stringtranslate.com

Глиальный фибриллярный кислый белок

Глиальный фибриллярный кислый белок ( GFAP ) представляет собой белок , который у человека кодируется геном GFAP . [5] Это белок промежуточных филаментов (IF) типа III , который экспрессируется многочисленными типами клеток центральной нервной системы (ЦНС), включая астроциты [6] и эпендимальные клетки во время развития. [7] Также было обнаружено, что GFAP экспрессируется в клубочках и перитубулярных фибробластах , взятых из почек крыс, [8] клетках Лейдига яичек как у хомяков [9], так и у людей, [10] кератиноцитах человека , [11] остеоцитах человека и хондроциты [12] и звездчатые клетки поджелудочной железы и печени крыс. [13]

GFAP тесно связан с тремя другими неэпителиальными членами семейства IF III типа: виментином , десмином и периферином , которые все участвуют в структуре и функции цитоскелета клетки . Считается, что GFAP помогает поддерживать механическую прочность астроцитов [14] , а также форму клеток, но его точная функция остается плохо изученной, несмотря на количество исследований, использующих его в качестве клеточного маркера . Белок был назван, впервые выделен и охарактеризован Лоуренсом Ф. Энгом в 1969 году. [15] У человека он расположен на длинном плече 17 хромосомы . [16]

Состав

Промежуточные филаменты типа III содержат три домена: головной, палочковидный и хвостовой. Специфическая последовательность ДНК палочковидного домена может различаться в разных промежуточных нитях типа III, но структура белка высококонсервативна . Этот стержневой домен обвивается вокруг домена другой нити, образуя димер , в котором N-конец и C-конец каждой нити выровнены. Филаменты типа III, такие как GFAP, способны образовывать как гомодимеры , так и гетеродимеры ; GFAP может полимеризоваться с другими белками типа III. [17] GFAP и другие белки IF типа III не могут собираться с кератинами , промежуточными нитями типа I и II : в клетках, которые экспрессируют оба белка, образуются две отдельные сети промежуточных филаментов, [18] которые могут обеспечить специализацию и повышенную изменчивость.

Чтобы сформировать сети, первоначальные димеры GFAP объединяются, образуя расположенные в шахматном порядке тетрамеры , [19] которые являются основными субъединицами промежуточной нити . Поскольку сами по себе палочковидные домены in vitro не образуют нитей, для образования нитей необходимы неспиральные домены головки и хвоста. [17] Головная и хвостовая области имеют большую изменчивость последовательности и структуры. Несмотря на эту повышенную изменчивость, головка GFAP содержит два консервативных аргинина и ароматический остаток, которые, как было показано, необходимы для правильной сборки. [20]

Функция в центральной нервной системе

GFAP экспрессируется в центральной нервной системе в клетках астроцитов, а концентрация GFAP различается в разных регионах ЦНС , где самые высокие уровни обнаруживаются в продолговатом мозге , шейном отделе спинного мозга и гиппокампе . [6] [21] [22] Он участвует во многих важных процессах ЦНС, включая клеточную коммуникацию и функционирование гематоэнцефалического барьера .

Было показано, что GFAP играет роль в митозе , регулируя сеть филаментов, присутствующую в клетке. Во время митоза происходит увеличение количества фосфорилированного GFAP и перемещение этого модифицированного белка в борозду расщепления. [23] Существуют разные наборы киназ; Киназа cdc2 действует только при фазовом переходе G2 , тогда как другие киназы GFAP активны только в борозде расщепления . Эта специфичность местоположения позволяет точно регулировать распределение GFAP в дочерних клетках. Исследования также показали, что мыши с нокаутом GFAP подвергаются множественным дегенеративным процессам, включая аномальную миелинизацию , ухудшение структуры белого вещества и функциональные/структурные нарушения гематоэнцефалического барьера . [24] Эти данные свидетельствуют о том, что GFAP необходим для выполнения многих важных функций в ЦНС .

Предполагается, что GFAP играет роль во взаимодействиях астроцитов и нейронов , а также во взаимодействии между клетками . In vitro , используя антисмысловую РНК , астроциты, лишенные GFAP, не образуют расширений, обычно присутствующих в нейронах. [25] Исследования также показали, что клетки Пуркинье у мышей, нокаутных по GFAP, не имеют нормальной структуры, и эти мыши демонстрируют недостатки в экспериментах по кондиционированию, таких как задание на моргание. [26] Биохимические исследования GFAP показали MgCl 2 и/или кальций / кальмодулин - зависимое фосфорилирование различных остатков серина или треонина с помощью PKC и PKA [27] , которые представляют собой две киназы , которые важны для цитоплазматической передачи сигналов. Эти данные подчеркивают важность GFAP для межклеточной коммуникации.

