stringtranslate.com

Интерферон

Интерфероны ( IFN s, / ˌ ɪ n t ər ˈ f ɪər ɒ n / IN -tər- FEER -on [1] ) представляют собой группу сигнальных белков [2], которые производятся и выделяются клетками-хозяевами в ответ на присутствие нескольких вирусов . В типичном сценарии инфицированная вирусом клетка выделяет интерфероны, заставляя соседние клетки усиливать свою противовирусную защиту.

IFN принадлежат к большому классу белков, известных как цитокины , молекулы, используемые для связи между клетками, чтобы запустить защитные механизмы иммунной системы , которые помогают искоренить патогены. [3] Интерфероны названы так из-за их способности «вмешиваться» в репликацию вирусов [3] , защищая клетки от вирусных инфекций . Однако, кодируемые вирусом генетические элементы обладают способностью противодействовать ответу IFN, способствуя вирусному патогенезу и вирусным заболеваниям. [4] IFN также имеют различные другие функции: они активируют иммунные клетки , такие как естественные клетки-киллеры и макрофаги , и они повышают защиту хозяина, повышая регуляцию презентации антигена в силу увеличения экспрессии антигенов главного комплекса гистосовместимости (MHC) . Некоторые симптомы инфекций, такие как лихорадка , мышечная боль и «гриппоподобные симптомы», также вызваны выработкой IFN и других цитокинов .

У животных, включая людей, идентифицировано более двадцати различных генов и белков IFN. Обычно их делят на три класса: IFN типа I, IFN типа II и IFN типа III. IFN, принадлежащие ко всем трем классам, важны для борьбы с вирусными инфекциями и для регуляции иммунной системы.

Типы интерферона

В зависимости от типа рецептора , через который они передают сигнал, человеческие интерфероны подразделяются на три основных типа.

В целом, интерфероны типа I и II отвечают за регулирование и активацию иммунного ответа. [3] Экспрессия интерферонов типа I и III может быть индуцирована практически во всех типах клеток при распознавании вирусных компонентов, особенно нуклеиновых кислот, цитоплазматическими и эндосомальными рецепторами, тогда как интерферон типа II индуцируется цитокинами, такими как IL-12, и его экспрессия ограничена иммунными клетками, такими как Т-клетки и NK-клетки . [ необходима цитата ]

Функция

Все интерфероны обладают несколькими общими эффектами: они являются противовирусными агентами и модулируют функции иммунной системы. Экспериментально было показано, что введение IFN типа I подавляет рост опухолей у животных, но его полезное действие на человеческие опухоли не было широко документировано. Клетка, инфицированная вирусом, высвобождает вирусные частицы, которые могут инфицировать близлежащие клетки. Однако инфицированная клетка может защищать соседние клетки от потенциального заражения вирусом, высвобождая интерфероны. В ответ на интерферон клетки вырабатывают большое количество фермента, известного как протеинкиназа R (PKR). Этот фермент фосфорилирует белок, известный как eIF-2 , в ответ на новые вирусные инфекции; фосфорилированный eIF-2 образует неактивный комплекс с другим белком, называемым eIF2B , для снижения синтеза белка внутри клетки. Другой клеточный фермент, РНКаза L , также индуцируемый действием интерферона, разрушает РНК внутри клеток, что еще больше снижает синтез белка как вирусных, так и генов хозяина. Ингибированный синтез белка ухудшает как репликацию вируса, так и инфицированные клетки хозяина. Кроме того, интерфероны вызывают выработку сотен других белков, известных под общим названием генов, стимулируемых интерфероном (ISG), которые играют роль в борьбе с вирусами и других действиях, производимых интерфероном. [13] [14] Они также ограничивают распространение вируса, увеличивая активность p53 , который убивает инфицированные вирусом клетки, способствуя апоптозу . [15] [16] Влияние IFN на p53 также связано с его защитной ролью против некоторых видов рака. [15]

Другая функция интерферонов заключается в регуляции молекул главного комплекса гистосовместимости , MHC I и MHC II , и повышении активности иммунопротеасомы . Все интерфероны значительно усиливают презентацию антигенов, зависимых от MHC I. Интерферон гамма (IFN-гамма) также значительно стимулирует презентацию антигенов, зависимую от MHC II. Более высокая экспрессия MHC I усиливает презентацию вирусных и аномальных пептидов из раковых клеток цитотоксическим Т-клеткам , в то время как иммунопротеасома обрабатывает эти пептиды для загрузки на молекулу MHC I, тем самым увеличивая распознавание и уничтожение инфицированных или злокачественных клеток. Более высокая экспрессия MHC II усиливает презентацию этих пептидов хелперным Т-клеткам ; эти клетки выделяют цитокины (такие как больше интерферонов и интерлейкинов , среди прочих), которые сигнализируют и координируют активность других иммунных клеток. [17] [18] [19]

Интерфероны также могут подавлять ангиогенез путем подавления ангиогенных стимулов, исходящих от опухолевых клеток. Они также подавляют пролиферацию эндотелиальных клеток. Такое подавление вызывает снижение ангиогенеза опухоли, снижение ее васкуляризации и последующее ингибирование роста. Интерфероны, такие как интерферон гамма , напрямую активируют другие иммунные клетки, такие как макрофаги и естественные клетки-киллеры . [17] [18] [19]

Индукция интерферонов

Продукция интерферонов происходит в основном в ответ на микробы, такие как вирусы и бактерии, и их продукты. Связывание молекул, уникально обнаруженных в микробах — вирусных гликопротеинов , вирусной РНК , бактериального эндотоксина (липополисахарида), бактериальных жгутиков , мотивов CpG — рецепторами распознавания образов , такими как мембраносвязанные толл-подобные рецепторы или цитоплазматические рецепторы RIG-I или MDA5 , может вызвать высвобождение IFN. Toll-подобный рецептор 3 ( TLR3 ) важен для индукции интерферонов в ответ на присутствие двухцепочечных РНК-вирусов ; лигандом для этого рецептора является двухцепочечная РНК (dsRNA) . После связывания dsRNA этот рецептор активирует факторы транскрипции IRF3 и NF-κB , которые важны для инициирования синтеза многих воспалительных белков. Инструменты технологии интерференции РНК , такие как siRNA или реагенты на основе векторов, могут либо подавлять, либо стимулировать пути интерферона. [20] Высвобождение IFN из клеток (в частности IFN-γ в лимфоидных клетках) также индуцируется митогенами . Другие цитокины, такие как интерлейкин 1 , интерлейкин 2 , интерлейкин-12 , фактор некроза опухоли и колониестимулирующий фактор , также могут усиливать выработку интерферона. [21]

