stringtranslate.com

Рибосомальная РНК

Рибосомальная рибонуклеиновая кислота ( рРНК ) — это тип некодирующей РНК , которая является основным компонентом рибосом , необходимым для всех клеток. рРНК — это рибозим , который осуществляет синтез белка в рибосомах. Рибосомальная РНК транскрибируется с рибосомальной ДНК (рДНК), а затем связывается с рибосомальными белками, образуя малые и большие субъединицы рибосом. рРНК — это физический и механический фактор рибосомы, который заставляет транспортную РНК (тРНК) и информационную РНК (мРНК) обрабатывать и транслировать последнюю в белки. [1] Рибосомальная РНК — это преобладающая форма РНК, обнаруженная в большинстве клеток; она составляет около 80% клеточной РНК, несмотря на то, что сама никогда не транслируется в белки. Рибосомы состоят примерно из 60% рРНК и 40% рибосомальных белков, хотя это соотношение различается у прокариот и эукариот . [2] [3]

Структура

Хотя первичная структура последовательностей рРНК может различаться у разных организмов, спаривание оснований в этих последовательностях обычно образует конфигурации стебель-петля . Длина и положение этих стебель-петлей рРНК позволяют им создавать трехмерные структуры рРНК, которые схожи у разных видов . [4] Благодаря этим конфигурациям рРНК может образовывать тесные и специфические взаимодействия с рибосомными белками, образуя рибосомные субъединицы. Эти рибосомные белки содержат основные остатки (в отличие от кислотных остатков) и ароматические остатки (то есть фенилаланин , тирозин и триптофан ), что позволяет им образовывать химические взаимодействия со связанными с ними областями РНК, такие как стекинг-взаимодействия . Рибосомные белки также могут сшиваться с сахарофосфатным остовом рРНК с сайтами связывания, которые состоят из основных остатков (то есть лизина и аргинина). Все рибосомные белки (включая специфические последовательности, которые связываются с рРНК) были идентифицированы. Эти взаимодействия, а также ассоциация малых и больших субъединиц рибосомы приводят к функционированию рибосомы, способной синтезировать белки . [5]

Пример полностью собранной малой субъединицы рибосомальной РНК у прокариот, в частности у Thermus thermophilus . Фактическая рибосомальная РНК (16S) показана свернутой в спираль оранжевым цветом, а прикрепленные рибосомальные белки — синим.

Рибосомальная РНК организуется в два типа основных рибосомных субъединиц: большую субъединицу (LSU) и малую субъединицу (SSU). По одной субъединице каждого типа объединяются, образуя функционирующую рибосому. Субъединицы иногда называют по их размерно-седиментационным измерениям (число с суффиксом «S»). У прокариот LSU и SSU называются субъединицами 50S и 30S соответственно. У эукариот они немного больше; LSU и SSU эукариот называются субъединицами 60S и 40S соответственно.

В рибосомах прокариот, таких как бактерии , SSU содержит одну малую молекулу рРНК (~1500 нуклеотидов), тогда как LSU содержит одну малую молекулу рРНК и одну большую молекулу рРНК (~3000 нуклеотидов). Они объединяются с ~50 рибосомными белками , образуя рибосомные субъединицы. В прокариотических рибосомах обнаружено три типа рРНК: 23S и 5S рРНК в LSU и 16S рРНК в SSU.

В рибосомах эукариот, таких как люди , SSU содержит одну малую рРНК (~1800 нуклеотидов), в то время как LSU содержит две малые рРНК и одну молекулу большой рРНК (~5000 нуклеотидов). Эукариотическая рРНК имеет более 70 рибосомных белков , которые взаимодействуют, образуя более крупные и полиморфные рибосомные единицы по сравнению с прокариотами. [6] У эукариот существует четыре типа рРНК: 3 вида в LSU и 1 в SSU. [7] Дрожжи были традиционной моделью для наблюдения за поведением и процессами эукариотической рРНК, что привело к дефициту диверсификации исследований. Только в течение последнего десятилетия технические достижения (особенно в области крио-ЭМ ) позволили провести предварительное исследование поведения рибосом у других эукариот . [8] У дрожжей LSU содержит 5S, 5.8S и 28S рРНК. Объединенные 5.8S и 28S примерно эквивалентны по размеру и функции прокариотическому подтипу 23S рРНК, за исключением сегментов расширения (ES), которые локализуются на поверхности рибосомы, которые , как считалось, встречаются только у эукариот . Однако недавно было сообщено, что типы Asgard , а именно Lokiarchaeota и Heimdallarchaeota , считающиеся ближайшими архейными родственниками Eukarya , обладают двумя сверхбольшими ES в своих 23S рРНК. [9] Аналогично, 5S рРНК содержит вставку из 108 нуклеотидов в рибосомах галофильного археона Halococcus morrhuae . [10] [11]

Эукариотическая SSU содержит субъединицу 18S рРНК, которая также содержит ES. SSU ES обычно меньше, чем LSU ES.

Последовательности рРНК SSU и LSU широко используются для изучения эволюционных взаимоотношений между организмами, поскольку они имеют древнее происхождение, [12] встречаются во всех известных формах жизни и устойчивы к горизонтальному переносу генов . Последовательности рРНК сохраняются (не изменяются) с течением времени из-за их решающей роли в функционировании рибосомы. [13] Филогенетическая информация, полученная из 16s рРНК, в настоящее время используется в качестве основного метода разграничения между схожими прокариотическими видами путем расчета сходства нуклеотидов . [14] Каноническое древо жизни представляет собой родословную системы трансляции.

Подтипы LSU рРНК были названы рибозимами , поскольку рибосомальные белки не могут связываться с каталитическим сайтом рибосомы в этой области (в частности, с пептидилтрансферазным центром, или PTC). [15]

Подтипы рРНК SSU декодируют мРНК в ее декодирующем центре (DC). [16] Рибосомные белки не могут войти в DC.

