stringtranslate.com

Эндоплазматическая сеть

Микрофотография сети грубой эндоплазматической сети вокруг ядра (показана в нижней правой части изображения). Темные кружочки в сети — это митохондрии .

Эндоплазматическая сеть ( ЭР ) является частью транспортной системы эукариотической клетки и выполняет множество других важных функций, таких как сворачивание белков . Это тип органеллы , состоящий из двух субъединиц — шероховатой эндоплазматической сети ( RER ) и гладкой эндоплазматической сети ( SER ). Эндоплазматическая сеть обнаружена в большинстве эукариотических клеток и образует взаимосвязанную сеть уплощенных, закрытых мембраной мешочков, известных как цистерны (в RER), и трубчатых структур в SER. Мембраны ЭР являются продолжением наружной ядерной мембраны . Эндоплазматический ретикулум не обнаруживается в эритроцитах или сперматозоидах .

Два типа ЭР имеют много одних и тех же белков и участвуют в некоторых общих видах деятельности, таких как синтез определенных липидов и холестерина . Различные типы клеток содержат разные соотношения двух типов ЭР в зависимости от активности клетки. RER обнаруживается в основном по направлению к ядру клетки, а SER - по направлению к клеточной мембране или плазматической мембране клетки.

Внешняя ( цитозольная ) поверхность RER усеяна рибосомами , которые являются местами синтеза белка . RER особенно заметен в таких клетках, как гепатоциты . В SER отсутствуют рибосомы, и он участвует в синтезе липидов , но не в метаболизме , выработке стероидных гормонов и детоксикации . [1] SER особенно распространен в клетках печени и гонад млекопитающих .

ЭР наблюдал с помощью световой микроскопии Гарнье в 1897 году, который ввел термин эргастоплазма . [2] [3] Кружевные мембраны эндоплазматической сети были впервые обнаружены с помощью электронной микроскопии в 1945 году Китом Р. Портером , Альбертом Клодом и Эрнестом Ф. Фулламом. [4] Позже слово reticulum , что означает «сеть», было применено Портером в 1953 году для описания этой мембранной ткани. [5]

Состав

1  Ядро 2 Ядерная пора 3  Шероховатая эндоплазматическая сеть (ГЭР) 4  Гладкая эндоплазматическая сеть (ГЭР) 5 Рибосома на шероховатой ЭР 6 Транспортируемые белки 7  Транспортный пузырь 8 Аппарат Гольджи 9  Цис-грань аппарата Гольджи 10  Транс-грань аппарата Гольджи 11  цистерн аппарата Гольджи.                                 
3D-рендеринг эндоплазматической сети

Общая структура эндоплазматической сети представляет собой сеть мембран, называемых цистернами . Эти мешкообразные структуры удерживаются вместе цитоскелетом . Фосфолипидная мембрана окружает цистернальное пространство (или просвет), которое является продолжением перинуклеарного пространства , но отделено от цитозоля . Функции эндоплазматического ретикулума можно резюмировать как синтез и экспорт белков и мембранных липидов, но они варьируются в зависимости от ЭР, типа клеток и функции клеток. Количество как шероховатой, так и гладкой эндоплазматической сети в клетке может медленно меняться от одного типа к другому в зависимости от меняющейся метаболической активности клетки. Трансформация может включать встраивание новых белков в мембрану, а также структурные изменения. Изменения содержания белка могут происходить без заметных структурных изменений. [6] [7]

Шероховатой эндоплазматической сети

Двухминутная анимация, показывающая, как белок, предназначенный для секреторного пути , синтезируется и секретируется в шероховатый эндоплазматический ретикулум, который появляется в правом верхнем углу примерно в середине анимации.

