Рибулозо-1,5-бисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа , широко известная под аббревиатурами RuBisCo , Rubisco , [1] RuBPCase , [2] или RuBPco , [3] представляет собой фермент ( EC 4.1.1.39), участвующий в светонезависимых (или «темная») часть фотосинтеза , включая фиксацию углерода , посредством которой углекислый газ из атмосферы преобразуется растениями и другими фотосинтезирующими организмами в богатые энергией молекулы , такие как глюкоза . Он возник примерно четыре миллиарда лет назад в первичном метаболизме до появления кислорода на Земле. [4] Вероятно, это самый распространенный фермент на Земле. С химической точки зрения он катализирует карбоксилирование рибулозо -1,5-бисфосфата (также известного как RuBP). [5] [6] [7]
RuBisCO важен с биологической точки зрения , поскольку он катализирует первичную химическую реакцию , посредством которой неорганический углерод попадает в биосферу . Хотя многие автотрофные бактерии и археи фиксируют углерод посредством восстановительного пути ацетил-КоА , 3-гидроксипропионатного цикла или обратного цикла Кребса , эти пути вносят относительно небольшой вклад в глобальную фиксацию углерода по сравнению с тем, который катализируется RuBisCO. Фосфоенолпируваткарбоксилаза , в отличие от RuBisCO, лишь временно фиксирует углерод. Отражая свою важность, RuBisCO является наиболее распространенным белком в листьях , на его долю приходится 50% растворимого белка листьев у растений C 3 (20–30% общего азота листьев) и 30% растворимого белка листьев у растений C 4 (5–9 % общего азота листьев). [7] Учитывая его важную роль в биосфере, генная инженерия RuBisCO в сельскохозяйственных культурах представляет постоянный интерес (см. ниже).
У растений, водорослей , цианобактерий , а также фототрофных и хемоавтотрофных Pseudomonadota (ранее протеобактерии) фермент обычно состоит из двух типов белковых субъединиц, называемых большой цепью ( L , около 55 000 Да ) и малой цепью ( S , около 13 000 Да). . Ген большой цепи ( rbcL ) кодируется ДНК хлоропластов у растений. [8] Обычно в ядре растительных клеток имеется несколько родственных мелкоцепочечных генов , и небольшие цепочки импортируются в стромальный компартмент хлоропластов из цитозоля путем пересечения внешней мембраны хлоропласта . [6] [9] Сайты связывания ферментативно активного субстрата ( рибулозо -1,5-бисфосфата) расположены в больших цепях , которые образуют димеры , в которых аминокислоты из каждой большой цепи вносят вклад в сайты связывания. Всего восемь больших цепей (= четыре димера) и восемь малых цепей собираются в более крупный комплекс массой около 540 000 Да. [10] У некоторых Pseudomonadota и динофлагеллят обнаружены ферменты, состоящие только из крупных субъединиц. [а]
Ионы магния ( Mg 2+ ) необходимы для ферментативной активности. Правильное расположение Mg 2+ в активном центре фермента предполагает присоединение «активирующей» молекулы углекислого газа ( CO 2 ) к лизину в активном центре (с образованием карбамата ). [12] Mg 2+ действует путем депротонирования остатка Lys210, заставляя остаток Lys поворачиваться на 120 градусов к транс- конформеру, уменьшая расстояние между азотом Lys и углеродом CO 2 . Непосредственная близость позволяет образовывать ковалентную связь, в результате чего образуется карбамат. [13] Mg 2+ сначала получает возможность связываться с активным сайтом путем поворота His335 в альтернативную конформацию. Затем Mg 2+ координируется остатками His активного центра (His300, His302, His335) и частично нейтрализуется за счет координации трех молекул воды и их превращения в - OH. [13] Эта координация приводит к образованию нестабильного комплекса, но создает благоприятную среду для связывания Mg 2+ . Образованию карбамата благоприятствует щелочной pH . На свету увеличивается pH и концентрация ионов магния в жидкостном отделе (у растений — строме хлоропласта ). Роль изменения pH и уровня ионов магния в регуляции активности фермента RuBisCO обсуждается ниже. Как только карбамат образуется, His335 завершает активацию, возвращаясь в исходное положение за счет температурных колебаний. [13]