Структура рРНК способна радикально меняться, чтобы повлиять на связывание тРНК с рибосомой во время трансляции других мРНК. [17] В 16S рРНК это, как полагают, происходит, когда определенные нуклеотиды в рРНК, по-видимому, чередуют спаривание оснований между одним нуклеотидом и другим, образуя «переключатель», который изменяет конформацию рРНК. Этот процесс способен влиять на структуру LSU и SSU, предполагая, что этот конформационный переключатель в структуре рРНК влияет на всю рибосому в ее способности сопоставлять кодон с его антикодоном при выборе тРНК, а также декодировать мРНК. [18]

Сборка

Интеграция и сборка рибосомальной РНК в рибосомы начинается с их сворачивания, модификации, обработки и сборки с рибосомальными белками для формирования двух рибосомальных субъединиц, LSU и SSU. У прокариот включение рРНК происходит в цитоплазме из-за отсутствия связанных с мембраной органелл. Однако у эукариот этот процесс в основном происходит в ядрышке и инициируется синтезом пре-РНК. Для этого требуется присутствие всех трех РНК-полимераз. Фактически, транскрипция пре-РНК РНК-полимеразой I составляет около 60% от общей клеточной транскрипции РНК клетки. [19] За этим следует сворачивание пре-РНК таким образом, чтобы ее можно было собрать с рибосомальными белками. Это сворачивание катализируется эндо- и экзонуклеазами , РНК- хеликазами , ГТФазами и АТФазами . Затем рРНК подвергается эндо- и экзонуклеолитической обработке для удаления внешних и внутренних транскрибированных спейсеров . [20] Затем пре-РНК подвергается модификациям, таким как метилирование или псевдоуридинилирование, прежде чем факторы сборки рибосом и рибосомные белки собираются с пре-РНК для формирования пре-рибосомных частиц. Пройдя несколько стадий созревания и последующего выхода из ядрышка в цитоплазму, эти частицы объединяются, образуя рибосомы. [20] Основные и ароматические остатки, обнаруженные в первичной структуре рРНК, обеспечивают благоприятные взаимодействия при укладке и притяжении к рибосомным белкам, создавая эффект сшивания между остовом рРНК и другими компонентами рибосомной единицы. Более подробную информацию об инициировании и начальной части этих процессов можно найти в разделе «Биосинтез».

Функция

Упрощенное изображение рибосомы (здесь SSU и LSU искусственно разделены для наглядности), на котором изображены участки A и P, а также малая и большая субъединицы рибосомы, работающие совместно.

Универсально сохраняющиеся вторичные структурные элементы в рРНК среди разных видов показывают, что эти последовательности являются одними из старейших открытых. Они играют критически важную роль в формировании каталитических участков трансляции мРНК. Во время трансляции мРНК рРНК связывает как мРНК, так и тРНК, чтобы облегчить процесс трансляции последовательности кодонов мРНК в аминокислоты. рРНК инициирует катализ синтеза белка, когда тРНК зажата между SSU и LSU. В SSU мРНК взаимодействует с антикодонами тРНК. В LSU акцепторный стебель аминокислоты тРНК взаимодействует с LSU рРНК. Рибосома катализирует эфиро-амидный обмен, перенося С-конец зарождающегося пептида с тРНК на амин аминокислоты. Эти процессы могут происходить из-за участков внутри рибосомы, в которых эти молекулы могут связываться, образованных петлями стебля рРНК. Рибосома имеет три таких участка связывания, называемых участками A, P и E:

Одна мРНК может быть одновременно транслирована несколькими рибосомами. Это называется полисомой .

В прокариотах было проделано много работы для дальнейшего определения важности рРНК в трансляции мРНК . Например, было обнаружено, что сайт A состоит в основном из 16S рРНК. Помимо различных белковых элементов, которые взаимодействуют с тРНК в этом сайте, предполагается, что если эти белки были удалены без изменения рибосомной структуры, сайт продолжал бы нормально функционировать. В сайте P посредством наблюдения за кристаллическими структурами было показано, что 3'-конец 16s рРНК может складываться в сайт, как если бы это была молекула мРНК . Это приводит к межмолекулярным взаимодействиям, которые стабилизируют субъединицы. Аналогично, как и сайт A, сайт P в основном содержит рРНК с небольшим количеством белков . Например, центр пептидилтрансферазы образован нуклеотидами из субъединицы 23S рРНК. [15] Фактически, исследования показали, что центр пептидилтрансферазы не содержит белков и полностью инициируется присутствием рРНК. В отличие от сайтов A и P, сайт E содержит больше белков . Поскольку белки не являются необходимыми для функционирования сайтов A и P, молекулярный состав сайта E показывает, что он, возможно, развился позже. В примитивных рибосомах , вероятно, тРНК выходили из сайта P. Кроме того, было показано, что тРНК сайта E связывается как с субъединицами 16S, так и с субъединицами РНК 23S. [21]

Субъединицы и связанная с ними рибосомальная РНК

Схема типов рибосомальных РНК и того, как они объединяются для создания рибосомных субъединиц.

Как прокариотические , так и эукариотические рибосомы можно разделить на две субъединицы, одну большую и одну маленькую. Примерами видов, используемых в таблице ниже для их соответствующих рРНК, являются бактерия Escherichia coli ( прокариот ) и человек ( эукариот ). Обратите внимание, что «nt» представляет длину типа рРНК в нуклеотидах, а «S» (например, «16S») представляет единицы Сведберга .

Единицы S субъединиц (или рРНК) не могут быть просто добавлены, поскольку они представляют собой меры скорости седиментации, а не массы. Скорость седиментации каждой субъединицы зависит от ее формы, а также от ее массы. Единицы nt могут быть добавлены, поскольку они представляют собой целое число единиц в линейных полимерах рРНК (например, общая длина человеческой рРНК = 7216 nt).

Кластеры генов, кодирующие рРНК, обычно называют « рибосомной ДНК » или рДНК (обратите внимание, что этот термин, по-видимому, подразумевает, что рибосомы содержат ДНК, что не соответствует действительности).

