stringtranslate.com

Цитозоль

Цитозоль представляет собой насыщенный раствор множества различных типов молекул, занимающих до 30% объема цитоплазмы. [1]

Цитозоль , также известный как цитоплазматический матрикс или основная плазма , [2] является одной из жидкостей, находящихся внутри клеток ( внутриклеточная жидкость (ВКФ)). [3] Он разделен на отсеки мембранами. Например, митохондриальный матрикс разделяет митохондрию на множество отсеков.

В эукариотической клетке цитозоль окружен клеточной мембраной и является частью цитоплазмы , которая также включает митохондрии, пластиды и другие органеллы (но не их внутренние жидкости и структуры); ядро клетки отдельное. Таким образом, цитозоль представляет собой жидкую матрицу вокруг органелл. У прокариот большая часть химических реакций метаболизма протекает в цитозоле, а некоторые — в мембранах или в периплазматическом пространстве . У эукариот, хотя многие метаболические пути все еще происходят в цитозоле, другие происходят внутри органелл.

Цитозоль представляет собой сложную смесь веществ, растворенных в воде. Хотя вода составляет большую часть цитозоля, ее структура и свойства внутри клеток еще недостаточно изучены. Концентрации ионов, таких как натрий и калий, в цитозоле отличаются от таковых во внеклеточной жидкости ; Эти различия в уровнях ионов важны для таких процессов, как осморегуляция , передача сигналов клетками и генерация потенциалов действия в возбудимых клетках, таких как эндокринные, нервные и мышечные клетки. Цитозоль также содержит большое количество макромолекул , которые могут изменять поведение молекул за счет скученности макромолекул .

Хотя когда-то считалось, что цитозоль представляет собой простой раствор молекул, он имеет несколько уровней организации. К ним относятся градиенты концентрации малых молекул, таких как кальций , большие комплексы ферментов , которые действуют вместе и принимают участие в метаболических путях , а также белковые комплексы , такие как протеасомы и карбоксисомы , которые окружают и разделяют части цитозоля.

Определение

Термин «цитозоль» был впервые введен в 1965 году Х.А. Ларди и первоначально относился к жидкости, полученной путем разделения клеток и осаждения всех нерастворимых компонентов ультрацентрифугированием . [4] [5] Такой растворимый клеточный экстракт не идентичен растворимой части клеточной цитоплазмы и обычно называется цитоплазматической фракцией. [6]

Термин «цитозоль» теперь используется для обозначения жидкой фазы цитоплазмы интактной клетки. [6] Это исключает любую часть цитоплазмы, содержащуюся в органеллах. [7] Из-за возможности путаницы между использованием слова «цитозоль» для обозначения как экстрактов клеток, так и растворимой части цитоплазмы в интактных клетках, для описания жидкого содержимого использовалась фраза «водная цитоплазма». цитоплазмы живых клеток. [5]

До этого для клеточной жидкости использовались другие термины, в том числе гиалоплазма [8] , не всегда как синонимы, так как ее природа не была хорошо понята (см. протоплазма ). [6]

Свойства и состав

Содержание внутриклеточной жидкости у человека

Доля объема клетки, занимающая цитозоль, варьируется: например, хотя этот компартмент образует основную часть клеточной структуры у бактерий , [9] в растительных клетках основным компартментом является большая центральная вакуоль . [10] Цитозоль состоит в основном из воды, растворенных ионов, небольших молекул и крупных водорастворимых молекул (таких как белки). Большинство этих небелковых молекул имеют молекулярную массу менее 300  Да . [11] Эта смесь небольших молекул чрезвычайно сложна, поскольку разнообразие молекул, участвующих в метаболизме (метаболитов ) , огромно. Например, в растениях может быть создано до 200 000 различных малых молекул, хотя не все они будут присутствовать у одного и того же вида или в одной клетке. [12] По оценкам количества метаболитов в отдельных клетках, таких как кишечная палочка и пекарские дрожжи, их количество составляет менее 1000. [13] [14]

Вода

Большую часть цитозоля составляет вода , составляющая около 70% общего объема типичной клетки. [15] pH внутриклеточной жидкости составляет 7,4 . [16] , в то время как pH цитозоля человека колеблется в пределах 7,0–7,4 и обычно выше, если клетка растет. [17] Вязкость цитоплазмы примерно такая же, как у чистой воды, хотя диффузия малых молекул через эту жидкость происходит примерно в четыре раза медленнее, чем в чистой воде, главным образом из-за столкновений с большим количеством макромолекул в цитозоле. [18] Исследования артемии показали , как вода влияет на функции клеток; они увидели, что уменьшение количества воды в клетке на 20% подавляет метаболизм, при этом метаболизм постепенно снижается по мере высыхания клетки, а вся метаболическая активность прекращается, когда уровень воды достигает 70% ниже нормального. [5]

Хотя вода жизненно важна для жизни, структура этой воды в цитозоле недостаточно изучена, главным образом потому, что такие методы, как спектроскопия ядерного магнитного резонанса , дают информацию только об средней структуре воды и не могут измерить локальные изменения в микроскопическом масштабе. Даже структура чистой воды плохо изучена из-за способности воды образовывать такие структуры, как водные кластеры, посредством водородных связей . [19]

Классический взгляд на воду в клетках состоит в том, что около 5% этой воды прочно связано растворенными веществами или макромолекулами в виде сольватной воды , тогда как большая часть имеет ту же структуру, что и чистая вода. [5] Эта сольватная вода не активна при осмосе и может иметь различные растворяющие свойства, так что некоторые растворенные молекулы исключаются, а другие становятся концентрированными. [20] [21] Однако другие утверждают, что эффекты высоких концентраций макромолекул в клетках распространяются на весь цитозоль и что вода в клетках ведет себя совсем не так, как вода в разбавленных растворах. [22] Эти идеи включают в себя предположение о том, что клетки содержат зоны с низкой и высокой плотностью воды, что может иметь широкомасштабное воздействие на структуры и функции других частей клетки. [19] [23] Однако использование передовых методов ядерного магнитного резонанса для прямого измерения подвижности воды в живых клетках противоречит этой идее, поскольку предполагает, что 85% клеточной воды действует как чистая вода, а остальная часть менее эффективна. подвижны и, вероятно, связаны с макромолекулами. [24]

Ионы

Концентрации других ионов в цитозоле сильно отличаются от таковых во внеклеточной жидкости , и цитозоль также содержит гораздо большее количество заряженных макромолекул, таких как белки и нуклеиновые кислоты, чем вне клеточной структуры.

В отличие от внеклеточной жидкости, цитозоль имеет высокую концентрацию ионов калия и низкую концентрацию ионов натрия . [27] Эта разница в концентрациях ионов имеет решающее значение для осморегуляции , поскольку, если бы уровни ионов внутри клетки были такими же, как и снаружи, вода постоянно поступала бы в результате осмоса - поскольку уровни макромолекул внутри клеток выше, чем их уровни снаружи. Вместо этого ионы натрия выводятся, а ионы калия поглощаются Na⁺/K⁺-АТФазой , ионы калия затем стекают по градиенту своей концентрации через ионные каналы отбора калия, эта потеря положительного заряда создает отрицательный мембранный потенциал . Чтобы сбалансировать эту разность потенциалов , отрицательные ионы хлорида также выходят из клетки через селективные хлоридные каналы. Потеря ионов натрия и хлорида компенсирует осмотический эффект более высокой концентрации органических молекул внутри клетки. [27]

Клетки могут справляться с еще более серьезными осмотическими изменениями, накапливая в цитозоле осмопротекторы, такие как бетаины или трегалоза . [27] Некоторые из этих молекул могут позволить клеткам выжить, будучи полностью высушенными, и позволить организму войти в состояние анабиоза, называемое криптобиозом . [28] В этом состоянии цитозоль и осмопротекторы становятся стеклообразным твердым веществом, которое помогает стабилизировать белки и клеточные мембраны от разрушительного воздействия высыхания. [29]

Низкая концентрация кальция в цитозоле позволяет ионам кальция действовать как вторичный мессенджер при передаче сигналов кальция . Здесь сигнал, такой как гормон или потенциал действия, открывает кальциевый канал , и кальций попадает в цитозоль. [30] Это внезапное увеличение цитозольного кальция активирует другие сигнальные молекулы, такие как кальмодулин и протеинкиназа C. [31] Другие ионы, такие как хлорид и калий, также могут выполнять сигнальные функции в цитозоле, но они недостаточно изучены. [32]

Макромолекулы

Молекулы белка, которые не связываются с клеточными мембранами или цитоскелетом , растворяются в цитозоле. Количество белка в клетках чрезвычайно велико и приближается к 200 мг/мл, занимая около 20–30% объема цитозоля. [1] Однако точно измерить, сколько белка растворено в цитозоле в интактных клетках, сложно, поскольку некоторые белки, по-видимому, слабо связаны с мембранами или органеллами в целых клетках и высвобождаются в раствор при лизисе клеток . [5] Действительно, в экспериментах, где плазматическая мембрана клеток была осторожно разрушена с помощью сапонина , не повреждая другие клеточные мембраны, было высвобождено только около четверти клеточного белка. Эти клетки также были способны синтезировать белки, если им давали АТФ и аминокислоты, а это означает, что многие ферменты в цитозоле связаны с цитоскелетом. [33] Однако идея о том, что большинство белков в клетках прочно связаны в сеть, называемую микротрабекулярной решеткой, сейчас считается маловероятной. [34]

