stringtranslate.com

Рибосома

Большая (красная) и малая (синяя) субъединицы рибосомы

Рибосомы ( / ˈ r aɪ b ə z oʊ m , - s oʊ m / ) — это макромолекулярные машины , которые находятся во всех клетках и выполняют биологический синтез белка ( трансляцию матричной РНК ). Рибосомы связывают аминокислоты в порядке, указанном кодонами молекул матричной РНК, образуя полипептидные цепи. Рибосомы состоят из двух основных компонентов: малой и большой рибосомных субъединиц. Каждая субъединица состоит из одной или нескольких молекул рибосомной РНК и множества рибосомных белков ( r-белков ). [1] [2] [3] Рибосомы и связанные с ними молекулы также известны как трансляционный аппарат .

Обзор

Последовательность ДНК , кодирующая последовательность аминокислот в белке, транскрибируется в цепочку матричной РНК (мРНК). Рибосомы связываются с молекулами матричной РНК и используют последовательность нуклеотидов РНК для определения правильной последовательности аминокислот, необходимых для генерации данного белка. Аминокислоты выбираются и переносятся в рибосому молекулами транспортной РНК (тРНК), которые входят в рибосому и связываются с цепью матричной РНК через петлю антикодонового стебля. Для каждого кодирующего триплета ( кодона ) в матричной РНК существует уникальная транспортная РНК, которая должна иметь точное соответствие антикодону и несет правильную аминокислоту для включения в растущую полипептидную цепь. После того, как белок произведен, он может сворачиваться , образуя функциональную трехмерную структуру.

Рибосома состоит из комплексов РНК и белков и, следовательно, является рибонуклеопротеиновым комплексом . У прокариот каждая рибосома состоит из малых (30 S ) и больших (50 S ) компонентов, называемых субъединицами, которые связаны друг с другом:

  1. (30S) выполняет в основном функцию декодирования и также связан с мРНК
  2. (50S) выполняет в основном каталитическую функцию, а также связан с аминоацилированными тРНК.

Синтез белков из их строительных блоков происходит в четыре фазы: инициация, удлинение, терминация и рециркуляция. Стартовый кодон во всех молекулах мРНК имеет последовательность AUG. Стоп-кодон — это один из UAA, UAG или UGA; поскольку нет молекул тРНК, которые распознают эти кодоны, рибосома распознает, что трансляция завершена. [4] Когда рибосома заканчивает считывание молекулы мРНК, две субъединицы разделяются и обычно распадаются, но могут быть использованы повторно. Рибосомы — это своего рода фермент , называемый рибозимами , потому что каталитическая пептидилтрансферазная активность, которая связывает аминокислоты вместе, выполняется рибосомной РНК. [5]

В эукариотических клетках рибосомы часто связаны с внутриклеточными мембранами, составляющими шероховатую эндоплазматическую сеть .

Рибосомы бактерий , архей и эукариот (в трехдоменной системе ) в значительной степени напоминают друг друга, что свидетельствует об общем происхождении. Они различаются по размеру, последовательности, структуре и соотношению белка к РНК. Различия в структуре позволяют некоторым антибиотикам убивать бактерии, ингибируя их рибосомы, оставляя человеческие рибосомы нетронутыми. У всех видов одновременно вдоль одной цепи мРНК может двигаться более одной рибосомы (как полисома ) , каждая из которых «считывает» определенную последовательность и производит соответствующую молекулу белка.

Митохондриальные рибосомы эукариотических клеток отличаются от других рибосом. Они функционально напоминают рибосомы бактерий, что отражает эволюционное происхождение митохондрий как эндосимбиотических бактерий. [6] [7]

Открытие

Рибосомы были впервые обнаружены в середине 1950-х годов румыно-американским биологом клеток Джорджем Эмилем Паладе с помощью электронного микроскопа в виде плотных частиц или гранул. [8] Первоначально они были названы гранулами Паладе из-за их зернистой структуры. Термин «рибосома» был предложен в 1958 году Говардом М. Динцисом: [9]

В ходе симпозиума стала очевидной семантическая трудность. Для некоторых участников «микросомы» означают рибонуклеопротеиновые частицы микросомальной фракции, загрязненные другим белковым и липидным материалом; для других микросомы состоят из белка и липида, загрязненных частицами. Фраза «микросомальные частицы» кажется неадекватной, а «рибонуклеопротеиновые частицы микросомальной фракции» слишком неуклюжей. Во время встречи было предложено слово «рибосома», которое имеет очень удовлетворительное название и приятное звучание. Существующая путаница была бы устранена, если бы «рибосома» была принята для обозначения рибонуклеопротеиновых частиц размером от 35 до 100S.

—  Альберт Клод, Микросомальные частицы и синтез белка [10]

Альбер Клод , Кристиан де Дюв и Джордж Эмиль Палад были совместно награждены Нобелевской премией по физиологии и медицине в 1974 году за открытие рибосомы. [11] Нобелевская премия по химии 2009 года была присуждена Венкатраману Рамакришнану , Томасу А. Стейцу и Аде Э. Йонат за определение подробной структуры и механизма рибосомы. [12]

Структура

Рибосомы собирают полимерные белковые молекулы, порядок которых контролируется последовательностью молекул информационной РНК .
Состав рибосомальной РНК у прокариот и эукариот

Рибосома — это сложная клеточная машина. Она в основном состоит из специализированной РНК, известной как рибосомальная РНК (рРНК), а также из десятков различных белков (точное число немного варьируется между видами). Рибосомальные белки и рРНК организованы в две отдельные рибосомные части разного размера, известные как большая и малая субъединицы рибосомы. Рибосомы состоят из двух субъединиц, которые подходят друг к другу и работают как единое целое, чтобы транслировать мРНК в полипептидную цепь во время синтеза белка. Поскольку они образованы из двух субъединиц неравного размера, они немного длиннее по оси, чем в диаметре.

Прокариотические рибосомы

Прокариотические рибосомы имеют диаметр около 20  нм (200  Å ) и состоят из 65% рРНК и 35% рибосомных белков . [13] Эукариотические рибосомы имеют диаметр от 25 до 30 нм (250–300 Å) с соотношением рРНК к белку, близким к 1. [14] Кристаллографические исследования [15] показали, что вблизи места реакции для синтеза полипептида нет рибосомных белков. Это говорит о том, что белковые компоненты рибосом не участвуют напрямую в катализе образования пептидных связей, а скорее действуют как каркас, который может усиливать способность рРНК синтезировать белок (см.: Рибозим ).

Молекулярная структура субъединицы 30S из Thermus thermophilus . [16] Белки показаны синим цветом, а одиночная цепь РНК — коричневым.

Рибосомные субъединицы прокариот и эукариот весьма схожи. [17]

Единицей измерения, используемой для описания рибосомных субъединиц и фрагментов рРНК, является единица Сведберга , мера скорости осаждения при центрифугировании, а не размера. Это объясняет, почему названия фрагментов не складываются: например, бактериальные рибосомы 70S состоят из субъединиц 50S и 30S.

