stringtranslate.com

Электрофорез сывороточных белков

Схематическое изображение электрофореза белкового геля

Электрофорез сывороточных белков ( SPEP или SPE ) — это лабораторный тест, который исследует специфические белки в крови , называемые глобулинами . [1] Наиболее распространенными показаниями для проведения электрофореза сывороточных белков являются диагностика или мониторинг множественной миеломы , моноклональной гаммапатии неопределенного значения (MGUS) или дальнейшее исследование несоответствия между низким альбумином и относительно высоким общим белком. Необъяснимая боль в костях, анемия, протеинурия , хроническое заболевание почек и гиперкальциемия также являются признаками множественной миеломы и показаниями для SPE. [2] Сначала необходимо собрать кровь , обычно в герметичный флакон или шприц . Электрофорез — это лабораторный метод, при котором сыворотка крови (жидкая часть крови после свертывания) наносится либо на ацетатную мембрану, пропитанную жидким буфером [3] , либо на матрицу буферного агарозного геля , либо в жидкость в капиллярной трубке и подвергается воздействию электрического тока для разделения компонентов сывороточного белка на пять основных фракций по размеру и электрическому заряду: сывороточный альбумин , альфа-1-глобулины , альфа-2-глобулины , бета-1 и бета-2-глобулины и гамма-глобулины .

Электрофорез в ацетате или геле

Белки разделяются как электрическими силами, так и электроэндоосмотическими силами. Чистый заряд белка основан на суммарном заряде его аминокислот и pH буфера. Белки наносятся на твердую матрицу, такую ​​как агарозный гель или ацетатцеллюлозная мембрана в жидком буфере, и подается электрический ток. Белки с отрицательным зарядом будут перемещаться к положительно заряженному аноду. Альбумин имеет самый отрицательный заряд и будет перемещаться дальше всего к аноду. Эндоосмотический поток — это движение жидкости к катоду, что заставляет белки с более слабым зарядом двигаться назад от места нанесения. Гамма-белки в первую очередь разделяются эндоосмотическими силами. [4] Рисунок электрофоретических полос, предоставленный лабораторией, может быть трудным для запоминания, и студенты-медики, ординаторы, медсестры и неспециализированные врачи могут найти визуальную мнемонику полезной для запоминания пяти основных полос и формы нормального электрофореза сыворотки. [5]

Визуальная мнемоника для электрофореза сывороточных белков, правая рука

Капиллярный электрофорез

В капиллярном электрофорезе нет твердой матрицы. Белки разделяются в первую очередь сильными электроэндосмотическими силами. Образец вводится в капилляр с отрицательным поверхностным зарядом. Прикладывается высокий ток, и отрицательно заряженные белки, такие как альбумин, пытаются двигаться к аноду. Жидкий буфер течет к катоду и увлекает за собой белки с более слабым зарядом. [6] [7]

Фракции сывороточного белка

Нормальные результаты электрофореза сывороточных белков

Альбумин

Альбумин является основной фракцией в нормальном SPEP. Для того, чтобы снижение проявилось на электрофорезе, необходимо падение на 30%. Обычно видна одна полоса. Гетерозиготные особи могут давать бисальбуминемию — две одинаково окрашенные полосы, продукт двух генов. Некоторые варианты приводят к появлению широкой полосы или двух полос неравной интенсивности, но ни один из этих вариантов не связан с заболеванием. [8] Повышенная анодная подвижность является результатом связывания билирубина , неэтерифицированных жирных кислот , пенициллина и ацетилсалициловой кислоты , а иногда и триптического переваривания при остром панкреатите . [ требуется ссылка ]

Отсутствие альбумина, известное как анальбуминемия , встречается редко. Однако пониженный уровень альбумина часто встречается при многих заболеваниях, включая заболевания печени , недоедание , мальабсорбцию, нефропатию с потерей белка и энтеропатию. [9]

Альбумин – интерзона альфа-1

Даже окрашивание в этой зоне обусловлено альфа-1 липопротеином ( липопротеин высокой плотности – ЛПВП). Снижение происходит при тяжелом воспалении, остром гепатите и циррозе . Также нефротический синдром может привести к снижению уровня альбумина; из-за его потери с мочой через поврежденный дырявый клубочек . Повышение появляется у тяжелых алкоголиков и у женщин во время беременности и в период полового созревания. [ необходима цитата ]

Высокие уровни АФП , которые могут наблюдаться при гепатоцеллюлярной карциноме, могут привести к образованию резкой полосы между альбумином и зоной альфа-1. [ необходима цитата ]

Зона Альфа-1

Орозомукоид и антитрипсин мигрируют вместе, но орозомукоид окрашивается плохо, поэтому альфа-1-антитрипсин (AAT) составляет большую часть полосы альфа-1. Альфа-1-антитрипсин имеет группу SG, и тиоловые соединения могут быть связаны с белком, изменяя их подвижность. Уменьшенная полоса наблюдается в состоянии дефицита. Она уменьшается при нефротическом синдроме [10] , а отсутствие может указывать на возможный дефицит альфа-1-антитрипсина. Это в конечном итоге приводит к эмфиземе из-за нерегулируемой активности нейтрофильной эластазы в легочной ткани. Однако фракция альфа-1 не исчезает при дефиците альфа-1-антитрипсина, поскольку другие белки, включая альфа- липопротеин и орозомукоид, также мигрируют туда. Как положительный реагент острой фазы, AAT увеличивается при остром воспалении. [ необходима цитата ]

Белок Бенс-Джонса может связываться с полосой альфа-1 и задерживать ее. [ необходима цитата ]

Альфа-1 – альфа-2 интерзона

Можно увидеть две слабые полосы, представляющие альфа-1-антихимотрипсин и белок, связывающий витамин D. Эти полосы сливаются и усиливаются на ранней стадии воспаления из-за увеличения альфа-1-антихимотрипсина, белка острой фазы . [ необходима цитата ]

Зона Альфа-2

Эта зона в основном состоит из альфа-2 макроглобулина (AMG или A2M) и гаптоглобина . Обычно низкие уровни наблюдаются при гемолитической анемии (гаптоглобин — это молекула-самоубийца, которая связывается со свободным гемоглобином, высвобождаемым из эритроцитов , и эти комплексы быстро удаляются фагоцитами ). Гаптоглобин повышается как часть ответа острой фазы, что приводит к типичному повышению в зоне альфа-2 во время воспаления. Нормальная альфа-2 и повышенная альфа-1 зона — типичная картина при метастазах в печени и циррозе.

Комплексы гаптоглобина/гемоглобина мигрируют более катодно, чем гаптоглобин, как это видно в интерзоне альфа-2 – бета. Обычно это наблюдается как расширение зоны альфа-2.

Альфа-2 макроглобулин может быть повышен у детей и пожилых людей. Это видно как резкий фронт полосы альфа-2. АМГ заметно повышен (в 10 раз и более) в связи с потерей гломерулярного белка, как при нефротическом синдроме . Из-за своего большого размера АМГ не может проходить через клубочки, в то время как другие низкомолекулярные белки теряются. Усиленный синтез АМГ объясняет его абсолютное увеличение при нефротическом синдроме. Повышенный АМГ также отмечен у крыс без альбумина, что указывает на то, что это ответ на низкий уровень альбумина, а не на сам нефротический синдром [11]

Уровень АМГ слегка повышен на ранних стадиях диабетической нефропатии . [ необходима ссылка ]

Альфа-2 - бета интерзона

Холодный нерастворимый глобулин образует здесь полосу, которая не видна в плазме , поскольку она осаждается гепарином . Низкие уровни наблюдаются при воспалении, а высокие — при беременности. [ необходима цитата ]

Бета-липопротеин образует в этой зоне нерегулярную зазубренную полосу. Высокие уровни наблюдаются при гиперхолестеринемии II типа , гипертриглицеридемии и нефротическом синдроме.

Бета-зона

Трансферрин и бета-липопротеин ( ЛПНП ) включают бета-1. Увеличение белка бета-1 из-за повышенного уровня свободного трансферрина типично для железодефицитной анемии , беременности и терапии эстрогенами . Увеличение белка бета-1 из-за повышения ЛПНП происходит при гиперхолестеринемии . Снижение белка бета-1 происходит при остром или хроническом воспалении. [ необходима цитата ]

Бета-2 содержит C3 ( белок комплемента 3). Он повышается в ответе острой фазы. Депрессия C3 происходит при аутоиммунных расстройствах, когда система комплемента активируется, и C3 связывается с иммунными комплексами и удаляется из сыворотки. Фибриноген, белок бета-2, обнаруживается в нормальной плазме, но отсутствует в нормальной сыворотке. Иногда кровь, взятая у гепаринизированных пациентов, не полностью свертывается, что приводит к видимой полосе фибриногена между бета- и гамма-глобулинами. [ необходима цитата ]

Бета-гамма интерзона

С-реактивный белок находится между бета- и гамма-зонами, производя слияние бета/гамма. IgA имеет наибольшую анодную подвижность и обычно мигрирует в области между бета- и гамма-зонами, также вызывая слияние бета/гамма у пациентов с циррозом, респираторной инфекцией, кожными заболеваниями или ревматоидным артритом (повышенный IgA). Фибриноген из образцов плазмы будет виден в области бета-гамма. Фибриноген, бета-2-белок, обнаруживается в нормальной плазме, но отсутствует в нормальной сыворотке. Иногда кровь, взятая у гепаринизированных пациентов, не полностью свертывается, что приводит к видимой полосе фибриногена между бета- и гамма-глобулинами. [ необходима цитата ]

Гамма-зона

Иммуноглобулины или антитела, как правило, являются единственными белками, присутствующими в нормальной гамма-области. Следует отметить, что любой белок, мигрирующий в гамма-области, будет окрашен и появится на геле, который может включать белковые загрязнители, артефакты или определенные лекарства. В зависимости от того, используется ли агарозный или капиллярный метод, помехи различаются. Иммуноглобулины состоят из тяжелых цепей (μ, δ, γ, α и ε) и легких цепей (κ и λ). Нормальная гамма-зона должна выглядеть как гладкий «румянец» или мазок без асимметрии или острых пиков. [12] Гамма-глобулины могут быть повышены ( гипергаммаглобулинемия ), снижены ( гипогаммаглобулинемия ) или иметь аномальный пик или пики. Обратите внимание, что иммуноглобулины могут также быть обнаружены в других зонах; IgA обычно мигрирует в бета-гамма-зоне, и в частности патогенные иммуноглобулины могут мигрировать куда угодно, включая альфа-регионы. [ необходима цитата ]

Гипогаммаглобулинемия легко определяется как «спад» или уменьшение в гамма-зоне. Это нормально для младенцев. Это обнаруживается у пациентов с Х-сцепленной агаммаглобулинемией . Дефицит IgA встречается у 1:500 населения, о чем свидетельствует бледность в гамма-зоне. Следует отметить, что гипогаммаглобулинемия может наблюдаться в контексте MGUS или множественной миеломы. [ необходима цитата ]

Если гамма-зона показывает увеличение, первым шагом в интерпретации является установление, является ли область узкой или широкой. Широкий "набухающий" образ (широкий) указывает на поликлональную продукцию иммуноглобулинов. Если он повышен асимметрично или с одним или несколькими пиками или узкими "шипами", это может указывать на клональную продукцию одного или нескольких иммуноглобулинов, [13]

Поликлональная гаммапатия обозначается «припухлостью» в гамма-зоне, что обычно указывает на неопухолевое состояние (хотя не является исключительным для неопухолевых состояний). Наиболее распространенными причинами поликлональной гипергаммаглобулинемии, обнаруженной с помощью электрофореза, являются тяжелая инфекция , хроническое заболевание печени, ревматоидный артрит, системная красная волчанка и другие заболевания соединительной ткани. [ необходима цитата ]

Узкий шип указывает на моноклональную гаммапатию, также известную как ограниченная полоса или «М-шип». Чтобы подтвердить, что ограниченная полоса является иммуноглобулином, проводится последующее тестирование с иммунофиксацией или иммуновытеснением/иммуносубтракцией (капиллярные методы). Терапевтические моноклональные антитела (mAb) также мигрируют в этой области и могут быть неверно истолкованы как моноклональная гаммапатия, а также могут быть идентифицированы с помощью иммунофиксации или иммуновытеснения/иммуносубтракции, поскольку они структурно сопоставимы с человеческими иммуноглобулинами. [14] Наиболее распространенной причиной ограниченной полосы является MGUS (моноклональная гаммапатия неопределенного значения), которая, хотя и является необходимым предшественником, лишь изредка прогрессирует в множественную миелому. (В среднем 1%/год.) [15] Обычно моноклональная гаммапатия имеет злокачественное или клональное происхождение, причем миелома является наиболее распространенной причиной спайков IgA и IgG . Хронический лимфолейкоз и лимфосаркома не являются редкостью и обычно приводят к образованию парапротеинов IgM . Обратите внимание, что до 8% здоровых гериатрических пациентов могут иметь моноклональный спайк. [16] Макроглобулинемия Вальденстрема (IgM), моноклональная гаммапатия неопределенного значения (MGUS), амилоидоз, лейкоз плазматических клеток и солитарные плазмоцитомы также вызывают спайк M.

Олигоклональная гаммапатия определяется наличием одного или нескольких дискретных клонов. [ необходима цитата ]

Лизоцим можно рассматривать как катодную полосу к гамма-излучению при миеломоноцитарном лейкозе , при котором он высвобождается из опухолевых клеток. [ необходима цитата ]

Ссылки

  1. ^ Дженкинс, Маргарет А. (1999). «Электрофорез сывороточных белков». Клиническое применение капиллярного электрофореза . Методы в молекулярной медицине. Т. 27. С. 11–20. doi :10.1385/1-59259-689-4:11. ISBN 1-59259-689-4. PMID  21374283.
  2. ^ Харрис, Нил С.; Винтер, Уильям Э. (2012). Множественная миелома и связанные с ней нарушения сывороточного белка: электрофоретическое руководство . Demos Medical. стр. 5. ISBN 978-1-933864-75-4.
  3. ^ Каплан, А.; Сэвори, Дж. (1965). «Оценка системы электрофореза на основе ацетата целлюлозы для фракционирования сывороточного белка». Клиническая химия . 11 (10): 937–42. doi : 10.1093/clinchem/11.10.937 . PMID  4158264.
  4. ^ Харрис 2012, стр. 9–16.
  5. ^ Медина-Де ла Гарса CE, Гарсиа-Эрнандес М, Кастро-Корона Массачусетс. Визуальная мнемоника для электрофореза белков сыворотки https://www.tandfonline.com/doi/full/10.3402/meo.v18i0.22585
  6. ^ Харрис, 2012 и страницы 117–123.
  7. ^ Керен, Дэвид Ф. (2003). Электрофорез белков в клинической диагностике . Hodder Arnold. стр. 1–14. ISBN 0340-81213-3.
  8. ^ Хоанг, Май П.; Баскин, Леланд Б.; Вайанс, Фрэнк Х. (1999). «Бисальбуминурия у взрослых с бисальбуминемией и нефротическим синдромом». Clinica Chimica Acta . 284 (1): 101–7. doi :10.1016/S0009-8981(99)00054-6. PMID  10437648.
  9. ^ Перальта, Рубен; Рубери, Брэд А. (30 июля 2012 г.). Пинский, Майкл Р.; Шарма, Сб.; Талавера, Франциско; Мэннинг, Гарольд Л.; Райс, Тимоти Д. (ред.). «Гипоальбуминемия». Medscape . Получено 2 октября 2013 г. .
  10. ^ Лонгсворт, LG; Макиннес, DA (1 января 1940 г.). «Электрофоретическое исследование нефротической сыворотки и мочи». Журнал экспериментальной медицины . 71 (1): 77–82. doi :10.1084/jem.71.1.77. PMC 2135007. PMID 19870946  . 
  11. ^ Stevenson, FT; Greene, S; Kaysen, GA (январь 1998). «Концентрации сывороточного альфа-2-макроглобулина и альфа-1-ингибитора 3 увеличиваются при гипоальбуминемии за счет посттранскрипционных механизмов». Kidney International . 53 (1): 67–75. doi : 10.1046/j.1523-1755.1998.00734.x . PMID  9453001.
  12. ^ Керен 2003, стр. 93–97.
  13. ^ Туазон, Шерилин Альваран; Скарпачи, Энтони П. (11 мая 2012 г.). Старос, Эрик Б. (ред.). «Электрофорез сывороточных белков». Медскейп . Проверено 2 октября 2013 г.
  14. ^ МакКудден, К. (2016). «Мониторинг пациентов с множественной миеломой, леченных даратумумабом: выявление помех моноклональных антител». Clin Chem Lab Med . 54 (6): 1095–104. doi : 10.1515/cclm-2015-1031 . hdl : 2066/170995 . PMID  27028734.
  15. ^ Харрис 2012, стр. 60.
  16. ^ Вадхера, Риши К.; Раджкумар, С. Винсент (2010). «Распространенность моноклональной гаммапатии неопределенного значения: систематический обзор». Mayo Clinic Proceedings . 85 (10): 933–42. doi :10.4065/mcp.2010.0337. PMC 2947966. PMID 20713974  . 

Внешние ссылки

[1]