышечных клетках он регулирует концентрацию ионов кальция . Гладкий эндоплазматический ретикулум встречается в различных типах клеток (как животных, так и растений) и выполняет различные функции в каждом из них. Гладкий эндоплазматический ретикулум также содержит фермент глюкозо-6-фосфатазу , который превращает глюкозо-6-фосфат в глюкозу, что является этапом глюконеогенеза . Он соединен с ядерной оболочкой и состоит из трубочек, расположенных вблизи периферии клетки. Эти трубки иногда разветвляются, образуя сеть, которая имеет ретикулярный вид. [12] В некоторых клетках имеются расширенные области, такие как мешочки шероховатого эндоплазматического ретикулума. Сеть гладкого эндоплазматического ретикулума позволяет увеличить площадь поверхности, отведенную для действия или хранения ключевых ферментов и продуктов этих ферментов. [ необходима ссылка ]

Саркоплазматический ретикулум

Скелетное мышечное волокно с саркоплазматическим ретикулумом, окрашенным в синий цвет

Саркоплазматический ретикулум (СР), от греческого σάρξ sarx («плоть»), является гладким ЭР, обнаруженным в мышечных клетках . Единственное структурное различие между этой органеллой и гладким эндоплазматическим ретикулумом заключается в составе белков, которые они имеют, оба связаны с их мембранами и дрейфуют в пределах их просветов. Это фундаментальное различие указывает на их функции: эндоплазматический ретикулум синтезирует молекулы, в то время как саркоплазматический ретикулум хранит ионы кальция и выкачивает их в саркоплазму, когда мышечное волокно стимулируется. [24] [25] После их высвобождения из саркоплазматического ретикулума ионы кальция взаимодействуют с сократительными белками, которые используют АТФ для сокращения мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль в сопряжении возбуждения и сокращения . [26]

Функции

Эндоплазматический ретикулум выполняет множество общих функций, включая сворачивание белковых молекул в мешочках, называемых цистернами , и транспортировку синтезированных белков в пузырьках в аппарат Гольджи . Шероховатый эндоплазматический ретикулум также участвует в синтезе белков. Правильное сворачивание вновь созданных белков становится возможным благодаря нескольким белкам- шаперонам эндоплазматического ретикулума , включая протеиндисульфидизомеразу (PDI), ERp29, член семейства Hsp70 BiP/Grp78 , кальнексин , кальретикулин и семейство пептидилпролилизомераз. Только правильно свернутые белки транспортируются из шероховатого ЭР в аппарат Гольджи — развернутые белки вызывают развернутую реакцию белка как реакцию на стресс в ЭР. Нарушения окислительно-восстановительной регуляции, регуляции кальция, дефицит глюкозы и вирусная инфекция [27] или чрезмерная экспрессия белков [28] могут привести к стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума (стресс ER), состоянию, при котором сворачивание белков замедляется, что приводит к увеличению количества развернутых белков . Этот стресс становится потенциальной причиной повреждений при гипоксии/ишемии, инсулинорезистентности и других расстройствах. [29]

Транспорт белков

Секреторные белки, в основном гликопротеины , перемещаются через мембрану эндоплазматического ретикулума. Белки, которые транспортируются эндоплазматическим ретикулумом по всей клетке, помечены адресной меткой, называемой сигнальной последовательностью . N-конец (один конец) полипептидной цепи (т. е. белка) содержит несколько аминокислот , которые работают как адресная метка, которая удаляется, когда полипептид достигает своего места назначения. Возникающие пептиды достигают ЭР через транслокон , встроенный в мембрану мультипротеиновый комплекс. Белки, которые предназначены для мест за пределами эндоплазматического ретикулума, упаковываются в транспортные пузырьки и перемещаются вдоль цитоскелета к месту назначения. В человеческих фибробластах ЭР всегда совместно распределен с микротрубочками, а деполимеризация последних вызывает его совместную агрегацию с митохондриями, которые также связаны с ЭР. [30]

Эндоплазматический ретикулум также является частью пути сортировки белков. По сути, это транспортная система эукариотической клетки. Большинство ее резидентных белков удерживаются внутри нее с помощью мотива удерживания . Этот мотив состоит из четырех аминокислот в конце последовательности белка. Наиболее распространенными последовательностями удерживания являются KDEL для белков, расположенных в просвете, и KKXX для трансмембранных белков. [31] Однако встречаются вариации KDEL и KKXX, и другие последовательности также могут приводить к удерживанию эндоплазматического ретикулума. Неизвестно, могут ли такие вариации приводить к суб-ER-локализации. В клетках млекопитающих есть три рецептора KDEL ( 1 , 2 и 3 ), и они имеют очень высокую степень идентичности последовательностей. Функциональные различия между этими рецепторами еще предстоит установить. [32]

Биоэнергетическая регуляция снабжения ЭР АТФ с помощью механизма CaATiER

Модель транспорта Ca2+ в эндоплазматический ретикулум с антагонистическим действием (CaATiER)

Эндоплазматический ретикулум не содержит аппарат регенерации АТФ, поэтому требует импорта АТФ из митохондрий. Импортируемый АТФ жизненно важен для ЭР для выполнения его функций по поддержанию порядка в клетках, таких как сворачивание и транспортировка белков. [33]

Недавно был клонирован и охарактеризован транспортер АТФ в ЭР, SLC35B1/AXER, [34], а митохондрии поставляют АТФ в ЭР посредством механизма антагонизированного Ca 2+ транспорта в ЭР ( CaATiER ). [35] Механизм CaATiER демонстрирует чувствительность к цитозольному Ca 2+ в диапазоне от высоких нМ до низких мкМ, при этом элемент, чувствительный к Ca 2+, еще предстоит идентифицировать и подтвердить. [36]

Клиническое значение

Повышенный и супрафизиологический стресс ER в β-клетках поджелудочной железы нарушает нормальную секрецию инсулина, что приводит к гиперинсулинемии [37] и, следовательно, периферической инсулинорезистентности, связанной с ожирением у людей. [38] Клинические испытания на людях также показали причинно-следственную связь между вызванным ожирением увеличением секреции инсулина и периферической инсулинорезистентностью. [39]

Аномалии в XBP1 приводят к усилению реакции эндоплазматического ретикулума на стресс и впоследствии вызывают более высокую восприимчивость к воспалительным процессам, которые могут даже способствовать болезни Альцгеймера . [40] В толстой кишке аномалии XBP1 связаны с воспалительными заболеваниями кишечника, включая болезнь Крона . [41]

Реакция на несвернутый белок (UPR) — это клеточная реакция на стресс, связанная с эндоплазматическим ретикулумом. [42] UPR активируется в ответ на накопление несвернутых или неправильно свернутых белков в просвете эндоплазматического ретикулума. Функция UPR заключается в восстановлении нормальной функции клетки путем остановки трансляции белка , деградации неправильно свернутых белков и активации сигнальных путей, которые приводят к увеличению продукции молекулярных шаперонов, участвующих в сворачивании белка . Длительная сверхактивация UPR связана с прионными заболеваниями, а также с несколькими другими нейродегенеративными заболеваниями , и ингибирование UPR может стать методом лечения этих заболеваний. [43]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ "Эндоплазматический ретикулум (шероховатый и гладкий)". Британское общество клеточной биологии. Архивировано из оригинала 24 ноября 2015 г. Получено 21 ноября 2015 г.
  2. ^ Гарнье, К. (1897). «Базовые нити железистых клеток. Предварительное примечание». Анатомическая библиография . 5 : 278–289. ОСЛК  493441682.
  3. ^ Buvat, R. (1963). «Электронная микроскопия протоплазмы растений». International Review of Cytology Volume 14. Vol. 14. pp. 41–155. doi :10.1016/S0074-7696(08)60021-2. ISBN 978-0-12-364314-8. PMID  14283576.
  4. ^ Porter KR, Claude A, Fullam EF (март 1945). «Исследование клеток культуры тканей с помощью электронной микроскопии: методы и предварительные наблюдения». Журнал экспериментальной медицины . 81 (3): 233–46. doi :10.1084/jem.81.3.233. PMC 2135493. PMID 19871454  . 
  5. ^ PORTER KR (май 1953). «Наблюдения за субмикроскопическим базофильным компонентом цитоплазмы». Журнал экспериментальной медицины . 97 (5): 727–50. doi :10.1084/jem.97.5.727. PMC 2136295. PMID 13052830  . 
  6. ^ ab Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3. Архивировано из оригинала 2017-10-03.
  7. ^ Cooper GM (2000). Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон (округ Колумбия): ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4.
  8. ^ "ретикулум". Бесплатный словарь .
  9. ^ Görlich D, Prehn S, Hartmann E, Kalies KU, Rapoport TA (октябрь 1992 г.). «Млекопитающий гомолог SEC61p и SECYp связан с рибосомами и зарождающимися полипептидами во время транслокации». Cell . 71 (3): 489–503. doi :10.1016/0092-8674(92)90517-G. PMID  1423609. S2CID  19078317.
  10. ^ Lodish H, et al. (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). WH Freeman. стр. 659–666. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  11. ^ Seiser RM, Nicchitta CV (октябрь 2000 г.). «Судьба мембраносвязанных рибосом после прекращения синтеза белка». Журнал биологической химии . 275 (43): 33820–7. doi : 10.1074/jbc.M004462200 . PMID  10931837.
  12. ^ ab Shibata Y, Voeltz GK, Rapoport TA (август 2006 г.). «Шершавые листы и гладкие трубочки». Cell . 126 (3): 435–9. doi : 10.1016/j.cell.2006.07.019 . PMID  16901774. S2CID  16107069.
  13. ^ Терасаки М, Шемеш Т, Кастури Н, Клемм Р.В., Шалек Р., Хейворт К.Дж., Хэнд А.Р., Янкова М., Хубер Г., Лихтман Дж.В., Рапопорт Т.А., Козлов М.М. (июль 2013 г.). «Сложенные листы эндоплазматической сети соединены геликоидальными мембранными мотивами». Клетка . 154 (2): 285–96. дои : 10.1016/j.cell.2013.06.031. ПМЦ 3767119 . ПМИД  23870120. 
  14. ^ Guven J, Huber G, Valencia DM (октябрь 2014 г.). «Спиральные рампы Терасаки в шероховатом эндоплазматическом ретикулуме». Physical Review Letters . 113 (18): 188101. Bibcode : 2014PhRvL.113r8101G. doi : 10.1103/PhysRevLett.113.188101. PMID  25396396.
  15. ^ Эндоплазматический ретикулум. (nd). McGraw-Hill Encyclopedia of Science and Technology . Получено 13 сентября 2006 г. с веб-сайта Answers.com: «Answers — the Most Trusted Place for Answering Life's Questions». Answers.com . Архивировано из оригинала 16.11.2006 . Получено 13.09.2006 .
  16. ^ Левин Т. (сентябрь 2004 г.). «Короткодействующий внутриклеточный транспорт малых молекул через соединения эндоплазматического ретикулума». Тенденции в клеточной биологии . 14 (9): 483–90. doi :10.1016/j.tcb.2004.07.017. PMID  15350976.
