stringtranslate.com

Моноаминоксидаза

Моноаминоксидазы ( МАО ) ( EC 1.4.3.4) представляют собой семейство ферментов , которые катализируют окисление моноаминов , используя кислород для отщепления их аминогруппы. [1] [ 2] Они обнаружены связанными с внешней мембраной митохондрий в большинстве типов клеток организма. Первый такой фермент был обнаружен в 1928 году Мэри Бернхейм в печени и был назван тираминоксидазой. [3] [4] МАО относятся к семейству белков флавинсодержащих аминоксидоредуктаз . [5]

МАО играют важную роль в расщеплении моноаминов, потребляемых с пищей, а также служат для инактивации моноаминовых нейротрансмиттеров . Из-за последнего они участвуют в ряде психиатрических и неврологических заболеваний, некоторые из которых можно лечить с помощью ингибиторов моноаминоксидазы (МАО), которые блокируют действие МАО. [6]

Подтипы и распределение тканей

У человека существует два типа МАО: МАО-А и МАО-Б . [7]

MAO-A появляется примерно на 80% от уровня взрослого человека при рождении, увеличиваясь очень незначительно после первых 4 лет жизни, в то время как MAO-B почти не обнаруживается в мозге младенца. Региональное распределение моноаминоксидаз характеризуется чрезвычайно высокими уровнями обоих MAO в гипоталамусе и гиппокампальном крючке, а также большим количеством MAO-B с очень небольшим количеством MAO-A в полосатом теле и бледном шаре . Кора имеет относительно высокие уровни только MAO-A, за исключением областей поясной извилины , которая содержит баланс обоих. Вскрытые мозги показали прогнозируемую повышенную концентрацию MAO-A в областях, плотных в серотонинергической нейротрансмиссии, однако MAO-B коррелировал только с норадреналином. [8]

Другие исследования, в которых активность МАО (а не количество белка) изучалась в мозге крысы, выявили самую высокую активность МАО-В в срединном возвышении гипоталамуса. Дорсальное ядро ​​шва и медиальная преоптическая область имеют относительно высокую активность МАО-В, но намного ниже, чем активность МАО-В в срединном возвышении. [9] [10] Среди церебральных эндокринных желез эпифиз имеет высокую активность МАО-В (ее медианное значение ниже, чем для срединного возвышения и выше, чем для медиальной преоптической области). [10] Гипофиз имеет самый низкий уровень активности МАО-В по сравнению с изученными областями мозга. [9]

Функция

Распад норадреналина. Моноаминоксидаза показана слева в синем поле. [11]

Моноаминоксидазы катализируют окислительное дезаминирование моноаминов. В первой части реакции кофактор FAD окисляет субстрат, образуя соответствующий имин , который преобразует кофактор в его восстановленную форму FADH2 . Затем имин неферментативно гидролизуется до соответствующего кетона (или альдегида ) и аммиака . Кислород используется для восстановления восстановленного кофактора FADH2 обратно в активную форму FAD . Моноаминоксидазы содержат ковалентно связанный кофактор FAD и, таким образом, классифицируются как флавопротеины . Моноаминоксидазы A и B разделяют примерно 70% своей структуры, и обе имеют преимущественно гидрофобные участки связывания субстрата . Два остатка тирозина (398, 435 в MAO-B , 407 и 444 в MAO-A ) в связывающем кармане, которые обычно участвуют в активности ингибитора, были выдвинуты в качестве гипотезы, что они имеют отношение к ориентации субстратов, а мутации этих остатков имеют отношение к психическому здоровью. Было предложено четыре основные модели для механизма переноса электронов (перенос одного электрона, перенос атома водорода, нуклеофильная модель и перенос гидрида [12] ), хотя нет достаточных доказательств, чтобы поддержать любую из них. [13]

В 2021 году было обнаружено, что MAO-B не опосредует катаболизм дофамина в полосатом теле грызунов , а вместо этого участвует в синтезе γ-аминомасляной кислоты (ГАМК) в полосатом теле из путресцина , и что синтезированная ГАМК, в свою очередь, ингибирует дофаминергические нейроны в этой области мозга. [14] [15] Было обнаружено, что MAO-B через путресциновый путь в значительной степени опосредует синтез ГАМК в астроцитах в различных областях мозга, включая гиппокамп , мозжечок , полосатое тело, кору головного мозга и компактную часть черной субстанции (SNpc). [14] [15] Эти результаты могут потребовать переосмысления действия ингибиторов МАО-B при лечении болезни Паркинсона . [14] [15]

Субстраты и особенности

Моноаминоксидазы — хорошо известные ферменты в фармакологии , поскольку они являются мишенью для действия ряда препаратов- ингибиторов моноаминоксидазы . МАО-А особенно важна в катаболизме моноаминов, потребляемых с пищей. Обе МАО также жизненно важны для инактивации нейротрансмиттеров моноаминов , для чего они демонстрируют различную специфичность . [ необходима медицинская цитата ]

Конкретные реакции, катализируемые МАО, включают: [18] [19]

Другие эндогенные субстраты МАО включают телеметилгистамин, метаболит гистамина , и N -ацетилпутресцин , метаболит путресцина и предшественник и промежуточный продукт метаболизма в небольшом метаболическом пути, приводящем к синтезу γ-аминомасляной кислоты (ГАМК). [28] [29] [30] [31] [15]

Помимо эндогенных соединений, субстратами МАО являются различные экзогенные соединения и препараты . [28] [32] [33] [34] Примерами являются замещенные фенетиламиновые симпатомиметики и симпатолитики, такие как фенилэфрин , пропранолол и пронеталол , замещенные триптаминовые серотонинергические агенты, такие как диметилтриптамин (ДМТ), 5-MeO-ДМТ , буфотенин , алмотриптан , ризатриптан и суматриптан , а также другие соединения, такие как бицифадин , циталопрам , CP-409092, KW-2449, милацемид , MPTP , номифензин , примахин , ривароксабан , сертралин и тиклопидин и другие. [28] [32] [33] [34] Галоперидол является еще одним возможным субстратом МАО, который может способствовать образованию его нейротоксичного метаболита HPP + . [28]

Клиническое значение

Из-за жизненно важной роли, которую МАО играют в инактивации нейротрансмиттеров , считается, что дисфункция МАО (слишком большая или слишком маленькая активность МАО) способствует ряду психиатрических и неврологических расстройств. Необычно высокие или низкие уровни МАО в организме связаны с шизофренией , [35] [36] депрессией , [37] синдромом дефицита внимания , [38] злоупотреблением психоактивными веществами , [39] мигренями, [40] [41] и нерегулярным половым созреванием. [ необходима цитата ] Ингибиторы моноаминоксидазы являются одним из основных классов препаратов, назначаемых для лечения депрессии, хотя они часто являются лечением последней линии из-за риска взаимодействия препарата с диетой или другими препаратами. Чрезмерные уровни катехоламинов ( адреналина , норадреналина и дофамина ) могут привести к гипертоническому кризу , а чрезмерные уровни серотонина могут привести к серотониновому синдрому . [ необходима медицинская ссылка ]

Фактически, ингибиторы МАО-А действуют как антидепрессанты и противотревожные средства, тогда как ингибиторы МАО-В используются отдельно или в комбинации для лечения болезни Альцгеймера и болезни Паркинсона . [42] Некоторые исследования показывают, что определенные фенотипы депрессии, такие как с тревогой и «атипичными» симптомами, включающими психомоторную заторможенность, увеличение веса и межличностную чувствительность, лучше реагируют на ингибиторы МАО, чем на другие классы антидепрессантов. Однако выводы, связанные с этим, не были последовательными. [43] ИМАО могут быть эффективны при резистентной депрессии, особенно когда она не реагирует на трициклические антидепрессанты. [44]

Взаимодействие паразитов

Сонная болезнь , вызываемая трипаносомами , получила свое название из-за нарушения сна, которое она вызывает у млекопитающих. Это нарушение сна вызвано, по крайней мере частично, тенденцией трипаносом нарушать активность МАО в системе орексина . [45]

Модели животных

Существуют значительные различия в активности МАО у разных видов. Дофамин в первую очередь дезаминируется МАО-А у крыс, но МАО-Б у зеленых мартышек и людей. [46]

Мыши, неспособные вырабатывать ни МАО-А, ни МАО-В, демонстрируют черты, характерные для аутизма . [47] Эти мыши с нокаутированным геном демонстрируют повышенную реакцию на стресс. [48]

Членистоногие

Насекомые

Мозг насекомых экспрессирует МАО, [49] [50] [51] и некоторые инсектициды [52] [51] работают, ингибируя их. Эффект ИМАО особенно важен для хлордимеформа [52] [51] [53] (хотя один результат показывает небольшой или нулевой эффект у Periplaneta americana ); [54] и дильдрин может [49] или не может [50] быть ИМАО у Locusta migratoria . [ необходима медицинская ссылка ]

Акари

Активность МАО была обнаружена у Rhipicephalus microplus , а хлордимеформ является ИМАО у R. m . [55]

Генетика

Гены , кодирующие MAO-A и MAO-B, расположены бок о бок на коротком плече X-хромосомы и имеют около 70% сходства последовательностей. Редкие мутации в гене связаны с синдромом Бруннера . [ необходима медицинская цитата ]

Исследование, основанное на когорте Данидина, пришло к выводу, что дети, подвергавшиеся жестокому обращению с полиморфизмом низкой активности в промоторной области гена МАО-А, были более склонны к развитию антисоциальных расстройств поведения , чем дети, подвергавшиеся жестокому обращению с вариантом высокой активности. [56] Из 442 мужчин, участвовавших в исследовании (подвергавшихся жестокому обращению или нет), у 37% был вариант низкой активности. Из 13 мужчин, подвергавшихся жестокому обращению с низкой активностью МАО-А, 11 были оценены как имеющие подростковое расстройство поведения , а 4 были осуждены за насильственные преступления. Предполагаемый механизм этого эффекта заключается в сниженной способности лиц с низкой активностью МАО-А быстро разрушать норадреналин, синаптический нейротрансмиттер, участвующий в симпатическом возбуждении и ярости. Утверждается, что это дает прямое подтверждение идеи о том, что генетическая восприимчивость к болезням не определяется при рождении, а меняется в зависимости от воздействия окружающей среды. Однако большинство людей с расстройством поведения или судимостями не имели низкой активности МАО-А; Было обнаружено, что жестокое обращение вызывает более сильную предрасположенность к антисоциальному поведению, чем различия в активности МАО-А. [ необходима медицинская ссылка ]

Утверждение о том, что взаимодействие между низкой активностью МАО-А и жестоким обращением может вызвать антисоциальное поведение, подверглось критике, поскольку предрасположенность к антисоциальному поведению могла с таким же успехом быть вызвана другими генами, унаследованными от родителей, склонных к насилию. [57]

Была обнаружена возможная связь между предрасположенностью к поиску новизны и генотипом гена МАО-А. [58]

Определенный вариант (или генотип ), названный в популярной прессе « геном воина », был чрезмерно представлен у маори . Это подтвердило более ранние исследования, обнаружившие различные пропорции вариантов в разных этнических группах. Это касается многих генетических вариантов, при этом 33% белых/неиспаноязычных, 61% азиатов/тихоокеанских островитян имеют вариант промотора MAO-A с низкой активностью . [59]

Старение

В отличие от многих других ферментов, активность МАО-Б увеличивается в процессе старения в мозге человека и других млекопитающих. [60] Повышенная активность МАО-Б также была обнаружена в шишковидной железе стареющих крыс. [10] Это может способствовать снижению уровня моноаминов в стареющем мозге и шишковидной железе. [10] [61]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Tipton KF, Boyce S, O'Sullivan J, Davey GP, Healy J (август 2004 г.). «Моноаминоксидазы: определенность и неопределенность». Current Medicinal Chemistry . 11 (15): 1965–82. doi :10.2174/0929867043364810 (неактивен 2024-11-02). PMID  15279561.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2024 г. ( ссылка )
  2. ^ Edmondson DE, Mattevi A, Binda C, Li M, Hubálek F (август 2004 г.). «Структура и механизм моноаминоксидазы». Current Medicinal Chemistry . 11 (15): 1983–93. doi :10.2174/0929867043364784 (неактивен 2024-11-02). PMID  15279562.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactive as of November 2024 (link)
  3. ^ Hare ML (1928). «Тираминоксидаза: новая ферментная система в печени». The Biochemical Journal . 22 (4): 968–79. doi :10.1042/bj0220968. PMC 1252213. PMID  16744124 . 
  4. ^ Slotkin TA (1999). «Мэри Бернгейм и открытие моноаминоксидазы». Brain Research Bulletin . 50 (5–6): 373. doi :10.1016/S0361-9230(99)00110-0. PMID  10643441. S2CID  35565156.
  5. ^ «Семейство доменов консервативного белка CDD: Амино_оксидаза».
  6. ^ Yeung AW, Georgieva MG, Atanasov AG, Tzvetkov NT (2019). "Моноаминоксидазы (МАО) как привилегированные молекулярные мишени в нейронауке: анализ исследовательской литературы". Frontiers in Molecular Neuroscience . 12 : 143. doi : 10.3389/fnmol.2019.00143 . PMC 6549493 . PMID  31191248. 
  7. ^ Shih JC , Chen K (август 2004 г.). «Регуляция экспрессии генов MAO-A и MAO-B». Current Medicinal Chemistry . 11 (15): 1995–2005. doi :10.2174/0929867043364757. PMID  15279563.
  8. ^ Tong J, Meyer JH, Furukawa Y, Boileau I, Chang LJ, Wilson AA и др. (июнь 2013 г.). «Распределение белков моноаминоксидазы в мозге человека: последствия для исследований визуализации мозга». Журнал мозгового кровотока и метаболизма . 33 (6): 863–71. doi :10.1038/jcbfm.2013.19. PMC 3677103. PMID 23403377  . 
  9. ^ аб Разыграев А.В., Арутджунян А.В. (1 сентября 2007 г.). «Активность моноаминоксидазы в некоторых структурах мозга крыс». Нейрохимический журнал . 1 (3): 204–207. дои : 10.1134/S1819712407030051. S2CID  9550341.
  10. ^ abcd Разыграев АВ, Таборская КИ, Воловик КЮ, Бунина АА, Петросян МА (2016-04-01). "Активность моноаминоксидазы в эпифизе крысы: сравнение с областями мозга и изменение при старении". Успехи геронтологии . 6 (2): 111–116. doi :10.1134/S2079057016020120. S2CID  88975594.
  11. ^ Рисунок 11-4 в: Flower R, Rang HP, Dale MM, Ritter JM (2007). Фармакология Rang & Dale . Эдинбург: Churchill Livingstone. ISBN 978-0-443-06911-6.
  12. ^ Vianello R, Repič M, Mavri J (2012-10-25). «Как биогенные амины метаболизируются моноаминоксидазами?». European Journal of Organic Chemistry . 2012 (36): 7057–7065. doi :10.1002/ejoc.201201122.
  13. ^ Gaweska H, ​​Fitzpatrick PF (октябрь 2011 г.). «Структуры и механизм семейства моноаминоксидаз». Biomolecular Concepts . 2 (5): 365–377. doi :10.1515/BMC.2011.030. PMC 3197729. PMID  22022344 . 
  14. ^ abc Nam MH, Sa M, Ju YH, Park MG, Lee CJ (апрель 2022 г.). «Пересмотр роли астроцитарного MAOB при болезни Паркинсона». Int J Mol Sci . 23 (8): 4453. doi : 10.3390/ijms23084453 . PMC 9028367. PMID  35457272 . 
  15. ^ abcd Cho HU, Kim S, Sim J, Yang S, An H, Nam MH и др. (июль 2021 г.). «Переопределение дифференциальных ролей МАО-А в деградации дофамина и МАО-Б в тоническом синтезе ГАМК». Exp Mol Med . 53 (7): 1148–1158. doi :10.1038/s12276-021-00646-3. PMC 8333267. PMID  34244591 . 
  16. ^ Kalgutkar AS, Dalvie DK, Castagnoli N, Taylor TJ (сентябрь 2001 г.). «Взаимодействие азотсодержащих ксенобиотиков с изоферментами моноаминоксидазы (МАО) A и B: исследования SAR на субстратах и ​​ингибиторах МАО». Chemical Research in Toxicology . 14 (9): 1139–62. doi :10.1021/tx010073b. PMID  11559028.
  17. ^ Cho HU, Kim S, Sim J, Yang S, An H, Nam MH и др. (Июль 2021 г.). «Переопределение дифференциальных ролей МАО-А в деградации дофамина и МАО-Б в тоническом синтезе ГАМК». Exp Mol Med . 53 (7): 1148–1158. doi :10.1038/s12276-021-00646-3. PMC 8333267. PMID  34244591 . 
  18. ^ Типтон КФ (ноябрь 2018 г.). «90 лет моноаминоксидазы: некоторый прогресс и некоторая путаница». J Neural Transm (Вена) . 125 (11): 1519–1551. doi :10.1007/s00702-018-1881-5. PMID  29637260.
  19. ^ abc Bortolato M, Shih JC (2011). «Поведенческие последствия дефицита моноаминоксидазы: доклинические и клинические данные». Int Rev Neurobiol . Международный обзор нейробиологии. 100 : 13–42. doi :10.1016/B978-0-12-386467-3.00002-9. ISBN 978-0-12-386467-3. PMC  3371272 . PMID  21971001.
  20. ^ Bortolato M, Chen K, Shih JC (2010). «Деградация серотонина: роль МАО». Справочник по поведенческой нейронауке . Том 21. Elsevier. С. 203–218. doi :10.1016/s1569-7339(10)70079-5. ISBN 978-0-12-374634-4.
  21. ^ Маттес С, Мосиенко В, Башаммах С, Аленина Н, Бадер М (2010). «Триптофангидроксилаза как новая мишень для лечения депрессивных расстройств». Фармакология . 85 (2): 95–109. doi :10.1159/000279322. PMID  20130443.
  22. ^ Slominski A, Tobin DJ, Zmijewski MA, Wortsman J, Paus R (январь 2008 г.). «Мелатонин в коже: синтез, метаболизм и функции». Trends Endocrinol Metab . 19 (1): 17–24. doi :10.1016/j.tem.2007.10.007. PMID  18155917.
  23. ^ Meiser J, Weindl D, Hiller K (май 2013 г.). «Сложность метаболизма дофамина». Cell Commun Signal . 11 (1): 34. doi : 10.1186/1478-811X-11-34 . PMC 3693914. PMID  23683503 . 
  24. ^ abcd Kawamura M, Eisenhofer G, Kopin IJ, Kador PF, Lee YS, Fujisawa S и др. (март 2002 г.). «Альдозоредуктаза: фермент, поглощающий альдегиды, во внутринейрональном метаболизме норадреналина в симпатических ганглиях человека». Auton Neurosci . 96 (2): 131–139. doi :10.1016/s1566-0702(01)00385-x. PMID  11958479.
  25. ^ Bandala C, Cárdenas-Rodríguez N, Mendoza-Torreblanca JG, Contreras-García IJ, Martínez-López V, Cruz-Hernández TR и др. (Февраль 2023 г.). «Терапевтический потенциал дофамина и родственных препаратов в качестве противовоспалительных средств и антиоксидантов при нейрональных и ненейрональных патологиях». Pharmaceutics . 15 (2): 693. doi : 10.3390/pharmaceutics15020693 . PMC 9966027 . PMID  36840015. 
  26. ^ Dalvie D, Di L (сентябрь 2019 г.). «Альдегидоксидаза и ее роль как фермента, метаболизирующего лекарства». Pharmacol Ther . 201 : 137–180. doi : 10.1016/j.pharmthera.2019.05.011. PMID  31128989.
  27. ^ Холт А. (ноябрь 2018 г.). «О практических аспектах характеристики ингибирования моноаминоксидазы in vitro». J Neural Transm (Вена) . 125 (11): 1685–1705. doi :10.1007/s00702-018-1943-8. PMID  30374594.
  28. ^ abcd Benedetti MS, Dostert P (1994). «Вклад аминоксидаз в метаболизм ксенобиотиков». Drug Metab Rev. 26 ( 3): 507–535. doi :10.3109/03602539408998316. PMID  7924902.
  29. ^ Ambroziak W, Maśliński C (апрель 1988). «Участие альдегиддегидрогеназы в пути окислительного дезаминирования гистамина и путресцина». Действия агентов . 23 (3–4): 311–313. doi :10.1007/BF02142573. PMID  3394581.
  30. ^ Ватанабэ М., Маэмура К., Канбара К., Тамаяма Т., Хаясаки Х. (2002). «ГАМК и рецепторы ГАМК в центральной нервной системе и других органах». Обзор биологии клетки . Международный обзор цитологии. Т. 213. С. 1–47. doi :10.1016/s0074-7696(02)13011-7. ISBN 978-0-12-364617-0. PMID  11837891. {{cite book}}: |journal=проигнорировано ( помощь )
  31. ^ Seiler N (июнь 2004). «Катаболизм полиаминов». Аминокислоты . 26 (3): 217–233. doi :10.1007/s00726-004-0070-z.
  32. ^ ab Pang X, Tang C, Guo R, Chen X (май 2022 г.). «Нецитохромные P450-ферменты, участвующие в окислительном метаболизме ксенобиотиков: фокус на регуляции экспрессии генов и активности ферментов». Pharmacol Ther . 233 : 108020. doi : 10.1016/j.pharmthera.2021.108020. PMID  34637840.
  33. ^ ab Стролин Бенедетти М., Достерт П., Типтон К.Ф. «Вклад моноаминоксидазы в метаболизм ксенобиотиков». В Гибсон Г.Г. (ред.). Прогресс в метаболизме лекарств. Т. 11. С. 149–174.
  34. ^ ab Zetin M (2013-08-31). «Руководство для врачей по ингибиторам моноаминоксидазы». Current Psychiatry Reviews . 9 (4): 353–364. doi :10.2174/15734005113096660013. ISSN  1573-4005.
  35. ^ Домино ЭФ, Ханна СС (март 1976). «Снижение активности МАО в тромбоцитах у пациентов с хронической шизофренией, не получающих лекарств». Американский журнал психиатрии . 133 (3): 323–6. doi :10.1176/ajp.133.3.323. PMID  943955.
  36. ^ Schildkraut JJ, Herzog JM, Orsulak PJ, Edelman SE, Shein HM, Frazier SH (апрель 1976 г.). «Сниженная активность моноаминоксидазы тромбоцитов в подгруппе пациентов с шизофренией». The American Journal of Psychiatry . 133 (4): 438–40. doi :10.1176/ajp.133.4.438. PMID  1267046.
  37. ^ Meyer JH, Ginovart N, Boovariwala A, Sagrati S, Hussey D, Garcia A, et al. (Ноябрь 2006 г.). «Повышенные уровни моноаминоксидазы a в мозге: объяснение дисбаланса моноаминов при большой депрессии». Архивы общей психиатрии . 63 (11): 1209–16. doi :10.1001/archpsyc.63.11.1209. PMID  17088501.
  38. ^ Domschke K, Sheehan K, Lowe N, Kirley A, Mullins C, O'sullivan R и др. (апрель 2005 г.). «Анализ ассоциации генов моноаминоксидазы A и B с синдромом дефицита внимания и гиперактивности (СДВГ) в ирландской выборке: преимущественная передача аллеля MAO-A 941G детям с этим синдромом». American Journal of Medical Genetics. Часть B, Neuropsychiatric Genetics . 134B (1): 110–4. doi :10.1002/ajmg.b.30158. PMID  15717295. S2CID  24453719.
  39. ^ Oreland L (январь 2004). «Моноаминоксидаза тромбоцитов, личность и алкоголизм: подъем, падение и воскрешение». Neurotoxicology . 25 (1–2): 79–89. Bibcode : 2004NeuTx..25...79O. doi : 10.1016/S0161-813X(03)00115-3. PMID  14697883.
  40. ^ Bussone G, Boiardi A, Cerrati A, Girotti F, Merati B, Rivolta G (1 октября 2016 г.). «Активность моноаминоксидазы у пациентов с мигренью или кластерной головной болью во время острых фаз и после лечения L-5-гидрокситриптофаном». Rivista di Patologia Nervosa e Mentale . 100 (5): 269–74. PMID  318025.
  41. ^ Filic V, Vladic A, Stefulj J, Cicin-Sain L, Balija M, Sucic Z, et al. (Февраль 2005). «Полиморфизмы генов моноаминоксидаз A и B у пациентов с мигренью». Журнал неврологических наук . 228 (2): 149–53. doi :10.1016/j.jns.2004.11.045. PMID  15694196. S2CID  572208.
  42. ^ Riederer P, Lachenmayer L, Laux G (август 2004 г.). «Клиническое применение ингибиторов МАО». Current Medicinal Chemistry . 11 (15): 2033–43. doi :10.2174/0929867043364775 (неактивен 2024-11-02). PMID  15279566.{{cite journal}}: CS1 maint: DOI inactive as of November 2024 (link)
  43. ^ Maj M, Stein DJ, Parker G, Zimmerman M, Fava GA, De Hert M и др. (октябрь 2020 г.). «Клиническая характеристика взрослого пациента с депрессией, направленная на персонализацию лечения». World Psychiatry . 19 (3): 269–293. doi :10.1002/wps.20771. PMC 7491646. PMID 32931110  . 
  44. ^ Fiedorowicz JG, Swartz KL (июль 2004 г.). «Роль ингибиторов моноаминоксидазы в современной психиатрической практике». Journal of Psychiatric Practice . 10 (4): 239–48. doi :10.1097/00131746-200407000-00005. PMC 2075358. PMID  15552546 . 
  45. ^ Кристенссон К, Нюгард М, Бертини Г, Бентивольо М (июнь 2010 г.). «Африканские трипаносомные инфекции нервной системы: проникновение паразита и их влияние на сон и синаптические функции». Progress in Neurobiology . 91 (2): 152–71. doi :10.1016/j.pneurobio.2009.12.001. PMID  19995590. S2CID  207406469.
  46. ^ Garrick NA, Murphy DL (1980). «Видовые различия в дезаминировании дофамина и других субстратов моноаминоксидазы в мозге». Психофармакология . 72 (1): 27–33. doi :10.1007/bf00433804. PMID  6781004. S2CID  30722852.
  47. ^ Bortolato M, Godar SC, Alzghoul L, Zhang J, Darling RD, Simpson KL и др. (май 2013 г.). «Мыши с нокаутом моноаминоксидазы A и A/B проявляют аутистические черты». Международный журнал нейропсихофармакологии . 16 (4): 869–88. doi :10.1017/S1461145712000715. PMC 3517692. PMID  22850464 . 
  48. ^ Shih JC (январь 2004). «Клонирование, после клонирования, нокаутированных мышей и физиологические функции МАО А и В». Нейротоксикология . 25 (1–2): 21–30. Bibcode : 2004NeuTx..25...21S. doi : 10.1016/s0161-813x(03)00112-8. PMID  14697877.
  49. ^ ab Gripois D, Moreteau B, Ramade F (март 1977 г.). « Моноаминоксидазная активность мозга Locusta migratoria в нормальных условиях и после интоксикации двумя инсектицидами: хлордимеформом и диэлдрином» дильдрин]. Comptes Rendus de l'Académie des Sciences, Série D. 284 (12): 1079–82. PMID  406057. S2CID  29861405.
  50. ^ ab Evans PD (1980). «Биогенные амины в нервной системе насекомых». Advances in Insect Physiology . Vol. 15. pp. 317–473. doi :10.1016/s0065-2806(08)60143-5. ISBN 978-0-12-024215-3. ISSN  0065-2806. S2CID  83010475.
  51. ^ abc Lund AE, Hollingworth RM, Shankland DL (1979). "Хлордимеформ: защита растений с помощью сублетального нехолинергического воздействия на центральную нервную систему". Биохимия и физиология пестицидов . 11 (1–3): 117–128. Bibcode :1979PBioP..11..117L. doi :10.1016/0048-3575(79)90052-x. ISSN  0048-3575.
  52. ^ ab Aziz SA, Knowles CO (апрель 1973 г.). «Ингибирование моноаминоксидазы пестицидом хлордимеформом и родственными соединениями». Nature . 242 (5397): 417–8. Bibcode :1973Natur.242..417A. doi :10.1038/242417a0. PMID  4701207. S2CID  4162760.
  53. ^ Beeman RW, Matsumura F (1974). «Исследования действия хлордимеформа на тараканов». Биохимия и физиология пестицидов . 4 (3): 325–336. Bibcode :1974PBioP...4..325B. doi :10.1016/0048-3575(74)90115-1. ISSN  0048-3575. S2CID  83944360.
  54. ^ Sloley BD, Bailey BA, Downer RG (1985). «Влияние хлордимеформа и линдана на уровни моноаминов в центральной нервной системе американского таракана, Periplaneta americana L.». Биохимия и физиология пестицидов . 24 (2): 213–219. Bibcode : 1985PBioP..24..213S. doi : 10.1016/0048-3575(85)90131-2. ISSN  0048-3575. S2CID  84947221.
  55. ^ P. Atkinson, K. Binnington, WJ Roulston (1974). «Высокая активность моноаминоксидазы у клеща Boophilus Microplus и ингибирование хлордимеформом и родственными пестицидами». Australian Journal of Entomology . 13 (3): 207–210. doi :10.1111/j.1440-6055.1974.tb02174.x. S2CID  83731654.
  56. ^ Caspi A, McClay J, Moffitt TE, Mill J, Martin J, Craig IW и др. (август 2002 г.). «Роль генотипа в цикле насилия у детей, подвергшихся жестокому обращению». Science . 297 (5582): 851–4. Bibcode :2002Sci...297..851C. doi :10.1126/science.1072290. PMID  12161658. S2CID  7882492.
  57. ^ Sesardic N (2005). Ощущение наследуемости . Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press. ISBN 978-0-521-82818-5.
  58. ^ Shiraishi H, Suzuki A, Fukasawa T, Aoshima T, Ujiie Y, Ishii G и др. (апрель 2006 г.). «Полиморфизм промотора гена моноаминоксидазы A влияет на поиск новизны и зависимость от вознаграждения у здоровых участников исследования». Psychiatric Genetics . 16 (2): 55–8. doi :10.1097/01.ypg.0000199447.62044.ef. PMID  16538181. S2CID  25418973.
    • Хайди Доули (18 июня 2006 г.). «Беспорядок наших дней — неофилия». Media Life . Архивировано из оригинала 2007-09-30.
  59. ^ Sabol SZ, Hu S, Hamer D (сентябрь 1998 г.). «Функциональный полиморфизм в промоторе гена моноаминоксидазы A». Human Genetics . 103 (3): 273–9. doi :10.1007/s004390050816. PMID  9799080. S2CID  29954052. Архивировано из оригинала 2021-04-04 . Получено 2021-03-30 .
  60. ^ Nicotra A, Pierucci F, Parvez H, Senatori O (январь 2004 г.). «Экспрессия моноаминоксидазы во время развития и старения». Neurotoxicology . 25 (1–2): 155–65. Bibcode :2004NeuTx..25..155N. doi :10.1016/S0161-813X(03)00095-0. PMID  14697890.
  61. ^ Разыграев А.В., Арутюнян А.В. (2008). "[Активность моноаминоксидазы эпифиза и структур мозга у крыс разного возраста]". Успехи геронтологии . 21 (3): 402–5. ПМИД  19432173.