stringtranslate.com

Аминокислота

Структура типичной L -альфа-аминокислоты в «нейтральной» форме

Аминокислоты — это органические соединения , которые содержат как амино- , так и карбоксильные функциональные группы . [1] Хотя в природе существует более 500 аминокислот, наиболее важными из них являются 22 α-аминокислоты, входящие в состав белков . [2] Только эти 22 аминокислоты присутствуют в генетическом коде жизни. [3] [4]

Аминокислоты можно классифицировать в соответствии с расположением основных структурных функциональных групп ( альфа- (α-) , бета- (β-) , гамма- (γ-) аминокислоты и т. д.); другие категории относятся к полярности , ионизации и типу группы боковой цепи ( алифатические , ациклические , ароматические , полярные и т. д.). В форме белков остатки аминокислот образуют второй по величине компонент ( вода является крупнейшим) человеческих мышц и других тканей . [5] Помимо своей роли в качестве остатков в белках, аминокислоты участвуют в ряде процессов, таких как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтез . Считается, что они сыграли ключевую роль в обеспечении жизни на Земле и ее возникновении . [6]

Аминокислоты формально названы Совместной комиссией по биохимической номенклатуре IUPAC - IUBMB в терминах фиктивной «нейтральной» структуры, показанной на иллюстрации. Например, систематическое название аланина — 2-аминопропановая кислота, основанное на формуле CH 3 −CH(NH 2 )−COOH . Комиссия обосновала этот подход следующим образом: [7]

Приведенные систематические названия и формулы относятся к гипотетическим формам, в которых аминогруппы не протонированы, а карбоксильные группы не диссоциированы. Это соглашение полезно для избежания различных номенклатурных проблем, но его не следует понимать как то, что эти структуры представляют собой значительную часть молекул аминокислот.

История

Первые несколько аминокислот были открыты в начале 1800-х годов. [8] [9] В 1806 году французские химики Луи-Николя Воклен и Пьер Жан Робике выделили из спаржи соединение , которое впоследствии было названо аспарагином , первой открытой аминокислотой. [10] [11] Цистин был открыт в 1810 году, [12] хотя его мономер, цистеин , оставался неоткрытым до 1884 года. [13] [11] [a] Глицин и лейцин были открыты в 1820 году. [14] Последней из 20 распространенных аминокислот, которая была открыта, был треонин в 1935 году Уильямом Каммингом Роузом , который также определил незаменимые аминокислоты и установил минимальную суточную потребность во всех аминокислотах для оптимального роста. [15] [16]

Единство химической категории было признано Вюрцем в 1865 году, но он не дал ей конкретного названия. [17] Первое использование термина «аминокислота» в английском языке датируется 1898 годом, [18] в то время как немецкий термин Aminosäure использовался ранее. [19] Было обнаружено, что белки дают аминокислоты после ферментативного переваривания или кислотного гидролиза . В 1902 году Эмиль Фишер и Франц Хофмайстер независимо друг от друга предположили, что белки образуются из многих аминокислот, посредством чего образуются связи между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой, в результате чего образуется линейная структура, которую Фишер назвал « пептидом ». [20]

Общая структура

21 протеиногенная α-аминокислота, обнаруженная у эукариот , сгруппированная в соответствии со значениями p K a их боковых цепей и зарядами, переносимыми при физиологическом pH (7,4)

2- , альфа- или α-аминокислоты [21] в большинстве случаев имеют общую формулу H2NCHRCOOH , [b] где R представляет собой органический заместитель , известный как « боковая цепь ». [22]

Из многих сотен описанных аминокислот 22 являются протеиногенными («белкообразующими»). [23] [24] [25] Именно эти 22 соединения объединяются, чтобы дать огромный массив пептидов и белков, собираемых рибосомами . [26] Непротеиногенные или модифицированные аминокислоты могут возникать в результате посттрансляционной модификации или во время нерибосомального синтеза пептидов.

Хиральность

Атом углерода рядом с карбоксильной группой называется α–углеродом . В протеиногенных аминокислотах он несет амин и группу R или боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, а также атом водорода. За исключением глицина, у которого боковая цепь также является атомом водорода, α–углерод является стереогенным . Все хиральные протеогенные аминокислоты имеют конфигурацию L. Они являются «левосторонними» энантиомерами , что относится к стереоизомерам альфа-углерода.

Несколько D -аминокислот («правосторонних») были обнаружены в природе, например, в бактериальных оболочках , как нейромодуляторы ( D - серин ), и в некоторых антибиотиках . [27] [28] Редко остатки D -аминокислот встречаются в белках и преобразуются из L -аминокислот в качестве посттрансляционной модификации . [29] [c]

Боковые цепи

Полярно заряженные боковые цепи

Пять аминокислот обладают зарядом при нейтральном pH. Часто эти боковые цепи появляются на поверхности белков, чтобы обеспечить их растворимость в воде, а боковые цепи с противоположными зарядами образуют важные электростатические контакты, называемые солевыми мостиками , которые поддерживают структуры внутри одного белка или между взаимодействующими белками. [32] Многие белки специфически связывают металл в свои структуры, и эти взаимодействия обычно опосредуются заряженными боковыми цепями, такими как аспартат , глутамат и гистидин . При определенных условиях каждая ионобразующая группа может быть заряжена, образуя двойные соли. [33]

Две отрицательно заряженные аминокислоты при нейтральном pH — это аспартат (Asp, D) и глутамат (Glu, E). Анионные карбоксилатные группы ведут себя как основания Бренстеда в большинстве случаев. [32] Ферменты в средах с очень низким pH, такие как аспарагиновая протеаза пепсин в желудках млекопитающих, могут иметь каталитические остатки аспартата или глутамата, которые действуют как кислоты Бренстеда.

Функциональные группы, обнаруженные в гистидине (слева), лизине (в центре) и аргинине (справа)

Существует три аминокислоты с боковыми цепями, которые являются катионами при нейтральном pH: аргинин (Arg, R), лизин (Lys, K) и гистидин (His, H). Аргинин имеет заряженную гуанидиногруппу , а лизин — заряженную алкиламиногруппу, и полностью протонированы при pH 7. Имидазольная группа гистидина имеет pK a 6,0 и протонирована только на 10% при нейтральном pH. Поскольку гистидин легко обнаруживается в своих основных и сопряженных кислотных формах, он часто участвует в каталитических переносах протонов в ферментативных реакциях. [32]

Полярные незаряженные боковые цепи

Полярные, незаряженные аминокислоты серин (Ser, S), треонин (Thr, T), аспарагин (Asn, N) и глутамин (Gln, Q) легко образуют водородные связи с водой и другими аминокислотами. [32] Они не ионизируются в нормальных условиях, заметным исключением является каталитический серин в сериновых протеазах . Это пример серьезного возмущения, и он не характерен для остатков серина в целом. Треонин имеет два хиральных центра, не только хиральный центр L (2 S ) на α-углероде, общий для всех аминокислот, за исключением ахирального глицина, но также (3 R ) на β-углероде. Полная стереохимическая спецификация: (2 S ,3 R )- L - треонин .

Гидрофобные боковые цепи

Неполярные взаимодействия аминокислот являются основной движущей силой процессов, которые сворачивают белки в их функциональные трехмерные структуры. [32] Ни одна из боковых цепей этих аминокислот не ионизируется легко и, следовательно, не имеет pK a s, за исключением тирозина (Tyr, Y). Гидроксил тирозина может депротонироваться при высоком pH, образуя отрицательно заряженный фенолят. Из-за этого можно было бы отнести тирозин к категории полярных, незаряженных аминокислот, но его очень низкая растворимость в воде хорошо соответствует характеристикам гидрофобных аминокислот.

Особый случай боковых цепей

Несколько боковых цепей не описываются хорошо категориями заряженных, полярных и гидрофобных. Глицин (Gly, G) можно считать полярной аминокислотой, поскольку его небольшой размер означает, что его растворимость в значительной степени определяется амино- и карбоксилатными группами. Однако отсутствие какой-либо боковой цепи обеспечивает глицину уникальную гибкость среди аминокислот с большими разветвлениями для сворачивания белка. [32] Цистеин (Cys, C) также может легко образовывать водородные связи, что помещает его в категорию полярных аминокислот, хотя его часто можно найти в белковых структурах, образуя ковалентные связи, называемые дисульфидными связями , с другими цистеинами. Эти связи влияют на сворачивание и стабильность белков и необходимы для образования антител . Пролин (Pro, P) имеет алкильную боковую цепь и может считаться гидрофобным, но поскольку боковая цепь присоединяется обратно к альфа-аминогруппе, он становится особенно негибким при включении в белки. Подобно глицину, он влияет на структуру белка уникальным для аминокислот образом. Селеноцистеин (Sec, U) — редкая аминокислота, которая напрямую не кодируется ДНК, но включается в белки через рибосому. Селеноцистеин имеет более низкий окислительно-восстановительный потенциал по сравнению с аналогичным цистеином и участвует в нескольких уникальных ферментативных реакциях. [34] Пирролизин (Pyl, O) — еще одна аминокислота, которая не кодируется ДНК, но синтезируется в белок рибосомами. [35] Он обнаружен у видов архей, где участвует в каталитической активности нескольких метилтрансфераз.

β- и γ-аминокислоты

Аминокислоты со структурой NH+3−CXY−CXY−CO−2, такие как β-аланин , компонент карнозина и некоторых других пептидов, являются β-аминокислотами. Те, у которых структура NH+3−CXY−CXY−CXY−CO−2являются γ-аминокислотами и т. д., где X и Y — два заместителя (один из которых обычно H). [7]

Цвиттерионы

Ионизация и бренстедовский характер N-концевых амино, C-концевых карбоксилатов и боковых цепей аминокислотных остатков

Распространенные природные формы аминокислот имеют цвиттер-ионную структуру с −NH+3( −NH+2− в случае пролина) и −CO−2Функциональные группы, присоединенные к одному и тому же атому С, и, таким образом, являются α-аминокислотами, и являются единственными, которые встречаются в белках во время трансляции в рибосоме. В водном растворе при pH, близком к нейтральному, аминокислоты существуют в виде цвиттерионов , т.е. в виде диполярных ионов с обеими NH+3и СО−2в заряженных состояниях, поэтому общая структура — NH+3−CHR−CO−2. При физиологическом pH так называемые «нейтральные формы» −NH 2 −CHR−CO 2 H не присутствуют в какой-либо измеримой степени. [36] Хотя два заряда в структуре цвиттер-иона в сумме дают ноль, ошибочно называть вид с чистым зарядом ноль «незаряженным».

В сильнокислых условиях (pH ниже 3) карбоксилатная группа становится протонированной, и структура становится аммонийкарбоновой кислотой, NH+3−CHR−CO 2 H . Это относится к ферментам, таким как пепсин, которые активны в кислой среде, например, в желудке млекопитающих и лизосомах , но не имеет существенного отношения к внутриклеточным ферментам. В условиях высокой щелочности (pH более 10, что обычно не наблюдается в физиологических условиях) аммонийная группа депротонируется, давая NH 2 −CHR−CO−2.

Хотя в химии используются различные определения кислот и оснований, единственное, которое полезно для химии в водном растворе, — это определение Бренстеда : [37] [38] кислота — это вид, который может отдавать протон другому виду, а основание — это вид, который может принимать протон. Этот критерий используется для обозначения групп на приведенной выше иллюстрации. Карбоксилатные боковые цепи остатков аспартата и глутамата являются основными основаниями Бренстеда в белках. Аналогично, лизин, тирозин и цистеин обычно действуют как кислота Бренстеда. Гистидин в этих условиях может действовать и как кислота Бренстеда, и как основание.

Изоэлектрическая точка

Состав кривых титрования двадцати протеиногенных аминокислот, сгруппированных по категории боковой цепи

Для аминокислот с незаряженными боковыми цепями цвиттер-ион преобладает при значениях pH между двумя значениями p K a , но сосуществует в равновесии с небольшими количествами чистых отрицательных и чистых положительных ионов. В средней точке между двумя значениями p K a следовое количество чистых отрицательных и следовое количество чистых положительных ионов уравновешиваются, так что средний чистый заряд всех присутствующих форм равен нулю. [39] Этот pH известен как изоэлектрическая точка p I , поэтому p I = ⁠1/2⁠ (p K a1 + p K a2 ).

Для аминокислот с заряженными боковыми цепями задействован p K a боковой цепи. Таким образом, для аспартата или глутамата с отрицательными боковыми цепями терминальная аминогруппа по существу полностью находится в заряженной форме −NH+3, но этот положительный заряд должен быть сбалансирован состоянием, в котором только одна C-концевая карбоксилатная группа заряжена отрицательно. Это происходит на полпути между двумя значениями p K a карбоксилата : p I = ⁠1/2⁠ (p K a1 + p K a(R) ), где p K a(R) — боковая цепь p K a . [38]

Аналогичные соображения применимы и к другим аминокислотам с ионизируемыми боковыми цепями, включая не только глутамат (похожий на аспартат), но и цистеин, гистидин, лизин, тирозин и аргинин с положительными боковыми цепями.

Аминокислоты имеют нулевую подвижность в электрофорезе в своей изоэлектрической точке, хотя это поведение обычно используется для пептидов и белков, чем для отдельных аминокислот. Цвиттерионы имеют минимальную растворимость в своей изоэлектрической точке, и некоторые аминокислоты (в частности, с неполярными боковыми цепями) могут быть выделены осаждением из воды путем корректировки pH до требуемой изоэлектрической точки.

Физико-химические свойства

20 канонических аминокислот можно классифицировать в соответствии с их свойствами. Важными факторами являются заряд, гидрофильность или гидрофобность , размер и функциональные группы. [28] Эти свойства влияют на структуру белка и белок-белковые взаимодействия . Водорастворимые белки, как правило, имеют свои гидрофобные остатки ( Leu , Ile , Val , Phe и Trp ), скрытые в середине белка, тогда как гидрофильные боковые цепи подвергаются воздействию водного растворителя. (В биохимии остаток относится к определенному мономеру в полимерной цепи полисахарида , белка или нуклеиновой кислоты .) Интегральные мембранные белки, как правило, имеют внешние кольца из открытых гидрофобных аминокислот, которые закрепляют их в липидном бислое . Некоторые периферические мембранные белки имеют участок гидрофобных аминокислот на своей поверхности, который прилипает к мембране. Аналогичным образом, белки, которые должны связываться с положительно заряженными молекулами, имеют поверхности, богатые отрицательно заряженными аминокислотами, такими как глутамат и аспартат , в то время как белки, связывающиеся с отрицательно заряженными молекулами, имеют поверхности, богатые положительно заряженными аминокислотами, такими как лизин и аргинин . Например, лизин и аргинин присутствуют в больших количествах в областях низкой сложности белков, связывающих нуклеиновые кислоты. [40] Существуют различные шкалы гидрофобности аминокислотных остатков. [41]

Некоторые аминокислоты обладают особыми свойствами. Цистеин может образовывать ковалентные дисульфидные связи с другими остатками цистеина. Пролин образует цикл с полипептидным остовом, а глицин более гибок, чем другие аминокислоты.

Глицин и пролин широко представлены в областях низкой сложности как эукариотических, так и прокариотических белков, тогда как противоположная ситуация наблюдается с цистеином, фенилаланином, триптофаном, метионином, валином, лейцином, изолейцином, которые являются высокореактивными, или сложными, или гидрофобными. [40] [42] [43]

Многие белки подвергаются ряду посттрансляционных модификаций , в результате чего к боковым цепям аминокислотных остатков присоединяются дополнительные химические группы, иногда образуя липопротеины (которые являются гидрофобными) [44] или гликопротеины (которые являются гидрофильными) [45], что позволяет белку временно прикрепляться к мембране. Например, сигнальный белок может прикрепляться, а затем открепляться от клеточной мембраны, поскольку он содержит остатки цистеина, к которым может быть добавлена ​​жирная кислота пальмитиновая кислота , а затем удалена. [46]

Таблица стандартных сокращений и свойств аминокислот

Хотя в таблицу включены однобуквенные символы, IUPAC–IUBMB рекомендует [7] , чтобы «использование однобуквенных символов было ограничено сравнением длинных последовательностей».

Однобуквенное обозначение было выбрано IUPAC-IUB на основе следующих правил: [47]

У некоторых видов две дополнительные аминокислоты кодируются кодонами , которые обычно интерпретируются как стоп-кодоны :

В дополнение к конкретным аминокислотным кодам, заполнители используются в случаях, когда химический или кристаллографический анализ пептида или белка не может окончательно определить идентичность остатка. Они также используются для суммирования консервативных мотивов белковой последовательности . Использование отдельных букв для обозначения наборов похожих остатков похоже на использование кодов сокращений для вырожденных оснований . [56] [57]

Иногда вместо Xaa используется Unk , но это менее стандартно.

Ter или * (от terminate) используется в обозначении мутаций в белках, когда появляется стоп-кодон. Он соответствует отсутствию аминокислоты вообще. [62]

Кроме того, многие нестандартные аминокислоты имеют определенный код. Например, несколько пептидных препаратов, таких как Бортезомиб и MG132 , синтезируются искусственно и сохраняют свои защитные группы , которые имеют определенные коды. Бортезомиб представляет собой Pyz –Phe–boroLeu, а MG132 представляет собой Z –Leu–Leu–Leu–al. Для помощи в анализе структуры белка доступны фотореактивные аналоги аминокислот . К ним относятся фотолейцин ( pLeu ) и фотометионин ( pMet ). [63]

Появление и функции в биохимии

Протеиногенные аминокислоты

Аминокислоты являются предшественниками белков. [26] Они соединяются посредством реакций конденсации, образуя короткие полимерные цепи, называемые пептидами, или более длинные цепи, называемые либо полипептидами, либо белками. Эти цепи линейны и неразветвлены, причем каждый аминокислотный остаток в цепи прикреплен к двум соседним аминокислотам. В природе процесс создания белков, кодируемых генетическим материалом РНК, называется трансляцией и включает в себя пошаговое добавление аминокислот к растущей белковой цепи рибозимом , который называется рибосомой . [64] Порядок, в котором добавляются аминокислоты, считывается через генетический код с шаблона мРНК , который представляет собой РНК, полученную из одного из генов организма .

Двадцать две аминокислоты естественным образом включены в полипептиды и называются протеиногенными или природными аминокислотами. [28] Из них 20 кодируются универсальным генетическим кодом. Оставшиеся 2, селеноцистеин и пирролизин , включаются в белки с помощью уникальных синтетических механизмов. Селеноцистеин включается, когда транслируемая мРНК включает элемент SECIS , который заставляет кодон UGA кодировать селеноцистеин вместо стоп-кодона. [65] Пирролизин используется некоторыми метаногенными археями в ферментах, которые они используют для производства метана . Он кодируется кодоном UAG, который обычно является стоп-кодоном в других организмах. [66]

Несколько независимых эволюционных исследований предположили, что Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr могут принадлежать к группе аминокислот, которые составляли ранний генетический код, тогда как Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe могут принадлежать к группе аминокислот, которые составляли более поздние дополнения к генетическому коду. [67] [68] [69]

Стандартные и нестандартные аминокислоты

20 аминокислот, которые кодируются непосредственно кодонами универсального генетического кода, называются стандартными или каноническими аминокислотами. Модифицированная форма метионина ( N -формилметионин ) часто включается вместо метионина в качестве начальной аминокислоты белков в бактериях, митохондриях и пластидах (включая хлоропласты). Другие аминокислоты называются нестандартными или неканоническими . Большинство нестандартных аминокислот также являются непротеиногенными (т. е. они не могут быть включены в белки во время трансляции), но две из них являются протеиногенными, поскольку они могут быть включены в белки трансляционно, используя информацию, не закодированную в универсальном генетическом коде.

Две нестандартные протеиногенные аминокислоты — селеноцистеин (присутствует во многих неэукариотах, а также в большинстве эукариот, но не кодируется напрямую ДНК) и пирролизин (встречается только в некоторых археях и по крайней мере в одной бактерии ). Включение этих нестандартных аминокислот встречается редко. Например, 25 человеческих белков включают селеноцистеин в свою первичную структуру, [70] а структурно охарактеризованные ферменты (селеноферменты) используют селеноцистеин в качестве каталитического фрагмента в своих активных центрах. [71] Пирролизин и селеноцистеин кодируются с помощью вариантных кодонов. Например, селеноцистеин кодируется стоп-кодоном и элементом SECIS . [72] [73] [74]

N -формилметионин (который часто является начальной аминокислотой белков в бактериях, митохондриях и хлоропластах ) обычно рассматривается как форма метионина, а не как отдельная протеиногенная аминокислота. Комбинации кодон– тРНК, не встречающиеся в природе, также могут использоваться для «расширения» генетического кода и формирования новых белков, известных как аллопротеины , включающие непротеиногенные аминокислоты . [75] [76] [77]

Непротеиногенные аминокислоты

Помимо 22 протеиногенных аминокислот , известно много непротеиногенных аминокислот. Они либо не встречаются в белках (например, карнитин , ГАМК , левотироксин ), либо не производятся напрямую и изолированно стандартными клеточными механизмами. Например, гидроксипролин синтезируется из пролина . Другой пример — селенометионин ).

Непротеиногенные аминокислоты, которые находятся в белках, образуются путем посттрансляционной модификации . Такие модификации также могут определять локализацию белка, например, добавление длинных гидрофобных групп может привести к связыванию белка с фосфолипидной мембраной. [78] Примеры:

Некоторые непротеиногенные аминокислоты не встречаются в белках. Примерами являются 2-аминоизомасляная кислота и нейротрансмиттер гамма-аминомасляная кислота . Непротеиногенные аминокислоты часто встречаются как промежуточные продукты в метаболических путях для стандартных аминокислот - например, орнитин и цитруллин встречаются в цикле мочевины , части катаболизма аминокислот (см. ниже). [82] Редким исключением из доминирования α-аминокислот в биологии является β-аминокислота бета-аланин (3-аминопропановая кислота), которая используется в растениях и микроорганизмах в синтезе пантотеновой кислоты (витамина B 5 ), компонента кофермента A . [83]

В питании млекопитающих

Диаграмма, показывающая относительное содержание аминокислот в сыворотке крови, полученное при различных диетах.
Доля аминокислот в различных диетах человека и результирующая смесь аминокислот в сыворотке крови человека. Глутамат и глутамин являются наиболее распространенными в пище (более 10%), тогда как аланин, глутамин и глицин являются наиболее распространенными в крови.

Аминокислоты не являются типичным компонентом пищи: животные едят белки. Белок расщепляется на аминокислоты в процессе пищеварения. Затем они используются для синтеза новых белков, других биомолекул или окисляются до мочевины и углекислого газа в качестве источника энергии. [84] Путь окисления начинается с удаления аминогруппы трансаминазой ; затем аминогруппа поступает в цикл мочевины . Другим продуктом переамидирования является кетокислота , которая входит в цикл лимонной кислоты . [85] Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза . [86]

Из 20 стандартных аминокислот девять ( His , Ile , Leu , Lys , Met , Phe , Thr , Trp и Val ) называются незаменимыми аминокислотами , поскольку организм человека не может синтезировать их из других соединений на уровне, необходимом для нормального роста, поэтому они должны поступать с пищей. [87] [88] [89]

Полузаменимые и условно незаменимые аминокислоты и потребности ювенильного организма

Кроме того, цистеин, тирозин и аргинин считаются полунезаменимыми аминокислотами, а таурин — полунезаменимой аминосульфоновой кислотой у детей. Некоторые аминокислоты условно незаменимы для определенных возрастов или медицинских состояний. Незаменимые аминокислоты также могут различаться у разных видов . [d] Метаболические пути, синтезирующие эти мономеры, не полностью развиты. [90] [91]

Небелковые функции

Многие протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты имеют биологические функции, выходящие за рамки предшественников белков и пептидов. У людей аминокислоты также играют важную роль в различных биосинтетических путях. Защита от травоядных у растений иногда использует аминокислоты. [95] Примеры:

Стандартные аминокислоты

Роли нестандартных аминокислот

Использование в промышленности

Корм для животных

Аминокислоты иногда добавляют в корм для животных , поскольку некоторые компоненты этих кормов, такие как соевые бобы , имеют низкие уровни некоторых незаменимых аминокислот , особенно лизина, метионина, треонина и триптофана. [107] Аналогичным образом аминокислоты используются для хелатирования катионов металлов с целью улучшения усвоения минералов из кормовых добавок. [108]

Еда

Пищевая промышленность является крупным потребителем аминокислот, особенно глутаминовой кислоты , которая используется в качестве усилителя вкуса , [109] и аспартама (аспартилфенилаланин 1-метиловый эфир), который используется в качестве искусственного подсластителя . [110] Иногда производители добавляют аминокислоты в пищу для облегчения симптомов дефицита минералов, таких как анемия, путем улучшения усвоения минералов и снижения негативных побочных эффектов от неорганических минеральных добавок. [111]

Химические строительные блоки

Аминокислоты являются недорогим сырьем, используемым в хиральном пуловом синтезе в качестве энантиомерно чистых строительных блоков. [112] [113]

Аминокислоты используются в синтезе некоторых косметических средств . [107]

Желаемое использование

Удобрение

Хелатирующая способность аминокислот иногда используется в удобрениях для облегчения доставки минералов растениям с целью исправления дефицита минералов, например , хлороза железа. Эти удобрения также используются для предотвращения возникновения дефицита и улучшения общего состояния здоровья растений. [114]

Биоразлагаемые пластики

Аминокислоты рассматривались как компоненты биоразлагаемых полимеров, которые применяются в качестве экологически чистой упаковки, а также в медицине для доставки лекарств и создания протезных имплантатов . [115] Интересным примером таких материалов является полиаспартат , водорастворимый биоразлагаемый полимер, который может применяться в одноразовых подгузниках и сельском хозяйстве. [116] Благодаря своей растворимости и способности хелатировать ионы металлов, полиаспартат также используется в качестве биоразлагаемого противонакипного агента и ингибитора коррозии . [117] [118]

Синтез

О стадиях реакции читайте в тексте.
Синтез аминокислот по Штрекеру

Химический синтез

Коммерческое производство аминокислот обычно основано на мутантных бактериях, которые перепроизводят отдельные аминокислоты, используя глюкозу в качестве источника углерода. Некоторые аминокислоты производятся путем ферментативных превращений синтетических промежуточных продуктов. 2-аминотиазолин-4-карбоновая кислота является промежуточным продуктом в одном из промышленных синтезов L -цистеина , например. Аспарагиновая кислота производится путем добавления аммиака к фумарату с использованием лиазы. [111]

Биосинтез

В растениях азот сначала усваивается в органические соединения в форме глутамата , образующегося из альфа-кетоглутарата и аммиака в митохондрии. Для других аминокислот растения используют трансаминазы для перемещения аминогруппы от глутамата к другой альфа-кетокислоте. Например, аспартатаминотрансфераза преобразует глутамат и оксалоацетат в альфа-кетоглутарат и аспартат. [119] Другие организмы также используют трансаминазы для синтеза аминокислот.