  17. ^ Левин Т., Лоуэн К. (август 2006 г.). «Места контакта мембраны межорганеллы: сквозь стекло, в темноте». Current Opinion in Cell Biology . 18 (4): 371–8. doi :10.1016/j.ceb.2006.06.011. PMID  16806880.
  18. ^ Чавал, Томислав; Чжу, Цзин; Тянь, Вэйхуа; Реммельцвааль, Санне; Ян, Чжан; Клаузен, Хенрик; Хек, Альберт Дж. Р. (2019-01-01). «Целевой анализ лизосомально-направленных белков и их участков модификации маннозо-6-фосфата*[S]». Молекулярная и клеточная протеомика . 18 (1): 16–27. doi : 10.1074/mcp.RA118.000967 . ISSN  1535-9476. PMC 6317476. PMID 30237200  . 
  19. ^ Kannan, Muthukumar; Lahiri, Sujoy; Liu, Li-Ka; Choudhary, Vineet; Prinz, William A. (март 2017 г.). «Синтез фосфатидилсерина в местах контакта с мембраной способствует его транспорту из ЭР». Journal of Lipid Research . 58 (3): 553–562. doi : 10.1194/jlr.M072959 . PMC 5335585 . PMID  28119445. 
  20. ^ Kannan, Muthukumar; Riekhof, Wayne R.; Voelker, Dennis R. (февраль 2015 г.). «Транспорт фосфатидилсерина из эндоплазматического ретикулума в участок фосфатидилсериндекарбоксилазы2 в дрожжах: транспорт фосфатидилсерина в локус Psd2p». Traffic . 16 (2): 123–134. doi :10.1111/tra.12236. PMID  25355612. S2CID  34302.
  21. ^ Фридман, Джонатан Р.; Каннан, Мутукумар; Тулмей, Александр; Ян, Кэлвин Х.; Вайсман, Джонатан С.; Принц, Уильям А.; Нуннари, Джоди (январь 2018 г.). «Липидный гомеостаз поддерживается двойным нацеливанием митохондриального фермента биосинтеза ПЭ на ЭР». Developmental Cell . 44 (2): 261–270.e6. doi :10.1016/j.devcel.2017.11.023. PMC 5975648 . PMID  29290583. 
  22. ^ «Функции Smooth ER». Университет Миннесоты в Дулуте.
  23. ^ Maxfield FR, Wüstner D (октябрь 2002 г.). «Внутриклеточный транспорт холестерина». Журнал клинических исследований . 110 (7): 891–8. doi :10.1172/JCI16500. PMC 151159. PMID  12370264 . 
  24. ^ Toyoshima C, Nakasako M, Nomura H, Ogawa H (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура кальциевого насоса саркоплазматического ретикулума при разрешении 2,6 А». Nature . 405 (6787): 647–55. Bibcode :2000Natur.405..647T. doi :10.1038/35015017. PMID  10864315. S2CID  4316039.
  25. ^ Goodman SR (2007-11-26). Медицинская клеточная биология (3-е изд.). Academic Press. стр. 69. ISBN 9780080919317.
  26. ^ Мартини Ф., Нат Дж., Бартоломью Э. (2014). Основы анатомии и физиологии (10-е изд.). Пирсон. ISBN 978-0321909077.
  27. ^ Xu C, Bailly-Maitre B, Reed JC (октябрь 2005 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума: решения о жизни и смерти клеток». Журнал клинических исследований . 115 (10): 2656–64. doi :10.1172/JCI26373. PMC 1236697. PMID  16200199 . 
  28. ^ Кобер Л., Зехе К., Боде Дж. (октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы отбора на основе ER-стрессов для изоляции высокопродуктивных клонов». Биотехнология и биоинженерия . 109 (10): 2599–611. doi :10.1002/bit.24527. PMID  22510960. S2CID  25858120.
  29. ^ Ozcan U, Cao Q, Yilmaz E, Lee AH, Iwakoshi NN, Ozdelen E, Tuncman G, Görgün C, Glimcher LH, Hotamisligil GS (октябрь 2004 г.). «Стресс эндоплазматического ретикулума связывает ожирение, действие инсулина и диабет 2 типа». Science . 306 (5695): 457–61. Bibcode :2004Sci...306..457O. doi :10.1126/science.1103160. PMID  15486293. S2CID  22517395.
  30. ^ Soltys BJ, Gupta RS (1992). «Взаимоотношения эндоплазматического ретикулума, митохондрий, промежуточных филаментов и микротрубочек — исследование с использованием четырехкратной флуоресцентной маркировки». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 1174–86. doi :10.1139/o92-163. PMID  1363623.
  31. ^ Stornaiuolo M, Lotti LV, Borgese N, Torrisi MR, Mottola G, Martire G, Bonatti S (март 2003 г.). «Сигналы поиска KDEL и KKXX, присоединенные к одному и тому же репортерному белку, определяют различный трафик между эндоплазматическим ретикулумом, промежуточным отсеком и комплексом Гольджи». Молекулярная биология клетки . 14 (3): 889–902. doi :10.1091/mbc.E02-08-0468. PMC 151567. PMID  12631711 . 
  32. ^ Raykhel I, Alanen H, Salo K, Jurvansuu J, Nguyen VD, Latva-Ranta M, Ruddock L (декабрь 2007 г.). «Молекулярный код специфичности для трех рецепторов млекопитающих KDEL». The Journal of Cell Biology . 179 (6): 1193–204. doi :10.1083/jcb.200705180. PMC 2140024. PMID  18086916 . 
  33. ^ Clairmont, CA; De Maio, A; Hirschberg, CB (25 февраля 1992 г.). «Транслокация АТФ в просвет пузырьков, полученных из грубого эндоплазматического ретикулума, и его связывание с белками просвета, включая BiP (GRP 78) и GRP 94». Журнал биологической химии . 267 (6): 3983–90. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50622-6 . PMID  1740446.
  34. ^ Кляйн, Мари-Кристин; Циммерманн, Катарина; Шорр, Стефан; Ландини, Мартина; Клеменс, Патрик AW; Альтенселл, Жаклин; Юнг, Мартин; Краузе, Эльмар; Нгуен, Дуй; Хелмс, Волкхард; Реттиг, Йенс; Фехер-Трост, Клаудия; Кавалье, Адольфо; Хот, Маркус; Богеский, Иван; Нойхаус, Х. Эккехард; Циммерманн, Ричард; Ланг, Свен; Хаферкамп, Илька (28 августа 2018 г.). «AXER представляет собой обменник АТФ / АДФ в мембране эндоплазматической сети». Природные коммуникации . 9 (1): 3489. Бибкод : 2018NatCo...9.3489K. doi : 10.1038/s41467-018-06003-9. PMC 6113206. PMID  30154480 . 
  35. ^ Yong, Jing; Bischof, Helmut; Burgstaller, Sandra; Siirin, Marina; Murphy, Anne; Malli, Roland; Kaufman, Randal J (9 сентября 2019 г.). «Митохондрии поставляют АТФ в ЭР через механизм, противодействующий цитозольному Ca2+». eLife . 8 . doi : 10.7554/eLife.49682 . PMC 6763289 . PMID  31498082. 
  36. ^ Йонг, Цзин; Бишоф, Хельмут; Бургсталлер, Сандра; Сиирин, Марина; Мерфи, Энн; Малли, Роланд; Кауфман, Рэндал Дж. (2019). «Митохондрии поставляют АТФ в ЭР через механизм, противодействующий цитозольному Ca2+». eLife . 8 : e49682. doi : 10.7554/eLife.49682 . ISSN  2050-084X. PMC 6763289 . PMID  31498082. 
  37. ^ Yong, Jing; Johnson, James D.; Arvan, Peter; Han, Jaeseok; Kaufman, Randal J. (август 2021 г.). «Терапевтические возможности стресса ER β-клеток поджелудочной железы при сахарном диабете». Nature Reviews Endocrinology . 17 (8): 455–467. doi : 10.1038/s41574-021-00510-4. PMC 8765009. PMID  34163039. 
  38. ^ Ван Влит, Стефан; Кох, Хан-Чоу Э.; Паттерсон, Брюс В.; Ёсино, Михоко; ЛаФорест, Ричард; Гроплер, Роберт Дж.; Кляйн, Сэмюэл; Миттендорфер, Беттина (1 октября 2020 г.). «Ожирение связано с повышенной базальной и постпрандиальной секрецией инсулина β-клетками даже при отсутствии резистентности к инсулину». Диабет . 69 (10): 2112–2119 . doi :10.2337/db20-0377. PMC 7506835. PMID  32651241. 
  39. ^ Миттендорфер, Беттина; Паттерсон, Брюс В.; Смит, Гордон И.; Ёсино, Михоко; Кляйн, Сэмюэл (1 февраля 2022 г.). «Функция β-клеток и клиренс инсулина в плазме у людей с ожирением и разным гликемическим статусом». Журнал клинических исследований . 132 (3): e154068. doi :10.1172/JCI154068. PMC 8803344. PMID 34905513  . 
  40. ^ Casas-Tinto S, Zhang Y, Sanchez-Garcia J, Gomez-Velazquez M, Rincon-Limas DE, Fernandez-Funez P (июнь 2011 г.). «Фактор стресса ER XBP1s предотвращает нейротоксичность бета-амилоида». Human Molecular Genetics . 20 (11): 2144–60. doi :10.1093/hmg/ddr100. PMC 3090193. PMID  21389082 . 
  41. ^ Kaser A, Lee AH, Franke A, Glickman JN, Zeissig S, Tilg H, Nieuwenhuis EE, Higgins DE, Schreiber S, Glimcher LH, Blumberg RS (сентябрь 2008 г.). "XBP1 связывает стресс ЭР с воспалением кишечника и обусловливает генетический риск воспалительного заболевания кишечника у человека". Cell . 134 (5): 743–56. doi :10.1016/j.cell.2008.07.021. PMC 2586148 . PMID  18775308. 
  42. ^ Уолтер, Питер. «Короткий доклад Питера Уолтера: раскрытие УПР». iBiology.
  43. ^ Moreno JA, Halliday M, Molloy C, Radford H, Verity N, Axten JM, Ortori CA, Willis AE, Fischer PM, Barrett DA, Mallucci GR (октябрь 2013 г.). «Пероральное лечение, нацеленное на реакцию развернутого белка, предотвращает нейродегенерацию и клиническое заболевание у мышей, инфицированных прионами». Science Translational Medicine . 5 (206): 206ra138. doi :10.1126/scitranslmed.3006767. PMID  24107777. S2CID  25570626.

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Эндоплазматический ретикулум .