Прокариоты имеют 70 S- рибосом, каждая из которых состоит из малой ( 30S ) и большой ( 50S ) субъединицы. E. coli , например, имеет субъединицу РНК 16S (состоящую из 1540 нуклеотидов), которая связана с 21 белком. Большая субъединица состоит из субъединицы РНК 5S (120 нуклеотидов), субъединицы РНК 23S (2900 нуклеотидов) и 31 белка . [17]

Аффинная метка для участков связывания тРНК на рибосоме E. coli позволила идентифицировать белки участков A и P, которые, скорее всего, связаны с активностью пептидилтрансферазы; [5] меченые белки — L27, L14, L15, L16, L2; по крайней мере L27 расположен на донорском участке, как показали E. Collatz и AP Czernilofsky. [19] [20] Дополнительные исследования показали, что белки S1 и S21, связанные с 3′-концом рибосомальной РНК 16S, участвуют в инициации трансляции. [21]

Архейные рибосомы

Архейные рибосомы имеют те же общие размеры, что и бактериальные, представляя собой 70S рибосому, состоящую из большой субъединицы 50S, малой субъединицы 30S и содержащую три цепи рРНК. Однако на уровне последовательности они гораздо ближе к эукариотическим, чем к бактериальным. Каждый дополнительный рибосомный белок архей по сравнению с бактериями имеет эукариотический аналог, в то время как между археями и бактериями такая связь не применяется. [22] [23] [24]

Эукариотические рибосомы

Эукариоты имеют 80S рибосомы, расположенные в их цитозоле, каждая из которых состоит из малой (40S) и большой (60S) субъединицы . Их 40S субъединица имеет 18S РНК (1900 нуклеотидов) и 33 белка. [25] [26] Большая субъединица состоит из 5S РНК (120 нуклеотидов), 28S РНК (4700 нуклеотидов), 5.8S РНК (160 нуклеотидов) субъединиц и 49 белков. [17] [25] [27]

В 1977 году Черниловски опубликовал исследование, в котором использовал аффинную маркировку для идентификации участков связывания тРНК на рибосомах печени крысы. Несколько белков, включая L32/33, L36, L21, L23, L28/29 и L13, были вовлечены в качестве находящихся в или около центра пептидилтрансферазы . [28]

Пласторибосомы и миторибосомы

У эукариот рибосомы присутствуют в митохондриях (иногда называемых миторибосомами ) и в пластидах, таких как хлоропласты (также называемых пласторибосомами). Они также состоят из больших и малых субъединиц, связанных вместе с белками в одну частицу 70S. [17] Эти рибосомы похожи на рибосомы бактерий, и считается, что эти органеллы произошли от симбиотических бактерий . [17] Из них двух хлоропластные рибосомы ближе к бактериальным, чем митохондриальные. Многие части рибосомальной РНК в митохондриях укорочены, а в случае 5S рРНК заменены другими структурами у животных и грибов. [29] В частности, Leishmania tarentolae имеет минимизированный набор митохондриальной рРНК. [30] Напротив, растительные миторибосомы имеют как расширенную рРНК, так и дополнительные белки по сравнению с бактериями, в частности, множество пентатрикопептидных повторяющихся белков. [31]

Криптомонады и хлорарахниофитовые водоросли могут содержать нуклеоморф , который напоминает рудиментарное эукариотическое ядро. [32] Эукариотические рибосомы 80S могут присутствовать в отсеке , содержащем нуклеоморф. [33]

Использование различий

Различия между бактериальными и эукариотическими рибосомами используются химиками-фармацевтами для создания антибиотиков , которые могут уничтожить бактериальную инфекцию, не нанося вреда клеткам инфицированного человека. Из-за различий в их структурах бактериальные рибосомы 70S уязвимы для этих антибиотиков, тогда как эукариотические рибосомы 80S — нет. [34] Несмотря на то, что митохондрии обладают рибосомами, похожими на бактериальные, митохондрии не подвержены влиянию этих антибиотиков, поскольку они окружены двойной мембраной, которая не позволяет этим антибиотикам легко проникать в органеллу . [35] Заслуживающим внимания контрпримером является противоопухолевый антибиотик хлорамфеникол , который ингибирует бактериальные 50S и эукариотические митохондриальные 50S рибосомы. [36] Однако рибосомы в хлоропластах отличаются: устойчивость к антибиотикам в рибосомальных белках хлоропластов является признаком, который необходимо ввести в качестве маркера с помощью генной инженерии. [37]

Общие свойства

Различные рибосомы имеют общую структуру ядра, которая довольно похожа, несмотря на большие различия в размерах. Большая часть РНК высокоорганизована в различные третичные структурные мотивы , например, псевдоузлы , которые демонстрируют коаксиальную укладку . Дополнительная РНК в более крупных рибосомах находится в нескольких длинных непрерывных вставках, [38] так, что они образуют петли из структуры ядра, не нарушая и не изменяя ее. [17] Вся каталитическая активность рибосомы осуществляется РНК ; белки находятся на поверхности и, по-видимому, стабилизируют структуру. [17]

Структура высокого разрешения

Рисунок 4: Атомная структура субъединицы 50S из Haloarcula marismortui . Белки показаны синим цветом, а две цепи РНК — коричневым и желтым. [39] Небольшое пятно зеленого цвета в центре субъединицы — это активный сайт.

Общая молекулярная структура рибосомы известна с начала 1970-х годов. В начале 2000-х годов структура была получена с высоким разрешением, порядка нескольких ангстремов .

Первые статьи, дающие структуру рибосомы с атомным разрешением, были опубликованы почти одновременно в конце 2000 года. Субъединица 50S (большая прокариотическая) была определена из археи Haloarcula marismortui [39] и бактерии Deinococcus radiodurans , а структура субъединицы 30S была определена из бактерии Thermus thermophilus . [16] [40] Эти структурные исследования были удостоены Нобелевской премии по химии в 2009 году. В мае 2001 года эти координаты были использованы для реконструкции всей частицы 70S T. thermophilus с разрешением 5,5  Å . [41]

В ноябре 2005 года были опубликованы две статьи со структурами рибосомы Escherichia coli 70S. Структуры вакантной рибосомы были определены с  разрешением 3,5 Å с использованием рентгеновской кристаллографии . [42] Затем, две недели спустя, была опубликована структура, основанная на криоэлектронной микроскопии , [43] , которая изображает рибосому с разрешением 11–15  Å в процессе прохождения новосинтезированной белковой цепи в белок-проводящий канал.