Также было показано, что GFAP важен для восстановления после повреждения ЦНС. В частности, за его роль в формировании глиальных рубцов во многих местах ЦНС, включая глаза [28] и мозг . [29]

Аутоиммунная астроцитопатия GFAP

В 2016 году было описано воспалительное заболевание ЦНС, связанное с антителами против GFAP . У больных аутоиммунной GFAP-астроцитопатией развивается менингоэнцефаломиелит с воспалением мозговых оболочек , паренхимы головного мозга и спинного мозга . Около трети случаев были связаны с различными видами рака , и многие из них также экспрессировали другие аутоантитела ЦНС .

Менингоэнцефалит является преобладающей клинической картиной аутоиммунной астроцитопатии GFAP в опубликованных сериях случаев. [30] Это также может быть связано с энцефаломиелитом и паркинсонизмом. [31]

Болезнетворные состояния

Иммуноокрашивание GFAP при глиальном новообразовании ( анапластическая астроцитома )
Иммуноокрашивание астроцитов в клеточной культуре GFAP красным цветом и контрастное окрашивание виментином зеленым цветом. GFAP и виментин совместно локализуются в цитоплазматических промежуточных нитях , поэтому астроцит выглядит желтым. Ядерная ДНК окрашивается в синий цвет с помощью DAPI . Антитела, подготовка клеток и изображения, созданные EnCor Biotechnology Inc.

Существует множество нарушений, связанных с неправильной регуляцией GFAP, и травма может привести к пагубной реакции глиальных клеток . Глиальное рубцевание является следствием ряда нейродегенеративных состояний, а также травм, приводящих к разрыву нервного материала. Рубец формируется за счет взаимодействия астроцитов с фиброзной тканью для восстановления глиальных границ вокруг центрального ядра повреждения [32] и частично вызван усилением регуляции GFAP. [33]

Еще одним заболеванием, напрямую связанным с GFAP, является болезнь Александера , редкое генетическое заболевание. Его симптомы включают умственную и физическую отсталость, слабоумие , увеличение головного мозга и головы, спастичность (ригидность рук и/или ног) и судороги . [34] Клеточный механизм заболевания заключается в наличии цитоплазматических скоплений, содержащих GFAP и белки теплового шока , известных как волокна Розенталя . [35] Было показано, что мутации в кодирующей области GFAP способствуют накоплению волокон Розенталя. [36] Предполагается, что некоторые из этих мутаций вредны для формирования цитоскелета , а также для увеличения активности каспазы 3 , [37] что может привести к усилению апоптоза клеток с этими мутациями. Таким образом, GFAP играет важную роль в патогенезе болезни Александера.

Примечательно, что экспрессия некоторых изоформ GFAP снижается в ответ на острую инфекцию или нейродегенерацию . [38] Кроме того, о снижении экспрессии GFAP также сообщалось при энцефалопатии Вернике . [39] Гликопротеин оболочки вируса ВИЧ-1 gp120 может напрямую ингибировать фосфорилирование GFAP, а уровни GFAP могут снижаться в ответ на хроническую инфекцию ВИЧ-1, [40] ветряной оспой , [41] и псевдобешенством . [42] Снижение экспрессии GFAP было зарегистрировано при синдроме Дауна , шизофрении , биполярном расстройстве и депрессии . [38]

В целом высокая распространенность GFAP в ЦНС привела к большому интересу к GFAP как биомаркеру крови при остром повреждении головного и спинного мозга при различных типах механизмов заболевания, таких как черепно-мозговая травма и цереброваскулярные заболевания . [43] Повышенные уровни GFAP в крови также обнаруживаются при нейровоспалительных заболеваниях, таких как рассеянный склероз и оптиконевромиелит , заболевание, поражающее астроциты. [43] В исследовании 22 детей-пациентов, перенесших экстракорпоральную мембранную оксигенацию (ЭКМО), дети с аномально высоким уровнем GFAP имели в 13 раз больше шансов умереть и в 11 раз больше шансов получить травму головного мозга, чем дети с нормальными уровнями GFAP. [44]

Взаимодействия

Было показано, что глиальный фибриллярный кислый белок взаимодействует с MEN1 [ 45] и PSEN1 . [46]

