stringtranslate.com

Протеинопатия

В медицине протеинопатия ([ преф . белок]; -патия [ суф . болезнь]; протеинопатии мн.ч .; протеинопатический прил .) или протеопатия , нарушение конформации белка или болезнь неправильного сворачивания белка — это класс заболеваний , при которых некоторые белки становятся структурно ненормальными и тем самым нарушают функцию клеток , тканей и органов организма. [1] [2]

Часто белки не сворачиваются в свою нормальную конфигурацию; в этом неправильно свернутом состоянии белки могут стать токсичными в некотором роде (токсическое приобретение функции ) или могут потерять свою нормальную функцию. [3] Протеинопатии включают такие заболевания, как болезнь Крейтцфельдта-Якоба (и вариант, связанный с болезнью коровьего бешенства ) и другие прионные заболевания , болезнь Альцгеймера , болезнь Паркинсона , амилоидоз , множественную системную атрофию и широкий спектр других расстройств. [2] [4] [5] [6] [7] [8] Термин протеопатия был впервые предложен в 2000 году Лари Уокером и Гарри ЛеВином. [1]

Концепция протеопатии берет свое начало в середине 19 века, когда в 1854 году Рудольф Вирхов ввел термин амилоид («крахмалподобный») для описания вещества в мозговых corpora amylacea , которое проявляло химическую реакцию, напоминающую реакцию целлюлозы . В 1859 году Фридрих и Кекуле продемонстрировали, что «амилоид» на самом деле богат белком, а не целлюлозой. [9] Последующие исследования показали, что многие различные белки могут образовывать амилоид, и что все амилоиды демонстрируют двойное лучепреломление в кросс- поляризованном свете после окрашивания красителем Конго красным , а также фибриллярную ультраструктуру при просмотре с помощью электронного микроскопа . [9] Однако некоторые белковые поражения лишены двойного лучепреломления и содержат мало или совсем не содержат классических амилоидных фибрилл, например, диффузные отложения белка бета-амилоида (Aβ) в мозге людей с болезнью Альцгеймера. [10] Кроме того, появились доказательства того, что небольшие нефибриллярные белковые агрегаты, известные как олигомеры, токсичны для клеток пораженного органа, и что амилоидогенные белки в их фибриллярной форме могут быть относительно безвредными. [11] [12]

Микрофотография амилоида в срезе печени , окрашенном красителем Конго красным и рассмотренном с перекрестными поляризационными фильтрами, дает типичное оранжево-зеленоватое двойное лучепреломление. Объектив микроскопа 20X; масштабная линейка 100 микрон (0,1 мм).

Патофизиология

В большинстве, если не во всех протеинопатиях, изменение в трехмерной конформации сворачивания увеличивает тенденцию определенного белка связываться с самим собой. [5] В этой агрегированной форме белок устойчив к клиренсу и может мешать нормальной работоспособности пораженных органов. В некоторых случаях неправильное сворачивание белка приводит к потере его обычной функции. Например, кистозный фиброз вызван дефектным белком трансмембранного регулятора проводимости кистозного фиброза (CFTR), [3] а при боковом амиотрофическом склерозе/лобно-височной долевой дегенерации (FTLD) определенные ген-регулирующие белки неправильно агрегируют в цитоплазме и, таким образом, не могут выполнять свои обычные задачи в ядре. [13] [14]

Поскольку белки имеют общую структурную особенность, известную как полипептидный остов, все белки имеют потенциал для неправильного сворачивания при некоторых обстоятельствах. [15] Однако только относительно небольшое количество белков связано с протеопатическими расстройствами, возможно, из-за структурных особенностей уязвимых белков. Например, белки, которые обычно развернуты или относительно нестабильны как мономеры (то есть как отдельные несвязанные молекулы белка), с большей вероятностью неправильно сворачиваются в аномальную конформацию. [5] [15] [16] Почти во всех случаях вызывающая заболевание молекулярная конфигурация включает в себя увеличение вторичной структуры бета-слоя белка. [5] [15] [17] [18] [19]

Было показано, что аномальные белки при некоторых протеопатиях сворачиваются в несколько трехмерных форм; эти вариантные белковые структуры определяются их различными патогенными, биохимическими и конформационными свойствами. [20] Они были наиболее тщательно изучены в отношении прионных заболеваний и называются штаммами белков . [21] [22]

Микрофотография иммуноокрашенного α-синуклеина (коричневого цвета) в тельцах Леви (крупные скопления) и невритах Леви (нитевидные структуры) в коре головного мозга пациента с болезнью телец Леви , синуклеинопатией . Объектив микроскопа 40X.

Вероятность развития протеинопатии увеличивается из-за определенных факторов риска , способствующих самосборке белка. К ним относятся дестабилизирующие изменения в первичной аминокислотной последовательности белка, посттрансляционные модификации (такие как гиперфосфорилирование ), изменения температуры или pH , увеличение выработки белка или снижение его клиренса. [1] [5] [15] Пожилой возраст является сильным фактором риска, [1] как и травматическое повреждение мозга. [23] [24] В стареющем мозге могут накладываться друг на друга множественные протеопатии. [25] Например, в дополнение к тауопатии и Aβ-амилоидозу (которые сосуществуют как ключевые патологические признаки болезни Альцгеймера), у многих пациентов с болезнью Альцгеймера наблюдается сопутствующая синуклеинопатия ( тельца Леви ) в мозге. [26]

Предполагается, что шапероны и ко-шапероны (белки, которые помогают сворачиванию белков ) могут противодействовать протеотоксичности во время старения и при заболеваниях, связанных с неправильным сворачиванием белков, для поддержания протеостаза . [27] [28] [29]

Засеянная индукция

Некоторые белки могут быть вызваны для формирования аномальных сборок путем воздействия того же (или похожего) белка, который свернулся в болезнетворную конформацию, процесс, называемый «засеванием» или «разрешительным шаблонированием». [30] [31] Таким образом, состояние болезни может быть вызвано у восприимчивого хозяина путем введения экстракта пораженной ткани от пораженного донора. Наиболее известными формами индуцируемой протеопатии являются прионные заболевания , [32] которые могут передаваться путем воздействия на организм хозяина очищенного прионного белка в болезнетворной конформации. [33] [34]

В настоящее время имеются доказательства того, что другие протеинопатии могут быть вызваны аналогичным механизмом, включая амилоидоз Aβ , амилоидоз A (AA) и амилоидоз аполипопротеина AII, [31] [35] тауопатию, [36] синуклеинопатию, [37] [38] [39] [40] и агрегацию супероксиддисмутазы -1 (SOD1), [41] [42] полиглутамина, [43] [44] и ДНК-связывающего белка TAR-43 ( TDP-43 ). [45]

Во всех этих случаях аберрантная форма самого белка, по-видимому, является патогенным агентом. В некоторых случаях отложение одного типа белка может быть экспериментально вызвано агрегированными сборками других белков, которые богаты структурой β-слоя, возможно, из-за структурной комплементарности молекул белка. Например, амилоидоз АА может быть стимулирован у мышей такими разнообразными макромолекулами, как шелк, дрожжевой амилоид Sup35 и фибриллы курли из бактерии Escherichia coli . [46] Амилоид АII может быть вызван у мышей различными амилоидными фибриллами, богатыми β-слоем, [47] а церебральная тауопатия может быть вызвана экстрактами мозга, которые богаты агрегированным Aβ. [48] Существуют также экспериментальные доказательства перекрестного посева между прионным белком и Aβ. [49] В целом, такое гетерологичное посев менее эффективно, чем посев поврежденной формой того же белка.

Список протеинопатий

Управление

Разработка эффективных методов лечения многих протеопатий была сложной задачей. [75] [76] Поскольку протеопатии часто включают в себя различные белки, возникающие из разных источников, стратегии лечения должны быть адаптированы к каждому расстройству; однако общие терапевтические подходы включают поддержание функции пораженных органов, уменьшение образования белков, вызывающих заболевание, предотвращение неправильного сворачивания и/или агрегации белков или содействие их удалению. [77] [75] [78] Например, при болезни Альцгеймера исследователи ищут способы снижения выработки связанного с заболеванием белка Aβ путем ингибирования ферментов , которые освобождают его от родительского белка. [76] Другая стратегия заключается в использовании антител для нейтрализации определенных белков путем активной или пассивной иммунизации . [79] При некоторых протеопатиях ингибирование токсических эффектов олигомеров белков может быть полезным. [80]

Например, амилоидоз амилоида А (АА) можно уменьшить, леча воспалительное состояние, которое увеличивает количество белка в крови (называемое сывороточным амилоидом А, или SAA). [75] При амилоидозе легких цепей иммуноглобулина (амилоидоз AL) химиотерапию можно использовать для снижения количества клеток крови, которые производят белок легкой цепи, образующий амилоид в различных органах тела. [81] Транстиретиновый (TTR) амилоидоз (ATTR) возникает в результате отложения неправильно свернутого TTR в нескольких органах. [82] Поскольку TTR в основном вырабатывается в печени , амилоидоз TTR можно замедлить в некоторых наследственных случаях путем трансплантации печени . [83] Амилоидоз TTR также можно лечить, стабилизируя нормальные сборки белка (называемые тетрамерами, потому что они состоят из четырех молекул TTR , связанных вместе). Стабилизация предотвращает побег отдельных молекул TTR, их неправильное сворачивание и агрегацию в амилоид. [84] [85]

Изучаются несколько других стратегий лечения протеопатий, включая малые молекулы и биологические препараты, такие как малые интерферирующие РНК , антисмысловые олигонуклеотиды , пептиды и сконструированные иммунные клетки . [84] [81] [86] [87] В некоторых случаях для повышения эффективности можно комбинировать несколько терапевтических агентов. [81] [88]