У прокариот

У прокариот малая 30S рибосомальная субъединица содержит 16S рибосомальную РНК . Большая 50S рибосомальная субъединица содержит два вида рРНК (5S и 23S рибосомальные РНК ). Поэтому можно сделать вывод, что и у бактерий , и у архей есть один ген рРНК, который кодирует все три типа рРНК: 16S, 23S и 5S. [27]

Бактериальные гены 16S рибосомальной РНК, 23S рибосомальной РНК и 5S рРНК обычно организованы как ко-транскрибируемый оперон . Как показано на изображении в этом разделе, между генами 16S и 23S рРНК имеется внутренний транскрибируемый спейсер . [28] Может быть одна или несколько копий оперона, рассеянных в геноме (например, у Escherichia coli их семь). Обычно у бактерий их от одной до пятнадцати. [27]

Археи содержат либо один оперон гена рРНК , либо до четырех копий одного и того же оперона . [27]

3'-конец рибосомальной РНК 16S (в рибосоме) распознает последовательность на 5'-конце мРНК , называемую последовательностью Шайна-Дальгарно .

У эукариот

Малая субъединица рибосомальной РНК, 5'-домен взят из базы данных Rfam . Этот пример — RF00177, фрагмент из некультивированной бактерии.

Напротив, эукариоты обычно имеют много копий генов рРНК, организованных в тандемные повторы . У людей приблизительно 300–400 повторов присутствуют в пяти кластерах, расположенных на хромосомах 13 ( RNR1 ), 14 ( RNR2 ), 15 ( RNR3 ), 21 ( RNR4 ) и 22 ( RNR5 ). Диплоидные люди имеют 10 кластеров геномной рРНК , которые в общей сложности составляют менее 0,5% человеческого генома . [29]

Ранее считалось, что повторяющиеся последовательности рДНК идентичны и служат избыточностью или защитой от сбоев для учета естественных ошибок репликации и точечных мутаций . Однако наблюдалось изменение последовательности рДНК (и впоследствии рРНК) у людей на нескольких хромосомах как внутри, так и между людьми. Многие из этих изменений являются палиндромными последовательностями и потенциальными ошибками из-за репликации. [30] Некоторые варианты также экспрессируются тканеспецифичным образом у мышей. [31]

Клетки млекопитающих имеют 2 митохондриальные ( 12S и 16S ) молекулы рРНК и 4 типа цитоплазматической рРНК (субъединицы 28S, 5.8S, 18S и 5S). РРНК 28S, 5.8S и 18S кодируются одной единицей транскрипции (45S), разделенной 2 внутренне транскрибируемыми спейсерами . Первый спейсер соответствует тому, который обнаружен у бактерий и архей , а другой спейсер представляет собой вставку в то, что было 23S рРНК у прокариот. [28] РДНК 45S организована в 5 кластеров ( каждый имеет 30–40 повторов) на хромосомах 13, 14, 15, 21 и 22. Они транскрибируются РНК-полимеразой I. ДНК для субъединицы 5S встречается в тандемных массивах (~200–300 истинных генов 5S и множество рассеянных псевдогенов), самый большой из которых находится на хромосоме 1q41-42. 5S рРНК транскрибируется РНК-полимеразой III . 18S рРНК у большинства эукариот находится в малой рибосомной субъединице, а большая субъединица содержит три вида рРНК ( 5S , 5.8S и 28S у млекопитающих, 25S у растений, рРНК).

У мух большая субъединица содержит четыре вида рРНК вместо трех с разделением в 5.8S рРНК, которая представляет собой более короткую 5.8S субъединицу (123 нт) и 30-нуклеотидную субъединицу, называемую 2S рРНК. Оба фрагмента разделены внутренне транскрибируемым спейсером из 28 нуклеотидов. Поскольку 2S рРНК мала и очень распространена, ее присутствие может помешать построению библиотек sRNA и поставить под угрозу количественную оценку других sRNA. Субъединица 2S извлекается у плодовых мушек и темнокрылых грибных комаров, но отсутствует у комаров. [32]

Третичная структура малой субъединицы рибосомальной РНК (SSU рРНК) была определена с помощью рентгеновской кристаллографии . [33] Вторичная структура SSU рРНК содержит 4 отдельных домена — 5', центральный, 3' основной и 3' второстепенный домены. Показана модель вторичной структуры для 5' домена (500-800 нуклеотидов ).

Биосинтез

У эукариот

Как строительные блоки для органеллы , производство рРНК в конечном итоге является этапом, ограничивающим скорость синтеза рибосомы . В ядрышке рРНК синтезируется РНК-полимеразой I с использованием специальных генов ( рДНК ), которые ее кодируют и которые неоднократно встречаются по всему геному . [34] Гены, кодирующие 18S, 28S и 5.8S рРНК, расположены в области организатора ядрышка и транскрибируются в большие молекулы-предшественники рРНК (пре-рРНК) РНК-полимеразой I. Эти молекулы пре-рРНК разделяются внешними и внутренними спейсерными последовательностями, а затем метилируются , что является ключевым для последующей сборки и сворачивания . [35] [36] [37] После разделения и высвобождения в виде отдельных молекул белки сборки связываются с каждой голой цепью рРНК и сворачивают ее в функциональную форму, используя кооперативную сборку и постепенное добавление большего количества белков сворачивания по мере необходимости. Точные детали того, как белки фолдинга связываются с рРНК и как достигается правильное фолдинг, остаются неизвестными. [38] Затем комплексы рРНК дополнительно обрабатываются реакциями, включающими экзо- и эндонуклеолитические расщепления, направляемые snoRNA (малыми ядрышковыми РНК) в комплексе с белками. Поскольку эти комплексы уплотняются вместе, образуя связную единицу, взаимодействия между рРНК и окружающими рибосомными белками постоянно ремоделируются на протяжении всей сборки, чтобы обеспечить стабильность и защитить сайты связывания . [39] Этот процесс называется фазой «созревания» жизненного цикла рРНК. Было обнаружено, что модификации, которые происходят во время созревания рРНК, напрямую влияют на контроль экспрессии генов , обеспечивая физическую регуляцию трансляционного доступа тРНК и мРНК . [40] Некоторые исследования показали, что обширное метилирование различных типов рРНК также необходимо в это время для поддержания стабильности рибосом . [41] [42]

Гены для 5S рРНК расположены внутри ядрышка и транскрибируются в пре-5S рРНК с помощью РНК-полимеразы III . [43] Пре-5S рРНК входит в ядрышко для обработки и сборки с 28S и 5.8S рРНК для формирования LSU. 18S рРНК формирует SSU, объединяясь с многочисленными рибосомными белками . После того, как обе субъединицы собраны, они по отдельности экспортируются в цитоплазму для формирования 80S единицы и начала трансляции мРНК . [ 44] [45 ]

Рибосомальная РНК некодирующая и никогда не транслируется в белки любого вида: рРНК транскрибируется только с рДНК , а затем созревает для использования в качестве структурного строительного блока для рибосом. Транскрибированная рРНК связана с рибосомальными белками , образуя субъединицы рибосом , и действует как физическая структура, которая проталкивает мРНК и тРНК через рибосому для их обработки и трансляции. [1]

Эукариотическая регуляция

Синтез рРНК регулируется как повышающейся, так и понижающейся степенью для поддержания гомеостаза посредством различных процессов и взаимодействий:

У прокариот

Подобно эукариотам , производство рРНК является этапом, ограничивающим скорость в прокариотическом синтезе рибосомы . В E. coli было обнаружено , что рРНК транскрибируется с двух промоторов P1 и P2, обнаруженных в семи различных оперонах rrn . Промотор P1 конкретно отвечает за регуляцию синтеза рРНК во время умеренных и высоких скоростей роста бактерий. Поскольку транскрипционная активность этого промотора прямо пропорциональна скорости роста, он в первую очередь отвечает за регуляцию рРНК . Повышенная концентрация рРНК служит механизмом отрицательной обратной связи для синтеза рибосом. Было обнаружено, что высокая концентрация NTP необходима для эффективной транскрипции промоторов rrn P1. Считается, что они образуют стабилизирующие комплексы с РНК-полимеразой и промоторами . В частности, у бактерий эта связь высокой концентрации NTP с повышенным синтезом рРНК дает молекулярное объяснение того, почему рибосомальный и, следовательно, белковый синтез зависят от скорости роста. Низкая скорость роста приводит к более низким скоростям синтеза рРНК/рибосом, в то время как более высокая скорость роста приводит к более высокой скорости синтеза рРНК/рибосом. Это позволяет клетке экономить энергию или увеличивать свою метаболическую активность в зависимости от ее потребностей и доступных ресурсов. [51] [52] [53]

В прокариотических клетках каждый ген рРНК или оперон транскрибируется в один предшественник РНК, который включает последовательности 16S, 23S, 5S рРНК и тРНК вместе с транскрибированными спейсерами. Затем начинается процессинг РНК до завершения транскрипции . Во время реакций процессинга рРНК и тРНК высвобождаются в виде отдельных молекул. [54]

Прокариотическая регуляция

Из-за жизненно важной роли рРНК в клеточной физиологии прокариот , существует много совпадений в механизмах регуляции рРНК. На уровне транскрипции существуют как положительные, так и отрицательные эффекторы транскрипции рРНК, которые способствуют поддержанию гомеостаза клетки :

Деградация

Рибосомальная РНК довольно стабильна по сравнению с другими распространенными типами РНК и сохраняется в течение более длительных периодов времени в здоровой клеточной среде. После сборки в функциональные единицы рибосомальная РНК внутри рибосом стабильна в стационарной фазе жизненного цикла клетки в течение многих часов. [55] Деградация может быть вызвана «остановкой» рибосомы, состоянием, которое возникает, когда рибосома распознает дефектную мРНК или сталкивается с другими трудностями обработки, которые приводят к прекращению трансляции рибосомой. Как только рибосома останавливается, на рибосоме инициируется специализированный путь, чтобы нацелить весь комплекс на разборку. [56]

У эукариот

Как и в случае с любым белком или РНК , производство рРНК подвержено ошибкам, приводящим к производству нефункциональной рРНК. Чтобы исправить это, клетка допускает деградацию рРНК через путь распада нефункциональной рРНК (NRD). [57] Большая часть исследований по этой теме была проведена на эукариотических клетках, в частности на дрожжах Saccharomyces cerevisiae . В настоящее время доступно только базовое понимание того, как клетки способны нацеливаться на функционально дефектные рибосомы для убиквитинирования и деградации у эукариот. [58]

У прокариот

Хотя имеется гораздо меньше исследований по деградации рибосомальной РНК у прокариот по сравнению с эукариотами , все еще существует интерес к тому, следуют ли бактерии аналогичной схеме деградации по сравнению с NRD у эукариот. Большая часть исследований, проведенных для прокариот, была проведена на Escherichia coli . Было обнаружено много различий между эукариотической и прокариотической деградацией рРНК, что привело исследователей к мысли, что эти две деградации используют разные пути. [61]

Сохранение и стабильность последовательности

Из-за распространенной и непоколебимой природы рРНК во всех организмах , изучение ее устойчивости к переносу генов , мутации и изменению без разрушения организма стало популярной областью интересов. Было обнаружено, что гены рибосомной РНК устойчивы к модификации и вторжению. Было обнаружено, что при изменении последовательности рРНК клетки становятся скомпрометированными и быстро прекращают нормальное функционирование. [ 62] Эти ключевые черты рРНК стали особенно важными для проектов по созданию баз данных генов (комплексные онлайн-ресурсы, такие как SILVA [63] или SINA [64] ), где выравнивание последовательностей рибосомной РНК из различных биологических доменов значительно облегчает « таксономическое назначение, филогенетический анализ и исследование микробного разнообразия». [63]

Примеры устойчивости:

Значение

На этой диаграмме показано, как секвенирование рРНК у прокариот в конечном итоге может быть использовано для производства фармацевтических препаратов для борьбы с заболеваниями, вызываемыми теми самыми микробами, из которых рРНК была первоначально получена.

Характеристики рибосомной РНК важны для эволюции , а также для таксономии и медицины .