Изоформы

Хотя GFAP-альфа является единственной изоформой, способной гомомерно собираться, GFAP имеет 8 различных изоформ , которые метят отдельные субпопуляции астроцитов в мозге человека и грызунов. Эти изоформы включают GFAP каппа, GFAP +1 и наиболее изученную в настоящее время дельта GFAP. Дельта GFAP, по-видимому, связан с нервными стволовыми клетками (НСК) и может участвовать в миграции. GFAP+1 представляет собой антитело, которое метит две изоформы. Хотя GFAP+1-положительные астроциты предположительно не являются реактивными астроцитами, они имеют широкий спектр морфологии, включая отростки размером до 0,95 мм (наблюдаются в человеческом мозге). Экспрессия GFAP+1-положительных астроцитов связана со старостью и возникновением патологии AD . [47]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ abc GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000131095 — Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ abc GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020932 — Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ "Ссылка на Human PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Айзекс А., Бейкер М., Ваврант-Де Вриз Ф., Хаттон М. (июль 1998 г.). «Определение структуры гена GFAP человека и отсутствия мутаций кодирующей области, связанных с лобно-височной деменцией с паркинсонизмом, сцепленным с хромосомой 17». Геномика . 51 (1): 152–154. дои : 10.1006/geno.1998.5360. ПМИД  9693047.
  6. ^ ab Жак С.М., Виннер С., Куджас М., Рауль М., Ракадот Дж., Бауманн Н.А. (январь 1978 г.). «Определение глиального фибриллярного кислого белка (GFAP) в опухолях головного мозга человека». Журнал неврологических наук . 35 (1): 147–155. дои : 10.1016/0022-510x(78)90107-7. PMID  624958. S2CID  10224197.
  7. ^ Россманн Ю, Веласко М.Э., Синдели С.Д., Гамбетти П. (октябрь 1980 г.). «Глиальный фибриллярный кислый белок (GFAP) в эпендимальных клетках в процессе развития. Иммуноцитохимическое исследование». Исследования мозга . 200 (1): 13–21. дои : 10.1016/0006-8993(80)91090-2. PMID  6998542. S2CID  38131934.
  8. ^ Буниатян Г., Трауб П., Альбинус М., Беккерс Г., Бухманн А., Гебхардт Р., Оссвальд Х. (январь 1998 г.). «Иммунореактивность глиального фибриллярного кислого белка в мезангиальных клетках и подоцитах клубочков почек крыс in vivo и в культуре». Биология клетки . 90 (1): 53–61. дои : 10.1016/s0248-4900(98)80232-3. PMID  9691426. S2CID  31851422.
  9. ^ Монури Р., Портье М.М., Леонард Н., Маккормик Д. (декабрь 1991 г.). «Иммунореактивность глиального фибриллярного кислого белка в адренокортикальных клетках и клетках Лейдига сирийского золотого хомяка (Mesocricetus auratus)». Журнал нейроиммунологии . 35 (1–3): 119–129. дои : 10.1016/0165-5728(91)90167-6. PMID  1720132. S2CID  3766335.
  10. ^ Давидофф М.С., Миддендорф Р., Кёфюнчу Э., Мюллер Д., Езек Д., Гольштейн А.Ф. (2002). «Клетки Лейдига яичек человека содержат маркерные молекулы астроцитов и олигодендроцитов». Акта гистохимика . 104 (1): 39–49. дои : 10.1078/0065-1281-00630. ПМИД  11993850.
  11. ^ фон Коскулл Х (1984). «Быстрая идентификация глиальных клеток в околоплодных водах человека с помощью непрямой иммунофлуоресценции». Акта Цитологика . 28 (4): 393–400. ПМИД  6205529.
  12. ^ Касантикул В., Шуангшоти С. (май 1989 г.). «Положительность к глиальному фибриллярному кислому белку в костях, хрящах и хордоме». Журнал хирургической онкологии . 41 (1): 22–26. дои : 10.1002/jso.2930410109. PMID  2654484. S2CID  34069861.
  13. ^ Апте М.В., Хабер П.С., Эпплгейт Т.Л., Нортон И.Д., МакКоган Г.В., Корстен М.А. и др. (июль 1998 г.). «Периацинарные звездчатые клетки в поджелудочной железе крыс: идентификация, выделение и культура». Гут . 43 (1): 128–133. дои :10.1136/gut.43.1.128. ПМЦ 1727174 . ПМИД  9771417. 
  14. ^ Каллен Д.К., Саймон СМ, LaPlaca MC (июль 2007 г.). «Зависимая от скорости деформации индукция реактивного астроглиоза и гибели клеток в трехмерных совместных культурах нейронов и астроцитов». Исследования мозга . 1158 : 103–115. doi : 10.1016/j.brainres.2007.04.070. ПМК 3179863 . ПМИД  17555726. 
  15. ^ Eng LF, Гирникар Р.С., Ли Ю.Л. (октябрь 2000 г.). «Глиальный фибриллярный кислый белок: GFAP-тридцать один год (1969-2000)». Нейрохимические исследования . 25 (9–10): 1439–1451. дои : 10.1023/А: 1007677003387. PMID  11059815. S2CID  9221868.
  16. ^ Бонгкам-Рудлофф Э., Нистер М., Бетсгольц С., Ван Дж.Л., Стенман Г., Хюбнер К. и др. (март 1991 г.). «Глиальный фибриллярный кислый белок человека: клонирование комплементарной ДНК, локализация хромосом и экспрессия информационной РНК в клеточных линиях глиомы человека различных фенотипов». Исследования рака . 51 (5): 1553–1560. ПМИД  1847665.
  17. ^ ab Ривз С.А., Хелман Л.Дж., Эллисон А., Израиль, Массачусетс (июль 1989 г.). «Молекулярное клонирование и первичная структура глиального фибриллярного кислого белка человека». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 86 (13): 5178–5182. Бибкод : 1989PNAS...86.5178R. дои : 10.1073/pnas.86.13.5178 . ПМК 297581 . ПМИД  2740350. 
  18. ^ Маккормик М.Б., Куломб П.А., Фукс Э. (июнь 1991 г.). «Разбор сетей IF: последствия замены домена на распознавание и сборку IF». Журнал клеточной биологии . 113 (5): 1111–1124. дои : 10.1083/jcb.113.5.1111. ПМК 2289006 . ПМИД  1710225. 
  19. ^ Стюарт М., Куинлан Р.А., Мойр Р.Д. (июль 1989 г.). «Молекулярные взаимодействия в паракристаллах фрагмента, соответствующего альфа-спиральной части спирального стержня глиального фибриллярного кислого белка: свидетельства антипараллельной упаковки молекул и полиморфизма, связанного со структурой промежуточных нитей». Журнал клеточной биологии . 109 (1): 225–234. дои : 10.1083/jcb.109.1.225. ПМК 2115473 . ПМИД  2745549. 
  20. ^ Фукс Э, Вебер К (1994). «Промежуточные нити: структура, динамика, функции и заболевания». Ежегодный обзор биохимии . 63 : 345–382. doi : 10.1146/annurev.bi.63.070194.002021. ПМИД  7979242.
  21. ^ Венкатеш К., Шрикант Л., Венгамма Б., Чандрасекхар С., Сандживкумар А., Мулешвара Прасад BC, Сарма П.В. (2013). «Дифференциация in vitro культивируемых клеток CD34+ человека в астроциты». Неврология Индия . 61 (4): 383–388. дои : 10.4103/0028-3886.117615 . ПМИД  24005729.
  22. ↑ Сьёлин К., Култима К., Ларссон А., Фрейхульт Э., Зюковская С., Алкасс К., Берман Дж. (июнь 2022 г.). «Распределение пяти клинически важных нейроглиальных белков в мозге человека». Молекулярный мозг . 15 (1): 52. дои : 10.1186/s13041-022-00935-6 . ПМЦ 9241296 . ПМИД  35765081. 
  23. ^ Тарди М., Фагес С., Ле Принс Г., Роллан Б., Нуньес Дж. (1990). «Регуляция глиального фибриллярного кислого белка (GFAP) и его кодирующей мРНК в развивающемся мозге и в культивируемых астроцитах». Молекулярные аспекты развития и старения нервной системы . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 265. стр. 41–52. дои : 10.1007/978-1-4757-5876-4_4. ISBN 978-1-4757-5878-8. ПМИД  2165732.
  24. ^ Лидтке В., Эдельманн В., Биери П.Л., Чиу ФК, Коуэн, Нью-Джерси, Кучерлапати Р., Рейн К.С. (октябрь 1996 г.). «GFAP необходим для целостности архитектуры белого вещества ЦНС и длительного поддержания миелинизации». Нейрон . 17 (4): 607–615. дои : 10.1016/S0896-6273(00)80194-4 . PMID  8893019. S2CID  14714870.
  25. ^ Вайнштейн Д.Е., Шелански М.Л., Лием Р.К. (март 1991 г.). «Подавление антисмысловой мРНК демонстрирует необходимость глиального фибриллярного кислого белка в формировании стабильных астроцитарных процессов в ответ на нейроны». Журнал клеточной биологии . 112 (6): 1205–1213. дои : 10.1083/jcb.112.6.1205. ПМК 2288905 . ПМИД  1999469. 
  26. ^ Онлайн-менделевское наследование у человека (OMIM): глиальный фибриллярный кислый белок, GFAP - 137780
  27. ^ Харрисон, Британская Колумбия, Мобли PL (январь 1992 г.). «Фосфорилирование глиального фибриллярного кислого белка и виментина за счет активности протеинкиназы промежуточных филаментов, связанной с цитоскелетом, в астроцитах». Журнал нейрохимии . 58 (1): 320–327. doi :10.1111/j.1471-4159.1992.tb09313.x. PMID  1727439. S2CID  28248825.
  28. ^ Туккари Дж., Тромбетта С., Джардинелли М.М., Арена F, Баррези Дж. (1986). «Распределение глиального фибриллярного кислого белка в нормальной и глиотической сетчатке человека». Базовая и прикладная гистохимия . 30 (4): 425–432. ПМИД  3548695.
  29. ^ Паэтау А, Эловаара I, Паасивуо Р, Виртанен I, Пало Дж, Халтиа М (1985). «Глиальные нити являются основной фракцией мозга при детском нейрональном цероид-липофусцинозе». Акта Нейропатологика . 65 (3–4): 190–194. дои : 10.1007/bf00686997. PMID  4038838. S2CID  1411700.
  30. ^ Аллен А., Гулхар С., Хайдари Р., Мартинес Дж. П., Бекенштейн Дж., ДеЛоренцо Р. и др. (январь 2020 г.). «Аутоиммунная глиальная фибриллярная кислая белковая астроцитопатия, приводящая к резистентному к лечению вялому параличу». Рассеянный склероз и связанные с ним заболевания . 39 : 101924. doi :10.1016/j.msard.2019.101924. PMID  31927153. S2CID  210166834.
  31. ^ Томчак А, Су Э, Тугизова М, Карлсон А.М., Кипп Л.Б., Фэн Х, Хан М.Х. (декабрь 2019 г.). «Случай GFAP-астроглиального аутоиммунитета, проявившегося обратимым паркинсонизмом». Рассеянный склероз и связанные с ним заболевания . 39 : 101900. doi :10.1016/j.msard.2019.101900. PMID  31881522. S2CID  209498996.
  32. ^ Bunge MB, Bunge RP, Рис H (май 1961 г.). «Ультраструктурное исследование ремиелинизации в экспериментальном поражении спинного мозга взрослой кошки». Журнал биофизической и биохимической цитологии . 10 (1): 67–94. дои : 10.1083/jcb.10.1.67. ПМК 2225064 . ПМИД  13688845. 
  33. ^ Смит М.Э., Англия LF (1987). «Глиальный фибриллярный кислый белок при хроническом рецидивирующем экспериментальном аллергическом энцефаломиелите у мышей SJL/J». Журнал нейробиологических исследований . 18 (1): 203–208. дои : 10.1002/jnr.490180129. PMID  3682026. S2CID  25610288.
  34. ^ HealthLink (25 ноября 2007 г.). «Александровская болезнь». Медицинский колледж Висконсина.
  35. ^ Хагеманн Т.Л., Коннор Дж.К., Мессинг А. (октябрь 2006 г.). «Связанные с болезнью Александра мутации глиального фибриллярного кислого белка у мышей вызывают образование волокон Розенталя и реакцию белого вещества на стресс». Журнал неврологии . 26 (43): 11162–11173. doi :10.1523/JNEUROSCI.3260-06.2006. ПМК 6674663 . ПМИД  17065456. 
  36. ^ Бреннер М., Джонсон А.Б., Боспфлюг-Танги О, Родригес Д., Гольдман Дж.Э., Мессинг А. (январь 2001 г.). «Мутации в GFAP, кодирующем глиальный фибриллярный кислый белок, связаны с болезнью Александера». Природная генетика . 27 (1): 117–120. дои : 10.1038/83679. PMID  11138011. S2CID  10159452.
  37. ^ Чен Ю.С., Лим С.К., Чен М.Х., Куинлан Р.А., Пернг, доктор медицинских наук (октябрь 2011 г.). «Болезнь Александра, вызывающая мутации в С-концевом домене GFAP, вредна как для сборки, так и для формирования сети, потенциально способствуя как активации каспазы 3, так и снижению жизнеспособности клеток». Экспериментальные исследования клеток . 317 (16): 2252–2266. doi :10.1016/j.yexcr.2011.06.017. ПМК 4308095 . ПМИД  21756903. 
  38. ^ аб Джонстон-Уилсон Н.Л., Симс CD, Хофманн Дж.П., Андерсон Л., Шор А.Д., Торри Э.Ф., Йолкен Р.Х. (март 2000 г.). «Специфические для заболевания изменения в белках лобной коры головного мозга при шизофрении, биполярном расстройстве и большом депрессивном расстройстве. Консорциум невропатологии Стэнли». Молекулярная психиатрия . 5 (2): 142–149. дои : 10.1038/sj.mp.4000696 . ПМИД  10822341.
  39. ^ Каллен К.М., Холлидей GM (1994). «Хронические алкоголики имеют значительную глиальную патологию в переднем и промежуточном мозге». Алкоголь и алкоголизм . 2 : 253–257. ПМИД  8974344.
  40. ^ Леви Дж., Патрицио М., Бернардо А., Петруччи Т.К., Агрести С. (февраль 1993 г.). «Белок оболочки вируса иммунодефицита человека gp120 ингибирует бета-адренергическую регуляцию функций астроглии и микроглии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (4): 1541–1545. Бибкод : 1993PNAS...90.1541L. дои : 10.1073/pnas.90.4.1541 . ПМК 45910 . ПМИД  8381971. 
  41. ^ Кеннеди П.Г., майор Э.О., Уильямс Р.К., Штраус С.Е. (декабрь 1994 г.). «Понижение экспрессии глиального фибриллярного кислого белка во время острой литической инфекции вирусом ветряной оспы культивируемых астроцитов человека». Вирусология . 205 (2): 558–562. дои : 10.1006/viro.1994.1679. ПМИД  7975257.
  42. ^ Ринаман Л., Кард Дж.П., Энквист Л.В. (февраль 1993 г.). «Пространственно-временные реакции астроцитов, разветвленной микроглии и макрофагов головного мозга на инфекцию центральных нейронов вирусом псевдобешенства». Журнал неврологии . 13 (2): 685–702. doi :10.1523/JNEUROSCI.13-02-00685.1993. ПМК 6576625 . ПМИД  8381171. 
  43. ^ аб Абдельхак А., Фоски М., Абу-Румейле С., Юэ Дж.К., Д'Анна Л., Хусс А. и др. (март 2022 г.). «Кровь GFAP как новый биомаркер заболеваний головного и спинного мозга». Обзоры природы. Неврология . 18 (3): 158–172. дои : 10.1038/s41582-021-00616-3 . PMID  35115728. S2CID  246492708.
  44. ^ «Обнаружен белок, позволяющий предсказать черепно-мозговую травму у детей, находящихся на аппарате жизнеобеспечения ЭКМО» . Детский центр Джонса Хопкинса . 19 ноября 2010 года . Проверено 11 декабря 2010 г.
  45. ^ Лопес-Эгидо Дж., Каннингем Дж., Берг М., Оберг К., Бонгкам-Рудлофф Э., Гобль А. (август 2002 г.). «Взаимодействие менина с глиальным фибриллярным кислым белком и виментином предполагает роль сети промежуточных филаментов в регуляции активности менина». Экспериментальные исследования клеток . 278 (2): 175–183. дои : 10.1006/excr.2002.5575. ПМИД  12169273.
  46. ^ Нильсен А.Л., Холм И.Е., Йохансен М., Бонвен Б., Йоргенсен П., Йоргенсен А.Л. (август 2002 г.). «Новый сплайсинговый вариант глиального фибриллярного кислого белка, GFAP epsilon, взаимодействует с белками пресенилина». Журнал биологической химии . 277 (33): 29983–29991. дои : 10.1074/jbc.M112121200 . ПМИД  12058025.
  47. ^ Мидделдорп Дж., Хол EM (март 2011 г.). «GFAP в здоровье и болезни». Прогресс нейробиологии . 93 (3): 421–443. doi :10.1016/j.pneurobio.2011.01.005. PMID  21219963. S2CID  41192525.

дальнейшее чтение

Внешние ссылки