stringtranslate.com

АМРА-рецептор

Рецептор AMPA, связанный с антагонистом глутамата, имеющий аминоконцевой, лигандсвязывающий и трансмембранный домен, PDB 3KG2.

Рецептор α-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионовой кислоты ( также известный как рецептор AMPA , AMPAR или кисквалатный рецептор ) представляет собой ионотропный трансмембранный рецептор глутамата ( iGluR ), который опосредует быструю синаптическую передачу в центральной нервной системе. система (ЦНС). Его традиционно классифицировали как рецептор, не относящийся к NMDA -типу, наряду с каинатным рецептором . Его название происходит от его способности активироваться искусственным аналогом глутамата AMPA . Рецептор был впервые назван « рецептором кисквалата » Уоткинсом и его коллегами в честь встречающегося в природе агониста кисквалата, и только позже ему было присвоено название «рецептор АМРА» в честь селективного агониста, разработанного Таге Оноре и его коллегами в Датской королевской фармацевтической школе в Копенгагене. . [1] Кодируемое GRIA2 лиганд -связывающее ядро ​​рецептора AMPA (GluA2 LBD) было первым доменом ионного канала глутаматного рецептора, который был кристаллизован . [2]

Структура и функции

Субъединичный состав

AMPAR состоят из четырех типов субъединиц, кодируемых разными генами, обозначенных как GRIA1 (также называемый GluA1 или GluR1), GRIA2 (также называемый GluA2 или GluR2), GRIA3 (также называемый GluA3 или GluR3) и GRIA4 (также называемый GluA4 или GluRA). -D2), которые объединяются с образованием тетрамеров . [3] [4] [5] Большинство AMPAR являются гетеротетрамерными и состоят из симметричных «димеров димеров» GluA2 и GluA1, GluA3 или GluA4. [6] [7] Димеризация начинается в эндоплазматическом ретикулуме при взаимодействии N-концевых доменов LIVBP, затем «проносится вверх» через лиганд-связывающий домен в трансмембранную ионную пору. [7]

Конформация субъединицы белка в плазматической мембране некоторое время вызывала споры. Хотя аминокислотная последовательность субъединицы указывала на то, что, по-видимому, существует четыре трансмембранных домена (части белка, которые проходят через плазматическую мембрану), белки, взаимодействующие с субъединицей, указывали на то, что N -конец, по- видимому, находится внеклеточно, тогда как C- конец, по-видимому, находится внеклеточно. конец, по-видимому, был внутриклеточным. Однако если бы каждый из четырех трансмембранных доменов прошел через плазматическую мембрану, то два конца должны были бы находиться на одной стороне мембраны. В конце концов было обнаружено, что второй «трансмембранный» домен на самом деле вообще не пересекает мембрану, а загибается внутри мембраны и возвращается на внутриклеточную сторону. [8] Когда четыре субъединицы тетрамера собираются вместе, этот второй мембранный домен образует проницаемую для ионов пору рецептора.

Субъединицы AMPAR больше всего различаются по С-концевой последовательности, которая определяет их взаимодействие с каркасными белками. Все AMPAR содержат PDZ-связывающие домены, но то, с каким доменом PDZ они связываются, различается. Например, GluA1 связывается с SAP97 через домен PDZ класса I SAP97 [9] , тогда как GluA2 связывается с PICK1 [10] и GRIP/ABP . Следует отметить, что AMPAR не могут напрямую связываться с общим синаптическим белком PSD-95 из-за несовместимости доменов PDZ, хотя они взаимодействуют с PSD-95 через старгазин (прототипический член семейства TARP вспомогательных субъединиц AMPAR). [11]

Фосфорилирование AMPAR может регулировать локализацию каналов, проводимость и вероятность открытия. GluA1 имеет четыре известных сайта фосфорилирования: серин 818 (S818), S831, треонин 840 и S845 (другие субъединицы имеют аналогичные сайты фосфорилирования, но GluR1 изучен наиболее подробно). S818 фосфорилируется протеинкиназой C и необходим для долговременного потенциирования (LTP; роль GluA1 в LTP см. ниже). [12] S831 фосфорилируется CaMKII и PKC во время LTP, что помогает доставить GluA1-содержащий AMPAR в синапс [ 13] и увеличивает их одноканальную проводимость. [14] Сайт T840 был обнаружен совсем недавно и был замешан в LTD. [15] Наконец, S845 фосфорилируется с помощью PKA, что регулирует вероятность его открытия. [16]

Функция ионного канала

Каждый AMPAR имеет четыре сайта, с которыми может связываться агонист (например, глутамат), по одному на каждую субъединицу. [6] Считается, что сайт связывания образован N-концевым хвостом и внеклеточной петлей между третьим и четвертым трансмембранными доменами. [17] Когда агонист связывается, эти две петли движутся навстречу друг другу, открывая поры. Канал открывается, когда заняты два сайта [18] , и его ток увеличивается по мере того, как занято больше сайтов связывания. [19] После открытия канал может подвергнуться быстрой десенсибилизации, останавливая ток. Считается, что механизм десенсибилизации обусловлен небольшим изменением угла одной из частей места связывания, закрывающим пору. [20] AMPAR открываются и закрываются быстро (1 мс) и, таким образом, отвечают за большую часть быстрой возбуждающей синаптической передачи в центральной нервной системе. [18] Проницаемость AMPAR для кальция и других катионов , таких как натрий и калий , регулируется субъединицей GluA2. Если в AMPAR отсутствует субъединица GluA2, он будет проницаем для натрия, калия и кальция. Наличие субъединицы GluA2 почти всегда делает канал непроницаемым для кальция. Это определяется посттранскрипционной модификацией — редактированием РНК — сайта редактирования Q -to- R мРНК GluA2 . Здесь редактирование A→I изменяет незаряженную аминокислоту глутамин (Q) на положительно заряженный аргинин (R) в ионном канале рецептора. Положительно заряженная аминокислота в критической точке делает энергетически невыгодным вход кальция в клетку через пору. Почти все субъединицы GluA2 в ЦНС редактируются в форму GluA2(R). Это означает, что основными ионами, управляемыми AMPAR, являются натрий и калий, что отличает AMPAR от рецепторов NMDA (других основных ионотропных рецепторов глутамата в мозге), которые также обеспечивают приток кальция. Однако как AMPA, так и NMDA-рецепторы имеют равновесный потенциал около 0 мВ. Предполагается, что предотвращение входа кальция в клетку при активации GluA2-содержащих AMPARs предотвращает эксайтотоксичность . [21]

Состав субъединиц AMPAR также важен для способа модуляции этого рецептора. Если в AMPAR отсутствуют субъединицы GluA2, то он подвержен блокировке в зависимости от напряжения классом молекул, называемых полиаминами . Таким образом, когда нейрон находится в деполяризованном мембранном потенциале, полиамины сильнее блокируют канал AMPAR, предотвращая поток ионов калия через пору канала. Таким образом, считается, что AMPAR, лишенные GluA2, имеют внутреннюю выпрямляющую кривую I/V , что означает, что они пропускают меньший ток наружу, чем внутрь, на эквивалентном расстоянии от реверсивного потенциала. [22] Проницаемые для кальция AMPAR обычно обнаруживаются на ранних стадиях постнатального развития на неокортикальных пирамидных нейронах, [22] некоторых интернейронах или в дофаминовых нейронах вентральной покрышки после воздействия наркотика, вызывающего привыкание. [23]