RuBisCO — один из многих ферментов цикла Кальвина . Когда Рубиско облегчает атаку CO 2 на углерод C2 RuBP и последующий разрыв связи между атомами углерода C3 и C2, образуются 2 молекулы глицерат-3-фосфата. Преобразование включает в себя следующие этапы: енолизация , карбоксилирование , гидратация , разрыв связи CC и протонирование . [14] [15] [16]
Субстратами RuBisCO являются рибулозо-1,5-бисфосфат и диоксид углерода (в отличие от «активирующего» диоксида углерода). RuBisCO также катализирует реакцию рибулозо-1,5-бисфосфата и молекулярного кислорода (O 2 ) вместо углекислого газа (CO 2 ). [17] Различение субстратов CO 2 и O 2 объясняется различным взаимодействием квадрупольных моментов субстрата и высоким градиентом электростатического поля . [13] Этот градиент устанавливается димерной формой минимально активного RuBisCO, которая с двумя своими компонентами обеспечивает комбинацию противоположно заряженных доменов, необходимых для взаимодействия фермента с O 2 и CO 2 . Эти условия помогают объяснить низкую скорость оборота, обнаруженную в RuBisCO: чтобы увеличить силу электрического поля , необходимую для достаточного взаимодействия с квадрупольными моментами субстратов , C- и N-концевые сегменты фермента должны быть закрыты, что позволяет активный центр необходимо изолировать от растворителя и понизить диэлектрическую проницаемость . [18] Такая изоляция имеет значительные энтропийные издержки и приводит к низкой текучести кадров.
Карбамилирование ε-аминогруппы Lys210 стабилизируется за счет координации с Mg 2+ . [19] Эта реакция включает связывание карбоксилатных концов Asp203 и Glu204 с ионом Mg 2+ . Субстрат RuBP связывает Mg 2+ , замещая два из трех aquo-лигандов. [14] [20] [21]
Энолизация РуБФ представляет собой превращение кетотаутомера РуБФ в эндиол(ат). Энолизация инициируется депротонированием по C3. Ферментная основа на этом этапе обсуждается [20] [22] , но стерические ограничения, наблюдаемые в кристаллических структурах, сделали Lys210 наиболее вероятным кандидатом. [14] В частности, карбаматный кислород на Lys210, который не координируется с ионом Mg, депротонирует углерод C3 RuBP с образованием 2,3-ендиолата. [20] [21]
Карбоксилирование 2,3-ендиолата приводит к образованию промежуточного продукта 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфата, а Lys334 способствует добавлению субстрата CO 2 , поскольку он заменяет третью молекулу воды, координируемую Mg 2+ . и добавить непосредственно к эндиолу. При этом комплекс Михаэлиса не образуется. [14] [22] Гидратация этого кетона приводит к образованию дополнительной гидроксильной группы на C3, образуя промежуточный продукт гем-диола . [20] [23] Карбоксилирование и гидратация были предложены либо как один согласованный этап [20] , либо как два последовательных этапа. [23] Согласованный механизм подтверждается близостью молекулы воды к C3 RuBP в множественных кристаллических структурах. В структуре шпината другие остатки хорошо расположены, помогая на стадии гидратации, поскольку они находятся на расстоянии водородных связей от молекулы воды. [14]
Промежуточное соединение гем-диол расщепляется по связи C2-C3 с образованием одной молекулы глицерат-3-фосфата и отрицательно заряженного карбоксилата. [14] Стереоспецифическое протонирование C2 этого карбаниона приводит к образованию другой молекулы глицерат-3-фосфата. Считается, что этому этапу способствует Lys175 или, возможно, карбамилированный Lys210. [14]
Когда субстратом является диоксид углерода, продуктом карбоксилазной реакции является нестабильное шестиуглеродное фосфорилированное промежуточное соединение, известное как 3-кето-2-карбоксиарабинитол-1,5-бисфосфат, который быстро распадается на две молекулы глицерат -3-фосфата . Этот продукт, также известный как 3-фосфоглицерат, можно использовать для производства более крупных молекул, таких как глюкоза .
