stringtranslate.com

Интерферон

Интерфероны ( IFN s, / ˌ ɪ n t ər ˈ f ɪər ɒ n / IN -tər- FEER -on [1] ) — группа сигнальных белков [2] , вырабатываемых и высвобождаемых клетками-хозяевами в ответ на присутствие нескольких вирусы . В типичном сценарии инфицированная вирусом клетка выделяет интерфероны, заставляя близлежащие клетки усиливать свою противовирусную защиту.

Интерфероны принадлежат к большому классу белков , известных как цитокины , молекул, используемых для связи между клетками и запускающих защитную защиту иммунной системы , которая помогает искоренить патогены. [3] Интерфероны названы в честь их способности «вмешиваться» в репликацию вируса [3] , защищая клетки от вирусных инфекций . Однако генетические элементы, кодируемые вирусом, обладают способностью противодействовать реакции интерферона, способствуя вирусному патогенезу и вирусным заболеваниям. [4] Интерфероны также имеют множество других функций: они активируют иммунные клетки , такие как естественные клетки-киллеры и макрофаги , и повышают защиту хозяина за счет активации презентации антигена за счет увеличения экспрессии антигенов главного комплекса гистосовместимости (MHC) . Определенные симптомы инфекций, такие как лихорадка , мышечная боль и «гриппоподобные симптомы», также вызваны выработкой интерферонов и других цитокинов .

У животных, включая человека, идентифицировано более двадцати различных генов и белков IFN. Их обычно делят на три класса: IFN типа I, IFN типа II и IFN типа III. ИФН, принадлежащие ко всем трем классам, важны для борьбы с вирусными инфекциями и для регуляции иммунной системы.

Виды интерферона

В зависимости от типа рецептора , через который они передают сигнал, человеческие интерфероны подразделяются на три основных типа.

В целом интерфероны типа I и II отвечают за регуляцию и активацию иммунного ответа. [3] Экспрессия интерферонов I и III типов может индуцироваться практически во всех типах клеток при распознавании вирусных компонентов, особенно нуклеиновых кислот, цитоплазматическими и эндосомальными рецепторами, тогда как интерферон II типа индуцируется такими цитокинами, как IL-12, и его экспрессия ограничена иммунными клетками, такими как Т-клетки и NK-клетки . [ нужна цитата ]

Функция

Все интерфероны имеют несколько общих эффектов: они являются противовирусными агентами и модулируют функции иммунной системы. Экспериментально было показано, что введение IFN типа I ингибирует рост опухолей у животных, но положительное действие на опухоли человека не получило широкого документального подтверждения. Зараженная вирусом клетка выделяет вирусные частицы, которые могут инфицировать близлежащие клетки. Однако инфицированная клетка может защитить соседние клетки от потенциального заражения вирусом, высвобождая интерфероны. В ответ на интерферон клетки производят большое количество фермента, известного как протеинкиназа R (PKR). Этот фермент фосфорилирует белок, известный как eIF-2 , в ответ на новые вирусные инфекции; фосфорилированный eIF-2 образует неактивный комплекс с другим белком, называемым eIF2B , для снижения синтеза белка внутри клетки. Другой клеточный фермент, РНКаза L , также индуцируемый действием интерферона, разрушает РНК внутри клеток, что еще больше снижает синтез белка как вирусных генов, так и генов хозяина. Ингибированный синтез белка нарушает как репликацию вируса, так и инфицированные клетки-хозяева. Кроме того, интерфероны индуцируют выработку сотен других белков, известных под общим названием интерферон-стимулируемые гены (ISG), которые играют роль в борьбе с вирусами и других действиях, производимых интерфероном. [13] [14] Они также ограничивают распространение вируса за счет увеличения активности р53 , который убивает инфицированные вирусом клетки, способствуя апоптозу . [15] [16] Влияние интерферона на р53 также связано с его защитной ролью против некоторых видов рака. [15]

Другой функцией интерферонов является активация молекул главного комплекса гистосовместимости , MHC I и MHC II , и повышение активности иммунопротеасом . Все интерфероны значительно усиливают презентацию MHC I-зависимых антигенов. Интерферон гамма (ИФН-гамма) также существенно стимулирует MHC II-зависимую презентацию антигенов. Более высокая экспрессия MHC I увеличивает презентацию вирусных и аномальных пептидов из раковых клеток в цитотоксические Т-клетки , в то время как иммунопротеасома обрабатывает эти пептиды для загрузки в молекулу MHC I, тем самым увеличивая распознавание и уничтожение инфицированных или злокачественных клеток. Более высокая экспрессия MHC II увеличивает представление этих пептидов Т-хелперам ; эти клетки выделяют цитокины (такие как, среди прочего, интерфероны и интерлейкины ), которые передают сигналы другим иммунным клеткам и координируют их деятельность. [17] [18] [19]

Интерфероны также могут подавлять ангиогенез путем подавления ангиогенных стимулов, исходящих от опухолевых клеток. Они также подавляют пролиферацию эндотелиальных клеток. Такое подавление вызывает снижение ангиогенеза опухоли, уменьшение ее васкуляризации и последующее торможение роста. Интерфероны, такие как интерферон гамма , напрямую активируют другие иммунные клетки, такие как макрофаги и естественные клетки-киллеры . [17] [18] [19]

Индукция интерферонов

Производство интерферонов происходит главным образом в ответ на действие микробов, таких как вирусы и бактерии, и их продуктов. Связывание молекул, уникально обнаруженных в микробах — вирусных гликопротеинов , вирусной РНК , бактериального эндотоксина (липополисахарида), бактериальных жгутиков , мотивов CpG — с рецепторами распознавания образов , такими как мембраносвязанные toll-подобные рецепторы или цитоплазматические рецепторы RIG-I или MDA5 , может вызвать выброс ИФН. Toll Like Receptor 3 ( TLR3 ) важен для индукции интерферонов в ответ на присутствие вирусов с двухцепочечной РНК ; лигандом этого рецептора является двухцепочечная РНК (дцРНК) . После связывания дцРНК этот рецептор активирует факторы транскрипции IRF3 и NF-κB , которые важны для инициации синтеза многих воспалительных белков. Инструменты технологии РНК-интерференции , такие как миРНК или реагенты на основе векторов, могут либо заглушать, либо стимулировать пути интерферона. [20] Высвобождение IFN из клеток (в частности, IFN-γ в лимфоидных клетках) также индуцируется митогенами . Другие цитокины, такие как интерлейкин-1 , интерлейкин-2 , интерлейкин-12 , фактор некроза опухоли и колониестимулирующий фактор , также могут усиливать выработку интерферона. [21]

Нисходящая сигнализация

Взаимодействуя со своими специфическими рецепторами, ИФН активируют комплексы преобразователя сигнала и активатора транскрипции ( STAT ); STAT представляют собой семейство факторов транскрипции , которые регулируют экспрессию определенных генов иммунной системы. Некоторые STAT активируются интерферонами как типа I, так и типа II. Однако каждый тип IFN также может активировать уникальные STAT. [22]

Активация STAT инициирует наиболее четко определенный клеточный сигнальный путь для всех IFN, классический сигнальный путь Янус-киназы -STAT ( JAK-STAT ). [22] В этом пути JAK связываются с рецепторами IFN и после взаимодействия рецептора с IFN фосфорилируют как STAT1 , так и STAT2 . В результате формируется комплекс стимулируемого IFN генного фактора 3 (ISGF3) — он содержит STAT1, STAT2 и третий транскрипционный фактор, называемый IRF9 — и перемещается в ядро ​​клетки . Внутри ядра комплекс ISGF3 связывается со специфическими нуклеотидными последовательностями, называемыми IFN-стимулируемыми элементами ответа (ISRE) в промоторах определенных генов , известных как IFN-стимулируемые гены ISG. Связывание ISGF3 и других транскрипционных комплексов, активируемых передачей сигналов IFN, с этими специфическими регуляторными элементами, индуцирует транскрипцию этих генов. [22] Коллекция известных ISG доступна на Interferome , курируемой онлайн-базе данных ISG (www.interferome.org); [23] Кроме того, гомодимеры или гетеродимеры STAT образуются из различных комбинаций STAT-1, -3, -4, -5 или -6 во время передачи сигнала IFN; эти димеры инициируют транскрипцию генов путем связывания с элементами IFN-активируемого сайта (GAS) в промоторах генов. [22] ИФН типа I могут индуцировать экспрессию генов с элементами ISRE или GAS, но индукция генов с помощью ИФН типа II может происходить только в присутствии элемента GAS. [22]

Помимо пути JAK-STAT, ИФН могут активировать несколько других сигнальных каскадов. Например, ИФН как типа I, так и типа II активируют члена семейства адаптерных белков CRK , называемого CRKL , ядерного адаптера для STAT5 , который также регулирует передачу сигналов через путь C3G / Rap1 . [22] IFN типа I дополнительно активируют митоген-активируемую протеинкиназу p38 (MAP-киназа), вызывая транскрипцию генов. [22] Противовирусные и антипролиферативные эффекты, специфичные для IFN типа I, являются результатом передачи сигналов киназы p38 MAP. Сигнальный путь фосфатидилинозитол -3-киназы (PI3K) также регулируется ИФН как типа I, так и типа II. PI3K активирует киназу P70-S6 1 , фермент, который увеличивает синтез белка и пролиферацию клеток; фосфорилирует рибосомальный белок s6 , который участвует в синтезе белка; и фосфорилирует белок-репрессор трансляции, называемый эукариотическим белком 1, связывающим фактор инициации трансляции 4E ( EIF4EBP1 ), чтобы деактивировать его. [22]

Интерфероны могут нарушать передачу сигналов другими стимулами. Например, интерферон альфа индуцирует RIG-G, который разрушает CSN5-содержащую сигналосому COP9 (CSN), высококонсервативный мультибелковый комплекс, участвующий в денеддилировании, деубиквитинировании и фосфорилировании белков. [24] RIG-G продемонстрировал способность ингибировать передачу сигналов NF-κB и STAT3 в клетках рака легких, что демонстрирует потенциал IFN типа I. [ нужна цитата ]

Устойчивость вируса к интерферонам

Многие вирусы выработали механизмы сопротивления активности интерферона. [25] Они обходят ответ IFN, блокируя последующие сигнальные события, которые происходят после того, как цитокин связывается с его рецептором, предотвращая дальнейшее производство IFN и ингибируя функции белков, индуцируемых IFN. [26] Вирусы, которые ингибируют передачу сигналов IFN, включают вирус японского энцефалита (JEV), вирус денге типа 2 (DEN-2) и вирусы семейства герпевирусов, такие как цитомегаловирус человека (HCMV) и герпесвирус, ассоциированный с саркомой Капоши (KSHV или HHV8). ). [26] [27] Доказано, что вирусные белки влияют на передачу сигналов IFN, включая ядерный антиген 1 EBV (EBNA1) и ядерный антиген 2 EBV (EBNA-2) вируса Эпштейна-Барра , большой Т-антиген полиомавируса , белок E7 вируса папилломы человека . (ВПЧ) и белок B18R вируса коровьей оспы . [27] [28] Снижение активности IFN-α может предотвратить передачу сигналов через STAT1 , STAT2 или IRF9 (как при инфекции JEV) или через путь JAK-STAT (как при инфекции DEN-2). [26] Некоторые поксвирусы кодируют растворимые гомологи рецептора IFN, такие как белок B18R вируса коровьей оспы, которые связываются с клеточным рецептором и предотвращают взаимодействие IFN с его клеточным рецептором, препятствуя связи между этим цитокином и его клетками-мишенями. [28] Некоторые вирусы могут кодировать белки, которые связываются с двухцепочечной РНК (дцРНК), чтобы предотвратить активность РНК-зависимых протеинкиназ ; этот механизм использует реовирус , используя свой белок сигма 3 (σ3), а вирус коровьей оспы использует генный продукт своего гена E3L, p25. [29] [30] [31] Также может быть затронута способность интерферона индуцировать выработку белка интерферон-стимулируемыми генами (ISG). Например, производство протеинкиназы R может быть нарушено в клетках, инфицированных JEV. [26] Некоторые вирусы избегают противовирусной активности интерферонов за счет мутации гена (и, следовательно, белка). Вирус гриппа H5N1 , также известный как птичий грипп, обладает устойчивостью к интерферону и другим противовирусным цитокинам, что объясняется изменением одной аминокислоты в его неструктурном белке 1 (NS1), хотя точный механизм того, как это придает иммунитет, неизвестен. неясно. [32] Относительная устойчивость генотипа I вируса гепатита С к терапии на основе интерферона частично объясняется гомологией между белком вирусной оболочки E2 и протеинкиназой R хозяина, медиатором индуцированного интерфероном подавления трансляции вирусного белка, [33] [34] хотя механизмы приобретенной и внутренней резистентности к терапии интерфероном при ВГС являются полифакторными. [35] [36]

Реакция на коронавирус

Коронавирусы уклоняются от врожденного иммунитета в течение первых десяти дней вирусной инфекции. [37] На ранних стадиях инфекции SARS-CoV-2 вызывает еще более низкую реакцию интерферона I типа (IFN-I), чем SARS-CoV , который сам по себе является слабым индуктором IFN-I в клетках человека. [37] [38] SARS-CoV-2 также ограничивает реакцию IFN-III. [39] Уменьшение количества плазмоцитоидных дендритных клеток с возрастом связано с увеличением тяжести заболевания COVID-19 , возможно, потому, что эти клетки являются важными продуцентами интерферона. [40]

Десять процентов пациентов с опасным для жизни COVID-19 имеют аутоантитела против интерферона I типа. [40]

Замедленный ответ IFN-I способствует патогенному воспалению ( цитокиновому шторму ), наблюдаемому на более поздних стадиях заболевания COVID-19 . [41] Применение IFN-I до (или на самых ранних стадиях) вирусной инфекции может быть защитным, [37] так же, как и лечение пегилированным IFN-λIII, [42] которое должно быть подтверждено в рандомизированных клинических исследованиях. [41]

Интерфероновая терапия

Три флакона, наполненные человеческим лейкоцитарным интерфероном

Болезни

Интерферон бета-1а и интерферон бета-1b используются для лечения и контроля рассеянного склероза , аутоиммунного заболевания . Это лечение может помочь уменьшить приступы ремиттирующего рассеянного склероза [43] и замедлить прогрессирование и активность заболевания при вторично-прогрессирующем рассеянном склерозе. [44]

Интерфероновая терапия используется (в сочетании с химиотерапией и лучевой терапией) для лечения некоторых видов рака. [45] Это лечение можно использовать при гематологических злокачественных новообразованиях , таких как лейкемия и лимфомы, включая волосатоклеточный лейкоз , хронический миелоидный лейкоз , узловая лимфома и кожная Т-клеточная лимфома . [45] Пациенты с рецидивирующими меланомами получают рекомбинантный IFN-α2b. [46]

И гепатит B , и гепатит C можно лечить с помощью IFN-α, часто в сочетании с другими противовирусными препаратами. [47] [48] Некоторые из тех, кто лечился интерфероном, имеют устойчивый вирусологический ответ и могут элиминировать вирус гепатита в случае гепатита С. Самый распространенный штамм вируса гепатита С (ВГС) во всем мире — генотип I — [49] может быть лечатся интерфероном-α, рибавирином и ингибиторами протеазы, такими как телапревир , [50] боцепревир [51] [52] или нуклеотидный аналог ингибитора полимеразы софосбувир . [53] Биопсии пациентов, получавших лечение, показывают снижение повреждений печени и цирроза печени . Контроль хронического гепатита С с помощью интерферона связан со снижением гепатоцеллюлярной карциномы . [54] Было обнаружено, что однонуклеотидный полиморфизм (SNP) в гене, кодирующем интерферон III типа IFN-λ3, защищает от хронической инфекции после доказанной инфекции HCV [55] и предсказывает ответ на лечение схемами на основе интерферона. Частота SNP значительно различалась в зависимости от расы, что частично объясняет наблюдаемые различия в реакции на терапию интерфероном между европейцами и афроамериканцами. [56]

Неподтвержденные результаты показали, что глазные капли с интерфероном могут быть эффективным средством лечения людей, страдающих эпителиальным кератитом, вызванным вирусом простого герпеса , типом глазной инфекции. [57] Нет четких доказательств того, что удаление инфицированной ткани ( санация ) с последующим закапыванием интерферона является эффективным подходом к лечению этих типов глазных инфекций. [57] Неподтвержденные результаты позволяют предположить, что комбинация интерферона и противовирусного агента может ускорить процесс заживления по сравнению с одной противовирусной терапией. [57]

При системной терапии интерфероны в основном вводятся внутримышечными инъекциями. Инъекция интерферонов в мышцу или под кожу обычно хорошо переносится. Наиболее частыми побочными эффектами являются гриппоподобные симптомы: повышение температуры тела, плохое самочувствие, утомляемость, головная боль, мышечная боль, судороги, головокружение, истончение волос и депрессия. Также часто наблюдаются эритема , боль и уплотнение в месте инъекции. Терапия ИФН вызывает иммуносупрессию , в частности, за счет нейтропении , и может привести к необычным проявлениям некоторых инфекций. [58]

Лекарственные формы

Несколько различных типов интерферонов одобрены для использования у людей. Один из них был впервые одобрен для медицинского использования в 1986 году. [59] Например, в январе 2001 года Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA) одобрило использование ПЭГилированного интерферона-альфа в США; В этом составе ПЭГилированного интерферона-альфа-2b ( Пегинтрон ) полиэтиленгликоль связан с молекулой интерферона, чтобы продлить действие интерферона в организме. Одобрение ПЭГилированного интерферона-альфа-2а ( Pegasys ) последовало в октябре 2002 года. Эти ПЭГилированные препараты вводятся один раз в неделю, а не два или три раза в неделю, как это необходимо для обычного интерферона-альфа. При использовании с противовирусным препаратом рибавирином ПЭГилированный интерферон эффективен при лечении гепатита С ; по крайней мере, 75% людей с генотипами гепатита С 2 или 3 получают пользу от лечения интерфероном, хотя оно эффективно менее чем у 50% людей, инфицированных генотипом 1 (более распространенная форма вируса гепатита С как в США, так и в Западной Европе) . [60] [61] [62] Схемы, содержащие интерферон, могут также включать ингибиторы протеазы, такие как боцепревир и телапревир .

Существуют также препараты, индуцирующие интерферон, в частности тилорон [63] , который, как показано, эффективен против вируса Эбола . [64]

История

Сидни Пестка из Университета Рутгерса получает Национальную медаль технологий .

Интерфероны были впервые описаны в 1957 году Аликом Айзексом и Джин Линденманн в Национальном институте медицинских исследований в Лондоне; [65] [66] [67] Это открытие стало результатом исследований вирусного вмешательства . Вирусное вмешательство означает ингибирование роста вируса, вызванное предыдущим воздействием на клетки активного или инактивированного нагреванием вируса. Айзекс и Линденманн работали над системой, которая включала ингибирование роста живого вируса гриппа в хориоаллантоисных мембранах куриных эмбрионов с помощью инактивированного нагреванием вируса гриппа. Их эксперименты показали, что это вмешательство опосредовано белком, высвобождаемым клетками в мембранах, инактивированных нагреванием вируса гриппа. Они опубликовали свои результаты в 1957 году, назвав обнаруженный ими противовирусный фактор интерфероном . [66] Выводы Айзекса и Линденмана получили широкое подтверждение и подтверждены в литературе. [68]

Более того, другие, возможно, делали наблюдения об интерферонах до публикации Айзекса и Линденмана в 1957 году. Например, во время исследований по созданию более эффективной вакцины против оспы Ясу-ити Нагано и Ясухико Кодзима — два японских вирусолога , работающих в Институте инфекционных заболеваний Токийского университета — заметили ингибирование роста вируса на участке кожи кролика. или семенники, ранее инокулированные вирусом, инактивированным УФ-излучением. Они предположили, что некий «вирусный ингибирующий фактор» присутствует в тканях, инфицированных вирусом, и попытались выделить и охарактеризовать этот фактор из гомогенатов тканей . [69] Независимо от этого Монто Хо из лаборатории Джона Эндерса в 1957 году заметил, что аттенуированный полиовирус оказывает видоспецифическое противовирусное действие в культурах амниотических клеток человека. Они описали эти наблюдения в публикации 1959 года, назвав ответственный за это фактор вирусный ингибирующий фактор (VIF). [70] Потребовалось еще пятнадцать-двадцать лет, используя генетику соматических клеток, чтобы показать, что ген действия интерферона и ген интерферона находятся в разных хромосомах человека. [71] [72] [73] Очистка человеческого бета-интерферона не происходила до 1977 года. Ю. Х. Тан и его коллеги очистили и произвели биологически активный, радиоактивно меченный человеческий бета-интерферон путем супериндуцирования гена интерферона в клетках фибробластов и они показали, что его активный центр содержит остатки тирозина. [74] [75] Лаборатория Тана выделила достаточное количество человеческого бета-интерферона для проведения первого анализа аминокислот, состава сахара и N-концевого анализа. [76] Они показали, что человеческий бета-интерферон представляет собой необычно гидрофобный гликопротеин. Этим объясняется большая потеря активности интерферона при переносе препаратов из пробирки в пробирку или из сосуда в сосуд в процессе очистки. Анализы показали реальность активности интерферона путем химической проверки. [76] [77] [78] [79] Об очистке человеческого альфа-интерферона не сообщалось до 1978 года. В серии публикаций из лабораторий Сиднея Пестки и Алана Уолдмана в период с 1978 по 1981 год описывается очистка интерферонов типа I. ИФН-α и ИФН-β. [67] К началу 1980-х годов гены этих интерферонов были клонированы, что стало еще одним убедительным доказательством того, что интерфероны ответственны за вмешательство в репликацию вируса. [80] [81] Клонирование генов также подтвердило, что IFN-α кодируется семейством многих родственных генов. [82] Примерно в это же время был также выделен ген IFN типа II (IFN-γ). [83]

Впервые интерферон был синтезирован вручную в Университете Рокфеллера в лаборатории доктора Брюса Меррифилда с использованием твердофазного пептидного синтеза , по одной аминокислоте за раз. Позже он получил Нобелевскую премию по химии. Интерферон был дефицитным и дорогим до 1980 года, когда ген интерферона был вставлен в бактерии с использованием технологии рекомбинантной ДНК , что позволило массово культивировать и очищать его от бактериальных культур [84] или получать из дрожжей . Интерферон также может продуцироваться рекомбинантными клетками млекопитающих. [85] До начала 1970-х годов крупномасштабное производство человеческого интерферона было пионером Кари Кантелла. Он произвел большое количество человеческого альфа-интерферона из большого количества человеческих лейкоцитов, собранных Финским банком крови. [86] Большие количества человеческого бета-интерферона были получены путем супериндуцирования гена бета-интерферона в клетках фибробластов человека. [87] [88]

Методы Кантелла и Тана по получению большого количества природного интерферона имели решающее значение для химической характеристики, клинических испытаний и получения небольших количеств информационной РНК интерферона для клонирования генов альфа- и бета-интерферона человека. Сверхиндуцированная информационная РНК человеческого бета-интерферона была подготовлена ​​лабораторией Тана для Cetus . клонировать ген человеческого бета-интерферона в бактериях, а рекомбинантный интерферон был разработан как «бетасерон» и одобрен для лечения рассеянного склероза. Супериндукция гена человеческого бета-интерферона также использовалась израильскими учеными для производства человеческого бета-интерферона.

Человеческие интерфероны

[6] [89]

Интерфероны костистых рыб

[90] [91]

Рекомендации

  1. ^ «Интерферон | Определение интерферона по Lexico» . Архивировано из оригинала 22 декабря 2020 г. Проверено 17 октября 2019 г.
  2. ^ Де Андреа М., Равера Р., Джоя Д., Гарильо М., Ландольфо С. (2002). «Система интерферона: обзор». Европейский журнал детской неврологии . 6 Приложение A (6): A41–6, обсуждение A55–8. дои : 10.1053/ejpn.2002.0573. PMID  12365360. S2CID  4523675.
  3. ^ abcdef Паркин Дж., Коэн Б. (июнь 2001 г.). «Обзор иммунной системы». Ланцет . 357 (9270): 1777–89. дои : 10.1016/S0140-6736(00)04904-7. PMID  11403834. S2CID  165986.
  4. ^ Эльрефаи, Ахмед МЭ; Холлингхерст, Филиппа; Рейтмайер, Кристин М.; Алфи, Люк; Маринджер, Кевин (ноябрь 2021 г.). «Врожденный иммунный антагонизм флавивирусов, передающихся комарами, у человека и комаров». Вирусы . 13 (11): 2116. дои : 10.3390/v13112116 . ПМЦ 8624719 . ПМИД  34834923. 
  5. ^ де Верд Н.А., Самараджива С.А., Герцог П.Дж. (июль 2007 г.). «Рецепторы интерферона I типа: биохимия и биологические функции». Журнал биологической химии . 282 (28): 20053–7. дои : 10.1074/jbc.R700006200 . ПМИД  17502368.
  6. ^ аб Лю YJ (2005). «IPC: профессиональные клетки, продуцирующие интерферон 1 типа, и предшественники плазмоцитоидных дендритных клеток». Ежегодный обзор иммунологии . 23 : 275–306. doi :10.1146/annurev.immunol.23.021704.115633. ПМИД  15771572.
  7. ^ Леви Д.Э., Мари И.Дж., Дурбин Дж.Э. (декабрь 2011 г.). «Индукция и функция интерферона I и III типов в ответ на вирусную инфекцию». Современное мнение в вирусологии . 1 (6): 476–86. дои : 10.1016/j.coviro.2011.11.001. ПМК 3272644 . ПМИД  22323926. 
  8. ^ Кидд, П. (2003). «Баланс Th1/Th2: гипотеза, ее ограничения и последствия для здоровья и болезней». Обзор альтернативной медицины . 8 (3): 223–46. ПМИД  12946237.
  9. ^ Каллиолиас Г.Д., Ивашкив Л.Б. (2010). «Обзор биологии интерферонов I типа». Исследования и терапия артрита . 12 (Приложение 1): S1. дои : 10.1186/ar2881 . ПМК 2991774 . ПМИД  20392288. 
  10. ^ Вилчек, Новые интерфероны, Nature Immunol. 4, 8-9. 2003 г.
  11. ^ Хермант П., Михилс Т. (2014). «Интерферон-λ в контексте вирусных инфекций: производство, ответ и терапевтические последствия». Журнал врожденного иммунитета . 6 (5): 563–74. дои : 10.1159/000360084. ПМК 6741612 . ПМИД  24751921. 
  12. ^ Эспиноза В., Датта О., МакЭлрат С., Ду П., Чанг Ю.Дж., Чичарелли Б., Питлер А., Уайтхед И., Обар Дж.Дж., Дурбин Дж.Е., Котенко С.В., Ривера А. (октябрь 2017 г.). «Интерферон III типа является важнейшим регулятором врожденного противогрибкового иммунитета». Наука Иммунология . 2 (16): eaan5357. doi : 10.1126/sciimmunol.aan5357. ПМК 5880030 . ПМИД  28986419. 
  13. ^ Фенстерл V, Сен GC (2009). «Интерфероны и вирусные инфекции». Биофакторы . 35 (1): 14–20. дои :10.1002/биоф.6. PMID  19319841. S2CID  27209861.
  14. ^ де Вир М.Дж., Холко М., Фревел М., Уокер Э., Дер С., Параньяпе Дж.М., Сильверман Р.Х., Уильямс Б.Р. (июнь 2001 г.). «Функциональная классификация стимулируемых интерфероном генов, идентифицированных с помощью микрочипов». Журнал биологии лейкоцитов . 69 (6): 912–20. дои : 10.1189/jlb.69.6.912 . PMID  11404376. S2CID  1714991.
  15. ^ аб Такаока А, Хаякава С, Янаи Х, Стойбер Д, Негиши Х, Кикучи Х, Сасаки С, Имаи К, Сибуэ Т, Хонда К, Танигучи Т (июль 2003 г.). «Интеграция передачи сигналов интерферона-альфа/бета в реакции р53 при подавлении опухоли и противовирусной защите». Природа . 424 (6948): 516–23. Бибкод : 2003Natur.424..516T. дои : 10.1038/nature01850 . ПМИД  12872134.
  16. ^ Моисеева О, Маллетт Ф.А., Мухопадьяй Великобритания, Мурс А, Фербейр Г (апрель 2006 г.). «Сигнализация повреждения ДНК и p53-зависимое старение после длительной стимуляции β-интерфероном». Молекулярная биология клетки . 17 (4): 1583–92. doi :10.1091/mbc.E05-09-0858. ПМЦ 1415317 . ПМИД  16436515. 
  17. ^ аб Икеда, Хироаки; Олд, Ллойд Дж.; Шрайбер, Роберт Д. (апрель 2002 г.). «Роль гамма-интерферона в защите от развития опухолей и иммуноредактировании рака». Обзоры цитокинов и факторов роста . 13 (2): 95–109. дои : 10.1016/s1359-6101(01)00038-7. ПМИД  11900986.
  18. ^ Аб Данн, Гэвин П.; Брюс, Аллен Т.; Шихан, Кэтлин CF; Шанкаран, Виджай; Уппалури, Равиндра; Буи, Джек Д.; Даймонд, Марк С.; Кобель, Кэтрин М.; Артур, Кора (июль 2007 г.). «Важнейшая функция интерферонов типа I при иммуноредактировании рака». Природная иммунология . 6 (7): 722–729. дои : 10.1038/ni1213. PMID  15951814. S2CID  20374688.
  19. ^ аб Борден, Эрнест К.; Сен, Гейнс К.; Узе, Жиль; Сильверман, Роберт Х.; Рансохофф, Ричард М.; Фостер, Грэм Р.; Старк, Джордж Р. (декабрь 2007 г.). «Интерфероны в возрасте 50 лет: прошлое, настоящее и будущее влияние на биомедицину». Обзоры природы. Открытие наркотиков . 6 (12): 975–990. дои : 10.1038/nrd2422. ПМК 7097588 . ПМИД  18049472. 
  20. ^ Уайтхед К.А., Дальман Дж.Э., Лангер Р.С., Андерсон Д.Г. (2011). «Замалчивание или стимуляция? Доставка миРНК и иммунная система». Ежегодный обзор химической и биомолекулярной инженерии . 2 : 77–96. doi : 10.1146/annurev-chembioeng-061010-114133. PMID  22432611. S2CID  28803811.
  21. ^ Халлер О., Кохс Г., Вебер Ф. (октябрь – декабрь 2007 г.). «Интерферон, Мкс и меры противодействия вирусам». Обзоры цитокинов и факторов роста . 18 (5–6): 425–33. doi :10.1016/j.cytogfr.2007.06.001. ПМЦ 7185553 . ПМИД  17683972. 
  22. ^ abcdefgh Platanias LC (май 2005 г.). «Механизмы передачи сигналов, опосредованных интерфероном типа I и типа II». Обзоры природы. Иммунология . 5 (5): 375–86. дои : 10.1038/nri1604 . PMID  15864272. S2CID  1472195.
  23. ^ Самараджива С.А., Форстер С., Очеттль К., Герцог П.Дж. (январь 2009 г.). «ИНТЕРФЕРОМ: база данных генов, регулируемых интерфероном». Исследования нуклеиновых кислот . 37 (Проблема с базой данных): D852-7. дои : 10.1093/nar/gkn732. ПМК 2686605 . ПМИД  18996892. 
  24. ^ Сюй Г.П., Чжан З.Л., Сяо С., Чжуан Л.К., Ся Д., Цзоу К.П., Цзя П.М., Тонг Дж.Х. (март 2013 г.). «Rig-G отрицательно регулирует активность лигазы SCF-E3, нарушая сборку сигналосомного комплекса COP9». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 432 (3): 425–30. дои : 10.1016/j.bbrc.2013.01.132. ПМИД  23415865.
  25. ^ Навратил В., де Часси Б., Мейниэль Л., Прадезинский Ф., Андре П., Рабурден-Комб С., Лотто В. (июль 2010 г.). «Сравнение белково-белковых взаимодействий между вирусами и сетью системы интерферона I типа человека на системном уровне». Журнал исследований протеома . 9 (7): 3527–36. дои : 10.1021/pr100326j. ПМИД  20459142.
  26. ^ abcd Лин Р.Дж., Ляо CL, Лин Э., Лин Ю.Л. (сентябрь 2004 г.). «Блокирование сигнального пути JAK-STAT, индуцированного альфа-интерфероном, инфекцией вируса японского энцефалита». Журнал вирусологии . 78 (17): 9285–94. doi : 10.1128/JVI.78.17.9285-9294.2004. ПМК 506928 . ПМИД  15308723. 
  27. ^ аб Сен Г.К. (2001). «Вирусы и интерфероны». Ежегодный обзор микробиологии . 55 : 255–81. doi :10.1146/annurev.micro.55.1.255. ПМИД  11544356.
  28. ^ аб Алками А., Саймонс Дж.А., Смит Г.Л. (декабрь 2000 г.). «Рецептор растворимого альфа/бета-интерферона (IFN) вируса коровьей оспы связывается с поверхностью клетки и защищает клетки от противовирусного действия IFN». Журнал вирусологии . 74 (23): 11230–9. дои : 10.1128/JVI.74.23.11230-11239.2000. ПМЦ 113220 . ПМИД  11070021. 
  29. ^ Минкс М.А., Вест ДК, Бенвин С., Бальони С. (октябрь 1979 г.). «Структурные требования двухцепочечной РНК для активации 2',5'-олиго(А)-полимеразы и протеинкиназы обработанных интерфероном клеток HeLa». Журнал биологической химии . 254 (20): 10180–3. дои : 10.1016/S0021-9258(19)86690-5 . ПМИД  489592.
  30. ^ Миллер Дж. Э., Сэмюэл CE (сентябрь 1992 г.). «Протеолитическое расщепление белка сигма-3 реовируса приводит к усилению активности связывания двухцепочечной РНК: идентификация повторяющегося мотива основной аминокислоты в С-концевой области связывания». Журнал вирусологии . 66 (9): 5347–56. doi :10.1128/JVI.66.9.5347-5356.1992. ПМК 289090 . ПМИД  1501278. 
  31. ^ Чанг Х.В., Уотсон Дж.К., Джейкобс Б.Л. (июнь 1992 г.). «Ген E3L вируса коровьей оспы кодирует ингибитор индуцируемой интерфероном двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (11): 4825–9. Бибкод : 1992PNAS...89.4825C. дои : 10.1073/pnas.89.11.4825 . ПМК 49180 . ПМИД  1350676. 
  32. ^ Сео Ш., Хоффманн Э., Вебстер Р.Г. (сентябрь 2002 г.). «Смертельные вирусы гриппа H5N1 ускользают от реакции антивирусных цитокинов хозяина». Природная медицина . 8 (9): 950–4. дои : 10.1038/nm757. PMID  12195436. S2CID  8293109.
  33. ^ Тейлор Д.Р., Ши С.Т., Романо П.Р., Барбер Г.Н., Лай М.М. (1999). «Ингибирование интерферон-индуцируемой протеинкиназы PKR белком Е2 ВГС». Наука . 285 (5424): 107–110. дои : 10.1126/science.285.5424.107. ПМИД  10390359.
  34. ^ Тейлор Д.Р., Тиан Б., Романо П.Р., Хиннебуш АГ, Лай М.М., Мэтьюз М.Б. (2001). «Белок оболочки E2 вируса гепатита С не ингибирует PKR путем простой конкуренции с сайтами аутофосфорилирования в РНК-связывающем домене». Журнал вирусологии . 75 (3): 1265–1273. doi : 10.1128/JVI.75.3.1265-1273.2001 . ПМЦ 114032 . ПМИД  11152499. 
  35. ^ Абид К., Квадри Р., Негр Ф (2000). «Вирус гепатита С, белок оболочки E2 и устойчивость к альфа-интерферону». Наука . 287 (5458): 1555. doi : 10.1126/science.287.5458.1555a . ПМИД  10733410.
  36. ^ Павлоцкий, Жан-Мишель (2003). «Природа резистентности к интерферону-альфа при инфекции вируса гепатита С». Современное мнение об инфекционных заболеваниях . 16 (6): 587–592. дои : 10.1097/00001432-200312000-00012. PMID  14624110. S2CID  72191620.
  37. ^ abc Са Риберо М, Жувене Н, Дре М, Себастьян Нисоль С (2020). «Взаимодействие между SARS-CoV-2 и реакцией интерферона I типа». ПЛОС Патогены . 16 (7): e1008737. дои : 10.1371/journal.ppat.1008737 . ПМК 7390284 . ПМИД  32726355. 
  38. ^ Палермо Э., Ди Карло Д., Сгарбанти М., Хискотт Дж. (2021). «Интерфероны I типа в патогенезе COVID-19». Биология . 10 (9): 829. doi : 10.3390/biology10090829 . ПМЦ 8468334 . ПМИД  34571706. 
  39. ^ Тоор С.М., Салех Р., Элкорд Э (2021). «Т-клеточные реакции и методы лечения инфекции SARS-CoV-2». Иммунология . 162 (1): 30–43. дои : 10.1111/imm.13262. ПМК 7730020 . ПМИД  32935333. 
  40. ^ аб Бартлесон Дж. М., Раденкович Д., Вердин Э. (2021). «SARS-CoV-2, COVID-19 и стареющая иммунная система». Природное старение . 1 (9): 769–782. дои : 10.1038/s43587-021-00114-7. ПМЦ 8570568 . ПМИД  34746804. 
  41. ^ аб Парк А, Ивасаки А (2020). «Интерфероны типа I и типа III - индукция, передача сигналов, уклонение и применение для борьбы с COVID-19». Клетка-хозяин и микроб . 27 (6): 870–878. doi :10.1016/j.chom.2020.05.008. ПМЦ 7255347 . ПМИД  32464097. 
  42. ^ Рейс Г., Морейра Сильва Э.А., Медейрос Силва Д.К., Табане Л., Кампос В.Х., Феррейра Т.С. и др. (2023). «Раннее лечение COVID-19 пегилированным интерфероном лямбда». Медицинский журнал Новой Англии . 388 (6): 518–528. дои : 10.1056/NEJMoa2209760. ПМЦ 9933926 . ПМИД  36780676. 
  43. ^ Райс, врач общей практики; Инкорвая, Б.; Мунари, Л.; Эберс, Г.; Полман, К.; Д'Амико, Р.; Филиппини, Г. (2001). «Интерферон при ремиттирующем рассеянном склерозе». Кокрановская база данных систематических обзоров . 2001 (4): CD002002. дои : 10.1002/14651858.CD002002. ПМК 7017973 . ПМИД  11687131. 
  44. ↑ Паоличелли Д., Диренцо В., Трояно М. (14 сентября 2009 г.). «Обзор интерферона бета-1b в лечении раннего и рецидивирующего рассеянного склероза». Биологические препараты: мишени и терапия . 3 : 369–76. ПМК 2726074 . ПМИД  19707422. 
  45. ^ аб Гольдштейн Д., Ласло Дж. (сентябрь 1988 г.). «Роль интерферона в терапии рака: современная перспектива». CA: Журнал рака для врачей . 38 (5): 258–77. doi : 10.3322/canjclin.38.5.258. PMID  2458171. S2CID  9160289.
  46. ^ Хаушильд А., Гогас Х., Тархини А., Миддлтон М.Р., Тестори А., Дрено Б., Кирквуд Дж.М. (март 2008 г.). «Практические рекомендации по купированию побочных эффектов интерферона-альфа-2b у пациентов, получающих адъювантное лечение меланомы: мнение экспертов». Рак . 112 (5): 982–94. дои : 10.1002/cncr.23251 . ПМИД  18236459.
  47. ^ Cooksley WG (март 2004 г.). «Роль терапии интерфероном при гепатите В». МедГенМед . 6 (1): 16. ПМК 1140699 . ПМИД  15208528. 
  48. ^ Шепард Дж., Во Н., Хьюитсон П. (2000). «Комбинированная терапия (интерферон альфа и рибавирин) при лечении хронического гепатита С: быстрый и систематический обзор». Оценка технологий здравоохранения . 4 (33): 1–67. дои : 10.3310/hta4330 . ПМИД  11134916.
  49. ^ «Генотипы гепатита С». Фонд борьбы с гепатитом С. 2023 . Проверено 8 февраля 2023 г.
  50. ^ Каннингем, Морвен (2012). «Эффективность и безопасность телапревира у пациентов с инфекцией гепатита С генотипа 1». Терапевтические достижения в гастроэнтерологии . 5 (2): 139–151. дои : 10.1177/1756283X11426895 . ПМК 3296085 . ПМИД  22423262. 
  51. ^ Пурдад Ф., Маккоун-младший Дж., Бэкон Б.Р., Бруно С., Маннс М.П., ​​Сулковски М.С. и др. (2011). «Боцепревир при нелеченой хронической инфекции ВГС генотипа 1». Медицинский журнал Новой Англии . 364 (13): 1195–1206. дои : 10.1056/NEJMoa1010494. ПМЦ 3766849 . ПМИД  21449783. 
  52. ^ Бэкон Б.Р., Гордон С.С., Ловитц Э., Марселлин П., Вирлинг Дж.М., Зейзем С. и др. (2011). «Боцепревир при ранее леченной хронической инфекции ВГС генотипа 1». Медицинский журнал Новой Англии . 364 (13): 1207–1217. doi : 10.1056/NEJMoa1009482. ПМК 3153125 . ПМИД  21449784. 
  53. ^ Ловитц Э., Мангиа А., Уайлс Д., Родригес-Торрес М., Хассанейн Т., Гордон СК и др. (2013). «Софосбувир при ранее нелеченном хроническом гепатите С». Медицинский журнал Новой Англии . 368 (20): 1878–1887. дои : 10.1056/NEJMoa1214853 . ПМИД  23607594.
  54. ^ Исикава Т. (октябрь 2008 г.). «Вторичная профилактика рецидивов с помощью терапии интерфероном после абляционной терапии гепатоцеллюлярной карциномы у пациентов с хроническим гепатитом С». Всемирный журнал гастроэнтерологии . 14 (40): 6140–4. дои : 10.3748/wjg.14.6140 . ПМЦ 2761574 . ПМИД  18985803. 
  55. ^ Томас Д.Л., Тио К.Л., Мартин М.П., ​​Ци Ю, Ге Д., О'Уйгин С. и др. (2009). «Генетическая вариация IL28B и спонтанное клиренс вируса гепатита С». Природа . 461 (7265): 798–801. Бибкод : 2009Natur.461..798T. дои : 10.1038/nature08463. ПМК 3172006 . ПМИД  19759533. 
  56. ^ Ge D, Fellay J, Томпсон AJ, Саймон JS, Шианна КВ, Урбан Т.Дж., Хайнцен Э.Л., Цю П, Бертельсен А.Х., Мьюир А.Дж., Сулковски М., МакХатчисон Дж.Г., Гольдштейн Д.Б. (сентябрь 2009 г.). «Генетическая вариация IL28B предсказывает клиренс вируса, вызванный лечением гепатита С». Природа . 461 (7262): 399–401. Бибкод : 2009Natur.461..399G. дои : 10.1038/nature08309. PMID  19684573. S2CID  1707096.
  57. ^ abc Wilhelmus KR (январь 2015 г.). «Противовирусное лечение и другие терапевтические мероприятия при эпителиальном кератите, вызванном вирусом простого герпеса». Кокрановская база данных систематических обзоров . 1 (1): CD002898. дои : 10.1002/14651858.CD002898.pub5. ПМЦ 4443501 . ПМИД  25879115. 
  58. ^ Бхатти З., Беренсон CS (февраль 2007 г.). «Системная болезнь кошачьих царапин у взрослых, связанная с терапией гепатита С». БМК Инфекционные болезни . 7 :8. дои : 10.1186/1471-2334-7-8 . ПМК 1810538 . ПМИД  17319959. 
  59. ^ Лонг СС, Пикеринг Л.К., Пробер К.Г. (2012). Принципы и практика детских инфекционных болезней. Elsevier Науки о здоровье. п. 1502. ИСБН 978-1437727029. Архивировано из оригинала 29 декабря 2019 г. Проверено 1 сентября 2017 г.
  60. ^ Джамалл И.С., Юсуф С., Ажар М., Джамалл С. (ноябрь 2008 г.). «Превосходит ли пегилированный интерферон по сравнению с интерфероном с рибаварином при генотипах хронического гепатита С 2/3?». Всемирный журнал гастроэнтерологии . 14 (43): 6627–31. дои : 10.3748/wjg.14.6627 . ПМЦ 2773302 . ПМИД  19034963. 
  61. ^ «Заявление о консенсусе НИЗ по лечению гепатита С: 2002». Консенсус НИЗ и заявления о состоянии науки . 19 (3): 1–46. 2002. PMID  14768714.
  62. ^ Шариев К.А., Дункан Д., Юносси З. (февраль 2002 г.). «Достижения в лечении хронического гепатита С: пегилированные интерфероны». Медицинский журнал Кливлендской клиники . 69 (2): 155–9. дои : 10.3949/ccjm.69.2.155. ПМИД  11990646.
  63. ^ Стрингфеллоу Д., Глазго Л. (1972). «Тилорона гидрохлорид: пероральный интерферон-индуцирующий агент». Противомикробные средства Химиотер . 2 (2): 73–8. дои : 10.1128/aac.2.2.73. ПМК 444270 . ПМИД  4670490. 
  64. ^ Экинс, С.; Лингерфельт, Массачусетс; Комер, Дж. Э.; Фрайберг, АН; Мирсалис, Дж. К.; О'Локлин, К.; Арутюнян А.; Макфарлейн, К.; Грин, CE; Мадрид, ПБ (2018). «Эффективность дигидрохлорида тилорона против инфекции, вызванной вирусом Эбола». Антимикробные средства и химиотерапия . 62 (2). дои : 10.1128/AAC.01711-17. ПМЦ 5786809 . ПМИД  29133569. 
  65. ^ Колата, Джина (22 января 2015 г.). «Жан Линденманн, сделавший интерферон делом своей жизни, умер в 90 лет». Нью-Йорк Таймс . Архивировано из оригинала 27 декабря 2019 г. Проверено 12 февраля 2015 г.
  66. ^ аб Исаакс А, Линденманн Дж (сентябрь 1957 г.). «Вирусное вмешательство. I. Интерферон». Труды Лондонского королевского общества. Серия Б, Биологические науки . 147 (927): 258–67. Бибкод : 1957РСПСБ.147..258И. дои :10.1098/rspb.1957.0048. PMID  13465720. S2CID  202574492.
  67. ^ аб Пестка С (июль 2007 г.). «Интерфероны: спустя 50 лет после их открытия еще многое предстоит узнать». Журнал биологической химии . 282 (28): 20047–51. дои : 10.1074/jbc.R700004200 . ПМИД  17502369.
  68. ^ МЫ Стюарт II (17 апреля 2013 г.). Система интерферона . Springer Science & Business Media. п. 1. ISBN 978-3-7091-3432-0.
  69. ^ Нагано Ю, Кодзима Ю (октябрь 1954 г.). «Иммунизирующее свойство вируса коровьей оспы, инактивированного ультрафиолетовыми лучами». Comptes Rendus des Séances de la Société de Biologie et de ses Filiales (на французском языке). 148 (19–20): 1700–2. ПМИД  14364998.
  70. ^ Хо М, Эндерс Дж. Ф. (март 1959 г.). «Ингибитор вирусной активности, проявляющийся в инфицированных культурах клеток». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 45 (3): 385–9. Бибкод : 1959PNAS...45..385H. дои : 10.1073/pnas.45.3.385 . ПМК 222571 . ПМИД  16590396. 
  71. ^ Тан Ю.Х., Тишфилд Дж., Раддл Ф.Х. (февраль 1973 г.). «Связь генов человеческого противовирусного белка, индуцированного интерфероном, и признаков индофенолоксидазы-B с хромосомой G-21». Журнал экспериментальной медицины . 137 (2): 317–30. дои : 10.1084/jem.137.2.317. ПМК 2139494 . ПМИД  4346649. 
  72. ^ Тан Ю.Х. (март 1976 г.). «Хромосома 21 и ингибирующий рост клеток эффект препаратов интерферона человека». Природа . 260 (5547): 141–3. Бибкод : 1976Natur.260..141T. дои : 10.1038/260141a0. PMID  176593. S2CID  4287343.
  73. ^ Мигер А., Грейвс Х., Берк, округ Колумбия, Своллоу Д.М. (август 1979 г.). «Участие гена на хромосоме 9 в производстве интерферона фибробластами человека». Природа . 280 (5722): 493–5. Бибкод : 1979Natur.280..493M. дои : 10.1038/280493a0. PMID  460428. S2CID  4315307.
  74. ^ Бертольд В., Тан С., Тан Ю.Х. (июнь 1978 г.). «Химические модификации тирозильного остатка (ов) и действие интерферона фибробластов человека». Европейский журнал биохимии . 87 (2): 367–70. дои : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb12385.x . ПМИД  678325.
  75. ^ Бертольд В., Тан С., Тан Ю.Х. (июль 1978 г.). «Очистка и маркировка интерферона in vitro из линии фибробластоидных клеток человека». Журнал биологической химии . 253 (14): 5206–12. дои : 10.1016/S0021-9258(17)34678-1 . ПМИД  670186.
  76. ^ аб Тан Ю.Х., Баракат Ф., Бертольд В., Смит-Йоханнсен Х., Тан С. (август 1979 г.). «Выделение и аминокислотный/сахарный состав фибробластоидного интерферона человека». Журнал биологической химии . 254 (16): 8067–73. дои : 10.1016/S0021-9258(18)36051-4 . ПМИД  468807.
  77. ^ Зун К.К., Смит М.Э., Бриджен П.Дж., Анфинсен CB, Хункапиллер М.В., Худ Л.Е. (февраль 1980 г.). «Аминоконцевая последовательность основного компонента лимфобластоидного интерферона человека». Наука . 207 (4430): 527–8. Бибкод : 1980Sci...207..527Z. дои : 10.1126/science.7352260. ПМИД  7352260.
  78. ^ Окамура Х., Бертольд В., Худ Л., Хункапиллер М., Иноуэ М., Смит-Йоханнсен Х., Тан Ю.Х. (август 1980 г.). «Человеческий фибробластоидный интерферон: иммуносорбентная колоночная хроматография и N-концевая аминокислотная последовательность». Биохимия . 19 (16): 3831–5. дои : 10.1021/bi00557a028. ПМИД  6157401.
  79. ↑ Найт Э., Хункапиллер М.В., Корант Б.Д., Харди Р.В., Худ Л.Е. (февраль 1980 г.). «Человеческий фибробластный интерферон: аминокислотный анализ и аминоконцевая аминокислотная последовательность». Наука . 207 (4430): 525–6. Бибкод : 1980Sci...207..525K. дои : 10.1126/science.7352259. ПМИД  7352259.
  80. ^ Вейсенбах Дж., Чернаёвский Ю., Зеви М., Шульман Л., Сорек Х., Нир У., Уоллах Д., Перрикоде М., Тиолле П., Ревель М. (декабрь 1980 г.). «Две мРНК интерферона в фибробластах человека: исследования трансляции in vitro и клонирования Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (12): 7152–6. Бибкод : 1980PNAS...77.7152W. дои : 10.1073/pnas.77.12.7152 . ПМК 350459 . ПМИД  6164058. 
  81. ^ Танигучи Т., Фуджи-Курияма Ю., Мурамацу М. (июль 1980 г.). «Молекулярное клонирование кДНК человеческого интерферона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (7): 4003–6. Бибкод : 1980PNAS...77.4003T. дои : 10.1073/pnas.77.7.4003 . ПМК 349756 . ПМИД  6159625. 
  82. ^ Нагата С., Мантей Н., Вайсманн С. (октябрь 1980 г.). «Структура одного из восьми или более различных хромосомных генов человеческого интерферона-альфа». Природа . 287 (5781): 401–8. Бибкод : 1980Natur.287..401N. дои : 10.1038/287401a0. PMID  6159536. S2CID  29500779.
  83. ^ Грей П.В., Гёддель Д.В. (август 1982 г.). «Структура гена иммунного интерферона человека». Природа . 298 (5877): 859–63. Бибкод : 1982Natur.298..859G. дои : 10.1038/298859a0. PMID  6180322. S2CID  4275528.
  84. ^ Нагата С., Тайра Х., Холл А, Джонсруд Л., Стреули М., Эксоди Дж., Болл В., Кантелл К., Вайсманн С. (март 1980 г.). «Синтез в E. coli полипептида с активностью человеческого лейкоцитарного интерферона». Природа . 284 (5754): 316–20. Бибкод : 1980Natur.284..316N. дои : 10.1038/284316a0. PMID  6987533. S2CID  4310807.
  85. ^ Патент США 6207146, Тан Ю.Х., Хонг В.Дж., «Экспрессия генов в клетках млекопитающих», выдан в 2001 г. 
  86. ^ Кантелл К. (1998). История интерферона: перипетии и падения в жизни учёного . Сингапур; Нью-Йорк: World Scientific. ISBN 978-981-02-3148-4.
  87. ^ Тан Ю.Х., Армстронг Дж.А., Ке Ю.Х., Хо М. (сентябрь 1970 г.). «Регуляция клеточного производства интерферона: усиление антиметаболитами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 67 (1): 464–71. Бибкод : 1970PNAS...67..464T. дои : 10.1073/pnas.67.1.464 . ПМЦ 283227 . ПМИД  5272327. 
  88. ^ Патент США 3773924, Хо М., Армстронг Дж.А., Ке Ю.Х., Тан Ю.Х., «Производство интерферона», выдан в 1973 г. 
  89. ^ Бекиш Дж., Шмайссер Х., Эрнандес Дж., Голдман Н.Д., Зун К.С. (декабрь 2004 г.). «Человеческие интерфероны альфа, бета и омега». Факторы роста . 22 (4): 243–51. дои : 10.1080/08977190400000833. PMID  15621727. S2CID  84918367.
  90. ^ Лагари З.А., Чен С.Н., Ли Л., Хуан Б., Ган З., Чжоу Ю, Хоу Х.Дж., Хоу Дж., Не П. (2018). «Функциональные, сигнальные и транскрипционные различия трех различных IFN типа I у окуневидной рыбы, рыбы-мандаринки Siniperca chuatsi». Развивающая и сравнительная иммунология . 84 (1): 94–108. doi :10.1016/j.dci.2018.02.008. PMID  29432791. S2CID  3455413.
  91. ^ Будино П., Ланжевен С., Секомб CJ, Левро JP (2016). «Особенности рыбных интерферонов I типа». Вирусы . 8 (11): 298. дои : 10.3390/v8110298 . ПМК 5127012 . ПМИД  27827855. 

дальнейшее чтение

Внешние ссылки