Нестандартные аминокислоты обычно образуются путем модификации стандартных аминокислот. Например, гомоцистеин образуется путем транссульфурации или деметилирования метионина через промежуточный метаболит S -аденозилметионин , [120] тогда как гидроксипролин образуется путем посттрансляционной модификации пролина . [121 ]

Микроорганизмы и растения синтезируют много необычных аминокислот. Например, некоторые микробы производят 2-аминоизомасляную кислоту и лантионин , который является производным аланина с сульфидным мостиком. Обе эти аминокислоты содержатся в пептидных лантибиотиках, таких как аламетицин . [122] Однако в растениях 1-аминоциклопропан-1-карбоновая кислота представляет собой небольшую дизамещенную циклическую аминокислоту, которая является промежуточным продуктом в производстве растительного гормона этилена . [123]

Первичный синтез

Предполагается, что образование аминокислот и пептидов предшествует и, возможно, вызывает возникновение жизни на Земле . Аминокислоты могут образовываться из простых предшественников в различных условиях. [124] Поверхностный химический метаболизм аминокислот и очень малых соединений мог привести к образованию аминокислот, коферментов и малых углеродных молекул на основе фосфата. [125] [ необходимы дополнительные ссылки ] Аминокислоты и подобные строительные блоки могли быть преобразованы в протопептиды , причем пептиды считаются ключевыми игроками в происхождении жизни. [126]

В знаменитом эксперименте Юри-Миллера прохождение электрической дуги через смесь метана, водорода и аммиака приводит к образованию большого количества аминокислот. С тех пор ученые открыли ряд путей и компонентов, посредством которых могли происходить потенциально пребиотическое образование и химическая эволюция пептидов, такие как конденсирующие агенты, дизайн самореплицирующихся пептидов и ряд неферментативных механизмов, посредством которых аминокислоты могли возникать и превращаться в пептиды. [126] Несколько гипотез ссылаются на синтез Штрекера , посредством которого цианистый водород, простые альдегиды, аммиак и вода производят аминокислоты. [124]

Согласно обзору, аминокислоты и даже пептиды «достаточно регулярно появляются в различных экспериментальных бульонах , которые разрешалось готовить из простых химикатов. Это связано с тем, что нуклеотиды гораздо сложнее синтезировать химически, чем аминокислоты». Что касается хронологического порядка, то это предполагает, что должен был существовать «мир белков» или, по крайней мере, «мир полипептидов», за которым, возможно, позже последовали « мир РНК » и « мир ДНК ». [127] Сопоставление кодонов и аминокислот может быть биологической информационной системой в изначальном происхождении жизни на Земле. [128] В то время как аминокислоты и, следовательно, простые пептиды должны были образоваться в различных экспериментально исследованных геохимических сценариях, переход от абиотического мира к первым формам жизни в значительной степени все еще не решен. [129]

Реакции

Аминокислоты подвергаются реакциям, ожидаемым от составляющих их функциональных групп. [130] [131]

Образование пептидной связи

Две аминокислоты показаны рядом друг с другом. Одна теряет водород и кислород из своей карбоксильной группы (COOH), а другая теряет водород из своей аминогруппы (NH2). В результате этой реакции образуется молекула воды (H2O) и две аминокислоты, соединенные пептидной связью (–CO–NH–). Две соединенные аминокислоты называются дипептидом.
Конденсация двух аминокислот с образованием дипептида . Два аминокислотных остатка связаны пептидной связью .

Поскольку как аминные, так и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать с образованием амидных связей, одна молекула аминокислоты может реагировать с другой и соединяться посредством амидной связи. Эта полимеризация аминокислот является тем, что создает белки. Эта реакция конденсации дает новообразованную пептидную связь и молекулу воды. В клетках эта реакция не происходит напрямую; вместо этого аминокислота сначала активируется путем присоединения к молекуле транспортной РНК через эфирную связь. Эта аминоацил-тРНК производится в АТФ -зависимой реакции, осуществляемой аминоацил-тРНК-синтетазой . [132] Эта аминоацил-тРНК затем является субстратом для рибосомы, которая катализирует атаку аминогруппы удлиняющейся белковой цепи на эфирную связь. [133] В результате этого механизма все белки, производимые рибосомами, синтезируются, начиная с их N -конца и двигаясь к их C -концу.

Однако не все пептидные связи образуются таким образом. В некоторых случаях пептиды синтезируются специфическими ферментами. Например, трипептид глутатион является неотъемлемой частью защиты клеток от окислительного стресса. Этот пептид синтезируется в два этапа из свободных аминокислот. [134] На первом этапе гамма-глутамилцистеинсинтетаза конденсирует цистеин и глутамат через пептидную связь, образованную между карбоксилом боковой цепи глутамата (гамма-углеродом этой боковой цепи) и аминогруппой цистеина. Затем этот дипептид конденсируется с глицином глутатионсинтетазой , образуя глутатион. [135]

В химии пептиды синтезируются с помощью различных реакций. Одна из наиболее используемых в твердофазном пептидном синтезе использует ароматические оксимные производные аминокислот в качестве активированных единиц. Они добавляются последовательно на растущую пептидную цепь, которая прикреплена к твердой смоляной подложке. [136] Библиотеки пептидов используются в открытии лекарств посредством высокопроизводительного скрининга . [137]

Сочетание функциональных групп позволяет аминокислотам быть эффективными полидентатными лигандами для хелатов металлов и аминокислот. [138] Множественные боковые цепи аминокислот также могут подвергаться химическим реакциям.

Катаболизм

Катаболизм протеиногенных аминокислот. Аминокислоты можно классифицировать в соответствии со свойствами их основных продуктов распада: [139]
* Глюкогенные , с продуктами, обладающими способностью образовывать глюкозу путем глюконеогенеза
* Кетогенные , с продуктами, не обладающими способностью образовывать глюкозу. Эти продукты все еще могут быть использованы для кетогенеза или синтеза липидов .
* Аминокислоты катаболизируются как в глюкогенные, так и в кетогенные продукты.

Деградация аминокислоты часто включает дезаминирование путем перемещения ее аминогруппы в α-кетоглутарат, образуя глутамат . Этот процесс включает трансаминазы, часто те же самые, что используются при аминировании во время синтеза. У многих позвоночных аминогруппа затем удаляется через цикл мочевины и выводится в виде мочевины . Однако деградация аминокислоты может производить мочевую кислоту или аммиак вместо этого. Например, сериндегидратаза превращает серин в пируват и аммиак. [100] После удаления одной или нескольких аминогрупп остаток молекулы иногда может быть использован для синтеза новых аминокислот или может быть использован для получения энергии путем вхождения в гликолиз или цикл лимонной кислоты , как подробно показано на изображении справа.

Комплексообразование

Аминокислоты являются бидентатными лигандами, образующими комплексы переходных металлов с аминокислотами . [140]

Химический анализ

Общее содержание азота в органическом веществе в основном формируется аминогруппами в белках. Общий азот по Кьельдалю ( TKN ) — это мера азота, широко используемая при анализе (сточных) вод, почвы, продуктов питания, кормов и органических веществ в целом. Как следует из названия, применяется метод Кьельдаля . Существуют более чувствительные методы. [141] [142]

Смотрите также

Примечания

  1. ^ Позднее открытие объясняется тем, что цистеин на воздухе окисляется до цистина.
  2. ^ Пролин и другие циклические аминокислоты являются исключением из этой общей формулы. Циклизация α-аминокислоты создает соответствующий вторичный амин. Иногда их называют иминокислотами .
  3. ^ Соглашение L и D для конфигурации аминокислот относится не к оптической активности самой аминокислоты, а скорее к оптической активности изомера глицеральдегида, из которого эта аминокислота может быть, в теории, синтезирована ( D -глицеральдегид является правовращающим; L -глицеральдегид является левовращающим). Альтернативное соглашение заключается в использовании обозначений ( S ) и ( R ) для указания абсолютной конфигурации . [30] Почти все аминокислоты в белках находятся ( S ) у α-углерода, при этом цистеин является ( R ), а глицин нехиральным . [ 31] У цистеина боковая цепь находится в том же геометрическом положении, что и у других аминокислот, но терминология R / S обратная, поскольку сера имеет более высокий атомный номер по сравнению с карбоксильным кислородом, что дает боковой цепи более высокий приоритет по правилам последовательности Кана-Ингольда-Прелога .
  4. ^ Например, жвачные животные, такие как коровы, получают ряд аминокислот через микробов в первых двух камерах желудка .

Ссылки

  1. ^ Nelson DL, Cox MM (2005). Principles of Biochemistry (4-е изд.). Нью-Йорк: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
  2. ^ Флисси, Арески; Рикар, Эмма; Кампар, Клементина; Шевалье, Микаэль; Дюфрен, Йоанн; Михалик, Юрай; Жак, Филипп; Флао, Кристоф; Лисачек, Фредерик; Леклер, Валери; Пупин, Мод (2020). «Норин: обновление ресурса нерибосомальных пептидов». Исследования нуклеиновых кислот . 48 (Д1): Д465–Д469. дои : 10.1093/nar/gkz1000. ПМЦ 7145658 . ПМИД  31691799. 
  3. ^ Ричард Каммак, ред. (2009). "Информационный бюллетень 2009". Биохимический номенклатурный комитет ИЮПАК и NC-IUBMB. Пирролизин. Архивировано из оригинала 12 сентября 2017 г. Получено 16 апреля 2012 г.
  4. ^ Rother, Michael; Krzycki, Joseph A. (1 января 2010 г.). «Селеноцистеин, пирролизин и уникальный энергетический метаболизм метаногенных архей». Archaea . 2010 : 1–14. doi : 10.1155/2010/453642 . ISSN  1472-3646. PMC 2933860 . PMID  20847933. 
  5. ^ Latham MC (1997). "Глава 8. Состав тела, функции пищи, метаболизм и энергия". Питание человека в развивающихся странах . Серия «Продовольствие и питание» – № 29. Рим: Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций. Архивировано из оригинала 8 октября 2012 г. Получено 9 сентября 2012 г.
  6. ^ Луизи, Пьер Луиджи (13 июля 2006 г.). Возникновение жизни: от химического происхождения до синтетической биологии. Cambridge University Press. стр. 13. ISBN 9781139455640. Получено 5 августа 2024 г. . Конечно, если бы на Земле были только дикетопиперазины, а не аминокислоты; или если бы сахара не имели такого размера, как сейчас; или если бы липиды были в три раза короче, то у нас не было бы жизни.
  7. ^ abc "Номенклатура и символика аминокислот и пептидов". Совместная комиссия IUPAC-IUB по биохимической номенклатуре. 1983. Архивировано из оригинала 9 октября 2008 года . Получено 17 ноября 2008 года .
  8. ^ Викери Х. Б., Шмидт КЛ (1931). «История открытия аминокислот». Chem . Rev. 9 (2): 169–318. doi :10.1021/cr60033a001.
  9. ^ Хансен С. (май 2015 г.). «Die Entdeckung der Proteinogenen Aminosäuren von 1805 в Париже до 1935 в Иллинойсе» (PDF) (на немецком языке). Берлин. Архивировано из оригинала (PDF) 1 декабря 2017 года.
  10. ^ Воклен Л.Н., Робике П.Ж. (1806). «Открытие нового растительного принципа у Asparagus sativus». Анналы де Химье . 57 : 88–93.
  11. ^ ab Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM (1972). Достижения в области белковой химии. Нью-Йорк: Academic Press. стр. 99, 103. ISBN 978-0-12-034226-6.
  12. ^ Wollaston WH (1810). «О кистозном оксиде, новом виде мочевого камня». Philosophical Transactions of the Royal Society . 100 : 223–230. doi :10.1098/rstl.1810.0015. S2CID  110151163.
  13. ^ Baumann E (1884). "Über cystin und cystein". Z Physiol Chem . 8 (4): 299–305. Архивировано из оригинала 14 марта 2011 г. Получено 28 марта 2011 г.
  14. ^ Браконнот HM (1820). «Сюр-ла-конверсия животных материалов и новых веществ в виде серной кислоты». Annales de Chimie et de Physique . 2-я серия. 13 : 113–125.
  15. ^ Simoni RD, Hill RL, Vaughan M (сентябрь 2002 г.). «Открытие аминокислоты треонина: работа Уильяма К. Роуза [классическая статья]». Журнал биологической химии . 277 (37): E25. doi : 10.1016/S0021-9258(20)74369-3 . PMID  12218068. Архивировано из оригинала 10 июня 2019 г. Получено 4 июля 2015 г.
  16. ^ Маккой Р. Х., Мейер CE, Роуз WC (1935). «Эксперименты по кормлению смесями высокоочищенных аминокислот. VIII. Выделение и идентификация новой незаменимой аминокислоты». Журнал биологической химии . 112 : 283–302. doi : 10.1016/S0021-9258(18)74986-7 .
  17. ^ Ментен, П. Химический словарь: Une approche ethymologique et historique . Де Бек, Брюссель. ссылка Архивировано 28 декабря 2019 года в Wayback Machine .
  18. ^ Harper D. "amino-". Онлайн-словарь этимологии . Архивировано из оригинала 2 декабря 2017 года . Получено 19 июля 2010 года .
  19. ^ Паал С (1894). «Ueber die Einwirkung von Phenyl-i-cyanat auf Organische Aminosäuren». Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft . 27 : 974–979. дои : 10.1002/cber.189402701205. Архивировано из оригинала 25 июля 2020 года.
  20. ^ Fruton JS (1990). "Глава 5- Эмиль Фишер и Франц Хофмайстер". Контрасты в научном стиле: исследовательские группы в химических и биохимических науках . Том 191. Американское философское общество. С. 163–165. ISBN 978-0-87169-191-0.
  21. ^ "Альфа-аминокислота". Merriam-Webster Medical . Архивировано из оригинала 3 января 2015 года . Получено 3 января 2015 года ..
  22. ^ Кларк, Джим (август 2007 г.). «Введение в аминокислоты». chemguide . Архивировано из оригинала 30 апреля 2015 г. . Получено 4 июля 2015 г. .
  23. ^ Jakubke HD, Sewald N (2008). "Аминокислоты". Пептиды от A до Z: Краткая энциклопедия . Германия: Wiley-VCH. стр. 20. ISBN 9783527621170. Архивировано из оригинала 17 мая 2016 г. . Получено 5 января 2016 г. – через Google Books.
  24. ^ Pollegioni L, Servi S, ред. (2012). Неприродные аминокислоты: методы и протоколы . Методы в молекулярной биологии. Т. 794. Humana Press. стр. v. doi : 10.1007/978-1-61779-331-8. ISBN 978-1-61779-331-8. OCLC  756512314. S2CID  3705304.
  25. ^ Hertweck C (октябрь 2011 г.). «Биосинтез и зарядка пирролизина, 22-й генетически кодируемой аминокислоты». Angewandte Chemie International Edition . 50 (41): 9540–9541. doi :10.1002/anie.201103769. PMID  21796749. S2CID  5359077.Значок закрытого доступа
  26. ^ ab "Глава 1: Белки — рабочие молекулы организма". Структуры жизни . Национальный институт общих медицинских наук. 27 октября 2011 г. Архивировано из оригинала 7 июня 2014 г. Получено 20 мая 2008 г.
  27. ^ Михал Г, Шомбург Д, ред. (2012). Биохимические пути: Атлас биохимии и молекулярной биологии (2-е изд.). Оксфорд: Wiley-Blackwell. стр. 5. ISBN 978-0-470-14684-2.
  28. ^ abc Creighton TH (1993). "Глава 1" . Белки: структуры и молекулярные свойства . Сан-Франциско: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-7030-5.
  29. ^ Генчи, Джузеппе (1 сентября 2017 г.). «Обзор d-аминокислот». Аминокислоты . 49 (9): 1521–1533. doi :10.1007/s00726-017-2459-5. ISSN  1438-2199. PMID  28681245. S2CID  254088816.
  30. ^ Cahn, RS ; Ingold, CK ; Prelog, V. (1966). «Спецификация молекулярной хиральности». Angewandte Chemie International Edition . 5 (4): 385–415. doi :10.1002/anie.196603851.
  31. ^ Hatem SM (2006). "Газохроматографическое определение энантиомеров аминокислот в табаке и бутилированных винах". Университет Гиссена. Архивировано из оригинала 22 января 2009 года . Получено 17 ноября 2008 года .
  32. ^ abcdef Гарретт, Реджинальд Х.; Гришэм, Чарльз М. (2010). Биохимия (4-е изд.). Белмонт, Калифорния: Brooks/Cole, Cengage Learning. стр. 74, 134–176, 430–442. ISBN 978-0-495-10935-8. OCLC  297392560.
  33. ^ Новиков, Антон П.; Сафонов, Алексей В.; Герман, Константин Е.; Григорьев, Михаил С. (1 декабря 2023 г.). «Какие взаимодействия мы можем получить, переходя от цвиттер-ионов к ионам «дриттер»: взаимодействия анионов C–O⋯Re(O4) и Re–O⋯Re(O4) создают структурные различия между перренатом и пертехнетатом L-гистидина». CrystEngComm . 26 : 61–69. doi :10.1039/D3CE01164J. ISSN  1466-8033. S2CID  265572280.
  34. ^ Папп, Лаура Ванда; Лу, Джун; Холмгрен, Арне; Кханна, Кум Кум (1 июля 2007 г.). «От селена к селенопротеинам: синтез, идентичность и их роль в здоровье человека». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 9 (7): 775–806. doi :10.1089/ars.2007.1528. ISSN  1523-0864. PMID  17508906.
  35. ^ Хао, Бинг; Гонг, Вэйминь; Фергюсон, Цунео К.; Джеймс, Кэри М.; Кшицкий, Джозеф А.; Чан, Майкл К. (24 мая 2002 г.). «Новый UAG-кодируемый остаток в структуре метаногенметилтрансферазы». Наука . 296 (5572): 1462–1466. Бибкод : 2002Sci...296.1462H. дои : 10.1126/science.1069556. ISSN  0036-8075. PMID  12029132. S2CID  35519996.
  36. ^ Steinhardt, J.; Reynolds, JA (1969). Множественные равновесия в белках . Нью-Йорк: Academic Press. С. 176–21. ISBN 978-0126654509.
  37. ^ Брёнстед, Дж. Н. (1923). «Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen» [Замечания о понятии кислот и оснований]. Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas . 42 (8): 718–728. дои : 10.1002/recl.19230420815.
  38. ^ ab Vollhardt, K. Peter C. (2007). Органическая химия: структура и функция. Neil Eric Schore (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. С. 58–66. ISBN 978-0-7167-9949-8. OCLC  61448218.
  39. ^ Fennema OR (19 июня 1996 г.). Пищевая химия 3-е изд . CRC Press. стр. 327–328. ISBN 978-0-8247-9691-4.
  40. ^ ab Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V и др. (ноябрь 2019 г.). «Области низкой сложности в белках прокариот выполняют важные функциональные роли и высококонсервативны». Nucleic Acids Research . 47 (19): 9998–10009. doi :10.1093/nar/gkz730. PMC 6821194 . PMID  31504783. 
  41. ^ Urry DW (2004). «Изменение свободной энергии Гиббса для гидрофобной ассоциации: Вывод и оценка с помощью обратных температурных переходов». Chemical Physics Letters . 399 (1–3): 177–183. Bibcode : 2004CPL...399..177U. doi : 10.1016/S0009-2614(04)01565-9.
  42. ^ Marcotte EM, Pellegrini M, Yeates TO, Eisenberg D (октябрь 1999). «Перепись белковых повторов». Журнал молекулярной биологии . 293 (1): 151–60. doi :10.1006/jmbi.1999.3136. PMID  10512723.
  43. ^ Haerty W, Golding GB (октябрь 2010 г.). Bonen L (ред.). «Последовательности низкой сложности и повторы отдельных аминокислот: не просто «мусорные» пептидные последовательности». Genome . 53 (10): 753–62. doi :10.1139/G10-063. PMID  20962881.
  44. ^ Magee T, Seabra MC (апрель 2005 г.). «Жирное ацилирование и пренилирование белков: что популярного в жире». Current Opinion in Cell Biology . 17 (2): 190–196. doi :10.1016/j.ceb.2005.02.003. PMID  15780596.
  45. ^ Пилобелло КТ, Махал ЛК (июнь 2007 г.). «Расшифровка гликокода: сложность и аналитические проблемы гликомики». Current Opinion in Chemical Biology . 11 (3): 300–305. doi :10.1016/j.cbpa.2007.05.002. PMID  17500024.
  46. ^ Смотрис JE, Линдер ME (2004). «Пальмитоилирование внутриклеточных сигнальных белков: регуляция и функция». Annual Review of Biochemistry . 73 (1): 559–587. doi :10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954. PMID  15189153.
  47. ^ abcde "IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences". Журнал биологической химии . 243 (13): 3557–3559. 10 июля 1968 г. doi : 10.1016/S0021-9258(19)34176-6 .
  48. ^ ab Saffran, M. (апрель 1998 г.). «Названия аминокислот и салонные игры: от тривиальных названий до однобуквенного кода, названия аминокислот напрягают память студентов. Возможна ли более рациональная номенклатура?». Biochemical Education . 26 (2): 116–118. doi :10.1016/S0307-4412(97)00167-2.
  49. ^ abc Адога, Годвин I; Николсон, Б. Х. (январь 1988 г.). «Письма редактору». Биохимическое образование . 16 (1): 49. doi :10.1016/0307-4412(88)90026-X.
  50. ^ Kyte J, Doolittle RF (май 1982). «Простой метод отображения гидропатического характера белка». Журнал молекулярной биологии . 157 (1): 105–132. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi :10.1016/0022-2836(82)90515-0. PMID  7108955. 
  51. ^ Фрайфельдер Д. (1983). Физическая биохимия (2-е изд.). WH Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-1315-9.[ нужна страница ]
  52. ^ Kozlowski LP (январь 2017 г.). «Proteome-pI: база данных изоэлектрических точек протеома». Nucleic Acids Research . 45 (D1): D1112–D1116. doi :10.1093/nar/gkw978. PMC 5210655. PMID  27789699 . 
  53. ^ ab Hausman RE, Cooper GM (2004). Клетка: молекулярный подход . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. стр. 51. ISBN 978-0-87893-214-6.
  54. ^ Кодоны также могут быть выражены: CGN, AGR
  55. ^ кодоны также могут быть выражены как: CUN, UUR
  56. ^ Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ (февраль 2002 г.). «Нормализация номенклатуры пептидных мотивов как лигандов модульных белковых доменов». FEBS Letters . 513 (1): 141–144. doi :10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x. PMID  11911894.
  57. ^ Комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC–IUB (1972). «Однобуквенное обозначение последовательностей аминокислот». Pure and Applied Chemistry . 31 (4): 641–645. doi : 10.1351/pac197231040639 . PMID  5080161.
  58. ^ Кодоны также могут выражаться с помощью: CTN, ATH, TTR; MTY, YTR, АТА; МТИ, ХТА, YTG
  59. ^ Кодоны также могут быть выражены как: TWY, CAY, TGG
  60. ^ Кодоны также могут быть выражены: NTR, VTY
  61. ^ Кодоны также могут быть выражены: VAN, WCN, MGY, CGP
  62. ^ "HGVS: Номенклатура вариантов последовательностей, Рекомендации по белкам". Архивировано из оригинала 24 сентября 2021 г. Получено 23 сентября 2021 г.
  63. ^ Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C (апрель 2005 г.). «Фотолейцин и фотометионин позволяют идентифицировать белок-белковые взаимодействия в живых клетках». Nature Methods . 2 (4): 261–267. doi : 10.1038/nmeth752 . PMID  15782218.
  64. ^ Роднина МВ, Берингер М, Винтермейер В (январь 2007). «Как рибосомы создают пептидные связи». Тенденции в биохимических науках . 32 (1): 20–26. doi :10.1016/j.tibs.2006.11.007. PMID  17157507.
  65. ^ Driscoll DM, Copeland PR (2003). «Механизм и регуляция синтеза селенопротеина». Annual Review of Nutrition . 23 (1): 17–40. doi :10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318. PMID  12524431.
  66. ^ Krzycki JA (декабрь 2005 г.). «Прямое генетическое кодирование пирролизина». Current Opinion in Microbiology . 8 (6): 706–712. doi :10.1016/j.mib.2005.10.009. PMID  16256420.
  67. ^ Вонг, Дж. Т.-Ф. (1975). «Теория коэволюции генетического кода». Труды Национальной академии наук . 72 (5): 1909–1912. Bibcode : 1975PNAS...72.1909T. doi : 10.1073 /pnas.72.5.1909 . PMC 432657. PMID  1057181. 
  68. ^ Трифонов EN (декабрь 2000). «Консенсусный временной порядок аминокислот и эволюция триплетного кода». Gene . 261 (1): 139–151. doi :10.1016/S0378-1119(00)00476-5. PMID  11164045.
  69. ^ Higgs PG, Pudritz RE (июнь 2009). «Термодинамическая основа пребиотического синтеза аминокислот и природа первого генетического кода». Astrobiology . 9 (5): 483–90. arXiv : 0904.0402 . Bibcode :2009AsBio...9..483H. doi :10.1089/ast.2008.0280. PMID  19566427. S2CID  9039622.
  70. ^ Крюков ГВ, Кастеллано С, Новоселов СВ, Лобанов АВ, Зехтаб О, Гуиго ​​Р, Гладышев ВН (май 2003). "Характеристика селенопротеомов млекопитающих". Science . 300 (5624): 1439–1443. Bibcode :2003Sci...300.1439K. doi :10.1126/science.1083516. PMID  12775843. S2CID  10363908. Архивировано из оригинала 23 июля 2018 г. Получено 12 июня 2019 г.
  71. ^ Громер С., Уриг С., Беккер К. (январь 2004 г.). «Система тиоредоксина — от науки к клинике». Обзоры медицинских исследований . 24 (1): 40–89. doi :10.1002/med.10051. PMID  14595672. S2CID  1944741.
  72. ^ Tjong H (2008). Моделирование электростатического вклада в сворачивание и связывание белков (диссертация на соискание степени доктора философии). Университет штата Флорида. стр. 1 сноска. Архивировано из оригинала 28 января 2020 г. Получено 28 января 2020 г.
  73. ^ Стюарт Л., Бергин АБ (2005). "Синтез всего гена: будущее геноматики". Frontiers in Drug Design & Discovery . 1. Bentham Science Publishers : 299. doi :10.2174/1574088054583318. ISBN 978-1-60805-199-1. ISSN  1574-0889. Архивировано из оригинала 14 апреля 2021 г. . Получено 5 января 2016 г. .
  74. ^ Elzanowski A, Ostell J (7 апреля 2008 г.). «Генетические коды». Национальный центр биотехнологической информации (NCBI). Архивировано из оригинала 20 августа 2016 г. Получено 10 марта 2010 г.
  75. ^ Xie J, Schultz PG (декабрь 2005 г.). «Добавление аминокислот в генетический репертуар». Current Opinion in Chemical Biology . 9 (6): 548–554. doi :10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID  16260173.
  76. ^ Wang Q, Parrish AR, Wang L (март 2009). «Расширение генетического кода для биологических исследований». Химия и биология . 16 (3): 323–336. doi :10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID  19318213 . 
  77. ^ Саймон М. (2005). Новые вычисления: подчеркивание биоинформатики . Нью-Йорк: AIP Press/Springer Science+Business Media. С. 105–106. ISBN 978-0-387-22046-8.
  78. ^ Blenis J, Resh MD (декабрь 1993 г.). «Субклеточная локализация, определяемая ацилированием и фосфорилированием белков». Current Opinion in Cell Biology . 5 (6): 984–989. doi :10.1016/0955-0674(93)90081-Z. PMID  8129952.
  79. ^ Vermeer C (март 1990). «Гамма-карбоксиглутаматсодержащие белки и витамин К-зависимая карбоксилаза». Биохимический журнал . 266 (3): 625–636. doi :10.1042/bj2660625. PMC 1131186. PMID  2183788 . 
  80. ^ Бхаттачарджи А., Бансал М. (март 2005 г.). «Структура коллагена: тройная спираль Мадраса и текущий сценарий». IUBMB Life . 57 (3): 161–172. doi :10.1080/15216540500090710. PMID  16036578. S2CID  7211864.
  81. ^ Park MH (февраль 2006 г.). «Посттрансляционный синтез аминокислоты, производной полиамина, гипузина, в эукариотическом факторе инициации трансляции 5A (eIF5A)». Журнал биохимии . 139 (2): 161–169. doi :10.1093/jb/mvj034. PMC 2494880. PMID  16452303 . 
  82. ^ Курис Э., Николис I, Муанард С., Осовска С., Зеррук Н., Бенасет С., Кинобер Л. (ноябрь 2005 г.). «Почти все о цитруллине у млекопитающих». Аминокислоты . 29 (3): 177–205. дои : 10.1007/s00726-005-0235-4. PMID  16082501. S2CID  23877884.
  83. ^ Coxon KM, Chakauya E, Ottenhof HH, Whitney HM, Blundell TL, Abell C, Smith AG (август 2005 г.). «Биосинтез пантотената у высших растений». Biochemical Society Transactions . 33 (Pt 4): 743–746. doi :10.1042/BST0330743. PMID  16042590.
  84. ^ Саками В., Харрингтон Х. (1963). «Аминокислотный метаболизм». Annual Review of Biochemistry . 32 (1): 355–398. doi :10.1146/annurev.bi.32.070163.002035. PMID  14144484.
  85. ^ Brosnan JT (апрель 2000 г.). «Глутамат на стыке метаболизма аминокислот и углеводов». Журнал питания . 130 (4S Suppl): 988S–990S. doi : 10.1093/jn/130.4.988S . PMID  10736367.
  86. ^ Young VR, Ajami AM (сентябрь 2001 г.). «Глютамин: император или его одежда?». Журнал питания . 131 (9 Suppl): 2449S–2459S, 2486S–2487S. doi : 10.1093/jn/131.9.2449S . PMID  11533293.
  87. ^ Young VR (август 1994 г.). «Потребность в аминокислотах у взрослых: аргументы в пользу серьезного пересмотра текущих рекомендаций». Журнал питания . 124 (8 Suppl): 1517S–1523S. doi : 10.1093/jn/124.suppl_8.1517S . PMID  8064412.
  88. ^ Fürst P, Stehle P (июнь 2004 г.). «Каковы основные элементы, необходимые для определения потребностей человека в аминокислотах?». Журнал питания . 134 (6 Suppl): 1558S–1565S. doi : 10.1093/jn/134.6.1558S . PMID  15173430.
  89. ^ Reeds PJ (июль 2000 г.). «Незаменимые и незаменимые аминокислоты для человека». Журнал питания . 130 (7): 1835S–1840S. doi : 10.1093/jn/130.7.1835S . PMID  10867060.
  90. ^ Имура К, Окада А (январь 1998). «Аминокислотный метаболизм у детей». Nutrition . 14 (1): 143–148. doi :10.1016/S0899-9007(97)00230-X. PMID  9437700.
  91. ^ Лоренсу Р., Камило М.Е. (2002). «Таурин: условно незаменимая аминокислота у людей? Обзор в области здоровья и болезней». Nutricion Hospitalaria . 17 (6): 262–270. PMID  12514918.
  92. ^ Бродли К.Дж. (март 2010 г.). «Сосудистые эффекты следовых аминов и амфетаминов». Фармакология и терапия . 125 (3): 363–375. doi :10.1016/j.pharmthera.2009.11.005. PMID  19948186.
  93. ^ Линдеманн Л., Хёнер М. К. (май 2005 г.). «Возрождение следовых аминов, вдохновленное новым семейством GPCR». Тенденции в фармакологических науках . 26 (5): 274–281. doi :10.1016/j.tips.2005.03.007. PMID  15860375.
  94. ^ Wang X, Li J, Dong G, Yue J (февраль 2014). «Эндогенные субстраты CYP2D мозга». European Journal of Pharmacology . 724 : 211–218. doi :10.1016/j.ejphar.2013.12.025. PMID  24374199.
  95. ^ Хайлин Дж. В. (1969). «Токсичные пептиды и аминокислоты в пищевых продуктах и ​​кормах». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 17 (3): 492–496. doi :10.1021/jf60163a003.
  96. ^ Савельева КВ, Чжао С, Погорелов ВМ, Раджан И, Янг Кью, Куллинан Э, Ланторн ТХ (2008). Бартоломуччи А (ред.). «Генетическое нарушение обоих генов триптофангидроксилазы резко снижает серотонин и влияет на поведение в моделях, чувствительных к антидепрессантам». PLOS ONE . ​​3 (10): e3301. Bibcode :2008PLoSO...3.3301S. doi : 10.1371/journal.pone.0003301 . PMC 2565062 . PMID  18923670. 
  97. ^ Шемин Д., Риттенберг Д. (декабрь 1946 г.). «Биологическое использование глицина для синтеза протопорфирина гемоглобина». Журнал биологической химии . 166 (2): 621–625. doi : 10.1016/S0021-9258(17)35200-6 . PMID  20276176. Архивировано из оригинала 7 мая 2022 г. Получено 3 ноября 2008 г.
  98. ^ Tejero J, Biswas A, Wang ZQ, Page RC, Haque MM, Hemann C, Zweier JL, Misra S, Stuer DJ (ноябрь 2008 г.). «Стабилизация и характеристика промежуточного продукта реакции гем-окси в индуцибельной синтазы оксида азота». Журнал биологической химии . 283 (48): 33498–33507. doi : 10.1074/jbc.M806122200 . PMC 2586280. PMID  18815130 . 
  99. ^ Родригес-Касо C, Монтаньес R, Касканте M, Санчес-Хименес F, Медина MA (август 2006 г.). «Математическое моделирование метаболизма полиаминов у млекопитающих». Журнал биологической химии . 281 (31): 21799–21812. doi : 10.1074/jbc.M602756200 . hdl : 10630/32289 . PMID  16709566.
  100. ^ аб Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). Биохимия (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. стр. 693–698. ISBN 978-0-7167-4684-3.
  101. ^ Петрофф О.А. (декабрь 2002 г.). «ГАМК и глутамат в человеческом мозге». The Neuroscientist . 8 (6): 562–573. doi :10.1177/1073858402238515. PMID  12467378. S2CID  84891972.
  102. ^ Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD (март 2006 г.). «Серотонин a la carte: дополнение предшественником серотонина 5-гидрокситриптофаном». Pharmacology & Therapeutics . 109 (3): 325–338. doi : 10.1016/j.pharmthera.2005.06.004. PMID  16023217. S2CID  2563606. Архивировано из оригинала 13 апреля 2020 г. Получено 12 июня 2019 г.
  103. ^ Костшева Р.М., Новак П., Костшева Дж.П., Костшева Р.А., Брус Р. (март 2005 г.). «Особенности лечения болезни Паркинсона L-ДОФА». Аминокислоты . 28 (2): 157–164. дои : 10.1007/s00726-005-0162-4. PMID  15750845. S2CID  33603501.
  104. ^ Хеби О, Перссон Л, Рентала М (август 2007 г.). «Нацеливание на биосинтетические ферменты полиаминов: перспективный подход к терапии африканской сонной болезни, болезни Шагаса и лейшманиоза». Аминокислоты . 33 (2): 359–366. doi :10.1007/s00726-007-0537-9. PMID  17610127. S2CID  26273053.
  105. ^ Rosenthal GA (2001). «L-канаванин: инсектицидный аллелохимический агент высших растений». Аминокислоты . 21 (3): 319–330. doi :10.1007/s007260170017. PMID  11764412. S2CID  3144019.
  106. ^ Хаммонд, Эндрю К. (1 мая 1995 г.). «Токсикоз Leucaena и его контроль у жвачных животных». Журнал Animal Science . 73 (5): 1487–1492. doi :10.2527/1995.7351487x. PMID  7665380. Архивировано из оригинала 7 мая 2022 г. Получено 7 мая 2022 г.
  107. ^ ab Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K (ноябрь 2005 г.). «Биотехнологическое производство аминокислот и их производных: современное состояние и перспективы». Прикладная микробиология и биотехнология . 69 (1): 1–8. doi :10.1007/s00253-005-0155-y. PMID  16195792. S2CID  24161808.
  108. ^ Эшмид HD (1993). Роль аминокислотных хелатов в питании животных . Westwood: Noyes Publications.
  109. ^ Гараттини С. (апрель 2000 г.). «Глутаминовая кислота, двадцать лет спустя». Журнал питания . 130 (4S Suppl): 901S–909S. doi : 10.1093/jn/130.4.901S . PMID  10736350.
  110. ^ Стегинк Л. Д. (июль 1987 г.). «История аспартама: модель для клинического тестирования пищевой добавки». Американский журнал клинического питания . 46 (1 Suppl): 204–215. doi :10.1093/ajcn/46.1.204. PMID  3300262.
  111. ^ ab Драуз К., Грейсон И., Климанн А., Криммер Х.П., Лейхтенбергер В., Векбекер С. (2007). «Аминокислоты». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a02_057.pub2. ISBN 978-3527306732.
  112. ^ Hanessian S (1993). «Размышления о полном синтезе натуральных продуктов: искусство, ремесло, логика и подход Хирона». Чистая и прикладная химия . 65 (6): 1189–1204. doi : 10.1351/pac199365061189 . S2CID  43992655.
  113. ^ Blaser HU (1992). «Хиральный пул как источник энантиоселективных катализаторов и вспомогательных веществ». Chemical Reviews . 92 (5): 935–952. doi :10.1021/cr00013a009.
  114. ^ Эшмид HD (1986). Внекорневая подкормка растений аминокислотными хелатами . Park Ridge: Noyes Publications.
  115. ^ Санда Ф., Эндо Т. (1999). «Синтезы и функции полимеров на основе аминокислот». Macromolecular Chemistry and Physics . 200 (12): 2651–2661. doi : 10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12<2651::AID-MACP2651>3.0.CO;2-P .
  116. ^ Gross RA, Kalra B (август 2002 г.). «Биоразлагаемые полимеры для окружающей среды». Science . 297 (5582): 803–807. Bibcode :2002Sci...297..803G. doi :10.1126/science.297.5582.803. PMID  12161646. Архивировано из оригинала 25 июля 2020 г. Получено 12 июня 2019 г.
  117. ^ Low KC, Wheeler AP, Koskan LP (1996). Коммерческая полиаспарагиновая кислота и ее применение . Серия «Достижения в химии». Т. 248. Вашингтон, округ Колумбия: Американское химическое общество .
  118. ^ Thombre SM, Sarwade BD (2005). «Синтез и биоразлагаемость полиаспарагиновой кислоты: критический обзор». Журнал макромолекулярной науки, часть A. 42 ( 9): 1299–1315. doi :10.1080/10601320500189604. S2CID  94818855.
  119. ^ Джонс RC, Бьюкенен BB, Груиссем W (2000). Биохимия и молекулярная биология растений. Роквилл, Мэриленд: Американское общество физиологов растений. С. 371–372. ISBN 978-0-943088-39-6.
  120. ^ Brosnan JT, Brosnan ME (июнь 2006 г.). «Серосодержащие аминокислоты: обзор». Журнал питания . 136 (6 Suppl): 1636S–1640S. doi : 10.1093/jn/136.6.1636S . PMID  16702333.
  121. ^ Kivirikko KI, Pihlajaniemi T (1998). "Коллагеновые гидроксилазы и субъединица протеиндисульфидизомеразы пролил-4-гидроксилаз". Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Т. 72. С. 325–398. doi :10.1002/9780470123188.ch9. ISBN 9780470123188. PMID  9559057.
  122. ^ Whitmore L, Wallace BA (май 2004 г.). «Анализ состава последовательности пептабола: последствия для синтеза in vivo и формирования каналов». European Biophysics Journal . 33 (3): 233–237. doi :10.1007/s00249-003-0348-1. PMID  14534753. S2CID  24638475.
  123. ^ Александр Л., Грирсон Д. (октябрь 2002 г.). «Биосинтез этилена и его действие в томате: модель климактерического созревания плодов». Журнал экспериментальной ботаники . 53 (377): 2039–2055. doi : 10.1093/jxb/erf072 . PMID  12324528.
  124. ^ аб Китадай, Норио; Маруяма, Сигенори (2018). «Происхождение строительных блоков жизни: обзор». Геонаучные границы . 9 (4): 1117–1153. Бибкод : 2018GeoFr...9.1117K. дои : 10.1016/j.gsf.2017.07.007 . S2CID  102659869.
  125. ^ Данчин, Антуан (12 июня 2017 г.). «От химического метаболизма к жизни: происхождение процесса генетического кодирования». Журнал органической химии им. Бейльштейна . 13 (1): 1119–1135. doi :10.3762/bjoc.13.111. ISSN  1860-5397. PMC 5480338. PMID 28684991  . 
  126. ^ ab Frenkel-Pinter, Moran; Samanta, Mousumi; Ashkenasy, Gonen; Leman, Luke J. (10 июня 2020 г.). «Пребиотические пептиды: молекулярные концентраторы в происхождении жизни» . Chemical Reviews . 120 (11): 4707–4765. doi :10.1021/acs.chemrev.9b00664. ISSN  0009-2665. PMID  32101414. S2CID  211536416.
  127. ^ Милнер-Уайт, Э. Джеймс (6 декабря 2019 г.). «Трехмерные структуры белков у истоков жизни». Interface Focus . 9 (6): 20190057. doi :10.1098/rsfs.2019.0057. PMC 6802138. PMID 31641431  . 
  128. ^ Чаттерджи, Санкар; Ядав, Сурья (июнь 2022 г.). «Коэволюция биомолекул и пребиотических информационных систем в происхождении жизни: модель визуализации для сборки первого гена». Life . 12 (6): 834. Bibcode :2022Life...12..834C. doi : 10.3390/life12060834 . ISSN  2075-1729. PMC 9225589 . PMID  35743865. 
  129. ^ Киршнинг, Андреас (26 мая 2021 г.). «Пара кофермент/белок и молекулярная эволюция жизни». Natural Product Reports . 38 (5): 993–1010. doi : 10.1039/D0NP00037J . ISSN  1460-4752. PMID  33206101. S2CID  227037164.
  130. ^ Elmore DT, Barrett GC (1998). Аминокислоты и пептиды . Кембридж, Великобритания: Cambridge University Press. С. 48–60. ISBN 978-0-521-46827-5.
  131. ^ Gutteridge A, Thornton JM (ноябрь 2005 г.). «Понимание каталитического инструментария природы». Trends in Biochemical Sciences . 30 (11): 622–629. doi :10.1016/j.tibs.2005.09.006. PMID  16214343.
  132. ^ Ибба М., Зёлль Д. (май 2001 г.). «Возрождение синтеза аминоацил-тРНК». EMBO Reports . 2 (5): 382–387. doi : 10.1093/embo-reports/kve095. PMC 1083889. PMID  11375928. 
  133. ^ Lengyel P, Söll D (июнь 1969). «Механизм биосинтеза белка». Bacteriological Reviews . 33 (2): 264–301. doi :10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969. PMC 378322. PMID  4896351 . 
  134. ^ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (март 2004 г.). «Метаболизм глутатиона и его влияние на здоровье». The Journal of Nutrition . 134 (3): 489–492. doi : 10.1093/jn/134.3.489 . PMID  14988435.
  135. ^ Meister A (ноябрь 1988). «Метаболизм глутатиона и его селективная модификация». Журнал биологической химии . 263 (33): 17205–17208. doi : 10.1016/S0021-9258(19)77815-6 . PMID  3053703.
  136. ^ Карпино LA (1992). «1-Гидрокси-7-азабензотриазол. Эффективная добавка для связывания пептидов». Журнал Американского химического общества . 115 (10): 4397–4398. doi :10.1021/ja00063a082.
  137. ^ Marasco D, Perretta G, Sabatella M, Ruvo M (октябрь 2008 г.). «Прошлые и будущие перспективы библиотек синтетических пептидов». Current Protein & Peptide Science . 9 (5): 447–467. doi :10.2174/138920308785915209. PMID  18855697.
  138. ^ Konara S, Gagnona K, Clearfield A, Thompson C, Hartle J, Ericson C, Nelson C (2010). «Структурное определение и характеристика бис-глицинатов меди и цинка с помощью рентгеновской кристаллографии и масс-спектрометрии». Журнал координационной химии . 63 (19): 3335–3347. doi :10.1080/00958972.2010.514336. S2CID  94822047.
  139. ^ Stipanuk MH (2006). Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека (2-е изд.). Saunders Elsevier.
  140. ^ Dghaym RD, Dhawan R, Arndtsen BA (сентябрь 2001 г.). «Использование оксида углерода и иминов в качестве пептидных производных синтонов: простой катализируемый палладием синтез имидазолинов, полученных из α-аминокислот». Angewandte Chemie . 40 (17): 3228–3230. doi :10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12<1634::AID-ANIE1634>3.0.CO;2-C. PMID  29712039.
  141. ^ Муньос-Уэрта РФ, Гевара-Гонсалес РГ, Контрерас-Медина ЛМ, Торрес-Пачеко И, Прадо-Оливарес Х, Окампо-Веласкес РВ (август 2013 г.). «Обзор методов определения состояния азота в растениях: преимущества, недостатки и последние достижения». Датчики . 13 (8). Базель, Швейцария: 10823–43. Bibcode : 2013Senso..1310823M. doi : 10.3390/s130810823 . PMC 3812630. PMID  23959242. 
  142. ^ Мартин PD, Малли DF, Мэннинг G, Фуллер L (2002). «Определение органического углерода и азота в почве на полевом уровне с использованием ближней инфракрасной спектроскопии». Канадский журнал почвоведения . 82 (4): 413–422. doi :10.4141/S01-054.

Дальнейшее чтение

Внешние ссылки