Нисходящая сигнализация

Взаимодействуя со своими специфическими рецепторами, IFN активируют комплексы сигнальных трансдукторов и активаторов транскрипции ( STAT ); STAT — это семейство факторов транскрипции , которые регулируют экспрессию определенных генов иммунной системы. Некоторые STAT активируются как IFN типа I, так и IFN типа II. Однако каждый тип IFN также может активировать уникальные STAT. [22]

Активация STAT инициирует наиболее хорошо определенный сигнальный путь клетки для всех IFN, классический сигнальный путь Janus kinase -STAT ( JAK-STAT ). [22] В этом пути JAK связываются с рецепторами IFN и, после взаимодействия рецептора с IFN, фосфорилируют как STAT1 , так и STAT2 . В результате образуется комплекс фактора гена 3, стимулируемого IFN (ISGF3), который содержит STAT1, STAT2 и третий фактор транскрипции, называемый IRF9 , и перемещается в ядро ​​клетки . Внутри ядра комплекс ISGF3 связывается со специфическими нуклеотидными последовательностями, называемыми элементами ответа, стимулируемыми IFN (ISRE), в промоторах определенных генов , известных как гены, стимулируемые IFN (ISG). Связывание ISGF3 и других транскрипционных комплексов, активированных сигнализацией IFN, с этими специфическими регуляторными элементами вызывает транскрипцию этих генов. [22] Коллекция известных ISG доступна на Interferome , курируемой онлайн-базе данных ISG (www.interferome.org); [23] Кроме того, гомодимеры или гетеродимеры STAT образуются из различных комбинаций STAT-1, -3, -4, -5 или -6 во время передачи сигналов IFN; эти димеры инициируют транскрипцию генов путем связывания с элементами сайта, активируемого IFN (GAS), в промоторах генов. [22] IFN типа I могут индуцировать экспрессию генов с элементами ISRE или GAS, но индукция генов IFN типа II может происходить только в присутствии элемента GAS. [22]

Помимо пути JAK-STAT, IFN могут активировать несколько других сигнальных каскадов. Например, IFN как типа I, так и типа II активируют члена семейства адаптерных белков CRK, называемого CRKL , ядерного адаптера для STAT5 , который также регулирует сигнализацию через путь C3G / Rap1 . [22] IFN типа I дополнительно активируют митоген-активируемую протеинкиназу p38 (MAP-киназу), чтобы вызвать транскрипцию генов. [22] Противовирусные и антипролиферативные эффекты, специфичные для IFN типа I, являются результатом сигнализации MAP-киназы p38. Сигнальный путь фосфатидилинозитол-3-киназы (PI3K) также регулируется IFN как типа I, так и типа II. PI3K активирует киназу P70-S6 1 , фермент, который увеличивает синтез белка и пролиферацию клеток; фосфорилирует рибосомальный белок s6 , который участвует в синтезе белка; и фосфорилирует трансляционный репрессорный белок, называемый эукариотическим фактором инициации трансляции 4E-связывающим белком 1 ( EIF4EBP1 ), чтобы дезактивировать его. [22]

Интерфероны могут нарушать сигнализацию другими стимулами. Например, интерферон альфа индуцирует RIG-G, который нарушает CSN5-содержащую сигналосому COP9 (CSN), высококонсервативный мультипротеиновый комплекс, участвующий в денедиляции, деубиквитинировании и фосфорилировании белков. [24] RIG-G продемонстрировал способность ингибировать сигнализацию NF-κB и STAT3 в клетках рака легких, что демонстрирует потенциал IFN типа I. [ необходима цитата ]

Устойчивость вирусов к интерферонам

Многие вирусы выработали механизмы сопротивления интерфероновой активности. [25] Они обходят реакцию IFN, блокируя последующие сигнальные события, которые происходят после связывания цитокина с его рецептором, предотвращая дальнейшее производство IFN и подавляя функции белков, которые индуцируются IFN. [26] Вирусы, которые подавляют сигнализацию IFN, включают вирус японского энцефалита (JEV), вирус лихорадки денге 2 типа (DEN-2) и вирусы семейства герпесвирусов, такие как цитомегаловирус человека (HCMV) и герпесвирус, ассоциированный с саркомой Капоши (KSHV или HHV8). [26] [27] Вирусные белки, которые, как доказано, влияют на сигнализацию IFN, включают ядерный антиген 1 вируса Эпштейна-Барр (EBNA1) и ядерный антиген 2 вируса Эпштейна-Барр (EBV-2) , большой антиген T вируса полиомы , белок E7 вируса папилломы человека (HPV) и белок B18R вируса осповакцины . [27] [28] Снижение активности IFN-α может предотвратить сигнализацию через STAT1 , STAT2 или IRF9 (как при инфекции JEV) или через путь JAK-STAT (как при инфекции DEN-2). [26] Несколько поксвирусов кодируют растворимые гомологи рецептора IFN, такие как белок B18R вируса осповакцины, которые связываются с IFN и предотвращают взаимодействие с его клеточным рецептором, препятствуя коммуникации между этим цитокином и его клетками-мишенями. [28] Некоторые вирусы могут кодировать белки, которые связываются с двухцепочечной РНК (dsRNA) для предотвращения активности РНК-зависимых протеинкиназ ; это механизм, который использует реовирус , используя свой белок сигма 3 (σ3), а вирус коровьей оспы использует продукт своего гена E3L, p25. [29] [30] [31] Способность интерферона индуцировать выработку белка из генов, стимулируемых интерфероном (ISG), также может быть затронута. Например, выработка протеинкиназы R может быть нарушена в клетках, инфицированных JEV. [26] Некоторые вирусы избегают противовирусной активности интерферонов с помощью мутации гена (и, следовательно, белка). Вирус гриппа H5N1 , также известный как птичий грипп, обладает устойчивостью к интерферону и другим противовирусным цитокинам, что объясняется изменением одной аминокислоты в его неструктурном белке 1 (NS1), хотя точный механизм того, как это обеспечивает иммунитет, неясен. [32] Относительная устойчивость вируса гепатита С генотипа I к терапии на основе интерферона частично объясняется гомологией между вирусным оболочечным белком E2 и протеинкиназой хозяина R, медиатором индуцированного интерфероном подавления трансляции вирусного белка [33] [34], хотя механизмы приобретенной и внутренней устойчивости к терапии интерфероном при ВГС являются полифакторными. [35] [36]

Реакция на коронавирус

Коронавирусы обходят врожденный иммунитет в течение первых десяти дней вирусной инфекции. [37] На ранних стадиях инфекции SARS-CoV-2 вызывает даже более слабую реакцию интерферона типа I (IFN-I), чем SARS-CoV , который сам по себе является слабым индуктором IFN-I в клетках человека. [37] [38] SARS-CoV-2 также ограничивает реакцию IFN-III. [39] Уменьшение количества плазмоцитоидных дендритных клеток с возрастом связано с увеличением тяжести COVID-19 , возможно, потому, что эти клетки являются существенными производителями интерферона. [40]

У десяти процентов пациентов с опасным для жизни COVID-19 имеются аутоантитела к интерферону I типа. [40]

Задержка реакции IFN-I способствует патогенному воспалению ( цитокиновый шторм ), наблюдаемому на поздних стадиях заболевания COVID-19 . [41] Применение IFN-I до (или на самых ранних стадиях) вирусной инфекции может быть защитным, [37] что должно быть подтверждено в рандомизированных клинических испытаниях. [41]

При использовании пегилированного IFN лямбда относительный риск госпитализации при использовании штаммов Omicron снижается примерно на 80 %. [42]

Интерферонотерапия

Три флакона, наполненные человеческим лейкоцитарным интерфероном

Заболевания

Интерферон бета-1a и интерферон бета-1b используются для лечения и контроля рассеянного склероза , аутоиммунного заболевания . Это лечение может помочь в снижении приступов при рецидивирующе-ремиттирующем рассеянном склерозе [43] и замедлении прогрессирования заболевания и активности при вторично-прогрессирующем рассеянном склерозе. [44]

Терапия интерфероном используется (в сочетании с химиотерапией и облучением) в качестве лечения некоторых видов рака. [45] Это лечение может использоваться при гематологических злокачественных новообразованиях , таких как лейкемия и лимфомы, включая волосатоклеточный лейкоз , хронический миелоидный лейкоз , узловую лимфому и кожную Т-клеточную лимфому . [45] Пациенты с рецидивирующими меланомами получают рекомбинантный IFN-α2b. [46]

Как гепатит В, так и гепатит С можно лечить с помощью IFN-α, часто в сочетании с другими противовирусными препаратами. [47] [48] Некоторые из тех, кто лечится интерфероном, имеют устойчивый вирусологический ответ и могут устранить вирус гепатита в случае гепатита С. Самый распространенный штамм вируса гепатита С (HCV) во всем мире — генотип I — [49] можно лечить с помощью интерферона-α, рибавирина и ингибиторов протеазы, таких как телапревир , [50] боцепревир [51] [52] или нуклеотидный аналог ингибитора полимеразы софосбувир . [53] Биопсии пациентов, получавших лечение, показывают уменьшение повреждения печени и цирроза . Контроль хронического гепатита С с помощью IFN связан со снижением гепатоцеллюлярной карциномы . [54] Было обнаружено, что полиморфизм одного нуклеотида ( SNP) в гене, кодирующем интерферон III типа IFN-λ3, защищает от хронической инфекции после доказанной инфекции HCV [55] и предсказывает ответ на лечение схемами на основе интерферона. Частота SNP значительно различалась в зависимости от расы, что частично объясняет наблюдаемые различия в ответе на терапию интерфероном между европейцами и афроамериканцами. [56]

Неподтвержденные результаты показали, что глазные капли с интерфероном могут быть эффективным средством лечения людей с эпителиальным кератитом, вызванным вирусом простого герпеса , типом глазной инфекции. [57] Нет четких доказательств того, что удаление инфицированной ткани ( хирургическая обработка ) с последующим применением капель с интерфероном является эффективным методом лечения этих типов глазных инфекций. [57] Неподтвержденные результаты показали, что сочетание интерферона и противовирусного средства может ускорить процесс заживления по сравнению с одной только противовирусной терапией. [57]

При использовании в системной терапии IFN в основном вводятся внутримышечно. Инъекция IFN в мышцу или под кожу обычно хорошо переносится. Наиболее частыми побочными эффектами являются гриппоподобные симптомы: повышенная температура тела, плохое самочувствие, усталость, головная боль, мышечная боль, судороги, головокружение, истончение волос и депрессия. Также часто наблюдаются эритема , боль и твердость в месте инъекции. Терапия IFN вызывает иммуносупрессию , в частности, через нейтропению , и может привести к некоторым инфекциям, проявляющимся необычным образом. [58]

Лекарственные формы

Несколько различных типов интерферонов одобрены для использования у людей. Один из них был впервые одобрен для медицинского применения в 1986 году. [59] Например, в январе 2001 года Управление по контролю за продуктами и лекарствами (FDA) одобрило использование пегилированного интерферона-альфа в США; в этой формуле пегилированный интерферон-альфа-2b ( Пегинтрон ), полиэтиленгликоль связан с молекулой интерферона, чтобы сделать интерферон более продолжительным в организме. Одобрение пегилированного интерферона-альфа-2a ( Пегасис ) последовало в октябре 2002 года. Эти пегилированные препараты вводятся инъекционно один раз в неделю, а не два или три раза в неделю, как это необходимо для обычного интерферона-альфа. При использовании с противовирусным препаратом рибавирином пегилированный интерферон эффективен при лечении гепатита С ; По крайней мере 75% людей с генотипами гепатита С 2 или 3 получают пользу от лечения интерфероном, хотя оно эффективно менее чем у 50% людей, инфицированных генотипом 1 (более распространенная форма вируса гепатита С как в США, так и в Западной Европе). [60] [61] [62] Схемы лечения, содержащие интерферон, могут также включать ингибиторы протеазы, такие как боцепревир и телапревир .

Существуют также препараты, индуцирующие интерферон, в частности тилорон [63], который, как показано, эффективен против вируса Эбола . [64]

История

Сидни Пестка из Ратгерского университета , на фото получающий Национальную медаль в области технологий .

Интерфероны были впервые описаны в 1957 году Аликом Айзексом и Джин Линденманн в Национальном институте медицинских исследований в Лондоне; [65] [66] [67] открытие стало результатом их исследований вирусной интерференции . Вирусная интерференция относится к ингибированию роста вируса, вызванному предыдущим воздействием на клетки активного или инактивированного нагреванием вируса. Айзекс и Линденманн работали с системой, которая включала ингибирование роста живого вируса гриппа в хориоаллантоисных мембранах куриных эмбрионов инактивированным нагреванием вирусом гриппа. Их эксперименты показали, что эта интерференция была опосредована белком, выделяемым клетками в инактивированных нагреванием мембранах, обработанных вирусом гриппа. Они опубликовали свои результаты в 1957 году, назвав противовирусный фактор, который они открыли, интерфероном . [66] Выводы Айзекса и Линденманн были широко подтверждены и подкреплены в литературе. [68]

Кроме того, другие могли делать наблюдения за интерферонами до публикации Айзекса и Линденмана в 1957 году. Например, во время исследований по созданию более эффективной вакцины от оспы Ясу-ичи Нагано и Ясухико Кодзима — два японских вирусолога, работавшие в Институте инфекционных заболеваний Токийского университета — заметили ингибирование роста вируса в области кожи кролика или яичка, предварительно инокулированной УФ-инактивированным вирусом. Они выдвинули гипотезу, что в тканях, инфицированных вирусом, присутствует некий «вирусный ингибирующий фактор», и попытались выделить и охарактеризовать этот фактор из гомогенатов тканей . [69] Независимо от них Монто Хо в лаборатории Джона Эндерса в 1957 году наблюдал, что ослабленный полиовирус оказывал видоспецифический противовирусный эффект в культурах амниотических клеток человека. Они описали эти наблюдения в публикации 1959 года, назвав ответственный фактор вирусным ингибирующим фактором (VIF). [70] Потребовалось еще пятнадцать-двадцать лет, чтобы с помощью генетики соматических клеток показать, что ген действия интерферона и ген интерферона находятся в разных хромосомах человека. [71] [72] [73] Очистка человеческого бета-интерферона произошла только в 1977 году. YH Tan и его коллеги очистили и произвели биологически активный, радиоактивно меченый человеческий бета-интерферон путем супериндукции гена интерферона в фибробластах, и они показали, что его активный участок содержит остатки тирозина. [74] [75] Лаборатория Tan выделила достаточное количество человеческого бета-интерферона для проведения первых анализов аминокислот, состава сахара и N-конца. [76] Они показали, что человеческий бета-интерферон был необычно гидрофобным гликопротеином. Это объясняло большую потерю активности интерферона, когда препараты переносились из пробирки в пробирку или из сосуда в сосуд во время очистки. Анализы показали реальность активности интерферона путем химической проверки. [76] [77] [78] [79] Очистка человеческого альфа-интерферона не была описана до 1978 года. В серии публикаций из лабораторий Сиднея Пестки и Алана Уолдмана между 1978 и 1981 годами описывается очистка интерферонов типа I IFN-α и IFN-β. [67] К началу 1980-х годов гены этих интерферонов были клонированы, что дало еще одно окончательное доказательство того, что интерфероны ответственны за вмешательство в репликацию вирусов. [80] [81] Клонирование генов также подтвердило, что IFN-α кодируется семейством многих родственных генов. [82] Ген IFN II типа (IFN-γ) также был выделен примерно в это же время. [83]

Интерферон был впервые синтезирован вручную в Университете Рокфеллера в лаборатории доктора Брюса Меррифилда , с использованием твердофазного пептидного синтеза , по одной аминокислоте за раз. Позже он получил Нобелевскую премию по химии. Интерферон был редким и дорогим до 1980 года, когда ген интерферона был вставлен в бактерии с использованием технологии рекомбинантной ДНК , что позволило массовое выращивание и очистку из бактериальных культур [84] или полученный из дрожжей . Интерферон также может быть произведен рекомбинантными клетками млекопитающих. [85] До начала 1970-х годов крупномасштабное производство человеческого интерферона было начато Кари Кантеллом. Он произвел большое количество человеческого альфа-интерферона из большого количества человеческих лейкоцитов, собранных Финским банком крови. [86] Большое количество человеческого бета-интерферона было получено путем супериндукции гена бета-интерферона в человеческих фибробластах. [87] [88]

Методы Кантелла и Тана по производству больших количеств естественного интерферона были критически важны для химической характеристики, клинических испытаний и подготовки небольших количеств интерфероновой РНК-мессенджера для клонирования генов человеческого альфа- и бета-интерферона. Супериндуцированная человеческая бета-интерфероновая РНК была подготовлена ​​лабораторией Тана для Cetus . для клонирования гена человеческого бета-интерферона в бактериях, а рекомбинантный интерферон был разработан как «бетасерон» и одобрен для лечения рассеянного склероза. Супериндукция гена человеческого бета-интерферона также использовалась израильскими учеными для производства человеческого бета-интерферона.

Человеческие интерфероны

[6] [89]

Интерфероны костистых рыб

[90] [91]

Ссылки

  1. ^ "Интерферон | Определение интерферона по Lexico". Архивировано из оригинала 2020-12-22 . Получено 2019-10-17 .
  2. ^ De Andrea M, Ravera R, Gioia D, Gariglio M, Landolfo S (2002). «Система интерферона: обзор». European Journal of Paediatric Neurology . 6 Suppl A (6): A41–6, обсуждение A55–8. doi :10.1053/ejpn.2002.0573. PMID  12365360. S2CID  4523675.
  3. ^ abcdef Parkin J, Cohen B (июнь 2001 г.). «Обзор иммунной системы». Lancet . 357 (9270): 1777–89. doi :10.1016/S0140-6736(00)04904-7. PMID  11403834. S2CID  165986.
  4. ^ Elrefaey, Ahmed ME; Hollinghurst, Philippa; Reitmayer, Christine M.; Alphey, Luke; Maringer, Kevin (ноябрь 2021 г.). «Врожденный иммунный антагонизм флавивирусов, переносимых комарами, у людей и комаров». Вирусы . 13 (11): 2116. doi : 10.3390/v13112116 . PMC 8624719. PMID  34834923 . 
  5. ^ de Weerd NA, Samarajiwa SA, Hertzog PJ (июль 2007 г.). «Рецепторы интерферона I типа: биохимия и биологические функции». Журнал биологической химии . 282 (28): 20053–7. doi : 10.1074/jbc.R700006200 . PMID  17502368.
  6. ^ ab Liu YJ (2005). «IPC: профессиональные клетки, продуцирующие интерферон 1 типа, и предшественники плазмацитоидных дендритных клеток». Annual Review of Immunology . 23 : 275–306. doi : 10.1146/annurev.immunol.23.021704.115633. PMID  15771572.
  7. ^ Levy DE, Marié IJ, Durbin JE (декабрь 2011 г.). «Индукция и функция интерферона I и III типа в ответ на вирусную инфекцию». Current Opinion in Virology . 1 (6): 476–86. doi :10.1016/j.coviro.2011.11.001. PMC 3272644. PMID  22323926 . 
  8. ^ Кидд, П. (2003). «Баланс Th1/Th2: гипотеза, ее ограничения и последствия для здоровья и болезней». Обзор альтернативной медицины . 8 (3): 223–46. PMID  12946237.
  9. ^ Каллиолиас ГД, Ивашкив ЛБ (2010). «Обзор биологии интерферонов I типа». Arthritis Research & Therapy . 12 (Suppl 1): S1. doi : 10.1186/ar2881 . PMC 2991774. PMID  20392288 . 
  10. ^ Вилчек, Новые интерфероны, Nature Immunol. 4, 8-9. 2003
  11. ^ Hermant P, Michiels T (2014). «Интерферон-λ в контексте вирусных инфекций: производство, ответ и терапевтические последствия». Журнал врожденного иммунитета . 6 (5): 563–74. doi :10.1159/000360084. PMC 6741612. PMID  24751921 . 
  12. ^ Espinosa V, Dutta O, McElrath C, Du P, Chang YJ, Cicciarelli B, Pitler A, Whitehead I, Obar JJ, Durbin JE, Kotenko SV, Rivera A (октябрь 2017 г.). «Интерферон III типа является критическим регулятором врожденного противогрибкового иммунитета». Science Immunology . 2 (16): eaan5357. doi :10.1126/sciimmunol.aan5357. PMC 5880030 . PMID  28986419. 
  13. ^ Фенстерл В., Сен Г. К. (2009). «Интерфероны и вирусные инфекции». BioFactors . 35 (1): 14–20. doi :10.1002/biof.6. PMID  19319841. S2CID  27209861.
  14. ^ de Veer MJ, Holko M, Frevel M, Walker E, Der S, Paranjape JM, Silverman RH, Williams BR (июнь 2001 г.). «Функциональная классификация генов, стимулируемых интерфероном, идентифицированных с помощью микрочипов». Journal of Leukocyte Biology . 69 (6): 912–20. doi : 10.1189/jlb.69.6.912 . PMID  11404376. S2CID  1714991.
  15. ^ ab Takaoka A, Hayakawa S, Yanai H, Stoiber D, Negishi H, Kikuchi H, Sasaki S, Imai K, Shibue T, Honda K, Taniguchi T (июль 2003 г.). «Интеграция сигналов интерферона-альфа/бета в реакции p53 при подавлении опухолей и противовирусной защите». Nature . 424 (6948): 516–23. Bibcode :2003Natur.424..516T. doi : 10.1038/nature01850 . PMID  12872134.
  16. ^ Моисеева О., Маллетт ФА., Мухопадхай У.К., Мурс А., Фербейр Г. (апрель 2006 г.). «Сигнализация повреждения ДНК и зависимое от p53 старение после длительной стимуляции β-интерфероном». Молекулярная биология клетки . 17 (4): 1583–92. doi :10.1091/mbc.E05-09-0858. PMC 1415317. PMID  16436515 . 
  17. ^ ab Ikeda, Hiroaki; Old, Lloyd J.; Schreiber, Robert D. (апрель 2002 г.). «Роль IFN gamma в защите от развития опухолей и иммуноредактировании рака». Обзоры цитокинов и факторов роста . 13 (2): 95–109. doi :10.1016/s1359-6101(01)00038-7. PMID  11900986.
  18. ^ ab Dunn, Gavin P.; Bruce, Allen T.; Sheehan, Kathleen CF; Shankaran, Vijay; Uppaluri, Ravindra; Bui, Jack D.; Diamond, Mark S.; Koebel, Catherine M.; Arthur, Cora (июль 2007 г.). «Критическая функция интерферонов I типа в иммуноредактировании рака». Nature Immunology . 6 (7): 722–729. doi :10.1038/ni1213. PMID  15951814. S2CID  20374688.
  19. ^ ab Борден, Эрнест К.; Сен, Гейнс К.; Узе, Жиль; Сильверман, Роберт Х.; Рансохофф, Ричард М.; Фостер, Грэм Р.; Старк, Джордж Р. (декабрь 2007 г.). «Интерфероны в возрасте 50 лет: прошлое, настоящее и будущее влияние на биомедицину». Nature Reviews. Drug Discovery . 6 (12): 975–990. doi :10.1038/nrd2422. PMC 7097588. PMID  18049472 . 
  20. ^ Whitehead KA, Dahlman JE, Langer RS, Anderson DG (2011). «Подавление или стимуляция? Доставка siRNA и иммунная система». Annual Review of Chemical and Biomolecular Engineering . 2 : 77–96. doi :10.1146/annurev-chembioeng-061010-114133. PMID  22432611. S2CID  28803811.
  21. ^ Haller O, Kochs G, Weber F (октябрь–декабрь 2007 г.). «Интерферон, Mx и вирусные контрмеры». Обзоры цитокинов и факторов роста . 18 (5–6): 425–33. doi :10.1016/j.cytogfr.2007.06.001. PMC 7185553. PMID  17683972 . 
  22. ^ abcdefgh Platanias LC (май 2005 г.). «Механизмы сигнализации, опосредованной интерфероном типа I и типа II». Nature Reviews. Иммунология . 5 (5): 375–86. doi : 10.1038/nri1604 . PMID  15864272. S2CID  1472195.
  23. ^ Samarajiwa SA, Forster S, Auchettl K, Hertzog PJ (январь 2009 г.). "INTERFEROME: база данных генов, регулируемых интерфероном". Nucleic Acids Research . 37 (выпуск базы данных): D852-7. doi :10.1093/nar/gkn732. PMC 2686605. PMID 18996892  . 
  24. ^ Xu GP, Zhang ZL, Xiao S, Zhuang LK, Xia D, Zou QP, Jia PM, Tong JH (март 2013 г.). «Rig-G отрицательно регулирует активность лигазы SCF-E3, нарушая сборку сигналосомного комплекса COP9». Biochemical and Biophysical Research Communications . 432 (3): 425–30. doi :10.1016/j.bbrc.2013.01.132. PMID  23415865.
  25. ^ Navratil V, de Chassey B, Meyniel L, Pradezynski F, André P, Rabourdin-Combe C, Lotteau V (июль 2010 г.). «Системное сравнение белок-белковых взаимодействий между вирусами и сетью системы интерферона I типа человека». Journal of Proteome Research . 9 (7): 3527–36. doi :10.1021/pr100326j. PMID  20459142.
  26. ^ abcd Lin RJ, Liao CL, Lin E, Lin YL (сентябрь 2004 г.). «Блокирование сигнального пути JAK-STAT, индуцированного альфа-интерфероном, инфекцией вируса японского энцефалита». Журнал вирусологии . 78 (17): 9285–94. doi : 10.1128/JVI.78.17.9285-9294.2004. PMC 506928. PMID  15308723. 
  27. ^ ab Sen GC (2001). «Вирусы и интерфероны». Annual Review of Microbiology . 55 : 255–81. doi :10.1146/annurev.micro.55.1.255. PMID  11544356.
  28. ^ ab Alcamí A, Symons JA, Smith GL (декабрь 2000 г.). «Рецептор растворимого альфа/бета-интерферона (IFN) вируса вакцинии связывается с поверхностью клетки и защищает клетки от противовирусного действия IFN». Journal of Virology . 74 (23): 11230–9. doi :10.1128/JVI.74.23.11230-11239.2000. PMC 113220 . PMID  11070021. 
  29. ^ Minks MA, West DK, Benvin S, Baglioni C (октябрь 1979). «Структурные требования к двухцепочечной РНК для активации 2',5'-олиго(А)-полимеразы и протеинкиназы обработанных интерфероном клеток HeLa». Журнал биологической химии . 254 (20): 10180–3. doi : 10.1016/S0021-9258(19)86690-5 . PMID  489592.
  30. ^ Miller JE, Samuel CE (сентябрь 1992 г.). «Протеолитическое расщепление белка реовируса сигма 3 приводит к усилению активности связывания двухцепочечной РНК: идентификация повторяющегося основного аминокислотного мотива в области связывания С-конца». Journal of Virology . 66 (9): 5347–56. doi :10.1128/JVI.66.9.5347-5356.1992. PMC 289090 . PMID  1501278. 
  31. ^ Chang HW, Watson JC, Jacobs BL (июнь 1992 г.). «Ген E3L вируса коровьей оспы кодирует ингибитор индуцируемой интерфероном двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 89 (11): 4825–9. Bibcode : 1992PNAS...89.4825C. doi : 10.1073/pnas.89.11.4825 . PMC 49180. PMID 1350676  . 
  32. ^ Seo SH, Hoffmann E, Webster RG (сентябрь 2002 г.). «Смертельные вирусы гриппа H5N1 избегают реакции противовирусных цитокинов хозяина». Nature Medicine . 8 (9): 950–4. doi :10.1038/nm757. PMID  12195436. S2CID  8293109.
  33. ^ Taylor DR, Shi ST, Romano PR, Barber GN, Lai MM (1999). «Ингибирование интерферон-индуцируемой протеинкиназы PKR белком E2 вируса гепатита С». Science . 285 (5424): 107–110. doi :10.1126/science.285.5424.107. PMID  10390359.
  34. ^ Taylor DR, Tian B, Romano PR, Hinnebusch AG, Lai MM, Mathews MB (2001). «Оболочечный белок вируса гепатита C E2 не ингибирует PKR путем простой конкуренции с сайтами аутофосфорилирования в домене связывания РНК». Журнал вирусологии . 75 (3): 1265–1273. doi : 10.1128/JVI.75.3.1265-1273.2001 . PMC 114032. PMID  11152499 . 
  35. ^ Абид К, Квадри Р, Негро Ф (2000). «Вирус гепатита С, белок оболочки E2 и устойчивость к α-интерферону». Science . 287 (5458): 1555. doi : 10.1126/science.287.5458.1555a . PMID  10733410.
  36. ^ Павлоцкий, Жан-Мишель (2003). «Природа резистентности к интерферону-альфа при инфекции вируса гепатита С». Current Opinion in Infectious Diseases . 16 (6): 587–592. doi :10.1097/00001432-200312000-00012. PMID  14624110. S2CID  72191620.
  37. ^ abc Са Риберо М, Жувене Н, Дре М, Себастьян Нисоль С (2020). «Взаимодействие между SARS-CoV-2 и реакцией интерферона I типа». ПЛОС Патогены . 16 (7): e1008737. дои : 10.1371/journal.ppat.1008737 . ПМК 7390284 . ПМИД  32726355. 
  38. ^ Палермо Э., Ди Карло Д., Сгарбанти М., Хискотт Дж. (2021). «Интерфероны I типа в патогенезе COVID-19». Биология . 10 (9): 829. doi : 10.3390/biology10090829 . PMC 8468334. PMID  34571706 . 
  39. ^ Тур SM, Салех Р., Элкорд Э. (2021). «Т-клеточные ответы и методы лечения инфекции SARS-CoV-2». Иммунология . 162 (1): 30–43. doi :10.1111/imm.13262. PMC 7730020. PMID 32935333  . 
  40. ^ ab Bartleson JM, Radenkovic D, Verdin E (2021). «SARS-CoV-2, COVID-19 и стареющая иммунная система». Nature Aging . 1 (9): 769–782. doi : 10.1038/s43587-021-00114-7. PMC 8570568. PMID  34746804. 
  41. ^ ab Park A, Iwasaki A (2020). «Интерфероны типа I и типа III — индукция, сигнализация, уклонение и применение для борьбы с COVID-19». Cell Host & Microbe . 27 (6): 870–878. doi :10.1016/j.chom.2020.05.008. PMC 7255347 . PMID  32464097. 
  42. ^ Reis G, Moreira Silva EA, Medeiros Silva DC, Thabane L, Campos VH, Ferreira TS и др. (2023). «Раннее лечение COVID-19 пегилированным интерфероном лямбда». New England Journal of Medicine . 388 (6): 518–528. doi :10.1056/NEJMoa2209760. PMC 9933926. PMID  36780676 . 
  43. ^ Райс, ГП; Инкорвайя, Б.; Мунари, Л.; Эберс, Г.; Полман, К.; Д'Амико, Р.; Филиппини, Г. (2001). «Интерферон при рецидивирующе-ремиттирующем рассеянном склерозе». База данных систематических обзоров Кокрейна . 2001 (4): CD002002. doi :10.1002/14651858.CD002002. PMC 7017973. PMID  11687131 . 
  44. ^ Paolicelli D, Direnzo V, Trojano M (14 сентября 2009 г.). «Обзор интерферона бета-1b в лечении раннего и рецидивирующего рассеянного склероза». Biologics: Targets and Therapy . 3 : 369–76. PMC 2726074. PMID  19707422 . 
  45. ^ ab Goldstein D, Laszlo J (сентябрь 1988 г.). «Роль интерферона в терапии рака: современная перспектива». CA: A Cancer Journal for Clinicians . 38 (5): 258–77. doi :10.3322/canjclin.38.5.258. PMID  2458171. S2CID  9160289.
  46. ^ Hauschild A, Gogas H, Tarhini A, Middleton MR, Testori A, Dréno B, Kirkwood JM (март 2008 г.). «Практические рекомендации по лечению побочных эффектов интерферона-альфа-2b у пациентов, получающих адъювантное лечение меланомы: экспертное мнение». Cancer . 112 (5): 982–94. doi : 10.1002/cncr.23251 . PMID  18236459.
  47. ^ Cooksley WG (март 2004 г.). « Роль терапии интерфероном при гепатите B». MedGenMed . 6 (1): 16. PMC 1140699. PMID  15208528. 
  48. ^ Шеперд Дж., Во Н., Хьюитсон П. (2000). «Комбинированная терапия (интерферон альфа и рибавирин) в лечении хронического гепатита С: быстрый и систематический обзор». Оценка технологий здравоохранения . 4 (33): 1–67. doi : 10.3310/hta4330 . PMID  11134916.
  49. ^ "Генотипы гепатита С". Hepatitis C Trust . 2023. Получено 8 февраля 2023 г.
  50. ^ Каннингем, Морвен (2012). «Эффективность и безопасность телапревира у пациентов с инфекцией гепатита С генотипа 1». Терапевтические достижения в гастроэнтерологии . 5 (2): 139–151. doi : 10.1177/1756283X11426895 . PMC 3296085. PMID  22423262 . 
  51. ^ Poordad F, McCone Jr J, Bacon BR, Bruno S, Manns MP, Sulkowski MS и др. (2011). «Боцепревир при нелеченной хронической инфекции HCV генотипа 1». New England Journal of Medicine . 364 (13): 1195–1206. doi :10.1056/NEJMoa1010494. PMC 3766849. PMID  21449783 . 
  52. ^ Bacon BR, Gordon SC, Lawitz E, Marcellin P, Vierling JM, Zeuzem S и др. (2011). «Боцепревир при ранее леченной хронической инфекции HCV генотипа 1». New England Journal of Medicine . 364 (13): 1207–1217. doi :10.1056/NEJMoa1009482. PMC 3153125. PMID  21449784 . 
  53. ^ Lawitz E, Mangia A, Wyles D, Rodriguez-Torres M, Hassanein T, Gordon SC и др. (2013). «Софосбувир при ранее нелеченной хронической инфекции гепатита C». New England Journal of Medicine . 368 (20): 1878–1887. doi : 10.1056/NEJMoa1214853 . PMID  23607594.
  54. ^ Ishikawa T (октябрь 2008 г.). «Вторичная профилактика рецидива с помощью терапии интерфероном после абляционной терапии гепатоцеллюлярной карциномы у пациентов с хроническим гепатитом С». World Journal of Gastroenterology . 14 (40): 6140–4. doi : 10.3748/wjg.14.6140 . PMC 2761574. PMID  18985803 . 
  55. ^ Thomas DL, Thio CL, Martin MP, Qi Y, Ge D, O'hUigin C и др. (2009). «Генетическая изменчивость IL28B и спонтанное очищение от вируса гепатита C». Nature . 461 (7265): 798–801. Bibcode :2009Natur.461..798T. doi :10.1038/nature08463. PMC 3172006 . PMID  19759533. 
  56. ^ Ge D, Fellay J, Thompson AJ, Simon JS, Shianna KV, Urban TJ, Heinzen EL, Qiu P, Bertelsen AH, Muir AJ, Sulkowski M, McHutchison JG, Goldstein DB (сентябрь 2009 г.). «Генетическая вариация IL28B предсказывает клиренс вируса, вызванный лечением гепатита C». Nature . 461 (7262): 399–401. Bibcode :2009Natur.461..399G. doi :10.1038/nature08309. PMID  19684573. S2CID  1707096.
  57. ^ abc Wilhelmus KR (январь 2015 г.). «Противовирусное лечение и другие терапевтические вмешательства при эпителиальном кератите, вызванном вирусом простого герпеса». База данных систематических обзоров Cochrane . 1 (1): CD002898. doi :10.1002/14651858.CD002898.pub5. PMC 4443501. PMID  25879115. 
  58. ^ Bhatti Z, Berenson CS (февраль 2007 г.). «Системная болезнь кошачьих царапин у взрослых, связанная с терапией гепатита C». BMC Infectious Diseases . 7 : 8. doi : 10.1186/1471-2334-7-8 . PMC 1810538. PMID 17319959  . 
  59. ^ Лонг СС, Пикеринг ЛК, Пробер КГ (2012). Принципы и практика детских инфекционных заболеваний. Elsevier Health Sciences. стр. 1502. ISBN 978-1437727029. Архивировано из оригинала 2019-12-29 . Получено 2017-09-01 .
  60. ^ Jamall IS, Yusuf S, Azhar M, Jamall S (ноябрь 2008 г.). «Превосходит ли пегилированный интерферон интерферон с рибаварином при хроническом гепатите C генотипов 2/3?». World Journal of Gastroenterology . 14 (43): 6627–31. doi : 10.3748/wjg.14.6627 . PMC 2773302. PMID  19034963 . 
  61. ^ "Заявление NIH Consensus о лечении гепатита C: 2002". Заявления NIH Consensus and State-Of-The-Science . 19 (3): 1–46. 2002. PMID  14768714.
  62. ^ Sharieff KA, Duncan D, Younossi Z (февраль 2002 г.). «Достижения в лечении хронического гепатита C: „пегилированные“ интерфероны». Cleveland Clinic Journal of Medicine . 69 (2): 155–9. doi :10.3949/ccjm.69.2.155. PMID  11990646.
  63. ^ Стрингфеллоу Д., Глазго Л. (1972). «Тилорон гидрохлорид: пероральный интерферон-индуцирующий агент». Antimicrob Agents Chemother . 2 (2): 73–8. doi :10.1128/aac.2.2.73. PMC 444270. PMID  4670490 . 
  64. ^ Экинс, С.; Лингерфельт, МА; Комер, ДЖЕ; Фрайберг, АН; Мирсалис, ДЖК; О'Локлин, К.; Арутюнян, А.; Макфарлейн, К.; Грин, СЕ; Мадрид, ПБ (2018). «Эффективность тилорона дигидрохлорида против инфекции вируса Эбола». Антимикробные агенты и химиотерапия . 62 (2). doi :10.1128/AAC.01711-17. PMC 5786809. PMID 29133569  . 
  65. ^ Колата, Джина (22.01.2015). «Жан Линденманн, сделавший интерферон делом своей жизни, умер в возрасте 90 лет». The New York Times . Архивировано из оригинала 27.12.2019 . Получено 12.02.2015 .
  66. ^ ab Isaacs A, Lindenmann J (сентябрь 1957 г.). «Вирусная интерференция. I. Интерферон». Труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки . 147 (927): 258–67. Bibcode : 1957RSPSB.147..258I. doi : 10.1098/rspb.1957.0048. PMID  13465720. S2CID  202574492.
  67. ^ ab Pestka S (июль 2007 г.). «Интерфероны: спустя 50 лет после их открытия предстоит узнать еще много нового». Журнал биологической химии . 282 (28): 20047–51. doi : 10.1074/jbc.R700004200 . PMID  17502369.
  68. ^ WE Stewart II (2013-04-17). Система интерферона . Springer Science & Business Media. стр. 1. ISBN 978-3-7091-3432-0.
  69. ^ Нагано Ю, Кодзима Ю (октябрь 1954 г.). «Иммунизирующее свойство вируса коровьей оспы, инактивированного ультрафиолетовыми лучами». Comptes Rendus des Séances de la Société de Biologie et de ses Filiales (на французском языке). 148 (19–20): 1700–2. ПМИД  14364998.