Наряду с редактированием РНК , альтернативный сплайсинг позволяет использовать ряд функциональных субъединиц АМРА-рецептора, выходящих за рамки того, что закодировано в геноме . Другими словами, хотя для каждой субъединицы (GluA1–GluA4) кодируется один ген ( GRIA1 – GRIA4), сплайсинг после транскрипции с ДНК позволяет взаимозаменяемо транслировать некоторые экзоны , что приводит к образованию нескольких функционально различных субъединиц каждого гена. [24]

Последовательность флип/флоп является одним из таких взаимозаменяемых экзонов. Последовательность из 38 аминокислот, обнаруженная до (т.е. перед N-концом ) четвертого мембранного домена во всех четырех субъединицах AMPAR, определяет скорость десенсибилизации [25] рецептора, а также скорость, с которой рецептор ресенсибилизация [26] и скорость закрытия каналов. [27] Флип-форма присутствует в пренатальных АМРА-рецепторах и дает длительный ток в ответ на активацию глутамата. [28]

Синаптическая пластичность

Рецепторы AMPA (AMPAR) представляют собой как глутаматные рецепторы , так и катионные каналы , которые являются неотъемлемой частью пластичности и синаптической передачи на многих постсинаптических мембранах. Одна из наиболее широко и тщательно изученных форм пластичности нервной системы известна как долговременная потенциация , или ДП. Есть два необходимых компонента LTP: пресинаптическое высвобождение глутамата и постсинаптическая деполяризация. Следовательно, ДП можно индуцировать экспериментально с помощью парной электрофизиологической записи , когда пресинаптическую клетку стимулируют высвобождать глутамат на деполяризованной постсинаптической клетке. Типичный протокол индукции ДП включает в себя «столбнячную» стимуляцию, то есть стимуляцию частотой 100 Гц в течение 1 секунды. Если применить этот протокол к паре клеток, можно будет увидеть устойчивое увеличение амплитуды возбуждающего постсинаптического потенциала (ВПСП) после столбняка. Этот ответ интересен, поскольку считается, что он является физиологическим коррелятом обучения и памяти в клетке. Фактически, было показано, что, следуя парадигме одиночного парного избегания у мышей, LTP может записываться в некоторых синапсах гиппокампа in vivo . [29]

Молекулярная основа LTP тщательно изучена, и было показано, что AMPAR играют важную роль в этом процессе. И GluR1, и GluR2 играют важную роль в синаптической пластичности. Сейчас известно, что основным физиологическим коррелятом увеличения размера ВПСП является постсинаптическая активация AMPAR на мембране [30] , которая достигается за счет взаимодействия AMPAR со многими клеточными белками.

Простейшее объяснение LTP следующее ( гораздо более подробное описание см. в статье о долгосрочном потенциировании ). Глутамат связывается с постсинаптическим AMPAR и другим рецептором глутамата, рецептором NMDA (NMDAR). Связывание лиганда вызывает открытие AMPAR, и Na + поступает в постсинаптическую клетку, что приводит к деполяризации. NMDAR, с другой стороны, не открываются напрямую, поскольку их поры закупориваются при мембранном потенциале покоя ионами Mg 2+ . NMDAR могут открываться только тогда, когда деполяризация вследствие активации AMPAR приводит к отталкиванию катиона Mg 2+ во внеклеточное пространство, позволяя поре пропускать ток. Однако, в отличие от AMPAR, NMDAR проницаемы как для Na + , так и для Ca 2+ . Поступающий в клетку Ca 2+ запускает активацию AMPAR на мембране, что приводит к длительному увеличению размера ВПСП, лежащего в основе ДП. Вход кальция также фосфорилирует CaMKII , который фосфорилирует AMPAR, увеличивая их одноканальную проводимость.

Торговля АМРА-рецепторами

Регуляция доставки AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, индуцирующие LTP.
Регуляция доставки AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, индуцирующие LTP.

Молекулярный и сигнальный ответ на стимулы, индуцирующие LTP

Механизм ДП уже давно является темой дискуссий, но в последнее время по этим механизмам достигнут некоторый консенсус. AMPAR играют ключевую роль в этом процессе, поскольку одним из ключевых показателей индукции LTP является увеличение соотношения AMPAR и NMDAR после высокочастотной стимуляции. Идея состоит в том, что AMPAR передаются из дендрита в синапс и включаются через ряд сигнальных каскадов.

AMPAR изначально регулируются на уровне транскрипции в своих 5'-промоторных областях. Имеются существенные доказательства, указывающие на транскрипционный контроль рецепторов AMPA в долговременной памяти посредством белка, связывающего элемент ответа цАМФ ( CREB ) и митоген-активируемых протеинкиназ (MAPK). [31] Сообщения транслируются в шероховатой эндоплазматической сети (шероховатой ЭР) и модифицируются там. Состав субъединиц определяют во время модификации на грубом ER. [10] После обработки пост-ER в аппарате Гольджи AMPAR высвобождаются в перисинаптическую мембрану в качестве резерва, ожидающего инициации процесса LTP.

Первым ключевым шагом в процессе связывания глутамата с NMDAR является приток кальция через рецепторы NMDA и результирующая активация Ca 2+ /кальмодулин-зависимой протеинкиназы (CaMKII). [32] Блокирование либо этого притока, либо активации CaMKII предотвращает LTP, показывая, что это необходимые механизмы для LTP. [33] Кроме того, обильное проникновение CaMKII в синапс вызывает LTP, показывая, что это причинный и достаточный механизм. [34]

CaMKII имеет несколько способов активации, вызывающих включение рецепторов AMPA в перисинаптическую мембрану. Фермент CAMKII в конечном итоге отвечает за развитие актинового цитоскелета нейрональных клеток и, в конечном итоге, за развитие дендритов и аксонов (синаптическая пластичность). [35] Первым является прямое фосфорилирование синаптически-ассоциированного белка 97 ( SAP97 ). [36] Во-первых, SAP-97 и миозин-VI, моторный белок, связаны в виде комплекса с С-концом AMPAR. После фосфорилирования CaMKII комплекс перемещается в перисинаптическую мембрану. [37] Второй способ активации осуществляется через путь МАРК. CaMKII активирует белки Ras, которые затем активируют p42/44 MAPK, что приводит к вставке AMPAR непосредственно в перисинаптическую мембрану. [38]

Передача рецептора AMPA в PSD в ответ на LTP

Как только рецепторы AMPA транспортируются в перисинаптическую область посредством фосфорилирования PKA или SAP97, рецепторы затем передаются в постсинаптическую плотность (PSD). Однако этот процесс торговли людьми в СДП до сих пор остается спорным. Одна из возможностей заключается в том, что во время LTP происходит латеральное перемещение АМРА-рецепторов из перисинаптических участков непосредственно в PSD. [39] Другая возможность заключается в том, что экзоцитоз внутриклеточных везикул напрямую отвечает за транспортировку АМРА в PSD. [40] Недавние данные свидетельствуют о том, что оба этих процесса происходят после стимула LTP; однако только латеральное перемещение АМРА-рецепторов из перисинаптической области увеличивает количество АМРА-рецепторов в PSD. [41] Точный механизм, ответственный за латеральное перемещение АМРА-рецепторов к PSD, еще предстоит выяснить; однако исследования обнаружили несколько белков, необходимых для торговли рецепторами AMPA. Например, сверхэкспрессия SAP97 приводит к увеличению трафика рецепторов AMPA в синапсы . [42] Было обнаружено, что помимо влияния на синаптическую локализацию SAP97 также влияет на проводимость рецептора AMPA в ответ на глутамат . [43] Белки миозина представляют собой чувствительные к кальцию моторные белки, которые, как также было обнаружено, необходимы для транспортировки рецепторов AMPA. Нарушение взаимодействия миозина Vb с Rab11 и Rab11-FIP2 блокирует рост позвоночника и транспортировку рецепторов AMPA. [44] Следовательно, возможно, что миозин может управлять латеральным движением АМРА-рецепторов в перисинаптической области к PSD. Регуляторные белки трансмембранных рецепторов AMPA (TARP) представляют собой семейство белков, которые связываются с рецепторами AMPA и контролируют их транспортировку и проводимость. [45] CACNG2 (Старгазин) является одним из таких белков, который, как обнаружено, связывает АМРА-рецепторы в перисинаптических и постсинаптических областях. [46] Роль старгазина в транспорте между перисинаптической и постсинаптической областями остается неясной; однако старгазин необходим для иммобилизации АМРА-рецепторов в PSD путем взаимодействия с PSD-95. [47] PSD-95 стабилизирует AMPA-рецепторы в синапсе, а нарушение взаимодействия старгазин-PSD-95 подавляет синаптическую передачу. [11]

Биофизика торговли рецепторами AMPA

Движение АМРА-рецепторов на синаптической мембране хорошо аппроксимируется броуновским движением , которое, однако, может быть стабилизировано на уровне PSD за счет сил удержания. Эти силы могут временно стабилизировать рецепторы, но обеспечивают постоянный обмен с перисинаптическим доменом. [48] ​​[49] Эти силы могут быть результатом локальной организации PSD, иногда называемой фазовым разделением .

Конститутивный трафик и изменения в составе субъединиц

АМРА-рецепторы постоянно перемещаются (эндоцитируются, перерабатываются и повторно встраиваются) в плазматическую мембрану и из нее . Рециркулирующие эндосомы внутри дендритного шипика содержат пулы АМРА-рецепторов для такой синаптической реинсерции. [50] Существуют два различных пути транспортировки АМРА-рецепторов: регулируемый путь и конститутивный путь. [51] [52]

В регулируемом пути GluA1-содержащие AMPA-рецепторы доставляются в синапс зависимым от активности способом, стимулируемым активацией рецептора NMDA . [13] В базальных условиях регулируемый путь по существу неактивен и временно активируется только при индукции долгосрочной потенциации . [50] [51] Этот путь отвечает за усиление синапсов и первоначальное формирование новых воспоминаний. [53]

В конститутивном пути AMPA-рецепторы, лишенные GluA1, обычно гетеромерные рецепторы GluR2-GluR3, заменяют GluA1-содержащие рецепторы один к одному, независимо от активности, [54] [55] сохраняя общее количество AMPA-рецепторов. в синапсе. [50] [51] Этот путь отвечает за поддержание новых воспоминаний, поддерживая временные изменения, возникающие в результате регулируемого пути. В базальных условиях этот путь обычно активен, поскольку он необходим также для замены поврежденных рецепторов.

Субъединицы GluA1 и GluA4 состоят из длинного карбокси-хвоста, тогда как субъединицы GluA2 и GluA3 состоят из короткого карбокси-хвоста. Эти два пути регулируются взаимодействиями между C-концами субъединиц АМРА-рецептора и синаптическими соединениями и белками. Длинные C-хвосты предотвращают вставку рецепторов GluR1/4 непосредственно в зону постсинаптической плотности (PSDZ) в отсутствие активности, тогда как короткие C-хвосты рецепторов GluA2/3 позволяют им встраиваться непосредственно в PSDZ. [39] [56] C-конец GluA2 взаимодействует и связывается с чувствительным к N-этилмалеимиду слитым белком , [57] [58] [59] что позволяет быстро встроить GluR2-содержащие АМРА-рецепторы в синапс. [60] Кроме того, субъединицы GluR2/3 более стабильно привязаны к синапсу, чем субъединицы GluR1. [61] [62] [63]

LTD-индуцированный эндоцитоз АМРА-рецепторов

LTD-индуцированный эндоцитоз АМРА-рецепторов
LTD-индуцированный эндоцитоз АМРА-рецепторов

Длительная депрессия запускает механизмы снижения плотности рецепторов AMPA в выбранных дендритных шипиках, зависящие от клатрина и кальциневрина и отличающиеся от механизма конститутивного транспорта AMPAR. Стартовым сигналом эндоцитоза AMPAR является NMDAR-зависимый приток кальция в результате низкочастотной стимуляции, который, в свою очередь, активирует протеинфосфатазы PP1 и кальциневрин. Однако эндоцитоз AMPAR также активируется потенциал-зависимыми кальциевыми каналами , агонизмом рецепторов AMPA и введением инсулина , что позволяет предположить, что общий приток кальция является причиной эндоцитоза AMPAR. [64] Блокировка PP1 не предотвращала эндоцитоз AMPAR, но применение антагонистов кальциневрина приводило к значительному ингибированию этого процесса. [65]

Кальцинеурин взаимодействует с эндоцитотическим комплексом в постсинаптической зоне, что объясняет его влияние на LTD. [66] Комплекс, состоящий из покрытой клатрином ямки под участком AMPAR-содержащей плазматической мембраны и взаимодействующих белков, является прямым механизмом восстановления AMPAR, в частности рецепторов, содержащих субъединицы GluR2/GluR3, в синапсе. Взаимодействия кальциневрина активируют активность динамин- ГТФазы, позволяя клатриновой ямке отделиться от клеточной мембраны и стать цитоплазматическим пузырьком. [67] Как только клатриновая оболочка отсоединяется, другие белки могут напрямую взаимодействовать с AMPAR, используя карбоксильные хвостовые домены PDZ ; например, белок 1, взаимодействующий с глутаматными рецепторами ( GRIP1 ), участвует во внутриклеточной секвестрации AMPAR. [68] Внутриклеточные AMPAR впоследствии сортируются для деградации лизосомами или возврата в клеточную мембрану. [69] Что касается последнего, PICK1 и PKC могут вытеснять GRIP1, чтобы вернуть AMPAR на поверхность, обращая вспять эффекты эндоцитоза и LTD. когда это уместно. [70] Тем не менее, выделенный выше кальций-зависимый динамин-опосредованный механизм считается ключевым компонентом LTD. и как таковые могут иметь применение для дальнейших поведенческих исследований. [71]

Роль в приступах

АМРА-рецепторы играют ключевую роль в возникновении и распространении эпилептических припадков. [72] Каиновая кислота , судорожное средство, широко используемое в исследованиях эпилепсии, вызывает судороги, частично за счет активации АМРА-рецепторов [73]

Молекулярная мишень для лечения эпилепсии

Было продемонстрировано , что неконкурентные антагонисты АМРА-рецепторов талампанел и перампанел обладают активностью при лечении взрослых с парциальными припадками [74] [75] , что указывает на то, что антагонисты АМРА-рецепторов представляют собой потенциальную мишень для лечения эпилепсии. [76] [77] Перампанел (торговое название: Fycompa) получил одобрение Европейской комиссии для лечения парциальной эпилепсии 27 июля 2012 года. Препарат был одобрен в США Управлением по контролю за продуктами и лекарствами (FDA). 22 октября 2012 г. Как и в случае с большинством недавно разработанных ПЭП, включая прегабалин , лакосамид и эзогабин , FDA рекомендовало Управлению по борьбе с наркотиками (DEA) классифицировать перампанел как запланированный препарат. Он был внесен в список контролируемых веществ Списка 3.

Декановая кислота действует как неконкурентный антагонист АМРА-рецепторов в терапевтически значимых концентрациях, в зависимости от напряжения и субъединиц, и этого достаточно, чтобы объяснить ее противосудорожный эффект. [78] Это прямое ингибирование возбуждающей нейротрансмиссии декановой кислотой в мозге способствует противосудорожному эффекту кетогенной диеты со среднецепочечными триглицеридами . [78] Декановая кислота и препарат-антагонист АМРА-рецептора перампанел действуют на разные участки АМРА-рецептора, поэтому возможно, что они оказывают совместное действие на АМРА-рецептор, что позволяет предположить, что перампанел и кетогенная диета могут быть синергичными. [78] [79]

Доклинические исследования показывают, что несколько производных ароматических аминокислот с антиглутаматергическими свойствами, включая антагонизм к АМРА-рецепторам и ингибирование высвобождения глутамата, такие как 3,5-дибром-D-тирозин и 3,5-дибром-L-фенилалнин, проявляют сильный противосудорожный эффект на животных моделях. предполагая использование этих соединений в качестве нового класса противоэпилептических препаратов. [80] [81]

Агонисты

Глутамат , эндогенный агонист AMPAR.
AMPA , синтетический агонист AMPAR.

Положительные аллостерические модуляторы

Антагонисты

Отрицательные аллостерические модуляторы

Перампанел , отрицательный аллостерический модулятор AMPAR, используемый для лечения эпилепсии .

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Оноре Т., Лауридсен Дж., Крогсгаард-Ларсен П. (январь 1982 г.). «Связывание [3H] AMPA, структурного аналога глутаминовой кислоты, с мембранами головного мозга крысы». Журнал нейрохимии . 38 (1): 173–8. doi :10.1111/j.1471-4159.1982.tb10868.x. PMID  6125564. S2CID  42753770.
  2. ^ Армстронг Н. (2000). «Армстронг и Гуо (2000) Механизмы активации и антагонизма АМРА-чувствительного рецептора глутамата: кристаллические структуры ядра, связывающего лиганд GluR2». Нейрон . 28 (1): 165–181. дои : 10.1016/S0896-6273(00)00094-5 . PMID  11086992. S2CID  3128719.
  3. ^ «Глутаматные рецепторы: структуры и функции. Центр синаптической пластичности Бристольского университета». Архивировано из оригинала 15 сентября 2007 года . Проверено 2 сентября 2007 г.
  4. ^ Ши С.Х., Хаяши Ю., Петралия Р.С., Заман С.Х., Вентольд Р.Дж., Свобода К. , Малинов Р. (июнь 1999 г.). «Быстрая доставка в позвоночник и перераспределение рецепторов AMPA после активации синаптических рецепторов NMDA». Наука . 284 (5421): 1811–6. CiteSeerX 10.1.1.376.3281 . дои : 10.1126/science.284.5421.1811. ПМИД  10364548. 
  5. ↑ Песня I, Хуганир Р.Л. (ноябрь 2002 г.). «Регуляция АМРА-рецепторов во время синаптической пластичности». Тенденции в нейронауках . 25 (11): 578–88. дои : 10.1016/S0166-2236(02)02270-1. PMID  12392933. S2CID  1993509.
  6. ^ аб Майер ML (июнь 2005 г.). «Ионные каналы глутаматных рецепторов» (PDF) . Современное мнение в нейробиологии . 15 (3): 282–8. дои : 10.1016/j.conb.2005.05.004. PMID  15919192. S2CID  39812856.
  7. ^ аб Грегер И.Х., Зифф Э.Б., Пенн AC (август 2007 г.). «Молекулярные детерминанты сборки субъединицы АМРА-рецептора». Тенденции в нейронауках . 30 (8): 407–16. doi :10.1016/j.tins.2007.06.005. PMID  17629578. S2CID  7505830.
  8. ^ Холлманн М., Марон С., Хайнеманн С. (декабрь 1994 г.). «Метка сайта N-гликозилирования предполагает топологию трех трансмембранных доменов глутаматного рецептора GluR1». Нейрон . 13 (6): 1331–43. дои : 10.1016/0896-6273(94)90419-7. PMID  7993626. S2CID  39682094.
  9. ^ Леонард А.С., Даваре М.А., Хорн MC, Гарнер CC, Hell JW (июль 1998 г.). «SAP97 связан с субъединицей GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты». Журнал биологической химии . 273 (31): 19518–24. дои : 10.1074/jbc.273.31.19518 . ПМИД  9677374.
  10. ^ аб Грегер И.Х., Хатри Л., Зифф Э.Б. (май 2002 г.). «Редактирование РНК на arg607 контролирует выход рецептора AMPA из эндоплазматического ретикулума». Нейрон . 34 (5): 759–72. дои : 10.1016/S0896-6273(02)00693-1 . PMID  12062022. S2CID  15936250.
  11. ^ ab Bats C, Groc L, Choquet D (март 2007 г.). «Взаимодействие Старгазина и PSD-95 регулирует поверхностный трафик рецепторов AMPA». Нейрон . 53 (5): 719–34. дои : 10.1016/j.neuron.2007.01.030 . PMID  17329211. S2CID  16423733.
  12. ^ Бём Дж., Канг М.Г., Джонсон Р.К., Эстебан Дж., Хуганир Р.Л., Малинов Р. (июль 2006 г.). «Синапсическое включение рецепторов AMPA во время LTP контролируется сайтом фосфорилирования PKC на GluR1». Нейрон . 51 (2): 213–25. дои : 10.1016/j.neuron.2006.06.013 . PMID  16846856. S2CID  16208091.
  13. ^ аб Хаяши Ю., Ши Ш., Эстебан Дж. А., Пиччини А., Понсер Дж. К., Малинов Р. (март 2000 г.). «Введение рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: необходимость взаимодействия доменов GluR1 и PDZ». Наука . 287 (5461): 2262–7. Бибкод : 2000Sci...287.2262H. дои : 10.1126/science.287.5461.2262. PMID  10731148. S2CID  17001488.
  14. ^ Деркач В., Баррия А., Содерлинг Т.Р. (март 1999 г.). «Ca2+/кальмодулин-киназа II усиливает проводимость каналов глутаматных рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионатного типа». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (6): 3269–74. дои : 10.1073/pnas.96.6.3269 . ЧВК 15931 . ПМИД  10077673. 
  15. ^ Дельгадо Дж.Ю., Коба М., Андерсон К.Н., Томпсон К.Р., Грей Э.Э., Хойснер К.Л. и др. (ноябрь 2007 г.). «Активация рецептора NMDA дефосфорилирует субъединицы 1 глутаматного рецептора AMPA по треонину 840». Журнал неврологии . 27 (48): 13210–21. doi :10.1523/JNEUROSCI.3056-07.2007. ПМЦ 2851143 . ПМИД  18045915. 
  16. ^ Банке Т.Г., Боуи Д., Ли Х., Хуганир Р.Л., Шусбо А., Трайнелис С.Ф. (январь 2000 г.). «Контроль функции рецептора GluR1 AMPA с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы». Журнал неврологии . 20 (1): 89–102. doi :10.1523/JNEUROSCI.20-01-00089.2000. ПМК 6774102 . ПМИД  10627585. 
  17. ^ Армстронг Н., Сунь Ю, Чен GQ, Гуо Э (октябрь 1998 г.). «Структура лигандсвязывающего ядра глутамат-рецептора в комплексе с каинатом». Природа . 395 (6705): 913–7. Бибкод : 1998Natur.395..913A. дои : 10.1038/27692. PMID  9804426. S2CID  4405926.
  18. ^ ab Platt SR (март 2007 г.). «Роль глутамата в здоровье и заболеваниях центральной нервной системы - обзор». Ветеринарный журнал . 173 (2): 278–86. дои : 10.1016/j.tvjl.2005.11.007. ПМИД  16376594.
  19. ^ Розенмунд К., Штерн-Бах Ю., Стивенс К.Ф. (июнь 1998 г.). «Тетрамерная структура канала рецептора глутамата». Наука . 280 (5369): 1596–9. Бибкод : 1998Sci...280.1596R. дои : 10.1126/science.280.5369.1596. hdl : 11858/00-001M-0000-0012-FDD8-B . ПМИД  9616121.
  20. ^ Армстронг Н., Джасти Дж., Бейх-Франдсен М., Гуо Э. (октябрь 2006 г.). «Измерение конформационных изменений, сопровождающих десенсибилизацию ионотропного рецептора глутамата». Клетка . 127 (1): 85–97. дои : 10.1016/j.cell.2006.08.037 . PMID  17018279. S2CID  16564029.
  21. ^ Ким Д.И., Ким Ш., Чой Х.Б., Мин С., Гваг Б.Дж. (июнь 2001 г.). «Высокое содержание мРНК GluR1 и снижение Q/R-редактирования мРНК GluR2 в отдельных нейронах НАДФН-диафоразы». Молекулярная и клеточная нейронауки . 17 (6): 1025–33. дои : 10.1006/mcne.2001.0988. PMID  11414791. S2CID  15351461.
  22. ^ Аб Кумар, Санджай С.; Баччи, Альберто; Харазия, Виктор; Угенард, Джон Р. (15 апреля 2002 г.). «Переключение субъединиц рецептора AMPA в неокортикальных пирамидных нейронах». Журнал неврологии . 22 (8): 3005–3015. doi :10.1523/JNEUROSCI.22-08-03005.2002. ISSN  1529-2401. ПМК 6757523 . ПМИД  11943803. 
  23. ^ Люшер С, Маленка RC (февраль 2011 г.). «Вызванная наркотиками синаптическая пластичность при зависимости: от молекулярных изменений к ремоделированию цепей». Нейрон . 69 (4): 650–63. doi :10.1016/j.neuron.2011.01.017. ПМК 4046255 . ПМИД  21338877. 
  24. ^ Гербрехтер Р., Хубе Н., Бухгольц Р., Райнер А. (июль 2021 г.). «Сплайсинг и редактирование ионотропных рецепторов глутамата: комплексный анализ, основанный на данных секвенирования РНК человека». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 78 (14): 5605–5630. doi : 10.1007/s00018-021-03865-z. ПМЦ 8257547 . ПМИД  34100982. 
  25. ^ Мосбахер Дж., Шопфер Р., Моньер Х., Бурнашев Н., Зеебург П.Х., Рупперсберг Дж.П. (ноябрь 1994 г.). «Молекулярный детерминант субмиллисекундной десенсибилизации глутаматных рецепторов». Наука . 266 (5187): 1059–62. Бибкод : 1994Sci...266.1059M. дои : 10.1126/science.7973663. ПМИД  7973663.
  26. ^ Соммер Б., Кейнянен К., Вердорн Т.А., Висден В., Бурнашев Н., Херб А. и др. (сентябрь 1990 г.). «Трип и флоп: клеточно-специфическое функциональное переключение в каналах ЦНС, управляемых глутаматом». Наука . 249 (4976): 1580–5. Бибкод : 1990Sci...249.1580S. дои : 10.1126/science.1699275. ПМИД  1699275.
  27. ^ Пей В., Хуан З., Ню Л. (февраль 2007 г.). «GluR3 флип и флоп: различия в кинетике открытия каналов». Биохимия . 46 (7): 2027–36. дои : 10.1021/bi062213s. ПМИД  17256974.
  28. ^ Иствуд С.Л., Бернет П.В., Харрисон П.Дж. (февраль 1997 г.). «Изоформы флип- и флоп-субъединицы глутаматного рецептора GluR2 уменьшаются в формировании гиппокампа при шизофрении: исследование полимеразной цепной реакции с обратной транскриптазой (ОТ-ПЦР)». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 44 (1): 92–8. дои : 10.1016/s0169-328x(96)00195-7. ПМИД  9030702.
  29. ^ Уитлок-младший, Хейнен А.Дж., Шулер М.Г., Медведь М.Ф. (август 2006 г.). «Обучение вызывает долговременную потенциацию в гиппокампе». Наука . 313 (5790): 1093–7. Бибкод : 2006Sci...313.1093W. дои : 10.1126/science.1128134. PMID  16931756. S2CID  612352.
  30. ^ Марен С., Токко Г., Стэндли С., Бодри М., Томпсон Р.Ф. (октябрь 1993 г.). «Постсинаптические факторы в экспрессии долговременной потенциации (LTP): усиление связывания глутаматных рецепторов после индукции LTP in vivo». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (20): 9654–8. Бибкод : 1993PNAS...90.9654M. дои : 10.1073/pnas.90.20.9654 . ПМК 47628 . ПМИД  8415757. 
  31. ^ Перкинтон М.С., Сихра Т.С., Уильямс Р.Дж. (июль 1999 г.). «Ca (2+)-проницаемые АМРА-рецепторы индуцируют фосфорилирование белка, связывающего элемент ответа цАМФ, посредством фосфатидилинозитол-3-киназной стимуляции митоген-активируемого сигнального каскада протеинкиназы в нейронах». Журнал неврологии . 19 (14): 5861–74. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-14-05861.1999. ПМК 6783096 . ПМИД  10407026. 
  32. ^ Фукунага К., Стоппини Л., Миямото Э., Мюллер Д. (апрель 1993 г.). «Долговременное потенцирование связано с повышенной активностью Са2+/кальмодулинзависимой протеинкиназы II». Журнал биологической химии . 268 (11): 7863–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)53037-4 . ПМИД  8385124.
  33. ^ Лисман Дж., Шульман Х., Клайн Х. (март 2002 г.). «Молекулярные основы функции CaMKII в синаптической и поведенческой памяти». Обзоры природы. Нейронаука . 3 (3): 175–90. дои : 10.1038/nrn753. PMID  11994750. S2CID  5844720.
  34. ^ Маммен А.Л., Камеяма К., Рош К.В., Хуганир Р.Л. (декабрь 1997 г.). «Фосфорилирование субъединицы GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты кальций / кальмодулин-зависимой киназой II». Журнал биологической химии . 272 (51): 32528–33. дои : 10.1074/jbc.272.51.32528 . ПМИД  9405465.
  35. ^ Эберт Д.Х., Гринберг М.Е. (январь 2013 г.). «Зависимая от активности нейрональная передача сигналов и расстройство аутистического спектра». Природа . 493 (7432): 327–37. Бибкод : 2013Natur.493..327E. дои : 10.1038/nature11860. ПМК 3576027 . ПМИД  23325215. 
  36. ^ Мосери Д., Каттабени Ф., Ди Лука М., Гардони Ф. (май 2004 г.). «Фосфорилирование кальций / кальмодулин-зависимой протеинкиназы II приводит к тому, что ассоциированный с синапсами белок 97 попадает в шипики». Журнал биологической химии . 279 (22): 23813–21. дои : 10.1074/jbc.M402796200 . ПМИД  15044483.
  37. ^ Ву Х, Нэш Дж. Э., Саморано П., Гарнер CC (август 2002 г.). «Взаимодействие SAP97 с актиновым моторным миозином VI, направленным на минус-конец. Значение для торговли рецепторами AMPA». Журнал биологической химии . 277 (34): 30928–34. дои : 10.1074/jbc.M203735200 . ПМИД  12050163.
  38. ^ Чжу Дж. Дж., Цинь Ю., Чжао М., Ван Алст Л., Малинов Р. (август 2002 г.). «Ras и Rap контролируют перемещение рецепторов AMPA во время синаптической пластичности». Клетка . 110 (4): 443–55. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00897-8 . PMID  12202034. S2CID  12858091.
  39. ^ ab Borgdorff AJ, Choquet D (июнь 2002 г.). «Регуляция боковых движений рецепторов AMPA». Природа . 417 (6889): 649–53. Бибкод : 2002Natur.417..649B. дои : 10.1038/nature00780. PMID  12050666. S2CID  4422115.
  40. ^ Парк М., Пеник Э.К., Эдвардс Дж.Г., Кауэр Дж.А., Элерс, доктор медицинских наук (сентябрь 2004 г.). «Перерабатывающие эндосомы поставляют рецепторы AMPA для LTP». Наука . 305 (5692): 1972–5. Бибкод : 2004Sci...305.1972P. дои : 10.1126/science.1102026. PMID  15448273. S2CID  34651431.
  41. ^ Макино Х., Малинов Р. (ноябрь 2009 г.). «Включение рецептора AMPA в синапсы во время LTP: роль латерального движения и экзоцитоза». Нейрон . 64 (3): 381–90. doi :10.1016/j.neuron.2009.08.035. ПМЦ 2999463 . ПМИД  19914186. 
  42. ^ Ховард М.А., Элиас ГМ, Элиас Л.А., Сват В., Николл Р.А. (февраль 2010 г.). «Роль SAP97 в динамике синаптических рецепторов глутамата». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (8): 3805–10. Бибкод : 2010PNAS..107.3805H. дои : 10.1073/pnas.0914422107 . ПМЦ 2840522 . ПМИД  20133708. 
  43. ^ Уэйтс К.Л., Шпехт К.Г., Хертель К., Леал-Ортис С., Жену Д., Ли Д. и др. (апрель 2009 г.). «Синаптические изоформы SAP97 регулируют динамику рецепторов AMPA и доступ к пресинаптическому глутамату». Журнал неврологии . 29 (14): 4332–45. doi : 10.1523/JNEUROSCI.4431-08.2009. ПМЦ 3230533 . ПМИД  19357261. 
  44. ^ Ван З., Эдвардс Дж.Г., Райли Н., Прованс Д.В., Керчер Р., Ли XD и др. (октябрь 2008 г.). «Миозин Vb мобилизует перерабатывающие эндосомы и рецепторы AMPA для постсинаптической пластичности». Клетка . 135 (3): 535–48. дои : 10.1016/j.cell.2008.09.057. ПМЦ 2585749 . ПМИД  18984164. 
  45. ^ Николл Р.А., Томита С., Бредт Д.С. (март 2006 г.). «Вспомогательные субъединицы помогают глутаматным рецепторам АМРА-типа». Наука . 311 (5765): 1253–6. Бибкод : 2006Sci...311.1253N. дои : 10.1126/science.1123339. PMID  16513974. S2CID  40782882.
  46. ^ Томита С., Чен Л., Кавасаки Ю., Петралия Р.С., Вентольд Р.Дж., Николл Р.А., Бредт Д.С. (май 2003 г.). «Функциональные исследования и распространение определяют семейство белков, регулирующих трансмембранные рецепторы AMPA». Журнал клеточной биологии . 161 (4): 805–16. дои : 10.1083/jcb.200212116. ПМК 2199354 . ПМИД  12771129. 
  47. ^ Чен Л., Четкович Д.М., Петралия Р.С., Суини Н.Т., Кавасаки Ю., Вентольд Р.Дж. и др. (2000). «Старгазин регулирует синаптическое нацеливание на АМРА-рецепторы с помощью двух различных механизмов». Природа . 408 (6815): 936–43. Бибкод : 2000Natur.408..936C. дои : 10.1038/35050030. PMID  11140673. S2CID  4427689.
  48. ^ Хейн М., Грок Л., Фришкнехт Р., Беик Х.К., Лунис Б., Рамбо Г., Хуганир Р.Л., Конье Л., Шоке Д. (апрель 2008 г.). «Поверхностная мобильность постсинаптических AMPAR настраивает синаптическую передачу». Наука . 320 (5873): 201–205. Бибкод : 2008Sci...320..201H. дои : 10.1126/science.1152089. ПМК 2715948 . ПМИД  18403705. 
  49. ^ Хозе Н., Наир Д., Хози Э., Холькман Д. (октябрь 2012 г.). «Гетерогенность трафика рецепторов AMPA и молекулярных взаимодействий, выявленная с помощью анализа изображений живых клеток со сверхразрешением». Труды Национальной академии наук . 109 (42): 17052–17057. Бибкод : 2012PNAS..10917052H. дои : 10.1073/pnas.1204589109 . ПМК 3479500 . ПМИД  23035245. 
  50. ^ abc Shepherd JD, Huganir RL (2007). «Клеточная биология синаптической пластичности: торговля рецепторами AMPA». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 23 : 613–43. doi : 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123516. PMID  17506699. S2CID  7048661.
  51. ^ abc Малинов Р., Майнен З.Ф., Хаяши Ю. (июнь 2000 г.). «Механизмы ЛТП: от тишины к четырехполосному движению». Современное мнение в нейробиологии . 10 (3): 352–7. дои : 10.1016/S0959-4388(00)00099-4. PMID  10851179. S2CID  511079.
  52. ^ Маленка RC (ноябрь 2003 г.). «Синаптическая пластичность и торговля рецепторами AMPA». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 1003 (1): 1–11. Бибкод : 2003NYASA1003....1M. дои : 10.1196/анналы.1300.001. PMID  14684431. S2CID  22696062.
  53. ^ Кессельс Х.В., Малинов Р. (февраль 2009 г.). «Пластичность и поведение синаптических рецепторов AMPA». Нейрон . 61 (3): 340–50. doi : 10.1016/j.neuron.2009.01.015. ПМЦ 3917551 . ПМИД  19217372. 
  54. ^ МакКормак С.Г., Сторнетта Р.Л., Чжу Дж.Дж. (апрель 2006 г.). «Обмен синаптическим рецептором AMPA поддерживает двунаправленную пластичность». Нейрон . 50 (1): 75–88. дои : 10.1016/j.neuron.2006.02.027 . PMID  16600857. S2CID  17478776.
  55. ^ Чжу Дж. Дж., Эстебан Дж. А., Хаяши Ю., Малинов Р. (ноябрь 2000 г.). «Постнатальная синаптическая потенциация: доставка GluR4-содержащих АМРА-рецепторов путем спонтанной активности». Природная неврология . 3 (11): 1098–106. дои : 10.1038/80614. hdl : 10261/47079 . PMID  11036266. S2CID  16116261.
  56. ^ Пассафаро М, Пьех В, Шэн М (сентябрь 2001 г.). «Специфические для субъединиц временные и пространственные закономерности экзоцитоза рецепторов AMPA в нейронах гиппокампа». Природная неврология . 4 (9): 917–26. дои : 10.1038/nn0901-917. PMID  11528423. S2CID  32852272.
  57. ↑ Сонг I, Камбодж С., Ся Дж., Донг Х., Ляо Д., Хуганир Р.Л. (август 1998 г.). «Взаимодействие фактора, чувствительного к N-этилмалеимиду, с АМРА-рецепторами». Нейрон . 21 (2): 393–400. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80548-6 . ПМИД  9728920.
  58. ^ Остен П., Шривастава С., Инман Г.Дж., Вилим Ф.С., Хатри Л., Ли Л.М. и др. (июль 1998 г.). «С-конец АМРА-рецептора GluR2 может опосредовать обратимое, АТФ-зависимое взаимодействие с NSF и альфа- и бета-SNAP». Нейрон . 21 (1): 99–110. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80518-8 . PMID  9697855. S2CID  18569829.
  59. ^ Нисимунэ А., Исаак Дж.Т., Молнар Э., Ноэль Дж., Нэш С.Р., Тагая М. и др. (июль 1998 г.). «Связывание NSF с GluR2 регулирует синаптическую передачу». Нейрон . 21 (1): 87–97. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80517-6. hdl : 2433/180867 . PMID  9697854. S2CID  18956893.
  60. ^ Беретта Ф, Сала С, Сальетти Л, Хирлинг Х, Шэн М, Пассафаро М (апрель 2005 г.). «Взаимодействие NSF важно для прямого внедрения GluR2 в синаптические сайты». Молекулярная и клеточная нейронауки . 28 (4): 650–60. дои : 10.1016/j.mcn.2004.11.008. PMID  15797712. S2CID  46716417.
  61. ^ Чинголани Л.А., Талхаммер А., Ю Л.М., Каталано М., Рамос Т., Коликос М.А., Года Y (июнь 2008 г.). «Зависимая от активности регуляция состава и содержания синаптических рецепторов AMPA с помощью бета3-интегринов». Нейрон . 58 (5): 749–62. doi : 10.1016/j.neuron.2008.04.011. ПМК 2446609 . ПМИД  18549786. 
  62. ^ Сальетти Л., Деквидт С., Камениарз К., Руссе MC, Валнегри П., Тумин О. и др. (май 2007 г.). «Внеклеточные взаимодействия между GluR2 и N-кадгерином в регуляции позвоночника». Нейрон . 54 (3): 461–77. дои : 10.1016/j.neuron.2007.04.012 . PMID  17481398. S2CID  14600986.
  63. ^ Сильверман Дж.Б., Реституито С., Лу В., Ли-Эдвардс Л., Хатри Л., Зифф Э.Б. (август 2007 г.). «Синапсическое закрепление рецепторов AMPA кадгеринами через белковые комплексы, связывающие рецептор AMPA с нервным плакофилином». Журнал неврологии . 27 (32): 8505–16. doi : 10.1523/JNEUROSCI.1395-07.2007. ПМК 6672939 . ПМИД  17687028. 
  64. ^ Кэрролл Р.К., Битти ЕС, Ся Х., Люшер С., Альтшулер Ю., Николл Р.А. и др. (ноябрь 1999 г.). «Динаминзависимый эндоцитоз ионотропных глутаматных рецепторов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (24): 14112–7. Бибкод : 1999PNAS...9614112C. дои : 10.1073/pnas.96.24.14112 . ПМК 24199 . ПМИД  10570207. 
  65. ^ Битти EC, Кэрролл RC, Ю X, Моришита В, Ясуда Х, фон Застроу М, Маленка RC (декабрь 2000 г.). «Регуляция эндоцитоза рецепторов AMPA с помощью сигнального механизма, общего с LTD». Природная неврология . 3 (12): 1291–300. дои : 10.1038/81823 . ПМИД  11100150.
  66. ^ Лай М.М., Хонг Дж.Дж., Руджеро А.М., Бернетт П.Е., Слепнев В.И., Де Камилли П., Снайдер Ш.Х. (сентябрь 1999 г.). «Комплекс кальциневрин-динамин 1 как сенсор кальция для эндоцитоза синаптических пузырьков». Журнал биологической химии . 274 (37): 25963–6. дои : 10.1074/jbc.274.37.25963 . ПМИД  10473536.
  67. ^ Юнг Н., Хауке В. (сентябрь 2007 г.). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз в синапсах». Трафик . 8 (9): 1129–36. дои : 10.1111/j.1600-0854.2007.00595.x . ПМИД  17547698.
  68. ^ Доу М.И., Читтахаллу Р., Бортолотто З.А., Дев К.К., Дюпрат Ф., Хенли Дж.М. и др. (декабрь 2000 г.). «Белки PDZ, взаимодействующие с C-концевым GluR2/3, участвуют в PKC-зависимой регуляции рецепторов AMPA в синапсах гиппокампа». Нейрон . 28 (3): 873–86. дои : 10.1016/S0896-6273(00)00160-4. hdl : 2262/89240 . PMID  11163273. S2CID  13727678.
  69. ^ Элерс, доктор медицины (ноябрь 2000 г.). «Реинсерция или деградация АМРА-рецепторов, определяемая зависимой от активности сортировкой эндоцитов». Нейрон . 28 (2): 511–25. дои : 10.1016/S0896-6273(00)00129-X . PMID  11144360. S2CID  16333109.
  70. ^ Лу В., Зифф Э.Б. (август 2005 г.). «PICK1 взаимодействует с ABP/GRIP, регулируя трафик рецепторов AMPA». Нейрон . 47 (3): 407–21. дои : 10.1016/j.neuron.2005.07.006 . PMID  16055064. S2CID  17100359.
  71. ^ Ван Ю.Т. (март 2008 г.). «Исследование роли эндоцитоза AMPAR и длительной депрессии в поведенческой сенсибилизации: актуальность для лечения заболеваний головного мозга, включая наркозависимость». Британский журнал фармакологии . 153 Приложение 1 (S1): S389-95. дои : 10.1038/sj.bjp.0707616. ПМК 2268058 . ПМИД  18059315. 
  72. ^ Рогавский М.А. (2013). «АМРА-рецепторы как молекулярная мишень в терапии эпилепсии». Acta Neurologica Scandinavica. Дополнение . 127 (197): 9–18. дои : 10.1111/ane.12099. ПМК 4506648 . ПМИД  23480151. 
  73. ^ Фрич Б., Рейс Дж., Гасиор М., Камински Р.М., Рогавски М.А. (апрель 2014 г.). «Роль каинатных рецепторов GluK1 в судорогах, эпилептических разрядах и эпилептогенезе». Журнал неврологии . 34 (17): 5765–75. doi : 10.1523/JNEUROSCI.5307-13.2014. ПМЦ 3996208 . ПМИД  24760837. 
  74. ^ Биалер М., Йоханнессен С.И., Купферберг Х.Дж., Леви Р.Х., Перукка Э., Томсон Т. (январь 2007 г.). «Отчет о ходе разработки новых противоэпилептических препаратов: итоги Восьмой Эйлатской конференции (EILAT VIII)». Исследования эпилепсии . 73 (1): 1–52. doi :10.1016/j.eplepsyres.2006.10.008. PMID  17158031. S2CID  45026113.
  75. ^ Френч Дж.А., Краусс Г.Л., Битон В., Скиллакоте Д., Ян Х., Лауренца А. и др. (август 2012 г.). «Дополнительный перампанел при рефрактерных парциальных припадках: рандомизированное исследование III фазы 304». Неврология . 79 (6): 589–96. дои : 10.1212/WNL.0b013e3182635735. ПМЦ 3413761 . ПМИД  22843280. 
  76. ^ Рогавский М.А. (март 2011 г.). «Возвращение к рецепторам AMPA как мишени противоэпилептических препаратов». Течения эпилепсии . 11 (2): 56–63. дои : 10.5698/1535-7511-11.2.56. ПМК 3117497 . ПМИД  21686307. 
  77. ^ Сакаи Ф, Игараси Х, Сузуки С, Тазаки Ю (1989). «Мозговой кровоток и церебральный гематокрит у пациентов с церебральной ишемией, измеренный с помощью однофотонной эмиссионной компьютерной томографии». Acta Neurologica Scandinavica. Дополнение . 127 : 9–13. дои : 10.1111/j.1600-0404.1989.tb01805.x . PMID  2631521. S2CID  30934688.
  78. ^ abc Чанг П., Августин К., Боддум К., Уильямс С., Сан М., Тершак Дж.А. и др. (февраль 2016 г.). «Контроль припадков с помощью декановой кислоты путем прямого ингибирования рецепторов AMPA». Мозг . 139 (Часть 2): 431–43. дои : 10.1093/brain/awv325. ПМК 4805082 . ПМИД  26608744. 
  79. ^ Огюстен, Катрин; Уильямс, Софи; Каннингем, Марк; Девлин, Анита М.; Фридрих, Максимилиан; Джаясекера, Ашан; Хусейн, Мохаммед А.; Холлиман, Дамиан; Митчелл, Патрик; Дженкинс, Алистер; Чен, Филип Э.; Уокер, Мэтью С.; Уильямс, Робин С.Б. (2018). «Перампанел и декановая кислота проявляют синергическое действие против рецепторов <SCP>AMPA</SCP> и судорог». Эпилепсия . 59 (11): с172–е178. дои : 10.1111/epi.14578 . ПМИД  30324610.
  80. ^ Цао В., Шах Х.П., Глушаков А.В., Мекка А.П., Ши П., Самнерс С. и др. (декабрь 2009 г.). «Эффективность 3,5-дибром-L-фенилаланина на моделях инсульта, судорог и сенсомоторного дефицита у крыс». Британский журнал фармакологии . 158 (8): 2005–13. дои : 10.1111/j.1476-5381.2009.00498.x. ПМК 2807662 . ПМИД  20050189. 
  81. ^ Цао В., Глушаков А., Шах Х.П., Мекка А.П., Самнерс С., Ши П. и др. (апрель 2011 г.). «Галогенированная ароматическая аминокислота 3,5-дибром-D:-тирозин оказывает благотворное воздействие при экспериментальном инсульте и судорогах». Аминокислоты . 40 (4): 1151–8. дои : 10.1007/s00726-010-0739-4. ПМЦ 8396070 . PMID  20839013. S2CID  19852158. 
  82. ^ Мюррей Т.К., Уолли К., Робинсон К.С., Уорд М.А., Хикс Калифорния, Лодж Д. и др. (август 2003 г.). «LY503430, новый усилитель рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты с функциональными, нейропротекторными и нейротрофическими эффектами на моделях болезни Паркинсона на грызунах». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 306 (2): 752–62. дои : 10.1124/jpet.103.049445. PMID  12730350. S2CID  86751458.
  83. ^ О'Нил М.Дж., Бликман Д., Циммерман Д.М., Нисенбаум Э.С. (июнь 2004 г.). «Потенциаторы рецепторов AMPA для лечения заболеваний ЦНС». Текущие цели по борьбе с наркотиками. ЦНС и неврологические расстройства . 3 (3): 181–94. дои : 10.2174/1568007043337508. ПМИД  15180479.
  84. ^ Яроцкий В., Глушаков А.В., Самнерс С., Гравенштейн Н., Деннис Д.М., Зойберт К.Н., Мартынюк А.Е. (май 2005 г.). «Дифференциальная модуляция глутаматергической передачи 3,5-дибром-L-фенилаланином». Молекулярная фармакология . 67 (5): 1648–54. дои : 10.1124/моль.104.005983. PMID  15687225. S2CID  11672391.
  85. ^ Хаяси, Ясунори; Ши, Сон-Хай; Эстебан, Хосе А.; Пиччини, Антонелла; Понсер, Жан-Кристоф; Малинов, Роберто (24 марта 2000 г.). «Хаяши и др. (200) Введение рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: требования для взаимодействия доменов GluR1 и PDZ. Science 287; 2262-2267». Наука . 287 (5461): 2262–2267. Бибкод : 2000Sci...287.2262H. дои : 10.1126/science.287.5461.2262. ПМИД  10731148.
  86. ^ Тазерарт С., Митчелл Д.Е., Миранда-Роттманн С., Арайя Р. (август 2020 г.). «Правило пластичности, зависящее от времени всплеска, для дендритных шипов». Природные коммуникации . 11 (1): 4276. Бибкод : 2020NatCo..11.4276T. дои : 10.1038/s41467-020-17861-7. ПМЦ 7449969 . ПМИД  32848151. 

Внешние ссылки