Первые атомные структуры рибосомы в комплексе с молекулами тРНК и мРНК были решены с помощью рентгеновской кристаллографии двумя группами независимо, при 2,8  Å [44] и при 3,7  Å . [45] Эти структуры позволяют увидеть детали взаимодействия рибосомы Thermus thermophilus с мРНК и с тРНК, связанными в классических рибосомных сайтах. Взаимодействия рибосомы с длинными мРНК, содержащими последовательности Шайна-Дальгарно, были визуализированы вскоре после этого при разрешении 4,5–5,5  Å . [46]

В 2011 году была получена первая полная атомная структура эукариотической рибосомы 80S из дрожжей Saccharomyces cerevisiae с помощью кристаллографии. [25] Модель раскрывает архитектуру эукариотических специфичных элементов и их взаимодействие с универсально сохраняющимся ядром. В то же время была опубликована полная модель эукариотической рибосомальной структуры 40S в Tetrahymena thermophila , описывающая структуру субъединицы 40S , а также многое о взаимодействии субъединицы 40S с eIF1 во время инициации трансляции . [26] Аналогичным образом, структура эукариотической субъединицы 60S также была определена из Tetrahymena thermophila в комплексе с eIF6 . [27]

Функция

Рибосомы — это мельчайшие частицы, состоящие из РНК и связанных с ней белков, которые синтезируют белки. Белки необходимы для многих клеточных функций, таких как устранение повреждений или управление химическими процессами. Рибосомы можно обнаружить плавающими в цитоплазме или прикрепленными к эндоплазматическому ретикулуму . Их основная функция — преобразование генетического кода в последовательность аминокислот и построение белковых полимеров из мономеров аминокислот.

Рибосомы действуют как катализаторы в двух чрезвычайно важных биологических процессах, называемых переносом пептидила и гидролизом пептидила. [5] [47] «Центр PT отвечает за образование белковых связей во время удлинения белка». [47]

Подводя итог, можно сказать, что рибосомы выполняют две основные функции: декодирование сообщения и образование пептидных связей. Эти две функции возложены на рибосомные субъединицы. Каждая субъединица состоит из одной или нескольких рРНК и множества р-белков. Малая субъединица (30S у бактерий и архей, 40S у эукариот) выполняет функцию декодирования, тогда как большая субъединица (50S у бактерий и архей, 60S у эукариот) катализирует образование пептидных связей, что называется пептидилтрансферазной активностью. Бактериальная (и архейная) малая субъединица содержит 16S рРНК и 21 р-белок ( Escherichia coli ), тогда как эукариотическая малая субъединица содержит 18S рРНК и 32 р-белка (Saccharomyces cerevisiae, хотя их количество различается между видами). Большая субъединица бактерий содержит 5S и 23S рРНК и 34 r-белка ( E. coli ), а большая субъединица эукариот содержит 5S, 5.8S и 25S/28S рРНК и 46 r-белков ( S. cerevisiae ; опять же, точное количество варьируется между видами). [48]

Перевод

Рибосомы являются рабочими местами биосинтеза белка , процесса перевода мРНК в белок . мРНК состоит из серии кодонов , которые декодируются рибосомой для создания белка. Используя мРНК в качестве шаблона, рибосома проходит через каждый кодон (3  нуклеотида ) мРНК, спаривая его с соответствующей аминокислотой, предоставленной аминоацил -тРНК . Аминоацил-тРНК содержит комплементарный антикодон на одном конце и соответствующую аминокислоту на другом. Для быстрого и точного распознавания соответствующей тРНК рибосома использует большие конформационные изменения ( конформационное корректирование ). [49] Малая рибосомальная субъединица, обычно связанная с аминоацил-тРНК, содержащей первую аминокислоту метионин , связывается с кодоном AUG на мРНК и рекрутирует большую рибосомальную субъединицу. Рибосома содержит три сайта связывания РНК, обозначенные как A, P и E. Сайт A связывает аминоацил-тРНК или факторы высвобождения терминации; [50] [51] сайт P связывает пептидил-тРНК (тРНК, связанную с полипептидной цепью); а сайт E (выход) связывает свободную тРНК. Синтез белка начинается со стартового кодона AUG около 5'-конца мРНК. Сначала мРНК связывается с сайтом P рибосомы. Рибосома распознает стартовый кодон, используя последовательность Шайна-Дальгарно мРНК у прокариот и бокс Козака у эукариот.

Хотя катализ пептидной связи включает гидроксил C2 P-сайта аденозина РНК в механизме протонного челнока, другие этапы синтеза белка (такие как транслокация) вызваны изменениями в конформациях белка. Поскольку их каталитическое ядро ​​состоит из РНК, рибосомы классифицируются как « рибозимы » [52], и считается, что они могут быть остатками мира РНК [53] .

Рисунок 5: Трансляция мРНК (1) рибосомой (2) (показана как малая и большая субъединицы) в полипептидную цепь (3). Рибосома начинается со стартового кодона РНК ( AUG ) и заканчивается стоп-кодоном ( UAG ).

На рисунке 5 обе рибосомные субъединицы ( малая и большая ) собираются в стартовом кодоне (по направлению к 5'-концу мРНК ) . Рибосома использует тРНК , которая соответствует текущему кодону (триплету) на мРНК, чтобы присоединить аминокислоту к полипептидной цепи. Это делается для каждого триплета на мРНК, в то время как рибосома движется по направлению к 3'-концу мРНК. Обычно в бактериальных клетках несколько рибосом работают параллельно на одной мРНК, образуя то, что называется полирибосомой или полисомой .

Котрансляционное складывание

Известно, что рибосома активно участвует в сворачивании белка . [54] [55] Структуры, полученные таким образом, обычно идентичны тем, которые получены при химическом рефолдинге белка; однако пути, ведущие к конечному продукту, могут быть разными. [56] [57] В некоторых случаях рибосома имеет решающее значение для получения функциональной формы белка. Например, один из возможных механизмов сворачивания глубоко завязанных белков основан на том, что рибосома проталкивает цепь через прикрепленную петлю. [58]

Добавление аминокислот, независимых от трансляции

Присутствие белка контроля качества рибосом Rqc2 связано с мРНК-независимым удлинением белка. [59] [60] Это удлинение является результатом рибосомного добавления (через тРНК, привнесенные Rqc2) хвостов CAT : рибосомы удлиняют C -конец остановившегося белка с помощью случайных, трансляционно-независимых последовательностей a- ланинов и t- треонинов . [61] [62]

Расположение рибосом

Рибосомы классифицируются как «свободные» и «связанные с мембраной».

Рисунок 6: Рибосома транслирует белок, который секретируется в эндоплазматический ретикулум .

Свободные и связанные с мембраной рибосомы отличаются только своим пространственным распределением; они идентичны по структуре. То, существует ли рибосома в свободном или связанном с мембраной состоянии, зависит от наличия сигнальной последовательности, нацеленной на ER, на синтезируемом белке, поэтому отдельная рибосома может быть связана с мембраной, когда она производит один белок, но свободна в цитозоле, когда она производит другой белок.

Рибосомы иногда называют органеллами , но использование термина «органелла» часто ограничивается описанием субклеточных компонентов, которые включают фосфолипидную мембрану, которую рибосомы, будучи полностью корпускулярными, не имеют. По этой причине рибосомы иногда можно описать как «немембранозные органеллы».