Гены человека

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Берк, Арнольд; Балтимор, Дэвид; Лодиш, Харви; Дарнелл, Джеймс; Мацудайра, Пол; Зипурски, С. Лоуренс (1996-01-31). Молекулярная биология целлюлярных клеток . Берлин, Бостон: DE GRUYTER. doi :10.1515/9783110810578. ISBN 9783110810578.
  2. ^ Дэвидсон, Майкл У. (13 ноября 2015 г.). "Молекулярные выражения. Клеточная биология: рибосомы". Молекулярные выражения . Национальная лаборатория сильных магнитных полей . Получено 29.03.2024 .
  3. ^ "Рибосома | Определение, функция, формирование, роль, значение и факты | Britannica". Encyclopedia Britannica . 2024-03-08 . Получено 2024-03-29 .
  4. ^ Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурски, С. Лоуренс; Мацудайра, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). «Три роли РНК в синтезе белка». Молекулярная клеточная биология. 4-е издание .
  5. ^ Urlaub H, Kruft V, Bischof O, Müller EC, Wittmann-Liebold B (сентябрь 1995 г.). «Особенности связывания белка с рРНК и их структурные и функциональные последствия в рибосомах, определенные с помощью исследований перекрестных связей». The EMBO Journal . 14 (18): 4578–88. doi :10.1002/j.1460-2075.1995.tb00137.x. PMC 394550. PMID  7556101 . 
  6. ^ Феррейра-Серка С., Полл Г., Глейзес П.Е., Чохнер Х., Милкерейт П. (октябрь 2005 г.). «Роль эукариотических рибосомальных белков в созревании и транспортировке пре-18S рРНК и функции рибосом». Молекулярная клетка . 20 (2): 263–75. doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.005 . ПМИД  16246728.
  7. ^ Szymański M, Barciszewska MZ, Erdmann VA, Barciszewski J (май 2003 г.). "5 S рРНК: структура и взаимодействия". The Biochemical Journal . 371 (Pt 3): 641–51. doi :10.1042/bj20020872. PMC 1223345. PMID  12564956 . 
  8. ^ Henras AK, Plisson-Chastang C, O'Donohue MF, Chakraborty A, Gleizes PE (2015-03-01). «Обзор прерибосомальной обработки РНК у эукариот». Wiley Interdisciplinary Reviews: RNA . 6 (2): 225–42. doi :10.1002/wrna.1269. PMC 4361047. PMID  25346433 . 
  9. ^ Пенев ПИ, Фахретаха-Авал С, Патель ВДж, Кэнноне ДжДж, Гутелл РР, Петров АС, Уильямс ЛД, Гласс ДжБ (август 2020 г.). «Сегменты расширения суперразмерной рибосомальной РНК у архей Асгарда». Genome Biology and Evolution . 12 (10): 1694–1710. doi : 10.1093/gbe/evaa170 . PMC 7594248. PMID  32785681 . 
  10. ^ Luehrsen, KR.; Nicholson, DE; Eubanks, DC; Fox, GE (май 1981). «Архебактериальная 5S рРНК содержит длинную последовательность вставки». Nature . 293 (5835): 755–756. Bibcode :1981Natur.293..755L. doi :10.1038/293755a0. PMID  6169998. S2CID  4341755.
  11. ^ Tirumalai, MR; Kaelber, JT; Park, DR; Tran, Q; Fox, GE (31 августа 2020 г.). «Визуализация большой вставки в рибосомальной РНК 5S чрезвычайно галофильной археи Halococcus morrhuae с помощью криоэлектронной микроскопии». FEBS Open Bio . 10 (10): 1938–1946. Bibcode : 2020FEBOB..10.1938T. doi : 10.1002/2211-5463.12962 . PMC 7530397. PMID  32865340 . 
  12. ^ Woese CR, Fox GE (ноябрь 1977 г.). «Филогенетическая структура прокариотического домена: первичные царства». Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 74 (11): 5088–5090. Bibcode :1977PNAS...74.5088W. doi : 10.1073/pnas.74.11.5088 . PMC 432104 . PMID  270744. 
  13. ^ Lagesen K, Hallin P, Rødland EA, Staerfeldt HH, Rognes T, Ussery DW (2007-05-01). "RNAmmer: последовательная и быстрая аннотация генов рибосомальной РНК". Nucleic Acids Research . 35 (9): 3100–8. doi :10.1093/nar/gkm160. PMC 1888812. PMID  17452365 . 
  14. ^ Chun J, Lee JH, Jung Y, Kim M, Kim S, Kim BK, Lim YW (октябрь 2007 г.). «EzTaxon: веб-инструмент для идентификации прокариот на основе последовательностей генов рибосомальной РНК 16S». Международный журнал систематической и эволюционной микробиологии . 57 (ч. 10): 2259–61. doi : 10.1099/ijs.0.64915-0 . PMID  17911292.
  15. ^ abc Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое». Microbiol Mol Biol Rev. 85 ( 4): e0010421. Bibcode : 2021MMBR ...85...21T. doi : 10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967. PMID  34756086. 
  16. ^ Гош, Арнаб; Комар, Антон А. (2 января 2015 г.). «Специфичные для эукариот расширения в рибосомальных белках малой субъединицы: структура и функция». Перевод . 3 (1): e999576. doi :10.1080/21690731.2014.999576. PMC 4682806. PMID  26779416 . 
  17. ^ Lodmell JS, Dahlberg AE (август 1997). «Конформационное переключение в рибосомальной РНК Escherichia coli 16S во время декодирования информационной РНК». Science . 277 (5330): 1262–7. doi :10.1126/science.277.5330.1262. PMID  9271564.
  18. ^ Gabashvili IS, Agrawal RK, Grassucci R, Squires CL, Dahlberg AE, Frank J (ноябрь 1999 г.). "Основные перестройки в 70S рибосомальной 3D-структуре, вызванные конформационным переключением в 16S рибосомальной РНК". The EMBO Journal . 18 (22): 6501–7. doi :10.1093/emboj/18.22.6501. PMC 1171713. PMID  10562562 . 
  19. ^ Woolford JL, Baserga SJ (ноябрь 2013 г.). «Биогенез рибосом в дрожжах Saccharomyces cerevisiae». Genetics . 195 (3): 643–81. doi :10.1534/genetics.113.153197. PMC 3813855 . PMID  24190922. 
  20. ^ ab Baßler J, Hurt E (июнь 2019 г.). «Сборка эукариотической рибосомы». Annual Review of Biochemistry . 88 (1): 281–306. doi :10.1146/annurev-biochem-013118-110817. PMID  30566372. S2CID  58650367.
  21. ^ Moore PB, Steitz TA (июль 2002 г.). «Участие РНК в функции рибосомы». Nature . 418 (6894): 229–35. Bibcode :2002Natur.418..229M. doi :10.1038/418229a. PMID  12110899. S2CID  4324362.
  22. ^ "Homo sapiens RNA, 5S рибосомальная". Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 2020-09-03 . Получено 2024-01-06 .
  23. ^ "Homo sapiens 5.8S рибосомальная РНК". Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 2017-02-10.
  24. ^ "Homo sapiens 28S рибосомальная РНК". Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 2017-02-04.
  25. ^ "Homo sapiens 18S рибосомальная РНК". Национальный центр биотехнологической информации (NCBI) . 2017-02-04.
  26. ^ Каушал, PS; Шарма, MR; Агравал, RK (июль 2015 г.). «Митохондриальная рибосома млекопитающих 55S и ее область выхода тРНК». Biochimie . 114 : 119–26. doi :10.1016/j.biochi.2015.03.013. PMC 4772884 . PMID  25797916. 
  27. ^ abc Stoddard SF, Smith BJ, Hein R, Roller BR, Schmidt TM (январь 2015 г.). "rrnDB: улучшенные инструменты для интерпретации обилия генов рРНК у бактерий и архей и новая основа для будущих разработок". Nucleic Acids Research . 43 (выпуск базы данных): D593-8. doi :10.1093/nar/gku1201. PMC 4383981 . PMID  25414355. 
  28. ^ ab Lafontaine DL, Tollervey D (июль 2001 г.). «Функция и синтез рибосом». Nature Reviews Molecular Cell Biology . 2 (7): 514–20. doi :10.1038/35080045. hdl : 1842/729 . PMID  11433365. S2CID  2637106.
  29. ^ Stults DM, Killen MW, Williamson EP, Hourigan JS, Vargas HD, Arnold SM и др. (декабрь 2009 г.). «Кластеры генов человеческой рРНК являются рекомбинационными горячими точками при раке». Cancer Research . 69 (23): 9096–104. doi : 10.1158/0008-5472.can-09-2680 . PMID  19920195. S2CID  6162867.
  30. ^ Kim JH, Dilthey AT, Nagaraja R, Lee HS, Koren S, Dudekula D и др. (июль 2018 г.). «Изменчивость генов рибосомальной РНК человеческой хромосомы 21, охарактеризованная с помощью клонирования TAR и секвенирования длинных прочтений». Nucleic Acids Research . 46 (13): 6712–6725. doi :10.1093/nar/gky442. PMC 6061828. PMID  29788454. 
  31. ^ Parks MM, Kurylo CM, Dass RA, Bojmar L, Lyden D, Vincent CT, Blanchard SC (февраль 2018 г.). «Вариантные аллели рибосомальной РНК сохраняются и проявляют тканеспецифическую экспрессию». Science Advances . 4 (2): eaao0665. Bibcode :2018SciA....4..665P. doi :10.1126/sciadv.aao0665. PMC 5829973 . PMID  29503865. 
  32. ^ Шимада, Т. (август 1992 г.). «Распределение расщепленной 5.8S рибосомальной РНК у двукрылых». Молекулярная биология насекомых . 1 (1): 45–48. doi :10.1111/j.1365-2583.1993.tb00076.x. ISSN  0962-1075. PMID  1343775. S2CID  46570307.
  33. ^ Юсупов ММ, Юсупова ГЗ, Бауком А, Либерман К, Эрнест ТН, Кейт ДжХ, Ноллер ХФ (май 2001). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А». Science . 292 (5518): 883–96. Bibcode :2001Sci...292..883Y. doi : 10.1126/science.1060089 . PMID  11283358. S2CID  39505192.
  34. ^ "Рибосомальная РНК | генетика". Encyclopedia Britannica . Получено 2019-10-02 .
  35. ^ Zemora G, Waldsich C (ноябрь 2010 г.). «Сворачивание РНК в живых клетках». RNA Biology . 7 (6): 634–41. doi :10.4161/rna.7.6.13554. PMC 3073324. PMID  21045541 . 
  36. ^ Fernández-Tornero C, Moreno-Morcillo M, Rashid UJ, Taylor NM, Ruiz FM, Gruene T и др. (октябрь 2013 г.). «Кристаллическая структура 14-субъединичной РНК-полимеразы I». Nature . 502 (7473): 644–9. Bibcode :2013Natur.502..644F. doi :10.1038/nature12636. PMID  24153184. S2CID  205235881.
  37. ^ Engel C, Sainsbury S, Cheung AC, Kostrewa D, Cramer P (октябрь 2013 г.). «Структура РНК-полимеразы I и регуляция транскрипции». Nature . 502 (7473): 650–5. Bibcode :2013Natur.502..650E. doi :10.1038/nature12712. hdl : 11858/00-001M-0000-0015-3B48-5 . PMID  24153182. S2CID  205236187.
  38. ^ Dutca LM, Gallagher JE, Baserga SJ (июль 2011 г.). «Первоначальное взаимодействие пар оснований U3 snoRNA:pre-rRNA, необходимое для фолдинга pre-18S rRNA, выявленное in vivo химическим зондированием». Nucleic Acids Research . 39 (12): 5164–80. doi :10.1093/nar/gkr044. PMC 3130255. PMID  21349877 . 
  39. ^ Woodson SA (декабрь 2011 г.). «Пути сворачивания РНК и самосборка рибосом». Accounts of Chemical Research . 44 (12): 1312–9. doi :10.1021/ar2000474. PMC 4361232. PMID  21714483 . 
  40. ^ Sloan KE, Warda AS, Sharma S, Entian KD, Lafontaine DL, Bohnsack MT (сентябрь 2017 г.). «Настройка рибосомы: влияние модификации рРНК на биогенез и функцию эукариотической рибосомы». RNA Biology . 14 (9): 1138–1152. doi :10.1080/15476286.2016.1259781. PMC 5699541 . PMID  27911188. 
  41. ^ Gigova A, Duggimpudi S, Pollex T, Schaefer M, Koš M (октябрь 2014 г.). «Кластер метилирований в домене IV 25S рРНК необходим для стабильности рибосомы». РНК . 20 (10): 1632–44. doi :10.1261/rna.043398.113. PMC 4174444 . PMID  25125595. 
  42. ^ Metodiev MD, Lesko N, Park CB, Cámara Y, Shi Y, Wibom R, et al. (Апрель 2009). «Метилирование 12S рРНК необходимо для стабильности in vivo малой субъединицы митохондриальной рибосомы млекопитающих». Cell Metabolism . 9 (4): 386–97. doi : 10.1016/j.cmet.2009.03.001 . PMID  19356719.
  43. ^ Thompson M, Haeusler RA, Good PD, Engelke DR (ноябрь 2003 г.). «Ядрышковая кластеризация дисперсных генов тРНК». Science . 302 (5649): 1399–401. Bibcode :2003Sci...302.1399T. doi :10.1126/science.1089814. PMC 3783965 . PMID  14631041. 
  44. ^ «Синтез и процессинг рРНК».
  45. ^ ab Smit S, Widmann J, Knight R (2007). «Скорости эволюции различаются среди структурных элементов рРНК». Nucleic Acids Research . 35 (10): 3339–54. doi :10.1093/nar/gkm101. PMC 1904297. PMID  17468501 . 
  46. ^ Chan JC, Hannan KM, Riddell K, Ng PY, Peck A, Lee RS и др. (август 2011 г.). «AKT способствует синтезу рРНК и взаимодействует с c-MYC для стимуляции биогенеза рибосом при раке». Science Signaling . 4 (188): ra56. doi :10.1126/scisignal.2001754. PMID  21878679. S2CID  20979505.
  47. ^ Li S, Ibaragi S, Hu GF (май 2011 г.). «Ангиогенин как молекулярная мишень для лечения рака простаты». Current Cancer Therapy Reviews . 7 (2): 83–90. doi :10.2174/1573394711107020083. PMC 3131147. PMID  21743803 . 
  48. ^ Hoppe S, Bierhoff H, Cado I, Weber A, Tiebe M, Grummt I, Voit R (октябрь 2009 г.). «AMP-активируемая протеинкиназа адаптирует синтез рРНК к клеточному энергоснабжению». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (42): 17781–6. Bibcode : 2009PNAS..10617781H. doi : 10.1073/pnas.0909873106 . PMC 2764937. PMID  19815529 . 
  49. ^ Liang XH, Liu Q, Fournier MJ (сентябрь 2009 г.). «Потеря модификаций рРНК в декодирующем центре рибосомы ухудшает трансляцию и сильно задерживает процессинг пре-рРНК». РНК . 15 (9): 1716–28. doi :10.1261/rna.1724409. PMC 2743053 . PMID  19628622. 
  50. ^ Larson K, Yan SJ, Tsurumi A, Liu J, Zhou J, Gaur K и др. (январь 2012 г.). «Формирование гетерохроматина способствует долголетию и подавляет синтез рибосомальной РНК». PLOS Genetics . 8 (1): e1002473. doi : 10.1371/journal.pgen.1002473 . PMC 3266895 . PMID  22291607. 
  51. ^ ab Gaal T, Bartlett MS, Ross W, Turnbough CL, Gourse RL (декабрь 1997 г.). «Регуляция транскрипции путем инициирования концентрации NTP: синтез рРНК у бактерий». Science . 278 (5346): 2092–7. Bibcode :1997Sci...278.2092G. doi :10.1126/science.278.5346.2092. PMID  9405339.
  52. ^ Maeda M, Shimada T, Ishihama A (2015-12-30). "Сила и регуляция семи промоторов рРНК в Escherichia coli". PLOS ONE . 10 (12): e0144697. Bibcode : 2015PLoSO..1044697M. doi : 10.1371/journal.pone.0144697 . PMC 4696680. PMID  26717514 . 
  53. ^ Gaal T, Bratton BP, Sanchez-Vazquez P, Sliwicki A, Sliwicki K, Vegel A и др. (октябрь 2016 г.). «Колокализация отдаленных хромосомных локусов в пространстве у E. coli: бактериальное ядрышко». Genes & Development . 30 (20): 2272–2285. doi :10.1101/gad.290312.116. PMC 5110994 . PMID  27898392. 
  54. ^ Вулф, Стивен (1993). Молекулярная и клеточная биология . Wadsworth Publishing Company. ISBN 978-0534124083.
  55. ^ Piir K, Paier A, Liiv A, Tenson T, Maiväli U (май 2011). «Деградация рибосомы у растущих бактерий». EMBO Reports . 12 (5): 458–62. doi :10.1038/embor.2011.47. PMC 3090016. PMID  21460796 . 
  56. ^ Brandman O, Hegde RS (январь 2016 г.). «Контроль качества белка, связанного с рибосомой». Nature Structural & Molecular Biology . 23 (1): 7–15. doi :10.1038/nsmb.3147. PMC 4853245. PMID 26733220  . 
  57. ^ Фудзи К, Китабатаке М, Саката Т, Мията А, Оно М (апрель 2009 г.). «Роль убиквитина в очистке нефункциональных рРНК». Гены и развитие . 23 (8): 963–74. doi :10.1101/gad.1775609. PMC 2675866. PMID  19390089 . 
  58. ^ Донован, Бриджит М.; Джаррелл, Келли Л.; ЛаРивьер, Фредерик Дж. (2011-04-01). «Исследование нефункционального распада рРНК как реакции на стресс у Saccharomyces cerevisiae». Журнал FASEB . 25 (1_supplement): 521.3. doi : 10.1096/fasebj.25.1_supplement.521.3 (неактивен 1 ноября 2024 г.). ISSN  0892-6638.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  59. ^ LaRiviere FJ, Cole SE, Ferullo DJ, Moore MJ (ноябрь 2006 г.). «Процесс контроля качества позднего действия для зрелых эукариотических рРНК». Molecular Cell . 24 (4): 619–26. doi : 10.1016/j.molcel.2006.10.008 . PMID  17188037.
  60. ^ Michel JJ, McCarville JF, Xiong Y (июнь 2003 г.). «Роль убиквитинлигазы Cul8 Saccharomyces cerevisiae в правильном развитии анафазы». Журнал биологической химии . 278 (25): 22828–37. doi : 10.1074/jbc.M210358200 . PMID  12676951. S2CID  33099674.
  61. ^ Paier A, Leppik M, Soosaar A, Tenson T, Maiväli Ü (январь 2015 г.). "Влияние нарушений в активных участках рибосом и межсубъединичных контактах на деградацию рибосом в Escherichia coli". Scientific Reports . 5 : 7712. Bibcode :2015NatSR...5E7712P. doi :10.1038/srep07712. PMC 4289901 . PMID  25578614. 
  62. ^ Ide S, Miyazaki T, Maki H, Kobayashi T (февраль 2010 г.). «Обилие копий генов рибосомальной РНК поддерживает целостность генома». Science . 327 (5966): 693–6. Bibcode :2010Sci...327..693I. doi :10.1126/science.1179044. PMID  20133573. S2CID  206522454.
  63. ^ ab Quast C, Pruesse E, Yilmaz P, Gerken J, Schweer T, Yarza P и др. (январь 2013 г.). «Проект базы данных генов рибосомальной РНК SILVA: улучшенная обработка данных и веб-инструменты». Nucleic Acids Research . 41 (выпуск базы данных): D590-6. doi :10.1093/nar/gks1219. PMC 3531112. PMID  23193283 . 
  64. ^ Pruesse E, Peplies J, Glöckner FO (июль 2012 г.). «SINA: точное высокопроизводительное множественное выравнивание последовательностей генов рибосомальной РНК». Биоинформатика . 28 (14): 1823–9. doi :10.1093/bioinformatics/bts252. PMC 3389763. PMID  22556368 . 
  65. ^ ab Wieland M, Berschneider B, Erlacher MD, Hartig JS (март 2010 г.). «Регуляция 16S рибосомальной РНК с помощью аптазима». Химия и биология . 17 (3): 236–42. doi : 10.1016/j.chembiol.2010.02.012 . PMID  20338515.
  66. ^ Borden JR, Jones SW, Indurthi D, Chen Y, Papoutsakis ET (май 2010 г.). «Открытие на основе геномной библиотеки нового, возможно синтетического, механизма кислотоустойчивости у Clostridium acetobutylicum с участием некодирующих РНК и рибосомальной РНК-обработки». Metabolic Engineering . 12 (3): 268–81. doi :10.1016/j.ymben.2009.12.004. PMC 2857598 . PMID  20060060. 
  67. ^ Trauner A, Lougheed KE, Bennett MH, Hingley-Wilson SM, Williams HD (июль 2012 г.). «Регулятор покоя DosR контролирует стабильность рибосом у гипоксических микобактерий». Журнал биологической химии . 287 (28): 24053–63. doi : 10.1074/jbc.m112.364851 . PMC 3390679. PMID  22544737 . 
  68. ^ Meyer A, Todt C, Mikkelsen NT, Lieb B (март 2010 г.). «Быстро эволюционирующие последовательности 18S рРНК из Solenogastres (Mollusca) устойчивы к стандартной ПЦР-амплификации и дают новое представление о гетерогенности скорости замещения у моллюсков». BMC Evolutionary Biology . 10 (1): 70. Bibcode :2010BMCEE..10...70M. doi : 10.1186/1471-2148-10-70 . PMC 2841657 . PMID  20214780. 
  69. ^ Cole JR, Chai B, Marsh TL, Farris RJ, Wang Q, Kulam SA и др. (январь 2003 г.). «Проект рибосомальной базы данных (RDP-II): предварительный просмотр нового автовыравнивателя, который позволяет проводить регулярные обновления и новую прокариотическю таксономию». Nucleic Acids Research . 31 (1): 442–3. doi :10.1093/nar/gkg039. PMC 165486 . PMID  12520046. 
  70. ^ Pruesse E, Quast C, Knittel K, Fuchs BM, Ludwig W, Peplies J, Glöckner FO (2007). "SILVA: всеобъемлющий онлайн-ресурс для качественно проверенных и выровненных данных о последовательностях рибосомальной РНК, совместимых с ARB". Nucleic Acids Research . 35 (21): 7188–96. doi :10.1093/nar/gkm864. PMC 2175337 . PMID  17947321. 
  71. ^ Уэйд, М.; Чжан, И. (2005), «Механизмы лекарственной устойчивости у микобактерий туберкулеза», Туберкулез и туберкулезная палочка , Американское общество микробиологии, стр. 115–140, doi :10.1128/9781555817657.ch8, ISBN 9781555817657, S2CID  36002898
  72. ^ Long KS, Poehlsgaard J, Hansen LH, Hobbie SN, Böttger EC, Vester B (март 2009 г.). «Отдельные мутации 23S рРНК в центре рибосомальной пептидилтрансферазы придают устойчивость к валнемулину и другим антибиотикам у Mycobacterium smegmatis путем нарушения кармана связывания лекарств». Молекулярная микробиология . 71 (5): 1218–27. doi : 10.1111/j.1365-2958.2009.06596.x . PMID  19154331. S2CID  23728518.
  73. ^ Ju Son D (2013). «Атипичная механочувствительная микроРНК-712, полученная из прерибосомальной РНК, вызывает воспаление эндотелия и атеросклероз». Nature Communications . 4 : 3000. Bibcode : 2013NatCo...4.3000S. doi : 10.1038/ncomms4000. PMC 3923891. PMID  24346612 . 

Внешние ссылки