Когда молекулярный кислород является субстратом, продуктами оксигеназной реакции являются фосфогликолят и 3-фосфоглицерат. Фосфогликолят перерабатывается посредством последовательности реакций, называемых фотодыханием , в которых участвуют ферменты и цитохромы, расположенные в митохондриях и пероксисомах (это случай репарации метаболитов ). В этом процессе две молекулы фосфогликолата превращаются в одну молекулу углекислого газа и одну молекулу 3-фосфоглицерата, которые могут повторно войти в цикл Кальвина. Некоторая часть фосфогликолята, поступающего по этому пути, может сохраняться растениями для производства других молекул, таких как глицин . При уровне содержания углекислого газа и кислорода в окружающей среде соотношение реакций составляет примерно 4 к 1, что приводит к чистому связыванию углекислого газа всего 3,5. Таким образом, неспособность фермента предотвратить реакцию с кислородом значительно снижает фотосинтетическую способность многих растений. Некоторые растения, многие водоросли и фотосинтезирующие бактерии преодолели это ограничение, разработав способы увеличения концентрации углекислого газа вокруг фермента, включая фиксацию углерода C 4 , метаболизм крассулацовых кислот и использование пиреноидов .
Побочные действия Рубиско могут привести к образованию бесполезных или ингибирующих побочных продуктов. Важные ингибирующие побочные продукты включают ксилулозо-1,5-бисфосфат и глицеро-2,3-пентодиулозо-1,5-бисфосфат, оба из которых вызваны «осечками» на полпути реакции енолизации-карбоксилирования. У высших растений этот процесс вызывает самоингибирование RuBisCO, которое может быть запущено насыщением концентраций CO 2 и RuBP и решено активазой Rubisco (см. ниже). [24]
Некоторые ферменты могут выполнять тысячи химических реакций каждую секунду. Однако RuBisCO работает медленно, фиксируя только 3-10 молекул углекислого газа каждую секунду на молекулу фермента. [25] Таким образом, реакция, катализируемая RuBisCO, является основным фактором, ограничивающим скорость цикла Кальвина в течение дня. Тем не менее, в большинстве условий и когда свет не ограничивает фотосинтез иным образом, скорость RuBisCO положительно реагирует на увеличение концентрации углекислого газа.
RuBisCO обычно активен только в течение дня, поскольку рибулозо-1,5-бисфосфат не регенерируется в темноте. Это связано с регуляцией ряда других ферментов цикла Кальвина. Кроме того, активность RuBisCO координируется с активностью других ферментов цикла Кальвина несколькими другими способами:
При освещении хлоропластов рН стромы повышается от 7,0 до 8,0 за счет градиента протонов (ионов водорода, Н + ) , создаваемого на тилакоидной мембране. Движение протонов в тилакоиды управляется светом и имеет основополагающее значение для синтеза АТФ в хлоропластах (Дальнейшая литература: Фотосинтетический реакционный центр ; Светозависимые реакции ) . Чтобы сбалансировать ионный потенциал через мембрану, ионы магния ( Mg 2+ ) в ответ выходят из тилакоидов, увеличивая концентрацию магния в строме хлоропластов. RuBisCO имеет высокий оптимальный pH (может быть >9,0, в зависимости от концентрации ионов магния) и, таким образом, становится «активированным» при введении диоксида углерода и магния в активные центры, как описано выше.
У растений и некоторых водорослей другой фермент, активаза RuBisCO (Rca, GO:0046863, P10896 ), необходим для быстрого образования критического карбамата в активном центре RuBisCO. [26] [27] Это необходимо, поскольку рибулозо-1,5-бисфосфат (RuBP) сильнее связывается с активными центрами RuBisCO, когда присутствует избыток карбамата, препятствуя продвижению процессов. На свету активаза RuBisCO способствует высвобождению ингибирующего (или, по некоторым представлениям, запасающего) RuBP из каталитических центров RuBisCO. Активаза также необходима некоторым растениям (например, табаку и многим бобовым), поскольку в темноте RuBisCO ингибируется (или защищается от гидролиза) конкурентным ингибитором, синтезируемым этими растениями, аналогом субстрата 2 -карбокси-D-арабитинолом 1-. фосфат (СА1Р). [28] CA1P