Свободные рибосомы

Свободные рибосомы могут перемещаться в любом месте цитозоля , но исключены из клеточного ядра и других органелл. Белки, которые образуются из свободных рибосом, высвобождаются в цитозоль и используются внутри клетки. Поскольку цитозоль содержит высокие концентрации глутатиона и, следовательно, является восстановительной средой , белки, содержащие дисульфидные связи , которые образуются из окисленных остатков цистеина, не могут быть произведены в нем.

Мембранно-связанные рибосомы

Когда рибосома начинает синтезировать белки, необходимые в некоторых органеллах, рибосома, производящая этот белок, может стать «связанной с мембраной». В эукариотических клетках это происходит в области эндоплазматического ретикулума (ЭР), называемой «шероховатой ЭР». Вновь произведенные полипептидные цепи вставляются непосредственно в ЭР рибосомой, осуществляющей векторный синтез , а затем транспортируются к месту назначения через секреторный путь . Связанные рибосомы обычно производят белки, которые используются внутри плазматической мембраны или выводятся из клетки посредством экзоцитоза . [63]

Биогенез

В бактериальных клетках рибосомы синтезируются в цитоплазме посредством транскрипции множественных оперонов генов рибосом . У эукариот этот процесс происходит как в цитоплазме клетки, так и в ядрышке , представляющем собой область внутри ядра клетки . Процесс сборки включает в себя координированную функцию более 200 белков в синтезе и обработке четырех рРНК, а также сборку этих рРНК с рибосомными белками. [64]

Источник

Рибосома, возможно, изначально возникла как проторибосома, [65], возможно, содержащая пептидилтрансферазный центр (ПТЦ), в мире РНК , появляясь как самовоспроизводящийся комплекс, который только позже развил способность синтезировать белки, когда начали появляться аминокислоты . [66] Исследования показывают, что древние рибосомы, построенные исключительно из рРНК, могли развить способность синтезировать пептидные связи . [67] [68] [69] [70] [71] Кроме того, доказательства настоятельно указывают на древние рибосомы как самовоспроизводящиеся комплексы, где рРНК в рибосомах имела информационные, структурные и каталитические цели, поскольку она могла кодировать тРНК и белки, необходимые для саморепликации рибосом. [72] Гипотетические клеточные организмы с самовоспроизводящейся РНК, но без ДНК, называются рибоцитами (или рибоцелями). [73] [74]

Поскольку аминокислоты постепенно появлялись в мире РНК в пребиотических условиях, [75] [76] их взаимодействие с каталитической РНК увеличило бы как диапазон, так и эффективность функции молекул каталитической РНК. [66] Таким образом, движущей силой эволюции рибосомы из древней самовоспроизводящейся машины в ее нынешнюю форму как трансляционной машины могло быть селективное давление, направленное на включение белков в самовоспроизводящиеся механизмы рибосомы, чтобы увеличить ее способность к самовоспроизводству. [72] [77] [78]

Гетерогенные рибосомы

Рибосомы неоднородны по составу между видами и даже в пределах одной клетки, о чем свидетельствует существование цитоплазматических и митохондриальных рибосом в пределах одних и тех же эукариотических клеток. Некоторые исследователи предположили, что неоднородность в составе рибосомных белков у млекопитающих важна для регуляции генов, т. е . гипотеза специализированной рибосомы. [79] [80] Однако эта гипотеза является спорной и является темой продолжающихся исследований. [81] [82]

Гетерогенность в составе рибосом была впервые предложена как вовлеченная в трансляционный контроль синтеза белка Винсом Мауро и Джеральдом Эдельманом . [83] Они предложили гипотезу рибосомного фильтра для объяснения регуляторных функций рибосом. Данные свидетельствуют о том, что специализированные рибосомы, специфичные для различных популяций клеток, могут влиять на то, как транслируются гены. [84] Некоторые рибосомные белки обмениваются из собранного комплекса с цитозольными копиями [85], что предполагает, что структура рибосомы in vivo может быть изменена без синтеза совершенно новой рибосомы.

Некоторые рибосомные белки абсолютно необходимы для клеточной жизни, а другие — нет. У почкующихся дрожжей 14/78 рибосомных белков не являются необходимыми для роста, тогда как у людей это зависит от изучаемой клетки. [86] Другие формы гетерогенности включают посттрансляционные модификации рибосомных белков, такие как ацетилирование, метилирование и фосфорилирование. [87] Arabidopsis , [88] [89] [90] [91] Вирусные внутренние сайты входа рибосомы (IRES) могут опосредовать трансляции с помощью составно-различимых рибосом. Например, рибосомные единицы 40S без eS25 в дрожжах и клетках млекопитающих не способны рекрутировать IRES CrPV IGR . [92]

Гетерогенность модификаций рибосомной РНК играет важную роль в структурном поддержании и/или функционировании, и большинство модификаций мРНК обнаруживаются в высококонсервативных регионах. [93] [94] Наиболее распространенными модификациями рРНК являются псевдоуридилирование и 2'-O-метилирование рибозы. [95]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Konikkat S (февраль 2016 г.). События динамического ремоделирования управляют удалением последовательности спейсера ITS2 во время сборки 60S рибосомных субъединиц в S. cerevisiae (диссертация на соискание степени доктора философии). Университет Карнеги-Меллона. Архивировано из оригинала 3 августа 2017 г.
  2. ^ Вейлер Э.В., Новер Л. (2008). Allgemeine und Molekulare Botanik (на немецком языке). Штутгарт: Георг Тиме Верлаг. п. 532. ИСБН 9783131527912.
  3. ^ de la Cruz J, Karbstein K, Woolford JL (2015). «Функции рибосомальных белков в сборке эукариотических рибосом in vivo». Annual Review of Biochemistry . 84 : 93–129. doi :10.1146/annurev-biochem-060614-033917. PMC 4772166. PMID  25706898 . 
  4. ^ «Трансляция Scitable by nature / РНК-трансляция».
  5. ^ abc Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое». Microbiol Mol Biol Rev. 85 ( 4): e0010421. doi :10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967. PMID  34756086 . 
  6. ^ Benne R, Sloof P (1987). «Эволюция митохондриального механизма синтеза белков». Bio Systems . 21 (1): 51–68. Bibcode : 1987BiSys..21...51B. doi : 10.1016/0303-2647(87)90006-2. PMID  2446672.
  7. ^ "Рибосомы". Архивировано из оригинала 2009-03-20 . Получено 2011-04-28 .
  8. ^ Palade GE (январь 1955). «Небольшой частичный компонент цитоплазмы». Журнал биофизической и биохимической цитологии . 1 (1): 59–68. doi :10.1083/jcb.1.1.59. PMC 2223592. PMID 14381428  . 
  9. ^ Райнбергер, Ханс-Йорг (сентябрь 2022 г.). «Краткая история биосинтеза белка и исследования рибосом». Встречи лауреатов Нобелевской премии в Линдау . Получено 16 августа 2023 г.
  10. ^ Робертс РБ, ред. (1958). «Введение». Микросомальные частицы и синтез белка. Нью-Йорк: Pergamon Press, Inc.
  11. ^ "Нобелевская премия по физиологии и медицине 1974 года". Nobelprize.org . Нобелевский фонд. Архивировано из оригинала 26 января 2013 года . Получено 10 декабря 2012 года .
  12. ^ "2009 Nobel Prize in Chemistry". Нобелевский фонд. Архивировано из оригинала 28 апреля 2012 года . Получено 10 декабря 2012 года .
  13. ^ Курланд CG (1960). «Молекулярная характеристика рибонуклеиновой кислоты из рибосом Escherichia coli». Журнал молекулярной биологии . 2 (2): 83–91. doi :10.1016/s0022-2836(60)80029-0.
  14. ^ Wilson DN, Doudna Cate JH (май 2012). «Структура и функция эукариотической рибосомы». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 4 (5): a011536. doi :10.1101/cshperspect.a011536. PMC 3331703. PMID 22550233  . 
  15. ^ Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore PB, Steitz TA (август 2000 г.). «Структурная основа активности рибосомы в синтезе пептидной связи» (PDF) . Science . 289 (5481): 920–30. Bibcode :2000Sci...289..920N. doi :10.1126/science.289.5481.920. PMID  10937990. S2CID  8370119. Архивировано из оригинала (PDF) 2020-11-30.
  16. ^ ab Уимберли Б.Т., Бродерсен Д.Е., Клемонс В.М., Морган-Уоррен Р.Дж., Картер А.П., Вонрейн С., Хартч Т., Рамакришнан В. (сентябрь 2000 г.). «Структура рибосомальной субъединицы 30S». Природа . 407 (6802): 327–39. Бибкод : 2000Natur.407..327W. дои : 10.1038/35030006. PMID  11014182. S2CID  4419944.
  17. ^ abcdefg Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Мембранно-связанные рибосомы определяют шероховатый ЭР». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. стр. 342. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  18. ^ ab Garrett R, Grisham CM (2009). Биохимия (4-е изд.). Cengage Learning Services. ISBN 978-0-495-11464-2.
  19. ^ Collatz E, Küchler E, Stöffler G, Czernilofsky AP (апрель 1976 г.). «Участок реакции на рибосомальном белке L27 с производным аффинной метки тРНК Met f». FEBS Letters . 63 (2): 283–6. doi : 10.1016/0014-5793(76)80112-3 . PMID  770196.
  20. ^ Czernilofsky AP, Collatz EE, Stöffler G, Kuechler E (январь 1974). "Белки в местах связывания тРНК рибосом Escherichia coli". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 71 (1): 230–4. Bibcode :1974PNAS...71..230C. doi : 10.1073/pnas.71.1.230 . PMC 387971 . PMID  4589893. 
  21. ^ Czernilofsky AP, Kurland CG, Stöffler G (октябрь 1975 г.). «30S рибосомальные белки, связанные с 3'-концом 16S РНК». FEBS Letters . 58 (1): 281–4. doi : 10.1016/0014-5793(75)80279-1 . PMID  1225593.
  22. ^ Каллен KE (2009). «Архейные рибосомы». Энциклопедия естественных наук . Нью-Йорк: Факты в архиве. стр. 1–5. doi :10.1002/9780470015902.a0000293.pub3. ISBN 9780470015902. S2CID  243730576.
  23. ^ Tirumalai MR, Anane-Bediakoh D, Rajesh R, Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Чистые заряды рибосомальных белков кластеров S10 и spc галофилов обратно пропорциональны степени галотолерантности». Microbiol. Spectr . 9 (3): e0178221. doi :10.1128/spectrum.01782-21. PMC 8672879. PMID  34908470 . 
  24. ^ Wang J, Dasgupta I, Fox GE (28 апреля 2009 г.). «Многие неуниверсальные архейные рибосомальные белки обнаружены в консервативных кластерах генов». Archaea . 2 (4): 241–51. doi : 10.1155/2009/971494 . PMC 2686390 . PMID  19478915. 
  25. ^ abc Бен-Шем А, Гарро де Лубресс Н, Мельников С, Дженнер Л, Юсупова Г, Юсупов М (декабрь 2011 г.). «Структура эукариотической рибосомы с разрешением 3,0 Å». Наука . 334 (6062): 1524–9. Бибкод : 2011Sci...334.1524B. дои : 10.1126/science.1212642 . PMID  22096102. S2CID  9099683.
  26. ^ ab Rabl J, Leibundgut M, Ataide SF, Haag A, Ban N (февраль 2011 г.). "Кристаллическая структура эукариотической 40S рибосомальной субъединицы в комплексе с фактором инициации 1" (PDF) . Science . 331 (6018): 730–6. Bibcode :2011Sci...331..730R. doi :10.1126/science.1198308. hdl : 20.500.11850/153130 . PMID  21205638. S2CID  24771575.
  27. ^ ab Klinge S, Voigts-Hoffmann F, Leibundgut M, Arpagaus S, Ban N (ноябрь 2011 г.). "Кристаллическая структура эукариотической 60S рибосомальной субъединицы в комплексе с фактором инициации 6". Science . 334 (6058): 941–8. Bibcode :2011Sci...334..941K. doi :10.1126/science.1211204. PMID  22052974. S2CID  206536444.
  28. ^ Фабиянски С., Пеллегрини М. (1977). «Идентификация белков в месте связывания пептидил-тРНК рибосом печени крысы». Молекулярная и общая генетика . 184 (3): 551–6. doi :10.1007/BF00431588. PMID  6950200. S2CID  9751945.
  29. ^ Агравал РК, Шарма М.Р. (декабрь 2012 г.). «Структурные аспекты митохондриального трансляционного аппарата». Current Opinion in Structural Biology . 22 (6): 797–803. doi :10.1016/j.sbi.2012.08.003. PMC 3513651. PMID 22959417  . 
  30. ^ Sharma MR, Booth TM, Simpson L, Maslov DA, Agrawal RK (июнь 2009 г.). «Структура митохондриальной рибосомы с минимальной РНК». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (24): 9637–42. Bibcode : 2009PNAS..106.9637S. doi : 10.1073/pnas.0901631106 . PMC 2700991. PMID  19497863 . 
  31. ^ Waltz F, Nguyen TT, Arrivé M, Bochler A, Chicher J, Hammann P, Kuhn L, Quadrado M, Mireau H, Hashem Y, Giegé P (январь 2019 г.). «Маленькое — большое в митохондриальной рибосоме Arabidopsis». Nature Plants . 5 (1): 106–117. doi :10.1038/s41477-018-0339-y. PMID  30626926. S2CID  58004990.
  32. ^ Archibald JM, Lane CE (2009). «Уходит, уходит, не совсем ушёл: нуклеоморфы как пример сокращения ядерного генома». Журнал наследственности . 100 (5): 582–90. doi : 10.1093/jhered/esp055 . PMID  19617523.
  33. ^ "Специализированные внутренние структуры прокариот | Безграничная микробиология". courses.lumenlearning.com . Получено 24.09.2021 .
  34. ^ Recht MI, Douthwaite S, Puglisi JD (июнь 1999). «Основы прокариотической специфичности действия аминогликозидных антибиотиков». The EMBO Journal . 18 (11): 3133–8. doi :10.1093/emboj/18.11.3133. PMC 1171394. PMID  10357824 . 
  35. ^ O'Brien TW (май 1971). «Общее распространение 55 S рибосом в митохондриях печени млекопитающих». Журнал биологической химии . 246 (10): 3409–17. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62239-2 . PMID  4930061.
  36. ^ «Подавление костного мозга, вызванное хлорамфениколом». JAMA . 213 (7): 1183–1184. 1970-08-17. doi :10.1001/jama.1970.03170330063011. ISSN  0098-7484. PMID  5468266.
  37. ^ Newman SM, Boynton JE, Gillham NW, Randolph-Anderson BL, Johnson AM, Harris EH (декабрь 1990 г.). «Трансформация генов рибосомальной РНК хлоропластов в Chlamydomonas: молекулярная и генетическая характеристика событий интеграции». Genetics . 126 (4): 875–88. doi :10.1093/genetics/126.4.875. PMC 1204285 . PMID  1981764. 
  38. ^ Пенев ПИ, Фахретаха-Авал С, Патель ВДж, Кэнноне ДжДж, Гутелл РР, Петров АС, Уильямс ЛД, Гласс ДжБ (август 2020 г.). «Сегменты расширения суперразмерной рибосомальной РНК у архей Асгарда». Genome Biology and Evolution . 12 (10): 1694–1710. doi : 10.1093/gbe/evaa170 . PMC 7594248. PMID  32785681 . 
  39. ^ ab Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore PB, Steitz TA (август 2000 г.). «Полная атомная структура большой рибосомальной субъединицы с разрешением 2,4 А». Science . 289 (5481): 905–20. Bibcode :2000Sci...289..905B. CiteSeerX 10.1.1.58.2271 . doi :10.1126/science.289.5481.905. PMID  10937989. 
  40. ^ Schluenzen F, Tocilj A, Zarivach R, Harms J, Gluehmann M, Janell D, Bashan A, Bartels H, Agmon I, Franceschi F, Yonath A (сентябрь 2000 г.). «Структура функционально активированной малой рибосомальной субъединицы при разрешении 3,3 ангстрема». Cell . 102 (5): 615–23. doi : 10.1016/S0092-8674(00)00084-2 . PMID  11007480. S2CID  1024446.
  41. ^ Юсупов ММ, Юсупова ГЗ, Бауком А, Либерман К, Эрнест ТН, Кейт ДжХ, Ноллер ХФ (май 2001). «Кристаллическая структура рибосомы при разрешении 5,5 А». Science . 292 (5518): 883–96. Bibcode :2001Sci...292..883Y. doi : 10.1126/science.1060089 . PMID  11283358. S2CID  39505192.
  42. ^ Schuwirth BS, Borovinskaya MA, Hau CW, Zhang W, Vila-Sanjurjo A, Holton JM, Cate JH (ноябрь 2005 г.). «Структуры бактериальной рибосомы с разрешением 3,5 А». Science . 310 (5749): 827–34. Bibcode :2005Sci...310..827S. doi :10.1126/science.1117230. PMID  16272117. S2CID  37382005.
  43. ^ Mitra K, Schaffitzel C, Shaikh T, Tama F, Jenni S, Brooks CL, Ban N, Frank J (ноябрь 2005 г.). «Структура канала, проводящего белок E. coli, связанного с транслирующей рибосомой». Nature . 438 (7066): 318–24. Bibcode :2005Natur.438..318M. doi :10.1038/nature04133. PMC 1351281 . PMID  16292303. 
  44. ^ Selmer M, Dunham CM, Murphy FV, Weixlbaumer A, Petry S, Kelley AC, Weir JR, Ramakrishnan V (сентябрь 2006 г.). «Структура рибосомы 70S в комплексе с мРНК и тРНК». Science . 313 (5795): 1935–42. Bibcode :2006Sci...313.1935S. doi :10.1126/science.1131127. PMID  16959973. S2CID  9737925.
  45. ^ Коростелев А, Траханов С, Лаурберг М, Ноллер ХФ (сентябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура комплекса 70S рибосома-тРНК выявляет функциональные взаимодействия и перестройки». Cell . 126 (6): 1065–77. doi : 10.1016/j.cell.2006.08.032 . PMID  16962654. S2CID  13452915.
  46. ^ Юсупова Г., Дженнер Л., Риз Б., Морас Д., Юсупов М. (ноябрь 2006 г.). «Структурная основа движения информационной РНК на рибосоме». Nature . 444 (7117): 391–4. Bibcode :2006Natur.444..391Y. doi :10.1038/nature05281. PMID  17051149. S2CID  4419198.
  47. ^ ab "Специализированные внутренние структуры прокариот". courses.lumenlearning.com . Безграничная микробиология . Получено 27.09.2018 .
  48. ^ Лафонтен, Д.; Толлерви, Д. (2001). «Функция и синтез рибосом». Nat Rev Mol Cell Biol . 2 (7): 514–520. doi :10.1038/35080045. hdl : 1842/729 . PMID  11433365. S2CID  2637106.
  49. ^ Savir Y, Tlusty T (апрель 2013 г.). «Рибосома как оптимальный декодер: урок молекулярного распознавания». Cell . 153 (2): 471–479. Bibcode :2013APS..MARY46006T. doi : 10.1016/j.cell.2013.03.032 . PMID  23582332.
  50. ^ Korkmaz G, Sanyal S (сентябрь 2017 г.). "Escherichia coli". Журнал биологической химии . 292 (36): 15134–15142. doi : 10.1074/jbc.M117.785238 . PMC 5592688. PMID  28743745 . 
  51. ^ Коневега АЛ, Соболева НГ, Махно ВИ, Семенков ЮП, Винтермейер В, Роднина МВ, Катунин ВИ (январь 2004). "Пуриновые основания в положении 37 тРНК стабилизируют взаимодействие кодон-антикодон в рибосомальном сайте А путем укладки и Mg2+-зависимых взаимодействий". РНК . 10 (1): 90–101. doi :10.1261/rna.5142404. PMC 1370521 . PMID  14681588. 
  52. ^ Роднина МВ, Берингер М, Винтермейер В (январь 2007). «Как рибосомы создают пептидные связи». Тенденции в биохимических науках . 32 (1): 20–26. doi :10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID  17157507.
  53. ^ Cech, TR (август 2000). «Структурная биология. Рибосома — это рибозим». Science . 289 (5481): 878–879. doi :10.1126/science.289.5481.878. PMID  10960319. S2CID  24172338.
  54. ^ Баннерджи Д., Саньял С. (октябрь 2014 г.). «Активность фолдинга белков рибосомы (PFAR) – мишень для антиприонных соединений». Вирусы . 6 (10): 3907–3924. doi : 10.3390/v6103907 . PMC 4213570. PMID  25341659 . 
  55. ^ Федоров AN, Болдуин TO (декабрь 1997). «Котрансляционное сворачивание белков». Журнал биологической химии . 272 ​​(52): 32715–32718. doi : 10.1074/jbc.272.52.32715 . PMID  9407040.
  56. ^ Болдуин Р. Л. (июнь 1975 г.). «Промежуточные продукты в реакциях сворачивания белков и механизм сворачивания белков». Annual Review of Biochemistry . 44 (1): 453–475. doi :10.1146/annurev.bi.44.070175.002321. PMID  1094916.
  57. ^ Das D, Das A, Samanta D, Ghosh J, Dasgupta S, Bhattacharya A, Basu A, Sanyal S, Das Gupta C (август 2008 г.). "Роль рибосомы в сворачивании белка" (PDF) . Biotechnology Journal . 3 (8): 999–1009. doi :10.1002/biot.200800098. PMID  18702035.
  58. ^ Dabrowski-Tumanski P, Piejko M, Niewieczerzal S, Stasiak A, Sulkowska JI (декабрь 2018 г.). «Завязывание белковых узлов путем активного пронизывания формирующейся полипептидной цепи, выходящей из выходного канала рибосомы». Журнал физической химии B. 122 ( 49): 11616–11625. doi : 10.1021/acs.jpcb.8b07634. ​​PMID  30198720. S2CID  52176392.
  59. ^ Brandman O, Stewart-Ornstein J, Wong D, Larson A, Williams CC, Li GW, Zhou S, King D, Shen PS, Weibezahn J, Dunn JG, Rouskin S, Inada T, Frost A, Weissman JS (ноябрь 2012 г.). «Комплекс контроля качества, связанный с рибосомой, запускает деградацию образующихся пептидов и сигнализирует о стрессе трансляции». Cell . 151 (5): 1042–1054. doi :10.1016/j.cell.2012.10.044. PMC 3534965 . PMID  23178123. 
  60. ^ Defenouillère Q, Yao Y, Mouaikel J, Namane A, Galopier A, Decourty L, Doyen A, Malabat C, Saveanu C, Jacquier A, Fromont-Racine M (март 2013 г.). «Cdc48-ассоциированный комплекс, связанный с частицами 60S, необходим для очистки от аберрантных продуктов трансляции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 5046–5051. Bibcode : 2013PNAS..110.5046D. doi : 10.1073/pnas.1221724110 . PMC 3612664. PMID  23479637 . 
  61. ^ Shen PS, Park J, Qin Y, Li X, Parsawar K, Larson MH, Cox J, Cheng Y, Lambowitz AM, Weissman JS, Brandman O, Frost A (январь 2015 г.). «Синтез белка. Рибосомные субъединицы Rqc2p и 60S опосредуют мРНК-независимое удлинение зарождающихся цепей». Science . 347 (6217): 75–78. Bibcode :2015Sci...347...75S. doi :10.1126/science.1259724. PMC 4451101 . PMID  25554787. 
  62. ^ Keeley, J.; Gutnikoff, R. (2 января 2015 г.). «Исследования рибосомы открывают новый механизм синтеза белка» (пресс-релиз). Медицинский институт Говарда Хьюза . Архивировано из оригинала 12 января 2015 г. Получено 16 января 2015 г.
  63. ^ Альбертс Б., Джонсон А., Льюис Дж., Рафф М., Робертс К., Уолтер П. (2002). «Мембранно-связанные рибосомы определяют шероховатый ЭР». Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 978-0-8153-4072-0.
  64. ^ Кресслер, Дитер; Хёрт, Эд; Баблер, Йохен (2009). «Управление сборкой рибосом» (PDF) . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1803 (6): 673–683. doi :10.1016/j.bbamcr.2009.10.009. PMID  19879902.
  65. ^ Дэнс, Эмбер (28 февраля 2023 г.). «Как началась жизнь? Один из ключевых ингредиентов становится очевидным — команда ученого, удостоенного Нобелевской премии, сделала большой шаг вперед в своем стремлении реконструировать раннюю РНК Земли, способную строить белки». Nature . 615 (7950): 22–25. doi : 10.1038/d41586-023-00574-4 . PMID  36854922.
  66. ^ ab Noller HF (апрель 2012 г.). «Эволюция синтеза белка из мира РНК». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 4 (4): a003681. doi :10.1101/cshperspect.a003681. PMC 3312679. PMID  20610545 . 
  67. ^ Dabbs ER (1986). Мутантные исследования прокариотической рибосомы . Нью-Йорк: Springer-Verlag.
  68. ^ Noller HF, Hoffarth V, Zimniak L (июнь 1992). "Необычная устойчивость пептидилтрансферазы к процедурам экстракции белка". Science . 256 (5062): 1416–9. Bibcode :1992Sci...256.1416N. doi :10.1126/science.1604315. PMID  1604315.
  69. ^ Nomura M, Mizushima S, Ozaki M, Traub P, Lowry CV (1969). «Структура и функция рибосом и их молекулярных компонентов». Симпозиумы по количественной биологии в Колд-Спринг-Харбор . 34 : 49–61. doi :10.1101/sqb.1969.034.01.009. PMID  4909519.
  70. ^ Крупкин М., Мацов Д., Тан Х., Мец М., Калаора Р., Белоусофф М.Дж., Циммерман Э., Башан А., Йонат А. (октябрь 2011 г.). «Остаток пребиотической связывающей машины функционирует в современной рибосоме». Phil. Trans. R. Soc. B . 366 (1580): 2972–8. doi :10.1098/rstb.2011.0146. PMC 3158926 . PMID  21930590. 
  71. ^ Бозе Т., Фридкин Г., Давидович С., Крупкин М., Дингер Н., Фалькович А.Х., Пелег И., Агмон И., Башан А., Йонат А. (февраль 2022 г.). «Происхождение жизни: проторибосома образует пептидные связи и связывает миры, в которых доминируют РНК и белки». Nucleic Acids Res . 50 (4): 1815–1828. doi :10.1093/nar/gkac052. PMC 8886871. PMID  35137169 . 
  72. ^ ab Root-Bernstein M, Root-Bernstein R (февраль 2015 г.). «Рибосома как недостающее звено в эволюции жизни». Журнал теоретической биологии . 367 : 130–158. doi : 10.1016/j.jtbi.2014.11.025 . PMID  25500179.
  73. ^ Ярус М (2002). «Первобытная генетика: фенотип рибоцита». Annual Review of Genetics . 36 : 125–51. doi : 10.1146/annurev.genet.36.031902.105056. PMID  12429689.