У прокариот цитозоль содержит геном клетки внутри структуры, известной как нуклеоид . [35] Это неравномерная масса ДНК и связанных с ней белков, которые контролируют транскрипцию и репликацию бактериальных хромосом и плазмид . У эукариот геном содержится в ядре клетки , которое отделено от цитозоля ядерными порами , которые блокируют свободную диффузию любой молекулы диаметром более 10  нанометров . [36]

Эта высокая концентрация макромолекул в цитозоле вызывает эффект, называемый макромолекулярным краудингом , когда эффективная концентрация других макромолекул увеличивается, поскольку у них меньше объема для перемещения. Этот эффект краудинга может вызывать большие изменения как в скорости , так и в положении химическое равновесие реакций в цитозоле. [1] Это особенно важно из-за его способности изменять константы диссоциации , способствуя ассоциации макромолекул, например, когда несколько белков собираются вместе, образуя белковые комплексы , или когда ДНК-связывающие белки связываются со своими мишенями в геноме . [37]

Организация

Хотя компоненты цитозоля не разделены на области клеточными мембранами, эти компоненты не всегда смешиваются случайным образом, и несколько уровней организации могут локализовать определенные молекулы в определенных местах внутри цитозоля. [38]

Градиенты концентрации

Хотя небольшие молекулы быстро диффундируют в цитозоль, внутри этого компартмента все же могут возникать градиенты концентрации. Хорошо изученным примером являются «кальциевые искры», которые на короткое время возникают в области вокруг открытого кальциевого канала . [39] Они имеют диаметр около 2  микрометров и существуют всего несколько миллисекунд , хотя несколько искр могут сливаться, образуя более крупные градиенты, называемые «волнами кальция». [40] Градиенты концентрации других малых молекул, таких как кислород и аденозинтрифосфат, могут образовываться в клетках вокруг кластеров митохондрий , хотя они менее изучены. [41] [42]

Белковые комплексы

Белки могут объединяться с образованием белковых комплексов , которые часто содержат набор белков со схожими функциями, например ферменты, которые выполняют несколько этапов одного и того же метаболического пути. [43] Такая организация может обеспечить каналирование субстрата , то есть когда продукт одного фермента передается непосредственно следующему ферменту в пути, не высвобождаясь в раствор. [44] Каналирование может сделать путь более быстрым и эффективным, чем если бы ферменты были случайным образом распределены в цитозоле, а также может предотвратить высвобождение нестабильных промежуточных продуктов реакции. [45] Хотя широкий спектр метаболических путей включает ферменты, которые тесно связаны друг с другом, другие могут включать более слабо связанные комплексы, которые очень трудно изучать вне клетки. [46] [47] Следовательно, значение этих комплексов для метаболизма в целом остается неясным.

Карбоксисомы представляют собой окруженные белками бактериальные микрокомпартменты внутри цитозоля. Слева — электронно-микроскопическое изображение карбоксисом, а справа — модель их строения.

Белковые отсеки

Некоторые белковые комплексы содержат большую центральную полость, изолированную от остального цитозоля. Одним из примеров такого закрытого отсека является протеасома . [48] ​​Здесь набор субъединиц образует полый бочонок, содержащий протеазы , которые разрушают цитозольные белки. Поскольку они были бы вредными, если бы свободно смешивались с остатком цитозоля, цилиндр покрыт набором регуляторных белков, которые распознают белки с помощью сигнала, направляющего их на деградацию (убиквитиновая метка ) , и подают их в протеолитическую полость. [49]

Другой большой класс белковых компартментов — это бактериальные микрокомпартменты , которые состоят из белковой оболочки, инкапсулирующей различные ферменты. [50] Эти отсеки обычно имеют диаметр около 100–200 нанометров и состоят из взаимосвязанных белков. [51] Хорошо понятным примером является карбоксисома , которая содержит ферменты, участвующие в фиксации углерода , такие как RuBisCO . [52]

Биомолекулярные конденсаты

Несвязанные с мембраной органеллы могут образовываться в виде биомолекулярных конденсатов , которые возникают в результате кластеризации, олигомеризации или полимеризации макромолекул , что приводит к коллоидному фазовому разделению цитоплазмы или ядра.

Цитоскелетное просеивание

Хотя цитоскелет не является частью цитозоля, наличие этой сети нитей ограничивает диффузию крупных частиц в клетке. Например, в нескольких исследованиях частицы-индикаторы размером более 25  нанометров (размером с рибосому ) [53] были исключены из частей цитозоля по краям клетки и рядом с ядром. [54] [55] Эти «исключающие отсеки» могут содержать гораздо более плотную сеть актиновых волокон, чем остальная часть цитозоля. Эти микродомены могут влиять на распределение крупных структур, таких как рибосомы и органеллы, внутри цитозоля, исключая их из одних областей и концентрируя в других. [56]

Функция

Цитозоль является местом многих клеточных процессов. Примеры этих процессов включают передачу сигнала от клеточной мембраны к участкам внутри клетки, таким как клеточное ядро ​​[57] или органеллы. [58] Этот отсек также является местом многих процессов цитокинеза после разрушения ядерной мембраны в митозе . [59] Другой важной функцией цитозоля является транспортировка метаболитов от места их производства туда, где они используются. Это относительно просто для водорастворимых молекул, таких как аминокислоты, которые могут быстро диффундировать через цитозоль. [18] Однако гидрофобные молекулы, такие как жирные кислоты или стерины , могут транспортироваться через цитозоль с помощью специфически связывающихся белков, которые переносят эти молекулы между клеточными мембранами. [60] [61] Молекулы, попадающие в клетку путем эндоцитоза или на пути к секреции , также могут транспортироваться через цитозоль внутри везикул , [62] которые представляют собой небольшие сферы липидов, которые перемещаются по цитоскелету с помощью моторных белков . [63]

Цитозоль является местом большей части метаболизма у прокариот [9] и значительной части метаболизма эукариот. Например, у млекопитающих около половины белков клетки локализованы в цитозоле. [64] Наиболее полные данные доступны по дрожжам, где метаболические реконструкции показывают, что большинство как метаболических процессов, так и метаболитов происходит в цитозоле. [65] Основными метаболическими путями, которые происходят в цитозоле у ​​животных, являются биосинтез белка , пентозофосфатный путь , гликолиз и глюконеогенез . [66] Локализация путей может быть разной у других организмов, например, синтез жирных кислот происходит в хлоропластах у растений [67] [68] и в апикопластах у апикомплексов . [69]

Рекомендации

  1. ^ abc Эллис RJ (октябрь 2001 г.). «Макромолекулярная скученность: очевидна, но недооценена». Тенденции биохимии. Наука . 26 (10): 597–604. дои : 10.1016/S0968-0004(01)01938-7. ПМИД  11590012.
  2. ^ Каммак, Ричард; Этвуд, Тереза; Кэмпбелл, Питер; Пэриш, Ховард; Смит, Энтони; Велла, Фрэнк; Стерлинг, Джон (2006). Каммак, Ричард; Этвуд, Тереза; Кэмпбелл, Питер; Пэриш, Ховард; Смит, Энтони; Велла, Фрэнк; Стерлинг, Джон (ред.). «Цитоплазматический матрикс». Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии . Издательство Оксфордского университета. doi : 10.1093/acref/9780198529170.001.0001. ISBN 9780198529170.
  3. ^ Лиаховицкий, Карлос (2015). «Подготовительный курс анатомии и физиологии человека» (pdf) . Открытые образовательные ресурсы . CUNY Academic Works: 69. Архивировано из оригинала 23 августа 2017 г. Проверено 22 июня 2021 г.
  4. ^ Лардри, HA 1969. О направлении окислительно-восстановительных реакций пиридиннуклеотидов в глюконеогенезе и липогенезе. В: Контроль энергетического метаболизма под редакцией Б. Чанса, Р. Эстабрука и Дж. Р. Уильямсона. Нью-Йорк: Академик, 1965, с. 245, [1].
  5. ^ abcde Клегг Джеймс С. (1984). «Свойства и метаболизм водной цитоплазмы и ее границ». Являюсь. Дж. Физиол . 246 (2, часть 2): R133–51. дои :10.1152/ajpregu.1984.246.2.R133. PMID  6364846. S2CID  30351411.
  6. ^ abc Каммак, Ричард; Тереза ​​Этвуд; Эттвуд, Тереза ​​К.; Кэмпбелл, Питер Скотт; Пэриш, Ховард И.; Смит, Тони; Велла, Фрэнк; Стирлинг, Джон (2006). Оксфордский словарь биохимии и молекулярной биологии . Оксфорд [Оксфордшир]: Издательство Оксфордского университета. ISBN 0-19-852917-1. ОКЛК  225587597.
  7. ^ аб Лодиш, Харви Ф. (1999). Молекулярно-клеточная биология . Нью-Йорк: Книги Scientific American. ISBN 0-7167-3136-3. ОСЛК  174431482.
  8. ^ Ханстейн, Дж. (1880). Дас Протоплазма . Гейдельберг. п. 24.
  9. ^ аб Хопперт М, Майер Ф (1999). «Принципы макромолекулярной организации и функции клеток бактерий и архей». Клеточная биохимия. Биофиз . 31 (3): 247–84. дои : 10.1007/BF02738242. PMID  10736750. S2CID  21004307.
  10. ^ Баушер К.Г., Тобин АК (апрель 2001 г.). «Распределение метаболизма внутри митохондрий и пластид». Дж. Эксп. Бот . 52 (356): 513–27. дои : 10.1093/jexbot/52.356.513 . ПМИД  11373301.
  11. ^ Гудакр Р., Вайдьянатан С., Данн В.Б., Харриган Г.Г., Келл Д.Б. (май 2004 г.). «Метаболомика в цифрах: получение и понимание глобальных данных о метаболитах» (PDF) . Тенденции Биотехнологии . 22 (5): 245–52. doi :10.1016/j.tibtech.2004.03.007. PMID  15109811. Архивировано из оригинала (PDF) 17 декабря 2008 г.
  12. ^ Векверт В. (2003). «Метаболомика в системной биологии». Annu Rev Plant Biol . 54 : 669–89. doi : 10.1146/annurev.arplant.54.031902.135014. PMID  14503007. S2CID  1197884.
  13. ^ Рид Дж.Л., Во Т.Д., Шиллинг Ч., Палссон Б.О. (2003). «Модель расширенного генома Escherichia coli K-12 (iJR904 GSM/GPR)». Геном Биол . 4 (9): Р54. дои : 10.1186/gb-2003-4-9-r54 . ЧВК 193654 . ПМИД  12952533. 
  14. ^ Фёрстер Дж., Фамили I, Фу П., Палссон Б., Нильсен Дж. (февраль 2003 г.). «Геномная реконструкция метаболической сети Saccharomyces cerevisiae». Геном Рез . 13 (2): 244–53. дои : 10.1101/гр.234503. ПМК 420374 . ПМИД  12566402. 
  15. ^ Луби-Фелпс К. (2000). «Цитоархитектура и физические свойства цитоплазмы: объем, вязкость, диффузия, площадь внутриклеточной поверхности» (PDF) . Межд. Преподобный Цитол . Международный обзор цитологии. 192 : 189–221. дои : 10.1016/S0074-7696(08)60527-6. ISBN 978-0-12-364596-8. PMID  10553280. Архивировано из оригинала (PDF) 19 июля 2011 г.
  16. ^ Роос А, Борон В.Ф. (апрель 1981 г.). «Внутриклеточный pH». Физиол. Преподобный . 61 (2): 296–434. doi : 10.1152/physrev.1981.61.2.296. ПМИД  7012859.
  17. ^ Брайт, GR; Фишер, ГВ; Роговска, Дж; Тейлор, Д.Л. (1987). «Микроскопия с визуализацией коэффициента флуоресценции: временные и пространственные измерения pH цитоплазмы». Журнал клеточной биологии . 104 (4): 1019–1033. дои : 10.1083/jcb.104.4.1019. ПМК 2114443 . ПМИД  3558476. 
  18. ^ аб Веркман А.С. (январь 2002 г.). «Диффузия растворенных веществ и макромолекул в водных средах клетки». Тенденции биохимии. Наука . 27 (1): 27–33. дои : 10.1016/S0968-0004(01)02003-5. ПМИД  11796221.
  19. ^ ab Wiggins PM (1 декабря 1990 г.). «Роль воды в некоторых биологических процессах». Микробиол. Преподобный . 54 (4): 432–49. дои :10.1128/MMBR.54.4.432-449.1990. ПМЦ 372788 . ПМИД  2087221. 
  20. ^ Фултон AB (сентябрь 1982 г.). «Насколько густонаселена цитоплазма?». Клетка . 30 (2): 345–7. дои : 10.1016/0092-8674(82)90231-8. PMID  6754085. S2CID  6370250.
  21. ^ Гарлид К.Д. (2000). «Состояние воды в биологических системах». Межд. Преподобный Цитол . Международный обзор цитологии. 192 : 281–302. дои : 10.1016/S0074-7696(08)60530-6. ISBN 978-0-12-364596-8. ПМИД  10553283.
  22. ^ Чаплин М (ноябрь 2006 г.). «Недооцениваем ли мы важность воды в клеточной биологии?». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 7 (11): 861–6. дои : 10.1038/nrm2021. PMID  16955076. S2CID  42919563.
  23. ^ Виггинс PM (июнь 1996 г.). «Вода высокой и низкой плотности и покоящиеся, активные и трансформированные клетки». Клеточная Биол. Межд . 20 (6): 429–35. дои : 10.1006/cbir.1996.0054. PMID  8963257. S2CID  42866068.
  24. ^ Перссон Э, Галле Б (апрель 2008 г.). «Динамика клеточной воды в нескольких временных масштабах». Учеб. Натл. акад. наук. США . 105 (17): 6266–71. Бибкод : 2008PNAS..105.6266P. дои : 10.1073/pnas.0709585105 . ПМЦ 2359779 . ПМИД  18436650. 
  25. ↑ Тьер, Т.О. (25 апреля 1986 г.). «Физиология калия». Американский медицинский журнал . 80 (4А): 3–7. дои : 10.1016/0002-9343(86)90334-7. ПМИД  3706350.
  26. ^ Лоте, Кристофер Дж. (2012). Принципы физиологии почек, 5-е издание . Спрингер. п. 12.
  27. ^ abc Lang F (октябрь 2007 г.). «Механизмы и значение регуляции объема клеток». J Am Coll Nutr . 26 (5 доп.): 613S–623S. дои : 10.1080/07315724.2007.10719667. PMID  17921474. S2CID  1798009.
  28. ^ Сусич Ф, Скопец С, Брэди Дж, Сезаро А (август 2001 г.). «Обратимая дегидратация трегалозы и ангидробиоз: от состояния раствора к экзотическому кристаллу?». Углевод. Рез . 334 (3): 165–76. дои : 10.1016/S0008-6215(01)00189-6. ПМИД  11513823.
  29. ^ Кроу Дж. Х., Карпентер Дж. Ф., Кроу Л. М. (1998). «Роль витрификации в ангидробиозе». Анну. Преподобный физиол. 60 : 73–103. doi :10.1146/annurev. Physiol.60.1.73. ПМИД  9558455.
  30. ^ Берридж MJ (1 марта 1997 г.). «Элементарные и глобальные аспекты передачи сигналов кальция». Дж. Физиол . 499 (Часть 2): 291–306. doi : 10.1113/jphysical.1997.sp021927. ПМЦ 1159305 . ПМИД  9080360. 
  31. ^ Киккава Ю, Кишимото А, Нисидзука Ю (1989). «Семейство протеинкиназ C: гетерогенность и ее последствия». Анну. Преподобный Биохим. 58 : 31–44. doi : 10.1146/annurev.bi.58.070189.000335. ПМИД  2549852.
  32. ^ Орлов С.Н., Хамет П. (апрель 2006 г.). «Внутриклеточные одновалентные ионы как вторичные мессенджеры». Дж. Член. Биол . 210 (3): 161–72. дои : 10.1007/s00232-006-0857-9. PMID  16909338. S2CID  26068558.
  33. ^ Хаддер А., Натансон Л., депутат парламента Германии (декабрь 2003 г.). «Организация цитоплазмы млекопитающих». Мол. Клетка. Биол . 23 (24): 9318–26. дои : 10.1128/MCB.23.24.9318-9326.2003. ПМК 309675 . ПМИД  14645541. 
  34. ^ Хойзер Дж (2002). «Что случилось с «концепцией микротрабекулярности»?». Биол Клетка . 94 (9): 561–96. дои : 10.1016/S0248-4900(02)00013-8. PMID  12732437. S2CID  45792524.
  35. ^ Танбихлер М., Ван С., Шапиро Л. (2005). «Бактериальный нуклеоид: высокоорганизованная и динамичная структура». J Cell Biochem . 96 (3): 506–21. дои : 10.1002/jcb.20519 . PMID  15988757. S2CID  25355087.
  36. ^ Питерс Р. (2006). «Введение в нуклеоцитоплазматический транспорт». Протоколы Ксенопуса . Методы молекулярной биологии. Том. 322. стр. 235–58. дои : 10.1007/978-1-59745-000-3_17. ISBN 978-1-58829-362-6. ПМИД  16739728.
  37. ^ Чжоу HX, Ривас Дж., Минтон AP (2008). «Макромолекулярная скученность и удержание: биохимические, биофизические и потенциальные физиологические последствия». Анну Рев Биофиз . 37 : 375–97. doi :10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817. ПМЦ 2826134 . ПМИД  18573087. 
  38. ^ Норрис В., ден Блаувен Т., Кабина-Фламан А (март 2007 г.). «Функциональная таксономия бактериальных гиперструктур». Микробиол. Мол. Биол. Преподобный . 71 (1): 230–53. дои : 10.1128/MMBR.00035-06. ПМЦ 1847379 . ПМИД  17347523. 
  39. ^ Ван SQ, Вэй С., Чжао Г (апрель 2004 г.). «Визуализация микродомена Ca2+ в мышечных клетках». Цирк. Рез . 94 (8): 1011–22. дои : 10.1161/01.RES.0000125883.68447.A1 . ПМИД  15117829.
  40. ^ Яффе LF (ноябрь 1993 г.). «Классы и механизмы кальциевых волн». Клеточный кальций . 14 (10): 736–45. дои : 10.1016/0143-4160(93)90099-Р. ПМИД  8131190.
  41. ^ Оу, Тай (2000). «Внутриклеточная компартментация органелл и градиенты низкомолекулярных видов». Int Rev Цитол . Международный обзор цитологии. 192 : 223–53. дои : 10.1016/S0074-7696(08)60528-8. ISBN 978-0-12-364596-8. ПМИД  10553281.
  42. ^ Вайс Дж. Н., Корге П. (20 июля 2001 г.). «Цитоплазма: больше не хорошо перемешанный мешок». Цирк. Рез . 89 (2): 108–10. дои : 10.1161/res.89.2.108 . ПМИД  11463714.
  43. ^ Срере, Пенсильвания (1987). «Комплексы последовательных метаболических ферментов». Анну. Преподобный Биохим. 56 : 89–124. doi : 10.1146/annurev.bi.56.070187.000513. ПМИД  2441660.
  44. ^ Перхэм Р.Н. (2000). «Качающиеся плечи и качающиеся домены в многофункциональных ферментах: каталитические машины для многостадийных реакций». Анну. Преподобный Биохим. 69 : 961–1004. doi :10.1146/annurev.biochem.69.1.961. ПМИД  10966480.
  45. ^ Хуан X, Холден Х.М., Раушел Ф.М. (2001). «Канализирование субстратов и промежуточных продуктов в реакциях, катализируемых ферментами». Анну. Преподобный Биохим. 70 : 149–80. doi :10.1146/annurev.biochem.70.1.149. PMID  11395405. S2CID  16722363.
  46. ^ Моубрей Дж., Моисей V (июнь 1976 г.). «Предварительная идентификация в Escherichia coli мультиферментного комплекса с гликолитической активностью». Евро. Дж. Биохим . 66 (1): 25–36. doi :10.1111/j.1432-1033.1976.tb10421.x. ПМИД  133800.
  47. ^ Шривастава Д.К., Бернхард С.А. (ноябрь 1986 г.). «Перенос метаболитов через фермент-ферментные комплексы». Наука . 234 (4780): 1081–6. Бибкод : 1986Sci...234.1081S. дои : 10.1126/science.3775377. ПМИД  3775377.
  48. ^ Гролл М., Клаузен Т. (декабрь 2003 г.). «Молекулярные измельчители: как протеасомы выполняют свою роль». Курс. Мнение. Структура. Биол . 13 (6): 665–73. дои : 10.1016/j.sbi.2003.10.005. ПМИД  14675543.
  49. ^ Нанди Д., Тахилиани П., Кумар А., Чанду Д. (март 2006 г.). «Система убиквитин-протеасома» (PDF) . Дж. Биоши . 31 (1): 137–55. дои : 10.1007/BF02705243. PMID  16595883. S2CID  21603835. Архивировано (PDF) из оригинала 02 июля 2006 г.
  50. ^ Бобик, Т.А. (2007). «Бактериальные микрокомпарты» (PDF) . Микроб . Am Soc Microbiol. 2 : 25–31. Архивировано из оригинала (PDF) 2 августа 2008 г.
  51. ^ Йейтс Т.О., Керфельд Калифорния, Хайнхорст С., Кэннон Г.К., Шайвли Дж.М. (август 2008 г.). «Белковые органеллы бактерий: карбоксисомы и родственные микрокомпарты». Нат. Преподобный Микробиол . 6 (9): 681–691. doi : 10.1038/nrmicro1913. PMID  18679172. S2CID  22666203.
  52. ^ Бэджер MR, Прайс GD (февраль 2003 г.). «Механизмы концентрации CO2 у цианобактерий: молекулярные компоненты, их разнообразие и эволюция». Дж. Эксп. Бот . 54 (383): 609–22. дои : 10.1093/jxb/erg076 . ПМИД  12554704.
  53. ^ Кейт Дж. Х. (ноябрь 2001 г.). «Построение рентгеновских кристаллографических карт электронной плотности рибосомы низкого разрешения». Методы . 25 (3): 303–8. дои : 10.1006/meth.2001.1242. ПМИД  11860284.
  54. ^ Прованс Д.В., Макдауэлл А., Марко М., Луби-Фелпс К. (1 октября 1993 г.). «Цитоархитектура безразмерных отсеков в живых клетках». Дж. Клеточная наука . 106 (2): 565–77. дои : 10.1242/jcs.106.2.565. ПМИД  7980739.
  55. ^ Луби-Фелпс К., Касл П.Е., Тейлор Д.Л., Ланни Ф. (июль 1987 г.). «Затрудненная диффузия инертных частиц-индикаторов в цитоплазме клеток 3Т3 мыши». Учеб. Натл. акад. наук. США . 84 (14): 4910–3. Бибкод : 1987PNAS...84.4910L. дои : 10.1073/pnas.84.14.4910 . ПМК 305216 . ПМИД  3474634. 
  56. ^ Луби-Фелпс К. (июнь 1993 г.). «Влияние цитоархитектуры на транспорт и локализацию белковых синтетических механизмов». Дж. Селл. Биохим . 52 (2): 140–7. дои : 10.1002/jcb.240520205. PMID  8366131. ​​S2CID  12063324.
  57. ^ Холоденко Б.Н. (июнь 2003 г.). «Четырехмерная организация сигнальных каскадов протеинкиназ: роль диффузии, эндоцитоза и молекулярных моторов». Дж. Эксп. Биол . 206 (Часть 12): 2073–82. дои : 10.1242/jeb.00298. PMID  12756289. S2CID  18002214.
  58. ^ Песарези П., Шнайдер А., Кляйне Т., Лейстер Д. (декабрь 2007 г.). «Межорганеллярная коммуникация». Курс. Мнение. Растительная биол . 10 (6): 600–6. doi :10.1016/j.pbi.2007.07.007. ПМИД  17719262.
  59. ^ Winey M, Mamay CL, O'Toole ET (июнь 1995 г.). «Трехмерный ультраструктурный анализ митотического веретена Saccharomyces cerevisiae». Дж. Клеточная Биол . 129 (6): 1601–15. дои : 10.1083/jcb.129.6.1601. ПМК 2291174 . ПМИД  7790357. 
  60. ^ Вейзигер РА (октябрь 2002 г.). «Цитозольные белки, связывающие жирные кислоты, катализируют два различных этапа внутриклеточного транспорта своих лигандов». Мол. Клетка. Биохим . 239 (1–2): 35–43. дои : 10.1023/А: 1020550405578. PMID  12479566. S2CID  9608133.
  61. ^ Максфилд Франция, Мондал М (июнь 2006 г.). «Транспорт стеринов и липидов в клетках млекопитающих». Биохим. Соц. Транс . 34 (Часть 3): 335–9. дои : 10.1042/BST0340335. ПМИД  16709155.
  62. ^ Пелхэм HR (август 1999 г.). «Крунианская лекция 1999. Внутриклеточный мембранный трафик: сортировка белков». Филос. Пер. Р. Сок. Лонд. Б Биол. Наука . 354 (1388): 1471–8. дои : 10.1098/rstb.1999.0491. ПМЦ 1692657 . ПМИД  10515003. 
  63. ^ Камаль А., Гольдштейн Л.С. (февраль 2002 г.). «Принципы прикрепления груза к цитоплазматическим моторным белкам». Курс. Мнение. Клеточная Биол . 14 (1): 63–8. дои : 10.1016/S0955-0674(01)00295-2. ПМИД  11792546.
  64. ^ Фостер LJ, де Хоог CL, Чжан Ю (апрель 2006 г.). «Карта органелл млекопитающих с помощью анализа корреляционного профиля белков». Клетка . 125 (1): 187–99. дои : 10.1016/j.cell.2006.03.022 . PMID  16615899. S2CID  32197.
  65. ^ Херргард, MJ; Суэйнстон, Н.; Добсон, П; Данн, ВБ; Арга, Кентукки; Арвас, М; Блютген, Н; Боргер, С; Костенобль, Р; и другие. (октябрь 2008 г.). «Консенсусная реконструкция метаболической сети дрожжей, полученная на основе общественного подхода к системной биологии». Природная биотехнология . 26 (10): 1155–60. дои : 10.1038/nbt1492. ПМК 4018421 . ПМИД  18846089. 
  66. ^ Страйер, Люберт; Берг, Джереми Марк; Тимочко, Джон Л. (2002). Биохимия . Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 0-7167-4684-0. ОСЛК  179705944.
  67. ^ Олрогге Дж., Поллард М., Бао X (декабрь 2000 г.). «Синтез жирных кислот: от CO 2 к функциональной геномике». Биохим. Соц. Транс . 28 (6): 567–73. дои : 10.1042/BST0280567. ПМИД  11171129.
  68. ^ Ольрогге Дж.Б., Кун Д.Н., Штумпф ПК (март 1979 г.). «Субклеточная локализация ацильного белка-переносчика в протопластах листьев Spinacia oleracea». Учеб. Натл. акад. наук. США . 76 (3): 1194–8. Бибкод : 1979PNAS...76.1194O. дои : 10.1073/pnas.76.3.1194 . ПМЦ 383216 . ПМИД  286305. 
  69. ^ Goodman CD, McFadden GI (январь 2007 г.). «Биосинтез жирных кислот как мишень лекарств у апикомплексных паразитов». Цели Curr по борьбе с наркотиками . 8 (1): 15–30. дои : 10.2174/138945007779315579. PMID  17266528. S2CID  2565225.

дальнейшее чтение