прочно связывается с активным центром карбамилированного RuBisCO и в еще большей степени ингибирует каталитическую активность. Также было показано, что CA1P сохраняет RuBisCO в конформации , защищенной от протеолиза . [29] На свету активаза RuBisCO также способствует высвобождению CA1P из каталитических сайтов. После высвобождения CA1P из RuBisCO он быстро преобразуется в неингибирующую форму под действием активируемой светом CA1P-фосфатазы . Даже без этих сильных ингибиторов раз в несколько сотен реакций нормальные реакции с углекислым газом или кислородом не завершаются; другие аналоги ингибирующего субстрата все еще образуются в активном центре. Опять же, активаза RuBisCO может способствовать высвобождению этих аналогов из каталитических центров и поддерживать фермент в каталитически активной форме. Однако при высоких температурах активаза RuBisCO агрегирует и больше не может активировать RuBisCO. Это способствует снижению карбоксилирующей способности, наблюдаемому при тепловом стрессе. [30] [31]
Удаление ингибирующих RuBP, CA1P и других аналогов ингибирующих субстратов с помощью активазы требует потребления АТФ . Эта реакция ингибируется присутствием АДФ , и, таким образом, активность активазы зависит от соотношения этих соединений в строме хлоропластов. Кроме того, у большинства растений чувствительность активазы к соотношению АТФ/АДФ модифицируется состоянием восстановления/окисления стромы ( редокс ) посредством другого небольшого регуляторного белка, тиоредоксина . Таким образом, активность активазы и состояние активации RuBisCO можно модулировать в ответ на интенсивность света и, следовательно, на скорость образования субстрата рибулозо-1,5-бисфосфата. [32]
У цианобактерий неорганический фосфат (P i ) также участвует в скоординированной регуляции фотосинтеза: P i связывается с активным центром RuBisCO и с другим участком большой цепи, где он может влиять на переходы между активированной и менее активной конформациями фермента. . Таким образом, активация бактериального RuBisCO может быть особенно чувствительной к уровням Pi , что может привести к тому, что он будет действовать аналогично тому, как активаза RuBisCO функционирует в высших растениях. [33]
Поскольку углекислый газ и кислород конкурируют в активном центре RuBisCO, фиксация углерода RuBisCO может быть усилена за счет увеличения уровня углекислого газа в компартменте, содержащем RuBisCO ( строма хлоропласта ). Несколько раз в ходе эволюции растений развивались механизмы повышения уровня углекислого газа в строме (см. С 4 углеродфиксация ). Использование кислорода в качестве субстрата кажется загадочным процессом, поскольку кажется, что он выбрасывает захваченную энергию. Однако это может быть механизмом предотвращения перегрузки углеводами в периоды сильного светового потока. Эта слабость фермента является причиной фотодыхания , так что здоровые листья при ярком свете могут иметь нулевую чистую фиксацию углерода, когда соотношение O 2 и CO 2 , доступного для RuBisCO, слишком сильно смещается в сторону кислорода. Это явление в первую очередь зависит от температуры: высокие температуры могут снизить концентрацию CO 2 , растворенного во влаге тканей листа. Это явление также связано с водным стрессом : поскольку листья растений охлаждаются за счет испарения, ограниченное количество воды приводит к повышению температуры листьев. Растения C 4 изначально используют фермент PEP карбоксилазу , которая имеет более высокое сродство к CO 2 . В ходе этого процесса сначала образуется 4-углеродное промежуточное соединение (отсюда и название C 4 -растения), которое переносится в место фотосинтеза C 3 , а затем декарбоксилируется, высвобождая CO 2 для повышения концентрации CO 2 .
Растения с толстянковым кислотным метаболизмом (CAM) держат свои устьица закрытыми в течение дня, что сохраняет воду, но предотвращает протекание светонезависимых реакций (также известных как цикл Кальвина ), поскольку эти реакции требуют прохождения CO 2 путем газообмена через эти отверстия. Испарение через верхнюю сторону листа предотвращается слоем воска .
Поскольку RuBisCO часто ограничивает скорость фотосинтеза в растениях, возможно повысить эффективность фотосинтеза путем модификации генов RuBisCO в растениях для увеличения каталитической активности и/или снижения скорости оксигенации. [34] [35] [36] [37] Это может улучшить улавливание CO 2 и стать стратегией повышения урожайности сельскохозяйственных культур. [38] Исследуемые подходы включают перенос генов RuBisCO из одного организма в другой, создание активазы Rubisco из термофильных цианобактерий в чувствительные к температуре растения, повышение уровня экспрессии субъединиц RuBisCO, экспрессию малых цепочек RuBisCO из ДНК хлоропластов и изменение генов RuBisCO. для повышения специфичности к диоксиду углерода или иным образом увеличить скорость фиксации углерода. [39] [40]
В целом, сайт-направленный мутагенез RuBisCO оказался в основном безуспешным [38] , хотя мутированные формы белка были получены в растениях табака с видами субъединицы C 4 , [41] и RuBisCO с более подобными C 4 кинетическими характеристиками был достигнут в рисе посредством ядерной трансформации. [42] Было показано, что надежная и надежная технология получения RuBisCO и других ферментов в цикле C 3 возможна, [43] и впервые это было достигнуто в 2019 году с помощью подхода синтетической биологии. [37]
Одним из способов является введение в растения вариантов RuBisCO с естественными высокими значениями специфичности, таких как варианты красной водоросли Galdieria partita . Это может повысить эффективность фотосинтеза сельскохозяйственных растений, хотя возможные негативные последствия еще предстоит изучить. [44] Достижения в этой области включают замену фермента табака ферментом пурпурной фотосинтетической бактерии Rhodospirillum rubrum . [45] В 2014 году были созданы две транспластомные линии табака с функциональным RuBisCO из цианобактерии Synechococcus elongatus PCC7942 (Se7942) путем замены RuBisCO генами большой и малой субъединицы фермента Se7942 в сочетании либо с соответствующим шапероном сборки Se7942, RbcX, или внутренний карбоксисомный белок CcmM35. Оба мутанта имели увеличенную скорость фиксации CO 2 при измерении в молекулах углерода на RuBisCO. Однако растения-мутанты росли медленнее, чем растения дикого типа. [46]
Недавняя теория исследует компромисс между относительной специфичностью (т.е. способностью отдавать предпочтение фиксации CO 2 над включением O 2 , что приводит к энергозатратному процессу фотодыхания ) и скоростью образования продукта. Авторы приходят к выводу, что RuBisCO, возможно, на самом деле эволюционировал и достиг точки «почти совершенства» во многих растениях (с широко варьирующейся доступностью субстрата и условиями окружающей среды), достигая компромисса между специфичностью и скоростью реакции. [47] Было также высказано предположение, что оксигеназная реакция RuBisCO предотвращает истощение CO 2 вблизи его активных центров и обеспечивает поддержание окислительно-восстановительного состояния хлоропластов. [48]
Поскольку фотосинтез является единственным наиболее эффективным естественным регулятором углекислого газа в атмосфере Земли , [49] биохимическая модель реакции RuBisCO используется в качестве основного модуля моделей изменения климата. Таким образом, правильная модель этой реакции необходима для базового понимания отношений и взаимодействий моделей окружающей среды.
В настоящее время существует очень мало эффективных методов экспрессии функционального растения Rubisco в бактериях-хозяевах для исследований в области генетических манипуляций. Во многом это связано с тем, что Рубиско требовал сложного клеточного механизма для его биогенеза и метаболического поддержания, включая кодируемые в ядре субъединицы RbcS, которые обычно импортируются в хлоропласты в виде развернутых белков. [50] [51] Кроме того, серьезными проблемами также являются достаточная экспрессия и взаимодействие с активазой Рубиско. [39] Один успешный метод экспрессии Rubisco в E. coli включает совместную экспрессию нескольких шаперонов хлоропластов, хотя это было показано только для Arabidopsis thaliana Rubisco. [52]
Из-за своей высокой распространенности в растениях (обычно 40% от общего содержания белка) RuBisCO часто затрудняет анализ важных сигнальных белков, таких как факторы транскрипции , киназы и регуляторные белки, которые встречаются в растениях в меньшем количестве (10-100 молекул на клетку). . [53] Например, использование масс-спектрометрии на смесях растительных белков приведет к появлению множества интенсивных пиков субъединиц RuBisCO, которые мешают и скрывают пики других белков.
В последнее время одним из эффективных методов осаждения RuBisCO является использование раствора сульфата протамина . [54] Другие существующие методы истощения RuBisCO и изучения белков с более низким содержанием включают методы фракционирования с кальцием и фитатом, [55] гель-электрофорез с полиэтиленгликолем, [56] [57] аффинную хроматографию , [58] [59] и агрегацию с использованием DTT. , [60] , хотя эти методы более трудоемки и менее эффективны по сравнению с осаждением сульфатом протамина. [53]
Ген хлоропластов rbcL , который кодирует большую субъединицу RuBisCO, широко используется в качестве подходящего локуса для анализа филогенетики в таксономии растений . [61]
Нефиксирующие углерод белки, подобные RuBisCO, называемые RuBisCO-подобными белками (RLP), также обнаруживаются в дикой природе у таких распространенных организмов, как Bacillus subtilis . Эта бактерия имеет rbcL-подобный белок с функцией 2,3-дикето-5-метилтиопентил-1-фосфат-енолазы , являющейся частью пути спасения метионина. [62] Более поздние идентификации обнаружили функционально различные примеры, рассеянные по бактериям и археям, а также переходные ферменты, выполняющие функции енолазы RLP-типа и RuBisCO. В настоящее время считается, что нынешний RuBisCO произошел от димерного предка RLP, сначала приобретя свою карбоксилазную функцию, а затем подвергнувшись дальнейшей олигомеризации, а затем рекрутировав небольшую субъединицу для формирования знакомого современного фермента. [15] Небольшая субъединица, вероятно, впервые возникла у анаэробных и термофильных организмов, где она позволила RuBisCO катализировать реакцию при более высоких температурах. [63] В дополнение к своему влиянию на стабилизацию катализа, он позволил развить более высокую специфичность для CO 2 по сравнению с O 2 путем модуляции эффекта, который замены в RuBisCO оказывают на ферментативную функцию. Замены, которые не оказывают эффекта без малой субъединицы, внезапно становятся полезными, когда она связана. Более того, небольшая субъединица обеспечивает накопление замен, которые допустимы только в ее присутствии. Накопление таких замен приводит к строгой зависимости от малой субъединицы, что наблюдается у современных Rubisco, связывающих малую субъединицу.
С массовой конвергентной эволюцией пути фиксации C 4 в различных линиях растений предковый RuBisCO C 3 -типа эволюционировал, чтобы иметь более быстрый оборот CO 2 в обмен на более низкую специфичность в результате большей локализации CO 2 из клетки мезофилла в клетки оболочки пучка . [64] Это было достигнуто за счет повышения конформационной гибкости перехода «открыто-закрыто» в цикле Кальвина . Лабораторные филогенетические исследования показали, что эта эволюция была ограничена компромиссом между стабильностью и активностью, вызванным рядом необходимых мутаций для C 4 RuBisCO. [65] Более того, для поддержания дестабилизирующих мутаций эволюции C 4 RuBisCO предшествовал период, в течение которого мутации обеспечивали ферменту повышенную стабильность, создавая буфер для поддержания и поддержания мутаций, необходимых для C 4 RuBisCO. Было обнаружено, что для содействия этому процессу буферизации недавно появившийся фермент развил ряд стабилизирующих мутаций. Хотя RuBisCO всегда накапливал новые мутации, большинство из этих выживших мутаций не оказали существенного влияния на стабильность белка. Дестабилизирующие мутации C 4 RuBisCO поддерживаются воздействием окружающей среды, например, низкими концентрациями CO 2 , требующими жертвовать стабильностью ради новых адаптивных функций. [65]
Термин «RuBisCO» был юмористически придуман в 1979 году Дэвидом Айзенбергом на семинаре в честь выхода на пенсию первого и известного исследователя RuBisCO Сэма Уайлдмана . съедобная белковая добавка из листьев табака. [66] [67]
Использование заглавной буквы имени давно обсуждается. Каждую букву полного имени можно писать с заглавной буквы ( Ribuloss - 1,5 - бисфосфаткарбоксилаза / оксигеназа ) , но также утверждается, что все буквы должны быть написаны строчными буквами (рубиско), как и другие названия . такие термины, как подводное плавание или лазер. [1]
, одна из субъединиц рибулозобисфосфаткарбоксилазы (рубиско) кодируется ДНК хлоропластов. Рубиско является важнейшим ферментом, который катализирует присоединение CO 2 к рибулозо-1,5-бисфосфату во время цикла Кальвина. Также считается, что это самый распространенный белок на Земле, поэтому примечательно, что одна из его субъединиц кодируется геномом хлоропласта.
(Рубиско) — наиболее распространенный фермент на этой планете, на его долю приходится 30–50% общего растворимого белка в хлоропластах;
Рисунок 20.3. Структура Рубиско.] (Ленточная диаграмма с цветовой кодировкой)
Рубиско движется со скоростью всего три молекулы в секунду... Чтобы обойти такую ленивость, растения синтезируют огромное количество Рубиско, иногда до 50% от общего содержания белка!