  74. ^ Forterre P, Krupovic M (2012). «Происхождение вирионов и вироклеток: пересмотр гипотезы побега». Вирусы: основные агенты жизни . стр. 43–60. doi :10.1007/978-94-007-4899-6_3. ISBN 978-94-007-4898-9.
  75. ^ Каэтано-Аноллес Г., Сойфферхельд М.Дж. (2013). «Коэволюционные корни биохимии и клеточной организации бросают вызов парадигме мира РНК». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии . 23 (1–2): 152–77. doi :10.1159/000346551. PMID  23615203. S2CID  41725226.
  76. ^ Saladino R, Botta G, Pino S, Costanzo G, Di Mauro E (август 2012 г.). «Сначала генетика или сначала метаболизм? Ключ к формамиду». Chemical Society Reviews . 41 (16): 5526–65. doi : 10.1039/c2cs35066a. hdl : 11573/494138. PMID  22684046.
  77. ^ Fox GE (сентябрь 2010 г.). «Происхождение и эволюция рибосомы». Cold Spring Harb Perspect Biol . 2 (9): a003483. doi : 10.1101/cshperspect.a003483 . PMC 2926754. PMID  20534711 . 
  78. ^ Fox GE (2016). «Происхождение и ранняя эволюция рибосомы». В Hernández G, Jagus R (ред.). Эволюция машины синтеза белка и ее регуляция. Швейцария: Springer, Cham. стр. 31–60. doi :10.1007/978-3-319-39468-8. ISBN 978-3-319-39468-8. S2CID  27493054.
  79. ^ Shi Z, Fujii K, Kovary KM, Genuth NR, Röst HL, Teruel MN, Barna M (июль 2017 г.). «Гетерогенные рибосомы предпочтительно транслируют различные подпулы мРНК по всему геному». Molecular Cell . 67 (1). Elsevier BV: 71–83.e7. doi : 10.1016 /j.molcel.2017.05.021 . PMC 5548184. PMID  28625553. 
  80. ^ Xue S, Barna M (май 2012 г.). «Специализированные рибосомы: новый рубеж в регуляции генов и биологии организмов». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 13 (6). Springer Science and Business Media LLC: 355–369. doi :10.1038/nrm3359. PMC 4039366. PMID  22617470 . 
  81. ^ Ferretti MB, Karbstein K (май 2019). «Существует ли функциональная специализация рибосом на самом деле?». РНК . 25 (5). Cold Spring Harbor Laboratory: 521–538. doi : 10.1261/rna.069823.118 . PMC 6467006. PMID  30733326 . 
  82. ^ Farley-Barnes KI, Ogawa LM, Baserga SJ (октябрь 2019 г.). «Рибосомопатии: старые концепции, новые противоречия». Тенденции в генетике . 35 (10). Elsevier BV: 754–767. doi :10.1016/j.tig.2019.07.004. PMC 6852887. PMID  31376929 . 
  83. ^ Mauro VP, Edelman GM (сентябрь 2002 г.). «Гипотеза рибосомного фильтра». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (19): 12031–6. Bibcode : 2002PNAS...9912031M. doi : 10.1073/pnas.192442499 . PMC 129393. PMID  12221294 . 
  84. ^ Xue S, Barna M (май 2012 г.). «Специализированные рибосомы: новый рубеж в регуляции генов и биологии организмов». Nature Reviews. Молекулярная клеточная биология . 13 (6): 355–69. doi :10.1038/nrm3359. PMC 4039366. PMID 22617470  . 
  85. ^ Mathis AD, Naylor BC, Carson RH, Evans E, Harwell J, Knecht J, Hexem E, Peelor ​​FF, Miller BF, Hamilton KL, Transtrum MK, Bikman BT, Price JC (февраль 2017 г.). «Механизмы изменения содержания рибосом in vivo в ответ на сигналы питательных веществ». Молекулярная и клеточная протеомика . 16 (2): 243–254. doi : 10.1074/mcp.M116.063255 . PMC 5294211. PMID  27932527 . 
  86. ^ Steffen KK, McCormick MA, Pham KM, MacKay VL, Delaney JR, Murakami CJ и др. (май 2012 г.). «Дефицит рибосом защищает от стресса ER у Saccharomyces cerevisiae». Генетика . 191 (1). Genetics Society of America: 107–118. doi :10.1534/genetics.111.136549. PMC 3338253. PMID  22377630 . 
  87. ^ Lee SW, Berger SJ, Martinović S, Pasa-Tolić L, Anderson GA, Shen Y и др. (апрель 2002 г.). «Прямой масс-спектрометрический анализ целых белков большой рибосомальной субъединицы дрожжей с использованием капиллярной LC/FTICR». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (9): 5942–5947. Bibcode : 2002PNAS...99.5942L. doi : 10.1073/pnas.082119899 . PMC 122881. PMID  11983894 . 
  88. ^ Carroll AJ, Heazlewood JL, Ito J, Millar AH (февраль 2008 г.). «Анализ протеома цитозольной рибосомы Arabidopsis дает детальное представление о его компонентах и ​​их посттрансляционной модификации». Molecular & Cellular Proteomics . 7 (2): 347–369. doi : 10.1074/mcp.m700052-mcp200 . PMID  17934214.
  89. ^ Одинцова ТИ, Мюллер EC, Иванов АВ, Егоров ТА, Бинерт Р, Владимиров СН и др. (апрель 2003 г.). «Характеристика и анализ посттрансляционных модификаций больших цитоплазматических рибосомальных субъединиц человека с помощью масс-спектрометрии и секвенирования Эдмана». Журнал белковой химии . 22 (3): 249–258. doi :10.1023/a:1025068419698. PMID  12962325. S2CID  10710245.
  90. ^ Yu Y, Ji H, Doudna JA, Leary JA (июнь 2005 г.). «Масс-спектрометрический анализ человеческой 40S рибосомальной субъединицы: нативные и связанные с HCV IRES комплексы». Protein Science . 14 (6): 1438–1446. doi :10.1110/ps.041293005. PMC 2253395 . PMID  15883184. 
  91. ^ Zeidan Q, Wang Z, De Maio A, Hart GW (июнь 2010 г.). «Циклические ферменты O-GlcNAc ассоциируются с трансляционным аппаратом и модифицируют основные рибосомальные белки». Молекулярная биология клетки . 21 (12): 1922–1936. doi :10.1091/mbc.e09-11-0941. PMC 2883937. PMID  20410138 . 
  92. ^ Landry DM, Hertz MI, Thompson SR (декабрь 2009 г.). «RPS25 необходим для инициации трансляции Dicistroviridae и IRES вируса гепатита C». Genes & Development . 23 (23): 2753–2764. doi :10.1101/gad.1832209. PMC 2788332 . PMID  19952110. 
  93. ^ Decatur WA, Fournier MJ (июль 2002 г.). «модификации рРНК и функция рибосомы». Trends in Biochemical Sciences . 27 (7): 344–51. doi :10.1016/s0968-0004(02)02109-6. PMID  12114023.
  94. ^ Natchiar SK, Myasnikov AG, Kratzat H, Hazemann I, Klaholz BP (ноябрь 2017 г.). «Визуализация химических модификаций в структуре человеческой 80S рибосомы». Nature . 551 (7681): 472–477. Bibcode :2017Natur.551..472N. doi :10.1038/nature24482. PMID  29143818. S2CID  4465175.
  95. ^ Guo H (август 2018 г.). «Специализированные рибосомы и контроль трансляции». Труды биохимического общества . 46 (4): 855–869. doi :10.1042/BST20160426. PMID  29986937. S2CID  51609077.

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме Рибосомы .