  70. ^ Ho M, Enders JF (март 1959). «Ингибитор вирусной активности, появляющейся в инфицированных клеточных культурах». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 45 (3): 385–9. Bibcode :1959PNAS...45..385H. doi : 10.1073/pnas.45.3.385 . PMC 222571 . PMID  16590396. 
  71. ^ Tan YH, Tischfield J, Ruddle FH (февраль 1973 г.). «Связь генов противовирусного белка, индуцированного интерфероном, и признаков индофенолоксидазы-B с хромосомой G-21». Журнал экспериментальной медицины . 137 (2): 317–30. doi :10.1084/jem.137.2.317. PMC 2139494. PMID 4346649  . 
  72. ^ Tan YH (март 1976). «Хромосома 21 и ингибирующий эффект препаратов человеческого интерферона на рост клеток». Nature . 260 (5547): 141–3. Bibcode :1976Natur.260..141T. doi :10.1038/260141a0. PMID  176593. S2CID  4287343.
  73. ^ Meager A, Graves H, Burke DC, Swallow DM (август 1979). «Участие гена на хромосоме 9 в продукции интерферона фибробластами человека». Nature . 280 (5722): 493–5. Bibcode :1979Natur.280..493M. doi :10.1038/280493a0. PMID  460428. S2CID  4315307.
  74. ^ Berthold W, Tan C, Tan YH (июнь 1978). «Химические модификации остатков тирозила и действие интерферона фибробластов человека». European Journal of Biochemistry . 87 (2): 367–70. doi : 10.1111/j.1432-1033.1978.tb12385.x . PMID  678325.
  75. ^ Berthold W, Tan C, Tan YH (июль 1978). «Очистка и маркировка in vitro интерферона из линии фибробластоидных клеток человека». Журнал биологической химии . 253 (14): 5206–12. doi : 10.1016/S0021-9258(17)34678-1 . PMID  670186.
  76. ^ ab Tan YH, Barakat F, Berthold W, Smith-Johannsen H, Tan C (август 1979). «Изоляция и аминокислотно-сахарная композиция человеческого фибробластоидного интерферона». Журнал биологической химии . 254 (16): 8067–73. doi : 10.1016/S0021-9258(18)36051-4 . PMID  468807.
  77. ^ Zoon KC, Smith ME, Bridgen PJ, Anfinsen CB, Hunkapiller MW, Hood LE (февраль 1980 г.). "Аминоконцевая последовательность основного компонента человеческого лимфобластоидного интерферона". Science . 207 (4430): 527–8. Bibcode :1980Sci...207..527Z. doi :10.1126/science.7352260. PMID  7352260.
  78. ^ Okamura H, Berthold W, Hood L, Hunkapiller M, Inoue M, Smith-Johannsen H, Tan YH (август 1980 г.). "Человеческий фибробластоидный интерферон: иммуносорбентная колоночная хроматография и N-концевая аминокислотная последовательность". Биохимия . 19 (16): 3831–5. doi :10.1021/bi00557a028. PMID  6157401.
  79. ^ Knight E, Hunkapiller MW, Korant BD, Hardy RW, Hood LE (февраль 1980 г.). «Интерферон фибробластов человека: анализ аминокислот и последовательность аминокислотных остатков». Science . 207 (4430): 525–6. Bibcode :1980Sci...207..525K. doi :10.1126/science.7352259. PMID  7352259.
  80. ^ Weissenbach J, Chernajovsky Y, Zeevi M, Shulman L, Soreq H, Nir U, Wallach D, Perricaudet M, Tiollais P, Revel M (декабрь 1980 г.). «Две мРНК интерферона в фибробластах человека: исследования по трансляции in vitro и клонированию Escherichia coli». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (12): 7152–6. Bibcode : 1980PNAS...77.7152W. doi : 10.1073 /pnas.77.12.7152 . PMC 350459. PMID  6164058. 
  81. ^ Taniguchi T, Fujii-Kuriyama Y, Muramatsu M (июль 1980 г.). «Молекулярное клонирование кДНК человеческого интерферона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (7): 4003–6. Bibcode : 1980PNAS...77.4003T. doi : 10.1073/pnas.77.7.4003 . PMC 349756. PMID  6159625 . 
  82. ^ Nagata S, Mantei N, Weissmann C (октябрь 1980 г.). «Структура одного из восьми или более отдельных хромосомных генов человеческого интерферона-альфа». Nature . 287 (5781): 401–8. Bibcode :1980Natur.287..401N. doi :10.1038/287401a0. PMID  6159536. S2CID  29500779.
  83. ^ Gray PW, Goeddel DV (август 1982). «Структура гена человеческого иммунного интерферона». Nature . 298 (5877): 859–63. Bibcode :1982Natur.298..859G. doi :10.1038/298859a0. PMID  6180322. S2CID  4275528.
  84. ^ Nagata S, Taira H, Hall A, Johnsrud L, Streuli M, Ecsödi J, Boll W, Cantell K, Weissmann C (март 1980). "Синтез в E. coli полипептида с активностью человеческого лейкоцитарного интерферона". Nature . 284 (5754): 316–20. Bibcode :1980Natur.284..316N. doi :10.1038/284316a0. PMID  6987533. S2CID  4310807.
  85. ^ Патент США 6207146, Tan YH, Hong WJ, «Экспрессия генов в клетках млекопитающих», выдан в 2001 г. 
  86. ^ Кантелл К (1998). История интерферона: взлеты и падения в жизни ученого . Сингапур; Нью-Йорк: World Scientific. ISBN 978-981-02-3148-4.
  87. ^ Tan YH, Armstrong JA, Ke YH, Ho M (сентябрь 1970 г.). «Регуляция продукции клеточного интерферона: усиление антиметаболитами». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 67 (1): 464–71. Bibcode :1970PNAS...67..464T. doi : 10.1073/pnas.67.1.464 . PMC 283227 . PMID  5272327. 
  88. ^ Патент США 3773924, Хо М., Армстронг Дж.А., Ке Ю.Х., Тан Ю.Х., «Производство интерферона», выдан в 1973 г. 
  89. ^ Bekisz J, Schmeisser H, Hernandez J, Goldman ND, Zoon KC (декабрь 2004 г.). «Человеческие интерфероны альфа, бета и омега». Факторы роста . 22 (4): 243–51. doi :10.1080/08977190400000833. PMID  15621727. S2CID  84918367.
  90. ^ Laghari ZA, Chen SN, Li L, Huang B, Gan Z, Zhou Y, Huo HJ, Hou J, Nie P (2018). «Функциональные, сигнальные и транскрипционные различия трех различных IFN типа I у окунеобразной рыбы, мандаринки Siniperca chuatsi». Developmental and Comparative Immunology . 84 (1): 94–108. doi :10.1016/j.dci.2018.02.008. PMID  29432791. S2CID  3455413.
  91. ^ Будино П., Ланжевен С., Секомб С.Дж., Левро Д.П. (2016). «Особые характеристики интерферонов типа I у рыб». Вирусы . 8 (11): 298. doi : 10.3390 / v8110298 . PMC 5127012. PMID  27827855. 

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки