stringtranslate.com

Дисульфид

В химии дисульфид (или дисульфид в британском английском ) — это соединение, содержащее функциональную группу R- S-S -R' или S 2−
2 анион . Эту связь также называют SS-связью или иногда дисульфидным мостиком , и она обычно происходит от двух тиоловых групп.

В неорганической химии анион встречается в некоторых редких минералах, но функциональная группа имеет огромное значение в биохимии . Дисульфидные мостики, образующиеся между тиоловыми группами в двух остатках цистеина , являются важным компонентом вторичной и третичной структуры белков .

Вместо этого соединения формы R-S-S-H обычно называют персульфидами .

Органические дисульфиды

Выбор дисульфидов

Симметричные дисульфиды представляют собой соединения формулы R 2 S 2 . Большинство дисульфидов, встречающихся в сероорганической химии, представляют собой симметричные дисульфиды. Несимметричные дисульфиды (также называемые гетеродисульфидами ) представляют собой соединения формулы RSSR' . В органической химии они встречаются реже, но большинство дисульфидов в природе несимметричны.

Характеристики

Дисульфидные связи прочные, с типичной энергией диссоциации связи 60 ккал/моль (251 кДж моль -1 ). Однако, будучи примерно на 40% слабее связей C-C и C-H , дисульфидная связь часто является «слабым звеном» во многих молекулах. Кроме того, отражая поляризуемость двухвалентной серы, связь S-S подвержена разрыву полярными реагентами, как электрофилами , так и особенно нуклеофилами (Nu): [1]

Дисульфидная связь имеет  длину около 2,05 Å , что примерно на 0,5 Å длиннее, чем связь CC-C . Вращение вокруг оси S-S подвержено низкому барьеру. Дисульфиды отдают явное предпочтение двугранным углам , приближающимся к 90 °. Когда угол приближается к 0° или 180°, дисульфид оказывается значительно лучшим окислителем.

Дисульфиды, у которых две группы R одинаковы, называются симметричными, примерами являются дифенилдисульфид и диметилдисульфид . Когда две группы R не идентичны, соединение называют асимметричным или смешанным дисульфидом. [2]

Хотя гидрирование дисульфидов обычно нецелесообразно, константа равновесия реакции является мерой стандартного окислительно-восстановительного потенциала дисульфидов:

Это значение составляет около -250 мВ по сравнению со стандартным водородным электродом (рН = 7). Для сравнения, стандартный потенциал восстановления ферродоксинов составляет около -430 мВ.

Синтез

Дисульфидные связи обычно образуются в результате окисления сульфгидрильных ( -SH ) групп, особенно в биологическом контексте . [3] Преобразование изображается следующим образом:

В этой реакции участвуют различные окислители, включая кислород и перекись водорода . Считается, что такие реакции протекают через промежуточные соединения сульфеновой кислоты . В лаборатории йод в присутствии основания обычно используется для окисления тиолов до дисульфидов. На эту реакцию влияют некоторые металлы, такие как комплексы меди (II) и железа (III) . [4] Альтернативно, дисульфидные связи в белках часто образуются в результате тиол-дисульфидного обмена :

Такие реакции в одних случаях опосредуются ферментами, а в других находятся под контролем равновесия, особенно в присутствии каталитического количества основания.

Алкилирование ди- и полисульфидов щелочных металлов дает дисульфиды. Полимеры «Тиокол» возникают при обработке полисульфида натрия алкилдигалогенидом. В обратной реакции карбанионные реагенты реагируют с элементарной серой, образуя смеси тиоэфира, дисульфида и высших полисульфидов. Эти реакции часто неселективны, но могут быть оптимизированы для конкретных применений.

Синтез несимметричных дисульфидов (гетеродисульфидов)

Для образования несимметричных дисульфидов было разработано множество специализированных методов. Реагенты, дающие эквивалент « RS + », реагируют с тиолами с образованием асимметричных дисульфидов: [3]

где R″ 2 N представляет собой фталимидогруппу .Соли Бунте , производные типа RSSO−3Na + также используются для получения несимметричных дисульфидов: [5]

Реакции

Наиболее важным аспектом дисульфидных связей является их разрыв, поскольку связь S-S обычно является самой слабой связью в молекуле. Для разрыва связи было разработано множество специализированных органических реакций .

Различные восстановители восстанавливают дисульфиды до тиолов . Гидридные агенты являются типичными реагентами, и обычная лабораторная демонстрация «сваривает» яйца с помощью боргидрида натрия . [6] Щелочные металлы действуют на ту же реакцию более агрессивно:

В биохимических лабораторных работах тиолы, такие как β- меркаптоэтанол (β-ME) или дитиотреитол (DTT), служат восстановителями посредством тиол-дисульфидного обмена. Тиоловые реагенты используются в избытке, чтобы сдвинуть равновесие вправо:

трис(2-карбоксиэтил)фосфин[7]

При расщеплении Цинке галогены окисляют дисульфиды до сульфенилгалогенида : [ 8]

Что еще более необычно, окисление дисульфидов дает сначала тиосульфинаты , а затем тиосульфонаты : [9]

РССР + [О] → РС(=О)СР
РС(=О)СР + [О] → РС(=О) 2 СР

Тиол-дисульфидный обмен

При тиол-дисульфидном обмене тиолатная группа -S- замещает один атом серы в дисульфидной связи -S-S- . Исходная дисульфидная связь разрывается, и другой атом серы высвобождается в виде нового тиолата, унося отрицательный заряд. Между тем между атакующим тиолатом и исходным атомом серы образуется новая дисульфидная связь. [10] [11]

Тиол-дисульфидный обмен показывает линейное промежуточное соединение, в котором заряд разделен между тремя атомами серы. Тиолатная группа (показана красным) атакует атом серы (показан синим цветом) дисульфидной связи, вытесняя другой атом серы (показан зеленым) и образуя новую дисульфидную связь.

Тиолаты, а не тиолы, атакуют дисульфидные связи. Следовательно, тиол-дисульфидный обмен ингибируется при низком pH (обычно ниже 8), когда протонированная тиоловая форма предпочтительнее депротонированной тиолатной формы. ( P K a типичной тиоловой группы составляет примерно 8,3, но может варьироваться в зависимости от окружающей среды.)

Тиол-дисульфидный обмен является основной реакцией образования и перегруппировки дисульфидных связей в белке . Перестройка дисульфидных связей внутри белка обычно происходит посредством реакций внутрибелкового тиол-дисульфидного обмена; тиолатная группа остатка цистеина атакует одну из собственных дисульфидных связей белка. Этот процесс дисульфидной перегруппировки (известный как дисульфидная перетасовка ) не меняет количество дисульфидных связей внутри белка, а только их расположение (т. е. то, какие цистеины связаны). Дисульфидная перетасовка обычно протекает намного быстрее, чем реакции окисления/восстановления, которые изменяют количество дисульфидных связей внутри белка. Окисление и восстановление дисульфидных связей белка in vitro также обычно происходит посредством реакций тиол-дисульфидного обмена. Обычно тиолат окислительно-восстановительного реагента, такого как глутатион и дитиотреитол, атакует дисульфидную связь белка, образуя смешанную дисульфидную связь между белком и реагентом. Эта смешанная дисульфидная связь при воздействии другого тиолата из реагента оставляет цистеин окисленным. Фактически дисульфидная связь переносится от белка к реагенту в две стадии: обе реакции тиол-дисульфидного обмена.

Окислению и восстановлению дисульфидных связей белка in vivo за счет тиол-дисульфидного обмена способствует белок, называемый тиоредоксин . Этот небольшой белок, необходимый для всех известных организмов, содержит два аминокислотных остатка цистеина в вицинальном расположении (т. е. рядом друг с другом), что позволяет ему образовывать внутреннюю дисульфидную связь или дисульфидные связи с другими белками. По существу, его можно использовать в качестве хранилища восстановленных или окисленных фрагментов дисульфидной связи.

Встречаемость в биологии

Схема дисульфидных связей, сшивающих области белка

Встречаемость в белках

Дисульфидные связи могут образовываться в окислительных условиях и играют важную роль в сворачивании и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. [2] Поскольку большинство клеточных компартментов представляют собой восстанавливающую среду , в целом дисульфидные связи в цитозоле нестабильны , за некоторыми исключениями, указанными ниже, если только не присутствует сульфгидрилоксидаза . [12]

Цистин состоит из двух цистеинов , связанных дисульфидной связью (показан здесь в нейтральной форме).

Дисульфидные связи в белках образуются между тиоловыми группами остатков цистеина в процессе окислительного сворачивания . Другая серосодержащая аминокислота — метионин — не может образовывать дисульфидные связи. Дисульфидную связь обычно обозначают путем переноса сокращений цистеина через дефис, например, при упоминании рибонуклеазы А «дисульфидная связь Cys26–Cys84» или «дисульфидная связь 26–84», или, проще всего, как «C26–C84» ​​[13]. ] где дисульфидная связь понимается и ее не нужно упоминать. Прототипом дисульфидной связи белка является двухаминокислотный пептид цистин , который состоит из двух аминокислот цистеина , соединенных дисульфидной связью. Структуру дисульфидной связи можно описать ее двугранным углом χ ss между атомами C β -S γ -S γ -C β , который обычно близок к ±90°.

Дисульфидная связь стабилизирует свернутую форму белка несколькими способами:

  1. Он удерживает две части белка вместе, смещая белок в сторону свернутой топологии. То есть дисульфидная связь дестабилизирует развернутую форму белка за счет снижения его энтропии .
  2. Дисульфидная связь может образовывать ядро ​​гидрофобного ядра свернутого белка, т.е. локальные гидрофобные остатки могут конденсироваться вокруг дисульфидной связи и друг на друге посредством гидрофобных взаимодействий .
  3. Дисульфидная связь, связанная с 1 и 2, связывает два сегмента белковой цепи, увеличивает эффективную локальную концентрацию белковых остатков и снижает эффективную локальную концентрацию молекул воды. Поскольку молекулы воды атакуют водородные связи амид-амид и разрушают вторичную структуру , дисульфидная связь стабилизирует вторичную структуру вблизи нее. Например, исследователи идентифицировали несколько пар пептидов, которые изолированно неструктурированы, но приобретают стабильную вторичную и третичную структуру при образовании дисульфидной связи между ними.

Дисульфидные виды представляют собой особую пару цистеинов в белке с дисульфидными связями и обычно обозначаются путем перечисления дисульфидных связей в скобках, например, «(26–84, 58–110) дисульфидные виды». Дисульфидный ансамбль представляет собой группу всех дисульфидных разновидностей с одинаковым количеством дисульфидных связей и обычно обозначается как ансамбль 1S, ансамбль 2S и т. д. для дисульфидных разновидностей, имеющих одну, две и т. д. дисульфидные связи. Таким образом, дисульфидная разновидность (26–84) принадлежит к ансамблю 1S, а разновидность (26–84, 58–110) – к ансамблю 2S. Одиночный вид без дисульфидных связей обычно обозначается как R, что означает «полностью восстановленный». В типичных условиях дисульфидная перетасовка происходит значительно быстрее, чем образование новых дисульфидных связей или их восстановление; следовательно, дисульфидные частицы внутри ансамбля уравновешиваются быстрее, чем между ансамблями.

Нативная форма белка обычно представляет собой один вид дисульфида, хотя некоторые белки могут циклически переключаться между несколькими дисульфидными состояниями в рамках своей функции, например, тиоредоксин . В белках, содержащих более двух цистеинов, могут образовываться ненативные дисульфидные формы, которые почти всегда неправильно свернуты. По мере увеличения количества цистеинов число неместных видов увеличивается факториально.

У бактерий и архей

Дисульфидные связи играют важную защитную роль для бактерий как обратимый переключатель, который включает или выключает белок, когда бактериальные клетки подвергаются реакциям окисления . Перекись водорода ( H 2 O 2 ), в частности, могла бы серьезно повредить ДНК и убить бактерию в низких концентрациях, если бы не защитное действие SS-связи. Археи обычно содержат меньше дисульфидов, чем высшие организмы. [14]

У эукариотов

В эукариотических клетках, как правило, стабильные дисульфидные связи образуются в просвете RER (шероховатой эндоплазматической сети) и митохондриальном межмембранном пространстве, но не в цитозоле . Это связано с более окислительной средой вышеупомянутых компартментов и более восстановительной средой цитозоля (см. глутатион ). Таким образом, дисульфидные связи в основном обнаруживаются в секреторных белках, лизосомальных белках и экзоплазматических доменах мембранных белков.

Из этого правила есть заметные исключения. Например, многие ядерные и цитозольные белки могут становиться дисульфидно-сшитыми во время некротической гибели клеток. [15] Аналогичным образом, ряд цитозольных белков, которые имеют остатки цистеина рядом друг с другом, действуют как сенсоры окисления или окислительно-восстановительные катализаторы; когда восстановительный потенциал клетки падает, они окисляются и запускают механизмы клеточного ответа. Вирус осповакцины также продуцирует цитозольные белки и пептиды, имеющие множество дисульфидных связей; хотя причина этого неизвестна, предположительно они обладают защитным действием против механизмов внутриклеточного протеолиза.

Дисульфидные связи также образуются внутри и между протаминами в хроматине сперматозоидов многих видов млекопитающих .

Дисульфиды в регуляторных белках

Поскольку дисульфидные связи могут обратимо восстанавливаться и повторно окисляться, окислительно-восстановительное состояние этих связей превратилось в сигнальный элемент. Например, в хлоропластах ферментативное восстановление дисульфидных связей связано с контролем многочисленных метаболических путей, а также экспрессией генов. На данный момент было показано, что восстановительная сигнальная активность осуществляется системой ферредоксин-тиоредоксин , направляя электроны от световых реакций фотосистемы I для каталитического восстановления дисульфидов в регулируемых белках светозависимым образом. Таким образом, хлоропласты регулируют активность ключевых процессов, таких как цикл Кальвина-Бенсона , деградация крахмала , производство АТФ и экспрессия генов, в зависимости от интенсивности света. Кроме того, сообщалось, что дисульфиды играют значительную роль в регуляции окислительно-восстановительного состояния двухкомпонентных систем (TCS), которые можно обнаружить у некоторых бактерий, включая фотогенные штаммы. Уникальные внутримолекулярные дисульфидные связи цистеина в АТФ-связывающем домене ТК SrrAB, обнаруженные у Staphylococcus aureus , являются хорошим примером дисульфидов в регуляторных белках, окислительно-восстановительное состояние молекулы SrrB контролируется дисульфидными связями цистеина, что приводит к модификации активности SrrA. включая регуляцию генов. [16]

В волосах и перьях

Более 90% сухого веса волос состоит из белков, называемых кератинами , с высоким содержанием дисульфидов, образующихся из аминокислоты цистеина. Прочность, обеспечиваемая частично дисульфидными связями, иллюстрируется обнаружением практически неповрежденных волос из древнеегипетских гробниц. Перья имеют похожий кератин и чрезвычайно устойчивы к пищеварительным ферментам белка. Жесткость волос и перьев определяется содержанием дисульфидов. Управление дисульфидными связями в волосах является основой перманентной завивки в парикмахерском искусстве. Ключевыми являются реагенты, влияющие на образование и разрыв связей S-S, например тиогликолят аммония . Высокое содержание дисульфидов в перьях обусловливает высокое содержание серы в птичьих яйцах. Высокое содержание серы в волосах и перьях способствует появлению неприятного запаха, возникающего при их сжигании.

Неорганические дисульфиды

Дисульфид - анион S2−
2, или − S−S − . В дисульфиде сера находится в восстановленном состоянии со степенью окисления -1. Его электронная конфигурация тогда напоминает конфигурацию атома хлора . Таким образом, он имеет тенденцию образовывать ковалентную связь с другим центром S - с образованием S.2−
2группа, подобная элементарному хлору, существующему в виде двухатомного Cl 2 . Кислород также может вести себя аналогичным образом, например, в пероксидах , таких как H 2 O 2 . Примеры:

Родственные соединения

Тиосульфоксиды ортогонально изомерны дисульфидам, имея вторую серу, разветвленную от первой и не вступающую в непрерывную цепь, т.е. >S=S, а не -S-S-.

Дисульфидные связи аналогичны, но более распространены, чем родственные пероксидные , тиоселенидные и диселенидные связи. Также существуют их промежуточные соединения, например тиопероксиды (также известные как оксасульфиды), такие как тиопероксид водорода , имеют формулу R 1 OSR 2 (эквивалентно R 2 SOR 1 ). Они изомерны сульфоксидам аналогично указанному выше; т.е. >S=O, а не -S-O-.

Дисульфиды тиурама с формулой (R 2 NCSS) 2 являются дисульфидами, но они ведут себя иначе из-за тиокарбонильной группы.

Соединения с тремя атомами серы, например CH 3 S-S-SCH 3 , называются трисульфидами, или трисульфидными связями.

Неправильные термины

Дисульфид также используется для обозначения соединений, которые содержат два сульфидных (S 2- ) центра. Соединение сероуглерода CS 2 описывается структурной формулой, то есть S=C=S. Эта молекула не является дисульфидом в том смысле, что у нее отсутствует связь SS. Точно так же дисульфид молибдена , MoS 2 , не является дисульфидом в том смысле, что его атомы серы не связаны между собой.

Приложения

Производство резины

Вулканизация каучука приводит к образованию сшивающих групп, состоящих из дисульфидных (и полисульфидных) связей ; По аналогии с ролью дисульфидов в белках связи S-S в каучуке сильно влияют на стабильность и реологию материала. [17] Хотя точный механизм, лежащий в основе процесса вулканизации, не совсем понятен (поскольку существует несколько путей реакции, но преобладающий из них неизвестен), было широко показано, что степень, в которой разрешено протекать процессу, определяет физические свойства полученного каучука, а именно, большая степень сшивки соответствует более прочному и жесткому материалу. [17] [18] Современные традиционные методы производства каучука, как правило, необратимы, поскольку нерегулируемые механизмы реакции могут привести к образованию сложных сетей сульфидных связей; как таковая резина считается термореактивным материалом. [17] [19]

Ковалентные адаптируемые сети

Из-за их относительно слабой энергии диссоциации связи (по сравнению со связями CC и т.п.) дисульфиды использовались в системах ковалентной адаптируемой сети (CAN), чтобы обеспечить динамический разрыв и реформирование поперечных связей. [20] Путем включения дисульфидных функциональных групп в качестве сшивок между полимерными цепями можно получить материалы, которые стабильны при комнатной температуре, а также допускают обратимую диссоциацию поперечных связей при применении повышенной температуры. [18] Механизм этой реакции можно объяснить расщеплением дисульфидных связей (RS-SR) на тиильные радикалы (2 RS•), которые впоследствии могут повторно ассоциироваться с новыми связями, что приводит к перерабатываемости и характеристикам самовосстановления сыпучего материала. . [20] Однако, поскольку энергия диссоциации дисульфидной связи все еще довольно высока, обычно необходимо дополнить связь соседними химическими веществами, которые могут стабилизировать неспаренный электрон промежуточного состояния. [19] [20] Таким образом, в исследованиях обычно используются функциональные группы ароматических дисульфидов или дисульфидиамина (RNS-SNR), чтобы стимулировать динамическую диссоциацию связи S-S; эти химические процессы могут привести к уменьшению энергии диссоциации связи до половины (или даже меньше) от ее предыдущей величины. [18] [19] [20]

С практической точки зрения, дисульфидсодержащие CAN можно использовать для придания полимерным материалам возможности вторичной переработки , сохраняя при этом физические свойства, аналогичные свойствам реактопластов. [19] [20] Обычно возможность вторичной переработки ограничивается термопластическими материалами, поскольку указанные материалы состоят из полимерных цепей, которые не связаны друг с другом на молекулярном уровне; в результате их можно расплавить и реформировать (поскольку добавление тепловой энергии позволяет цепям распутываться, проходить мимо друг друга и принимать новые конфигурации), но это происходит за счет их физической прочности. [20] Между тем, обычные термореактивные материалы содержат постоянные сшивки, которые повышают их прочность , ударную вязкость , сопротивление ползучести и тому подобное (поскольку связь между цепями обеспечивает устойчивость к деформации на макроскопическом уровне), но из-за постоянства указанных сшивок эти материалы не подлежит повторной обработке, как термопласты. [19] [20] Однако из-за динамического характера поперечных связей в дисульфидных CAN, они могут быть разработаны так, чтобы демонстрировать лучшие характеристики обоих вышеупомянутых типов материалов. Исследования показали, что дисульфидные CAN могут подвергаться многократной переработке с незначительным ухудшением характеристик, а также демонстрируют сопротивление ползучести, стеклование и значения динамического модуля , сравнимые с теми, которые наблюдаются в аналогичных традиционных термореактивных системах. [18] [19]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Кремлин, Р.Дж. (1996). Введение в сероорганическую химию . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4.
  2. ^ аб Севьер, CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках». Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 3 (11): 836–847. дои : 10.1038/nrm954 . PMID  12415301. S2CID  2885059.
  3. ^ Аб Витт, Д. (2008). «Последние достижения в образовании дисульфидных связей». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. дои : 10.1055/с-2008-1067188.
  4. ↑ Крейтман, Гал Ю. (5 марта 2017 г.). «Опосредованное медью (II) окисление сероводорода и тиола до дисульфидов и органических полисульфанов и их восстановительное расщепление в вине: объяснение механизма и потенциальное применение». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi : 10.1021/acs.jafc.6b05418. ПМИД  28260381 . Проверено 31 мая 2021 г.
  5. ^ МЭ Алонсо; Х. Арагона (1978). «Синтез сульфидов при получении несимметричных диалкилдисульфидов: втор-бутилизопропилдисульфид». Орг. Синтез . 58 : 147. дои : 10.15227/orgsyn.058.0147.
  6. ^ Эрве Это. Может ли приготовленный яичный белок быть сырым? Химический разведчик (Springer Verlag), 1996 (14), 51.
  7. ^ Техническая информация TCEP от Interchim .
  8. ^
  9. ^ Николай С. Зефиров, Николай В. Зык, Елена К. Белоглазкина, Андрей Г. Кутателадзе (1993). «Тиосульфонаты: синтез, реакции и практическое применение». Отчеты о сере . 14 : 223–240. дои : 10.1080/01961779308055018.{{cite journal}}: CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  10. ^ Гилберт, HF (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиол-дисульфидного обмена». Достижения энзимологии и смежных областей молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Том. 63. стр. 69–172. дои : 10.1002/9780470123096.ch2. ISBN 9780470123096. ПМИД  2407068.
  11. ^ Гилберт, HF (1995). «Тиол/дисульфидное обменное равновесие и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, Часть A: Монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиильные радикалы . Методы энзимологии . Том. 251. С. 8–28. дои : 10.1016/0076-6879(95)51107-5. ISBN 9780121821524. ПМИД  7651233.
  12. ^ Хатахет, Ф.; Нгуен, В.Д.; Сало, Кентукки; Раддок, LW (2010). «Нарушение восстановительных путей не является существенным для эффективного образования дисульфидных связей в цитоплазме E. coli». Заводы по производству микробных клеток . 9 (67): 67. дои : 10.1186/1475-2859-9-67 . ПМЦ 2946281 . ПМИД  20836848. 
  13. ^ Руопполо, М.; Винчи, Ф.; Клинк, Т.А.; Рейнс, RT; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительное сворачивание рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. дои : 10.1021/bi001044n. ПМИД  11009618.
  14. ^ Ладенштейн, Р.; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы, гласящей, что «нет доказательств существования дисульфидных связей в белках архей»". Экстремофилы . 12 (1): 29–38. doi : 10.1007/s00792-007-0076-z. PMID  17508126. S2CID  11491989.
  15. ^ Самсон, Андре Л.; Кнаупп, Аня С.; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж.; Ау, Аманда Э.-Л.; Копы, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (25 октября 2012 г.). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином». Отчеты по ячейкам . 2 (4): 889–901. дои : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN  2211-1247. ПМИД  23041318.
  16. ^ Тивари, Нития; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лаура; Кулханкова, Катарина; Кэхилл, Майкл П.; Тран, Фуонг М.; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэл Х.; Аль-Тамими, Хасан; Херфст, Кристин А.; Таффс, Стивен В.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Вильмара; Марина, Альберто; Шливерт, Патрик М.; Фуэнтес, Эрнесто Х. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SrrAB регулирует патогенность Staphylococcus aureus посредством окислительно-восстановительных цистеинов». Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. Бибкод : 2020PNAS..11710989T. дои : 10.1073/pnas.1921307117 . ПМЦ 7245129 . ПМИД  32354997. 
  17. ^ abc Акиба, М.; Хашим, А.С. (1997). «Вулканизация и сшивка эластомеров». Прогресс в науке о полимерах . 22 (3): 475–521. doi : 10.1016/S0079-6700(96)00015-9 – через Elsevier Science Direct .
  18. ^ abcd Мутлу, Хатидже; Теато, Патрик (2020). «Извлечение лучшего из полимеров со связями сера-азот: от источников к инновационным материалам». Макромолекулярная быстрая связь . 41 (13): 2000181. doi : 10.1002/marc.202000181 . PMID  32462759. S2CID  218975603.
  19. ^ abcdef Бин Русайис, Мохаммед; Торкельсон, Джон (2021). «Перерабатываемые ковалентные адаптируемые сети с превосходной устойчивостью к ползучести при повышенных температурах: содействие динамическим диссоциативным бис (затрудненным амино) дисульфидным связям». Полимерная химия . 12 (18): 2760–2771. дои : 10.1039/D1PY00187F. S2CID  234925061.
  20. ^ abcdefg Чжэн, Цзе; Пнг, Чжуан Мао; Нг, Ши Хоэ; Тхам, Го Сюн; Да, Эни; Го, Шермин С.; Ло, Сиань Цзюнь; Ли, Цзыбяо (2021). «Витримеры: текущие тенденции исследований и их новые применения». Материалы сегодня . 51 : 586–625. дои : 10.1016/j.mattod.2021.07.003 . S2CID  237649642.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки