stringtranslate.com

Дисульфид

В химии дисульфид (или дисульфид в британском английском ) — это соединение, содержащее функциональную группу R− S−S −R′ или S 2−
2 анион . Связь также называется SS-связью или иногда дисульфидным мостиком и обычно образуется из двух тиоловых групп.

В неорганической химии анион встречается в нескольких редких минералах, но функциональная группа имеет огромное значение в биохимии . Дисульфидные мостики, образованные между тиоловыми группами в двух остатках цистеина , являются важным компонентом третичной и четвертичной структуры белков .

Соединения формы R−S−S−H обычно называют персульфидами .

Органические дисульфиды

Выбор органических дисульфидов

Структура

Дисульфиды имеют двугранный угол CSSC, приближающийся к 90°. Длина связи SS составляет 2,03 Å в дифенилдисульфиде [1] , что аналогично таковой в элементарной сере.

Различают два вида дисульфидов: симметричные и несимметричные. Симметричные дисульфиды — это соединения формулы RSSR . Большинство дисульфидов, встречающихся в сероорганической химии, являются симметричными дисульфидами. Несимметричные дисульфиды (также называемые гетеродисульфидами или смешанными дисульфидами ) — это соединения формулы RSSR' . Несимметричные дисульфиды встречаются в органической химии реже, но многие дисульфиды в природе являются несимметричными. Примером симметричного дисульфида является цистин .

Характеристики

Дисульфидные связи прочны, с типичной энергией диссоциации связи 60 ккал/моль (251 кДж моль −1 ). Однако, будучи примерно на 40% слабее связей C−C и C−H , дисульфидная связь часто является «слабым звеном» во многих молекулах. Кроме того, отражая поляризуемость двухвалентной серы, связь S−S подвержена разрыву полярными реагентами, как электрофилами , так и особенно нуклеофилами (Nu): [2]

Дисульфидная связь имеет  длину около 2,05 Å , что примерно на 0,5 Å длиннее связи C−C . Вращение вокруг оси S−S сопряжено с низким барьером. Дисульфиды демонстрируют явное предпочтение к двугранным углам, приближающимся к 90°. Когда угол приближается к 0° или 180°, дисульфид является значительно лучшим окислителем.

Дисульфиды, в которых две группы R одинаковы, называются симметричными, примерами являются дифенилдисульфид и диметилдисульфид . Когда две группы R не идентичны, соединение называется асимметричным или смешанным дисульфидом. [3]

Хотя гидрирование дисульфидов обычно нецелесообразно, константа равновесия реакции дает меру стандартного окислительно-восстановительного потенциала для дисульфидов:

Это значение составляет около −250 мВ по сравнению со стандартным водородным электродом (pH = 7). Для сравнения, стандартный восстановительный потенциал для ферродоксинов составляет около −430 мВ.

Синтез

Дисульфидные связи обычно образуются в результате окисления сульфгидрильных ( −SH ) групп, особенно в биологических контекстах. [4] Трансформация изображается следующим образом:

В этой реакции участвуют различные окислители, включая кислород и перекись водорода . Считается, что такие реакции протекают через промежуточные продукты сульфеновой кислоты . В лабораторных условиях для окисления тиолов до дисульфидов обычно используют йод в присутствии основания. На эту реакцию влияют несколько металлов, таких как комплексы меди (II) и железа (III) . [5] В качестве альтернативы дисульфидные связи в белках часто образуются путем обмена тиол-дисульфид :

Такие реакции в некоторых случаях опосредуются ферментами, а в других случаях находятся под контролем равновесия, особенно в присутствии каталитического количества основания.

Алкилирование ди- и полисульфидов щелочных металлов дает дисульфиды. Полимеры «Тиокол» возникают при обработке полисульфида натрия алкилдигалогенидом. В обратной реакции карбанионные реагенты реагируют с элементарной серой, давая смеси тиоэфира, дисульфида и высших полисульфидов. Эти реакции часто неселективны , но могут быть оптимизированы для конкретных применений.

Синтез несимметричных дисульфидов (гетеродисульфидов)

Разработано много специализированных методов для образования несимметричных дисульфидов. Реагенты, которые дают эквивалент " RS + ", реагируют с тиолами, давая асимметричные дисульфиды: [4]

где R″ 2 N — фталимидная группа. Соли Бунте , производные типа RSSO−3Na + также используются для получения несимметричных дисульфидов: [6]

Реакции

Наиболее важным аспектом дисульфидных связей является их разрыв, поскольку связь S−S обычно является самой слабой связью в молекуле. Было разработано много специализированных органических реакций для расщепления этой связи.

Различные восстановители восстанавливают дисульфиды до тиолов . Гидридные агенты являются типичными реагентами, и обычная лабораторная демонстрация «разваривает» яйца с помощью борогидрида натрия . [7] Щелочные металлы действуют на ту же реакцию более агрессивно: с последующим протонированием полученного тиолята металла:

В лабораторных работах по биохимии тиолы, такие как β- меркаптоэтанол (β-ME) или дитиотреитол (DTT), служат восстановителями через тиол-дисульфидный обмен. Тиоловые реагенты используются в избытке, чтобы сместить равновесие вправо: Восстановитель трис(2-карбоксиэтил)фосфин (TCEP) полезен, помимо того, что не имеет запаха по сравнению с β-ME и DTT, поскольку он селективен, работает как в щелочных, так и в кислых условиях (в отличие от DTT), более гидрофилен и более устойчив к окислению на воздухе. Кроме того, часто не требуется удалять TCEP перед модификацией белковых тиолов. [8]

В реакции расщепления Цинке галогены окисляют дисульфиды до сульфенилгалогенида : [9]

Более необычно, что окисление дисульфидов дает сначала тиосульфинаты , а затем тиосульфонаты : [10]

РССР + [О] → РС(=О)СР
РС(=О)СР + [О] → РС(=О) 2 СР

Тиол-дисульфидный обмен

В тиол-дисульфидном обмене тиолатная группа −S − замещает один атом серы в дисульфидной связи −S−S− . Исходная дисульфидная связь разрывается, а ее другой атом серы высвобождается в виде нового тиолята, унося с собой отрицательный заряд. Между тем, между атакующим тиолатом и исходным атомом серы образуется новая дисульфидная связь. [11] [12]

Тиол-дисульфидный обмен, показывающий линейный промежуточный продукт, в котором заряд распределяется между тремя атомами серы. Тиолатная группа (показана красным) атакует атом серы (показан синим) дисульфидной связи, вытесняя другой атом серы (показан зеленым) и образуя новую дисульфидную связь.

Тиолаты, а не тиолы, атакуют дисульфидные связи. Следовательно, тиол-дисульфидный обмен ингибируется при низком pH (обычно ниже 8), где протонированная тиоловая форма предпочтительнее депротонированной тиоловой формы. ( P K a типичной тиоловой группы составляет примерно 8,3, но может меняться в зависимости от ее окружения.)

Тиол-дисульфидный обмен является основной реакцией, посредством которой дисульфидные связи образуются и перестраиваются в белке . Перестройка дисульфидных связей внутри белка обычно происходит посредством внутрибелковых реакций тиол-дисульфидного обмена; тиолатная группа остатка цистеина атакует одну из собственных дисульфидных связей белка. Этот процесс дисульфидной перестройки (известный как перестановка дисульфидов ) не изменяет количество дисульфидных связей внутри белка, а только их расположение (т. е. какие цистеины связаны). Перестановка дисульфидов обычно происходит намного быстрее, чем реакции окисления/восстановления, которые изменяют количество дисульфидных связей внутри белка. Окисление и восстановление дисульфидных связей белка in vitro также обычно происходит посредством реакций тиол-дисульфидного обмена. Обычно тиолат окислительно-восстановительного реагента, такого как глутатион , дитиотреитол атакует дисульфидную связь на белке, образуя смешанную дисульфидную связь между белком и реагентом. Эта смешанная дисульфидная связь, когда атакуется другим тиолатом из реагента, оставляет цистеин окисленным. По сути, дисульфидная связь переносится с белка на реагент в два этапа, оба из которых являются реакциями обмена тиол-дисульфид.

Окисление и восстановление дисульфидных связей белков in vivo путем тиол-дисульфидного обмена облегчается белком, называемым тиоредоксин . Этот небольшой белок, необходимый для всех известных организмов, содержит два остатка аминокислот цистеина в вицинальном расположении (т. е. рядом друг с другом), что позволяет ему образовывать внутреннюю дисульфидную связь или дисульфидные связи с другими белками. Таким образом, его можно использовать в качестве хранилища восстановленных или окисленных фрагментов дисульфидных связей.

Встречаемость в биологии

Схема дисульфидных связей, сшивающих участки белка

Встречаемость в белках

Дисульфидные связи могут образовываться в окислительных условиях и играть важную роль в сворачивании и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [3] Поскольку большинство клеточных отсеков являются восстановительными средами , в целом дисульфидные связи нестабильны в цитозоле , за некоторыми исключениями, как указано ниже, если только не присутствует сульфгидрилоксидаза . [13]

Цистин состоит из двух цистеинов, связанных дисульфидной связью (здесь показан в нейтральной форме).

Дисульфидные связи в белках образуются между тиоловыми группами остатков цистеина в процессе окислительного сворачивания . Другая серосодержащая аминокислота, метионин , не может образовывать дисульфидные связи. Дисульфидная связь обычно обозначается путем написания через дефис сокращений для цистеина, например, при ссылке на рибонуклеазу А «дисульфидная связь Cys26–Cys84» или «дисульфидная связь 26–84» или, проще говоря, «C26–C84» ​​[14] , где дисульфидная связь подразумевается и не нуждается в упоминании. Прототипом дисульфидной связи белка является двухаминокислотный пептид цистин , который состоит из двух аминокислот цистеина, соединенных дисульфидной связью. Структуру дисульфидной связи можно описать ее двугранным углом χ ss между атомами C β −S γ −S γ −C β , который обычно близок к ±90°.

Дисульфидная связь стабилизирует сложенную форму белка несколькими способами:

  1. Она удерживает две части белка вместе, смещает белок в сторону свернутой топологии. То есть дисульфидная связь дестабилизирует развернутую форму белка, снижая его энтропию .
  2. Дисульфидная связь может образовывать ядро ​​гидрофобного ядра свернутого белка, т. е. локальные гидрофобные остатки могут конденсироваться вокруг дисульфидной связи и друг на друге посредством гидрофобных взаимодействий .
  3. Связанная с 1 и 2, дисульфидная связь связывает два сегмента белковой цепи, увеличивает эффективную локальную концентрацию остатков белка и снижает эффективную локальную концентрацию молекул воды. Поскольку молекулы воды атакуют амид-амидные водородные связи и разрушают вторичную структуру , дисульфидная связь стабилизирует вторичную структуру в ее окрестностях. Например, исследователи идентифицировали несколько пар пептидов, которые неструктурированы в изоляции, но принимают стабильную вторичную и третичную структуру при образовании дисульфидной связи между ними.

Дисульфидный вид представляет собой особую пару цистеинов в белке с дисульфидными связями и обычно обозначается перечислением дисульфидных связей в скобках, например, «(26–84, 58–110) дисульфидный вид». Дисульфидный ансамбль представляет собой группировку всех дисульфидных видов с одинаковым числом дисульфидных связей и обычно обозначается как ансамбль 1S, ансамбль 2S и т. д. для дисульфидных видов, имеющих одну, две и т. д. дисульфидные связи. Таким образом, дисульфидный вид (26–84) относится к ансамблю 1S, тогда как вид (26–84, 58–110) относится к ансамблю 2S. Отдельный вид без дисульфидных связей обычно обозначается как R, что означает «полностью восстановленный». В типичных условиях перестановка дисульфидных связей происходит намного быстрее, чем образование новых дисульфидных связей или их восстановление; следовательно, дисульфидные виды внутри ансамбля уравновешиваются быстрее, чем между ансамблями.

Нативная форма белка обычно представляет собой один вид дисульфида, хотя некоторые белки могут циклически переключаться между несколькими состояниями дисульфида в рамках своей функции, например, тиоредоксин . В белках с более чем двумя цистеинами могут образовываться ненативные виды дисульфида, которые почти всегда неправильно свернуты. По мере увеличения числа цистеинов число ненационных видов увеличивается факториально.

У бактерий и архей

Дисульфидные связи играют важную защитную роль для бактерий как обратимый переключатель, который включает или выключает белок, когда бактериальные клетки подвергаются окислительным реакциям. Перекись водорода ( H 2 O 2 ) в частности может серьезно повредить ДНК и убить бактерию при низких концентрациях, если бы не защитное действие SS-связи. Археи обычно имеют меньше дисульфидов, чем высшие организмы. [15]

У эукариот

В эукариотических клетках, в общем, стабильные дисульфидные связи образуются в просвете RER (шероховатого эндоплазматического ретикулума) и митохондриальном межмембранном пространстве, но не в цитозоле . Это связано с более окислительной средой вышеупомянутых отсеков и более восстановительной средой цитозоля (см. глутатион ). Таким образом, дисульфидные связи в основном встречаются в секреторных белках, лизосомальных белках и экзоплазматических доменах мембранных белков.

Из этого правила есть заметные исключения. Например, многие ядерные и цитозольные белки могут стать дисульфидно-сшитыми во время некротической гибели клеток. [16] Аналогично, ряд цитозольных белков, которые имеют остатки цистеина в непосредственной близости друг от друга, функционируют как сенсоры окисления или окислительно-восстановительные катализаторы; когда восстановительный потенциал клетки терпит неудачу, они окисляются и запускают механизмы клеточного ответа. Вирус вакцинии также производит цитозольные белки и пептиды, которые имеют много дисульфидных связей; хотя причина этого неизвестна, предположительно, они оказывают защитное действие против внутриклеточного протеолизного аппарата.

Дисульфидные связи также образуются внутри и между протаминами в хроматине сперматозоидов многих видов млекопитающих .

Дисульфиды в регуляторных белках

Поскольку дисульфидные связи могут быть обратимо восстановлены и повторно окислены, окислительно-восстановительное состояние этих связей превратилось в сигнальный элемент. Например, в хлоропластах ферментативное восстановление дисульфидных связей было связано с контролем многочисленных метаболических путей, а также с экспрессией генов. До сих пор было показано, что восстановительная сигнальная активность осуществляется системой ферредоксин-тиоредоксин , направляющей электроны из световых реакций фотосистемы I для каталитического восстановления дисульфидов в регулируемых белках в зависимости от света. Таким образом, хлоропласты регулируют активность ключевых процессов, таких как цикл Кальвина-Бенсона , деградация крахмала , выработка АТФ и экспрессия генов в зависимости от интенсивности света. Кроме того, сообщалось, что дисульфиды играют важную роль в регуляции окислительно-восстановительного состояния двухкомпонентных систем (TCS), которые можно обнаружить у некоторых бактерий, включая фотогенные штаммы. Уникальные внутримолекулярные цистеиновые дисульфидные связи в АТФ-связывающем домене TC SrrAB, обнаруженные в Staphylococcus aureus, являются хорошим примером дисульфидов в регуляторных белках, в которых окислительно-восстановительное состояние молекулы SrrB контролируется цистеиновыми дисульфидными связями, что приводит к модификации активности SrrA, включая регуляцию генов. [17]

В волосах и перьях

Более 90% сухого веса волоса составляют белки, называемые кератинами , которые имеют высокое содержание дисульфидов из аминокислоты цистеина. Прочность, отчасти обеспечиваемая дисульфидными связями, иллюстрируется извлечением практически неповрежденных волос из древнеегипетских гробниц. Перья имеют похожие кератины и чрезвычайно устойчивы к ферментам, расщепляющим белки. Жесткость волос и перьев определяется содержанием дисульфидов. Манипулирование дисульфидными связями в волосах является основой для перманентной завивки в парикмахерском деле. Реагенты, которые влияют на создание и разрыв связей S−S, являются ключевыми, например, тиогликолят аммония . Высокое содержание дисульфидов в перьях обуславливает высокое содержание серы в птичьих яйцах. Высокое содержание серы в волосах и перьях способствует неприятному запаху, который возникает при их сжигании.

В болезни

Цистиноз — это состояние, при котором цистин выпадает в осадок в виде твердого вещества в различных органах. Это накопление нарушает функции организма и может быть фатальным. Это расстройство можно устранить с помощью лечения цистеамином . [18] Цистеамин действует, растворяя цистин путем (1) образования смешанного дисульфида цистеин-цистеамин, который более растворим и экспортируем, и (2) восстановления цистина до цистеина.

Неорганические дисульфиды

Выбор дисульфидов

Дисульфидный анион — S2−
2, или − S−S − . В дисульфиде сера находится в восстановленном состоянии со степенью окисления −1. Тогда ее электронная конфигурация напоминает конфигурацию атома хлора . Таким образом, она имеет тенденцию образовывать ковалентную связь с другим центром S − , образуя S2−
2группа, подобная элементарному хлору, существующему как двухатомный Cl 2 . Кислород также может вести себя аналогично, например, в пероксидах, таких как H 2 O 2 . Примеры:

Родственные соединения

Тиосульфоксиды ортогонально изомерны дисульфидам, имея вторую серу, ответвляющуюся от первой и не участвующую в непрерывной цепи, т.е. >S=S, а не −S−S−.

Дисульфидные связи аналогичны, но более распространены, чем родственные пероксидные , тиоселенидные и диселенидные связи. Промежуточные соединения этих связей также существуют, например, тиопероксиды (также известные как оксасульфиды), такие как тиопероксид водорода , имеют формулу R 1 OSR 2 (эквивалентно R 2 SOR 1 ). Они изомерны сульфоксидам аналогично вышеприведенному; то есть >S=O, а не −S−O−.

Дисульфиды тиурама с формулой (R 2 NCSS) 2 являются дисульфидами, но ведут себя по-разному из-за тиокарбонильной группы.

Соединения с тремя атомами серы, такие как CH 3 S−S−SCH 3 , называются трисульфидами или трисульфидными связями.

Неправильные названия

Дисульфид также используется для обозначения соединений, содержащих два сульфидных (S 2− ) центра. Соединение дисульфид углерода , CS 2, описывается структурной формулой S=C=S. Эта молекула не является дисульфидом в том смысле, что в ней отсутствует связь SS. Аналогично, дисульфид молибдена , MoS 2 , не является дисульфидом в том смысле, что его атомы серы не связаны.

Приложения

Производство резины

Вулканизация резины приводит к образованию сшивающих групп , которые состоят из дисульфидных (и полисульфидных) связей; по аналогии с ролью дисульфидов в белках, связи S−S в резине сильно влияют на стабильность и реологию материала . [19] Хотя точный механизм, лежащий в основе процесса вулканизации, не полностью понятен (поскольку присутствуют множественные пути реакции, но преобладающий из них неизвестен), было подробно показано, что степень, в которой процесс протекает, определяет физические свойства получаемой резины, а именно, большая степень сшивания соответствует более прочному и жесткому материалу. [19] [20] Современные традиционные методы производства резины, как правило, необратимы, поскольку нерегулируемые механизмы реакции могут приводить к сложным сетям сульфидных связей; как таковая резина считается термореактивным материалом . [19] [21]

Ковалентные адаптивные сети

Из-за их относительно слабой энергии диссоциации связи (по сравнению со связями C−C и т. п.) дисульфиды использовались в системах ковалентной адаптивной сети (CAN) для обеспечения динамического разрыва и переформирования поперечных связей. [22] Включая дисульфидные функциональные группы в качестве поперечных связей между полимерными цепями, можно получать материалы, которые стабильны при комнатной температуре, а также допускают обратимую диссоциацию поперечных связей при применении повышенной температуры. [20] Механизм этой реакции можно отнести к расщеплению дисульфидных связей (RS−SR) на тиильные радикалы (2 RS•), которые впоследствии могут повторно ассоциироваться в новые связи, что приводит к характеристикам повторной переработки и самовосстановления для объемного материала. [22] Однако, поскольку энергия диссоциации связи дисульфидной связи все еще довольно высока, обычно необходимо усилить связь смежной химией, которая может стабилизировать неспаренный электрон промежуточного состояния. [21] [22] Таким образом, исследования обычно используют ароматические дисульфиды или дисульфиддиаминовые (RNS−SNR) функциональные группы для стимуляции динамической диссоциации связи S−S; эти химические реакции могут привести к снижению энергии диссоциации связи до половины (или даже меньше) ее первоначальной величины. [20] [21] [22]

На практике дисульфидсодержащие CAN могут использоваться для придания полимерным материалам возможности вторичной переработки , при этом сохраняя физические свойства, аналогичные свойствам термореактивных материалов. [21] [22] Обычно возможность вторичной переработки ограничивается термопластичными материалами, поскольку указанные материалы состоят из полимерных цепей, которые не связаны друг с другом на молекулярном уровне; в результате их можно расплавлять и реформировать (поскольку добавление тепловой энергии позволяет цепям распутываться, перемещаться друг мимо друга и принимать новые конфигурации), но это происходит за счет их физической прочности. [22] Между тем, обычные термореактивные материалы содержат постоянные сшивки, которые усиливают их прочность , ударную вязкость , сопротивление ползучести и т. п. (поскольку связь между цепями обеспечивает сопротивление деформации на макроскопическом уровне), но из-за постоянства указанных сшивок эти материалы не могут быть переработаны подобно термопластам. [21] [22] Однако из-за динамической природы сшивок в дисульфидных CAN, они могут быть разработаны для демонстрации лучших свойств обоих вышеупомянутых типов материалов. Исследования показали, что дисульфидные CAN могут быть переработаны несколько раз с незначительным ухудшением производительности, а также демонстрируют сопротивление ползучести, стеклование и динамические значения модуля, сопоставимые с наблюдаемыми в аналогичных обычных термореактивных системах. [20] [21]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Ли, Дж. Д.; Брайант, М. В. Р. (1969). «Кристаллическая структура дифенилдисульфида». Acta Crystallographica, раздел B, структурная кристаллография и кристаллохимия . 25 (10): 2094–2101. Bibcode : 1969AcCrB..25.2094L. doi : 10.1107/S0567740869005188.
  2. ^ Cremlyn, RJ (1996). Введение в сероорганическую химию . Чичестер: John Wiley and Sons. ISBN 0-471-95512-4.
  3. ^ ab Sevier, CS; Kaiser, CA (2002). «Формирование и перенос дисульфидных связей в живых клетках». Nature Reviews Molecular Cell Biology . 3 (11): 836–847. doi : 10.1038/nrm954 . PMID  12415301. S2CID  2885059.
  4. ^ ab Witt, D. (2008). "Последние разработки в области образования дисульфидных связей". Синтез . 2008 (16): 2491–2509. doi :10.1055/s-2008-1067188.
  5. ^ Kreitman, Gal Y. (5 марта 2017 г.). «Окисление сероводорода и тиолов с помощью меди (II) до дисульфидов и органических полисульфанов и их восстановительное расщепление в вине: механистическое разъяснение и потенциальные применения». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi :10.1021/acs.jafc.6b05418. PMID  28260381 . Получено 31 мая 2021 г. .
  6. ^ ME Alonso; H. Aragona (1978). "Синтез сульфидов при получении несимметричных диалкилдисульфидов: втор-бутилизопропилдисульфид". Org. Synth . 58 : 147. doi :10.15227/orgsyn.058.0147.
  7. ^ Эрве Тис. Может ли вареный яичный белок быть сырым? The Chemical Intelligencer (Springer Verlag), 1996 (14), 51.
  8. ^ Техническая информация TCEP от Interchim
  9. ^
  10. ^ Николай С. Зефиров, Николай В. Зык, Елена К. Белоглазкина, Андрей Г. Кутателадзе (1993). «Тиосульфонаты: синтез, реакции и практическое применение». Sulfur Reports . 14 : 223–240. doi :10.1080/01961779308055018.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  11. ^ Gilbert, HF (1990). "Молекулярные и клеточные аспекты обмена тиол–дисульфид". Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology . Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology. Vol. 63. pp. 69–172. doi :10.1002/9780470123096.ch2. ISBN 9780470123096. PMID  2407068.
  12. ^ Gilbert, HF (1995). "Равновесия обмена тиол/дисульфид и стабильность дисульфидной связи". Биотиолы, часть A: Монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиильные радикалы . Методы в энзимологии . Т. 251. С. 8–28. doi :10.1016/0076-6879(95)51107-5. ISBN 9780121821524. PMID  7651233.
  13. ^ Хатахет, Ф.; Нгуен, В. Д.; Сало, К. Э.; Раддок, Л. В. (2010). «Нарушение восстановительных путей не является существенным для эффективного образования дисульфидных связей в цитоплазме E. coli». Microbial Cell Factories . 9 (67): 67. doi : 10.1186/1475-2859-9-67 . PMC 2946281. PMID  20836848 . 
  14. ^ Ruoppolo, M.; Vinci, F.; Klink, TA; Raines, RT; Marino, G. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительное сворачивание рибонуклеазы A». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. doi :10.1021/bi001044n. PMID  11009618.
  15. ^ Ладенштейн, Р.; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы, гласящей, что «нет никаких доказательств существования дисульфидных связей в белках архей»". Экстремофилы . 12 (1): 29–38. doi :10.1007/s00792-007-0076-z. PMID  17508126. S2CID  11491989.
  16. ^ Samson, Andre L.; Knaupp, Anja S.; Sashindranath, Maithili; Borg, Rachael J.; Au, Amanda E.-L.; Cops, Elisa J.; Saunders, Helen M.; Cody, Stephen H.; McLean, Catriona A. (2012-10-25). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: вызванное травмой событие агрегации, при котором дисульфидные связи связывают белки и облегчают их удаление плазмином». Cell Reports . 2 (4): 889–901. doi : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN  2211-1247. PMID  23041318.
  17. ^ Тивари, Нитиджа; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лаура; Кулханкова, Катарина; Кэхилл, Майкл П.; Тран, Фуонг М.; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэл Х.; Аль-Тамими, Хассан; Херфст, Кристин А.; Таффс, Стивен У.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Вильмара; Марина, Альберто; Шливерт, Патрик М.; Фуэнтес, Эрнесто Дж. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SrrAB регулирует патогенность золотистого стафилококка через окислительно-восстановительные цистеины». Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. Bibcode : 2020PNAS..11710989T. doi : 10.1073/pnas.1921307117 . PMC 7245129. PMID 32354997  . 
  18. ^ Бесоу, Мартина; Масереув, Розалинда; Ван Ден Хеувел, Ламберт; Левченко, Елена (2013). «Цистеамин: старый препарат с новым потенциалом». Открытие наркотиков сегодня . 18 (15–16): 785–792. doi :10.1016/j.drudis.2013.02.003. ПМИД  23416144.
  19. ^ abc Акиба, М.; Хашим, А.С. (1997). «Вулканизация и сшивание эластомеров». Progress in Polymer Science . 22 (3): 475–521. doi :10.1016/S0079-6700(96)00015-9 – через Elsevier Science Direct .
  20. ^ abcd Mutlu, Hatice; Theato, Patrick (2020). «Создание лучших полимеров со связями серы и азота: от источников до инновационных материалов». Macromolecular Rapid Communications . 41 (13): 2000181. doi : 10.1002/marc.202000181 . PMID  32462759. S2CID  218975603.
  21. ^ abcdef Bin Rusayyis, Mohammed; Torkelson, John (2021). «Повторно перерабатываемые ковалентные адаптивные сети с превосходной стойкостью к ползучести при повышенной температуре: облегчение с помощью динамических диссоциативных бис(затрудненных амино)дисульфидных связей». Полимерная химия . 12 (18): 2760–2771. doi :10.1039/D1PY00187F. S2CID  234925061.
  22. ^ abcdefg Чжэн, Цзе; Пнг, Чжуан Мао; Нг, Ши Хоэ; Там, Го Сюн; Йе, Эньи; Го, Шермин С.; Ло, Сянь Цзюнь; Ли, Цзыбяо (2021). «Витримеры: текущие тенденции исследований и их новые приложения». Materials Today . 51 : 586–625. doi : 10.1016/j.mattod.2021.07.003 . S2CID  237649642.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки