Белки распознавания пептидогликана ( PGRP ) представляют собой группу высококонсервативных рецепторов распознавания образов с по крайней мере одним доменом распознавания пептидогликана, способных распознавать пептидогликановый компонент клеточной стенки бактерий . Они присутствуют у насекомых , моллюсков , иглокожих и хордовых . Механизм действия PGRP различается в зависимости от таксона. У насекомых PGRP убивают бактерии косвенно, активируя один из четырех уникальных эффекторных путей: каскад профенолоксидазы , путь Toll, путь IMD и индукцию фагоцитоза . [1] [2] [3] [4] У млекопитающих PGRP либо убивают бактерии напрямую, взаимодействуя с их клеточной стенкой или внешней мембраной, либо гидролизуют пептидогликан. [1] [2] [3] [4] Они также модулируют воспаление и микробиом и взаимодействуют с рецепторами хозяина. [1] [3]
Открытие
Первый PGRP был открыт в 1996 году Масааки Ашидой и его коллегами, которые очистили белок 19 кДа, присутствующий в гемолимфе и кутикуле шелкопряда ( Bombyx mori ), и назвали его белком распознавания пептидогликана, потому что он специфически связывал пептидогликан и активировал каскад профенолоксидазы. [5] В 1998 году Хакан Штайнер и его коллеги, используя дифференциальный дисплейный экран, идентифицировали и клонировали ортолог PGRP у моли ( Trichoplusia ni ), а затем открыли и клонировали ортологи PGRP у мыши и человека, [6] тем самым показав, что PGRP высококонсервативны от насекомых до млекопитающих. Также в 1998 году Сергей Киселев и его коллеги независимо друг от друга открыли и клонировали белок из аденокарциномы мыши с той же последовательностью, что и PGRP, который они назвали Tag7. [7] В 1999 году Масанори Очиаи и Масааки Ашида клонировали шелкопряда ( B. mori ) PGRP. [8]
В 2000 году, основываясь на доступной последовательности генома плодовой мушки ( Drosophila melanogaster ) , Дэн Халтмарк и его коллеги обнаружили семейство из 12 высокодиверсифицированных генов PGRP у Drosophila , [9] которые они классифицировали на короткие (S) и длинные (L) формы на основе размера их транскриптов . Путем поиска гомологии доступных последовательностей они также предсказали наличие длинной формы человеческого и мышиного PGRP (PGRP-L). [9]
В 2001 году Роман Дзиарски и его коллеги открыли и клонировали три человеческих PGRP, названных PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ (для длинных и средних по размеру транскриптов). [10] Они установили, что человеческий геном кодирует семейство из 4 PGRP: PGRP-S (короткий PGRP) [6] и PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ. [10] Впоследствии Комитет по номенклатуре генов Организации генома человека изменил символы генов PGRP-S, PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ на PGLYRP1 , PGLYRP2 , PGLYRP3 и PGLYRP4 соответственно, и эта номенклатура в настоящее время также используется для других млекопитающих PGRP. Сергей Киселев и его коллеги также независимо друг от друга клонировали мышиный PGLYRP2 (TagL). [11] [12] После этого PGRP были идентифицированы во всем животном мире, хотя низшие метазоа (например, нематода Caenorhabditis elegans ) и растения не имеют PGRP. [2] [3] [4]
В 2003 году Бён-Ха О и его коллеги выделили PGRP-LB из дрозофилы и определили его структуру. [13]
Типы
Насекомые генерируют до 19 альтернативно сплайсированных PGRP, классифицируемых на длинные (L) и короткие (S) формы. Например, плодовая мушка ( D. melanogaster ) имеет 13 генов PGRP, чьи транскрипты альтернативно сплайсируются в 19 белков, в то время как комар ( Anopheles gambiae ) имеет 7 генов PGRP с 9 вариантами сплайсинга. [1] [2] [9] [14]
PGRP содержат по крайней мере один домен распознавания C-концевого пептидогликана (домен PGRP), который имеет длину около 165 аминокислот. Этот домен амидазы типа 2, связывающий пептидогликан, гомологичен амидазам бактериофага и бактериального типа 2. [4]
Домен PGRP имеет три периферические α-спирали и несколько центральных β-нитей, которые образуют бороздку связывания пептидогликана на передней поверхности молекулы, тогда как задняя часть молекулы имеет специфичный для PGRP сегмент, который часто является гидрофобным, отличается среди различных PGRP и не присутствует в амидазах бактериофагов. [2] [3] [4] [13] [15] [16]
PGRP беспозвоночных могут быть небольшими секретируемыми белками (например, PGRP-SB, -SA, -SD и -LB у Drosophila ), более крупными трансмембранными белками (например, PGRP-LA, -LC и -LF у Drosophila ) или внутриклеточными белками (например, PGRP-LEfl у Drosophila ). [1] [2] [3] [4] Обычно они имеют один C-концевой домен PGRP, за редкими исключениями, такими как PGRP-LF у Drosophila , который имеет два домена PGRP. [1] PGRP млекопитающих представляют собой секретируемые белки, которые обычно образуют димеры и содержат либо один домен PGRP (например, человеческие PGLYRP1 и PGLYRP2), либо два домена PGRP (например, человеческие PGLYRP3 и PGLYRP4). [1] [3] [17] [18] [19]
Функции
Связывание пептидогликана
PGRP связывают пептидогликан, основной компонент клеточной стенки бактерий. [1] [2] [3] [4] Пептидогликан представляет собой полимер β(1-4)-связанного N -ацетилглюкозамина (GlcNAc) и N -ацетилмурамовой кислоты (MurNAc), сшитых короткими пептидами, состоящими из чередующихся L- и D- аминокислот . MurNAc-трипептид представляет собой минимальный фрагмент пептидогликана, который связывается с PGRP, а MurNAc-тетрапептиды и MurNAc-пентапептиды связываются с более высокой аффинностью. [15] [16] [20] Связывание пептидогликана обычно вызывает изменение структуры PGRP или взаимодействие с другой молекулой PGRP, которая фиксирует MurNAc-пептид в связывающей канавке. [16] Некоторые PGRP могут различать различные аминокислоты, присутствующие в пептидной части пептидогликана, особенно между аминокислотой в третьей позиции пептида пептидогликана, которая обычно является L- лизином в грамположительных кокках или мезо-диаминопимелиновой кислотой ( m -DAP) в грамотрицательных бактериях и грамположительных бациллах. Некоторые PGRP также могут различать MurNAc и его ангидроформу. [2] [15] [16] [20] [21]
Функции у насекомых
PGRP являются основными сенсорами бактерий у насекомых и основными компонентами их антимикробной защиты. PGRP активируют сигнальные каскады, которые вызывают выработку антимикробных пептидов и других иммунных эффекторов. Растворимые PGRP (например, PGRP-SA и PGRP-SD у Drosophila ) обнаруживают пептидогликан, содержащий L-лизин, и активируют протеолитический каскад, который генерирует эндогенный лиганд Spätzle , который активирует рецептор Toll-1 на поверхности клеток. Toll-1, в свою очередь, запускает каскад передачи сигнала, который приводит к выработке антимикробных пептидов, в первую очередь активных против грамположительных бактерий и грибов . [1] [2] [3] [22] [23] [24] [25]
Трансмембранные PGRP (например, Drosophila PGRP-LC) и внутриклеточные PGRP (например, Drosophila PGRP-LE) функционируют как рецепторы – они обнаруживают пептидогликан, содержащий m -DAP, и активируют путь передачи сигнала IMD (иммунодефицит), который индуцирует выработку антимикробных пептидов, активных в первую очередь против грамотрицательных бактерий. [1] [2] [3] [26] [27] [28] Эта активация пути IMD также индуцирует выработку двойной оксидазы, которая генерирует антимикробные активные формы кислорода . [1] [29]
Некоторые PGRP насекомых (например, Drosophila PGRP-SA и -LE, а также B. mori PGRP-S) активируют каскад профенолоксидазы, что приводит к образованию меланина, активных форм кислорода и других антимикробных соединений. [3] [5] [30] [31]
Несколько небольших PGRP насекомых (например, Drosophila PGRP-SB, -SC и -LB) являются пептидогликановыми гидролазами ( N -ацетилмурамоил-L-аланинамидазами ), которые гидролизуют амидную связь между MurNAc и L-Ala (первая аминокислота в пептиде стебля). [1] [32] Эти амидазы действуют как поглотители пептидогликана, поскольку они делают полученные фрагменты пептидогликана неспособными связываться с PGRP. [1] [32] Они отменяют способность пептидогликана активировать клетки и ограничивают системное поглощение пептидогликана из кишечного тракта, нагруженного бактериями, и подавляют или предотвращают чрезмерную активацию путей защиты хозяина. [1] [33] [34] Некоторые из этих амидаз также обладают прямым бактерицидным действием, что дополнительно защищает хозяина от инфекций и помогает контролировать количество комменсальных бактерий. [35] [36]
Некоторые другие PGRP насекомых (например, Drosophila PGRP-LF) не связывают пептидогликан и не имеют внутриклеточного сигнального домена – они образуют комплекс с PGRP-LC и функционируют, подавляя активацию пути IMD. [1] [37] [38]
Функции у других беспозвоночных
PGRP присутствуют и конститутивно экспрессируются или индуцируются бактериями у большинства беспозвоночных, включая червей , [39] улиток , [40] устриц , [41] [42] гребешков , [43] [44] кальмаров , [45] и морских звезд . [46] Эти PGRP являются подтвержденными или предсказанными амидазами, и некоторые из них обладают антибактериальной активностью. Вероятно, они защищают хозяев от инфекций или регулируют колонизацию определенными комменсальными бактериями, такими как Vibrio fischeri в световом органе гавайского бобтейла-кальмара, Euprymna scolopes . [47] [48]
Экспрессия и функции у низших позвоночных
Ранние рыбоподобные хордовые, ланцетники ( ланцетники ), обладают развитой врожденной иммунной системой (но не адаптивным иммунитетом) и имеют несколько генов PGRP — например, 18 генов PGRP у флоридского ланцетника ( Branchiostoma floridae ), все из которых, как предполагается, являются амидазами, гидролизующими пептидогликан, и по крайней мере один из них обладает бактерицидными свойствами. [49]
Рыбы, такие как данио рерио ( Danio rerio ), обычно имеют 4 гена PGRP , [50] но они не все ортологичны PGLYRP млекопитающих , и разные виды могут иметь несколько вариантов сплайсинга PGRP . [51] [52] [53] [54] Они конститутивно экспрессируются во многих тканях взрослых рыб, таких как печень, жабры , кишечник, поджелудочная железа, селезенка и кожа, и бактерии могут усиливать их экспрессию. PGRP также высоко экспрессируются в развивающихся ооцитах и в яйцах (например, PGLYRP2 и PGLYRP5 данио рерио). [50] Эти PGRP обладают как пептидогликан-гидролизующей амидазной активностью, так и непосредственно бактерицидны как для грамположительных, так и для грамотрицательных бактерий и защищают яйца и развивающиеся эмбрионы от бактериальных инфекций. [50] Они также могут регулировать несколько сигнальных путей. [55] [56]
PGRP амфибий также являются доказанными или предсказанными амидазами и, вероятно, имеют схожие функции с PGRP рыб. [4]
Экспрессия у млекопитающих
Все четыре PGRP млекопитающих являются секретируемыми белками. [18] [19] [57] [58]
PGLYRP2 ( белок распознавания пептидогликана 2 ) постоянно экспрессируется в печени, откуда он секретируется в кровь. [10] [18] [67] [68] Печеночный PGLYRP2 и ранее идентифицированная сывороточная N -ацетилмурамоил-L-аланинамидаза являются одним и тем же белком, кодируемым геном PGLYRP2 . [17] [18] [58] [69] Бактерии и цитокины вызывают низкий уровень экспрессии PGLYRP2 в эпителиальных клетках кожи и желудочно-кишечного тракта, [19] [68] [70] [71] интраэпителиальных Т-лимфоцитах кишечника , дендритных клетках , NK-клетках ( естественных киллерах ) и воспалительных макрофагах. [72] [73] Некоторые млекопитающие, например свиньи, экспрессируют множественные формы сплайсинга PGLYRP2 с дифференциальной экспрессией. [74]
Мышиные PGLYRP1, PGLYRP2, PGLYRP3 и PGLYRP4 также дифференциально экспрессируются в развивающемся мозге, и эта экспрессия находится под влиянием кишечного микробиома. [77] Экспрессия PGLYRP1 также индуцируется в мозге крысы лишением сна [78] и в мозге мыши ишемией [ 79] .
Функции у млекопитающих
Человеческие PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 оказывают непосредственное бактерицидное действие как на грамположительные, так и на грамотрицательные бактерии [19] [63] [80] [81] [82] [83] [84] [85] [86] и спирохету Borrelia burgdorferi . [87] Мышиные [88] [60] и бычьи [59] [89] PGLYRP1 также обладают антибактериальной активностью, а бычий PGLYRP1 также обладает противогрибковой активностью. [59] Эти человеческие PGRP убивают бактерии, одновременно вызывая три синергических реакции на стресс: окислительный стресс , тиоловый стресс и металлический стресс. [81] [83] [84] [85] [86] [90] Уничтожение бактерий этими PGRP не включает в себя проницаемость клеточной мембраны, гидролиз клеточной стенки или осмотический шок , [19] [80] [81], но является синергетическим с лизоцимом [63] и антибактериальными пептидами . [80]
Человеческий, [18] [58] мышиный, [57] и свиной [74] PGLYRP2 — это ферменты, N -ацетилмурамоил-L-аланинамидазы, которые гидролизуют амидную связь между MurNAc и L-аланином, первой аминокислотой в стволовом пептиде пептидогликана бактериальной клеточной стенки. Минимальный фрагмент пептидогликана, гидролизуемый PGLYRP2, — это MurNAc-трипептид. [58] Гидролиз пептидогликана PGLYRP2 снижает его провоспалительную активность. [72] [91]
В отличие от PGRP беспозвоночных и низших позвоночных, PGRP млекопитающих играют лишь ограниченную роль в защите от инфекций. Интраназальное применение PGLYRP3 или PGLYRP4 у мышей защищает от интраназальной инфекции легких, вызванной Staphylococcus aureus и Escherichia coli , [19] [92] , а внутривенное введение PGLYRP1 защищает мышей от системной инфекции Listeria monocytogenes . [93] Кроме того, мыши с дефицитом PGLYRP1 более чувствительны к системным инфекциям непатогенными бактериями ( Micrococcus luteus и Bacillus subtilis ) [60] и к кератитам, вызванным Pseudomonas aeruginosa , [64], но не к системным инфекциям несколькими патогенными бактериями ( S. aureus и E. coli ). [60] Однако PGLYRP1 защищает мышей от инфекции B. burgdorferi , поскольку у мышей, у которых отсутствует PGLYRP1, увеличивается количество спирохет в сердце и суставах, но не в коже, что указывает на роль PGLYRP1 в контроле распространения B. burgdorferi во время системной фазы инфекции. [87] Мыши с дефицитом PGLYRP2 более чувствительны к кератиту, вызванному P. aeruginosa [94] , и пневмонии и сепсису , вызванным Streptococcus pneumoniae , [95] , а мыши с дефицитом PGLYRP4 более чувствительны к пневмонии, вызванной S. pneumoniae . [96]
Мышиные PGRP играют роль в поддержании здорового микробиома, поскольку у мышей с дефицитом PGLYRP1 , PGLYRP2 , PGLYRP3 и PGLYRP4 наблюдаются значительные изменения в составе кишечного микробиома [76] [96] [97] [98], а у мышей с дефицитом PGLYRP1 также наблюдаются изменения в микробиоме легких. [98]
Мышиные PGRP также играют роль в поддержании противовоспалительного и провоспалительного гомеостаза в кишечнике, коже, легких, суставах и мозге. [1] [99] Все четыре PGLYRP защищают мышей от колита, вызванного декстраном сульфатом натрия (DSS) , и воздействие PGLYRP2 и PGLYRP3 на кишечный микробиом отвечает за эту защиту. [76] [97] [100] PGLYRP3 оказывает противовоспалительное действие на эпителиальные клетки кишечника. [101] PGLYRP4 оказывает противовоспалительное действие в мышиной модели пневмонии и сепсиса, вызванных S. pneumoniae , что также зависит от контролируемого PGLYRP4 микробиома. [96]
PGLYRP3 и PGLYRP4 являются противовоспалительными и защищают мышей от атопического дерматита [102] , а PGLYRP4 также защищает мышей от воспаления дыхательных путей, вызванного Bordetella pertussis . [103] PGLYRP2 является противовоспалительным и защищает мышей от экспериментально вызванного псориазоподобного воспаления [104] и кишечного воспаления, вызванного Salmonella enterica . [73] Но PGLYRP2 также имеет провоспалительные эффекты, поскольку он способствует развитию экспериментального артрита , [105] бактериально-индуцированного кератита [94] и воспаления при легочной инфекции S. pneumoniae [95] у мышей. PGLYRP2 также регулирует двигательную активность и поведение, зависящее от беспокойства, у мышей. [77] [106]
PGLYRP1 является провоспалительным и способствует экспериментально вызванной астме , [65] [66] воспалению кожи, [102] [104] и экспериментальному аутоиммунному энцефаломиелиту (EAE) [107] у мышей. Провоспалительный эффект при астме зависит от кишечного микробиома, регулируемого PGLYRP1, [98] тогда как при EAE он зависит от экспрессии PGLYRP1 в моноцитах, макрофагах и нейтрофилах. [107] PGLYRP1 также обладает противовоспалительным действием, поскольку он ингибирует активацию цитотоксических противоопухолевых CD8 + T-клеток, а его удаление приводит к снижению роста опухоли у мышей. [107] У мышей, у которых отсутствует PGLYRP1 , инфицированных B. burgdorferi , проявляются признаки нарушения иммунной регуляции, что приводит к реакции цитокинов Th1 и нарушению реакции антител на B. burgdorferi . [87] PGLYRP1 также способствует заживлению ран при экспериментально вызванном кератите у мышей. [64]
Некоторые млекопитающие PGRP также могут функционировать как агонисты или антагонисты рецепторов хозяина. Человеческий PGLYRP1, комплексированный с пептидогликаном или мультимеризованный, связывается и стимулирует TREM-1 (триггерный рецептор, экспрессируемый на миелоидных клетках-1), рецептор, присутствующий на нейтрофилах, моноцитах и макрофагах, который индуцирует выработку провоспалительных цитокинов. [108]
Человеческий и мышиный PGLYRP1 (Tag7) связывает белок теплового шока 70 ( Hsp70 ) в растворе, а комплексы PGLYRP1-Hsp70 также секретируются цитотоксическими лимфоцитами, и эти комплексы цитотоксичны для опухолевых клеток. [109] [110] Эта цитотоксичность нейтрализуется метастазином ( S100A4 ) [111] и белком, связывающим тепловой шок, HspBP1 . [112] Комплексы PGLYRP1-Hsp70 связываются с TNFR1 ( рецептором фактора некроза опухоли-1 , который является рецептором смерти ) и вызывают цитотоксический эффект посредством апоптоза и некроптоза . [113] Эта цитотоксичность связана с проницаемостью лизосом и митохондрий . [114] Напротив, свободный PGLYRP1 действует как антагонист TNFR1, связываясь с TNFR1 и ингибируя его активацию комплексами PGLYRP1-Hsp70. [113] Пептиды из человеческого PGLYRP1 также ингибируют цитотоксические эффекты комплексов TNF-α и PGLYRP1-Hsp70 [115] и продукцию цитокинов в мононуклеарных клетках периферической крови человека. [116] Они также уменьшают воспалительные реакции в мышиной модели острого повреждения легких [116] и при артрите, вызванном полным адъювантом Фрейнда у мышей. [117]
Медицинская значимость
Генетические варианты PGLYRP или измененная экспрессия PGRP связаны с несколькими заболеваниями. Пациенты с воспалительным заболеванием кишечника (ВЗК), которое включает болезнь Крона и язвенный колит , имеют значительно более частые миссенс-варианты во всех четырех генах PGLYRP , чем здоровые контрольные группы. [118] Эти результаты показывают, что PGRP защищают людей от этих воспалительных заболеваний, и что мутации в генах PGLYRP относятся к генетическим факторам, предрасполагающим к этим заболеваниям. Варианты PGLYRP1 также связаны с повышенным уровнем фетального гемоглобина при серповидноклеточной анемии , [119] Варианты PGLYRP2 связаны с плоскоклеточным раком пищевода , [120] Варианты PGLYRP2 , PGLYRP3 и PGLYRP4 связаны с болезнью Паркинсона , [121] [122] [123] Варианты PGLYRP3 и PGLYRP4 связаны с псориазом [124] [125] и составом микробиома дыхательных путей, [126] а варианты PGLYRP4 связаны с раком яичников . [127]
Несколько заболеваний связаны с повышенной экспрессией PGLYRP1, в том числе: атеросклероз , [128] [129] инфаркт миокарда , [130] [131] сердечная недостаточность , [130] [132] ишемическая болезнь сердца , [132] [133] сепсис , [134] фиброз легких , [135] астма , [136] хроническое заболевание почек, [137] ревматоидный артрит , [138] воспаление десен , [139] [140] [141] [142] [143] [144] кариес и заболевания мышц и суставов, [145] остеоартрит , [146] сердечно-сосудистые события и смерть у пациентов с трансплантацией почки, [147] язвенный колит и болезнь Крона , [148] алопеция , [149] диабет I типа , [150] инфекционные осложнения при гемодиализе , [151] и тромбоз , [152] в соответствии с провоспалительными эффектами PGLYRP1. Более низкая экспрессия PGLYRP1 была обнаружена при эндометриозе . [153] Концентрация PGLYRP1 в сыворотке пуповинной крови обратно пропорциональна детской астме и легочной функции в подростковом возрасте. [154]
Повышенные уровни сывороточного PGLYRP2 присутствуют у пациентов с системной красной волчанкой и коррелируют с индексом активности заболевания, поражением почек и аномальным липидным профилем. [155] Аутоантитела к PGLYRP2 значительно повышены у пациентов с ревматоидным артритом. [156] Сниженная экспрессия PGLYRP2 обнаружена при ВИЧ -ассоциированном [157] и лекарственно-чувствительном [158] туберкулезе , болезни Лайма , [159] гепатоцеллюлярной карциноме , [160] и инфаркте миокарда . [161]
Приложения
Доступен тест плазмы личинок шелкопряда (SLP) для обнаружения пептидогликана, основанный на активации каскада профенолоксидазы с помощью PGRP в гемолимфе шелкопряда Bombyx mori . [162] [163]
^ ab Yoshida, Hideya; Kinoshita, Kuninori; Ashida, Masaaki (1996-06-07). "Очистка белка распознавания пептидогликана из гемолимфы шелкопряда, Bombyx mori". Журнал биологической химии . 271 (23): 13854–13860. doi : 10.1074/jbc.271.23.13854 . ISSN 0021-9258. PMID 8662762. S2CID 20831557.
^ abc Kang, D.; Liu, G.; Lundstrom, A.; Gelius, E.; Steiner, H. (1998-08-18). «Белок распознавания пептидогликана во врожденном иммунитете, сохранившийся от насекомых до людей». Труды Национальной академии наук . 95 (17): 10078–10082. Bibcode : 1998PNAS...9510078K. doi : 10.1073/pnas.95.17.10078 . ISSN 0027-8424. PMC 21464. PMID 9707603 .
^ Киселев, Сергей Л.; Кустикова Ольга С.; Коробко Елена Владимировна; Прохорчук Егор Б.; Кабышев Андрей А.; Луканидин Евгений М.; Георгиев, Георгий П. (17 июля 1998 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика гена tag7 мыши, кодирующего новый цитокин». Журнал биологической химии . 273 (29): 18633–18639. дои : 10.1074/jbc.273.29.18633 . ISSN 0021-9258. PMID 9660837. S2CID 11417742.
^ Ochiai, Masanori; Ashida, Masaaki (1999-04-23). "Белок распознавания образов для пептидогликана: КЛОНИРОВАНИЕ кДНК И ГЕНА ШЕЛКОПРЯДА, BOMBYX MORI". Журнал биологической химии . 274 (17): 11854–11858. doi : 10.1074/jbc.274.17.11854 . ISSN 0021-9258. PMID 10207004. S2CID 38022527.
^ abc Werner, T.; Liu, G.; Kang, D.; Ekengren, S.; Steiner, H.; Hultmark, D. (2000-12-05). "Семейство белков распознавания пептидогликана у плодовой мушки Drosophila melanogaster". Труды Национальной академии наук . 97 (25): 13772–13777. Bibcode : 2000PNAS...9713772W. doi : 10.1073/pnas.97.25.13772 . ISSN 0027-8424. PMC 17651. PMID 11106397 .
^ abcdef Лю, Чао ; Сюй, Чжаоцзюнь; Гупта, Дипика; Дзиарски, Роман (14.09.2001). «Белки распознавания пептидогликана: НОВОЕ СЕМЕЙСТВО ИЗ ЧЕТЫРЕХ МОЛЕКУЛ РАСПОЗНАВАНИЯ ОБРАЗЦОВ ВРОЖДЕННОГО ИММУНИТЕТА ЧЕЛОВЕКА». Журнал биологической химии . 276 (37): 34686–34694. doi : 10.1074/jbc.M105566200 . ISSN 0021-9258. PMID 11461926. S2CID 44619852.
^ Кибардин, АВ; Миркина, ИИ; Баранова, ЕВ; Закеева, ИР; Георгиев, ГП; Киселев, СЛ (2003-02-14). "Дифференциально сплайсированный ген tagL мыши, гомолог семейства генов tag7/PGRP у млекопитающих и дрозофилы, может распознавать грамположительную и грамотрицательную клеточную стенку бактерий независимо от домена гомологии лизоцима фага Т". Журнал молекулярной биологии . 326 (2): 467–474. doi :10.1016/s0022-2836(02)01401-8. ISSN 0022-2836. PMID 12559914.
^ ab Kim, Min-Sung; Byun, Minji; Oh, Byung-Ha (август 2003 г.). «Кристаллическая структура белка распознавания пептидогликана LB из Drosophila melanogaster». Nature Immunology . 4 (8): 787–793. doi :10.1038/ni952. ISSN 1529-2908. PMID 12845326. S2CID 11458146.
^ Кристофидес, Джордж К.; Здобнов, Евгений; Барильяс-Мюри, Каролина; Бирни, Эван; Бландин, Стефани; Бласс, Клаудия; Брей, Пол Т.; Коллинз, Фрэнк Х.; Даниэлли, Альберто; Димопулос, Джордж; Хетру, Чарльз (2002-10-04). «Гены и семейства генов, связанные с иммунитетом, у Anopheles gambiae». Science . 298 (5591): 159–165. Bibcode :2002Sci...298..159C. doi :10.1126/science.1077136. ISSN 1095-9203. PMID 12364793. S2CID 806834.
^ abc Guan, Rongjin; Roychowdhury, Abhijit; Ember, Brian; Kumar, Sanjay; Boons, Geert-Jan; Mariuzza, Roy A. (2004-12-07). "Структурная основа связывания пептидогликана белками распознавания пептидогликана". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (49): 17168–17173. Bibcode : 2004PNAS..10117168G. doi : 10.1073/pnas.0407856101 . ISSN 0027-8424. PMC 535381. PMID 15572450 .
^ abcd Гуань, Жунцзин; Браун, Патрик Х.; Сваминатан, Читтур П.; Ройчоудхури, Абхиджит; Бунс, Герт-Ян; Мариуцца, Рой А. (май 2006 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка распознавания пептидогликана I альфа, связанного с мурамилпентапептидом грамположительных бактерий». Белковая наука . 15 (5): 1199–1206. дои : 10.1110/ps.062077606. ISSN 0961-8368. ПМК 2242522 . ПМИД 16641493.
^ ab De Pauw, P.; Neyt, C.; Vanderwinkel, E.; Wattiez, R.; Falmagne, P. (июнь 1995 г.). «Характеристика человеческой сывороточной N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы, очищенной с помощью аффинной хроматографии». Protein Expression and Purification . 6 (3): 371–378. doi :10.1006/prep.1995.1049. ISSN 1046-5928. PMID 7663175.
^ abcde Zhang, Yinong; van der Fits, Leslie; Voerman, Jane S.; Melief, Marie-Jose; Laman, Jon D.; Wang, Mu; Wang, Haitao; Wang, Minhui; Li, Xinna; Walls, Chad D.; Gupta, Dipika (2005-08-31). "Идентификация сывороточной N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы как белка распознавания пептидогликана печени 2". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1752 (1): 34–46. doi :10.1016/j.bbapap.2005.07.001. ISSN 0006-3002. PMID 16054449.
^ abcdefghij Лу, Сяофэн ; Ван, Минхуэй; Ци, Цзинь; Ван, Хайтао; Ли, Синна; Гупта, Дипика; Дзиарски, Роман (2006-03-03). «Белки распознавания пептидогликана — новый класс человеческих бактерицидных белков». Журнал биологической химии . 281 (9): 5895–5907. doi : 10.1074/jbc.M511631200 . ISSN 0021-9258. PMID 16354652. S2CID 21943426.
^ ab Lim, Jae-Hong; Kim, Min-Sung; Kim, Han-Eol; Yano, Tamaki; Oshima, Yoshiteru; Aggarwal, Kamna; Goldman, William E.; Silverman, Neal; Kurata, Shoichiro; Oh, Byung-Ha (2006-03-24). "Структурная основа предпочтительного распознавания пептидогликана типа диаминопимелиновой кислоты подмножеством белков распознавания пептидогликана". Журнал биологической химии . 281 (12): 8286–8295. doi : 10.1074/jbc.M513030200 . ISSN 0021-9258. PMID 16428381. S2CID 6805851.
^ Кумар, Санджай; Ройчоудхури, Абхиджит; Эмбер, Брайан; Ван, Цянь; Гуань, Ронджин; Мариуцца, Рой А.; Бунс, Герт-Джан (2005-11-04). «Избирательное распознавание фрагментов синтетического лизина и мезо-диаминопимелиновой кислоты типа пептидогликана белками распознавания пептидогликана человека I{альфа} и S». Журнал биологической химии . 280 (44): 37005–37012. doi : 10.1074/jbc.M506385200 . ISSN 0021-9258. PMID 16129677. S2CID 44913130.
^ Rutschmann, S.; Jung, AC; Hetru, C.; Reichhart, JM; Hoffmann, JA; Ferrandon, D. (май 2000 г.). «Протеин Rel DIF опосредует противогрибковую, но не антибактериальную защиту хозяина у Drosophila». Immunity . 12 (5): 569–580. doi : 10.1016/s1074-7613(00)80208-3 . ISSN 1074-7613. PMID 10843389.
^ Мишель, Т.; Райххарт, Дж. М.; Хоффманн, Дж. А.; Ройет, Дж. (2001-12-13). «Drosophila Toll активируется грамположительными бактериями через циркулирующий белок распознавания пептидогликана». Nature . 414 (6865): 756–759. Bibcode :2001Natur.414..756M. doi :10.1038/414756a. ISSN 0028-0836. PMID 11742401. S2CID 4401465.
^ Leulier, François; Parquet, Claudine; Pili-Floury, Sebastien; Ryu, Ji-Hwan; Caroff, Martine; Lee, Won-Jae; Mengin-Lecreulx, Dominique; Lemaitre, Bruno (май 2003 г.). «Иммунная система Drosophila обнаруживает бактерии с помощью специфического распознавания пептидогликана». Nature Immunology . 4 (5): 478–484. doi :10.1038/ni922. ISSN 1529-2908. PMID 12692550. S2CID 2430114.
^ Канеко, Такаши; Голдман, Уильям Э.; Меллрот, Питер; Штайнер, Хокан; Фукасе, Коичи; Кусумото, Шоичи; Харли, Уильям; Фокс, Элвин; Голенбок, Дуглас; Сильверман, Нил (май 2004 г.). «Мономерный и полимерный грамотрицательный пептидогликан, но не очищенный ЛПС стимулируют путь IMD у дрозофилы». Иммунитет . 20 (5): 637–649. doi : 10.1016/s1074-7613(04)00104-9 . ISSN 1074-7613. PMID 15142531.
^ Choe, Kwang-Min; Lee, Hyangkyu; Anderson, Kathryn V. (2005-01-25). "Белок распознавания пептидогликана дрозофилы LC (PGRP-LC) действует как передающий сигнал врожденный иммунный рецептор". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (4): 1122–1126. Bibcode : 2005PNAS..102.1122C. doi : 10.1073/pnas.0404952102 . ISSN 0027-8424. PMC 545828. PMID 15657141 .
^ Ха, Ын-Ми; Ли, Кён-А; Со, Ю Ён; Ким, Сон-Хи; Лим, Джэ-Хонг; О, Бён-Ха; Ким, Джэсан; Ли, Вон-Дже (сентябрь 2009 г.). «Координация множественных двойных оксидазно-регуляторных путей в ответ на комменсальные и инфекционные микробы в кишечнике дрозофилы». Nature Immunology . 10 (9): 949–957. doi :10.1038/ni.1765. ISSN 1529-2916. PMID 19668222. S2CID 26945390.
^ Такехана, Ая; Кацуяма, Томонори; Яно, Тамаки; Осима, Ёситеру; Такада, Харухико; Айгаки, Тоширо; Курата, Шоичиро (2002-10-15). "Сверхэкспрессия рецептора распознавания образов, белка распознавания пептидогликана-LE, активирует антибактериальную защиту, опосредованную imd/relish, и каскад профенолоксидазы у личинок дрозофилы". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (21): 13705–13710. Bibcode : 2002PNAS...9913705T. doi : 10.1073/pnas.212301199 . ISSN 0027-8424. PMC 129750 . PMID 12359879.
^ Park, Ji-Won; Kim, Chan-Hee; Kim, Jung-Hyun; Je, Byung-Rok; Roh, Kyung-Baeg; Kim, Su-Jin; Lee, Hyeon-Hwa; Ryu, Ji-Hwan; Lim, Jae-Hong; Oh, Byung-Ha; Lee, Won-Jae (17.04.2007). «Кластеризация белка распознавания пептидогликана-SA необходима для обнаружения пептидогликана лизинового типа у насекомых». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 104 (16): 6602–6607. Bibcode : 2007PNAS..104.6602P. doi : 10.1073/pnas.0610924104 . ISSN 0027-8424. PMC 1871832. PMID 17409189 .
^ ab Mellroth, Peter; Karlsson, Jenny; Steiner, Hakan (28.02.2003). "Функция ловушки для белка распознавания пептидогликана Drosophila". Журнал биологической химии . 278 (9): 7059–7064. doi : 10.1074/jbc.M208900200 . ISSN 0021-9258. PMID 12496260. S2CID 22490347.
^ Меллрот, Питер; Штайнер, Хокан (2006-12-01). "PGRP-SB1: N-ацетилмурамоил L-аланинамидаза с антибактериальной активностью". Biochemical and Biophysical Research Communications . 350 (4): 994–999. doi :10.1016/j.bbrc.2006.09.139. ISSN 0006-291X. PMID 17046713.
^ Ван, Цзинвэнь; Аксой, Серап (2012-06-26). «PGRP-LB — это иммунный белок молока, передающийся по материнской линии, который влияет на симбиоз и паразитизм у потомства цеце». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 109 (26): 10552–10557. Bibcode : 2012PNAS..10910552W. doi : 10.1073/pnas.1116431109 . ISSN 1091-6490. PMC 3387098. PMID 22689989 .
^ Майе, Фредерик; Бишофф, Винсент; Виньяль, Сесиль; Хоффманн, Жюль; Ройе, Жюльен (15 мая 2008 г.). «Белок распознавания пептидогликана дрозофилы PGRP-LF блокирует активацию PGRP-LC и пути IMD/JNK». Клетка-хозяин и микроб . 3 (5): 293–303. дои : 10.1016/j.chom.2008.04.002 . ISSN 1934-6069. ПМИД 18474356.
^ Basbous, Nada; Coste, Franck; Leone, Philippe; Vincentelli, Renaud; Royet, Julien; Kellenberger, Christine; Roussel, Alain (апрель 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана Drosophila LF взаимодействует с белком распознавания пептидогликана LC, чтобы подавить регуляцию пути Imd». EMBO Reports . 12 (4): 327–333. doi :10.1038/embor.2011.19. ISSN 1469-3178. PMC 3077246. PMID 21372849 .
^ Бланко, Гильермо А.; Мальчиоди, Эмилио Л.; Де Марци, Маурисио К. (октябрь 2008 г.). «Формирование клеточного сгустка у сипункулового червя: захват инородных частиц, гибель клеток и идентификация белка, связанного с PGRP». Журнал патологии беспозвоночных . 99 (2): 156–165. doi :10.1016/j.jip.2008.05.006. ISSN 1096-0805. PMID 18621387.
^ Чжан, Си-Мин; Цзэн, Юн; Локер, Эрик С. (ноябрь 2007 г.). «Характеристика иммунных генов улитки-хозяина шистосомы Biomphalaria glabrata, которые кодируют белки распознавания пептидогликана и связывающий белок грамотрицательных бактерий». Иммуногенетика . 59 (11): 883–898. doi :10.1007/s00251-007-0245-3. ISSN 0093-7711. PMC 3632339. PMID 17805526 .
^ Itoh, Naoki; Takahashi, Keisuke G. (август 2008 г.). «Распределение множественных белков распознавания пептидогликана в тканях тихоокеанской устрицы, Crassostrea gigas». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология . 150 (4): 409–417. doi :10.1016/j.cbpb.2008.04.011. ISSN 1096-4959. PMID 18538602.
^ Ян, Цзялун; Ван, Ван; Вэй, Сюмей; Цю, Лимей; Ван, Линлин; Чжан, Хуань; Сун, Линьшэн (декабрь 2010 г.). «Белок распознавания пептидогликана Chlamys farreri (CfPGRP-S1) опосредует иммунную защиту от бактериальной инфекции». Developmental and Comparative Immunology . 34 (12): 1300–1307. doi :10.1016/j.dci.2010.08.006. ISSN 1879-0089. PMID 20713083.
^ Гудсон, Майкл С.; Коядинович, Мила; Тролль, Джошуа В.; Шитц, Тодд Э.; Касавант, Томас Л.; Соарес, М. Бенто; МакФолл-Нгай, Маргарет Дж. (ноябрь 2005 г.). «Идентификация компонентов пути NF-kappaB в полезном симбиозе световых органов Euprymna scolopes-Vibrio fischeri». Прикладная и экологическая микробиология . 71 (11): 6934–6946. Bibcode : 2005ApEnM..71.6934G. doi : 10.1128/AEM.71.11.6934-6946.2005. ISSN 0099-2240. PMC 1287678 . PMID 16269728.
^ Котер, Жоффруа; Меллрот, Питер; Де Лефортери, Колин; Гиллан, Дэвид; Дюбуа, Филипп; Коммуни, Дэвид; Штайнер, Хокан (2007). «Белки распознавания пептидогликана с амидазной активностью у ранних вторичноротых (Echinodermata)». Developmental and Comparative Immunology . 31 (8): 790–804. doi :10.1016/j.dci.2006.11.006. ISSN 0145-305X. PMID 17240448.
^ Тролль, Джошуа В.; Адин, Дон М.; Вайер, Эндрю М.; Пакетт, Николас; Сильверман, Нил; Голдман, Уильям Э.; Штадерманн, Фрэнк Дж.; Стабб, Эрик В.; МакФолл-Нгай, Маргарет Дж. (июль 2009 г.). «Пептидогликаны вызывают потерю ядерного белка распознавания пептидогликана во время развития тканей хозяина в полезном симбиозе животных и бактерий». Cellular Microbiology . 11 (7): 1114–1127. doi :10.1111/j.1462-5822.2009.01315.x. ISSN 1462-5822. PMC 2758052 . PMID 19416268.
^ Тролль, Джошуа В.; Бент, Эрик Х.; Пакетт, Николас; Вайер, Эндрю М.; Голдман, Уильям Э.; Сильверман, Нил; МакФолл-Нгай, Маргарет Дж. (август 2010 г.). «Укрощение симбионта для сосуществования: PGRP хозяина нейтрализует токсин бактериального симбионта». Environmental Microbiology . 12 (8): 2190–2203. doi :10.1111/j.1462-2920.2009.02121.x. ISSN 1462-2920. PMC 2889240 . PMID 21966913.
^ Хуан, Шэнфэн; Ван, Синь; Ян, Цинъюй; Го, Лэй; Юань, Шаочунь; Хуан, Гуангруй; Хуан, Хуэйцин; Ли, Цзюнь; Донг, Мэйлин; Чен, Шанву; Сюй, Анлун (15 февраля 2011 г.). «Эволюция и регуляция иммунной сложности слизистой оболочки базального хордового амфиоксуса». Журнал иммунологии . 186 (4): 2042–2055. doi : 10.4049/jimmunol.1001824 . ISSN 1550-6606. PMID 21248255. S2CID 25397745.
^ abc Li, Xinna ; Wang, Shiyong; Qi, Jin; Echtenkamp, Stephen F.; Chatterjee, Rohini; Wang, Mu; Boons, Geert-Jan; Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (сентябрь 2007 г.). "Белки распознавания пептидогликана зебровой рыбы являются бактерицидными амидазами, необходимыми для защиты от бактериальных инфекций". Immunity . 27 (3): 518–529. doi :10.1016/j.immuni.2007.07.020. ISSN 1074-7613. PMC 2074879 . PMID 17892854.
^ Чанг, MX; Ни, П.; Вэй, Л.Л. (апрель 2007 г.). «Короткие и длинные белки распознавания пептидогликана (PGRP) у данио-рерио с обнаружением множественных гомологов PGRP у костистых рыб». Молекулярная иммунология . 44 (11): 3005–3023. doi :10.1016/j.molimm.2006.12.029. ISSN 0161-5890. PMID 17296228.
^ Монтаньо, Адриана М.; Цудзино, Фуми; Такахата, Наоюки; Сатта, Йоко (2011-03-25). "Эволюционное происхождение белков распознавания пептидогликана в врожденной иммунной системе позвоночных". BMC Evolutionary Biology . 11 : 79. doi : 10.1186/1471-2148-11-79 . ISSN 1471-2148. PMC 3071341. PMID 21439073 .
^ Ли, Цзюнь Хуа; Чан, Мин Сянь; Сюэ, На На; Ни, П. (август 2013 г.). «Функциональная характеристика короткого белка распознавания пептидогликана, PGRP5 у белого амура Ctenopharyngodon idella». Иммунология рыб и моллюсков . 35 (2): 221–230. doi :10.1016/j.fsi.2013.04.025. ISSN 1095-9947. PMID 23659995.
^ Ли, Цзюнь Хуа; Ю, Чжан Лун; Сюэ, На На; Цзоу, Пэн Фэй; Ху, Цзин Юй; Не, П.; Чанг, Мин Сянь (февраль 2014 г.). «Молекулярное клонирование и функциональная характеристика белка распознавания пептидогликана 6 у белого амура Ctenopharyngodon idella». Развивающая и сравнительная иммунология . 42 (2): 244–255. дои : 10.1016/j.dci.2013.09.014. ISSN 1879-0089. ПМИД 24099967.
^ Чанг, МХ; Ни, П. (15 августа 2008 г.). «Подавление РНК-интерференции белка распознавания пептидогликана зебровой рыбы 6 (zfPGRP6) опосредовало дифференциально экспрессируемые гены, участвующие в сигнальном пути Toll-подобного рецептора, и вызвало повышенную восприимчивость к Flavobacterium columnare». Ветеринарная иммунология и иммунопатология . 124 (3–4): 295–301. doi :10.1016/j.vetimm.2008.04.003. ISSN 0165-2427. PMID 18495251. S2CID 41534729.
^ Чанг, MX; Ванг, YP; Ни, П. (февраль 2009 г.). «Белок распознавания пептидогликана данио-рерио SC (zfPGRP-SC) опосредует множественные внутриклеточные сигнальные пути». Fish & Shellfish Immunology . 26 (2): 264–274. doi :10.1016/j.fsi.2008.11.007. ISSN 1095-9947. PMID 19084604.
^ ab Gelius, Eva; Persson, Carina; Karlsson, Jenny; Steiner, Håkan (2003-07-11). "Белок распознавания пептидогликана млекопитающих с активностью N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы". Biochemical and Biophysical Research Communications . 306 (4): 988–994. doi :10.1016/s0006-291x(03)01096-9. ISSN 0006-291X. PMID 12821140.
^ abcd Ван, Чжэн-Мин ; Ли, Синна; Коклин, Росс Р.; Ван, Минхуэй; Ван, Му; Фукасе, Коичи; Инамура, Сейичи; Кусумото, Шоичи; Гупта, Дипика; Дзиарски, Роман (2003-12-05). "Человеческий белок распознавания пептидогликана-L является N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазой". Журнал биологической химии . 278 (49): 49044–49052. doi : 10.1074/jbc.M307758200 . ISSN 0021-9258. PMID 14506276. S2CID 35373818.
^ abc Tydell, C. Chace; Yount, Nannette; Tran, Dat; Yuan, Jun; Selsted, Michael E. (2002-05-31). "Выделение, характеристика и антимикробные свойства бычьего олигосахарид-связывающего белка. Микробицидный гранулярный белок эозинофилов и нейтрофилов". Журнал биологической химии . 277 (22): 19658–19664. doi : 10.1074/jbc.M200659200 . ISSN 0021-9258. PMID 11880375. S2CID 904536.
^ abcd Дзиарски, Роман ; Платт, Кеннет А.; Гелиус, Ева; Штайнер, Хокан; Гупта, Дипика (2003-07-15). «Дефект уничтожения нейтрофилов и повышенная восприимчивость к инфекции непатогенными грамположительными бактериями у мышей с дефицитом белка распознавания пептидогликана S (PGRP-S)». Кровь . 102 (2): 689–697. doi : 10.1182/blood-2002-12-3853 . ISSN 0006-4971. PMID 12649138.
^ Ло, Дэвид; Тайнан, Венди; Дикерсон, Джанет; Менди, Джейсон; Чанг, Хвай-Вен; Шарф, Мелинда; Бирн, Дараг; Брейден, Дэвид; Хиггинс, Лиза; Эванс, Клэр; О'Махони, Дэниел Дж. (июль 2003 г.). «Экспрессия белка распознавания пептидогликана в эпителии, ассоциированном с фолликулом Пейеровой бляшки у мышей, предполагает функциональную специализацию». Клеточная иммунология . 224 (1): 8–16. doi :10.1016/s0008-8749(03)00155-2. ISSN 0008-8749. PMID 14572796.
^ Kappeler, SR; Heuberger, C.; Farah, Z.; Puhan, Z. (август 2004 г.). «Экспрессия белка распознавания пептидогликана, PGRP, в лактирующей молочной железе». Journal of Dairy Science . 87 (8): 2660–2668. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(04)73392-5 . ISSN 0022-0302. PMID 15328291.
^ abc Cho, Ju Hyun; Fraser, Iain P.; Fukase, Koichi; Kusumoto, Shoichi; Fujimoto, Yukari; Stahl, Gregory L.; Ezekowitz, R. Alan B. (2005-10-01). "Человеческий белок распознавания пептидогликана S является эффектором врожденного иммунитета, опосредованного нейтрофилами". Blood . 106 (7): 2551–2558. doi :10.1182/blood-2005-02-0530. ISSN 0006-4971. PMC 1895263 . PMID 15956276.
^ abc Ghosh, Amit ; Lee, Seakwoo; Dziarski, Roman; Chakravarti, Shukti (сентябрь 2009 г.). «Новый антимикробный белок распознавания пептидогликана в роговице». Investigative Ophthalmology & Visual Science . 50 (9): 4185–4191. doi :10.1167/iovs.08-3040. ISSN 1552-5783. PMC 3052780 . PMID 19387073.
^ ab Park, Shin Yong ; Jing, Xuefang; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2013-04-01). «Белок распознавания пептидогликана 1 усиливает экспериментальную астму, способствуя Th2 и Th17 и ограничивая реакции регуляторных Т-клеток и плазмацитоидных дендритных клеток». Журнал иммунологии . 190 (7): 3480–3492. doi :10.4049/jimmunol.1202675. ISSN 1550-6606. PMC 3608703. PMID 23420883 .
^ Аб Яо, Сянглань; Гао, Мэйся; Дай, Куилиан; Мейер, Кэтрин С.; Чен, Цзичун; Киран, Карен Дж.; Ньюджент, Гейл З.; Цюй, Сюань; Ю, Цзу-Си; Дагур, Прадип К.; Маккой, Дж. Филип (декабрь 2013 г.). «Белок 1, распознающий пептидогликан, способствует воспалению дыхательных путей, вызванному клещами домашней пыли, у мышей». Американский журнал респираторной клеточной и молекулярной биологии . 49 (6): 902–911. doi : 10.1165/rcmb.2013-0001OC. ISSN 1535-4989. ПМЦ 3931111 . ПМИД 23808363.
^ Сюй, Мин; Ван, Чжиен; Локсли, Ричард М. (сентябрь 2004 г.). «Врожденные иммунные реакции у мышей с дефицитом белка распознавания пептидогликана L». Молекулярная и клеточная биология . 24 (18): 7949–7957. doi :10.1128/MCB.24.18.7949-7957.2004. ISSN 0270-7306. PMC 515053. PMID 15340057 .
^ ab Li, Xinna; Wang, Shiyong; Wang, Haitao; Gupta, Dipika (2006-07-28). «Дифференциальная экспрессия белка распознавания пептидогликана 2 в коже и печени требует различных факторов транскрипции». Журнал биологической химии . 281 (30): 20738–20748. doi : 10.1074/jbc.M601017200 . ISSN 0021-9258. PMID 16714290. S2CID 22076229.
^ Хойер, MA; Мелиеф, MJ; Кек, W.; Хазенберг, MP (1996-02-09). «Очистка и характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы из человеческой плазмы с использованием моноклональных антител». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects . 1289 (1): 57–64. doi :10.1016/0304-4165(95)00136-0. hdl : 1765/62308 . ISSN 0006-3002. PMID 8605233.
^ Ван, Хайтао ; Гупта, Дипика; Ли, Синна; Дзиарски, Роман (ноябрь 2005 г.). «Белок распознавания пептидогликана 2 (N-ацетилмурамоил-L-Ala амидаза) индуцируется в кератиноцитах бактериями через путь киназы p38». Инфекция и иммунитет . 73 (11): 7216–7225. doi :10.1128/IAI.73.11.7216-7225.2005. ISSN 0019-9567. PMC 1273900. PMID 16239516 .
^ ab Uehara, A.; Sugawara, Y.; Kurata, S.; Fujimoto, Y.; Fukase, K.; Kusumoto, S.; Satta, Y.; Sasano, T.; Sugawara, S.; Takada, H. (май 2005 г.). «Химически синтезированные патоген-ассоциированные молекулярные паттерны увеличивают экспрессию белков распознавания пептидогликана через толл-подобные рецепторы, NOD1 и NOD2 в эпителиальных клетках ротовой полости человека». Cellular Microbiology . 7 (5): 675–686. doi : 10.1111/j.1462-5822.2004.00500.x . ISSN 1462-5814. PMID 15839897. S2CID 20544993.
^ ab Дюрр, CU; Зальцман, NH; Дюпон, А.; Сабо, А.; Нормарк, Б. Х.; Нормарк, С.; Локсли, Р. М.; Меллрот, П.; Хорнеф, М. В. (май 2011 г.). «Контроль распознавания пептидогликана, опосредованного кишечным Nod2, лимфоцитами, ассоциированными с эпителием». Mucosal Immunology . 4 (3): 325–334. doi : 10.1038/mi.2010.71 . ISSN 1935-3456. PMID 20980996. S2CID 10298644.
^ ab Lee, Jooeun; Geddes, Kaoru; Streutker, Catherine; Philpott, Dana J.; Girardin, Stephen E. (август 2012 г.). «Роль белка распознавания пептидогликана мыши PGLYRP2 во врожденном иммунном ответе на инфекцию Salmonella enterica серовара Typhimurium in vivo». Инфекция и иммунитет . 80 (8): 2645–2654. doi :10.1128/IAI.00168-12. ISSN 1098-5522. PMC 3434585. PMID 22615249 .
^ ab Sang, Yongming; Ramanathan, Balaji; Ross, Christopher R.; Blecha, Frank (ноябрь 2005 г.). «Подавление генов и сверхэкспрессия длинных изоформ белка распознавания свиного пептидогликана: участие в экспрессии бета-дефензина-1». Инфекция и иммунитет . 73 (11): 7133–7141. doi :10.1128/IAI.73.11.7133-7141.2005. ISSN 0019-9567. PMC 1273832. PMID 16239507 .
^ Матур, Пунам; Мюррей, Бет; Кроуэлл, Томас; Гарднер, Хамфри; Аллер, Норманд; Хсу, Йен-Мин; Тилл, Грег; Карулли, Джон П. (июнь 2004 г.). «Мышиные белки распознавания пептидогликана PglyrpIalpha и PglyrpIbeta кодируются в комплексе эпидермальной дифференцировки и экспрессируются в эпидермальных и кроветворных тканях». Геномика . 83 (6): 1151–1163. doi :10.1016/j.ygeno.2004.01.003. ISSN 0888-7543. PMID 15177568.
^ abc Wang, Minhui ; Liu, Li-Hui; Wang, Shiyong; Li, Xinna; Lu, Xiaofeng; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2007-03-01). «Белки распознавания пептидогликана человека требуют цинка для уничтожения как грамположительных, так и грамотрицательных бактерий и являются синергистами с антибактериальными пептидами». Журнал иммунологии . 178 (5): 3116–3125. doi : 10.4049/jimmunol.178.5.3116 . ISSN 0022-1767. PMID 17312159. S2CID 22160694.
^ abc Kashyap, Des Raj ; Wang, Minhui; Liu, Li-Hui; Boons, Geert-Jan; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (июнь 2011 г.). «Белки распознавания пептидогликана убивают бактерии, активируя двухкомпонентные системы распознавания белков». Nature Medicine . 17 (6): 676–683. doi :10.1038/nm.2357. ISSN 1546-170X. PMC 3176504 . PMID 21602801.
^ Бобровский, Павел; Манувера, Валентин; Полина, Надежда; Подгорный, Олег; Прусаков, Кирилл; Говорун, Вадим; Лазарев, Василий (июль 2016 г.). "Рекомбинантные белки распознавания человеческого пептидогликана обнаруживают антихламидийную активность". Инфекция и иммунитет . 84 (7): 2124–2130. doi :10.1128/IAI.01495-15. ISSN 1098-5522. PMC 4936355. PMID 27160295 .
^ ab Kashyap, Des Raj ; Rompca, Annemarie; Gaballa, Ahmed; Helmann, John D.; Chan, Jefferson; Chang, Christopher J.; Hozo, Iztok; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (июль 2014 г.). «Белки распознавания пептидогликана убивают бактерии, вызывая окислительный, тиоловый и металлический стресс». PLOS Pathogens . 10 (7): e1004280. doi : 10.1371/journal.ppat.1004280 . ISSN 1553-7374. PMC 4102600 . PMID 25032698.
^ ab Kashyap, Des R. ; Kuzma, Marcin; Kowalczyk, Dominik A.; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (сентябрь 2017 г.). «Белок распознавания бактерицидного пептидогликана вызывает окислительный стресс в Escherichia coli через блокировку дыхательной цепи и увеличение катаболизма центрального углерода». Molecular Microbiology . 105 (5): 755–776. doi :10.1111/mmi.13733. ISSN 1365-2958. PMC 5570643 . PMID 28621879.
^ ab Dziarski, Roman ; Gupta, Dipika (февраль 2018 г.). «Как белки врожденного иммунитета убивают бактерии и почему они не склонны к резистентности». Current Genetics . 64 (1): 125–129. doi :10.1007/s00294-017-0737-0. ISSN 1432-0983. PMC 5777906 . PMID 28840318.
^ Аб Кашьяп, Дес Р .; Ковальчик, Доминик А.; Шан, Юэ; Ян, Чун-Кай; Гупта, Дипика; Дзерский, Роман (6 февраля 2020 г.). «Формиат дегидрогеназа, убихинон и цитохром bd-I необходимы для индуцированного белком распознавания пептидогликана окислительного стресса и уничтожения Escherichia coli». Научные отчеты . 10 (1): 1993. Бибкод : 2020НацСР..10.1993К. дои : 10.1038/s41598-020-58302-1. ISSN 2045-2322. ПМК 7005000 . ПМИД 32029761.
^ Лю, К .; Гелиус, Э.; Лю, Г.; Штайнер, Х.; Дзиарски, Р. (2000-08-11). «Белок распознавания пептидогликана млекопитающих связывает пептидогликан с высокой аффинностью, экспрессируется в нейтрофилах и подавляет рост бактерий». Журнал биологической химии . 275 (32): 24490–24499. doi : 10.1074/jbc.M001239200 . ISSN 0021-9258. PMID 10827080. S2CID 24226481.
^ Тайделл, К. Чейс; Юань, Джун; Тран, Патти; Селстед, Майкл Э. (15.01.2006). «Белок распознавания бычьего пептидогликана-S: антимикробная активность, локализация, секреция и свойства связывания». Журнал иммунологии . 176 (2): 1154–1162. doi : 10.4049/jimmunol.176.2.1154 . ISSN 0022-1767. PMID 16394004. S2CID 11173657.
^ Yang, Chun-Kai ; Kashyap, Des R.; Kowalczyk, Dominik A.; Rudner, David Z.; Wang, Xindan; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (2021-01-08). "Компоненты дыхательной цепи необходимы для истощения тиолов и гибели, вызванного белком распознавания пептидогликана, у Bacillus subtilis и Escherichia coli". Scientific Reports . 11 (1): 64. doi :10.1038/s41598-020-79811-z. ISSN 2045-2322. PMC 7794252 . PMID 33420211.
^ Хойер, MA; Мелиеф, MJ; Дебетс, R.; Хазенберг, MP (декабрь 1997 г.). «Воспалительные свойства пептидогликана снижаются после деградации человеческой N-ацетилмурамил-L-аланинамидазой». Европейская сеть цитокинов . 8 (4): 375–381. ISSN 1148-5493. PMID 9459617.
^ Дзиарски, Роман ; Кашьяп, Дес Радж; Гупта, Дипика (июнь 2012 г.). «Белки распознавания пептидогликана млекопитающих убивают бактерии, активируя двухкомпонентные системы, и модулируют микробиом и воспаление». Microbial Drug Resistance (Ларчмонт, Нью-Йорк) . 18 (3): 280–285. doi :10.1089/mdr.2012.0002. ISSN 1931-8448. PMC 3412580. PMID 22432705 .
^ Осанаи, Арихиро; Сашинами, Хироши; Асано, Крисана; Ли, Шэн-Джун; Ху, Донг-Лян; Накане, Акио (февраль 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана мыши PGLYRP-1 играет роль во врожденном иммунном ответе хозяина против инфекции Listeria monocytogenes». Инфекция и иммунитет . 79 (2): 858–866. doi :10.1128/IAI.00466-10. ISSN 1098-5522. PMC 3028829. PMID 21134971 .
^ ab Gowda, Ranjita N.; Redfern, Rachel; Frikeche, Jihane; Pinglay, Sudarshan; Foster, James William; Lema, Carolina; Cope, Leslie; Chakravarti, Shukti (2015). "Функции белков распознавания пептидогликана (Pglyrps) на поверхности глаза: бактериальный кератит у мышей с генной направленностью, дефицитных по Pglyrp-2, -3 и -4". PLOS ONE . 10 (9): e0137129. Bibcode :2015PLoSO..1037129G. doi : 10.1371/journal.pone.0137129 . ISSN 1932-6203. PMC 4558058 . PMID 26332373.
^ ab Dabrowski, Alexander N.; Conrad, Claudia; Behrendt, Ulrike; Shrivastav, Anshu; Baal, Nelli; Wienhold, Sandra M.; Hackstein, Holger; N'Guessan, Philippe D.; Aly, Sahar; Reppe, Katrin; Suttorp, Norbert (2019). "Белок распознавания пептидогликана 2 регулирует привлечение нейтрофилов в легкие после заражения Streptococcus pneumoniae". Frontiers in Microbiology . 10 : 199. doi : 10.3389/fmicb.2019.00199 . ISSN 1664-302X. PMC 6389715. PMID 30837960 .
^ abc Домбровский, Александр Н.; Шривастав, Аншу; Конрад, Клаудия; Комма, Кассандра; Вайгель, Маркус; Дитерт, Кристина; Грубер, Ахим Д.; Бертрамс, Вильгельм; Вильгельм, Йохен; Шмек, Бернд; Реппе, Катрин (2019). «Белок 4, распознающий пептидогликан, ограничивает бактериальный клиренс и воспаление в легких путем контроля микробиоты кишечника». Границы в иммунологии . 10 : 2106. дои : 10.3389/fimmu.2019.02106 . ISSN 1664-3224. ПМК 6763742 . ПМИД 31616404.
^ Аб Дзиарский, Роман ; Пак, Шин Ён; Кашьяп, Дес Радж; Дауд, Скот Э.; Гупта, Дипика (2016). «Pglyrp-регулируемая микрофлора кишечника Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis и Bacteroides eggerthii усиливает, а Alistipes Finegoldii ослабляет колит у мышей». ПЛОС ОДИН . 11 (1): e0146162. Бибкод : 2016PLoSO..1146162D. дои : 10.1371/journal.pone.0146162 . ISSN 1932-6203. ПМК 4699708 . ПМИД 26727498.
^ abc Банскар, Сунил ; Детцнер, Эшли А.; Хуарес-Родригес, Мария Д.; Ходзо, Изток; Гупта, Дипика; Дзерский, Роман (15 декабря 2019 г.). «Микробиом, регулируемый Pglyrp1, усиливает экспериментальную аллергическую астму». Журнал иммунологии . 203 (12): 3113–3125. doi : 10.4049/jimmunol.1900711 . ISSN 1550-6606. PMID 31704882. S2CID 207942798.
^ Ламан, Джон Д .; 'т Харт, Берт А.; Пауэр, Кристофер; Дзиарски, Роман (июль 2020 г.). «Бактериальный пептидогликан как фактор хронического воспаления мозга». Тенденции в молекулярной медицине . 26 (7): 670–682. doi :10.1016/j.molmed.2019.11.006. ISSN 1471-499X. PMID 32589935. S2CID 211835568.
^ Jing, Xuefang ; Zulfiqar, Fareeha; Park, Shin Yong; Núñez, Gabriel; Dziarski, Roman; Gupta, Dipika (2014-09-15). "Белок распознавания пептидогликана 3 и Nod2 синергически защищают мышей от колита, вызванного декстраном сульфатом натрия". Journal of Immunology . 193 (6): 3055–3069. doi :10.4049/jimmunol.1301548. ISSN 1550-6606. PMC 4157132. PMID 25114103 .
^ Зенхом, Марва; Хайдер, Айман; де Врезе, Михаэль; Хеллер, Кнут Дж.; Редер, Томас; Шрезенмейр, Юрген (апрель 2012 г.). «Белок распознавания пептидогликана 3 (PglyRP3) играет противовоспалительную роль в эпителиальных клетках кишечника». Иммунобиология . 217 (4): 412–419. doi :10.1016/j.imbio.2011.10.013. ISSN 1878-3279. PMID 22099350.
^ ab Park, Shin Yong ; Gupta, Dipika; Kim, Chang H.; Dziarski, Roman (2011). "Дифференциальные эффекты белков распознавания пептидогликана на экспериментальный атопический и контактный дерматит, опосредованный клетками Treg и Th17". PLOS ONE . 6 (9): e24961. Bibcode :2011PLoSO...624961P. doi : 10.1371/journal.pone.0024961 . ISSN 1932-6203. PMC 3174980 . PMID 21949809.
^ Скерри, Сиаран; Голдман, Уильям Э.; Карбонетти, Николас Х. (февраль 2019 г.). «Белок распознавания пептидогликана 4 подавляет ранние воспалительные реакции на Bordetella pertussis и способствует ослаблению заболевания, опосредованного агонистом рецептора сфингозин-1-фосфата». Инфекция и иммунитет . 87 (2). doi : 10.1128/IAI.00601-18. ISSN 1098-5522. PMC 6346131. PMID 30510103 .
^ ab Park, Shin Yong ; Gupta, Dipika; Hurwich, Risa; Kim, Chang H.; Dziarski, Roman (2011-12-01). «Белок распознавания пептидогликана Pglyrp2 защищает мышей от псориазоподобного воспаления кожи, способствуя регуляторным Т-клеткам и ограничивая ответы Th17». Journal of Immunology . 187 (11): 5813–5823. doi :10.4049/jimmunol.1101068. ISSN 1550-6606. PMC 3221838. PMID 22048773 .
^ Saha, Sukumar ; Qi, Jin; Wang, Shiyong; Wang, Minhui; Li, Xinna; Kim, Yun-Gi; Núñez, Gabriel; Gupta, Dipika; Dziarski, Roman (19.02.2009). "PGLYRP-2 и Nod2 необходимы для артрита, вызванного пептидогликаном, и местного воспаления". Cell Host & Microbe . 5 (2): 137–150. doi :10.1016/j.chom.2008.12.010. ISSN 1934-6069. PMC 2671207 . PMID 19218085.
^ Арентсен, Тим; Халид, Роксана; Цянь, Ю; Диас Хейц, Рочеллис (январь 2018 г.). «Зависящие от пола изменения в моторном и тревожном поведении у пожилых мышей с нокаутом молекулы 2, чувствительной к бактериальному пептидогликану». Мозг, поведение и иммунитет . 67 : 345–354. doi : 10.1016/j.bbi.2017.09.014 . ISSN 1090-2139. PMID 28951252. S2CID 27790787.
^ Read, Christine B.; Kuijper, Joseph L.; Hjorth, Siv A.; Heipel, Mark D.; Tang, Xiaoting; Fleetwood, Andrew J.; Dantzler, Jeffrey L.; Grell, Susanne N.; Kastrup, Jesper; Wang, Camilla; Brandt, Cameron S. (2015-02-15). "Cutting Edge: идентификация нейтрофильного PGLYRP1 как лиганда для TREM-1". Journal of Immunology . 194 (4): 1417–1421. doi :10.4049/jimmunol.1402303. ISSN 1550-6606. PMC 4319313. PMID 25595774 .
^ Сащенко, Лидия П.; Духанина, Елена А.; Яшин, Денис В.; Шаталов, Юрий В.; Романова, Елена А.; Коробко, Елена В.; Демин, Александр В.; Лукьянова, Тамара И.; Кабанова, Ольга Д.; Хайдуков, Сергей В.; Киселев, Сергей Л. (2004-01-16). "Peptidoglycan recognize protein tag7 forms a cytotoxic complex with heat shock protein 70 in solution and in lymphocytes". Журнал биологической химии . 279 (3): 2117–2124. doi : 10.1074/jbc.M307513200 . ISSN 0021-9258. PMID 14585845. S2CID 23485070.
^ Сащенко, Лидия П.; Духанина Елена Александровна; Шаталов Юрий В.; Яшин Денис В.; Лукьянова Тамара И.; Кабанова Ольга Д.; Романова Елена А.; Хайдуков Сергей В.; Галкин Александр В.; Гнучев Николай Владимирович; Георгиев, Георгий П. (15 сентября 2007 г.). «Цитотоксические Т-лимфоциты, несущие белок распознавания образов Tag7, могут обнаруживать уклончивые, HLA-отрицательные, но экспонирующие Hsp70 опухолевые клетки, тем самым обеспечивая контактное уничтожение, опосредованное FasL/Fas». Кровь . 110 (6): 1997–2004. doi : 10.1182/blood-2006-12-064444. ISSN 0006-4971. PMID 17551095. S2CID 14869208.
^ Духанина, Елена А.; Кабанова, Ольга Д.; Лукьянова, Тамара И.; Шаталов, Юрий В.; Яшин, Денис В.; Романова, Елена А.; Гнучев, Николай В.; Галкин, Александр В.; Георгиев, Георгий П.; Сащенко, Лидия П. (2009-08-18). "Противоположные роли метастазина (S100A4) в двух потенциально опухолецидных механизмах с участием человеческого лимфоцитарного белка Tag7 и Hsp70". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 106 (33): 13963–13967. Bibcode :2009PNAS..10613963D. doi : 10.1073/pnas.0900116106 . ISSN 1091-6490. PMC 2729003. PMID 19666596 .
^ Яшин, Денис В.; Духанина Елена Александровна; Кабанова Ольга Д.; Романова Елена А.; Лукьянова Тамара И.; Тоневицкий, Александр Григорьевич; Рейнс, Дебора А.; Гнучев Николай Владимирович; Геррьеро, Винс; Георгиев Георгий П.; Сащенко, Лидия П. (25 марта 2011 г.). «Белок, связывающий тепловой шок (HspBP1), защищает клетки от цитотоксического действия комплекса Tag7-Hsp70». Журнал биологической химии . 286 (12): 10258–10264. дои : 10.1074/jbc.M110.163436 . ISSN 1083-351X. ПМК 3060480 . ПМИД 21247889.
^ ab Яшин, Денис В.; Иванова, Ольга К.; Сошникова, Наталья В.; Шелудченков, Антон А.; Романова, Елена А.; Духанина, Елена А.; Тоневицкий, Александр Г.; Гнучев, Николай В.; Габибов, Александр Г.; Георгиев, Георгий П.; Сащенко, Лидия П. (2015-08-28). "Tag7 (PGLYRP1) в комплексе с Hsp70 индуцирует альтернативные цитотоксические процессы в опухолевых клетках через рецептор TNFR1". Журнал биологической химии . 290 (35): 21724–21731. doi : 10.1074/jbc.M115.639732 . ISSN 0021-9258. PMC 4571894 . PMID 26183779.
^ Яшин, Денис В.; Романова, Елена А.; Иванова, Ольга К.; Сащенко, Лидия П. (апрель 2016 г.). «Цитотоксический комплекс Tag7-Hsp70 индуцирует некроптоз опухолевых клеток через пермеабилизацию лизосом и митохондрий». Biochimie . 123 : 32–36. doi :10.1016/j.biochi.2016.01.007. ISSN 1638-6183. PMID 26796882.
^ Романова, Елена А.; Шарапова, Татьяна Н.; Телегин, Георгий Б.; Минаков, Алексей Н.; Чернов, Александр С.; Иванова, Ольга К.; Бычков, Максим Л.; Сащенко, Лидия П.; Яшин, Денис В. (20 февраля 2020 г.). "12-мерный пептид Tag7 (PGLYRP1) образует цитотоксический комплекс с Hsp70 и ингибирует гибель клеток, вызванную TNF-Alpha". Cells . 9 (2): 488. doi : 10.3390/cells9020488 . ISSN 2073-4409. PMC 7072780 . PMID 32093269.
^ ab Шарапова, Татьяна Н.; Романова, Елена А.; Чернов, Александр С.; Минаков, Алексей Н.; Казаков, Виталий А.; Кудряева, Анна А.; Белогуров, Алексей А.; Иванова, Ольга К.; Габибов, Александр Г.; Телегин, Георгий Б.; Яшин, Денис В.; Сащенко, Лидия П. (2021-10-18). "Белковые пептиды PGLYRP1/Tag7 снижают провоспалительный ответ в клетках крови человека и мышиной модели диффузного альвеолярного повреждения легких через блокировку рецепторов TREM-1 и TNFR1". Международный журнал молекулярных наук . 22 (20): 11213. doi : 10.3390/ijms222011213 . ISSN 1422-0067. PMC 8538247. PMID 34681871 .
^ Телегин, Георгий Б.; Чернов, Александр С.; Казаков, Виталий А.; Романова, Елена А.; Шарапова, Татьяна Н.; Яшин, Денис В.; Габибов, Александр Г.; Сащенко, Лидия П. (2021-06-07). "8-мерный пептид белка врожденного иммунитета PGLYRP1/Tag7 связывается с рецептором TNFR1 и ингибирует вызванный TNFα цитотоксический эффект и воспаление". Frontiers in Immunology . 12 . doi : 10.3389/fimmu.2021.622471 . ISSN 1664-3224. PMC 8215708 . PMID 34163464.
^ Nkya, Siana; Mwita, Liberata; Mgaya, Josephine; Kumburu, Happiness; van Zwetselaar, Marco; Menzel, Stephan; Mazandu, Gaston Kuzamunu; Sangeda, Raphael; Chimusa, Emile; Makani, Julie (5 июня 2020 г.). «Определение генетических вариантов и путей, связанных с экстремальными уровнями фетального гемоглобина при серповидноклеточной анемии в Танзании». BMC Medical Genetics . 21 (1): 125. doi : 10.1186/s12881-020-01059-1 . ISSN 1471-2350. PMC 7275552 . PMID 32503527.
^ Нг, Дэвид; Ху, Нан; Ху, Ин; Ван, Чаоюй; Гиффен, Кэрол; Тан, Цзэ-Чжун; Хан, Сяо-Ю; Ян, Говард Х.; Ли, Максвелл П.; Голдштейн, Алиса М.; Тейлор, Филип Р. (2008-10-01). «Репликация исследования случай-контроль по всему геному плоскоклеточного рака пищевода». Международный журнал рака . 123 (7): 1610–1615. doi :10.1002/ijc.23682. ISSN 1097-0215. PMC 2552411. PMID 18649358 .
^ Голдман, Сэмюэл М.; Камель, Фрейя; Росс, Г. Вебстер; Джуэлл, Сара А.; Маррас, Конни; Хоппин, Джейн А.; Умбах, Дэвид М.; Бхудхиканок, Грейс С.; Менг, Шерил; Корелл, Моника; Коминс, Кэтлин (август 2014 г.). «Гены белка распознавания пептидогликана и риск болезни Паркинсона». Двигательные расстройства . 29 (9): 1171–1180. doi :10.1002/mds.25895. ISSN 1531-8257. PMC 4777298. PMID 24838182 .
^ Gorecki, Anastazja M.; Bakeberg, Megan C.; Theunissen, Frances; Kenna, Jade E.; Hoes, Madison E.; Pfaff, Abigail L.; Akkari, P. Anthony; Dunlop, Sarah A.; Kõks, Sulev; Mastaglia, Frank L.; Anderton, Ryan S. (17.11.2020). «Полиморфизмы отдельных нуклеотидов, связанные с гомеостазом кишечника, влияют на риск и возраст начала болезни Паркинсона». Frontiers in Aging Neuroscience . 12. doi : 10.3389/fnagi.2020.603849 . ISSN 1663-4365. PMC 7718032. PMID 33328979 .
^ Луань, Мэнтин; Цзинь, Цзянин; Ван, Ин; Ли, Сяоюань; Се, Аньму (апрель 2022 г.). «Связь полиморфизма гена PGLYRP2 и спорадической болезни Паркинсона у северной китайской популяции хань». Neuroscience Letters . 775 : 136547. doi : 10.1016/j.neulet.2022.136547. PMID 35218888. S2CID 247028433.
^ Сан, Чао; Матур, Пунам; Дюпюи, Жозе; Тизард, Рич; Тихо, Барри; Кроуэлл, Том; Гарднер, Хамфри; Боукок, Энн М.; Карулли, Джон (март 2006 г.). «Белки распознавания пептидогликана Pglyrp3 и Pglyrp4 кодируются комплексом эпидермальной дифференцировки и являются генами-кандидатами для локуса Psors4 на хромосоме 1q21». Генетика человека . 119 (1–2): 113–125. doi :10.1007/s00439-005-0115-8. ISSN 0340-6717. PMID 16362825. S2CID 31486449.
^ Кайну, Кати; Кивинен, Катя; Зуккелли, Марко; Суомела, Сари; Кере, Юха; Инерот, Анника; Бейкер, Барбара С.; Паулз, Энн В.; Фрай, Лайонел; Самуэльссон, Лена; Саариалхо-Кере, Улпу (февраль 2009 г.). «Ассоциация псориаза с генами PGLYRP и SPRR в локусе PSORS4 на 1q показывает гетерогенность между финскими, шведскими и ирландскими семьями». Экспериментальная дерматология . 18 (2): 109–115. дои : 10.1111/j.1600-0625.2008.00769.x. ISSN 1600-0625. PMID 18643845. S2CID 5771478.
^ Игартуа, Кэтрин; Дэвенпорт, Эмили Р.; Гилад, Йоав; Николае, Дэн Л.; Пинто, Джайант; Обер, Кэрол (1 февраля 2017 г.). «Генетическая изменчивость хозяина в путях иммунитета слизистой оболочки влияет на микробиом верхних дыхательных путей». Микробиом . 5 (1): 16. doi : 10.1186/s40168-016-0227-5 . ISSN 2049-2618. PMC 5286564 . PMID 28143570.
^ Чжан, Лэй; Ло, Минь; Ян, Хунъин; Чжу, Шаоянь; Чэн, Сяньлян; Цин, Чэнь (2019-02-20). «Анализ геномного профилирования на основе секвенирования следующего поколения выявляет новые мутации для клинической диагностики у китайских пациентов с первичным эпителиальным раком яичников». Журнал исследований яичников . 12 (1): 19. doi : 10.1186/s13048-019-0494-4 . ISSN 1757-2215. PMC 6381667. PMID 30786925 .
^ Рохатги, Ананд; Айерс, Колби Р.; Кхера, Амит; МакГвайр, Даррен К.; Дас, Сандип Р.; Матулевичус, Сьюзан; Тимаран, Карлос Х.; Розеро, Эрик Б.; де Лемос, Джеймс А. (апрель 2009 г.). «Связь между пептидогликановым распознающим белком-1 и коронарным и периферическим атеросклерозом: наблюдения из Далласского исследования сердца». Атеросклероз . 203 (2): 569–575. doi :10.1016/j.atherosclerosis.2008.07.015. ISSN 1879-1484. PMID 18774573.
^ Brownell, Nicholas K.; Khera, Amit; de Lemos, James A.; Ayers, Colby R.; Rohatgi, Anand (17 мая 2016 г.). «Связь между пептидогликановым распознающим белком-1 и случаями атеросклеротических сердечно-сосудистых заболеваний: исследование сердца в Далласе». Журнал Американского колледжа кардиологии . 67 (19): 2310–2312. doi : 10.1016/j.jacc.2016.02.063 . ISSN 1558-3597. PMID 27173041.
^ аб Климчак-Томаниак, Доминика; Боуэнс, Эльке; Шурман, Анн-Софи; Аккерхейс, К. Мартейн; Константинеску, Алина; Брюгтс, Джаспер; Вестенбринк, Б. Даан; ван Рамсхорст, Ян; немцы, Тьерд; Пончек, Лешек; Уманс, Виктор (июнь 2020 г.). «Временные закономерности маркеров, связанных с макрофагами и нейтрофилами, связаны с клиническим исходом у пациентов с сердечной недостаточностью». ЭСК Сердечная недостаточность . 7 (3): 1190–1200. дои : 10.1002/ehf2.12678. ISSN 2055-5822. ПМК 7261550 . ПМИД 32196993.
^ Rathnayake, Nilminie; Gustafsson, Anders; Sorsa, Timo; Norhammar, Anna; Bostanci, Nagihan (сентябрь 2022 г.). «Связь белка распознавания пептидогликана 1 с пост-инфарктным и пародонтальным воспалением: отчет подгруппы из исследования PAROKRANK (заболевания пародонта и связь с инфарктом миокарда)». Журнал пародонтологии . 93 (9): 1325–1335. doi : 10.1002/JPER.21-0595. ISSN 0022-3492. PMC 9796725. PMID 35344208 .
^ Аб Хан, Яньсинь; Хуа, Ша; Чен, Яньцзя; Ян, Вэньбо; Чжао, Вэйлинь; Хуан, Фаньи; Цю, Зепинг; Ян, Ченди; Цзян, Цзе; Су, Сюсю; Ян, Кэ; Джин, Вэй (май 2021 г.). «Циркулирующие уровни PGLYRP1 как потенциальный биомаркер ишемической болезни сердца и сердечной недостаточности». Журнал сердечно-сосудистой фармакологии . 77 (5): 578–585. doi : 10.1097/FJC.0000000000000996. ISSN 0160-2446. PMID 33760799. S2CID 232356516.
^ Silbereisen, A.; Hallak, AK; Nascimento, GG; Sorsa, T.; Belibasakis, GN; Lopez, R.; Bostanci, N. (октябрь 2019 г.). «Регуляция PGLYRP1 и TREM-1 во время прогрессирования и разрешения воспаления десен». JDR Clinical and Translational Research . 4 (4): 352–359. doi :10.1177/2380084419844937. ISSN 2380-0852. PMID 31013451. S2CID 129941967.
^ Райвисто, Т.; Хейккинен, AM; Зильберайзен, А.; Кованен, Л.; Руоконен, Х.; Тервахартиала, Т.; Хаукка, Дж.; Сорса, Т.; Бостанчи, Н. (октябрь 2020 г.). «Регуляция белка 1 распознавания пептидогликана слюны у подростков». JDR Клинические и трансляционные исследования . 5 (4): 332–341. дои : 10.1177/2380084419894287. ISSN 2380-0852. PMID 31860804. S2CID 209434091.
^ Юсель, Зейнеп Пинар Келес; Зильберайзен, Анжелика; Эмингиль, Гульнур; Токгоз, Явуз; Косе, Тимур; Сорса, Тимо; Цилингаридис, Георгиос; Бостанджи, Нагихан (октябрь 2020 г.). «Биомаркеры слюны в контексте воспаления десен у детей с муковисцидозом». Журнал пародонтологии . 91 (10): 1339–1347. дои : 10.1002/JPER.19-0415. hdl : 10138/327022 . ISSN 1943-3670. PMID 32100289. S2CID 211523360.
^ Karsiyaka Hendek, Meltem; Kisa, Ucler; Olgun, Ebru (январь 2020 г.). «Влияние курения на уровень белка-1 распознавания пептидогликана десневой жидкости после начальной пародонтальной терапии при хроническом пародонтите». Oral Diseases . 26 (1): 166–172. doi :10.1111/odi.13207. ISSN 1601-0825. PMID 31587460. S2CID 203850763.
^ Inanc, Nevsun; Mumcu, Gonca; Can, Meryem; Yay, Meral; Silbereisen, Angelika; Manoil, Daniel; Direskeneli, Haner; Bostanci, Nagihan (2021-02-03). "Повышенный уровень TREM-1 в сыворотке связан с пародонтитом и активностью заболевания при ревматоидном артрите". Scientific Reports . 11 (1): 2888. Bibcode :2021NatSR..11.2888I. doi :10.1038/s41598-021-82335-9. ISSN 2045-2322. PMC 7859204 . PMID 33536478.
^ Силберайзен, Ангелика; Лира-Джуниор, Роналдо; Акерман, Сигвард; Клинге, Бьёрн; Бострём, Элизабет А.; Бостанчи, Нагихан (ноябрь 2023 г.). «Связь воспалительных маркеров TREM-1 и PGLYRP1 слюны с неинфекционными заболеваниями». Журнал клинической пародонтологии . 50 (11): 1467–1475. doi : 10.1111/jcpe.13858 . ISSN 0303-6979. PMID 37524498. S2CID 260349050.
^ Ян, Чжаньюй; Ни, Цзяндун; Куанг, Летиан; Гао, Юнцюань; Тао, Шибин (11 сентября 2020 г.). «Идентификация генов и путей, связанных с субхондральной костью при остеоартрите, посредством биоинформатического анализа». Лекарство . 99 (37): e22142. дои : 10.1097/MD.0000000000022142. ISSN 1536-5964. ПМЦ 7489699 . ПМИД 32925767.
^ Ортис, Фернанда; Нилунд, Карита М.; Руоконен, Хеллеви; Мейерман, Юкка Х.; Фурухолм, Юсси; Бостанчи, Нагихан; Сорса, Тимо (2020-08-04). «Слюнные биомаркеры воспаления полости рта связаны с сердечно-сосудистыми событиями и смертью среди пациентов, перенесших трансплантацию почки». Transplantation Proceedings . 52 (10): 3231–3235. doi :10.1016/j.transproceed.2020.07.007. ISSN 1873-2623. PMID 32768288. S2CID 225451024.
^ Сумро, Санам; Венкатешваран, Суреш; Ванарша, Камала; Харбутли, Марва; Нидхи, Малавика; Сусарла, Рамья; Чжан, Тин; Сасидхаран, Прашант; Ли, Кён Хён; Рош, Джоэл; Марковиц, Джеймс; Педроса, Клаудия; Денсон, Ли А.; Хайамс, Джеффри; Кугатхасан, Субра (28 июня 2021 г.). «Прогнозирование течения заболевания при язвенном колите с использованием белков стула, выявленных с помощью скрининга на основе аптамеров». Природные коммуникации . 12 (1): 3989. Бибкод : 2021NatCo..12.3989S. дои : 10.1038/s41467-021-24235-0. ISSN 2041-1723. PMC 8239008. PMID 34183667 .
^ Glickman, Jacob W.; Dubin, Celina; Renert-Yuval, Yael; Dahabreh, Dante; Kimmel, Grace W.; Auyeung, Kelsey; Estrada, Yeriel D.; Singer, Giselle; Krueger, James G.; Pavel, Ana B.; Guttman-Yassky, Emma (2020-05-04). «Поперечное исследование биомаркеров крови пациентов с умеренной и тяжелой очаговой алопецией выявляет системную иммунную и сердечно-сосудистую дисрегуляцию биомаркеров». Журнал Американской академии дерматологии . 84 (2): 370–380. doi :10.1016/j.jaad.2020.04.138. ISSN 1097-6787. PMID 32376430. S2CID 218532915.
^ Ян, Шутин; Цао, Чуцин; Сье, Чжигуо; Чжоу, Чжигуан (март 2020 г.). «Анализ потенциальных генов-концентраторов, участвующих в патогенезе китайских пациентов с диабетом 1 типа». Annals of Translational Medicine . 8 (6): 295. doi : 10.21037/atm.2020.02.171 . ISSN 2305-5839. PMC 7186604. PMID 32355739 .
^ Арениус, Илона; Руоконен, Хеллеви; Ортис, Фернанда; Фурухольм, Юсси; Вялимаа, Ханнамари; Бостанчи, Нагихан; Эскола, Майя; Мария Хейккинен, Анна; Меурман, Юкка Х.; Сорса, Тимо; Нюлунд, Карита (июль 2020 г.). «Взаимосвязь между заболеваниями полости рта и инфекционными осложнениями у пациентов, находящихся на диализе». Заболевания полости рта . 26 (5): 1045–1052. дои : 10.1111/odi.13296. hdl : 10138/325947 . ISSN 1601-0825. PMID 32026534. S2CID 211045697.
^ Го, Чао; Ли, Чжэньлин (2019-12-05). «Биоинформатический анализ ключевых генов и путей, связанных с тромбозом при эссенциальной тромбоцитемии». Medical Science Monitor: Международный медицинский журнал экспериментальных и клинических исследований . 25 : 9262–9271. doi : 10.12659/MSM.918719. ISSN 1643-3750. PMC 6911306. PMID 31801935 .
^ Turturice, Benjamin A; Theorell, Juliana; Koenig, Mary Dawn; Tussing-Humphreys, Lisa; Gold, Diane R; Litonjua, Augusto A; Oken, Emily; Rifas-Shiman, Sheryl L; Perkins, David L; Finn, Patricia W (10.02.2021). «Перинатальный гранулопоэз и риск детской астмы». eLife . 10 . doi : 10.7554/eLife.63745 . ISSN 2050-084X. PMC 7889076 . PMID 33565964.
^ Ли, Хуэй; Мэн, Дефан; Цзя, Цзетин; Вэй, Хуа (декабрь 2021 г.). «PGLYRP2 как новый биомаркер активности и липидного метаболизма системной красной волчанки». Липиды в здоровье и болезнях . 20 (1): 95. doi : 10.1186/s12944-021-01515-8 . ISSN 1476-511X. PMC 8404349. PMID 34461924 .
^ Хуан, Фэй; Лю, Сюй; Ченг, Юнцзин; Сунь, Сяолинь; Ли, Инни; Чжао, Цзин; Цао, Ди; Ву, Цинь; Пан, Сяоли; Дэн, Хайтенг; Тиан, Мэй; Ли, Чжанго (31 августа 2021 г.). «Антитела к белку распознавания пептидогликана (PGLYRP)-2 как новый биомаркер при ревматоидном артрите». Клиническая и экспериментальная ревматология . 39 (5): 988–994. doi : 10.55563/clinexprheumatol/vlvlqu . ISSN 1593-098Х. PMID 33427621. S2CID 231575423.
^ Achkar, Jacqueline M.; Cortes, Laetitia; Croteau, Pascal; Yanofsky, Corey; Mentinova, Marija; Rajotte, Isabelle; Schirm, Michael; Zhou, Yiyong; Junqueira-Kipnis, Ana Paula; Kasprowicz, Victoria O.; Larsen, Michelle (сентябрь 2015 г.). «Биомаркеры белков-хозяев выявляют активный туберкулез у неинфицированных и коинфицированных ВИЧ лиц». eBioMedicine . 2 (9): 1160–1168. doi :10.1016/j.ebiom.2015.07.039. ISSN 2352-3964. PMC 4588417 . PMID 26501113.
^ Чэнь, Цзин; Хань, Юй-Шуай; И, Вэнь-Цзин; Хуан, Хуай; Ли, Чжи-Бин; Ши, Ли-Ин; Вэй, Ли-Лян; Юй, И; Цзян, Тин-Тин; Ли, Цзи-Чэн (ноябрь 2020 г.). «Сывороточные sCD14, PGLYRP2 и FGA как потенциальные биомаркеры туберкулеза с множественной лекарственной устойчивостью на основе независимого от данных получения и целевой протеомики». Журнал клеточной и молекулярной медицины . 24 (21): 12537–12549. doi : 10.1111/jcmm.15796. ISSN 1582-1838. PMC 7686995. PMID 32967043.
^ Чжоу, Юн; Цинь, Шичжэнь; Сан, Минцзюань; Тан, Ли; Янь, Сяовэй; Ким, Тэк-Кюн; Кабальеро, Хуан; Глусман, Густаво; Брунков, Мэри Э.; Солоски, Марк Дж.; Ребман, Элисон В. (3 января 2020 г.). «Измерение органоспецифических и острой фазы уровня белка в крови при ранней болезни Лайма». Журнал исследований протеома . 19 (1): 346–359. doi :10.1021/acs.jproteome.9b00569. ISSN 1535-3907. PMC 7981273. PMID 31618575 .
^ Das, Apabrita Ayan; Choudhury, Kamalika Roy; Jagadeeshaprasad, MG; Kulkarni, Mahesh J.; Mondal, Prakash Chandra; Bandyopadhyay, Arun (2020-06-30). "Протеомный анализ обнаруживает нерегулируемый обратный транспорт холестерина у людей с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST". Journal of Proteomics . 222 : 103796. doi : 10.1016/j.jprot.2020.103796. ISSN 1876-7737. PMID 32376501. S2CID 218532507.
^ Tsuchiya, M.; Asahi, N.; Suzuoki, F.; Ashida, M.; Matsuura, S. (сентябрь 1996 г.). «Обнаружение пептидогликана и бета-глюкана с помощью анализа плазмы личинок шелкопряда». FEMS Immunology and Medical Microbiology . 15 (2–3): 129–134. doi : 10.1111/j.1574-695X.1996.tb00063.x . ISSN 0928-8244. PMID 8880138.
^ Кобаяши, Т.; Тани, Т.; Йокота, Т.; Кодама, М. (май 2000 г.). «Обнаружение пептидогликана в плазме человека с использованием теста на плазме личинок шелкопряда». FEMS Immunology and Medical Microbiology . 28 (1): 49–53. doi : 10.1111/j.1574-695X.2000.tb01456.x . ISSN 0928-8244. PMID 10767607.
Дальнейшее чтение
Bastos, Paulo AD; Wheeler, Richard; Boneca, Ivo G (2021). «Поглощение, распознавание и ответы на пептидогликан у млекопитающего-хозяина». Обзоры микробиологии FEMS . 45 (1): fuaa044. doi : 10.1093/femsre/fuaa044 . PMC 7794044. PMID 32897324 .
Вольф, Андреа Дж.; Андерхилл, Дэвид М. (2018). «Распознавание пептидогликана врожденной иммунной системой». Nature Reviews Immunology . 18 (4): 243–254. doi :10.1038/nri.2017.136. PMID 29292393. S2CID 3894187.
Гонсалес-Сантана, Айозе; Диас Хейц, Рочеллис (2020). «Бактериальные пептидогликаны микробиоты в нейроразвитии и поведении». Тенденции в молекулярной медицине . 26 (8): 729–743. doi : 10.1016/j.molmed.2020.05.003 . PMID 32507655.