stringtranslate.com

Опсин

Трехмерная структура родопсина крупного рогатого скота. Семь трансмембранных доменов показаны разными цветами. Хромофор показан красным.
Молекула ретиналя внутри белка опсина поглощает фотон света. Поглощение фотона заставляет ретиналь измениться из своего 11-цис-ретиналя в его полностью транс-ретинальный изомер. Это изменение формы ретиналя толкает внешний белок опсин, чтобы начать каскад сигналов, который в конечном итоге может привести к отправке химического сигнала в мозг в виде зрительного восприятия. Ретиналь перезагружается организмом, так что сигнал может произойти снова.

Животные опсины — это рецепторы, сопряженные с G-белком, и группа белков, которые становятся светочувствительными через хромофор , обычно ретиналь . При связывании с ретиналем опсины становятся ретинилиденовыми белками , но обычно все равно называются опсинами. Наиболее заметно они обнаруживаются в фоторецепторных клетках сетчатки . Пять классических групп опсинов участвуют в зрении , опосредуя преобразование фотона света в электрохимический сигнал, первый шаг в каскаде зрительной трансдукции . Другой опсин, обнаруженный в сетчатке млекопитающих, меланопсин , участвует в циркадных ритмах и зрачковом рефлексе , но не в зрении. У людей всего девять опсинов. Помимо зрения и восприятия света, опсины могут также ощущать температуру , звук или химические вещества .

Структура и функции

Животные опсины обнаруживают свет и являются молекулами, которые позволяют нам видеть. Опсины — это рецепторы, сопряженные с G-белком (GPCR), [1] [2], которые являются хеморецепторами и имеют семь трансмембранных доменов , образующих связывающий карман для лиганда. [3] [4] Лигандом для опсинов является хромофор на основе витамина А 11- цис -ретиналь, [5] [6] [7] [8] [9] который ковалентно связан с остатком лизина [10] в седьмом трансмембранном домене [11] [12] [13] через основание Шиффа . [14] [15] Однако 11- цис -ретиналь только блокирует связывающий карман и не активирует опсин. Опсин активируется только тогда, когда 11- цис -ретиналь поглощает фотон света и изомеризуется в полностью транс -ретиналь, [16] [17] активирующую рецептор форму, [18] [19] вызывающую конформационные изменения в опсине, [18] которые активируют каскад фототрансдукции . [20] Таким образом, хеморецептор преобразуется в световой или фото(н)рецептор . [21]

В фоторецепторных клетках позвоночных полностью транс -ретиналь высвобождается и заменяется вновь синтезированным 11- цис -ретиналем, полученным из эпителиальных клеток сетчатки. Помимо 11- цис -ретиналя (A1), 11- цис -3,4-дидегидроретиналь (A2) также обнаруживается у позвоночных в качестве лиганда, например, у пресноводных рыб. [19] Опсины, связанные с A2, имеют смещенные λ max и спектр поглощения по сравнению с опсинами, связанными с A1. [22]

Функционально консервативные остатки и мотивы

Семь трансмембранных α-спиральных доменов в опсинах соединены тремя внеклеточными и тремя цитоплазматическими петлями. Вдоль α-спиралей и петель многие аминокислотные остатки высококонсервативны между всеми группами опсинов, что указывает на то, что они выполняют важные функции и, таким образом, называются функционально консервативными остатками . На самом деле, вставки и делеции в α-спиралях встречаются очень редко и должны преимущественно происходить в петлях. Поэтому разные рецепторы, сопряженные с G-белком, имеют разную длину, а гомологичные остатки могут находиться в разных положениях. Чтобы сделать такие положения сопоставимыми между разными рецепторами, Баллестерос и Вайнштейн ввели общую схему нумерации для рецепторов, сопряженных с G-белком. [23] Число перед точкой — это номер трансмембранного домена. Число после точки произвольно установлено на 50 для наиболее консервативного остатка в этом трансмембранном домене среди GPCR, известных в 1995 году. Например, в седьмом трансмембранном домене пролин в высококонсервативном мотиве NPxxY 7.53 — это Pro 7.50 , аспарагин до него — это Asp 7.49 , а три остатка тирозина после него — это Tyr 7.53 . [21] Другая схема нумерации основана на родопсине крупного рогатого скота . Родопсин крупного рогатого скота состоит из 348 аминокислот и является первым опсином, аминокислотная последовательность [24] и трехмерная структура которого были определены. [12] Схема нумерации родопсина крупного рогатого скота широко распространена в литературе по опсинам. [21] Поэтому полезно использовать обе схемы.

Связывающий ретиналь лизин

Опсины без связывающего ретиналь лизина не являются светочувствительными. [25] [26] В родопсине крупного рогатого скота этот лизин является 296-й аминокислотой [12] [24] и, таким образом, согласно обеим схемам нумерации Lys296 7.43 . Он хорошо сохраняется среди опсинов, настолько хорошо сохраняется, что последовательности без него даже не считались опсинами и, таким образом, исключались из крупномасштабных филогенетических реконструкций . [27] [28] Несмотря на это, большинство опсинов имеют Lys296 7.43 , некоторые утратили его в ходе эволюции: в немопсинах нематод Lys296 7.43 заменен на аргинин . [29] [21] В астропсинах морских ежей [30] [21] и в глюопсинах Lys296 7.43 заменен на глутаминовую кислоту . [21] Немопсин экспрессируется в хемосенсорных клетках Caenorhabditis elegans . Поэтому считается, что немопсин является хеморецептором . [29] Глюопсины обнаружены у насекомых , таких как жуки , скорпионы , стрекозы , бабочки и моли, включая модельные организмы , такие как шелкопряд и табачный бражник . Однако глюопсины не имеют известной функции. [21]

Такая функция не обязательно должна быть обнаружением света, так как некоторые опсины также участвуют в термочувствительности , [31] механорецепции , такой как слух [32], обнаружении фосфолипидов , хемочувствительности и других функциях. [33] [34] В частности, рабдомерные опсины дрозофилы (рабопсины, r-опсины) Rh1, Rh4 и Rh7 функционируют не только как фоторецепторы, но и как хеморецепторы для аристолохиевой кислоты . Эти опсины по-прежнему имеют Lys296 7.43 , как и другие опсины. Однако, если этот лизин заменить на аргинин в Rh1, то Rh1 теряет светочувствительность, но по-прежнему реагирует на аристолохиевую кислоту. Таким образом, Lys296 7.43 не нужен для того, чтобы Rh1 функционировал как хеморецептор. [26] Также рабопсины Drosophila Rh1 и Rh6 участвуют в механорецепции, опять же для механорецепции Lys296 7.43 не нужен, но необходим для правильного функционирования в фоторецепторных клетках. [25]

Помимо этих функций, опсин без Lys296 7.43 , такой как глюопсин, все еще может быть светочувствительным, поскольку в родопсине крупного рогатого скота ретинальный связывающий лизин может быть смещен из положения 296 в другие положения, даже в другие трансмембранные домены, без изменения светочувствительности. [35]

Опсины имеют ретинальный связывающий лизин, за исключением немопсинов и глюопсинов [21]
  • Большинство известных опсинов, за исключением некоторых тетраопинов, имеют лизин, связывающийся с ретином. Внешняя группа содержит другие рецепторы, сопряженные с G-белком.
    Большинство известных опсинов, за исключением некоторых тетраопинов, имеют ретинальный связывающий лизин. Внешняя группа содержит другие рецепторы, сопряженные с G-белком .
  • Большинство тетраопсинов также имеют ретинальный связывающий лизин, за исключением некоторых хромопсинов, которые выделены рамкой и расширены на следующем изображении. Внешняя группа содержит другие рецепторы, сопряженные с G-белком, включая другие опсины.
    Большинство тетраопсинов также имеют ретинальный связывающий лизин, за исключением некоторых хромопсинов, которые выделены рамкой и расширены на следующем изображении. Внешняя группа содержит другие рецепторы, сопряженные с G-белком, включая другие опсины.
  • Большинство хромопсинов также имеют ретинальный связывающий лизин, за исключением немопсинов, где он заменен аргенином (R), и глюопсинов, где он заменен глутаминовой кислотой (E). Астропсины, немопсины и глюопсины выделены рамками. Внешняя группа содержит другие рецепторы, сопряженные с G-белком, включая другие опсины.
    Большинство хромопсинов также имеют ретинальный связывающий лизин, за исключением немопсинов, где он заменен аргенином (R), и глюопсинов, где он заменен глутаминовой кислотой (E). Астропсины, немопсины и глюопсины выделены рамками. Внешняя группа содержит другие рецепторы, сопряженные с G-белком, включая другие опсины.

В филогении выше каждая клада содержит последовательности из опсинов и других рецепторов, сопряженных с G-белком. Количество последовательностей и две круговые диаграммы показаны рядом с кладой. Первая круговая диаграмма показывает процент определенной аминокислоты в позиции в последовательностях, соответствующей Lys296 7.43 в родопсине крупного рогатого скота. Аминокислоты имеют цветовую кодировку. Цвета: красный для лизина (K), фиолетовый для глутаминовой кислоты (E), оранжевый для аргенина (R), темно-серый и средне-серый для других аминокислот и светло-серый для последовательностей, которые не имеют данных в этой позиции. Вторая круговая диаграмма показывает состав таксона для каждой клады, зеленый обозначает краниатов , темно-зеленый для цефалохордовых , средне-зеленый для иглокожих , коричневый для нематод , бледно-розовый для кольчатых червей , темно-синий для членистоногих , светло-голубой для моллюсков и фиолетовый для книдарий . Ветви кладов имеют круговые диаграммы, которые показывают значения поддержки для ветвей. Значения справа налево SH-aLRT/aBayes/UFBoot. Ветви считаются поддерживаемыми, когда SH-aLRT ≥ 80%, aBayes ≥ 0,95 и UFBoot ≥ 95%. Если значение поддержки выше своего порогового значения, круговая диаграмма черная, в противном случае серая. [21]

Мотив NPxxY

Мотив NPxxY7.53 хорошо сохраняется среди опсинов и рецепторов, сопряженных с G-белком. Этот мотив важен для связывания G-белка и активации рецептора. [21] Например, если он мутирует в DPxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Asp 7.49 ) в мускариновом рецепторе человека m3 , активация не затрагивается, но она отменяется, если он мутирует в APxxY 7.53 ( Asn 7.49 → Ala 7.49 ). [36] Такая мутация в APxxY 7.53 (Asn 7.49 → Ala 7.49 ) снижает активацию G-белка родопсина крупного рогатого скота до 45% по сравнению с диким типом. Также в родопсине крупного рогатого скота, если мотив мутирует в NPxxA 7.53 ( Tyr 7.53 → Ala 7.53 ), родопсин крупного рогатого скота не активирует G-белок. [37] Такая мутация также снижает активацию рецептора вазопрессина V2 . Фактически, в рецепторах, связанных с G-белком, для Tyr 7.53 известны только мутации, приводящие к болезни потери функции . [38]

Также мутации Pro 7.50 влияют на активацию G-белка, если мотив мутирует в NAxxY 7.53 ( Pro 7.50 → Ala 7.50 ) в мускариновом рецепторе m3 крысы , рецептор все еще может быть активирован, но менее эффективно, [39] эта мутация даже полностью отменяет активацию в рецепторе холецистокинина B. [40] ⁠ Фактически, RGR-опсины имеют NAxxY 7.53 , а ретинохромы имеют VPxxY7.53 для кольчатых червей или YPxxY7.53 для моллюсков, изначально. И RGR-опсины, и ретинохромы относятся к хромопсинам. [21] RGR-опсины [41] и ретинохромы [42] также связывают в отличие от большинства опсинов полностью транс -ретиналь в темноте и преобразуют его в 11- цис- ретиналь при освещении. Поэтому считается, что RGR-опсины и ретинохромы не сигнализируют и не активируют каскад фототрансдукции, а работают как фотоизомеразы для производства 11- цис -ретиналя для других опсинов. [43] [44] Эта точка зрения считается устоявшейся в литературе по опсинам, [34] [45] [43] [46] [47] даже несмотря на это, она не была окончательно доказана. [21] Фактически, человеческий рецептор мелатонина MT2 передает сигналы через G-белок и изначально имеет мотив NAxxY 7.53 . Если этот мотив мутирует в NPxxY 7.53 (Ala 7.50 → Pro 7.50 ), рецептор не может быть активирован, но может быть частично восстановлен, если мотив мутирует в NVxxY 7.53 (Ala 7.50 → Val 7.50 ). [48] Более того, когда мотив мутирует в NAxxY 7.53 (Pro 7.50 → Ala 7.50 ) в родопсине крупного рогатого скота, мутант имеет 141% активности дикого типа. [37] Эти данные показывают, что GPCR не нуждается в стандартном мотиве NPxxY 7.53 для передачи сигнала. [21]

Консенсусные последовательности различных хромопсинов: Первый столбец содержит номер для каждой группы хромопсинов для удобства ссылки. Второй столбец показывает названия для каждой группы. Третий столбец содержит количество последовательностей в каждой группе. А четвертый столбец содержит логотип последовательности , высота букв указывает процент аминокислоты, данной в этой позиции. Ось x дает позицию аминокислоты, соответствующей родопсину крупного рогатого скота. Позиции 292 7,39 и 314 7,64 выделены серым цветом. Лизин (K) 296 7,43 выделен серым фоном, который заменен в немопсинах аргинином (R), а в глюопсинах глутаминовой кислотой (E). Мотив NPxxY 7,53 выделен серым фоном. Он сохраняется в большинстве опсинов и рецепторов, сопряженных с G-белком, однако он происходит из ретинохромов, RGR-опсинов и глюопсинов. [21]

Другие остатки и мотивы

Cys138 и Cys110 образуют высококонсервативный дисульфидный мостик . Glu113 служит противоионом, стабилизирующим протонирование связи Шиффа между Lys296 и лигандом ретиналем. Glu134-Arg135-Tyr136 — еще один высококонсервативный мотив, участвующий в распространении сигнала трансдукции после поглощения фотона.

Сайты спектральной настройки

Определенные аминокислотные остатки, называемые участками спектральной настройки , оказывают сильное влияние на значения λ max . Используя направленный мутагенез , можно избирательно мутировать эти остатки и исследовать полученные изменения в свойствах поглощения света опсином. Важно различать участки спектральной настройки , остатки, которые влияют на длину волны, на которой опсин поглощает свет, от функционально консервативных участков , остатков, важных для правильного функционирования опсина. Они не являются взаимоисключающими, но по практическим причинам легче исследовать участки спектральной настройки, которые не влияют на функциональность опсина. Для всестороннего обзора участков спектральной настройки см. Yokoyama [49] и Deeb. [50] Влияние участков спектральной настройки на λ max различается между различными группами опсинов и между группами опсинов разных видов.

Опсины в человеческом глазу, мозге и коже

RPE, ретинальный пигментный эпителий ; ipRGC, внутренне светочувствительные ганглиозные клетки сетчатки ; OPL, наружный плексиформный слой ; IPL, внутренний плексиформный слой ; GCL, слой ганглиозных клеток

Каракатица

Каракатицы и осьминоги содержат опсин в своей коже как часть хромофоров. Опсин является частью сенсорной сети, определяющей цвет и форму окружающей среды каракатицы. [59] [60] [61]

Животные опсины (также известные как опсины типа 2) являются представителями семитрансмембранных доменных белков суперсемейства рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR). [1] [2]

Животные опсины филогенетически делятся на пять групп: ресничные опсины (цилопсины, c-опсины), рабдомерные опсины (r-опсины, рабопсины), ксенопсины, нессопсины и тетраопсины. Четыре из этих субкладов встречаются у Bilateria (все, кроме нессопсинов). [21] [28] Однако клады билатерий представляют собой парафилетический таксон без опсинов книдарий . [ 21] [28] [27] [62] Нессопсины также известны как опсины антозойных II [63] или просто как опсины книдарий. [64] Тетраопсины также известны как RGR/Go [65] или опсины группы 4 [27] и содержат три подгруппы: нейропсины , Go-опсины и хромопсины. [21] [28] [64] Хромопсины имеют семь подгрупп: RGR-опсины , ретинохромы, перопсины , варропсины, астроспины, немопсины и глюопсины. [21]

Зрительные опсины животных традиционно классифицируются как ресничные или рабдомерные. Ресничные опсины, обнаруженные у позвоночных и книдарий , прикрепляются к ресничным структурам, таким как палочки и колбочки . Рабдомерные опсины прикрепляются к собирающим свет органеллам, называемым рабдомерами. Эта классификация пересекает филогенетические категории (клады), поэтому оба термина «ресничный» и «рабдомерный» могут быть неоднозначными. Здесь «C-опсины (ресничные)» относятся к кладе, обнаруженной исключительно у Bilateria , и исключают ресничные опсины книдарий, такие как те, что обнаружены у кубомедузы . Аналогично, «R-опсин (рабдомерный)» включает меланопсин, хотя он не встречается на рабдомерах у позвоночных. [27]

Ресничные опсины

Цилиарные опсины (цилопсины, к-опсины) экспрессируются в цилиарных фоторецепторных клетках и включают зрительные опсины и энцефалопсины позвоночных. [66] Они преобразуют световые сигналы в нервные импульсы через циклические нуклеотид-зависимые ионные каналы, которые работают за счет увеличения разницы зарядов на клеточной мембране (т. е. гиперполяризации . [67] )

Зрительные опсины позвоночных

Зрительные опсины позвоночных являются подклассом цилиарных опсинов, которые экспрессируются в сетчатке позвоночных и опосредуют зрение. Они далее подразделяются на:

Экстраретинальные (или экстраокулярные) родопсин-подобные опсины (Exo-Rh)

Эти пинеальные опсины, обнаруженные у Actinopterygii (лучеперые рыбы), по-видимому, возникли в результате дупликации гена Rh1 (родопсин). Эти опсины, по-видимому, выполняют функции, аналогичные функциям пинопсина, обнаруженного у птиц и рептилий. [71] [72]

Пинопсины

Первый пинеальный опсин (пинопсин) был обнаружен в шишковидной железе курицы . Это синечувствительный опсин ( λ max = 470 нм). [73] [74]

Пинеальные опсины имеют широкий спектр экспрессии в мозге, особенно в области пинеальной железы .

Древний позвоночный (VA) опсин

Древний опсин позвоночных (VA) имеет три изоформы: короткая VA (VAS), средняя VA (VAM) и длинная VA (VAL). Он экспрессируется во внутренней сетчатке, в горизонтальных и амакриновых клетках , а также в шишковидном органе и габенулярной области мозга. [75] Он чувствителен примерно к 500 нм [14], обнаружен у большинства классов позвоночных, но не у млекопитающих. [76]

Парапинопсины

Первый парапинопсин (PP) был обнаружен в парапинеальном органе сома . [77] Парапинопсин миноги является чувствительным к УФ-излучению опсином ( λ max = 370 нм). [78] У костистых рыб есть две группы парапинопсинов, одна чувствительна к УФ-излучению ( λ max = 360-370 нм), другая чувствительна к синему свету ( λ max = 460-480 нм). [79]

Париетопсины

Первый париетопсин был обнаружен в фоторецепторных клетках теменного глаза ящерицы. Париетопсин ящерицы чувствителен к зеленому цвету ( λ max = 522 нм), и, несмотря на то, что он является c-опсином, как и зрительные опсины позвоночных, он не вызывает гиперполяризацию через Gt-белок, но вызывает деполяризацию через Go-белок. [80] [81]

Энцефалопсин или панопсин

Панопсины обнаружены во многих тканях (кожа, [51] мозг, [53] [ 82] яички, [53] сердце, печень, [82] почки, скелетные мышцы, легкие, поджелудочная железа и сетчатка [82] ). Первоначально они были обнаружены в мозге человека и мыши и поэтому были названы энцефалопсинами. [53]

Первый беспозвоночный панопсин был обнаружен в ресничных фоторецепторных клетках кольчатого червя Platynereis dumerilii и называется c(iliary)-opsin. [83] Этот c-опсин чувствителен к УФ-излучению ( λ max = 383 нм) и может быть настроен на 125 нм на одну аминокислоту (диапазон λ max = 377 - 502 нм). [84] Таким образом, неудивительно, что второй, но чувствительный к циану c-опсин ( λ max = 490 нм) существует у Platynereis dumerilii . [85] Первый c-опсин опосредует гравитаксис личинки, вызванный УФ-излучением . Гравитаксис образует с фототаксисом пропорциональный хроматический глубиномер . [86] На разных глубинах свет в воде состоит из разных длин волн : сначала исчезают красные (> 600 нм), а также ультрафиолетовые и фиолетовые (< 420 нм) длины волн. Чем больше глубина, тем уже спектр, так что остается только голубой свет (480 нм). [87] Таким образом, личинки могут определять глубину по цвету. Цвет, в отличие от яркости, остается практически постоянным независимо от времени суток или погоды, например, если облачно. [88] [89]

Панопсины также экспрессируются в мозге некоторых насекомых. [66] Панопсины комара и рыбы-собаки максимально поглощают при 500 нм и 460 нм соответственно. Оба активируют in vitro белки Gi и Go. [90]

Панопсины являются сестринскими ТМТ-опсинами. [28] [91] [47] [92]

Опсин множественной ткани костистых клеток (TMT)

Первый TMT-опсин был обнаружен во многих тканях костистых рыб, поэтому их называют опсинами Teleost Multiple Tissue (TMT). [93] TMT-опсины образуют три группы, которые наиболее тесно связаны с четвертой группой — панопсинами, которые, таким образом, являются паралогичными TMT-опсинам. [28] [47] [91] [92] TMT-опсины и панопсины также имеют одни и те же интроны , что подтверждает их принадлежность друг к другу. [93]

Опсины у книдарий

Книдарии , к которым относятся медузы, кораллы и актинии , являются наиболее базальными животными , обладающими сложными глазами. Опсины медуз в ропалиях соединяются с Gs-белками, повышая внутриклеточный уровень цАМФ. [94] [62] Коралловые опсины могут соединяться с Gq-белками и Gc-белками. Gc-белки являются подтипом G-белков, специфичным для книдарий. [95] Опсины книдарий принадлежат к двум группам: ксенопсины и несопсины. Ксенопсины содержат также опсины билатерий, в то время как несопсины ограничены книдариями. [21] [28] Однако более ранние исследования показали, что некоторые опсины книдарий относятся к цилопсинам, рабопсинам и тетраопсинам билатерий . [ 65] [96] [97]

Рабдомерные опсины

Рабдомерные опсины (рабопсины, r-опсины) также известны как Gq-опсины, потому что они соединяются с Gq-белком. Рабопсины используются моллюсками и членистоногими. Членистоногие, по-видимому, достигают цветного зрения таким же образом, как позвоночные, используя три (или более) различных группы опсинов, отличающихся как с точки зрения филогении, так и спектральной чувствительности. [66] Рабопсин меланопсин также экспрессируется у позвоночных, где он регулирует циркадные ритмы и опосредует зрачковый рефлекс. [66]

В отличие от цилопсинов, рабопсины связаны с каноническими ионными каналами транзиторного рецепторного потенциала; они приводят к устранению разности электрических потенциалов на клеточной мембране (т.е. деполяризации ). [67]

Распознавание кристаллической структуры родопсина кальмара [13] может способствовать дальнейшему пониманию его функции в этой группе.

Членистоногие используют разные опсины в разных типах глаз, но, по крайней мере, у Limulus опсины, экспрессируемые в боковых и сложных глазах, на 99% идентичны и, предположительно, недавно разошлись. [98]

Меланопсин

Меланопсин (OPN4) участвует в циркадных ритмах , зрачковом рефлексе и коррекции цвета в условиях высокой яркости. Филогенетически он является членом рабдомерных опсинов (рабдопсинов, r-опсинов) и функционально и структурно является рабопсином, но не встречается в рабдомерах.

Тетраопсины

Тетраопсины включают нейропсины , Go-опсины и хромопсины. [21] [28] [64] Хромопсины состоят из семи подгрупп: RGR-опсины , ретинохромы, перопсины , варропсины, астроспины, немопсины и глюопсины. [21]

Нейропсины

Нейропсины чувствительны к УФА, обычно при 380 нм. Они обнаружены в мозге, яичках, коже и сетчатке человека и грызунов, а также в мозге и сетчатке птиц. У птиц и грызунов они опосредуют ультрафиолетовое зрение. [51] [56] [99] Они соединяются с Gi-белками. [56] [99] У людей нейропсин кодируется геном OPN5 . В сетчатке человека его функция неизвестна. У мышей он фотоувлекает сетчатку и роговицу, по крайней мере, ex vivo. [100]

Go-опсины

Go-опсины отсутствуют у высших позвоночных [27] и экдизозоев . [101] Они обнаружены в ресничных фоторецепторных клетках глаза гребешка [102] и базального хордового ланцетника [103] Однако у Platynereis dumerilii Go-опсин экспрессируется в рабдомерных фоторецепторных клетках глаз. [ 87]

RGR-опсины

RGR-опсины, также известные как рецепторы, сопряженные с G-белком сетчатки, экспрессируются в пигментном эпителии сетчатки (RPE) и клетках Мюллера . [104] Они преимущественно связывают полностью транс-ретиналь в темноте вместо 11-цис-ретиналя. [41] Считалось, что RGR-опсины являются фотоизомеразами [44] , но вместо этого они регулируют движение и выработку ретиноидов. [66] [105] В частности, они ускоряют независимо от света выработку 11-цис-ретинола (предшественника 11-цис-ретиналя) из полностью транс-ретиниловых эфиров. [106] Однако полностью транс-ретиниловые эфиры становятся доступными в зависимости от света с помощью RGR-опсинов. Неизвестно, регулируют ли RGR-опсины это через G-белок или другой сигнальный механизм. [107] РГР-опсин крупного рогатого скота максимально поглощает на разных длинах волн в зависимости от значения pH. При высоком pH он максимально поглощает синий (469 нм) свет, а при низком pH он максимально поглощает УФ (370 нм) свет. [108]

Перопсин

Перопсин , зрительный пигментоподобный рецептор, представляет собой белок , который у людей кодируется геном RRH . [ 109]

Другие белки, называемые опсинами

Фоторецепторы можно классифицировать несколькими способами, включая функцию (зрение, фототаксис, фотопериодизм и т. д.), тип хромофора ( ретиналь , флавин , билин ) , молекулярную структуру ( третичная , четвертичная ), выходной сигнал ( фосфорилирование , восстановление , окисление ) и т. д. [110]

Помимо животных опсинов, которые являются рецепторами, сопряженными с G-белком , существует еще одна группа фоторецепторных белков , называемых опсинами. [67] [111] Это микробные опсины , они используются прокариотами и некоторыми водорослями (как компонент каналородопсинов ) и грибами , [112] тогда как животные используют исключительно животные опсины. Никаких опсинов не было обнаружено за пределами этих групп (например, у растений или плакозоа ). [67]

Микробные и животные опсины также называются опсинами типа 1 и типа 2 соответственно. Оба типа называются опсинами, потому что одно время считалось, что они связаны: оба являются семи-трансмембранными рецепторами и ковалентно связывают ретиналь как хромофор, что превращает их в фоторецепторы, воспринимающие свет. Однако оба типа не связаны на уровне последовательности. [113]

Фактически, идентичность последовательностей между животными и микробиальными опсинами не больше, чем можно было бы объяснить случайностью. Однако в последние годы были разработаны новые методы, специфичные для глубокой филогении . В результате несколько исследований обнаружили доказательства возможной филогенетической связи между ними. [114] [35] [115] Однако это не обязательно означает, что последний общий предок микробных и животных опсинов сам по себе был светочувствительным: все животные опсины возникли (путем дупликации генов и расхождения) в конце истории большого семейства генов рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR) , которое само возникло после расхождения растений, грибов, хоанфлагеллят и губок от самых ранних животных. Ретинальный хромофор обнаружен исключительно в ветви опсинов этого большого семейства генов, что означает, что его появление в другом месте представляет собой конвергентную эволюцию , а не гомологию . Микробные родопсины по своей последовательности сильно отличаются от любого из семейств GPCR. [116] Согласно одной из гипотез, как микробные, так и животные опсины принадлежат к суперсемейству транспортер-опсин-G-белок-связанный рецептор (TOG) , предполагаемой кладе, которая включает рецептор, связанный с G-белком (GPCR), ион-транслоцирующий микробный родопсин (MR) и семь других. [117]

Большинство микробных опсинов являются ионными каналами или насосами вместо настоящих рецепторов и не связываются с G-белком . Микробные опсины встречаются во всех трех доменах жизни: археях , бактериях и эукариотах . У эукариот микробные опсины встречаются в основном в одноклеточных организмах, таких как зеленые водоросли, и в грибах. У большинства сложных многоклеточных эукариот микробные опсины были заменены другими светочувствительными молекулами, такими как криптохром и фитохром у растений и животные опсины у животных . [118]

Микробные опсины часто известны по родопсиновой форме молекулы, т. е. родопсин (в широком смысле) = опсин + хромофор. Среди многих видов микробных опсинов есть протонные насосы бактериородопсин (BR) и ксантородопсин (xR), хлоридный насос галородопсин (HR), фотосенсоры сенсорный родопсин I (SRI) и сенсорный родопсин II (SRII), а также протеородопсин (PR), нейроспоровый опсин I (NOPI), сенсорные родопсины хламидомонады A (CSRA), сенсорные родопсины хламидомонады B (CSRB), каналородопсин (ChR) и архаеродопсин (Arch). [119]

Несколько микробных опсинов, таких как протео- и бактериородопсин , используются различными группами бактерий для сбора энергии из света для осуществления метаболических процессов с использованием нехлорофиллового пути . Кроме того, галородопсины Halobacteria и каналородопсины некоторых водорослей, например Volvox , служат им в качестве светочувствительных ионных каналов , среди прочего , также для фототактических целей. Сенсорные родопсины существуют в Halobacteria, которые вызывают фототактическую реакцию путем взаимодействия с белками, встроенными в мембрану преобразователя , которые не имеют никакого отношения к G-белкам. [120]

Микробные опсины (такие как каналородопсин , галородопсин и архаеродопсин ) используются в оптогенетике для включения или выключения нейронной активности. Микробные опсины предпочтительны, если нейронная активность должна модулироваться на более высокой частоте, потому что они реагируют быстрее, чем животные опсины. Это связано с тем, что микробные опсины являются ионными каналами или протонными/ ионными насосами и, таким образом, активируются светом напрямую, в то время как животные опсины активируют G-белки, которые затем активируют эффекторные ферменты, которые производят метаболиты для открытия ионных каналов. [121]

Смотрите также

Внешние ссылки

Ссылки

  1. ^ ab Casey PJ, Gilman AG (февраль 1988). «Участие G-белка в рецепторно-эффекторном сопряжении». Журнал биологической химии . 263 (6): 2577–2580. doi : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  2. ^ ab Attwood TK, Findlay JB (февраль 1994). «Динамика рецепторов, сопряженных с G-белком». Protein Engineering . 7 (2): 195–203. doi :10.1093/protein/7.2.195. PMID  8170923.
  3. ^ Dixon RA, Kobilka BK, Strader DJ, Benovic JL, Dohlman HG, Frielle T и др. (май 1986 г.). «Клонирование гена и кДНК для бета-адренергического рецептора млекопитающих и гомология с родопсином». Nature . 321 (6065): 75–79. Bibcode :1986Natur.321...75D. doi :10.1038/321075a0. PMID  3010132. S2CID  4324074.
  4. ^ Dixon RA, Sigal IS, Rands E, Register RB, Candelore MR, Blake AD, Strader CD (март 1987). «Связывание лиганда с бета-адренергическим рецептором включает его родопсин-подобное ядро». Nature . 326 (6108): 73–77. Bibcode :1987Natur.326...73D. doi :10.1038/326073a0. PMID  2881211. S2CID  4352920.
  5. ^ Wald G (июль 1934 г.). «Каротиноиды и цикл витамина А в зрении». Nature . 134 (3376): 65. Bibcode :1934Natur.134...65W. doi : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  6. ^ Wald G, Brown PK, Hubbard R, Oroshnik W (июль 1955 г.). «Затрудненные цис-изомеры витамина А и ретинена: структура нео-изомера В». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 41 (7): 438–451. Bibcode : 1955PNAS...41..438W. doi : 10.1073/pnas.41.7.438 . PMC 528115. PMID  16589696 . 
  7. ^ Браун ПК, Вальд Г (октябрь 1956). "Нео-b-изомер витамина А и ретинена". Журнал биологической химии . 222 (2): 865–877. doi : 10.1016/S0021-9258(20)89944-X . PMID  13367054.
  8. ^ Oroshnik W (июнь 1956). «Синтез и конфигурация нео-витамина B A и неоретинин b». Журнал Американского химического общества . 78 (11): 2651–2652. doi :10.1021/ja01592a095.
  9. ^ Oroshnik W, Brown PK, Hubbard R, Wald G (сентябрь 1956 г.). "ЗАТРОНУТЫЕ ЦИС-ИЗОМЕРЫ ВИТАМИНА А И РЕТИНЕНА: СТРУКТУРА НЕО-b-ИЗОМЕРА". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 42 (9): 578–580. Bibcode :1956PNAS...42..578O. doi : 10.1073/pnas.42.9.578 . PMC 534254 . PMID  16589909. 
  10. ^ Bownds D (декабрь 1967 г.). «Место прикрепления ретиналя в родопсине». Nature . 216 (5121): 1178–1181. Bibcode :1967Natur.216.1178B. doi :10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  11. ^ Hargrave PA, McDowell JH, Curtis DR, Wang JK, Juszczak E, Fong SL и др. (1983). «Структура бычьего родопсина». Biophysics of Structure and Mechanism . 9 (4): 235–244. doi :10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  12. ^ abc Palczewski K, Kumasaka T, Hori T, Behnke CA, Motoshima H, Fox BA и др. (август 2000 г.). «Кристаллическая структура родопсина: рецептор, связанный с белком AG». Science . 289 (5480): 739–745. Bibcode :2000Sci...289..739P. CiteSeerX 10.1.1.1012.2275 . doi :10.1126/science.289.5480.739. PMID  10926528. 
  13. ^ ab Murakami M, Kouyama T (май 2008). "Кристаллическая структура родопсина кальмара". Nature . 453 (7193): 363–367. Bibcode :2008Natur.453..363M. doi :10.1038/nature06925. PMID  18480818. S2CID  4339970.
  14. ^ Collins FD (март 1953). «Родопсин и индикаторный желтый». Nature . 171 (4350): 469–471. Bibcode :1953Natur.171..469C. doi :10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  15. ^ Pitt GA, Collins FD, Morton RA, Stok P (январь 1955). «Исследования родопсина. VIII. Ретинилиденметиламин, аналог желтого индикатора». The Biochemical Journal . 59 (1): 122–128. doi :10.1042/bj0590122. PMC 1216098. PMID 14351151  . 
  16. ^ Хаббард Р., Кропф А. (февраль 1958 г.). «Действие света на родопсин». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 44 (2): 130–139. Bibcode :1958PNAS...44..130H. doi : 10.1073/pnas.44.2.130 . PMC 335377 . PMID  16590155. 
  17. ^ Кропф А., Хаббард Р. (ноябрь 1959 г.). «Механизм обесцвечивания родопсина». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 74 (2): 266–280. Bibcode : 1959NYASA..74..266K. doi : 10.1111/j.1749-6632.1958.tb39550.x. PMID  13627857. S2CID  45830716.
  18. ^ ab Choe HW, Kim YJ, Park JH, Morizumi T, Pai EF, Krauss N, et al. (март 2011 г.). "Кристаллическая структура метародопсина II". Nature . 471 (7340): 651–655. Bibcode :2011Natur.471..651C. doi :10.1038/nature09789. PMID  21389988. S2CID  4302421.
  19. ^ ab Wald G (октябрь 1968). «Молекулярная основа зрительного возбуждения». Science . 162 (3850): 230–239. Bibcode :1968Sci...162..230W. doi :10.1126/science.162.3850.230. PMID  4877437.
  20. ^ Terakita A, Kawano-Yamashita E, Koyanagi M (январь 2012 г.). «Эволюция и разнообразие опсинов». Wiley Interdisciplinary Reviews: Membrane Transport and Signaling . 1 (1): 104–111. doi : 10.1002/wmts.6 .
  21. ^ abcdefghijklmnopqrstu Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (август 2022 г.). «Глюопсины: опсины без связывающего ретиналь лизина». Cells . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030 . PMID  35954284.  Материал был скопирован и адаптирован из этого источника, который доступен по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International.
  22. ^ Amora TL, Ramos LS, Galan JF, Birge RR (апрель 2008 г.). «Спектральная настройка пигментов глубоких красных колбочек». Биохимия . 47 (16): 4614–4620. doi :10.1021/bi702069d. PMC 2492582. PMID  18370404 . 
  23. ^ Ballesteros JA, Weinstein H (1995). «Комплексные методы построения трехмерных моделей и вычислительного зондирования структурно-функциональных отношений в рецепторах, сопряженных с G-белком». Методы в нейронауках . 25 : 366–428. doi :10.1016/S1043-9471(05)80049-7. ISBN 978-0-12-185295-5.
  24. ^ ab Овчинников, Ю.А. (ноябрь 1982). "Родопсин и бактериородопсин: структурно-функциональные связи". FEBS Letters . 148 (2): 179–191. doi : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  25. ^ ab Катана Р., Гуан С., Занини Д., Ларсен М.Э., Хиральдо Д., Гертен Б.Р. и др. (сентябрь 2019 г.). «Независимая от хромофора роль апопротеинов опсина в механорецепторах дрозофилы». Современная биология . 29 (17): 2961–2969.е4. Бибкод : 2019CBio...29E2961K. дои : 10.1016/j.cub.2019.07.036 . PMID  31447373. S2CID  201420079.
  26. ^ ab Leung NY, Thakur DP, Gurav AS, Kim SH, Di Pizio A, Niv MY, Montell C (апрель 2020 г.). «Функции опсинов во вкусе дрозофилы». Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode : 2020CBio...30E1367L. doi : 10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC 7252503. PMID  32243853. 
  27. ^ abcde Porter ML, Blasic JR, Bok MJ, Cameron EG, Pringle T, Cronin TW, Robinson PR (январь 2012 г.). «Проливая новый свет на эволюцию опсинов». Труды. Биологические науки . 279 (1726): 3–14. doi :10.1098/rspb.2011.1819. PMC 3223661. PMID  22012981 . 
  28. ^ abcdefgh Ramirez MD, Pairett AN, Pankey MS, Serb JM, Speiser DI, Swafford AJ, Oakley TH (декабрь 2016 г.). «Последний общий предок большинства билатеральных животных, обладавший по крайней мере девятью опсинами». Genome Biology and Evolution . 8 (12): 3640–3652. doi :10.1093/gbe/evw248. PMC 5521729. PMID  28172965 . 
  29. ^ ab Troemel ER, Chou JH, Dwyer ND, Colbert HA, Bargmann CI (октябрь 1995 г.). «Расходящиеся семь трансмембранных рецепторов являются кандидатами на роль хемосенсорных рецепторов у C. elegans». Cell . 83 (2): 207–218. doi : 10.1016/0092-8674(95)90162-0 . PMID  7585938. S2CID  17819587.
  30. ^ D'Aniello S, Delroisse J, Valero-Gracia A, Lowe EK, Byrne M, Cannon JT и др. (декабрь 2015 г.). «Эволюция опсинов в Ambulacraria». Marine Genomics . 24 (Pt 2): 177–183. Bibcode : 2015MarGn..24..177D. doi : 10.1016/j.margen.2015.10.001 . PMID  26472700.
  31. ^ Shen WL, Kwon Y, Adegbola AA, Luo J, Chess A, Montell C (март 2011 г.). «Функция родопсина в различении температур у дрозофилы». Science . 331 (6022): 1333–1336. Bibcode :2011Sci...331.1333S. doi :10.1126/science.1198904. PMID  21393546. S2CID  206530389.
  32. ^ Senthilan PR, Piepenbrock D, Ovezmyradov G, Nadrowski B, Bechstedt S, Pauls S, et al. (Август 2012). «Гены слухового органа дрозофилы и генетические дефекты слуха». Cell . 150 (5): 1042–1054. doi : 10.1016/j.cell.2012.06.043 . PMID  22939627. S2CID  1422764.
  33. ^ Feuda R, Menon AK, Göpfert MC (март 2022 г.). «Переосмысление опсинов». Молекулярная биология и эволюция . 39 (3): msac033. doi :10.1093/molbev/msac033. PMC 8892948. PMID 35143663  . 
  34. ^ ab Leung NY, Montell C (октябрь 2017 г.). «Нетрадиционные роли опсинов». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 33 (1): 241–264. doi :10.1146/annurev-cellbio-100616-060432. PMC 5963513. PMID  28598695 . 
  35. ^ ab Devine EL, Oprian DD, Theobald DL (август 2013 г.). «Перемещение лизина активного сайта в родопсине и его значение для эволюции ретинилиденовых белков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (33): 13351–13355. Bibcode : 2013PNAS..11013351D. doi : 10.1073/pnas.1306826110 . PMC 3746867. PMID  23904486 . 
  36. ^ Borroto-Escuela DO, Romero-Fernandez W, García-Negredo G, Correia PA, Garriga P, Fuxe K, Ciruela F (2011). «Диссектинг консервативного мотива NPxxY мускаринового ацетилхолинового рецептора M3: критическая роль Asp-7.49 для сигнализации рецептора и образования мультипротеинового комплекса». Клеточная физиология и биохимия . 28 (5): 1009–1022. doi : 10.1159/000335788. hdl : 2445/126278 . PMID  22178951. S2CID  14008354.
  37. ^ ab Fritze O, Filipek S, Kuksa V, Palczewski K, Hofmann KP, Ernst OP (март 2003 г.). "Роль консервативного мотива NPxxY(x)5,6F в основном состоянии родопсина и во время активации". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (5): 2290–2295. Bibcode : 2003PNAS..100.2290F. doi : 10.1073/pnas.0435715100 . PMC 151333. PMID 12601165  . 
  38. ^ Zhou Q, Yang D, Wu M, Guo Y, Guo W, Zhong L и др. (декабрь 2019 г.). «Общий механизм активации GPCR класса A». eLife . 8 : e50279. doi : 10.7554/eLife.50279 . PMC 6954041 . PMID  31855179. 
  39. ^ Wess J, Nanavati S, Vogel Z, Maggio R (январь 1993 г.). «Функциональная роль остатков пролина и триптофана, высококонсервативных среди рецепторов, сопряженных с G-белком, изученная с помощью мутационного анализа мускаринового рецептора m3». The EMBO Journal . 12 (1): 331–338. doi :10.1002/j.1460-2075.1993.tb05661.x. PMC 413210. PMID  7679072 . 
  40. ^ Galés C, Kowalski-Chauvel A, Dufour MN, Seva C, Moroder L, Pradayrol L, et al. (Июнь 2000 г.). «Мутация Asn-391 в пределах консервативного мотива NPXXY рецептора холецистокинина B отменяет активацию белка Gq, не влияя на его связь с рецептором». Журнал биологической химии . 275 (23): 17321–17327. doi : 10.1074/jbc.M909801199 . PMID  10748160.
  41. ^ ab Hao W, Fong HK (март 1999). «Эндогенный хромофор опсина рецептора, связанного с G-белком сетчатки, из пигментного эпителия». Журнал биологической химии . 274 (10): 6085–6090. doi : 10.1074/jbc.274.10.6085 . PMID  10037690.
  42. ^ Hara T, Hara R (май 1967). «Родопсин и ретинохром в сетчатке кальмара». Nature . 214 (5088): 573–575. Bibcode :1967Natur.214..573H. doi :10.1038/214573a0. PMID  6036171. S2CID  4184319.
  43. ^ ab Tsukamoto H, Terakita A (ноябрь 2010 г.). «Разнообразие и функциональные свойства бистабильных пигментов». Photochemical & Photobiological Sciences . 9 (11): 1435–1443. doi : 10.1039/c0pp00168f . PMID  20852774.
  44. ^ abcdefghijkl Terakita A (1 марта 2005 г.). «Опсины». Genome Biology . 6 (3): 213. doi : 10.1186/gb-2005-6-3-213 . PMC 1088937. PMID  15774036 . 
  45. ^ Nagata T, Koyanagi M, Tsukamoto H, Terakita A (январь 2010 г.). «Идентификация и характеристика первичноротого гомолога перопсина из прыгающего паука». Журнал сравнительной физиологии A . 196 (1): 51–59. doi :10.1007/s00359-009-0493-9. PMID  19960196. S2CID  22879394.
  46. ^ Gehring WJ (январь 2014). «Эволюция зрения». Wiley Interdisciplinary Reviews. Developmental Biology . 3 (1): 1–40. doi :10.1002/wdev.96. PMID  24902832. S2CID  36881435.
  47. ^ abc Като М, Сугияма Т, Сакаи К, Ямашита Т, Фудзита Х, Сато К и др. (18 ноября 2016 г.). «Два белка, связанных с опсином 3, в сетчатке и мозге курицы: опсин 3 типа ТМТ — датчик синего света в горизонтальных клетках сетчатки, гипоталамусе и мозжечке». PLOS ONE . ​​11 (11): e0163925. Bibcode :2016PLoSO..1163925K. doi : 10.1371/journal.pone.0163925 . PMC 5115664 . PMID  27861495. 
  48. ^ Mazna P, Grycova L, Balik A, Zemkova H, Friedlova E, Obsilova V, et al. (Ноябрь 2008). «Роль остатков пролина в структуре и функции человеческого рецептора мелатонина MT2». Journal of Pineal Research . 45 (4): 361–372. doi :10.1111/j.1600-079X.2008.00598.x. PMID  18544139. S2CID  6202186.
  49. ^ Yokoyama S (июль 2000 г.). «Молекулярная эволюция зрительных пигментов позвоночных». Progress in Retinal and Eye Research . 19 (4): 385–419. doi :10.1016/S1350-9462(00)00002-1. PMID  10785616. S2CID  28746630.
  50. ^ Deeb SS (май 2005). «Молекулярная основа вариаций цветового зрения человека». Clinical Genetics . 67 (5): 369–377. doi :10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x. PMID  15811001. S2CID  24105079.
  51. ^ abcdef Haltaufderhyde K, Ozdeslik RN, Wicks NL, Najera JA, Oancea E (2015). «Экспрессия опсина в эпидермальной коже человека». Фотохимия и фотобиология . 91 (1): 117–123. doi :10.1111/php.12354. PMC 4303996. PMID  25267311 . 
  52. ^ White JH, Chiano M, Wigglesworth M, Geske R, Riley J, White N и др. (Июль 2008 г.). «Идентификация нового гена восприимчивости к астме на хромосоме 1qter и его функциональная оценка». Human Molecular Genetics . 17 (13): 1890–1903. doi : 10.1093/hmg/ddn087 . PMID  18344558.
  53. ^ abcd Blackshaw S, Snyder SH (май 1999). «Энцефалопсин: новый млекопитающий экстраретинальный опсин, дискретно локализованный в мозге». Журнал нейронауки . 19 (10): 3681–3690. doi : 10.1523/JNEUROSCI.19-10-03681.1999 . PMC 6782724. PMID  10234000 . 
  54. ^ Ниссила Дж., Мянттари С., Саркиоя Т., Туоминен Х., Такала Т., Тимонен М., Саарела С. (ноябрь 2012 г.). «Обилие белка энцефалопсина (OPN3) в мозгу взрослой мыши». Журнал сравнительной физиологии А. 198 (11): 833–839. дои : 10.1007/s00359-012-0754-x. ПМЦ 3478508 . ПМИД  22991144. 
  55. ^ ab Bailes HJ, Lucas RJ (май 2013 г.). "Человеческий меланопсин образует пигмент, максимально чувствительный к синему свету (λmax ≈ 479 нм), поддерживающий активацию сигнальных каскадов G(q/11) и G(i/o)". Труды. Биологические науки . 280 (1759): 20122987. doi :10.1098/rspb.2012.2987. PMC 3619500 . PMID  23554393. 
  56. ^ abcd Кодзима Д., Мори С., Тории М., Вада А., Моришита Р., Фукада И. (17 октября 2011 г.). "УФ-чувствительный фоторецепторный белок OPN5 у людей и мышей". PLOS ONE . ​​6 (10): e26388. Bibcode :2011PLoSO...626388K. doi : 10.1371/journal.pone.0026388 . PMC 3197025 . PMID  22043319. 
  57. ^ Tarttelin EE, Bellingham J, Hankins MW, Foster RG, Lucas RJ (ноябрь 2003 г.). «Нейропсин (Opn5): новый опсин, идентифицированный в нервной ткани млекопитающих». FEBS Letters . 554 (3): 410–416. doi : 10.1016/S0014-5793(03)01212-2 . PMID  14623103.
  58. ^ Yamashita T, Ono K, Ohuchi H, Yumoto A, Gotoh H, Tomonari S и др. (февраль 2014 г.). «Эволюция Opn5 млекопитающих как специализированного пигмента, поглощающего УФ-излучение, путем мутации одной аминокислоты». Журнал биологической химии . 289 (7): 3991–4000. doi : 10.1074/jbc.M113.514075 . PMC 3924266. PMID  24403072 . 
  59. ^ Mäthger LM, Roberts SB, Hanlon RT (октябрь 2010 г.). «Доказательства распределенного восприятия света в коже каракатицы Sepia officinalis». Biology Letters . 6 (5): 600–603. doi :10.1098/rsbl.2010.0223. PMC 2936158. PMID  20392722 . 
  60. ^ Yong E (20 мая 2015 г.). «Осьминоги и, возможно, кальмары могут чувствовать свет кожей». National Geographic . Архивировано из оригинала 23 февраля 2021 г.
  61. ^ Yu C, Li Y, Zhang X, Huang X, Malyarchuk V, Wang S и др. (сентябрь 2014 г.). «Адаптивные оптоэлектронные камуфляжные системы с дизайном, вдохновленным кожей головоногих моллюсков». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (36): 12998–13003. Bibcode : 2014PNAS..11112998Y. doi : 10.1073/pnas.1410494111 . PMC 4246966. PMID  25136094 . 
  62. ^ ab Liegertová M, Pergner J, Kozmiková I, Fabian P, Pombinho AR, Strnad H и др. (июль 2015 г.). «Геном кубозойных животных освещает функциональную диверсификацию опсинов и эволюцию фоторецепторов». Scientific Reports . 5 : 11885. Bibcode :2015NatSR...511885L. doi :10.1038/srep11885. PMC 5155618 . PMID  26154478. 
  63. ^ Quiroga Artigas G, Lapébie P, Leclère L, Takeda N, Deguchi R, Jékely G и др. (январь 2018 г.). «Опсин, экспрессируемый гонадами, опосредует нерест, вызванный светом, у медуз Clytia». eLife . 7 : e29555. doi : 10.7554/eLife.29555 . PMC 5756024 . PMID  29303477. 
  64. ^ abc Rawlinson KA, Lapraz F, Ballister ER, Terasaki M, Rodgers J, McDowell RJ и др. (октябрь 2019 г.). «Экстраокулярные, палочковидные фоторецепторы у плоского червя экспрессируют фотопигмент ксенопсин». eLife . 8 : e45465. doi : 10.7554/eLife.45465 . PMC 6805122 . PMID  31635694. 
  65. ^ ab Feuda R, Hamilton SC, McInerney JO, Pisani D (ноябрь 2012 г.). «Эволюция метазойного опсина раскрывает простой путь к зрению животных». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (46): 18868–18872. Bibcode : 2012PNAS..10918868F. doi : 10.1073/pnas.1204609109 . PMC 3503164. PMID  23112152 . 
  66. ^ abcdef Shichida Y, Matsuyama T (октябрь 2009 г.). «Эволюция опсинов и фототрансдукция». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences . 364 (1531): 2881–2895. doi :10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID 19720651  . 
  67. ^ abcd Plachetzki DC, Fong CR, Oakley TH (июль 2010 г.). «Эволюция фототрансдукции из предкового циклического нуклеотидного управляемого пути». Труды. Биологические науки . 277 (1690): 1963–1969. doi :10.1098/rspb.2009.1797. PMC 2880087. PMID  20219739 . 
  68. ^ Hunt DM, Carvalho LS, Cowing JA, Davies WL (октябрь 2009 г.). «Эволюция и спектральная настройка зрительных пигментов у птиц и млекопитающих». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences . 364 (1531): 2941–2955. doi :10.1098/rstb.2009.0044. PMC 2781856. PMID  19720655 . 
  69. ^ Trezise AE, Collin SP (октябрь 2005 г.). «Опсины: эволюция в ожидании». Current Biology . 15 (19): R794–R796. Bibcode : 2005CBio...15.R794T. doi : 10.1016/j.cub.2005.09.025 . PMID  16213808.
  70. ^ Gulati S, Jastrzebska B, Banerjee S, Placeres AL, Miszta P, Gao S и др. (март 2017 г.). «Фотоциклическое поведение родопсина, вызванное атипичным механизмом изомеризации». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 114 (13): E2608–E2615. Bibcode : 2017PNAS..114E2608G. doi : 10.1073/pnas.1617446114 . PMC 5380078. PMID  28289214 . 
  71. ^ Mano H, Kojima D, Fukada Y (ноябрь 1999). «Экзородопсин: новый родопсин, экспрессируемый в шишковидной железе данио-рерио». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 73 (1–2): 110–118. doi :10.1016/S0169-328X(99)00242-9. PMID  10581404.
  72. ^ Tarttelin EE, Fransen MP, Edwards PC, Hankins MW, Schertler GF, Vogel R и др. (ноябрь 2011 г.). «Адаптация опсина экзостержня костистых рыб, экспрессируемого пинеальной железой, к не формирующей изображение фоторецепции через усиленный распад Meta II». Cellular and Molecular Life Sciences . 68 (22): 3713–3723. doi :10.1007/s00018-011-0665-y. PMC 3203999 . PMID  21416149. 
  73. ^ Okano T, Yoshizawa T, Fukada Y (ноябрь 1994). «Пинопсин — фоторецепторная молекула шишковидной железы курицы». Nature . 372 (6501): 94–97. Bibcode :1994Natur.372...94O. doi :10.1038/372094a0. PMID  7969427. S2CID  4301315.
  74. ^ Nakane Y, Yoshimura T (февраль 2019 г.). «Фотопериодическая регуляция размножения у позвоночных». Annual Review of Animal Biosciences . 7 (1). Annual Reviews : 173–194. doi : 10.1146/annurev-animal-020518-115216. PMID  30332291. S2CID  52984435.
  75. ^ Philp AR, Garcia-Fernandez JM, Soni BG, Lucas RJ, Bellingham J, Foster RG (июнь 2000 г.). «Древний (VA) опсин позвоночных и экстраретинальная фоторецепция у атлантического лосося (Salmo salar)». Журнал экспериментальной биологии . 203 (Pt 12): 1925–1936. doi :10.1242/jeb.203.12.1925. PMID  10821749.
  76. ^ Poletini MO, Ramos BC, Moraes MN, Castrucci AM (2015). «Невизуальные опсины и регуляция периферических часов светом и гормонами». Фотохимия и фотобиология . 91 (5): 1046–1055. doi : 10.1111/php.12494 . PMID  26174318. S2CID  41895317.
  77. ^ Blackshaw S, Snyder SH (ноябрь 1997 г.). «Парапинопсин, новый опсин сома, локализованный в парапинеальном органе, определяет новое семейство генов». The Journal of Neuroscience . 17 (21): 8083–8092. doi : 10.1523/JNEUROSCI.17-21-08083.1997 . PMC 6573767. PMID  9334384 . 
  78. ^ Koyanagi M, Kawano E, Kinugawa Y, Oishi T, Shichida Y, Tamotsu S, Terakita A (апрель 2004 г.). «Бистабильный УФ-пигмент в шишковидной железе миноги». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (17): 6687–6691. Bibcode : 2004PNAS..101.6687K. doi : 10.1073/pnas.0400819101 . PMC 404106. PMID  15096614 . 
  79. ^ Koyanagi M, Wada S, Kawano-Yamashita E, Hara Y, Kuraku S, Kosaka S и др. (сентябрь 2015 г.). «Диверсификация невизуального фотопигментного парапинопсина в спектральной чувствительности для различных функций пинеальной железы». BMC Biology . 13 (1): 73. doi : 10.1186/s12915-015-0174-9 . PMC 4570685 . PMID  26370232. 
  80. ^ Su CY, Luo DG, Terakita A, Shichida Y, Liao HW, Kazmi MA и др. (март 2006 г.). «Компоненты фототрансдукции теменной области глаза и их потенциальные эволюционные последствия». Science . 311 (5767): 1617–1621. Bibcode :2006Sci...311.1617S. doi :10.1126/science.1123802. PMID  16543463. S2CID  28604455.
  81. ^ Koyanagi M, Terakita A (май 2014). «Разнообразие пигментов на основе опсина у животных и их оптогенетический потенциал». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика . 1837 (5): 710–716. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.09.003 . PMID  24041647.
  82. ^ abc Halford S, Freedman MS, Bellingham J, Inglis SL, Poopalasundaram S, Soni BG и др. (март 2001 г.). «Характеристика нового гена человеческого опсина с широкой экспрессией в тканях и идентификация встроенных и фланкирующих генов на хромосоме 1q43». Genomics . 72 (2): 203–208. doi :10.1006/geno.2001.6469. PMID  11401433.
  83. ^ Arendt D, Tessmar-Raible K, Snyman H, Dorresteijn AW, Wittbrodt J (октябрь 2004 г.). «Цилиарные фоторецепторы с опсином позвоночного типа в мозге беспозвоночных». Science . 306 (5697): 869–871. Bibcode :2004Sci...306..869A. doi :10.1126/science.1099955. PMID  15514158. S2CID  2583520.
  84. ^ Tsukamoto H, Chen IS, Kubo Y, Furutani Y (август 2017 г.). «Цилиарный опсин в мозге морского кольчатого червя зоопланктона чувствителен к ультрафиолету, а чувствительность настраивается одним аминокислотным остатком». Журнал биологической химии . 292 (31): 12971–12980. doi : 10.1074/jbc.M117.793539 . PMC 5546036. PMID  28623234 . 
  85. ^ Ayers T, Tsukamoto H, Gühmann M, Veedin Rajan VB, Tessmar-Raible K (апрель 2018 г.). «Опсин типа Go опосредует теневой рефлекс у кольчатых червей Platynereis dumerilii». BMC Biology . 16 (1): 41. doi : 10.1186/s12915-018-0505-8 . PMC 5904973 . PMID  29669554. 
  86. ^ Верасто С., Гуманн М., Цзя Х., Раджан В.Б., Безарес-Кальдерон Л.А., Пиньейро-Лопес С. и др. (май 2018 г.). «Цилиарные и рабдомерные фоторецепторные клетки образуют спектральный датчик глубины в морском зоопланктоне». электронная жизнь . 7 . doi : 10.7554/eLife.36440 . ПМК 6019069 . ПМИД  29809157. 
  87. ^ аб Гуманн М., Цзя Х., Рандель Н., Верасто С., Безарес-Кальдерон Л.А., Михильс Н.К. и др. (август 2015 г.). «Спектральная настройка фототаксиса го-опсином в рабдомерных глазах Platynereis». Современная биология . 25 (17): 2265–2271. Бибкод : 2015CBio...25.2265G. дои : 10.1016/j.cub.2015.07.017 . ПМИД  26255845.
  88. ^ Nilsson DE (октябрь 2009 г.). «Эволюция глаз и визуально управляемое поведение». Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences . 364 (1531): 2833–2847. doi :10.1098/rstb.2009.0083. PMC 2781862. PMID 19720648  . 
  89. ^ Nilsson DE (март 2013 г.). «Эволюция глаза и ее функциональная основа». Visual Neuroscience . 30 (1–2): 5–20. doi :10.1017/S0952523813000035. PMC 3632888 . PMID  23578808. 
  90. ^ Koyanagi M, Takada E, Nagata T, Tsukamoto H, Terakita A (март 2013 г.). «Гомологи позвоночного Opn3 потенциально служат датчиком света в нефоторецептивной ткани». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 110 (13): 4998–5003. Bibcode : 2013PNAS..110.4998K. doi : 10.1073/pnas.1219416110 . PMC 3612648. PMID  23479626 . 
  91. ^ ab Sakai K, Yamashita T, Imamoto Y, Shichida Y (22 октября 2015 г.). «Разнообразие активных состояний в опсинах TMT». PLOS ONE . 10 (10): e0141238. Bibcode : 2015PLoSO..1041238S. doi : 10.1371/journal.pone.0141238 . PMC 4619619. PMID  26491964 . 
  92. ^ ab Fischer RM, Fontinha BM, Kirchmaier S, Steger J, Bloch S, Inoue D и др. (11 июня 2013 г.). «Совместная экспрессия VAL- и TMT-опсинов раскрывает древние фотосенсорные интернейроны и моторные нейроны в мозге позвоночных». PLOS Biology . 11 (6): e1001585. doi : 10.1371/journal.pbio.1001585 . PMC 3679003 . PMID  23776409. 
  93. ^ ab Moutsaki P, Whitmore D, Bellingham J, Sakamoto K, David-Gray ZK, Foster RG (апрель 2003 г.). "Teleost multiple tissue (tmt) opsin: a candidate photopigment adjustable the periphere clocks of danio zebrafish?". Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 112 (1–2): 135–145. doi :10.1016/S0169-328X(03)00059-7. PMID  12670711.
  94. ^ Koyanagi M, Takano K, Tsukamoto H, Ohtsu K, Tokunaga F, Terakita A (октябрь 2008 г.). «Зрение медузы начинается с сигнализации цАМФ, опосредованной каскадом опсин-G(s)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 105 (40): 15576–15580. Bibcode : 2008PNAS..10515576K. doi : 10.1073/pnas.0806215105 . PMC 2563118. PMID  18832159 . 
  95. ^ Мейсон Б., Шмейл М., Гиббс П., Миллер М.В., Ванг К., Левай К. и др. (5 декабря 2012 г.). «Доказательства множественных путей фототрансдукции в рифообразующем коралле». PLOS ONE . 7 (12): e50371. Bibcode : 2012PLoSO...750371M. doi : 10.1371/journal.pone.0050371 . PMC 3515558. PMID  23227169 . 
  96. ^ Suga H, Schmid V, Gehring WJ (январь 2008 г.). «Эволюция и функциональное разнообразие опсинов медуз». Current Biology . 18 (1): 51–55. Bibcode : 2008CBio...18...51S. doi : 10.1016/j.cub.2007.11.059 . PMID  18160295.
  97. ^ Feuda R, Rota-Stabelli O, Oakley TH, Pisani D (июль 2014 г.). «Опсины гребневого студня и происхождение фототрансдукции животных». Genome Biology and Evolution . 6 (8): 1964–1971. doi :10.1093/gbe/evu154. PMC 4159004. PMID  25062921 . 
  98. ^ Smith WC, Price DA, Greenberg RM, Battelle BA (июль 1993 г.). «Опсины из боковых глаз и глазков мечехвоста Limulus polyphemus». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (13): 6150–6154. Bibcode : 1993PNAS...90.6150S. doi : 10.1073/pnas.90.13.6150 . PMC 46885. PMID  8327495 . 
  99. ^ ab Yamashita T, Ohuchi H, Tomonari S, Ikeda K, Sakai K, Shichida Y (декабрь 2010 г.). «Opn5 — это чувствительный к УФ-излучению бистабильный пигмент, который соединяется с подтипами Gi и Gq белка G». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (51): 22084–22089. Bibcode : 2010PNAS..10722084Y. doi : 10.1073/pnas.1012498107 . PMC 3009823. PMID 21135214  . 
  100. ^ Buhr ED, Yue WW, Ren X, Jiang Z, Liao HW, Mei X и др. (октябрь 2015 г.). «Фотоувлечение локальных циркадных осцилляторов сетчатки и роговицы млекопитающих, опосредованное нейропсином (OPN5)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 112 (42): 13093–13098. Bibcode : 2015PNAS..11213093B. doi : 10.1073/pnas.1516259112 . PMC 4620855. PMID 26392540  . 
  101. ^ Hering L, Mayer G (сентябрь 2014 г.). «Анализ репертуара опсина у тихоходки Hypsibius dujardini дает представление об эволюции генов опсина у панартропод». Genome Biology and Evolution . 6 (9): 2380–2391. doi :10.1093/gbe/evu193. PMC 4202329. PMID 25193307  . 
  102. ^ Кодзима Д., Теракита А., Ишикава Т., Цукахара И., Маэда А., Шичида И. (сентябрь 1997 г.). «Новый каскад фототрансдукции, опосредованный Go, в зрительных клетках гребешка». Журнал биологической химии . 272 ​​(37): 22979–22982. doi : 10.1074/jbc.272.37.22979 . PMID  9287291.
  103. ^ Koyanagi M, Terakita A, Kubokawa K, Shichida Y (ноябрь 2002 г.). «Гомологи ланцетника Go-связанного родопсина и перопсина, имеющие 11-цис- и полностью транс-ретинали в качестве хромофоров». FEBS Letters . 531 (3): 525–528. doi : 10.1016/s0014-5793(02)03616-5 . PMID  12435605. S2CID  11669142.
  104. ^ Jiang M, Pandey S, Fong HK (декабрь 1993 г.). «Гомолог опсина в сетчатке и пигментном эпителии». Investigative Ophthalmology & Visual Science . 34 (13): 3669–3678. PMID  8258527.
  105. ^ Nagata T, Koyanagi M, Terakita A (20 октября 2010 г.). «Молекулярная эволюция и функциональное разнообразие фотопигментов на основе опсина» . Получено 7 мая 2018 г.
  106. ^ Wenzel A, Oberhauser V, Pugh EN, Lamb TD, Grimm C, Samardzija M и др. (август 2005 г.). «Рецептор, связанный с G-белком сетчатки (RGR), усиливает активность изомерогидролазы независимо от света». Журнал биологической химии . 280 (33): 29874–29884. doi : 10.1074/jbc.M503603200 . PMID  15961402.
  107. ^ Radu RA, Hu J, Peng J, Bok D, Mata NL, Travis GH (июль 2008 г.). «Ретинальный пигментный эпителий-рецептор ретинального G-белка-опсин опосредует светозависимую транслокацию полностью транс-ретиниловых эфиров для синтеза зрительного хромофора в клетках ретинального пигментного эпителия». Журнал биологической химии . 283 (28): 19730–19738. doi : 10.1074/jbc.M801288200 . PMC 2443657. PMID  18474598 . 
  108. ^ Hao W, Fong HK (май 1996). «Поглощающий синий и ультрафиолетовый свет опсин из пигментного эпителия сетчатки». Биохимия . 35 (20): 6251–6256. doi :10.1021/bi952420k. PMID  8639565.
  109. ^ Sun H, Gilbert DJ, Copeland NG, Jenkins NA, Nathans J (сентябрь 1997 г.). «Перопсин, новый зрительный пигментоподобный белок, расположенный в апикальных микроворсинках пигментного эпителия сетчатки». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 94 (18): 9893–9898. Bibcode : 1997PNAS...94.9893S. doi : 10.1073/pnas.94.18.9893 . PMC 23288. PMID  9275222 . 
  110. ^ Бьорн ЛО (2 января 2015 г.). Фотобиология: наука о свете и жизни. Springer. стр. 169. ISBN 978-1-4939-1468-5. Получено 3 сентября 2015 г.
  111. ^ Fernald RD (сентябрь 2006 г.). «Проливая генетический свет на эволюцию глаз». Science . 313 (5795): 1914–1918. Bibcode :2006Sci...313.1914F. doi :10.1126/science.1127889. PMID  17008522. S2CID  84439732.
  112. ^ Waschuk SA, Bezerra AG, Shi L, Brown LS (май 2005 г.). «Leptosphaeria rhodopsin: bacteriorhodopsin-like proton pump from a eukaryote». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (19): 6879–6883. Bibcode : 2005PNAS..102.6879W. doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC 1100770. PMID 15860584  . 
  113. ^ Findlay JB, Pappin DJ (сентябрь 1986 г.). «Семейство белков опсинов». The Biochemical Journal . 238 (3): 625–642. doi :10.1042/bj2380625. PMC 1147185. PMID  2948499 . 
  114. ^ Shen L, Chen C, Zheng H, Jin L (2013). «Эволюционная связь между микробными родопсинами и метазойными родопсинами». TheScientificWorldJournal . 2013 : 435651. doi : 10.1155/2013/435651 . PMC 3583139. PMID  23476135 . 
  115. ^ Zhang Z, Jin Z, Zhao Y, Zhang Z, Li R, Xiao J, Wu J (август 2014 г.). «Систематическое исследование прототипов рецепторов пар G-белков: действительно ли они произошли от прокариотических генов?». IET Systems Biology . 8 (4): 154–161. doi : 10.1049/iet-syb.2013.0037 . PMC 8687355. PMID  25075528 . 
  116. ^ Nordström KJ, Sällman Almén M, Edstam MM, Fredriksson R, Schiöth HB (сентябрь 2011 г.). «Независимый HHsearch, Needleman--Wunsch-based и motif analyses выявляют общую иерархию для большинства семейств рецепторов, сопряженных с G-белком». Molecular Biology and Evolution . 28 (9): 2471–2480. doi : 10.1093/molbev/msr061 . PMID  21402729.
  117. ^ Yee DC, Shlykov MA, Västermark A, Reddy VS, Arora S, Sun EI, Saier MH (ноябрь 2013 г.). «Суперсемейство рецепторов, связанных с транспортером-опсином-G-белком (TOG)». Журнал FEBS . 280 (22): 5780–5800. doi :10.1111/febs.12499. PMC 3832197. PMID  23981446 . 
  118. ^ Yoshizawa S, Kumagai Y, Kim H, Ogura Y, Hayashi T, Iwasaki W и др. (май 2014 г.). «Функциональная характеристика родопсинов флавобактерий раскрывает уникальный класс управляемых светом хлоридных насосов у бактерий». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 111 (18): 6732–6737. Bibcode : 2014PNAS..111.6732Y. doi : 10.1073/pnas.1403051111 . PMC 4020065. PMID 24706784  . 
  119. ^ Гроте М., Энгельхард М., Хегеманн П. (май 2014 г.). «Ионные насосы, датчики и каналы — перспективы микробных родопсинов между наукой и историей». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1837 (5): 533–545. doi : 10.1016/j.bbabio.2013.08.006 . PMID  23994288.
  120. ^ Рёмплер Х., Штойберт С., Тор Д., Шульц А., Хофрайтер М., Шенеберг Т. (февраль 2007 г.). «Путешествие во времени, связанное с G-белком: эволюционные аспекты исследования GPCR». Молекулярные вмешательства . 7 (1): 17–25. дои : 10.1124/ми.7.1.5. ПМИД  17339603.
  121. ^ Zhang F, Vierock J, Yizhar O, Fenno LE, Tsunoda S, Kianianmomeni A и др. (декабрь 2011 г.). «Семейство микробных опсинов оптогенетических инструментов». Cell . 147 (7): 1446–1457. doi :10.1016/j.cell.2011.12.004. PMC 4166436 . PMID  22196724.