Поверхность шероховатой эндоплазматической сети (часто сокращенно RER или шероховатой ER ; также называемая гранулярной эндоплазматической сетью ) усеяна рибосомами, производящими белок, что придает ей «шероховатый» вид (отсюда и название). [8] Местом связывания рибосомы на шероховатой эндоплазматической сети является транслокон . [9] Однако рибосомы не являются стабильной частью структуры этой органеллы, поскольку они постоянно связываются и высвобождаются из мембраны. Рибосома связывается с RER только после того, как в цитозоле образуется специфический комплекс белок-нуклеиновая кислота. Этот специальный комплекс образуется, когда свободная рибосома начинает транслировать мРНК белка , предназначенного для секреторного пути . [10] Первые 5–30 полимеризованных аминокислот кодируют сигнальный пептид , молекулярное послание, которое распознается и связывается частицей распознавания сигнала (SRP). Трансляция приостанавливается, и рибосомный комплекс связывается с транслоконом RER , где трансляция продолжается с образованием зарождающегося (нового) белка в просвете и/или мембране RER. Белок обрабатывается в просвете ЭР ферментом (сигнальной пептидазой ), который удаляет сигнальный пептид. Рибосомы в этот момент могут высвободиться обратно в цитозоль; однако известно, что нетранслирующие рибосомы остаются связанными с транслоконами. [11]

Мембрана шероховатой эндоплазматической сети представляет собой большие двухмембранные листы, расположенные вблизи наружного слоя ядерной оболочки и продолжающие его . [12] Листы двойной мембраны укладываются и соединяются через несколько правосторонних или левых спиральных пандусов, «пандусов Терасаки», в результате чего образуется конструкция, напоминающая гараж . [13] [14] Хотя между эндоплазматической сетью и аппаратом Гольджи нет непрерывной мембраны , мембраносвязанные транспортные везикулы переносят белки между этими двумя отсеками. [15] Везикулы окружены покрывающими белками, называемыми COPI и COPII. COPII нацеливает пузырьки на аппарат Гольджи, а COPI маркирует их возвращение в шероховатый эндоплазматический ретикулум. Шероховатая эндоплазматическая сеть работает совместно с комплексом Гольджи , направляя новые белки по назначению. Второй метод транспорта из эндоплазматической сети включает в себя области, называемые сайтами контакта с мембраной , где мембраны эндоплазматической сети и других органелл удерживаются близко друг к другу, что позволяет переносить липиды и другие небольшие молекулы. [16] [17]

Шероховатая эндоплазматическая сеть играет ключевую роль во многих функциях :

Гладкая эндоплазматическая сеть

Электронная микрофотография, показывающая гладкий ЭР (стрелка) в ткани мыши при увеличении 110 510 раз.

В большинстве клеток гладкая эндоплазматическая сеть (сокращенно SER ) отсутствует. Вместо этого есть области, где ЭР частично гладкий, а частично шероховатый, эта область называется переходным ЭР. Переходный ЭР получил свое название потому, что содержит места выхода ЭР. Это области, где транспортные везикулы, содержащие липиды и белки, образующиеся в ЭР, отделяются от ЭР и начинают двигаться к аппарату Гольджи . Специализированные клетки могут иметь много гладкой эндоплазматической сети, и в этих клетках гладкая ЭР выполняет множество функций. [6] Он синтезирует липиды , фосфолипиды , [18] [19] [20] и стероиды . Клетки, секретирующие эти продукты, например клетки семенников , яичников и сальных желез, имеют обилие гладкой эндоплазматической сети. [21] Он также осуществляет метаболизм углеводов, детоксикацию продуктов естественного метаболизма, а также алкоголя и наркотиков, прикрепление рецепторов к белкам клеточной мембраны и метаболизм стероидов . [22] В мышечных клетках он регулирует концентрацию ионов кальция . Гладкая эндоплазматическая сеть встречается во многих типах клеток (как животных, так и растений) и в каждом из них выполняет разные функции. Гладкая эндоплазматическая сеть также содержит фермент глюкозо-6-фосфатазу , которая превращает глюкозо-6-фосфат в глюкозу, что является этапом глюконеогенеза . Он связан с ядерной оболочкой и состоит из канальцев, расположенных вблизи периферии клетки. Эти трубочки иногда разветвляются, образуя сеть сетчатого вида. [12] В некоторых клетках имеются расширенные участки, подобные мешочкам грубой эндоплазматической сети. Сеть гладкой эндоплазматической сети позволяет увеличить площадь поверхности, отведенную для действия или хранения ключевых ферментов и продуктов этих ферментов. [ нужна цитата ]

Саркоплазматическая сеть

Скелетные мышечные волокна с саркоплазматическим ретикулумом, окрашенным в синий цвет.

Саркоплазматический ретикулум (СР), от греческого σάρξ sarx («плоть»), представляет собой гладкий ЭР, обнаруженный в мышечных клетках . Единственное структурное различие между этой органеллой и гладкой эндоплазматической сетью — это состав белков, которые они имеют, как связанных с их мембранами, так и дрейфующих в пределах их просветов. Это фундаментальное различие указывает на их функции: эндоплазматический ретикулум синтезирует молекулы, а саркоплазматический ретикулум хранит ионы кальция и выкачивает их в саркоплазму при стимуляции мышечного волокна. [23] [24] После выхода из саркоплазматического ретикулума ионы кальция взаимодействуют с сократительными белками, которые используют АТФ для укорачивания мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум играет важную роль в соединении возбуждения и сокращения . [25]

Функции

Эндоплазматическая сеть выполняет множество общих функций, включая сворачивание белковых молекул в мешочки, называемые цистернами , и транспорт синтезированных белков в везикулах к аппарату Гольджи . Шероховатая эндоплазматическая сеть также участвует в синтезе белка. Правильная укладка вновь созданных белков становится возможной благодаря нескольким белкам -шаперонам эндоплазматического ретикулума , включая протеиндисульфидизомеразу (PDI), ERp29, члена семейства Hsp70 BiP/Grp78 , кальнексина , кальретикулина и семейства пептидилпролилизомераз. Только правильно свернутые белки транспортируются из шероховатого ЭР в аппарат Гольджи — развернутые белки вызывают реакцию развернутого белка как реакцию на стресс в ЭР. Нарушения окислительно-восстановительной регуляции, регуляции кальция, депривация глюкозы и вирусная инфекция [26] или сверхэкспрессия белков [27] могут привести к реакции на стресс эндоплазматического ретикулума (стресс ER), состоянию, при котором сворачивание белков замедляется, что приводит к к увеличению развернутых белков . Этот стресс становится потенциальной причиной повреждений при гипоксии/ишемии, резистентности к инсулину и других расстройствах. [28]

Белковый транспорт

Секреторные белки, в основном гликопротеины , перемещаются через мембрану эндоплазматического ретикулума. Белки, которые транспортируются эндоплазматической сетью по клетке, помечены адресной меткой, называемой сигнальной последовательностью . N-конец (один конец) полипептидной цепи (т.е. белка) содержит несколько аминокислот , которые действуют как адресная метка и удаляются, когда полипептид достигает места назначения. Возникающие пептиды достигают ЭР через транслокон , встроенный в мембрану мультипротеиновый комплекс. Белки, предназначенные для мест за пределами эндоплазматической сети, упаковываются в транспортные пузырьки и перемещаются по цитоскелету к месту назначения. В фибробластах человека ЭР всегда сораспределен с микротрубочками, и деполимеризация последних вызывает его коагрегацию с митохондриями, которые также связаны с ЭР. [29]

Эндоплазматическая сеть также является частью пути сортировки белков. По сути, это транспортная система эукариотической клетки. Большинство его резидентных белков удерживаются внутри него посредством мотива удержания . Этот мотив состоит из четырех аминокислот в конце белковой последовательности. Наиболее распространенными удерживающими последовательностями являются KDEL для белков, расположенных в просвете, и KKXX для трансмембранных белков. [30] Однако вариации KDEL и KKXX действительно встречаются, и другие последовательности также могут вызывать задержку эндоплазматического ретикулума. Неизвестно, могут ли такие изменения привести к локализации суб-ER. В клетках млекопитающих имеется три рецептора KDEL ( 1 , 2 и 3 ), и они имеют очень высокую степень идентичности последовательностей. Функциональные различия между этими рецепторами еще предстоит установить. [31]

Биоэнергетическая регуляция снабжения ЭР АТФ механизмом CaATiER

Модель Ca2+-антагонизированного транспорта в эндоплазматический ретикулум (CaATiER)

Эндоплазматический ретикулум не содержит механизма регенерации АТФ и, следовательно, требует импорта АТФ из митохондрий. Импортированный АТФ жизненно важен для выполнения ЭР своих домашних клеточных функций, таких как сворачивание и транспортировка белков. [32]

Транспортер АТФ в ЭР, SLC35B1/AXER, был недавно клонирован и охарактеризован [33] , а митохондрии доставляют АТФ в ЭР посредством Ca 2+ -антагонизированного транспорта в ЭР ( CaATiER ). [34] Механизм CaATiER демонстрирует чувствительность к цитозольному Ca 2+ в диапазоне от высоких нМ до низких мкМ, при этом Ca 2+ -чувствительный элемент еще не идентифицирован и не подтвержден. [ нужна цитата ]

Клиническое значение

Повышенный и супрафизиологический стресс ЭР в β-клетках поджелудочной железы нарушает нормальную секрецию инсулина, что приводит к гиперинсулинемии [35] и, следовательно, к периферической резистентности к инсулину, связанной с ожирением у людей. [36] Клинические испытания на людях также показали причинную связь между увеличением секреции инсулина, вызванным ожирением, и периферической резистентностью к инсулину. [37]

Нарушения XBP1 приводят к усилению стрессовой реакции эндоплазматического ретикулума и впоследствии вызывают более высокую восприимчивость к воспалительным процессам, которые могут даже способствовать развитию болезни Альцгеймера . [38] В толстой кишке аномалии XBP1 связаны с воспалительными заболеваниями кишечника, включая болезнь Крона . [39]

Ответ развернутого белка (UPR) представляет собой клеточную реакцию на стресс , связанную с эндоплазматической сетью. [40] UPR активируется в ответ на накопление развернутых или неправильно свернутых белков в просвете эндоплазматической сети. Функция UPR восстанавливает нормальную функцию клетки, останавливая трансляцию белков , разрушая неправильно свернутые белки и активируя сигнальные пути, которые приводят к увеличению выработки молекулярных шаперонов , участвующих в сворачивании белков . Устойчивая сверхактивация UPR связана с прионовыми заболеваниями, а также с некоторыми другими нейродегенеративными заболеваниями , и ингибирование UPR может стать методом лечения этих заболеваний. [41]

Рекомендации

  1. ^ «Эндоплазматический ретикулум (шероховатый и гладкий)» . Британское общество клеточной биологии. Архивировано из оригинала 24 ноября 2015 года . Проверено 21 ноября 2015 г.
  2. ^ Гарнье, К. (1897). «Основные нити железистых клеток. Предварительное примечание». Анатомическая библиография . 5 : 278–289. ОСЛК  493441682.
  3. ^ Буват, Р. (1963). «Электронная микроскопия протоплазмы растений». Международный обзор цитологии, том 14 . Том. 14. С. 41–155. дои : 10.1016/S0074-7696(08)60021-2. ISBN 978-0-12-364314-8. ПМИД  14283576.
  4. ^ Портер К.Р., Клод А., Фуллам Э.Ф. (март 1945 г.). «Изучение клеток культуры ткани методом электронной микроскопии: методы и предварительные наблюдения». Журнал экспериментальной медицины . 81 (3): 233–46. дои : 10.1084/jem.81.3.233. ПМК 2135493 . ПМИД  19871454. 
  5. ^ ПОРТЕР КР (май 1953 г.). «Наблюдения за субмикроскопическим базофильным компонентом цитоплазмы». Журнал экспериментальной медицины . 97 (5): 727–50. дои : 10.1084/jem.97.5.727. ПМК 2136295 . ПМИД  13052830. 
  6. ^ ab Альбертс Б, Джонсон А, Льюис Дж, Рафф М, Робертс К, Уолтер П (2002). Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3. Архивировано из оригинала 3 октября 2017 г.
  7. ^ Купер GM (2000). Клетка: молекулярный подход (2-е изд.). Вашингтон (округ Колумбия): ASM Press. ISBN 978-0-87893-106-4.
  8. Ссылки _ Бесплатный словарь .
  9. ^ Герлих Д., Прен С., Хартманн Э., Калис К.У., Рапопорт Т.А. (октябрь 1992 г.). «Гомолог SEC61p и SECYp у млекопитающих связан с рибосомами и возникающими полипептидами во время транслокации». Клетка . 71 (3): 489–503. дои : 10.1016/0092-8674(92)90517-G. PMID  1423609. S2CID  19078317.
  10. ^ Лодиш Х. и др. (2003). Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). У. Х. Фриман. стр. 659–666. ISBN 978-0-7167-4366-8.
  11. ^ Seiser RM, резюме Никчитты (октябрь 2000 г.). «Судьба мембраносвязанных рибосом после прекращения синтеза белка». Журнал биологической химии . 275 (43): 33820–7. дои : 10.1074/jbc.M004462200 . ПМИД  10931837.
  12. ^ аб Шибата Ю, Фельц Г.К., Рапопорт Т.А. (август 2006 г.). «Грубые листы и гладкие трубочки». Клетка . 126 (3): 435–9. дои : 10.1016/j.cell.2006.07.019 . PMID  16901774. S2CID  16107069.
  13. ^ Терасаки М., Шемеш Т., Кастури Н., Клемм Р.В., Шалек Р., Хейворт К.Дж., Хэнд А.Р., Янкова М., Хубер Г., Лихтман Дж.В., Рапопорт Т.А., Козлов М.М. (июль 2013 г.). «Сложенные листы эндоплазматической сети соединены геликоидальными мембранными мотивами». Клетка . 154 (2): 285–96. дои : 10.1016/j.cell.2013.06.031. ПМЦ 3767119 . ПМИД  23870120. 
  14. ^ Гювен Дж., Хубер Дж., Валенсия DM (октябрь 2014 г.). «Спиральные пандусы Терасаки в грубой эндоплазматической сети». Письма о физических отзывах . 113 (18): 188101. Бибкод : 2014PhRvL.113r8101G. doi : 10.1103/PhysRevLett.113.188101. ПМИД  25396396.
  15. ^ Эндоплазматический ретикулум. (без даты). Энциклопедия науки и технологий Макгроу-Хилла . Получено 13 сентября 2006 г. с веб-сайта Answers.com: «Ответы - самое надежное место для ответов на жизненные вопросы». Ответы.com . Архивировано из оригинала 16 ноября 2006 г. Проверено 13 сентября 2006 г.
  16. ^ Левин Т. (сентябрь 2004 г.). «Внутриклеточный транспорт малых молекул на короткие расстояния через соединения эндоплазматического ретикулума». Тенденции в клеточной биологии . 14 (9): 483–90. дои : 10.1016/j.tcb.2004.07.017. ПМИД  15350976.
  17. ^ Левин Т., Лоуэн С. (август 2006 г.). «Места контакта между мембранами органелл: через стекло, в темноте». Современное мнение в области клеточной биологии . 18 (4): 371–8. дои : 10.1016/j.ceb.2006.06.011. ПМИД  16806880.
  18. ^ Каннан, Мутхукумар; Лахири, Суджой; Лю, Ли-Ка; Чоудхари, Винет; Принц, Уильям А. (март 2017 г.). «Синтез фосфатидилсерина в местах контакта с мембраной способствует его транспортировке из ЭР». Журнал исследований липидов . 58 (3): 553–562. дои : 10.1194/jlr.M072959 . ПМЦ 5335585 . ПМИД  28119445. 
  19. ^ Каннан, Мутхукумар; Рикхоф, Уэйн Р.; Фолкер, Деннис Р. (февраль 2015 г.). «Транспорт фосфатидилсерина из эндоплазматического ретикулума к месту фосфатидилсериндекарбоксилазы 2 в дрожжах: транспорт фосфатидилсерина к локусу Psd2p». Трафик . 16 (2): 123–134. дои : 10.1111/tra.12236. PMID  25355612. S2CID  34302.
  20. ^ Фридман, Джонатан Р.; Каннан, Мутхукумар; Тулмей, Александр; Ян, Кэлвин Х.; Вайсман, Джонатан С.; Принц, Уильям А.; Нуннари, Джоди (январь 2018 г.). «Гомеостаз липидов поддерживается за счет двойного нацеливания митохондриального фермента биосинтеза PE на ER». Развивающая клетка . 44 (2): 261–270.e6. doi :10.1016/j.devcel.2017.11.023. ПМЦ 5975648 . ПМИД  29290583. 
  21. ^ «Функции Smooth ER». Университет Миннесоты в Дулуте.
  22. ^ Максфилд Ф.Р., Вюстнер Д. (октябрь 2002 г.). «Внутриклеточный транспорт холестерина». Журнал клинических исследований . 110 (7): 891–8. дои : 10.1172/JCI16500. ПМЦ 151159 . ПМИД  12370264. 
  23. ^ Тоёсима С., Накасако М., Номура Х., Огава Х. (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура кальциевого насоса саркоплазматической сети при разрешении 2,6 А». Природа . 405 (6787): 647–55. Бибкод : 2000Natur.405..647T. дои : 10.1038/35015017. PMID  10864315. S2CID  4316039.
  24. ^ Гудман С.Р. (26 ноября 2007 г.). Медицинская клеточная биология (3-е изд.). Академическая пресса. п. 69. ИСБН 9780080919317.
  25. ^ Мартини Ф, Нат Дж, Варфоломей Э (2014). Основы анатомии и физиологии (10-е изд.). ISBN 978-0321909077.
  26. ^ Сюй С, Байи-Мэтр Б, Рид Дж.К. (октябрь 2005 г.). «Стресс эндоплазматической сети: решения о жизни и смерти клеток». Журнал клинических исследований . 115 (10): 2656–64. дои : 10.1172/JCI26373. ПМЦ 1236697 . ПМИД  16200199. 
  27. ^ Кобер Л., Зехе С., Боде Дж. (октябрь 2012 г.). «Разработка новой системы селекции на основе стресса ER для выделения высокопродуктивных клонов». Биотехнология и биоинженерия . 109 (10): 2599–611. дои : 10.1002/бит.24527. PMID  22510960. S2CID  25858120.
  28. ^ Озджан Ю, Цао К, Йилмаз Э, Ли А.Х., Ивакоши Н.Н., Озделен Э, Тункман Г., Гёргюн С., Глимчер Л.Х., Хотамислигил Г.С. (октябрь 2004 г.). «Стресс эндоплазматической сети связывает ожирение, действие инсулина и диабет 2 типа». Наука . 306 (5695): 457–61. Бибкод : 2004Sci...306..457O. дои : 10.1126/science.1103160. PMID  15486293. S2CID  22517395.
  29. ^ Солтыс Б.Дж., Гупта Р.С. (1992). «Взаимоотношения эндоплазматической сети, митохондрий, промежуточных филаментов и микротрубочек - исследование четырехкратного флуоресцентного мечения». Биохимия и клеточная биология . 70 (10–11): 1174–86. дои : 10.1139/o92-163. ПМИД  1363623.
  30. ^ Сторнаиуоло М., Лотти Л.В., Боргезе Н., Торриси М.Р., Моттола Г., Мартире Г., Бонатти С. (март 2003 г.). «Сигналы поиска KDEL и KKXX, присоединенные к одному и тому же репортерному белку, определяют различный транспорт между эндоплазматическим ретикулумом, промежуточным компартментом и комплексом Гольджи». Молекулярная биология клетки . 14 (3): 889–902. doi : 10.1091/mbc.E02-08-0468. ПМК 151567 . ПМИД  12631711. 
  31. ^ Райхель И., Аланен Х., Сало К., Джурвансуу Дж., Нгуен В.Д., Латва-Ранта М., Раддок Л. (декабрь 2007 г.). «Код молекулярной специфичности трех рецепторов KDEL млекопитающих». Журнал клеточной биологии . 179 (6): 1193–204. дои : 10.1083/jcb.200705180. ПМК 2140024 . ПМИД  18086916. 
  32. ^ Клермонт, Калифорния; Де Майо, А; Хиршберг, CB (25 февраля 1992 г.). «Транслокация АТФ в просвет везикул, происходящих из грубой эндоплазматической сети, и его связывание с просветными белками, включая BiP (GRP 78) и GRP 94». Журнал биологической химии . 267 (6): 3983–90. дои : 10.1016/S0021-9258(19)50622-6 . ПМИД  1740446.
  33. ^ Кляйн, Мари-Кристин; Циммерманн, Катарина; Шорр, Стефан; Ландини, Мартина; Клеменс, Патрик AW; Альтенселл, Жаклин; Юнг, Мартин; Краузе, Эльмар; Нгуен, Дуй; Хелмс, Волхард; Реттиг, Йенс; Фехер-Трост, Клаудия; Кавалье, Адольфо; Хот, Маркус; Богеский, Иван; Нойгауз, Х. Эккехард; Циммерманн, Ричард; Ланг, Свен; Хаферкамп, Илька (28 августа 2018 г.). «AXER представляет собой обменник АТФ / АДФ в мембране эндоплазматической сети». Природные коммуникации . 9 (1): 3489. Бибкод : 2018NatCo...9.3489K. дои : 10.1038/s41467-018-06003-9. ПМК 6113206 . ПМИД  30154480. 
  34. ^ Юн, Цзин; Бишоф, Гельмут; Бургсталлер, Сандра; Сиирин, Марина; Мерфи, Энн; Малли, Роланд; Кауфман, Рэндал Дж. (9 сентября 2019 г.). «Митохондрии поставляют АТФ в ЭР посредством механизма, которому противодействует цитозольный Ca2+». электронная жизнь . 8 . doi : 10.7554/eLife.49682 . ПМК 6763289 . ПМИД  31498082. 
  35. ^ Юн, Цзин; Джонсон, Джеймс Д.; Арван, Питер; Хан, Джесок; Кауфман, Рэндал Дж. (август 2021 г.). «Терапевтические возможности стресса ЭР β-клеток поджелудочной железы при сахарном диабете». Обзоры природы Эндокринология . 17 (8): 455–467. дои : 10.1038/s41574-021-00510-4. ПМЦ 8765009 . ПМИД  34163039. 
  36. ^ ван Влит, Стефан; Ко, Хан-Чоу Э.; Паттерсон, Брюс В.; Ёсино, Михоко; ЛаФорест, Ричард; Гроплер, Роберт Дж.; Кляйн, Сэмюэл; Миттендорфер, Беттина (1 октября 2020 г.). «Ожирение связано с повышенной базальной и постпрандиальной секрецией инсулина β-клетками даже при отсутствии резистентности к инсулину». Диабет . 69 (10): 2112–2119. дои : 10.2337/db20-0377. ПМЦ 7506835 . ПМИД  32651241. 
  37. ^ Миттендорфер, Беттина; Паттерсон, Брюс В.; Смит, Гордон И.; Ёсино, Михоко; Кляйн, Сэмюэл (1 февраля 2022 г.). «Функция β-клеток и клиренс инсулина в плазме у людей с ожирением и различным гликемическим статусом». Журнал клинических исследований . 132 (3): e154068. дои : 10.1172/JCI154068. ПМЦ 8803344 . ПМИД  34905513. 
  38. ^ Касас-Тинто С., Чжан Ю., Санчес-Гарсия Дж., Гомес-Веласкес М., Ринкон-Лимас Д.Э., Фернандес-Фунес П. (июнь 2011 г.). «Фактор стресса ER XBP1s предотвращает нейротоксичность бета-амилоида». Молекулярная генетика человека . 20 (11): 2144–60. дои : 10.1093/hmg/ddr100. ПМК 3090193 . ПМИД  21389082. 
  39. ^ Касер А., Ли А.Х., Франке А., Гликман Дж.Н., Цейссиг С., Тилг Х., Ньювенхейс Э.Э., Хиггинс Д.Е., Шрайбер С., Глимчер Л.Х., Блумберг Р.С. (сентябрь 2008 г.). «XBP1 связывает стресс ER с воспалением кишечника и создает генетический риск воспалительного заболевания кишечника у человека». Клетка . 134 (5): 743–56. дои : 10.1016/j.cell.2008.07.021. ПМК 2586148 . ПМИД  18775308. 
  40. ^ Уолтер, Питер. «Краткий доклад Питера Уолтера: развитие УПО». iБиология.
  41. ^ Морено Дж.А., Холлидей М., Моллой С., Рэдфорд Х., Верити Н., Акстен Дж.М., Ортори Калифорния, Уиллис А.Е., Фишер П.М., Барретт Д.А., Маллуччи Г.Р. (октябрь 2013 г.). «Пероральное лечение, направленное на развернутый белковый ответ, предотвращает нейродегенерацию и клинические заболевания у мышей, инфицированных прионами». Наука трансляционной медицины . 5 (206): 206ра138. doi : 10.1126/scitranslmed.3006767. PMID  24107777. S2CID  25570626.

Внешние ссылки

Викискладе есть медиафайлы по теме эндоплазматического ретикулума .