stringtranslate.com

АТФ-синтаза

АТФ-синтаза — это фермент , который катализирует образование молекулы хранения энергии аденозинтрифосфата (АТФ) с использованием аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфата (P i ). АТФ-синтаза — это молекулярная машина . Общая реакция, катализируемая АТФ-синтазой, выглядит следующим образом:

АТФ-синтаза лежит на клеточной мембране и образует отверстие, через которое протоны могут проходить из областей с высокой концентрацией в области с низкой концентрацией, передавая энергию для синтеза АТФ. Этот электрохимический градиент генерируется цепью переноса электронов и позволяет клеткам запасать энергию в АТФ для последующего использования. В прокариотических клетках АТФ-синтаза лежит на плазматической мембране , тогда как в эукариотических клетках она лежит на внутренней митохондриальной мембране . Организмы, способные к фотосинтезу, также имеют АТФ-синтазу на тилакоидной мембране , которая у растений расположена в хлоропласте , а у цианобактерий — в цитоплазме .

Эукариотические АТФ-синтазы являются F-АТФазами , работающими «в обратном направлении» для АТФазы . В этой статье рассматривается в основном этот тип. F-АТФаза состоит из двух основных субъединиц, F O и F 1 , которые имеют вращательный двигательный механизм, позволяющий производить АТФ. [1] [2]

Номенклатура

Фракция F 1 получила свое название от термина «Фракция 1», а F O (пишется как подстрочная буква «о», а не «ноль») получила свое название от связывающей фракции для олигомицина , типа антибиотика естественного происхождения, который способен ингибировать единицу F O АТФ-синтазы. [3] [4] Эти функциональные области состоят из различных белковых субъединиц — см. таблицы. Этот фермент используется в синтезе АТФ посредством аэробного дыхания.

Структура и функции

Митохондриальная АТФ-синтаза крупного рогатого скота. Области F O , F 1 , ось и статор имеют цветовую кодировку пурпурный, зеленый, оранжевый и голубой соответственно, то есть F O , F 1 , ось , статор . [5] [6]
Упрощенная модель F O F 1 -АТФазы, или АТФ-синтазы E. coli . Субъединицы фермента помечены соответствующим образом.
Двигатель вращения АТФ-синтазы.

Расположенная внутри тилакоидной мембраны и внутренней митохондриальной мембраны , АТФ-синтаза состоит из двух областей F O и F 1 . F O вызывает вращение F 1 и состоит из c-кольца и субъединиц a, двух b, F6. F 1 состоит из субъединиц α, β, γ и δ. F 1 имеет водорастворимую часть, которая может гидролизовать АТФ. F O с другой стороны имеет в основном гидрофобные области. F O F 1 создает путь для движения протонов через мембрану. [7]

Ф1область

Часть F 1 АТФ-синтазы гидрофильна и отвечает за гидролиз АТФ. Часть F 1 выступает в пространство митохондриального матрикса . Субъединицы α и β образуют гексамер с 6 сайтами связывания. Три из них каталитически неактивны и связывают АДФ.

Три другие субъединицы катализируют синтез АТФ. Другие субъединицы F 1 γ, δ и ε являются частью вращательного моторного механизма (ротор/ось). Субъединица γ позволяет β проходить через конформационные изменения (т. е. закрытое, полуоткрытое и открытое состояния), которые позволяют АТФ связываться и высвобождаться после синтеза. Частица F 1 большая и может быть видна в просвечивающем электронном микроскопе с помощью негативного окрашивания. [8] Это частицы диаметром 9 нм, которые усеивают внутреннюю митохондриальную мембрану.

ФОобласть

Субъединица F6 F O из периферической области стебля АТФ-синтазы. [10]

F O — это водонерастворимый белок с восемью субъединицами и трансмембранным кольцом. Кольцо имеет тетрамерную форму с белком спираль-петля-спираль , который претерпевает конформационные изменения при протонировании и депротонировании, заставляя соседние субъединицы вращаться, вызывая вращение F O , которое затем также влияет на конформацию F 1 , что приводит к переключению состояний альфа- и бета-субъединиц. Область F O АТФ-синтазы представляет собой протонную пору, встроенную в митохондриальную мембрану. Она состоит из трех основных субъединиц, a, b и c. Шесть субъединиц c составляют роторное кольцо, а субъединица b составляет стебель, соединяющийся с F 1 OSCP, который предотвращает вращение гексамера αβ. Субъединица a соединяет b с кольцом c. [11] У людей есть шесть дополнительных субъединиц, d , e , f , g , F6 и 8 (или A6L). Эта часть фермента расположена во внутренней мембране митохондрий и связывает перемещение протонов с вращением, которое вызывает синтез АТФ в области F1 .

У эукариот митохондриальный F O образует димеры, изгибающие мембрану. Эти димеры самоорганизуются в длинные ряды на конце крист , возможно, это первый шаг формирования крист. [12] Атомная модель для димерной области дрожжей F O была определена с помощью крио-ЭМ при общем разрешении 3,6 Å. [13]

Модель привязки

Механизм АТФ-синтазы. Показано, что АДФ и Pi ( розовый) объединяются в АТФ (красный), в то время как вращающаяся субъединица γ (гамма), показанная черным цветом, вызывает конформационные изменения.
Изображение АТФ-синтазы, использующей хемиосмотический протонный градиент для синтеза АТФ посредством окислительного фосфорилирования .

В 1960–1970-х годах Пол Бойер , профессор Калифорнийского университета в Лос-Анджелесе , разработал теорию механизма изменения связывания, или флип-флоп, которая постулировала, что синтез АТФ зависит от конформационного изменения в АТФ-синтазе, вызванного вращением гамма-субъединицы. Исследовательская группа Джона Э. Уокера , тогда работавшего в Лаборатории молекулярной биологии MRC в Кембридже , кристаллизовала каталитический домен F 1 АТФ-синтазы. Структура, на тот момент самая большая известная асимметричная структура белка, указывала на то, что модель вращательного катализа Бойера была, по сути, правильной. За разъяснение этого Бойер и Уокер разделили половину Нобелевской премии по химии 1997 года .

Кристаллическая структура F 1 показала чередующиеся альфа- и бета -субъединицы (по 3 каждой), расположенные как сегменты апельсина вокруг вращающейся асимметричной гамма-субъединицы. Согласно современной модели синтеза АТФ (известной как чередующаяся каталитическая модель), трансмембранный потенциал, создаваемый катионами протонов (H+), поставляемыми цепью переноса электронов, перемещает катионы протонов (H+) из межмембранного пространства через мембрану через область F O АТФ-синтазы. Часть F O (кольцо c-субъединиц ) вращается , когда протоны проходят через мембрану. C-кольцо плотно прикреплено к асимметричному центральному стеблю (состоящему в основном из гамма-субъединицы), заставляя его вращаться внутри альфа- 3- бета- 3 F 1, заставляя 3 каталитических участка связывания нуклеотидов проходить через ряд конформационных изменений, которые приводят к синтезу АТФ. Основные субъединицы F 1 не могут вращаться в соответствии с центральным ротором стебля с помощью периферического стебля, который соединяет альфа 3 бета 3 с невращающейся частью F O . Структура интактной АТФ-синтазы в настоящее время известна с низким разрешением из исследований комплекса с помощью электронной криомикроскопии (крио-ЭМ). Крио-ЭМ-модель АТФ-синтазы предполагает, что периферический стебель представляет собой гибкую структуру, которая оборачивается вокруг комплекса, соединяя F 1 с F O . При правильных условиях ферментативная реакция может также осуществляться в обратном направлении, при этом гидролиз АТФ приводит к перекачке протонов через мембрану.

Механизм изменения связывания включает в себя цикличность активного центра субъединицы β между тремя состояниями. [14] В «свободном» состоянии АДФ и фосфат входят в активный центр; на соседней диаграмме это показано розовым цветом. Затем фермент претерпевает изменение формы и заставляет эти молекулы соединяться, при этом активный центр в результирующем «плотном» состоянии (показано красным цветом) связывает вновь произведенную молекулу АТФ с очень высоким сродством . Наконец, активный центр возвращается в открытое состояние (оранжевый), высвобождая АТФ и связывая больше АДФ и фосфата, готовясь к следующему циклу производства АТФ. [15]

Физиологическая роль

Как и другие ферменты, активность F 1 F O АТФ-синтазы обратима. Достаточно большое количество АТФ заставляет ее создавать трансмембранный протонный градиент , который используется ферментирующими бактериями, не имеющими цепи переноса электронов, а гидролизующими АТФ для создания протонного градиента, который они используют для управления жгутиками и транспортировки питательных веществ в клетку.

У дышащих бактерий в физиологических условиях АТФ-синтаза, как правило, работает в противоположном направлении, создавая АТФ, используя движущую силу протонов , создаваемую цепью переноса электронов, в качестве источника энергии. Общий процесс создания энергии таким образом называется окислительным фосфорилированием . Тот же процесс происходит в митохондриях , где АТФ-синтаза расположена во внутренней митохондриальной мембране, а F 1 -часть выступает в митохондриальный матрикс . Закачивая катионы протонов в матрикс, АТФ-синтаза преобразует АДФ в АТФ.

Эволюция

Эволюция АТФ-синтазы , как полагают, была модульной, в результате чего две функционально независимые субъединицы стали ассоциироваться и приобрели новые функциональные возможности. [16] [17] Эта ассоциация, по-видимому, произошла на ранней стадии эволюционной истории, поскольку по сути та же структура и активность ферментов АТФ-синтазы присутствуют во всех царствах жизни. [16] F-АТФ-синтаза демонстрирует высокое функциональное и механистическое сходство с V-АТФазой . [18] Однако, в то время как F-АТФ-синтаза генерирует АТФ, используя протонный градиент, V-АТФаза генерирует протонный градиент за счет АТФ, создавая значения pH вплоть до 1. [19]

Область F 1 также демонстрирует значительное сходство с гексамерными ДНК-хеликазами (особенно с фактором Rho ), а вся область фермента демонстрирует некоторое сходство с H+
-питаемые T3SS или жгутиковые двигательные комплексы. [18] [20] [21] Гексамер α 3 β 3 области F 1 демонстрирует значительное структурное сходство с гексамерными ДНК-хеликазами; оба образуют кольцо с 3-кратной вращательной симметрией с центральной порой. Оба имеют роли, зависящие от относительного вращения макромолекулы внутри поры; ДНК-хеликазы используют спиральную форму ДНК для управления своим движением вдоль молекулы ДНК и для обнаружения суперспирализации, тогда как гексамер α 3 β 3 использует конформационные изменения посредством вращения субъединицы γ для управления ферментативной реакцией. [22]

H- образный+
Двигатель частицы F O демонстрирует большое функциональное сходство с частицей H+
двигатели, которые управляют жгутиками. [18] Оба имеют кольцо из множества небольших альфа-спиральных белков, которые вращаются относительно соседних неподвижных белков, используя H+
градиент потенциала как источник энергии. Однако эта связь слаба, поскольку общая структура жгутиковых моторов намного сложнее, чем у частицы F O , а кольцо с примерно 30 вращающимися белками намного больше, чем 10, 11 или 14 спиральных белков в комплексе F O. Однако более поздние структурные данные показывают, что кольцо и стебель структурно похожи на частицу F 1. [21]

Конформационные изменения АТФ-синтазы во время синтеза

Модульная эволюционная теория происхождения АТФ-синтазы предполагает, что две субъединицы с независимыми функциями: ДНК-хеликаза с активностью АТФазы и H+
мотор, смогли связать, и вращение мотора заставило АТФазную активность геликазы двигаться в обратном направлении. [16] [22] Этот комплекс затем развил большую эффективность и в конечном итоге превратился в сегодняшние сложные АТФ-синтазы. В качестве альтернативы, ДНК-хеликаза/ H+
двигательный комплекс мог иметь H+
насосная активность с АТФазной активностью геликазы, приводящей в движение H+
двигатель в обратном направлении. [16] Это могло развиться для осуществления обратной реакции и действия в качестве АТФ-синтазы. [17] [23] [24]

Ингибиторы

Было обнаружено множество природных и синтетических ингибиторов АТФ-синтазы. [25] Они использовались для исследования структуры и механизма АТФ-синтазы. Некоторые из них могут иметь терапевтическое применение. Существует несколько классов ингибиторов АТФ-синтазы, включая пептидные ингибиторы, полифенольные фитохимические вещества, поликетиды, оловоорганические соединения, полиеновые производные α-пирона, катионные ингибиторы, аналоги субстратов, модификаторы аминокислот и другие разнообразные химические вещества. [25] Некоторые из наиболее часто используемых ингибиторов АТФ-синтазы — олигомицин и DCCD .

В разных организмах

Бактерии

АТФ-синтаза E. coli является простейшей известной формой АТФ-синтазы, состоящей из 8 различных типов субъединиц.[11]

Бактериальные F-АТФазы иногда могут работать в обратном направлении, превращаясь в АТФазу. [26] У некоторых бактерий нет F-АТФазы, они используют АТФазу типа A/V двунаправленно. [9]

Дрожжи

Дрожжевая АТФ-синтаза является одной из наиболее изученных эукариотических АТФ-синтаз; идентифицированы пять F 1 , восемь F O субъединиц и семь ассоциированных белков. [7] Большинство этих белков имеют гомологов у других эукариот. [27] [28] [29] [30]

Растение

В растениях АТФ-синтаза также присутствует в хлоропластах (CF 1 F O -АТФ-синтаза). Фермент интегрирован в тилакоидную мембрану; CF 1 -часть прилипает к строме , где происходят темновые реакции фотосинтеза (также называемые светонезависимыми реакциями или циклом Кальвина ) и синтез АТФ. Общая структура и каталитический механизм хлоропластной АТФ-синтазы почти такие же, как у бактериального фермента. Однако в хлоропластах движущая сила протона генерируется не дыхательной цепью переноса электронов, а первичными фотосинтетическими белками. Синтаза имеет вставку из 40 аминокислот в гамма-субъединице для ингибирования бесполезной активности в темноте. [31]

Млекопитающие

АТФ-синтаза, выделенная из митохондрий сердца быка ( Bos taurus ), является, с точки зрения биохимии и структуры, наиболее охарактеризованной АТФ-синтазой. Говяжье сердце используется в качестве источника фермента из-за высокой концентрации митохондрий в сердечной мышце. Их гены имеют близкую гомологию с АТФ-синтазами человека. [32] [33] [34]

Гены человека, кодирующие компоненты АТФ-синтаз:

Другие эукариоты

Эукариоты, принадлежащие к некоторым дивергентным линиям, имеют очень специфическую организацию АТФ-синтазы. Эвгленозоа АТФ-синтаза образует димер с головкой F 1 в форме бумеранга , как и другие митохондриальные АТФ-синтазы, но подкомплекс F O имеет много уникальных субъединиц. Он использует кардиолипин . Ингибирующий IF 1 также связывается по-другому, способом, общим с трипаносоматидами . [35]

Археи

Археи, как правило, не имеют F-АТФазы. Вместо этого они синтезируют АТФ с помощью A-АТФазы/синтазы, роторной машины, структурно похожей на V-АТФазу , но в основном функционирующей как АТФ-синтаза. [26] Как и бактериальная F-АТФаза, она, как полагают, также функционирует как АТФаза. [9]

ЛУКА и ранее

Сцепление генов F-АТФазы и порядок генов широко сохранены в древних линиях прокариот, что подразумевает, что эта система уже существовала до появления последнего универсального общего предка , LUCA. [36]

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Окуно Д., Иино Р., Ноджи Х. (июнь 2011 г.). «Вращение и структура FoF1-АТФ-синтазы». Журнал биохимии . 149 (6): 655–664. doi : 10.1093/jb/mvr049 . PMID  21524994.
  2. ^ Junge W, Nelson N (июнь 2015 г.). «АТФ-синтаза». Annual Review of Biochemistry . 84 : 631–657. doi : 10.1146/annurev-biochem-060614-034124 . PMID  25839341.
  3. ^ Kagawa Y, Racker E (май 1966). «Частичное разрешение ферментов, катализирующих окислительное фосфорилирование. 8. Свойства фактора, придающего митохондриальной аденозинтрифосфатазе чувствительность к олигомицину». Журнал биологической химии . 241 (10): 2461–2466. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96640-8 . PMID  4223640.
  4. ^ Маккарти RE (ноябрь 1992 г.). «ВЗГЛЯД БИОХИМИКА РАСТЕНИЙ НА H+-АТФазы и АТФ-СИНТАЗЫ». Журнал экспериментальной биологии . 172 (ч. 1): 431–441. doi :10.1242/jeb.172.1.431. PMID  9874753.
  5. ^ PDB : 5ARA ​; Zhou A, Rohou A, Schep DG, Bason JV, Montgomery MG, Walker JE и др. (октябрь 2015 г.). «Структура и конформационные состояния митохондриальной АТФ-синтазы быка с помощью крио-ЭМ». eLife . 4 : e10180. doi : 10.7554/eLife.10180 . PMC 4718723 . PMID  26439008. 
  6. ^ Goodsell D (декабрь 2005 г.). "АТФ-синтаза". Молекула месяца . doi :10.2210/rcsb_pdb/mom_2005_12.
  7. ^ ab Velours J, Paumard P, Soubannier V, Spannagel C, Vaillier J, Arselin G, Graves PV (май 2000 г.). «Организация дрожжевой АТФ-синтазы F(0): исследование на основе цистеиновых мутантов, тиоловой модификации и сшивающих реагентов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1458 (2–3): 443–456. doi : 10.1016/S0005-2728(00)00093-1 . PMID  10838057.
  8. ^ Fernandez Moran H, Oda T, Blair PV, Green DE (июль 1964). «Макромолекулярная повторяющаяся единица митохондриальной структуры и функции. Коррелированные электронно-микроскопические и биохимические исследования изолированных митохондрий и субмитохондриальных частиц сердечной мышцы говядины». The Journal of Cell Biology . 22 (1): 63–100. doi :10.1083/jcb.22.1.63. PMC 2106494 . PMID  14195622. 
  9. ^ abc Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (апрель 2014). «Вращающиеся АТФазы — динамические молекулярные машины». Current Opinion in Structural Biology . 25 : 40–48. doi : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . PMID  24878343.
  10. ^ PDB : 1VZS ​; Carbajo RJ, Silvester JA, Runswick MJ, Walker JE, Neuhaus D (сентябрь 2004 г.). «Структура раствора субъединицы F(6) из периферической области стебля АТФ-синтазы из митохондрий сердца быка». Журнал молекулярной биологии . 342 (2): 593–603. doi :10.1016/j.jmb.2004.07.013. PMID  15327958.
  11. ^ ab Ahmad Z, Okafor F, Laughlin TF (2011). "Роль заряженных остатков в каталитических сайтах АТФ-синтазы Escherichia coli". Журнал аминокислот . 2011 : 785741. doi : 10.4061/2011/785741 . PMC 3268026. PMID  22312470 . 
  12. ^ Blum TB, Hahn A, Meier T, Davies KM, Kühlbrandt W (март 2019 г.). «Димеры митохондриальной АТФ-синтазы вызывают кривизну мембраны и самоорганизуются в ряды». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 116 (10): 4250–4255. Bibcode : 2019PNAS..116.4250B. doi : 10.1073/pnas.1816556116 . PMC 6410833. PMID  30760595 . 
  13. ^ Guo H, Bueler SA, Rubinstein JL (ноябрь 2017 г.). «Атомная модель димерной области FO митохондриальной АТФ-синтазы». Science . 358 (6365): 936–940. Bibcode :2017Sci...358..936G. doi :10.1126/science.aao4815. PMC 6402782 . PMID  29074581. 
  14. ^ Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD (октябрь 1982 г.). «Кооперативность каталитических участков митохондриальной аденозинтрифосфатазы F1 говяжьего сердца. Корреляции начальной скорости, связанного промежуточного продукта и измерений обмена кислорода с чередующейся трехсайтовой моделью». Журнал биологической химии . 257 (20): 12030–12038. doi : 10.1016/S0021-9258(18)33672-X . PMID  6214554.
  15. ^ Nakamoto RK, Baylis Scanlon JA, Al-Shawi MK (август 2008). «Вращательный механизм синтазы АТФ». Архив биохимии и биофизики . 476 (1): 43–50. doi :10.1016/j.abb.2008.05.004. PMC 2581510. PMID  18515057 . 
  16. ^ abcd Doering C, Ermentrout B, Oster G (декабрь 1995 г.). "Вращающиеся двигатели ДНК". Biophysical Journal . 69 (6): 2256–2267. Bibcode :1995BpJ....69.2256D. doi :10.1016/S0006-3495(95)80096-2. PMC 1236464 . PMID  8599633. 
  17. ^ ab Crofts A. "Лекция 10: АТФ-синтаза". Науки о жизни в Университете Иллинойса в Урбане-Шампейне .
  18. ^ abc "АТФ-синтаза". База данных InterPro .
  19. ^ Beyenbach KW, Wieczorek H (февраль 2006 г.). «АТФаза H+ V-типа: молекулярная структура и функция, физиологические роли и регуляция». Журнал экспериментальной биологии . 209 (Pt 4): 577–589. doi : 10.1242/jeb.02014 . PMID  16449553.
  20. ^ Skordalakes E, Berger JM (июль 2003 г.). «Структура терминатора транскрипции Rho: механизм распознавания мРНК и загрузки геликазы». Cell . 114 (1): 135–146. doi : 10.1016/S0092-8674(03)00512-9 . PMID  12859904. S2CID  5765103.
  21. ^ ab Имада К, Минамино Т, Учида Й, Киносита М, Намба К (март 2016 г.). «Взгляд на экспорт жгутиков типа III, выявленный сложной структурой АТФазы типа III и ее регулятора». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): 3633–3638. Bibcode : 2016PNAS..113.3633I. doi : 10.1073/pnas.1524025113 . PMC 4822572. PMID  26984495 . 
  22. ^ ab Martinez LO, Jacquet S, Esteve JP, Rolland C, Cabezón E, Champagne E и др. (январь 2003 г.). «Эктопическая бета-цепь синтазы АТФ является рецептором аполипопротеина AI в эндоцитозе ЛПВП в печени». Nature . 421 (6918): 75–79. Bibcode :2003Natur.421...75M. doi :10.1038/nature01250. PMID  12511957. S2CID  4333137.
  23. ^ Cross RL, Taiz L (январь 1990). «Дупликация генов как способ изменения соотношений H+/ATP в ходе эволюции FOF1 ATPases и synthases». FEBS Letters . 259 (2): 227–229. doi : 10.1016/0014-5793(90)80014-a . PMID  2136729. S2CID  32559858.
  24. ^ Кросс Р. Л., Мюллер В. (октябрь 2004 г.). «Эволюция АТФ-синтаз и АТФаз A-, F- и V-типа: инверсии функции и изменения в соотношении связи H+/АТФ». FEBS Letters . 576 (1–2): 1–4. doi : 10.1016/j.febslet.2004.08.065 . PMID  15473999. S2CID  25800744.
  25. ^ ab Hong S, Pedersen PL (декабрь 2008 г.). «АТФ-синтаза и действия ингибиторов, используемые для изучения ее роли в здоровье человека, болезнях и других научных областях». Microbiology and Molecular Biology Reviews . 72 (4): 590–641, Содержание. doi :10.1128/MMBR.00016-08. PMC 2593570. PMID  19052322 . 
  26. ^ ab Kühlbrandt W, Davies KM (январь 2016 г.). «Вращающиеся АТФазы: новый поворот в древней машине». Trends in Biochemical Sciences . 41 (1): 106–116. doi :10.1016/j.tibs.2015.10.006. PMID  26671611.
  27. ^ Devenish RJ, Prescott M, Roucou X, Nagley P (май 2000 г.). «Понимание сборки и функции АТФ-синтазы посредством молекулярно-генетической манипуляции субъединицами комплекса митохондриальных ферментов дрожжей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1458 (2–3): 428–442. doi : 10.1016/S0005-2728(00)00092-X . PMID  10838056.
  28. ^ Kabaleeswaran V, Puri N, Walker JE, Leslie AG, Mueller DM (ноябрь 2006 г.). «Новые особенности роторного каталитического механизма, обнаруженные в структуре дрожжевой F1 АТФазы». The EMBO Journal . 25 (22): 5433–5442. doi :10.1038/sj.emboj.7601410. PMC 1636620. PMID  17082766 . 
  29. ^ Stock D, Leslie AG, Walker JE (ноябрь 1999). «Молекулярная архитектура вращательного двигателя в АТФ-синтазе». Science . 286 (5445): 1700–1705. doi :10.1126/science.286.5445.1700. PMID  10576729.
  30. ^ Liu S, Charlesworth TJ, Bason JV, Montgomery MG, Harbour ME, Fearnley IM, Walker JE (май 2015 г.). «Очистка и характеристика комплексов АТФ-синтазы из митохондрий четырех видов грибов». The Biochemical Journal . 468 (1): 167–175. doi :10.1042/BJ20150197. PMC 4422255 . PMID  25759169. 
  31. ^ Hahn A, Vonck J, Mills DJ, Meier T, Kühlbrandt W (май 2018 г.). «Структура, механизм и регуляция АТФ-синтазы хлоропластов». Science . 360 (6389): eaat4318. doi : 10.1126/science.aat4318 . PMC 7116070 . PMID  29748256. 
  32. ^ Абрахамс Дж. П., Лесли АГ., Люттер Р., Уокер Дж. Э. (август 1994 г.). «Структура F1-АТФазы с разрешением 2,8 А из митохондрий сердца быка». Nature . 370 (6491): 621–628. Bibcode :1994Natur.370..621A. doi :10.1038/370621a0. PMID  8065448. S2CID  4275221.
  33. ^ Gibbons C, Montgomery MG, Leslie AG, Walker JE (ноябрь 2000 г.). «Структура центрального стебля в бычьей F(1)-АТФазе при разрешении 2,4 А». Nature Structural Biology . 7 (11): 1055–1061. doi :10.1038/80981. PMID  11062563. S2CID  23229994.
  34. ^ Menz RI, Walker JE, Leslie AG (август 2001 г.). «Структура митохондриальной F(1)-АТФазы быка с нуклеотидом, связанным со всеми тремя каталитическими сайтами: последствия для механизма вращательного катализа». Cell . 106 (3): 331–341. doi : 10.1016/s0092-8674(01)00452-4 . PMID  11509182. S2CID  1266814.
  35. ^ Mühleip A, McComas SE, Amunts A (ноябрь 2019 г.). «Структура митохондриальной АТФ-синтазы со связанным нативным кардиолипином». eLife . 8 : e51179. doi : 10.7554/eLife.51179 . PMC 6930080 . PMID  31738165. 
    • «Отличается от остальных». eLife . 24 декабря 2019 г.
  36. ^ Matzke NJ, Lin A, Stone M, Baker MA (июль 2021 г.). «Аппарат экспорта жгутиков и синтетаза АТФ: гомология, подтвержденная синтенией, предшествующей последнему универсальному общему предку». BioEssays . 43 (7): e2100004. doi :10.1002/bies.202100004. hdl : 2292/55176 . PMID  33998015. S2CID  234747849.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки