stringtranslate.com

Пептидогликан

Пептидогликан или муреин — это уникальная крупная макромолекула, полисахарид , состоящий из сахаров и аминокислот , который образует сетчатый слой (саккулюс), окружающий бактериальную цитоплазматическую мембрану. [1] Сахарный компонент состоит из чередующихся остатков β-(1,4) связанного N -ацетилглюкозамина (NAG) и N -ацетилмурамовой кислоты (NAM). К N -ацетилмурамовой кислоте прикреплена олигопептидная цепь, состоящая из трех-пяти аминокислот. Пептидная цепь может быть поперечно сшита с пептидной цепью другой нити, образуя трехмерный сетчатый слой. [1] [2] Пептидогликан выполняет структурную роль в бактериальной клеточной стенке, придавая структурную прочность, а также противодействуя осмотическому давлению цитоплазмы . Это повторяющееся связывание приводит к образованию плотного слоя пептидогликана, который имеет решающее значение для поддержания формы клетки и выдерживания высокого осмотического давления, и он регулярно заменяется производством пептидогликана. Гидролиз и синтез пептидогликана — это два процесса, которые должны происходить для того, чтобы клетки росли и размножались, метод, осуществляемый в три этапа: отсечение текущего материала, вставка нового материала и повторное сшивание существующего материала с новым материалом. [3]

Слой пептидогликана значительно толще у грамположительных бактерий (от 20 до 80 нанометров), чем у грамотрицательных бактерий (от 7 до 8 нанометров). [4] В зависимости от условий роста pH пептидогликан составляет около 40–90% сухого веса клеточной стенки грамположительных бактерий, но только около 10% грамотрицательных штаммов. Таким образом, наличие высоких уровней пептидогликана является основным фактором, определяющим характеристику бактерий как грамположительных. [5] У грамположительных штаммов он важен для функций прикрепления и целей серотипирования . [6] Как для грамположительных, так и для грамотрицательных бактерий частицы размером около 2 нм могут проходить через пептидогликан. [7]

С помощью микроскопа трудно определить, является ли организм грамположительным или грамотрицательным; требуется окраска по Граму , созданная Гансом Христианом Грамом в 1884 году. Бактерии окрашиваются красителями кристаллическим фиолетовым и сафранином . Грамположительные клетки после окрашивания становятся фиолетовыми, а грамотрицательные — розовыми. [8]

Структура

Пептидогликан.

Пептидогликановый слой в клеточной стенке бактерий представляет собой кристаллическую решетчатую структуру, образованную линейными цепями двух чередующихся аминосахаров , а именно N -ацетилглюкозамина (GlcNAc или NAG) и N -ацетилмурамовой кислоты (MurNAc или NAM). Чередующиеся сахара соединены β-(1,4) -гликозидной связью . Каждый MurNAc прикреплен к короткой (4-5 остатков) аминокислотной цепи, содержащей L - аланин , D - глутаминовую кислоту , мезо- диаминопимелиновую кислоту и D -аланин в случае Escherichia coli (грамотрицательная бактерия); или L -аланин, D - глутамин , L - лизин и D -аланин с 5- глициновым мостиком между тетрапептидами в случае Staphylococcus aureus (грамположительная бактерия). Пептидогликан является одним из важнейших источников D -аминокислот в природе. [ необходима цитата ]

Охватывая внутреннюю мембрану, слой пептидогликана защищает клетку от лизиса , вызванного тургорным давлением клетки. Когда клеточная стенка растет, она сохраняет свою форму на протяжении всей жизни, поэтому стержневая форма останется стержневой формой, а сферическая форма останется сферической формой на всю жизнь. Это происходит потому, что свежедобавленный септальный материал синтеза трансформируется в полусферическую стенку для клеток-потомков. [9]

Сшивание между аминокислотами в различных линейных аминосахаридных цепях происходит с помощью фермента DD -транспептидазы и приводит к образованию прочной и жесткой трехмерной структуры. Конкретная последовательность аминокислот и молекулярная структура различаются в зависимости от вида бактерий . [10]

Были описаны различные типы пептидогликана клеточных стенок бактерий и их таксономическое значение. [11] Археи ( домен Archaea ) [12] не содержат пептидогликан (муреин). [13] Некоторые археи содержат псевдопептидогликан (псевдомуреин, см. ниже). [14]

Пептидогликан участвует в бинарном делении во время размножения бактериальных клеток. Бактерии L-формы и микоплазмы , у которых отсутствуют клеточные стенки из пептидогликана, размножаются не путем бинарного деления, а с помощью механизма почкования . [15] [16]

В ходе ранней эволюции последовательное развитие границ (мембран, стенок), защищающих первые структуры жизни от окружающей среды, должно было иметь решающее значение для образования первых клеток ( клеточности ).

Изобретение жестких пептидогликановых (муреиновых) клеточных стенок у бактерий (домен Бактерии [12] ), вероятно, стало предпосылкой для их выживания, обширной радиации и колонизации практически всех местообитаний геосферы и гидросферы. [17] [18]

Биосинтез

Мономеры пептидогликана синтезируются в цитозоле и затем прикрепляются к мембранному носителю бактопренол . Бактопренол переносит мономеры пептидогликана через клеточную мембрану, где они встраиваются в существующий пептидогликан. [19]

  1. На первом этапе синтеза пептидогликана глутамин , который является аминокислотой, отдает аминогруппу сахару, фруктозо-6-фосфату . [20] Эта реакция, катализируемая EC 2.6.1.16 (GlmS), превращает фруктозо-6-фосфат в глюкозамин-6-фосфат. [21]
  2. На втором этапе ацетильная группа переносится с ацетил-КоА на аминогруппу глюкозамин-6-фосфата, образуя N-ацетил-глюкозамин-6-фосфат. [20] Эта реакция — EC 5.4.2.10 , катализируемая GlmM. [21]
  3. На третьем этапе процесса синтеза N -ацетил-глюкозамин-6-фосфат изомеризуется, что изменит N -ацетил-глюкозамин-6-фосфат на N-ацетил-глюкозамин-1-фосфат. [20] Это EC 2.3.1.157 , катализируемый GlmU. [21]
  4. На этапе 4 N -ацетил-глюкозамин-1-фосфат, который теперь является монофосфатом, атакует UTP . Уридинтрифосфат, который является пиримидиновым нуклеотидом , обладает способностью действовать как источник энергии. В этой конкретной реакции после того, как монофосфат атаковал UTP, выделяется неорганический пирофосфат, который заменяется монофосфатом, создавая UDP-N-ацетилглюкозамин (2,4). (Когда UDP используется в качестве источника энергии, он выделяет неорганический фосфат.) Эта начальная стадия используется для создания предшественника для NAG в пептидогликане. [20] Это EC 2.7.7.23 , также катализируемая GlmU, который является бифункциональным ферментом. [21]
  5. На этапе 5 часть UDP-N-ацетилглюкозамина (UDP-GlcNAc) преобразуется в UDP-MurNAc (UDP-N-ацетилмурамовая кислота) путем добавления лактильной группы к глюкозамину. Также в этой реакции гидроксильная группа C3 удалит фосфат из альфа-углерода фосфоенолпирувата . Это создает то, что называется производным енола. [20] EC 2.5.1.7 , катализируется MurA. [21]
  6. На этапе 6 енол восстанавливается до «лактильного фрагмента» с помощью НАДФН на этапе шесть. [20] EC 1.3.1.98 , катализируется MurB. [21]
  7. На этапе 7 UDP–MurNAc преобразуется в пентапептид UDP-MurNAc путем добавления пяти аминокислот, обычно включающих дипептид D -аланил- D -аланин. [20] Это цепочка из трех реакций: EC 6.3.2.8 от MurC, EC 6.3.2.9 от MurD и EC 6.3.2.13 от MurE. [21]

Каждая из этих реакций требует источника энергии АТФ. [20] Все это называется первым этапом.

Вторая стадия происходит в цитоплазматической мембране. Именно в мембране липидный носитель, называемый бактопренолом, переносит предшественников пептидогликана через клеточную мембрану.

  1. Ундекапренилфосфат будет атаковать пента-UDP-MurNAc, создавая пента-PP-MurNac, которая теперь является липидом (липид I). [20] EC 2.7.8.13 по MraY. [21]
  2. Затем UDP-GlcNAc транспортируется в MurNAc, создавая липид-PP-MurNAc пента-GlcNAc ( липид II ), дисахарид, также являющийся предшественником пептидогликана. [20] EC 2.4.1.227 по MurG. [21]
  3. Липид II транспортируется через мембрану флиппазой (MurJ), открытием, сделанным в 2014 году после десятилетий поисков. [22] Как только он там оказывается, он добавляется к растущей гликановой цепи ферментом пептидогликангликозилтрансферазой (GTase, EC 2.4.1.129). Эта реакция известна как трансгликозилирование. В ходе реакции гидроксильная группа GlcNAc присоединяется к MurNAc в гликане, что вытесняет липид-PP из гликановой цепи. [20]
  4. На последнем этапе DD -транспептидаза (TPase, EC 3.4.16.4) сшивает отдельные гликановые цепи. Этот белок также известен как пенициллинсвязывающий белок . Некоторые версии фермента также выполняют функцию гликозилтрансферазы, в то время как другие оставляют эту работу отдельному ферменту. [21]

Псевдопептидогликан

У некоторых архей , т. е. у представителей Methanobacteriales и рода Methanopyrus , был обнаружен псевдопептидогликан (псевдомуреин). [14] В псевдопептидогликане остатки сахара представляют собой β-(1,3) связанный N -ацетилглюкозамин и N -ацетилталозаминуроновую кислоту . Это делает клеточные стенки таких архей нечувствительными к лизоциму . [23] Описан биосинтез псевдопептидогликана. [24]

Распознавание иммунной системой

Распознавание пептидогликана является эволюционно консервативным процессом. [25] Общая структура у всех видов бактерий схожа, но различные модификации могут увеличить разнообразие. К ним относятся модификации длины полимеров сахара, модификации структур сахара, изменения в сшивании или замены аминокислот (в основном в третьей позиции). [25] [26] Целью этих модификаций является изменение свойств клеточной стенки, которая играет жизненно важную роль в патогенезе . [25]

Пептидогликаны могут расщепляться несколькими ферментами ( лизоцим , глюкозаминидаза, эндопептидаза ... [25] ), образуя иммуностимулирующие фрагменты (иногда называемые муропептидами [27] ), которые имеют решающее значение для опосредования взаимодействий хозяина и патогена . [26] К ним относятся MDP ( мурамилдипептид ), NAG ( N-ацетилглюкозамин ) или iE-DAP (γ-d-глутамил-мезо-диаминопимелиновая кислота). [25] [27]

Пептидогликан кишечных бактерий (как патогенных, так и комменсальных) проникает через кишечный барьер даже в физиологических условиях. [27] Механизмы, посредством которых пептидогликан или его фрагменты проникают в клетки хозяина, могут быть прямыми (независимыми от носителя) или косвенными (зависимыми от носителя), и они либо опосредованы бактериями (системы секреции, мембранные везикулы ), либо опосредованы клеткой хозяина (опосредованные рецепторами, пептидные транспортеры). [27] Бактериальные системы секреции представляют собой белковые комплексы, используемые для доставки факторов вирулентности через оболочку бактериальной клетки во внешнюю среду. [28] Внутриклеточные бактериальные патогены проникают в эукариотические клетки (что может привести к образованию фаголизосом и/или активации аутофагии ), или бактерии могут быть поглощены фагоцитами ( макрофагами , моноцитами , нейтрофилами ...). Фагосома , содержащая бактерии, может затем сливаться с эндосомами и лизосомами , что приводит к деградации бактерий и образованию полимерных фрагментов пептидогликана и муропептидов. [27]

Рецепторы

Врожденная иммунная система распознает неповрежденный пептидогликан и его фрагменты с помощью многочисленных PRR ( рецепторов распознавания образов ), которые секретируются, экспрессируются внутриклеточно или экспрессируются на поверхности клетки. [25]

Белки распознавания пептидогликана

PGLYRP сохраняются от насекомых до млекопитающих . [27] Млекопитающие производят четыре секретируемых растворимых белка распознавания пептидогликана ( PGLYRP-1 , PGLYRP-2 , PGLYRP-3 и PGLYRP-4 ), которые распознают мурамилпентапептид или тетрапептид. [25] Они также могут связываться с ЛПС и другими молекулами, используя сайты связывания за пределами пептидогликан-связывающей канавки. [28] После распознавания пептидогликана PGLYRP активируют молекулы полифенолоксидазы (PPO), Toll или сигнальные пути иммунодефицита (IMD). Это приводит к образованию антимикробных пептидов (AMP). [28]

Каждый из PGLYRP млекопитающих демонстрирует уникальные паттерны экспрессии в тканях. PGLYRP-1 в основном экспрессируется в гранулах нейтрофилов и эозинофилов . [25] PGLYRP-3 и 4 экспрессируются несколькими тканями, такими как кожа, потовые железы, глаза или кишечный тракт. [27] PGLYRP-1, 3 и 4 образуют связанные дисульфидом гомодимеры и гетеродимеры, необходимые для их бактерицидной активности. [27] Их связывание с пептидогликанами бактериальной клеточной стенки может вызывать гибель бактериальных клеток путем взаимодействия с различными бактериальными транскрипционными регуляторными белками. [25] PGLYRP, вероятно, способствуют уничтожению бактерий, взаимодействуя с другими PRR для улучшения распознавания бактерий фагоцитами. [25]

PGLYRP-2 в первую очередь экспрессируется печенью и секретируется в кровоток. [25] Кроме того, его экспрессия может быть вызвана в кератиноцитах кожи , эпителиальных клетках полости рта и кишечника. [27] В отличие от других PGLYRP, PGLYRP-2 не обладает прямой бактерицидной активностью. Он обладает пептидогликанамидазной активностью, он гидролизует лактиламидную связь между MurNAc и первой аминокислотой стволового пептида пептидогликана. [25] [27] Предполагается, что функция PGLYRP-2 заключается в предотвращении чрезмерной активации иммунной системы и вызванного воспалением повреждения тканей в ответ на лиганды NOD2 (см. ниже), поскольку эти муропептиды больше не могут распознаваться NOD2 после отделения пептидного компонента от MurNAc. [27] Растущее количество данных свидетельствует о том, что члены семейства белков распознавания пептидогликана играют доминирующую роль в толерантности эпителиальных клеток кишечника к комменсальной микробиоте. [28] [29] Было показано, что экспрессия PGLYRP-2 и 4 может влиять на состав микробиоты кишечника . [28]

Недавно было обнаружено, что PGLYRP (а также NOD-подобные рецепторы и транспортеры пептидогликана) высоко экспрессируются в развивающемся мозге мыши . [30] PGLYRP-2 высоко экспрессируется в нейронах нескольких областей мозга, включая префронтальную кору , гиппокамп и мозжечок , что указывает на потенциальное прямое воздействие пептидогликана на нейроны. PGLYRP-2 также высоко экспрессируется в коре головного мозга маленьких детей, но не в большинстве взрослых корковых тканей. PGLYRP-1 также экспрессируется в мозге и продолжает экспрессироваться во взрослом возрасте. [30]

NOD-подобные рецепторы

Вероятно, наиболее известными рецепторами пептидогликана являются NOD-подобные рецепторы (NLR), в основном NOD1 и NOD2 . Рецептор NOD1 активируется после связывания iE-DAP (γ-d-глутамил-мезо-диаминопимелиновая кислота), в то время как NOD2 распознает MDP (мурамилдипептид) своими доменами LRR . [28] Активация приводит к самоолигомеризации, что приводит к активации двух сигнальных каскадов. Один запускает активацию NF-κB (через RIP2, TAK1 и IKK [31] ), второй приводит к сигнальному каскаду MAPK . Активация этих путей вызывает выработку воспалительных цитокинов и хемокинов . [25]

NOD1 экспрессируется различными типами клеток, включая миелоидные фагоциты, эпителиальные клетки [25] и нейроны. [30] NOD2 экспрессируется в моноцитах и ​​макрофагах, эпителиальных клетках кишечника, клетках Панета , дендритных клетках , остеобластах , кератиноцитах и ​​других типах эпителиальных клеток. [27] Как цитозольные сенсоры, NOD1 и NOD2 должны либо обнаруживать бактерии, которые попадают в цитозоль, либо пептидогликан должен быть деградирован для образования фрагментов, которые должны транспортироваться в цитозоль для функционирования этих сенсоров. [25]

Недавно было продемонстрировано, что NLRP3 активируется пептидогликаном посредством механизма, который не зависит от NOD1 и NOD2. [27] Было обнаружено, что в макрофагах N-ацетилглюкозамин, образующийся при деградации пептидогликана, ингибирует активность гексокиназы и вызывает ее высвобождение из митохондриальной мембраны . Он способствует активации инфламмасомы NLRP3 посредством механизма, запускаемого повышенной проницаемостью митохондриальной мембраны. [27]

NLRP1 также считается цитоплазматическим сенсором пептидогликана. Он может чувствовать MDP и способствовать секреции IL-1 посредством связывания NOD2. [28] [26]

Рецепторы лектина С-типа (CLR)

Лектины C-типа представляют собой разнообразное суперсемейство в основном Ca 2+ -зависимых белков, которые связывают различные углеводы (включая гликановый скелет пептидогликана) и функционируют как врожденные иммунные рецепторы. [27] Белки CLR, которые связываются с пептидогликаном, включают MBL ( маннозосвязывающий лектин ), фиколины , Reg3A (белок семейства генов регенерации 3A) и PTCLec1. [28] У млекопитающих они инициируют лектиновый путь каскада комплемента . [ 27]

Толл-подобные рецепторы

Роль TLR в прямом распознавании пептидогликана является спорной. [25] В некоторых исследованиях сообщалось, что пептидогликан воспринимается TLR2 . [32] Но эта индуцирующая TLR2 активность может быть обусловлена ​​липопротеинами клеточной стенки и липотейхоевыми кислотами , которые обычно очищаются вместе с пептидогликаном. Также различия в структуре пептидогликана у бактерий от вида к виду могут способствовать различным результатам по этой теме. [25] [27]

В качестве вакцины или адъюванта

Пептидогликан иммунологически активен, он может стимулировать иммунные клетки к повышению экспрессии цитокинов и усилению антителозависимого специфического ответа при сочетании с вакциной или в качестве отдельного адъюванта . [28] MDP, который является основной единицей пептидогликана, изначально использовался в качестве активного компонента адъюванта Фрейнда . [28] Пептидогликан из Staphylococcus aureus использовался в качестве вакцины для защиты мышей, что показало, что после инъекции вакцины в течение 40 недель мыши выживали после заражения S. aureus при повышенной летальной дозе . [33]

Ингибирование и деградация

Некоторые антибактериальные препараты , такие как пенициллин, мешают образованию пептидогликана, связываясь с бактериальными ферментами, известными как пенициллинсвязывающие белки или DD -транспептидазы . [6] Пенициллинсвязывающие белки образуют связи между олигопептидными сшивками в пептидогликане. Для размножения бактериальной клетки путем бинарного деления необходимо присоединить более миллиона субъединиц пептидогликана (NAM-NAG+олигопептид) к существующим субъединицам. [34] Мутации в генах, кодирующих транспептидазы, которые приводят к снижению взаимодействия с антибиотиком, являются существенным источником возникновения устойчивости к антибиотикам . [35] Поскольку пептидогликан также отсутствует у бактерий L-формы и у микоплазм, обе эти бактерии устойчивы к пенициллину.

Другие этапы синтеза пептидогликана также могут быть направлены. Местный антибиотик бацитрацин нацелен на использование C55-изопренилпирофосфата . Лантибиотики , в том числе пищевой консервант низин , атакуют липид II. [36]

Лизоцим , который содержится в слезах и является частью врожденной иммунной системы организма, оказывает антибактериальное действие, разрывая β-(1,4)-гликозидные связи в пептидогликане (см. выше). Лизоцим более эффективен против грамположительных бактерий , у которых клеточная стенка пептидогликана обнажена, чем против грамотрицательных бактерий , у которых внешний слой ЛПС покрывает слой пептидогликана. [31] Несколько модификаций бактериального пептидогликана могут привести к устойчивости к деградации лизоцимом. Восприимчивость бактерий к деградации также значительно зависит от воздействия антибиотиков . Подвергнутые воздействию бактерии синтезируют пептидогликан, который содержит более короткие сахарные цепи, которые плохо сшиты, и этот пептидогликан затем легче деградирует лизоцимом. [28]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ ab Madigan, Michael T.; Martinko, John M.; Bender, Kelly S.; Buckley, Daniel H.; Stahl, David A. (2015). Brock Biology of Microorganisms (14-е изд.). Бостон: Pearson Education Limited. стр. 66–67. ISBN 978-1-292-01831-7.
  2. ^ Мехта А. (20 марта 2011 г.). «Анимация синтеза пептидогликанового слоя». PharmaXChange.info .
  3. ^ Belgrave AM, Wolgemuth CW (июнь 2013 г.). «Эластичность и биохимия роста связывают скорость репликации с длиной клетки и плотностью поперечных связей в палочковидных бактериях». Biophysical Journal . 104 (12): 2607–2611. Bibcode :2013BpJ...104.2607B. doi :10.1016/j.bpj.2013.04.028. PMC 3686348 . PMID  23790368. 
  4. ^ Перселл А. (18 марта 2016 г.). «Бактерии». Основы биологии.
  5. ^ Hogan CM (12 октября 2014 г.). «Бактерии». В Draggan S, Cleveland CJ (ред.). Энциклопедия Земли . Вашингтон, округ Колумбия: Национальный совет по науке и окружающей среде.
  6. ^ ab Salton MR, Kim KS (1996). "Структура". В Baron S, et al. (ред.). Структура. В: Baron's Medical Microbiology (4-е изд.). Медицинское отделение Техасского университета. ISBN 978-0-9631172-1-2. PMID  21413343.
  7. ^ Demchick P, Koch AL (февраль 1996 г.). «Проницаемость стеночной ткани Escherichia coli и Bacillus subtilis». Журнал бактериологии . 178 (3): 768–773. doi :10.1128/jb.178.3.768-773.1996. PMC 177723. PMID  8550511 . 
  8. ^ "2.3: Клеточная стенка пептидогликана". Biology LibreTexts . 1 марта 2016 г. Получено 5 ноября 2023 г.
  9. ^ Huang KC, Mukhopadhyay R, Wen B, Gitai Z, Wingreen NS (декабрь 2008 г.). «Форма клетки и организация клеточной стенки у грамотрицательных бактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (49): 19282–19287. Bibcode : 2008PNAS..10519282H. doi : 10.1073/pnas.0805309105 . PMC 2592989. PMID  19050072 . 
  10. ^ Райан К.Дж., Рэй К.Г., ред. (2004). Sherris Medical Microbiology (4-е изд.). McGraw Hill. ISBN 978-0-8385-8529-0.
  11. ^ Schleifer KH, Kandler O (декабрь 1972 г.). «Типы пептидогликанов бактериальных клеточных стенок и их таксономические последствия». Bacteriological Reviews . 36 (4): 407–477. doi :10.1128/MMBR.36.4.407-477.1972. PMC 408328 . PMID  4568761. 
  12. ^ ab Woese CR , Kandler O , Wheelis ML (июнь 1990 г.). «К естественной системе организмов: предложение для доменов Archaea, Bacteria и Eucarya». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (12): 4576–4579. Bibcode : 1990PNAS...87.4576W. doi : 10.1073/pnas.87.12.4576 . PMC 54159. PMID  2112744 . 
  13. ^ Kandler O , Hippe H (май 1977). «Отсутствие пептидогликана в клеточных стенках Methanosarcina barkeri». Архив микробиологии . 113 (1–2): 57–60. Bibcode :1977ArMic.113...57K. doi :10.1007/BF00428580. PMID  889387. S2CID  19145374.
  14. ^ ab Kandler O , König H (апрель 1998 г.). "Полимеры клеточной стенки у архей (архебактерий)". Cellular and Molecular Life Sciences . 54 (4): 305–308. doi :10.1007/s000180050156. PMC 11147200 . PMID  9614965. S2CID  13527169. 
  15. ^ Kandler G, Kandler O (1954). "[Исследования морфологии и размножения организмов, подобных плевропневмонии, и бактериальной L-фазы, I. Световая микроскопия]" [Исследования морфологии и размножения организмов, подобных плевропневмонии, и бактериальной L-фазы, I. Световая микроскопия (теперь микоплазмы и бактерии L-формы)]. Archiv für Mikrobiologie (на немецком языке). 21 (2). (Статья на английском языке доступна): 178–201. doi :10.1007/BF01816378. PMID  14350641. S2CID  21257985.
  16. ^ Leaver M, Dominguez-Cuevas P, Coxhead JM, Daniel RA, Errington J (февраль 2009 г.). «Жизнь без стенки или машины разделения в Bacillus subtilis». Nature . 457 (7231). [см. также Erratum, 23 июля 2009 г., Nature, т. 460, стр. 538]: 849–853. Bibcode :2009Natur.457..849L. doi :10.1038/nature07742. PMID  19212404. S2CID  4413852.
  17. ^ Кандлер О (1994). «Ранняя диверсификация жизни». В Бенгтсон С (ред.). Ранняя жизнь на Земле. Нобелевский симпозиум 84. Нью-Йорк: Columbia UP стр. 221–270. ISBN 978-0-231-08088-0.
  18. ^ Kandler O (1998). "Ранняя диверсификация жизни и происхождение трех доменов: предложение". В Wiegel J, Adams MW (ред.). Термофилы: ключи к молекулярной эволюции и происхождению жизни? . Лондон: Taylor and Francis Ltd. стр. 19–31. ISBN 978-0-203-48420-3.
  19. ^ "Прокариотическая клетка: бактерии". Архивировано из оригинала 26 июля 2010 года . Получено 1 мая 2011 года .
  20. ^ abcdefghijk White D (2007). Физиология и биохимия прокариот (3-е изд.). NY: Oxford University Press Inc.
  21. ^ abcdefghij Оттен С., Брилли М., Фоллмер В., Виолье П.Х., Салье Дж. (январь 2018 г.). «Пептидогликан у облигатных внутриклеточных бактерий». Молекулярная микробиология . 107 (2): 142–163. дои : 10.1111/mmi.13880 . ПМЦ 5814848 . ПМИД  29178391. 
  22. ^ Sham LT, Butler EK, Lebar MD, Kahne D, Bernhardt TG, Ruiz N (июль 2014 г.). «Бактериальная клеточная стенка. MurJ — это флиппаза липидно-связанных предшественников для биогенеза пептидогликана». Science . 345 (6193): 220–222. Bibcode :2014Sci...345..220S. doi :10.1126/science.1254522. PMC 4163187 . PMID  25013077. 
  23. ^ Madigan MT, Martinko JM, Dunlap PV, Clark DP (2009). Brock Biology of Microorganisms (12-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Pearson/Benjamin Cummings.
  24. ^ König H, Kandler O , Hammes W (январь 1989). «Биосинтез псевдомуреина: изоляция предполагаемых предшественников из Methanobacterium thermoautotrophicum». Канадский журнал микробиологии . 35 (1): 176–181. doi :10.1139/m89-027. PMID  2720492.
  25. ^ abcdefghijklmnopq Wolf AJ, Underhill DM (апрель 2018 г.). «Распознавание пептидогликана врожденной иммунной системой». Nature Reviews. Иммунология . 18 (4): 243–254. doi :10.1038/nri.2017.136. PMID  29292393. S2CID  3894187.
  26. ^ abc Bersch KL, DeMeester KE, Zagani R, Chen S, Wodzanowski KA, Liu S и др. (апрель 2021 г.). «Фрагменты бактериального пептидогликана дифференциально регулируют врожденную иммунную сигнализацию». ACS Central Science . 7 (4): 688–696. doi :10.1021/acscentsci.1c00200. PMC 8155477 . PMID  34056099. 
  27. ^ abcdefghijklmnopq Bastos PA, Wheeler R, Boneca IG (январь 2021 г.). «Поглощение, распознавание и ответы на пептидогликан у млекопитающих-хозяев». FEMS Microbiology Reviews . 45 (1): fuaa044. doi :10.1093/femsre/fuaa044. PMC 7794044. PMID  32897324 . 
  28. ^ abcdefghijk Sun Q, Liu X, Li X (февраль 2022 г.). «Иммуномодуляция на основе пептидогликана». Прикладная микробиология и биотехнология . 106 (3): 981–993. doi :10.1007/s00253-022-11795-4. PMID  35076738. S2CID  246276803.
  29. ^ Liang Y, Yang L, Wang Y, Tang T, Liu F, Zhang F (декабрь 2022 г.). «Белок распознавания пептидогликана SC (PGRP-SC) формирует богатство, разнообразие и состав кишечной микробиоты, модулируя иммунитет у домашней мухи Musca domestica». Молекулярная биология насекомых . 32 (2): 200–212. doi :10.1111/imb.12824. PMID  36522831. S2CID  254807823.
  30. ^ abc Gonzalez-Santana A, Diaz Heijtz R (август 2020 г.). «Бактериальные пептидогликаны микробиоты в нейроразвитии и поведении» (PDF) . Тенденции в молекулярной медицине . 26 (8): 729–743. doi :10.1016/j.molmed.2020.05.003. PMID  32507655. S2CID  219539658.
  31. ^ ab Murphy K, Weaver C, Janeway C (2017). Иммунобиология Джейнвея (9-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. стр. 45, 96–98. ISBN 978-0-8153-4505-3. OCLC  933586700.
  32. ^ Yoshimura A, Lien E, Ingalls RR, Tuomanen E, Dziarski R, Golenbock D (июль 1999 г.). «Передовой опыт: распознавание компонентов клеточной стенки грамположительных бактерий врожденной иммунной системой происходит через Toll-подобный рецептор 2». Журнал иммунологии . 163 (1): 1–5. doi : 10.4049/jimmunol.163.1.1 . PMID  10384090. S2CID  23630870.
  33. ^ Capparelli R, Nocerino N, Medaglia C, Blaiotta G, Bonelli P, Iannelli D (2011-12-01). Cardona PJ (ред.). «Пептидогликаны золотистого стафилококка защищают мышей от патогена и искореняют экспериментально вызванную инфекцию». PLOS ONE . 6 (12): e28377. Bibcode : 2011PLoSO...628377C. doi : 10.1371/journal.pone.0028377 . PMC 3228750. PMID  22145040 . 
  34. ^ Бауман Р. (2007). Микробиология с болезнями по таксономии (2-е изд.). Бенджамин Каммингс. ISBN 978-0-8053-7679-1.
  35. ^ Spratt BG (апрель 1994). «Устойчивость к антибиотикам, опосредованная изменениями мишеней». Science . 264 (5157): 388–393. Bibcode :1994Sci...264..388S. doi :10.1126/science.8153626. PMID  8153626. S2CID  30578841.
  36. ^ Sarkar P, Yarlagadda V, Ghosh C, Haldar J (март 2017 г.). «Обзор ингибиторов синтеза клеточной стенки с акцентом на гликопептидные антибиотики». MedChemComm . 8 (3): 516–533. doi :10.1039/c6md00585c. PMC 6072328. PMID  30108769 . 

Внешние ссылки