Дополнительные изображения

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ abcd Walker LC, LeVine H (2000). «Церебральные протеопатии». Neurobiology of Aging . 21 (4): 559–61. doi :10.1016/S0197-4580(00)00160-3. PMID  10924770. S2CID  54314137.
  2. ^ ab Walker LC, LeVine H (2000). «Церебральные протеопатии: нейродегенеративные нарушения конформации и сборки белков». Молекулярная нейробиология . 21 (1–2): 83–95. doi :10.1385/MN:21:1-2:083. PMID  11327151. S2CID  32618330.
  3. ^ ab Luheshi LM, Crowther DC, Dobson CM (февраль 2008 г.). «Неправильное сворачивание белков и заболевания: от пробирки до организма». Current Opinion in Chemical Biology . 12 (1): 25–31. doi :10.1016/j.cbpa.2008.02.011. PMID  18295611.
  4. ^ Chiti F, Dobson CM (2006). «Неправильное сворачивание белков, функциональный амилоид и заболевания человека». Annual Review of Biochemistry . 75 (1): 333–66. doi :10.1146/annurev.biochem.75.101304.123901. PMID  16756495. S2CID  23797549.
  5. ^ abcde Carrell RW, Lomas DA (июль 1997). «Конформационное заболевание». Lancet . 350 (9071): 134–8. doi :10.1016/S0140-6736(97)02073-4. PMID  9228977. S2CID  39124185.
  6. ^ Westermark P, Benson MD, Buxbaum JN, Cohen AS, Frangione B, Ikeda S, Masters CL, Merlini G, Saraiva MJ, Sipe JD (сентябрь 2007 г.). «Праймер номенклатуры амилоида». Amyloid . 14 (3): 179–83. doi :10.1080/13506120701460923. PMID  17701465. S2CID  12480248.
  7. ^ Westermark GT, Fändrich M, Lundmark K, Westermark P (январь 2018 г.). «Нецеребральные амилоидозы: аспекты посева, перекрестного посева и передачи». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 8 (1): a024323. doi : 10.1101/cshperspect.a024323 . PMC 5749146. PMID  28108533 . 
  8. ^ Prusiner SB (2013). «Биология и генетика прионов, вызывающих нейродегенерацию». Annual Review of Genetics . 47 : 601–23. doi :10.1146/annurev-genet-110711-155524. PMC 4010318. PMID  24274755 . 
  9. ^ ab Sipe JD, Cohen AS (июнь 2000 г.). «Обзор: история амилоидной фибриллы». Журнал структурной биологии . 130 (2–3): 88–98. doi :10.1006/jsbi.2000.4221. PMID  10940217.
  10. ^ Wisniewski HM, Sadowski M, Jakubowska-Sadowska K, Tarnawski M, Wegiel J (июль 1998 г.). «Диффузные, похожие на озера отложения бета-амилоида в парвопирамидном слое пресубикулума при болезни Альцгеймера». Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 57 (7): 674–83. doi : 10.1097/00005072-199807000-00004 . PMID  9690671.
  11. ^ Glabe CG (апрель 2006 г.). «Общие механизмы патогенеза амилоидных олигомеров при дегенеративных заболеваниях». Neurobiology of Aging . 27 (4): 570–5. doi :10.1016/j.neurobiolaging.2005.04.017. PMID  16481071. S2CID  32899741.
  12. ^ Gadad BS, Britton GB, Rao KS (2011). «Нацеливание олигомеров при нейродегенеративных расстройствах: уроки α-синуклеина, тау и амилоидного β-пептида». Журнал болезни Альцгеймера . 24 (Suppl 2): ​​223–32. doi :10.3233/JAD-2011-110182. PMID  21460436.
  13. ^ Ито Д., Сузуки Н. (октябрь 2011 г.). «Совместные патологические каскады, опосредованные связанными с ALS/FTLD-U РНК-связывающими белками TDP-43 и FUS». Неврология . 77 (17): 1636–43. doi :10.1212/WNL.0b013e3182343365. PMC 3198978. PMID  21956718 . 
  14. ^ Волозин Б. , Апикко Д. (2015). «РНК-связывающие белки и генезис нейродегенеративных заболеваний». GeNeDis 2014. Достижения экспериментальной медицины и биологии. Т. 822. С. 11–5. doi :10.1007/978-3-319-08927-0_3. ISBN 978-3-319-08926-3. PMC  4694570 . PMID  25416971.
  15. ^ abcd Dobson CM (сентябрь 1999). «Неправильное сворачивание белков, эволюция и болезни». Trends in Biochemical Sciences . 24 (9): 329–32. doi :10.1016/S0968-0004(99)01445-0. PMID  10470028.
  16. ^ ab Jucker M , Walker LC (сентябрь 2013 г.). «Самораспространение патогенных белковых агрегатов при нейродегенеративных заболеваниях». Nature . 501 (7465): 45–51. Bibcode :2013Natur.501...45J. doi :10.1038/nature12481. PMC 3963807 . PMID  24005412. 
  17. ^ Selkoe DJ (декабрь 2003 г.). «Сворачивание белков фатальными способами». Nature . 426 (6968): 900–4. Bibcode :2003Natur.426..900S. doi :10.1038/nature02264. PMID  14685251. S2CID  6451881.
  18. ^ Eisenberg D, Jucker M (март 2012). «Амилоидное состояние белков при заболеваниях человека». Cell . 148 (6): 1188–203. doi :10.1016/j.cell.2012.02.022. PMC 3353745 . PMID  22424229. 
  19. ^ Röhr D, Boon BD (декабрь 2020 г.). «Вибрационная визуализация без меток различных типов бляшек Aβ при болезни Альцгеймера выявляет последовательные события в развитии бляшек». Acta Neuropathologica Communications . 8 (1): 222. doi : 10.1186/s40478-020-01091-5 . PMC 7733282 . PMID  33308303. 
  20. ^ Walker LC (ноябрь 2016 г.). «Протеопатические штаммы и гетерогенность нейродегенеративных заболеваний». Annual Review of Genetics . 50 : 329–346. doi :10.1146/annurev-genet-120215-034943. PMC 6690197. PMID  27893962 . 
  21. ^ Collinge J, Clarke AR (ноябрь 2007 г.). «Общая модель штаммов прионов и их патогенность». Science . 318 (5852): 930–6. Bibcode :2007Sci...318..930C. doi :10.1126/science.1138718. PMID  17991853. S2CID  8993435.
  22. ^ Colby DW, Prusiner SB (сентябрь 2011 г.). «Генерация штаммов прионов de novo». Nature Reviews. Microbiology . 9 (11): 771–7. doi :10.1038/nrmicro2650. PMC 3924856. PMID  21947062 . 
  23. ^ ДеКоски СТ, Икономович МД, Ганди С (сентябрь 2010 г.). «Травматическое повреждение головного мозга — футбол, война и долгосрочные последствия». The New England Journal of Medicine . 363 (14): 1293–6. doi :10.1056/NEJMp1007051. PMID  20879875.
  24. ^ McKee AC, Stein TD, Kiernan PT, Alvarez VE (май 2015 г.). «Нейропатология хронической травматической энцефалопатии». Brain Pathology . 25 (3): 350–64. doi :10.1111/bpa.12248. PMC 4526170. PMID  25904048 . 
  25. ^ Нельсон П.Т., Алафузофф I, Бигио Э.Х., Бурас С., Браак Х., Кэрнс, Нью-Джерси, Кастеллани Р.Дж., Крейн Б.Дж., Дэвис П., Дель Тредичи К., Дайкартс С., Фрош М.П., ​​Арутюнян В., Хоф PR, Хулетт СМ, Хайман Б.Т., Ивацубо Т., Йеллингер К.А., Джичя Г.А., Кёвари Э., Кукулл В.А., Леверенц Дж.Б., Лав С., Маккензи И.Р., Манн Д.М., Маслия Э., Макки АС, Монтин Т.Дж., Моррис Дж.К., Шнайдер Дж.А., Соннен Дж.А., Тал Д.Р., Трояновски Дж.К., Тронкосо Дж.К., Вишневски Т., Вольтьер Р.Л., Бич Т.Г. ( май 2012 г.). «Корреляция нейропатологических изменений при болезни Альцгеймера с когнитивным статусом: обзор литературы». Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 71 (5): 362–81. doi :10.1097/NEN.0b013e31825018f7. PMC 3560290. PMID  22487856 . 
  26. ^ Mrak RE, Griffin WS (2007). «Деменция с тельцами Леви: определение, диагностика и патогенетическая связь с болезнью Альцгеймера». Нейропсихиатрические заболевания и лечение . 3 (5): 619–25. PMC 2656298. PMID  19300591 . 
  27. ^ Douglas PM, Summers DW, Cyr DM (2009). «Молекулярные шапероны противодействуют протеотоксичности, дифференциально модулируя пути агрегации белков». Prion . 3 (2): 51–8. doi :10.4161/pri.3.2.8587. PMC 2712599 . PMID  19421006. 
  28. ^ Brehme M, Voisine C, Rolland T, Wachi S, Soper JH, Zhu Y, Orton K, Villella A, Garza D, Vidal M, Ge H, Morimoto RI (ноябрь 2014 г.). «Подсеть шаперомов защищает протеостаз при старении и нейродегенеративных заболеваниях». Cell Reports . 9 (3): 1135–50. doi :10.1016/j.celrep.2014.09.042. PMC 4255334 . PMID  25437566. 
  29. ^ Brehme M, Voisine C (август 2016). «Модельные системы заболеваний, связанных с неправильным сворачиванием белков, выявляют модификаторы шаперонов протеотоксичности». Disease Models & Mechanisms . 9 (8): 823–38. doi :10.1242/dmm.024703. PMC 5007983 . PMID  27491084. 
  30. ^ Hardy J (август 2005 г.). «Экспрессия патогенных белков с нормальной последовательностью для нейродегенеративных заболеваний повышает риск заболевания: «разрешительное шаблонирование» как общий механизм, лежащий в основе нейродегенерации». Труды биохимического общества . 33 (ч. 4): 578–81. doi :10.1042/BST0330578. PMID  16042548.
  31. ^ ab Walker LC, Levine H, Mattson MP, Jucker M (август 2006 г.). «Индуцируемые протеопатии». Trends in Neurosciences . 29 (8): 438–43. doi :10.1016/j.tins.2006.06.010. PMC 10725716. PMID 16806508.  S2CID 46630402  . 
  32. ^ Prusiner SB (май 2001). «Лекция Шаттака — нейродегенеративные заболевания и прионы». The New England Journal of Medicine . 344 (20): 1516–26. doi : 10.1056/NEJM200105173442006 . PMID  11357156.
  33. ^ Zou WQ, Gambetti P (апрель 2005 г.). «От микробов к прионам: окончательное доказательство гипотезы прионов». Cell . 121 (2): 155–7. doi : 10.1016/j.cell.2005.04.002 . PMID  15851020.
  34. ^ Ma J (2012). «Роль кофакторов в распространении и инфекционности прионов». PLOS Pathogens . 8 (4): e1002589. doi : 10.1371/journal.ppat.1002589 . PMC 3325206. PMID  22511864 . 
  35. ^ Мейер-Люманн М, Кумарасвами Дж, Болмонт Т, Кэзер С, Шефер С, Килгер Э, Нойеншвандер А, Абрамовски Д, Фрей П, Джейтон А.Л., Вигуре Дж.М., Паганетти П., Уолш Д.М., Мэтьюз П.М., Гисо Дж., Штауфенбиль М. , Уокер Л.К., Джакер М. (сентябрь 2006 г.). «Экзогенная индукция церебрального бета-амилоидогенеза регулируется агентом и хозяином». Наука . 313 (5794): 1781–4. Бибкод : 2006Sci...313.1781M. дои : 10.1126/science.1131864. PMID  16990547. S2CID  27127208.
  36. ^ Clavaguera F, Bolmont T, Crowther RA, Abramowski D, Frank S, Probst A, Fraser G, Stalder AK, Beibel M, Staufenbiel M, Jucker M , Goedert M , Tolnay M (июль 2009 г.). «Передача и распространение тауопатии в мозге трансгенной мыши». Nature Cell Biology . 11 (7): 909–13. doi :10.1038/ncb1901. PMC 2726961 . PMID  19503072. 
  37. ^ Desplats P, Lee HJ, Bae EJ, Patrick C, Rockenstein E, Crews L, Spencer B, Masliah E, Lee SJ (август 2009 г.). «Формирование включений и гибель нейрональных клеток посредством передачи альфа-синуклеина от нейрона к нейрону». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (31): 13010–5. doi : 10.1073/pnas.0903691106 . PMC 2722313. PMID  19651612 . 
  38. ^ Hansen C, Angot E, Bergström AL, Steiner JA, Pieri L, Paul G, Outeiro TF, Melki R, Kallunki P, Fog K, Li JY, Brundin P (февраль 2011 г.). «α-Synuclein распространяется из мозга мыши в трансплантированные дофаминергические нейроны и агрегация семян в культивируемых клетках человека». Журнал клинических исследований . 121 (2): 715–25. doi :10.1172/JCI43366. PMC 3026723. PMID  21245577 . 
  39. ^ Kordower JH, Dodiya HB, Kordower AM, Terpstra B, Paumier K, Madhavan L, Sortwell C, Steece-Collier K, Collier TJ (сентябрь 2011 г.). «Передача α-синуклеина, полученного от хозяина, в трансплантированные дофаминергические нейроны крысы». Neurobiology of Disease . 43 (3): 552–7. doi :10.1016/j.nbd.2011.05.001. PMC 3430516 . PMID  21600984. 
  40. ^ Kordower JH, Chu Y, Hauser RA, Freeman TB, Olanow CW (май 2008 г.). «Патология, похожая на тельца Леви, при долгосрочных эмбриональных трансплантатах черного вещества при болезни Паркинсона». Nature Medicine . 14 (5): 504–6. doi :10.1038/nm1747. PMID  18391962. S2CID  11991816.
  41. ^ Chia R, Tattum MH, Jones S, Collinge J, Fisher EM, Jackson GS (май 2010 г.). Feany MB (ред.). «Супероксиддисмутаза 1 и семенные фибриллы спинного мозга мыши tgSOD1, предполагающие механизм распространяющейся гибели клеток при боковом амиотрофическом склерозе». PLOS ONE . ​​5 (5): e10627. doi : 10.1371/journal.pone.0010627 . PMC 2869360 . PMID  20498711. 
  42. ^ Münch C, O'Brien J, Bertolotti A (март 2011 г.). «Прионоподобное распространение мутантной супероксиддисмутазы-1, неправильно сворачивающейся в нейрональных клетках». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 108 (9): 3548–53. Bibcode : 2011PNAS..108.3548M. doi : 10.1073 /pnas.1017275108 . PMC 3048161. PMID  21321227. 
  43. ^ Ren PH, Lauckner JE, Kachirskaia I, Heuser JE, Melki R, Kopito RR (февраль 2009 г.). «Цитоплазматическое проникновение и персистентное инфицирование клеток млекопитающих полиглутаминовыми агрегатами». Nature Cell Biology . 11 (2): 219–25. doi :10.1038/ncb1830. PMC 2757079 . PMID  19151706. 
  44. ^ Pearce MM, Kopito RR (февраль 2018 г.). «Прионоподобные характеристики полиглутаминсодержащих белков». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 8 (2): a024257. doi :10.1101/cshperspect.a024257. PMC 5793740. PMID 28096245  . 
  45. ^ Фурукава Y, Канеко K, Ватанабэ S, Яманака K, Нукина N (май 2011). «Реакция затравки повторяет внутриклеточное образование включений ДНК-связывающего белка-43 элемента ответа трансактивации саркозила (TAR)». Журнал биологической химии . 286 (21): 18664–72. doi : 10.1074/jbc.M111.231209 . PMC 3099683. PMID  21454603 . 
  46. ^ Lundmark K, Westermark GT, Olsén A, Westermark P (апрель 2005 г.). «Протеиновые фибриллы в природе могут усиливать амилоидоз белка А у мышей: перекрестное засевание как механизм заболевания». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 6098–102. Bibcode : 2005PNAS..102.6098L. doi : 10.1073/pnas.0501814102 . PMC 1087940. PMID  15829582 . 
  47. ^ Фу X, Коренага Т, Фу Л, Син Ю, Го З, Мацусита Т, Хосокава М, Наики Х, Баба С, Кавата Ю, Икеда С, Исихара Т, Мори М, Хигучи К (апрель 2004 г.). «Индукция амилоидоза AApoAII различными гетерогенными амилоидными фибриллами». Письма ФЭБС . 563 (1–3): 179–84. Бибкод : 2004FEBSL.563..179F. дои : 10.1016/S0014-5793(04)00295-9 . ПМИД  15063745.
  48. ^ Bolmont T, Clavaguera F, Meyer-Luehmann M, Herzig MC, Radde R, Staufenbiel M, Lewis J, Hutton M, Tolnay M, Jucker M (декабрь 2007 г.). «Индукция патологии тау путем внутримозговой инфузии экстракта мозга, содержащего бета-амилоид, и отложения бета-амилоида у трансгенных мышей APP x Tau». The American Journal of Pathology . 171 (6): 2012–20. doi :10.2353/ajpath.2007.070403. PMC 2111123. PMID  18055549 . 
  49. ^ Моралес Р., Эстрада Л. Д., Диас-Эспиноза Р., Моралес-Шейхинг Д., Хара М. К., Кастилья Дж., Сото К. (март 2010 г.). «Молекулярные перекрестные помехи между неправильно свернутыми белками в животных моделях болезни Альцгеймера и прионных заболеваний». Журнал нейронауки . 30 (13): 4528–35. doi :10.1523/JNEUROSCI.5924-09.2010. PMC 2859074. PMID  20357103 . 
  50. ^ abcd Revesz T, Ghiso J, Lashley T, Plant G, Rostagno A, Frangione B, Holton JL (сентябрь 2003 г.). «Церебральные амилоидные ангиопатии: патологический, биохимический и генетический взгляд». Журнал невропатологии и экспериментальной неврологии . 62 (9): 885–98. doi :10.1093/jnen/62.9.885. PMID  14533778.
  51. ^ Guo L, Salt TE, Luong V, Wood N, Cheung W, Maass A, Ferrari G, Russo-Marie F, Sillito AM, Cheetham ME, Moss SE, Fitzke FW, Cordeiro MF (август 2007 г.). «Нацеливание на бета-амилоид при лечении глаукомы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (33): 13444–9. Bibcode : 2007PNAS..10413444G. doi : 10.1073/pnas.0703707104 . PMC 1940230. PMID  17684098 . 
  52. ^ Prusiner, SB (2004). Prion Biology and Diseases (2-е изд.). Cold Spring Harbor, NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press. ISBN 0-87969-693-1.
  53. ^ Гедерт М. , Спиллантини М.Г., Дель Тредичи К., Браак Х. (январь 2013 г.). «100 лет патологии Леви». Обзоры природы. Неврология . 9 (1): 13–24. doi : 10.1038/nrneurol.2012.242. PMID  23183883. S2CID  12590215.
  54. ^ Clavaguera F, Hench J, Goedert M , Tolnay M (февраль 2015 г.). «Приглашенный обзор: Прионоподобная передача и распространение патологии тау». Neuropathology and Applied Neurobiology . 41 (1): 47–58. doi :10.1111/nan.12197. PMID  25399729. S2CID  45101893.
  55. ^ ab Mann DM, Snowden JS (ноябрь 2017 г.). «Лобно-височная лобарная дегенерация: патогенез, патология и пути к фенотипу». Brain Pathology . 27 (6): 723–736. doi :10.1111/bpa.12486. PMC 8029341 . PMID  28100023. 
  56. ^ Grad LI, Fernando SM, Cashman NR (май 2015). «От молекулы к молекуле и от клетки к клетке: прионоподобные механизмы при боковом амиотрофическом склерозе». Neurobiology of Disease . 77 : 257–65. doi :10.1016/j.nbd.2015.02.009. PMID  25701498. S2CID  18510138.
  57. ^ Ludolph AC, Brettschneider J, Weishaupt JH (октябрь 2012 г.). «Боковой амиотрофический склероз». Current Opinion in Neurology . 25 (5): 530–5. doi :10.1097/WCO.0b013e328356d328. PMID  22918486.
  58. ^ Orr HT, Zoghbi HY (июль 2007 г.). «Расстройства тринуклеотидных повторов». Annual Review of Neuroscience . 30 (1): 575–621. doi :10.1146/annurev.neuro.29.051605.113042. PMID  17417937.
  59. ^ Almeida B, Fernandes S, Abreu IA, Macedo-Ribeiro S (2013). «Тринуклеотидные повторы: структурная перспектива». Frontiers in Neurology . 4 : 76. doi : 10.3389/fneur.2013.00076 . PMC 3687200. PMID  23801983 . 
  60. ^ Spinner NB (март 2000 г.). «CADASIL: дефект сигнализации Notch или проблема накопления белка?». Журнал клинических исследований . 105 (5): 561–2. doi :10.1172/JCI9511. PMC 292459. PMID  10712425 . 
  61. ^ Quinlan RA, Brenner M, Goldman JE, Messing A (июнь 2007 г.). «GFAP и его роль в болезни Александра». Experimental Cell Research . 313 (10): 2077–87. doi :10.1016/j.yexcr.2007.04.004. PMC 2702672. PMID  17498694 . 
  62. ^ Ito D, Suzuki N (январь 2009). «Сейпинопатия: новое заболевание, связанное со стрессом эндоплазматического ретикулума». Brain . 132 (Pt 1): 8–15. doi : 10.1093/brain/awn216 . PMID  18790819.
  63. ^ abcdefghijklmnopqrstu vwxyz aa Sipe JD, Benson MD, Buxbaum JN, Ikeda SI, Merlini G, Saraiva MJ, Westermark P (декабрь 2016 г.). «Амилоидные фибриллярные белки и амилоидоз: химическая идентификация и клиническая классификация. Руководство по номенклатуре Международного общества амилоидоза 2016 г.». Amyloid . 23 (4): 209–213. doi : 10.1080/13506129.2016.1257986 . PMID  27884064.
  64. ^ Lomas DA, Carrell RW (октябрь 2002 г.). «Серпинопатии и конформационные деменции». Nature Reviews Genetics . 3 (10): 759–68. doi :10.1038/nrg907. PMID  12360234. S2CID  21633779.
  65. ^ Мукерджи А., Сото С. (май 2017 г.). «Агрегаты прионоподобных белков и диабет 2 типа». Cold Spring Harbor Perspectives in Medicine . 7 (5): a024315. doi :10.1101/cshperspect.a024315. PMC 5411686. PMID 28159831  . 
  66. ^ Асканас В., Энгель В.К. (январь 2006 г.). «Миозит с включениями: миодегенеративное конформационное расстройство, связанное с Абета, неправильным сворачиванием белка и ингибированием протеасомы». Неврология . 66 (2 Suppl 1): S39-48. doi :10.1212/01.wnl.0000192128.13875.1e. PMID  16432144. S2CID  24365234.
  67. ^ Ecroyd H, Carver JA (январь 2009 г.). «Кристаллиновые белки и амилоидные фибриллы». Cellular and Molecular Life Sciences . 66 (1): 62–81. doi :10.1007/s00018-008-8327-4. PMC 11131532. PMID 18810322.  S2CID 6580402.  Архивировано из оригинала 23-07-2018 . Получено 15-09-2021 . 
  68. ^ Surguchev A, Surguchov A (январь 2010). «Конформационные заболевания: взгляд в глаза». Brain Research Bulletin . 81 (1): 12–24. doi :10.1016/j.brainresbull.2009.09.015. PMID  19808079. S2CID  38832894.
  69. ^ Huilgol SC, Ramnarain N, Carrington P, Leigh IM, Black MM (май 1998). «Цитокератины при первичном кожном амилоидозе». The Australasian Journal of Dermatology . 39 (2): 81–5. doi :10.1111/j.1440-0960.1998.tb01253.x. PMID  9611375. S2CID  25820489.
  70. ^ Janig E, Stumptner C, Fuchsbichler A, Denk H, Zatloukal K (март 2005 г.). «Взаимодействие стрессовых белков с неправильно сложенными кератинами». European Journal of Cell Biology . 84 (2–3): 329–39. doi :10.1016/j.ejcb.2004.12.018. PMID  15819411.
  71. ^ D'Souza A, Theis JD, Vrana JA, Dogan A (июнь 2014 г.). «Фармацевтический амилоидоз, связанный с подкожным введением инсулина и энфувиртида». Amyloid . 21 (2): 71–5. doi :10.3109/13506129.2013.876984. PMC 4021035 . PMID  24446896. 
  72. ^ Meng X, Clews J, Kargas V, Wang X, Ford RC (январь 2017 г.). «Регулятор трансмембранной проводимости при муковисцидозе (CFTR) и его стабильность». Cellular and Molecular Life Sciences . 74 (1): 23–38. doi :10.1007/s00018-016-2386-8. PMC 5209436 . PMID  27734094. 
  73. ^ Stuart MJ, Nagel RL (2004). «Серповидноклеточная анемия». Lancet . 364 (9442): 1343–60. doi :10.1016/S0140-6736(04)17192-4. PMID  15474138. S2CID  8139305.
  74. ^ Bernstein AM, Ritch R, Wolosin JM (июль 2018 г.). «Эксфолиативный синдром: болезнь аутофагии и протеопатии LOXL1». Журнал глаукомы . 27 (Приложение 1): S44–S53. doi :10.1097/IJG.00000000000000919. PMC 6028293. PMID  29547474 . 
  75. ^ abc Pepys MB (2006). «Амилоидоз». Annu Rev Med . 57 : 223–241. doi :10.1146/annurev.med.57.121304.131243. PMID  16409147.
  76. ^ ab Holtzman DM, Morris JC, Goate AM (2011). «Болезнь Альцгеймера: вызов второго столетия». Sci Transl Med . 3 (77): 77sr1. doi :10.1126/scitranslmed.3002369. PMC 3130546. PMID 21471435  . 
  77. ^ Pepys MB (2001). «Патогенез, диагностика и лечение системного амилоидоза». Phil Trans R Soc Lond B . 356 (1406): 203–211. doi :10.1098/rstb.2000.0766. PMC 1088426 . PMID  11260801. 
  78. ^ Walker LC, LeVine H 3rd (2002). «Протеопатия: следующий терапевтический рубеж?». Curr Opin Investig Drugs . 3 (5): 782–7. PMID  12090553.
  79. ^ Braczynski AK, Schulz JB, Bach JP (2017). «Стратегии вакцинации при тауопатиях и синуклеинопатиях». J Neurochem . 143 (5): 467–488. doi : 10.1111/jnc.14207 . PMID  28869766.
  80. ^ Klein WL (2013). «Синаптотоксические олигомеры амилоида-β: молекулярная основа причины, диагностики и лечения болезни Альцгеймера?». J Alzheimers Dis . 33 (Suppl 1): S49-65. doi :10.3233/JAD-2012-129039. PMID  22785404.
  81. ^ abc Badar T, D'Souza A, Hari P (2018). "Последние достижения в понимании и лечении амилоидоза легких цепей иммуноглобулина". F1000Res . 7 : 1348. doi : 10.12688 /f1000research.15353.1 . PMC 6117860. PMID  30228867. 
  82. ^ Карвальо А., Роча А., Лобато Л. (2015). «Трансплантация печени при транстиретиновом амилоидозе: проблемы и задачи». Liver Transpl . 21 (3): 282–292. doi : 10.1002/lt.24058 . PMID  25482846.
  83. ^ Suhr OB, Herlenius G, Friman S, Ericzon BG (2000). «Трансплантация печени при наследственном транстиретиновом амилоидозе». Liver Transpl . 6 (3): 263–276. doi : 10.1053/lv.2000.6145 . PMID  10827225.
  84. ^ ab Suhr OB, Larsson M, Ericzon BG, Wilczek HE и др. (2016). «Выживание после трансплантации у пациентов с мутациями, отличными от Val30Met: выдержки из Всемирного реестра трансплантологов FAP». Трансплантация . 100 (2): 373–381. doi :10.1097/TP.0000000000001021. PMC 4732012 . PMID  26656838. 
  85. ^ Coelho T, et al. (2016). «Механизм действия и клиническое применение тафамидиса при наследственном транстиретиновом амилоидозе». Neurol Ther . 5 (1): 1–25. doi :10.1007/s40120-016-0040-x. PMC 4919130. PMID  26894299 . 
  86. ^ Yu D, et al. (2012). «Одноцепочечные РНК используют РНКi для эффективного и аллельно-селективного ингибирования экспрессии мутантного хантингтина». Cell . 150 (5): 895–908. doi :10.1016/j.cell.2012.08.002. PMC 3444165 . PMID  22939619. 
  87. ^ Nuvolone M, Merlini G (2017). «В настоящее время изучаются новые терапевтические цели для лечения системного амилоидоза». Expert Opin Ther Targets . 21 (12): 1095–1110. doi :10.1080/14728222.2017.1398235. PMID  29076382. S2CID  46766370.
  88. ^ Джозеф Н.С., Кауфман Дж.Л. (2018). «Новые подходы к лечению AL-амилоидоза». Карр Гематол Малиг Респ . 13 (3): 212–219. дои : 10.1007/s11899-018-0450-1. PMID  29951831. S2CID  49475930.

Внешние ссылки