stringtranslate.com

Транспортная РНК

Взаимодействие тРНК и мРНК в синтезе белка.

Транспортная РНК (сокращенно тРНК и ранее называвшаяся мРНК , для растворимой РНК [1] ) представляет собой адапторную молекулу , состоящую из РНК , как правило, длиной от 76 до 90 нуклеотидов (у эукариот). [2] В клетке она обеспечивает физическую связь между генетическим кодом в матричной РНК (мРНК) и аминокислотной последовательностью белков, неся правильную последовательность аминокислот, которые должны быть объединены белок-синтезирующим аппаратом, рибосомой . Каждый трехнуклеотидный кодон в мРНК дополняется трехнуклеотидным антикодоном в тРНК. Таким образом, тРНК являются необходимым компонентом трансляции , биологического синтеза новых белков в соответствии с генетическим кодом.

Обзор

Процесс трансляции начинается с информации, хранящейся в нуклеотидной последовательности ДНК . Сначала она преобразуется в мРНК, затем тРНК определяет, какой трехнуклеотидный кодон из генетического кода соответствует какой аминокислоте. [3] Каждый кодон мРНК распознается определенным типом тРНК, которая стыкуется с ним вдоль трехнуклеотидного антикодона, и вместе они образуют три комплементарные пары оснований .

На другом конце тРНК находится ковалентное присоединение к аминокислоте, соответствующей последовательности антикодона, причем каждый тип тРНК прикрепляется к определенной аминокислоте. Поскольку генетический код содержит несколько кодонов, которые определяют одну и ту же аминокислоту, существует несколько молекул тРНК, несущих разные антикодоны, которые несут одну и ту же аминокислоту.

Ковалентное присоединение к 3'-концу тРНК катализируется ферментами, называемыми аминоацил-тРНК-синтетазами . Во время синтеза белка тРНК с прикрепленными аминокислотами доставляются в рибосому белками, называемыми факторами элонгации , которые способствуют ассоциации тРНК с рибосомой, синтезу нового полипептида и транслокации (перемещению) рибосомы вдоль мРНК. Если антикодон тРНК совпадает с мРНК, другая тРНК, уже связанная с рибосомой, переносит растущую полипептидную цепь со своего 3'-конца на аминокислоту, прикрепленную к 3'-концу вновь доставленной тРНК, реакция, катализируемая рибосомой. Большое количество отдельных нуклеотидов в молекуле тРНК может быть химически модифицировано , часто путем метилирования или дезамидирования . Эти необычные основания иногда влияют на взаимодействие тРНК с рибосомами , а иногда встречаются в антикодоне, изменяя свойства спаривания оснований. [4]

Структура

Вторичная структура тРНК в виде клеверного листа
Третичная структура тРНК. Хвост CCA обозначен желтым, акцепторный стебель — фиолетовым, вариабельная петля — оранжевым, плечо D — красным, плечо антикодона — синим , антикодон — черным, плечо T — зеленым.
3D анимированный GIF, показывающий структуру фенилаланин-тРНК из дрожжей (PDB ID 1ehz). Белые линии указывают на спаривание оснований водородными связями. В показанной ориентации акцепторный стебель находится сверху, а антикодон снизу. [5]

Структуру тРНК можно разложить на ее первичную структуру , ее вторичную структуру (обычно визуализируемую как структура клеверного листа ) и ее третичную структуру [6] (все тРНК имеют похожую L-образную трехмерную структуру, которая позволяет им вписываться в сайты P и A рибосомы ). Структура клеверного листа становится трехмерной L-образной структурой посредством коаксиального укладывания спиралей, что является общим мотивом третичной структуры РНК . Длина каждого плеча, а также «диаметр» петли в молекуле тРНК варьируются от вида к виду. [ 6] [7] Структура тРНК состоит из следующего:

Антикодон

Антикодон [16] представляет собой единицу из трех нуклеотидов , соответствующих трем основаниям кодона мРНК . Каждая тРНК имеет отдельную последовательность триплета антикодона, которая может образовывать 3 комплементарные пары оснований с одним или несколькими кодонами для аминокислоты. Некоторые антикодоны спариваются с более чем одним кодоном из-за спаривания оснований с колебаниями . Часто первый нуклеотид антикодона - это тот, который не встречается в мРНК: инозин , который может образовывать водородные связи с более чем одним основанием в соответствующем положении кодона. [4] : 29.3.9  В генетическом коде обычно одна аминокислота определяется всеми четырьмя возможными третьими позициями или, по крайней мере, как пиримидинами , так и пуринами ; например, аминокислота глицин кодируется последовательностями кодонов GGU, GGC, GGA и GGG. Другие модифицированные нуклеотиды также могут появляться в первой позиции антикодона — иногда называемой «положением колебания» — что приводит к тонким изменениям в генетическом коде, как, например, в митохондриях . [17] Возможность возникновения оснований колебания уменьшает количество требуемых типов тРНК: вместо 61 типа с одним для каждого смыслового кодона стандартного генетического кода) требуется только 31 тРНК для однозначной трансляции всех 61 смыслового кодона. [3] [18]

Номенклатура

ТРНК обычно называют по ее предполагаемой аминокислоте (например, тРНК-Asn ), по ее антикодоновой последовательности (например, тРНК(GUU) ) или по обоим этим признакам (например, тРНК-Asn(GUU) или тРНКАсн
ГУУ). [19] Эти две особенности описывают основную функцию тРНК, но на самом деле не охватывают все разнообразие вариаций тРНК; в результате для дифференциации добавляются числовые суффиксы. [20] тРНК, предназначенные для одной и той же аминокислоты, называются «изотипами»; те, у которых одинаковая последовательность антикодона, называются «изоакцепторами»; а те, у которых обе одинаковы, но различаются в других местах, называются «изодекодерами». [21]

Аминоацилирование

Аминоацилирование — это процесс добавления аминоацильной группы к соединению. Он ковалентно связывает аминокислоту с 3′ концом CCA молекулы тРНК. Каждая тРНК аминоацилируется (или заряжается ) определенной аминокислотой аминоацил -тРНК-синтетазой . Обычно существует одна аминоацил-тРНК-синтетаза для каждой аминокислоты, несмотря на то, что может быть более одной тРНК и более одного антикодона для аминокислоты. Распознавание соответствующей тРНК синтетазами не опосредовано исключительно антикодоном, и акцепторный стебель часто играет важную роль. [22] Реакция:

  1. аминокислота + АТФ → аминоацил-АМФ + PPi
  2. аминоацил-АМФ + тРНК → аминоацил-тРНК + АМФ

У некоторых организмов может отсутствовать одна или несколько аминофосфат-тРНК-синтетаз. Это приводит к зарядке тРНК химически связанной аминокислотой, и с помощью фермента или ферментов тРНК модифицируется, чтобы быть правильно заряженной. Например, у Helicobacter pylori отсутствует глутаминил-тРНК-синтетаза. Таким образом, глутамат-тРНК-синтетаза заряжает тРНК-глутамин (тРНК-Gln) глутаматом . Затем амидотрансфераза преобразует кислотную боковую цепь глутамата в амид, образуя правильно заряженный gln-тРНК-Gln.

Связывание с рибосомой

Диапазон конформаций, принимаемых тРНК при прохождении участков A/T через P/E на рибосоме. Приведены коды Protein Data Bank (PDB) для структурных моделей, используемых в качестве конечных точек анимации. Обе тРНК смоделированы как фенилаланин-специфические тРНК из Escherichia coli , с тРНК A/T как гомологической моделью нанесенных координат. Цветовое кодирование, как показано для третичной структуры тРНК. Адаптировано из. [23]

Рибосома имеет три сайта связывания для молекул тРНК, которые охватывают пространство между двумя рибосомными субъединицами : сайты A (аминоацил) , [24] P (пептидил) и E (выход) . Кроме того, рибосома имеет два других сайта для связывания тРНК, которые используются во время декодирования мРНК или во время инициации синтеза белка . Это сайт T (называемый фактором удлинения Tu ) и сайт I (инициация). [25] [26] По соглашению сайты связывания тРНК обозначаются сайтом на малой рибосомной субъединице, указанным первым, и сайтом на большой рибосомной субъединице, указанным вторым. Например, сайт A часто записывается как A/A, сайт P — как P/P, а сайт E — как E/E. [25] Связывающие белки, такие как L27, L2, L14, L15, L16 в A- и P-сайтах, были определены с помощью аффинной маркировки AP Czernilofsky и др. ( Proc. Natl. Acad. Sci, USA , стр. 230–234, 1974).

После завершения инициации трансляции первая аминоацильная тРНК располагается в сайте P/P, готовая к циклу элонгации, описанному ниже. Во время элонгации трансляции тРНК сначала связывается с рибосомой как часть комплекса с фактором элонгации Tu ( EF-Tu ) или его эукариотическим ( eEF-1 ) или архейным аналогом. Этот начальный сайт связывания тРНК называется сайтом A/T. В сайте A/T половина сайта A находится в малой рибосомной субъединице , где расположен сайт декодирования мРНК. Сайт декодирования мРНК — это место, где кодон мРНК считывается во время трансляции. Половина сайта T находится в основном на большой рибосомной субъединице , где EF-Tu или eEF-1 взаимодействует с рибосомой. После завершения декодирования мРНК аминоацил-тРНК связывается в сайте A/A и готова к образованию следующей пептидной связи [27] с прикрепленной к ней аминокислотой. Пептидил-тРНК, которая переносит растущий полипептид в аминоацил-тРНК, связанную в сайте A/A, связывается в сайте P/P. После образования пептидной связи тРНК в сайте P/P ацилируется или имеет свободный 3'-конец, а тРНК в сайте A/A диссоциирует растущую полипептидную цепь. Чтобы обеспечить следующий цикл удлинения, тРНК затем перемещаются через гибридные сайты связывания A/P и P/E, прежде чем завершить цикл и разместиться в сайтах P/P и E/E. После того, как тРНК A/A и P/P переместились в сайты P/P и E/E, мРНК также переместилась на один кодон , и сайт A/T становится вакантным, готовым к следующему раунду декодирования мРНК. Затем тРНК, связанная в сайте E/E, покидает рибосому.

Сайт P/I на самом деле является первым, кто связывается с аминоацильной тРНК, которая доставляется фактором инициации, называемым IF2 в бактериях. [26] Однако существование сайта P/I в эукариотических или архейных рибосомах еще не подтверждено. Белок P-сайта L27 был определен с помощью аффинной маркировки Э. Коллатцем и А. П. Черниловским ( FEBS Lett. , Vol. 63, pp. 283–286, 1976).

гены тРНК

Организмы различаются по количеству генов тРНК в своем геноме . Например, нематодный червь C. elegans , широко используемый модельный организм в генетических исследованиях, имеет 29 647 генов в своем ядерном геноме, [28] из которых 620 кодируют тРНК. [29] [30] Почкующиеся дрожжи Saccharomyces cerevisiae имеют 275 генов тРНК в своем геноме. Количество генов тРНК на геном может широко варьироваться, при этом виды бактерий из таких групп, как Fusobacteria и Tenericutes, имеют около 30 генов на геном, в то время как сложные эукариотические геномы, такие как данио-рерио ( Danio rerio ), могут нести более 10 тысяч генов тРНК. [31]

В геноме человека, который, согласно оценкам на январь 2013 года, содержит в общей сложности около 20 848 генов, кодирующих белки [32] , имеется 497 ядерных генов, кодирующих цитоплазматические молекулы тРНК, и 324 псевдогена, полученных из тРНК — гены тРНК, которые, как считается, больше не функционируют [33] (хотя было показано, что псевдо-тРНК участвуют в устойчивости бактерий к антибиотикам). [34] Как и у всех эукариот, у человека имеется 22 гена митохондриальной тРНК [35] . Мутации в некоторых из этих генов связаны с тяжелыми заболеваниями, такими как синдром MELAS . Также были идентифицированы регионы в ядерных хромосомах , очень похожие по последовательности на гены митохондриальной тРНК (тРНК-двойники). [36] Эти тРНК-двойники также считаются частью ядерной митохондриальной ДНК (гены, перенесенные из митохондрий в ядро). [36] [37] Феномен множественных ядерных копий митохондриальной тРНК (тРНК-двойников) наблюдался у многих высших организмов от человека до опоссума [38], что предполагает возможность функциональности двойников.

Гены цитоплазматической тРНК можно сгруппировать в 49 семейств в соответствии с их антикодоновыми особенностями. Эти гены обнаружены на всех хромосомах, кроме 22 и Y-хромосомы. Высокая кластеризация наблюдается на 6p (140 генов тРНК), а также на хромосоме 1. [33]

HGNC в сотрудничестве с Базой данных геномных тРНК (GtRNAdb) и экспертами в этой области утвердил уникальные названия для человеческих генов, кодирующих тРНК .

Обычно гены тРНК бактерий короче (среднее = 77,6 п.н.), чем тРНК архей (среднее = 83,1 п.н.) и эукариот (среднее = 84,7 п.н.). [31] Зрелая тРНК следует противоположной схеме: тРНК бактерий обычно длиннее (медиана = 77,6 нт), чем тРНК архей (медиана = 76,8 нт), а эукариоты демонстрируют самые короткие зрелые тРНК (медиана = 74,5 нт). [31]

Эволюция

Содержание геномной тРНК является отличительной чертой геномов среди биологических доменов жизни: археи представляют самую простую ситуацию с точки зрения содержания геномной тРНК с равномерным числом копий генов, бактерии имеют промежуточную ситуацию, а эукариоты представляют самую сложную ситуацию. [39] Эукариоты представляют не только большее содержание генов тРНК, чем два других царства, но и высокую вариабельность числа копий генов среди различных изоакцепторов, и эта сложность, по-видимому, обусловлена ​​дупликациями генов тРНК и изменениями в специфичности антикодонов [ необходима ссылка ] .

Эволюция числа копий гена тРНК у разных видов была связана с появлением специфических ферментов модификации тРНК (уридинметилтрансферазы у бактерий и аденозиндезаминазы у эукариот), которые увеличивают декодирующую способность данной тРНК. [39] Например, тРНК Ala кодирует четыре различных изоакцептора тРНК (AGC, UGC, GGC и CGC). У эукариот изоакцепторы AGC чрезвычайно обогащены числом копий гена по сравнению с остальными изоакцепторами, и это коррелирует с его модификацией A-to-I его вобл-основания. Эта же тенденция была показана для большинства аминокислот эукариот. Действительно, эффект этих двух модификаций тРНК также наблюдается в смещении использования кодонов . Высокоэкспрессируемые гены, по-видимому, обогащены кодонами, которые используют исключительно кодоны, которые будут декодироваться этими модифицированными тРНК, что предполагает возможную роль этих кодонов — и, следовательно, этих модификаций тРНК — в эффективности трансляции. [39]

Многие виды утратили определенные тРНК в ходе эволюции. Например, и у млекопитающих, и у птиц отсутствуют одни и те же 14 из возможных 64 генов тРНК, но другие формы жизни содержат эти тРНК. [40] Для трансляции кодонов, для которых отсутствует точно парная тРНК, организмы прибегают к стратегии, называемой вобблингом , при которой несовершенно соответствующие пары тРНК/мРНК все равно приводят к трансляции, хотя эта стратегия также увеличивает склонность к ошибкам трансляции. [41] Причины, по которым гены тРНК были утеряны в ходе эволюции, остаются предметом дискуссий, но могут быть связаны с повышением устойчивости к вирусной инфекции. [42] Поскольку триплеты нуклеотидов могут представлять больше комбинаций, чем аминокислот и связанных с ними тРНК, в генетическом коде существует избыточность, и несколько различных 3-нуклеотидных кодонов могут выражать одну и ту же аминокислоту. Это смещение кодонов и является тем, что требует оптимизации кодонов.

Гипотетическое происхождение

Верхняя половина тРНК (состоящая из плеча Т и акцепторного стебля с 5′-концевой фосфатной группой и 3′-концевой группой CCA) и нижняя половина (состоящая из плеча D и плеча антикодона) являются независимыми единицами как по структуре, так и по функциям. Верхняя половина могла развиться первой, включая 3′-концевую геномную метку, которая изначально могла маркировать молекулы, подобные тРНК, для репликации в раннем мире РНК . Нижняя половина могла развиться позже как расширение, например, когда синтез белка начался в мире РНК и превратил его в мир рибонуклеопротеинов ( мир РНП ). Этот предлагаемый сценарий называется гипотезой геномной метки. Фактически, тРНК и агрегаты, подобные тРНК, оказывают важное каталитическое влияние (т. е. как рибозимы ) на репликацию и сегодня. Эти роли можно рассматривать как « молекулярные (или химические) окаменелости » мира РНК. [43] В марте 2021 года исследователи сообщили о доказательствах, указывающих на то, что ранняя форма транспортной РНК могла быть молекулой рибозима- репликатора на самом раннем этапе развития жизни, или абиогенеза . [44] [45]

фрагменты, полученные из тРНК

Фрагменты, полученные из тРНК (или тРФ), представляют собой короткие молекулы, которые появляются после расщепления зрелых тРНК или транскрипта-предшественника. [46] [47] [48] [49] Как цитоплазматические, так и митохондриальные тРНК могут производить фрагменты. [50] Существует по крайней мере четыре структурных типа тРФ, которые, как полагают, происходят из зрелых тРНК, включая относительно длинные половины тРНК и короткие 5'-тРФ, 3'-тРФ и i-тРФ. [46] [50] [51] ТРНК-предшественник может быть расщеплена для получения молекул из 5'-лидерной или 3'-следовой последовательностей. Ферменты расщепления включают ангиогенин, дайсер, РНКазу Z и РНКазу P. [46] [47] Особенно в случае ангиогенина, тРФ имеют характерно необычный циклический фосфат на 3'-конце и гидроксильную группу на 5'-конце. [52] тРФ, по-видимому, играют роль в РНК-интерференции , в частности, в подавлении ретровирусов и ретротранспозонов, которые используют тРНК в качестве праймера для репликации. Полу-тРНК, расщепленные ангиогенином , также известны как тиРНК. Биогенез более мелких фрагментов, включая те, которые функционируют как пиРНК , менее изучен. [53]

tRFs имеют множество зависимостей и ролей; например, проявляют значительные изменения между полами, расами и статусом заболевания. [50] [54] [55] Функционально они могут быть загружены на Ago и действовать через пути РНК-интерференции, [48] [51] [56] участвовать в формировании стрессовых гранул, [57] вытеснять мРНК из РНК-связывающих белков [58] или ингибировать трансляцию. [59] На системном или организменном уровне четыре типа tRFs имеют разнообразный спектр активности. Функционально tRFs связаны с вирусной инфекцией, [60] раком, [51] пролиферацией клеток [52] , а также с эпигенетической трансгенерационной регуляцией метаболизма. [61]

tRF не ограничиваются людьми и, как было показано, существуют во многих организмах. [51] [62] [63] [64]

Для желающих узнать больше о тРФ доступны два онлайн-инструмента: фреймворк для интерактивного исследования митохондриальных и ядерных фрагментов т - РНК (MINTbase) [65] [66] и реляционная база данных фрагментов, связанных с транспортной РНК ( tRFdb ) . [67] MINTbase также предоставляет схему именования для тРФ, называемую номерными знаками тРФ (или MINTcodes ), которая не зависит от генома; схема сжимает последовательность РНК в более короткую строку.

Сконструированные тРНК

тРНК с модифицированными антикодонами и/или акцепторными стволами могут использоваться для модификации генетического кода. Ученые успешно перепрофилировали кодоны (смысловые и стоп-кодоны) для принятия аминокислот (природных и новых) как для инициации (см.: стартовый кодон ), так и для удлинения.

В 1990 году тРНКfMet2
CUA(модифицировано из тРНКfMet2
КАУГен metY) был вставлен в E. coli , заставив его инициировать синтез белка на стоп-кодоне UAG, если ему предшествует сильная последовательность Шайна-Дальгарно . При инициации он вставляет не только традиционный формилметионин , но и формилглутамин, поскольку глутамил-тРНК-синтаза также распознает новую тРНК. [68] Эксперимент был повторен в 1993 году, теперь с удлиняющей тРНК, модифицированной для распознавания метионил-тРНК-формилтрансферазой . [69] Похожий результат был получен в Mycobacterium . [70] Более поздние эксперименты показали, что новая тРНК была ортогональна обычному стартовому кодону AUG, не показывая никаких обнаруживаемых событий инициации трансляции вне цели в геномно перекодированном штамме E. coli . [71]

биогенез тРНК

В эукариотических клетках тРНК транскрибируются РНК -полимеразой III как пре-тРНК в ядре. [72] РНК-полимераза III распознает две высококонсервативные последовательности нижестоящих промоутеров: 5′ внутригенный контрольный регион (5′-ICR, D-контрольный регион или A-бокс) и 3′-ICR (T-контрольный регион или B-бокс) внутри генов тРНК. [2] [73] [74] Первый промотор начинается с +8 зрелых тРНК, а второй промотор расположен на 30–60 нуклеотидов ниже первого промотора. Транскрипция заканчивается после участка из четырех или более тимидинов . [2] [74]

Мотив «выпуклость-спираль-выпуклость» интрона тРНК

Пре-тРНК подвергаются обширным модификациям внутри ядра. Некоторые пре-тРНК содержат интроны , которые сплайсируются или разрезаются для формирования функциональной молекулы тРНК; [75] у бактерий они самосплайсируются , тогда как у эукариот и архей они удаляются эндонуклеазами сплайсинга тРНК . [76] Эукариотическая пре-тРНК содержит мотив структуры выпуклость-спираль-выпуклость (BHB), который важен для распознавания и точного сплайсинга интрона тРНК эндонуклеазами. [77] Это положение мотива и структура эволюционно консервативны. Однако некоторые организмы, такие как одноклеточные водоросли, имеют неканоническое положение мотива BHB, а также 5′- и 3′-концы сплайсированной последовательности интрона. [77] 5'-последовательность удаляется РНКазой P , [78] тогда как 3'-конец удаляется ферментом тРНКазой Z. [79] Заметным исключением является архея Nanoarchaeum equitans , которая не обладает ферментом РНКазой P и имеет промотор, размещенный таким образом, что транскрипция начинается с 5'-конца зрелой тРНК. [80] Нешаблонный 3'-хвост CCA добавляется нуклеотидилтрансферазой . [ 81] Перед тем, как тРНК экспортируются в цитоплазму с помощью Los1/ Xpo-t , [82] [83] тРНК аминоацилируются . [84] Порядок событий процессинга не сохраняется. Например, у дрожжей сплайсинг осуществляется не в ядре, а на цитоплазматической стороне митохондриальных мембран. [85]

История

Существование тРНК было впервые выдвинуто Фрэнсисом Криком как « гипотеза адаптера », основанная на предположении, что должна существовать молекула-адаптер, способная опосредовать перевод алфавита РНК в алфавит белка. Пол С. Замечник , Мэлон Хогланд и Мэри Луиз Стивенсон открыли тРНК. [86] [87] [88] Значительные исследования структуры были проведены в начале 1960-х годов Алексом Ричем и Дональдом Каспаром , двумя исследователями из Бостона, группой Жака Фреско в Принстонском университете и группой из Соединенного Королевства в Королевском колледже Лондона . [89] В 1965 году Роберт В. Холли из Корнеллского университета сообщил о первичной структуре и предложил три вторичные структуры. [90] тРНК была впервые кристаллизована в Мэдисоне, штат Висконсин, Робертом М. Боком. [91] Структура клеверного листа была установлена ​​несколькими другими исследованиями в последующие годы [92] и окончательно подтверждена с помощью рентгеновской кристаллографии в 1974 году. Две независимые группы, Ким Сун-Хоу, работавшая под руководством Александра Рича , и британская группа во главе с Аароном Клугом , опубликовали те же самые результаты кристаллографии в течение года. [93] [94]

Клиническая значимость

Вмешательство в аминоацилирование может быть полезным в качестве подхода к лечению некоторых заболеваний: раковые клетки могут быть относительно уязвимы к нарушенному аминоацилированию по сравнению со здоровыми клетками. Синтез белка, связанный с раком и вирусной биологией, часто очень зависит от специфических молекул тРНК. Например, при раке печени зарядка тРНК-Lys-CUU лизином поддерживает рост и метастазирование клеток рака печени, тогда как здоровые клетки имеют гораздо меньшую зависимость от этой тРНК для поддержки клеточной физиологии. [95] Аналогичным образом, вирусу гепатита Е требуется ландшафт тРНК, который существенно отличается от ландшафта, связанного с неинфицированными клетками. [96] Следовательно, ингибирование аминоацилирования специфических видов тРНК считается многообещающим новым направлением для рационального лечения множества заболеваний.

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Plescia OJ, Palczuk NC, Cora-Figueroa E, Mukherjee A, Braun W (октябрь 1965 г.). «Производство антител к растворимой РНК (мРНК)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 54 (4): 1281–1285. Bibcode : 1965PNAS...54.1281P. doi : 10.1073 /pnas.54.4.1281 . PMC  219862. PMID  5219832.
  2. ^ abc Sharp SJ, Schaack J, Cooley L, Burke DJ, Söll D (1985). «Структура и транскрипция генов эукариотических тРНК». CRC Critical Reviews in Biochemistry . 19 (2): 107–144. doi :10.3109/10409238509082541. PMID  3905254.
  3. ^ ab Crick FH (декабрь 1968). «Происхождение генетического кода». Журнал молекулярной биологии . 38 (3): 367–379. doi :10.1016/0022-2836(68)90392-6. PMID  4887876. S2CID  4144681.
  4. ^ аб Страйер Л., Берг Дж. М., Тимочко Дж. Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4955-4.
  5. ^ "Трансферная РНК (тРНК)". Proteopedia.org . Получено 7 ноября 2018 г. .
  6. ^ abcde Itoh Y, Sekine S, Suetsugu S, Yokoyama S (июль 2013 г.). «Третичная структура бактериальной сереноцистеиновой тРНК». Nucleic Acids Research . 41 (13): 6729–6738. doi :10.1093/nar/gkt321. PMC 3711452. PMID 23649835  . 
  7. ^ Goodenbour JM, Pan T (29 октября 2006 г.). «Разнообразие генов тРНК у эукариот». Nucleic Acids Research . 34 (21): 6137–6146. doi : 10.1093/nar/gkl725. PMC 1693877. PMID  17088292. 
  8. ^ Jahn M, Rogers MJ, Söll D (июль 1991 г.). «Нуклеотиды антикодона и акцепторного ствола в тРНК (Gln) являются основными элементами распознавания для глутаминил-тРНК-синтетазы E. coli». Nature . 352 (6332): 258–260. Bibcode :1991Natur.352..258J. doi :10.1038/352258a0. PMID  1857423. S2CID  4263705.
  9. ^ Ibba M, Soll D (июнь 2000). «Синтез аминоацил-тРНК». Annual Review of Biochemistry . 69 (1): 617–650. doi :10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID  10966471.
  10. ^ Sprinzl M, Cramer F (1979). "Конец -CCA тРНК и его роль в биосинтезе белка". Прогресс в исследовании нуклеиновых кислот и молекулярной биологии . 22 : 1–69. doi :10.1016/s0079-6603(08)60798-9. ISBN 978-0-12-540022-0. PMID  392600.
  11. ^ Грин Р., Ноллер Х. Ф. (1997). «Рибосомы и трансляция». Annual Review of Biochemistry . 66 : 679–716. doi : 10.1146/annurev.biochem.66.1.679. PMID  9242921.
  12. ^ Aebi M, Kirchner G, Chen JY, Vijayraghavan U, Jacobson A, Martin NC, Abelson J, et al. (сентябрь 1990 г.). «Выделение чувствительного к температуре мутанта с измененной тРНК-нуклеотидилтрансферазой и клонирование гена, кодирующего тРНК-нуклеотидилтрансферазу в дрожжах Saccharomyces cerevisiae». Журнал биологической химии . 265 (27): 16216–16220. doi : 10.1016/S0021-9258(17)46210-7 . PMID  2204621.
  13. ^ Чан, CW; Четнани, B; Мондрагон, A (сентябрь 2013 г.). «Структура и функция структурного мотива T-петли в некодирующих РНК». Wiley Interdisciplinary Reviews. РНК . 4 (5): 507–22. doi :10.1002/wrna.1175. PMC 3748142. PMID  23754657 . 
  14. ^ Прабхакар А., Кран Н., Чжан Дж., Варгас-Родригес О., Крупкин М., Фу З., Акоста-Рейес Ф.Дж., Ге Х, Чой Дж., Црнкович А., Эренберг М., Пуглиси Э.В., Сёлль Д., Пуглиси Дж. (июль 2022 г.) . «Обнаружение препятствий трансляции при разработке синтетической тРНК». Нуклеиновые кислоты Рез . 50 (18): 10201–10211. doi : 10.1093/nar/gkac576. ПМЦ 9561287 . ПМИД  35882385. 
  15. ^ Бреннан, Т.; Сундаралингам, М. (1 ноября 1976 г.). «Структура молекул транспортной РНК, содержащих длинную вариабельную петлю». Nucleic Acids Research . 3 (11): 3235–3252. doi : 10.1093/nar/3.11.3235 . PMC 343166. PMID  794835 . 
  16. ^ Felsenfeld G, Cantoni GL (май 1964). «Использование исследований тепловой денатурации для изучения последовательности оснований дрожжевой сериновой sRNA». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 51 (5): 818–826. Bibcode :1964PNAS...51..818F. doi : 10.1073/pnas.51.5.818 . PMC 300168 . PMID  14172997. 
  17. ^ Suzuki T, Suzuki T (июнь 2014). «Полный ландшафт посттранскрипционных модификаций в митохондриальных тРНК млекопитающих». Nucleic Acids Research . 42 (11): 7346–7357. doi :10.1093/nar/gku390. PMC 4066797. PMID  24831542 . 
  18. ^ Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. (2004). Молекулярная клеточная биология . WH Freeman: Нью-Йорк. 5-е изд. ISBN 978-0716743668 [ нужна страница ] 
  19. ^ Паризьен, Марк; Ван, Сяоюнь; Пан, Тао (декабрь 2013 г.). «Разнообразие генов тРНК человека из проекта 1000 геномов». Биология РНК . 10 (12): 1853–1867. doi : 10.4161/rna.27361 . PMC 3917988. PMID  24448271 . 
  20. ^ Чан, ПП; Лоу, ТМ (4 января 2016 г.). «GtRNAdb 2.0: расширенная база данных генов транспортной РНК, идентифицированных в полных и черновых геномах». Nucleic Acids Research . 44 (D1): D184-9. doi : 10.1093/nar/gkv1309 . PMC 4702915. PMID  26673694 . 
  21. ^ Хьюз, Летиция А.; Рудлер, Даниэль Л.; Сиира, Стефан Дж.; Маккаббин, Тим; Равен, Сэмюэл А.; Браун, Жасмин М.; Эрмер, Джудит А.; Риентжес, Жанетт; Роджер, Дженнифер; Марселлин, Эстебан; Рэкхэм, Оливер; Филипповска, Александра (18 апреля 2023 г.). «Изменение числа копий генов изодекодера тРНК ухудшает развитие млекопитающих и сбалансированную трансляцию». Nature Communications . 14 (1): 2210. Bibcode :2023NatCo..14.2210H. doi : 10.1038/s41467-023-37843-9 . PMC 10113395 . PMID  37072429. 
  22. ^ Schimmel P, Giegé R, Moras D, Yokoyama S (октябрь 1993 г.). «Оперативный РНК-код для аминокислот и возможная связь с генетическим кодом». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (19): 8763–8768. Bibcode : 1993PNAS...90.8763S. doi : 10.1073/pnas.90.19.8763 . PMC 47440. PMID  7692438 . 
  23. ^ Dunkle JA, Wang L, Feldman MB, Pulk A, Chen VB, Kapral GJ, Noeske J, Richardson JS, Blanchard SC, Cate JH (май 2011 г.). «Структуры бактериальной рибосомы в классических и гибридных состояниях связывания тРНК». Science . 332 (6032): 981–984. Bibcode :2011Sci...332..981D. doi :10.1126/science.1202692. PMC 3176341 . PMID  21596992. 
  24. ^ Коневега АЛ, Соболева НГ, Махно ВИ, Семенков ЮП, Винтермейер В, Роднина МВ, Катунин ВИ (январь 2004). "Пуриновые основания в положении 37 тРНК стабилизируют взаимодействие кодон-антикодон в рибосомальном сайте А путем укладки и Mg2+-зависимых взаимодействий". РНК . 10 (1): 90–101. doi :10.1261/rna.5142404. PMC 1370521 . PMID  14681588. 
  25. ^ ab Agirrezabala X, Frank J (август 2009 г.). «Удлинение при трансляции как динамическое взаимодействие между рибосомой, тРНК и факторами удлинения EF-G и EF-Tu». Quarterly Reviews of Biophysics . 42 (3): 159–200. doi :10.1017/S0033583509990060. PMC 2832932. PMID  20025795 . 
  26. ^ ab Allen GS, Zavialov A, Gursky R, Ehrenberg M, Frank J (июнь 2005 г.). "Крио-ЭМ-структура комплекса инициации трансляции из Escherichia coli". Cell . 121 (5): 703–712. doi : 10.1016/j.cell.2005.03.023 . PMID  15935757. S2CID  16146867.
  27. ^ Tirumalai MR, Rivas M, Tran Q, Fox GE (ноябрь 2021 г.). «Центр пептидилтрансферазы: окно в прошлое». Microbiol Mol Biol Rev. 85 ( 4): e0010421. Bibcode : 2021MMBR...85...21T. doi : 10.1128/MMBR.00104-21. PMC 8579967. PMID  34756086 . 
  28. ↑ Веб-сайт WormBase, http://www.wormbase.org Архивировано 20 апреля 2017 г. на Wayback Machine , выпуск WS187, дата 25 января 2008 г.
  29. ^ Spieth J, Lawson D (январь 2006 г.). «Обзор структуры гена». WormBook : 1–10. doi :10.1895/wormbook.1.65.1. PMC 4781370 . PMID  18023127. 
  30. ^ Hartwell LH, Hood L, Goldberg ML, Reynolds AE, Silver LM, Veres RC. (2004). Генетика: от генов к геномам 2-е изд. McGraw-Hill: New York. стр. 264.
  31. ^ abc Сантос, Фенисия Брито; Дель-Бем, Луис-Эдуардо (январь 2023 г.). «Эволюция количества и репертуара копий тРНК в клеточной жизни». Гены . 14 (1): 27. doi : 10.3390/genes14010027 . ISSN  2073-4425. ПМЦ 9858662 . ПМИД  36672768. 
  32. ↑ Ensembl release 70 - янв. 2013 г. http://www.ensembl.org/Homo_sapiens/Info/StatsTable?db=core Архивировано 15 декабря 2013 г. на Wayback Machine
  33. ^ ab Lander ES, Linton LM, Birren B, Nusbaum C, Zody MC, Baldwin J, et al. (Международный консорциум по секвенированию генома человека) (февраль 2001 г.). "Первоначальное секвенирование и анализ генома человека" (PDF) . Nature . 409 (6822): 860–921. Bibcode :2001Natur.409..860L. doi : 10.1038/35057062 . PMID  11237011.
  34. ^ Rogers TE, Ataide SF, Dare K, Katz A, Seveau S, Roy H, Ibba M (2012). «Псевдо-тРНК модулирует устойчивость к антибиотикам у Bacillus cereus». PLOS ONE . 7 (7): e41248. Bibcode : 2012PLoSO...741248R. doi : 10.1371 /journal.pone.0041248 . PMC 3399842. PMID  22815980. 
  35. ^ Hartwell LH, Hood L, Goldberg ML, Reynolds AE, Silver LM, Veres RC. (2004). Генетика: от генов к геномам 2-е изд. McGraw-Hill: New York. стр. 529.
  36. ^ ab Telonis AG, Loher P, Kirino Y, Rigoutsos I (2014). "Ядерные и митохондриальные тРНК-двойники в геноме человека". Frontiers in Genetics . 5 : 344. doi : 10.3389 /fgene.2014.00344 . PMC 4189335. PMID  25339973. 
  37. ^ Рамос А., Барбена Э., Матейу Л., дель Мар Гонсалес М., Майрал К., Лима М., Монтьель Р., Алуха М.П., ​​Сантос С. и др. (ноябрь 2011 г.). «Ядерные вставки митохондриального происхождения: обновление базы данных и полезность в исследованиях рака». Митохондрия . 11 (6): 946–953. дои :10.1016/j.mito.2011.08.009. ПМИД  21907832.
  38. ^ Телонис АГ, Кирино Й, Ригуцос И (2015). «Митохондриальные тРНК-двойники в ядерных хромосомах: могут ли они быть функциональными?». RNA Biol . 12 (4): 375–380. doi :10.1080/15476286.2015.1017239. PMC 4615777. PMID  25849196 . 
  39. ^ abc Novoa EM, Pavon-Eternod M, Pan T, Ribas de Pouplana L (март 2012 г.). «Роль модификаций тРНК в структуре генома и использовании кодонов». Cell . 149 (1): 202–213. doi : 10.1016/j.cell.2012.01.050 . PMID  22464330. S2CID  16487609.
  40. ^ Ou X, Peng W, Yang Z, Cao J, Wang M, Peppelenbosch MP, Pan Q, Cheng A (ноябрь 2020 г.). «Эволюционно отсутствующие и консервативные гены тРНК у человека и птиц». Infect. Genet. Evol . 85 : 104460. Bibcode : 2020InfGE..8504460O. doi : 10.1016/j.meegid.2020.104460 . hdl : 1765/129010 . PMID  32679345.
  41. ^ Ou X, Cao J, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (март 2019 г.). «Ошибки в трансляционном декодировании: колебание тРНК или неправильное включение?». PLOS Genetics . 15 (3): 2979–2986. doi : 10.1371/journal.pgen.1008017 . PMC 3158919. PMID  21930591 . 
  42. ^ Ou X, Wang M, Mao S, Cao J, Cheng A, Zhu D, Chen S, Jia R, Liu M, Yang Q, Wu Y, Zhao X, Zhang S, Liu Y, Yu Y, Zhang L, Chen X, Peppelenbosch MP, Pan Q (июль 2018 г.). «Несовместимая трансляция приводит к конвергентной эволюции и ослаблению вирусов во время разработки живой ослабленной вакцины». Front. Cell. Infect. Microbiol . 8 : 249. doi : 10.3389/fcimb.2018.00249 . PMC 6058041. PMID 30073153  . 
  43. ^ Майзелс, Нэнси; Вайнер, Алан М. (1999). «Гипотеза геномной метки – что молекулярные ископаемые рассказывают нам об эволюции тРНК». Мир РНК (2-е изд.). Cold Spring Harbor Laboratory Press. CiteSeerX 10.1.1.708.7795 . ISBN  978-0-87969-561-3. Получено 16 февраля 2024 г. .
  44. ^ Кюнлейн, Александра; Ланцмих, Саймон А.; Брун, Дитер (2 марта 2021 г.). «последовательности тРНК могут собираться в репликатор». eLife . 10 . doi : 10.7554/eLife.63431 . PMC 7924937 . PMID  33648631. 
  45. ^ Максимилиан, Людвиг (3 апреля 2021 г.). «Решение проблемы курицы и яйца – «На шаг ближе к реконструкции происхождения жизни»». SciTechDaily . Получено 3 апреля 2021 г.
  46. ^ abc Gebetsberger J, Polacek N (декабрь 2013 г.). «Нарезка тРНК для увеличения функционального разнообразия нкРНК». Биология РНК . 10 (12): 1798–1806. дои : 10.4161/rna.27177. ПМЦ 3917982 . ПМИД  24351723. 
  47. ^ ab Shigematsu M, Honda S, Kirino Y (2014). «Трансферная РНК как источник малой функциональной РНК». Журнал молекулярной биологии и молекулярной визуализации . 1 (2): 8. PMC 4572697. PMID  26389128 . 
  48. ^ ab Sobala A, Hutvagner G (2011). «Фрагменты, полученные из транспортной РНК: происхождение, обработка и функции» (PDF) . Wiley Interdisciplinary Reviews: РНК . 2 (6): 853–862. doi :10.1002/wrna.96. hdl : 10453/18187 . PMID  21976287. S2CID  206554146.
  49. ^ Keam SP, Hutvagner G (ноябрь 2015 г.). «Фрагменты, полученные из тРНК (tRFs): новые роли древней РНК в регуляции экспрессии генов». Life . 5 (4): 1638–1651. Bibcode :2015Life....5.1638K. doi : 10.3390/life5041638 . PMC 4695841 . PMID  26703738. 
  50. ^ abc Telonis AG, Loher P, Honda S, Jing Y, Palazzo J, Kirino Y, Rigoutsos I (июль 2015 г.). «Диссектинг фрагментных сложностей, полученных из тРНК, с использованием персонализированных транскриптомов выявляет новые классы фрагментов и неожиданные зависимости». Oncotarget . 6 (28): 24797–822. doi :10.18632/oncotarget.4695. PMC 4694795 . PMID  26325506. 
  51. ^ abcd Kumar P, Anaya J, Mudunuri SB, Dutta A (октябрь 2014 г.). «Метаанализ фрагментов РНК, полученных из тРНК, показывает, что они эволюционно консервативны и ассоциируются с белками AGO для распознавания определенных РНК-мишеней». BMC Biology . 12 : 78. doi : 10.1186/s12915-014-0078-0 . PMC 4203973 . PMID  25270025. 
  52. ^ ab Honda S, Loher P, Shigematsu M, Palazzo JP, Suzuki R, Imoto I, Rigoutsos I, Kirino Y (июль 2015 г.). «Половинки тРНК, зависимые от половых гормонов, усиливают пролиферацию клеток при раке груди и простаты». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (29): E3816–E3825. Bibcode : 2015PNAS..112E3816H. doi : 10.1073/pnas.1510077112 . PMC 4517238. PMID  26124144 . 
  53. ^ Schorn, AJ; Martienssen, R (октябрь 2018 г.). «Tie-Break: Host and Retrotransposons Play tRNA». Trends in Cell Biology . 28 (10): 793–806. doi :10.1016/j.tcb.2018.05.006. PMC 6520983. PMID  29934075 . 
  54. ^ Telonis AG, Rigoutsos I (март 2018 г.). «Расовые различия во вкладе изоформ miRNA и фрагментов, полученных из tRNA, в тройной негативный рак молочной железы». Cancer Res . 78 (5): 1140–54. doi :10.1158/0008-5472.CAN-17-1947. PMC 5935570. PMID  29229607 . 
  55. ^ Telonis AG, Loher P, Magee R, Pliatsika V, Londin E, Kirino Y, Rigoutsos I (июнь 2019 г.). «Фрагменты тРНК показывают переплетение с мРНК определенного повторного содержимого и имеют связи с различиями». Cancer Res . 79 (12): 3034–49. doi :10.1158/0008-5472.CAN-19-0789. PMC 6571059. PMID  30996049 . 
  56. ^ Shigematsu M, Kirino Y (2015). «Короткие некодирующие РНК, полученные из тРНК, как взаимодействующие партнеры белков аргонавтов». Gene Regulation and Systems Biology . 9 : 27–33. doi : 10.4137/GRSB.S29411. PMC 4567038. PMID  26401098 . 
  57. ^ Emara MM, Ivanov P, Hickman T, Dawra N, Tisdale S, Kedersha N, Hu GF, Anderson P (апрель 2010 г.). «Стресс-индуцированные РНК, полученные из ангиогенин-индуцированных тРНК, способствуют сборке стрессовых гранул, вызванной стрессом». Журнал биологической химии . 285 (14): 10959–10968. doi : 10.1074/jbc.M109.077560 . PMC 2856301. PMID  20129916 . 
  58. ^ Goodarzi H, Liu X, Nguyen HC, Zhang S, Fish L, Tavazoie SF (май 2015 г.). «Фрагменты, полученные из эндогенных тРНК, подавляют прогрессирование рака молочной железы посредством смещения YBX1». Cell . 161 (4): 790–802. doi :10.1016/j.cell.2015.02.053. PMC 4457382 . PMID  25957686. 
  59. ^ Ivanov P, Emara MM, Villen J, Gygi SP, Anderson P (август 2011). «Фрагменты тРНК, индуцированные ангиогенином, ингибируют инициацию трансляции». Molecular Cell . 43 (4): 613–623. doi :10.1016/j.molcel.2011.06.022. PMC 3160621 . PMID  21855800. 
  60. ^ Selitsky SR, Baran-Gale J, Honda M, Yamane D, Masaki T, Fannin EE, Guerra B, Shirasaki T, Shimakami T, Kaneko S, Lanford RE, Lemon SM, Sethupathy P (январь 2015 г.). «Малые тРНК-производные РНК увеличиваются и более многочисленны, чем микроРНК при хроническом гепатите B и C». Scientific Reports . 5 : 7675. Bibcode :2015NatSR...5E7675S. doi :10.1038/srep07675. PMC 4286764 . PMID  25567797. 
  61. ^ Шарма Ю, Конин CC, Ши Дж.М., Боскович А., Дерр А.Г., Бинг XY, Беллинни С., Куцукурал А., Серра Р.В., Сан Ф., Сонг Л., Кароне БР., Риччи Э.П., Ли XZ, Фокье Л., Мур MJ, Салливан. Р., Мелло CC, Гарбер М., Рэндо О.Дж. (январь 2016 г.). «Биогенез и функция фрагментов тРНК во время созревания и оплодотворения сперматозоидов у млекопитающих». Наука . 351 (6271): 391–396. Бибкод : 2016Sci...351..391S. doi : 10.1126/science.aad6780. ПМЦ 4888079 . ПМИД  26721685. 
  62. ^ Casas E, Cai G, Neill JD (2015). "Характеристика фрагментов РНК, полученных из циркулирующей транспортной РНК у крупного рогатого скота". Frontiers in Genetics . 6 : 271. doi : 10.3389/fgene.2015.00271 . PMC 4547532. PMID  26379699 . 
  63. ^ Hirose Y, Ikeda KT, Noro E, Hiraoka K, Tomita M, Kanai A (июль 2015 г.). «Точное картирование и динамика фрагментов, полученных из тРНК (tRFs), в развитии Triops cancriformis (креветки-головастика)». BMC Genetics . 16 : 83. doi : 10.1186/s12863-015-0245-5 . PMC 4501094 . PMID  26168920. 
  64. ^ Karaiskos S, Naqvi AS, Swanson KE, Grigoriev A (сентябрь 2015 г.). «Возрастная модуляция фрагментов, полученных из тРНК, у дрозофилы и их потенциальные цели». Biology Direct . 10 : 51. doi : 10.1186/s13062-015-0081-6 . PMC 4572633. PMID  26374501 . 
  65. ^ Pliatsika V, Loher P, Telonis AG, Rigoutsos I (август 2016 г.). «MINTbase: структура для интерактивного исследования фрагментов митохондриальной и ядерной тРНК». Биоинформатика . 32 (16): 2481–2489. doi :10.1093/bioinformatics/btw194. PMC 4978933. PMID  27153631 . 
  66. ^ Pliatsika V, Loher P, Magee R, Telonis AG, Londin E, Shigematsu M, Kirino Y, Rigoutsos I (январь 2018 г.). «MINTbase v2.0: комплексная база данных фрагментов, полученных из тРНК, которая включает ядерные и митохондриальные фрагменты из всех проектов The Cancer Genome Atlas». Nucleic Acids Research . 46(D1) (D1): D152–D159. doi :10.1093/nar/gkx1075. PMC 5753276 . PMID  29186503. 
  67. ^ Kumar P, Mudunuri SB, Anaya J, Dutta A (январь 2015 г.). "tRFdb: база данных для фрагментов трансферной РНК". Nucleic Acids Research . 43 (выпуск базы данных): D141-5. doi :10.1093/nar/gku1138. PMC 4383946. PMID  25392422 . 
  68. ^ Varshney, U; RajBhandary, UL (февраль 1990). «Инициация синтеза белка с кодона терминации». Труды Национальной академии наук . 87 (4): 1586–1590. Bibcode : 1990PNAS...87.1586V. doi : 10.1073/pnas.87.4.1586 . PMC 53520. PMID  2406724 . 
  69. ^ Varshney, U; Lee, CP; RajBhandary, UL (15 марта 1993 г.). «От элонгаторной тРНК к инициаторной тРНК». Труды Национальной академии наук . 90 (6): 2305–2309. Bibcode : 1993PNAS...90.2305V. doi : 10.1073/pnas.90.6.2305 . PMC 46075. PMID  8460138. 
  70. ^ Говиндан А., Мирьяла С., Мондал С., Варшни У. (ноябрь 2018 г.). «Разработка систем анализа для декодирования янтарных кодонов на этапах инициации и элонгации у микобактерий». Журнал бактериологии . 200 (22). doi :10.1128/jb.00372-18. PMC 6199473. PMID  30181124 . 
  71. ^ Vincent RM, Wright BW, Jaschke PR (апрель 2019 г.). «Измерение ортогональности инициирующей тРНК Amber в геномно перекодированном организме». ACS Synthetic Biology . 8 (4): 675–685. doi :10.1021/acssynbio.9b00021. PMID  30856316. S2CID  75136654.
  72. ^ White RJ (март 1997). «Регуляция РНК-полимераз I и III белком ретинобластомы: механизм контроля роста?». Trends in Biochemical Sciences . 22 (3): 77–80. doi :10.1016/S0968-0004(96)10067-0. PMID  9066256.
  73. ^ Sharp S, Dingermann T, Söll D (сентябрь 1982 г.). «Минимальные внутригенные последовательности, необходимые для стимулирования транскрипции генов эукариотической тРНК». Nucleic Acids Research . 10 (18): 5393–5406. doi :10.1093/nar/10.18.5393. PMC 320884. PMID  6924209 . 
  74. ^ ab Dieci G, Fiorino G, Castelnuovo M, Teichmann M, Pagano A (декабрь 2007 г.). «Расширяющийся транскриптом РНК-полимеразы III». Тенденции в генетике . 23 (12): 614–622. дои : 10.1016/j.tig.2007.09.001. hdl : 11381/1706964 . ПМИД  17977614.
  75. ^ Tocchini-Valentini GD, Fruscoloni P, Tocchini-Valentini GP (декабрь 2009 г.). «Обработка претРНК, содержащей несколько интронов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (48): 20246–20251. Bibcode : 2009PNAS..10620246T. doi : 10.1073/pnas.0911658106 . PMC 2787110. PMID  19910528 . 
  76. ^ Abelson J, Trotta CR, Li H (май 1998). "сплайсинг тРНК". Журнал биологической химии . 273 (21): 12685–12688. doi : 10.1074/jbc.273.21.12685 . PMID  9582290.
  77. ^ ab Soma A (2014). «Циклически переставленные гены тРНК: их экспрессия и последствия для их физиологической значимости и развития». Frontiers in Genetics . 5 : 63. doi : 10.3389/fgene.2014.00063 . PMC 3978253. PMID  24744771. 
  78. ^ Frank DN, Pace NR (1998). «Рибонуклеаза P: единство и разнообразие в рибозиме, обрабатывающем тРНК». Annual Review of Biochemistry . 67 (1): 153–180. doi : 10.1146/annurev.biochem.67.1.153 . PMID  9759486.
  79. ^ Ceballos M, Vioque A (2007). "tRNase Z". Protein and Peptide Letters . 14 (2): 137–145. doi :10.2174/092986607779816050. PMID  17305600.
  80. ^ Randau L, Schröder I, Söll D (май 2008). «Жизнь без РНКазы P». Nature . 453 (7191): 120–123. Bibcode :2008Natur.453..120R. doi :10.1038/nature06833. PMID  18451863. S2CID  3103527.
  81. ^ Weiner AM (октябрь 2004 г.). "созревание тРНК: полимеризация РНК без шаблона нуклеиновой кислоты". Current Biology . 14 (20): R883-5. Bibcode : 2004CBio...14.R883W. doi : 10.1016/j.cub.2004.09.069 . PMID  15498478.
  82. ^ Kutay U, Lipowsky G, Izaurralde E, Bischoff FR, Schwarzmaier P, Hartmann E, Görlich D (февраль 1998 г.). «Идентификация специфичного для тРНК ядерного экспортного рецептора». Molecular Cell . 1 (3): 359–369. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80036-2 . PMID  9660920.
  83. ^ Arts GJ, Fornerod M, Mattaj IW (март 1998). «Идентификация ядерного экспортного рецептора для тРНК». Current Biology . 8 (6): 305–314. Bibcode : 1998CBio....8..305A. doi : 10.1016/S0960-9822(98)70130-7 . PMID  9512417. S2CID  17803674.
  84. ^ Arts GJ, Kuersten S, Romby P, Ehresmann B, Mattaj IW (декабрь 1998 г.). «Роль exportin-t в селективном ядерном экспорте зрелых тРНК». The EMBO Journal . 17 (24): 7430–7441. doi : 10.1093 /emboj/17.24.7430. PMC 1171087. PMID  9857198. 
  85. ^ Yoshihisa T, Yunoki-Esaki K, Ohshima C, Tanaka N, Endo T (август 2003 г.). «Возможность сплайсинга цитоплазматической пре-тРНК: эндонуклеаза сплайсинга дрожжевой тРНК в основном локализуется на митохондриях». Молекулярная биология клетки . 14 (8): 3266–3279. doi :10.1091/mbc.E02-11-0757. PMC 181566. PMID  12925762 . 
  86. ^ Замечник, Пол Чарльз. «Влияние увеличения концентрации АТФ на включение C14-АТФ в РНК фракции pH 5». collections.countway.harvard.edu . Получено 28.02.2024 .
  87. ^ Кресге, Николь; Симони, Роберт Д.; Хилл, Роберт Л. (7 октября 2005 г.). «Открытие тРНК Полом К. Замечником». Журнал биологической химии . 280 (40): e37–e39. doi : 10.1016/S0021-9258(20)79029-0 – через www.jbc.org.
  88. ^ Хогланд, Махлон Б. (1959). «Нуклеиновые кислоты и белки». Scientific American . 201 (6): 55–61. Bibcode : 1959SciAm.201f..55H. doi : 10.1038/scientificamerican1259-55. ISSN  0036-8733. JSTOR  24941182. PMID  14402122.
  89. ^ Clark BF (октябрь 2006 г.). «Кристаллическая структура тРНК» (PDF) . Journal of Biosciences . 31 (4): 453–457. doi :10.1007/BF02705184. PMID  17206065. S2CID  19558731.
  90. ^ Holley RW, Apgar J, Everett GA, Madison JT, Marquisee M, Merrill SH, Penswick JR, Zamir A (март 1965). «Структура рибонуклеиновой кислоты». Science . 147 (3664): 1462–1465. Bibcode :1965Sci...147.1462H. doi :10.1126/science.147.3664.1462. PMID  14263761. S2CID  40989800.
  91. ^ "Некролог". The New York Times . 4 июля 1991 г.
  92. ^ "Нобелевская премия по физиологии и медицине 1968 года: Роберт У. Холли – Факты". Nobel Prize Outreach AB. 2022 . Получено 18 марта 2022 .
  93. ^ Ladner JE, Jack A, Robertus JD, Brown RS, Rhodes D, Clark BF, Klug A (ноябрь 1975 г.). «Структура РНК-переносчика фенилаланина дрожжей при разрешении 2,5 А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 72 (11): 4414–4418. Bibcode : 1975PNAS...72.4414L. doi : 10.1073/pnas.72.11.4414 . PMC 388732. PMID  1105583 . 
  94. ^ Kim SH, Quigley GJ, Suddath FL, McPherson A, Sneden D, Kim JJ, Weinzierl J, Rich A (январь 1973 г.). «Трехмерная структура РНК-переносчика фенилаланина дрожжей: сворачивание полинуклеотидной цепи». Science . 179 (4070): 285–288. Bibcode :1973Sci...179..285K. doi :10.1126/science.179.4070.285. PMID  4566654. S2CID  28916938.
  95. ^ Чжан Р., Нурдам Л., Оу Икс, Ма Б., Ли Ю, Дас П., Ши С., Лю Дж., Ван Л., Ли П., Верстеген М.М., Редди Д.С., ван дер Лаан Л.Дж., Пеппеленбош М.П., ​​Квеккебум Дж., Смитс Р. , Пан Кью (январь 2021 г.). «Биологический процесс зарядки лизина-тРНК терапевтически целесообразен при раке печени». Печень Межд . 41 (1): 206–219. дои : 10.1111/liv.14692. ПМК 7820958 . ПМИД  33084231. 
  96. ^ Ou X, Ma B, Zhang R, Miao Z, Cheng A, Peppelenbosch MP, Pan Q (июнь 2020 г.). «Упрощенный метод ПЦР для выявления ремоделирования тРНКома при заражении вирусом гепатита Е генотипа 3». FEBS Letters . 594 (12): 2005–2015. doi : 10.1002/1873-3468.13764 . hdl : 1765/126038 . PMID  32133647.

Внешние ссылки

На Викискладе есть медиафайлы по теме TRNA .