stringtranslate.com

АМРА-рецептор

Рецептор AMPA, связанный с антагонистом глутамата, показывающий аминоконцевой, лигандсвязывающий и трансмембранный домен, PDB 3KG2

Рецептор α-амино-3-гидрокси-5-метил-4-изоксазолпропионовой кислоты (также известный как рецептор AMPA , AMPAR или рецептор квисквалата ) является ионотропным трансмембранным рецептором для глутамата ( iGluR ) и преимущественно ионного канала Na + , который опосредует быструю синаптическую передачу в центральной нервной системе (ЦНС). Его традиционно классифицируют как рецептор не- NMDA -типа, наряду с рецептором каината . Его название происходит от его способности активироваться искусственным аналогом глутамата AMPA . Рецептор был впервые назван « рецептором квисквалата » Уоткинсом и коллегами в честь встречающегося в природе агониста квисквалата и только позже получил название «рецептор AMPA» в честь селективного агониста, разработанного Таге Оноре и коллегами в Королевской датской фармацевтической школе в Копенгагене. [1] Кодируемое GRIA2 ядро ​​связывания лиганда рецептора AMPA (GluA2 LBD) было первым доменом ионного канала рецептора глутамата, который был кристаллизован . [ 2]

Структура и функции

Состав субъединицы

AMPAR состоят из четырех типов субъединиц, кодируемых различными генами, обозначенными как GRIA1 (также называемый GluA1 или GluR1), GRIA2 (также называемый GluA2 или GluR2), GRIA3 (также называемый GluA3 или GluR3) и GRIA4 (также называемый GluA4 или GluRA-D2), которые объединяются, образуя тетрамеры . [3] [4] [5] Большинство AMPAR являются гетеротетрамерными , состоящими из симметричного «димера димеров» GluA2 и либо GluA1, GluA3, либо GluA4. [6] [7] Димеризация начинается в эндоплазматическом ретикулуме с взаимодействия N-концевых доменов LIVBP, затем «застегивается» через лиганд-связывающий домен в трансмембранную ионную пору. [7]

Конформация субъединичного белка в плазматической мембране некоторое время вызывала споры. В то время как аминокислотная последовательность субъединицы указывала на то, что, по-видимому, существует четыре трансмембранных домена (части белка, которые проходят через плазматическую мембрану), белки, взаимодействующие с субъединицей, указывали на то, что N-конец, по-видимому, является внеклеточным, в то время как C-конец , по-видимому , является внутриклеточным. Однако, если бы каждый из четырех трансмембранных доменов прошел весь путь через плазматическую мембрану, то два конца должны были бы находиться на одной стороне мембраны. В конечном итоге было обнаружено, что второй «трансмембранный» домен на самом деле вообще не пересекает мембрану, а изгибается обратно на себя внутри мембраны и возвращается на внутриклеточную сторону. [8] Когда четыре субъединицы тетрамера сходятся вместе, этот второй мембранный домен образует ионно-проницаемую пору рецептора.

Субъединицы AMPAR больше всего отличаются своей С-концевой последовательностью, которая определяет их взаимодействие с белками-скаффолдерами. Все AMPAR содержат домены связывания PDZ, но домен PDZ , с которым они связываются, отличается. Например, GluA1 связывается с SAP97 через домен PDZ класса I SAP97, [9] тогда как GluA2 связывается с PICK1 [10] и GRIP/ABP . Следует отметить, что AMPAR не могут напрямую связываться с общим синаптическим белком PSD-95 из-за несовместимых доменов PDZ, хотя они взаимодействуют с PSD-95 через старгазин (прототипический член семейства вспомогательных субъединиц AMPAR TARP). [11]

Фосфорилирование AMPAR может регулировать локализацию канала, проводимость и вероятность открытия. GluA1 имеет четыре известных участка фосфорилирования на серине 818 (S818), S831, треонине 840 и S845 (другие субъединицы имеют похожие участки фосфорилирования, но GluR1 был наиболее изучен). S818 фосфорилируется протеинкиназой C и необходим для долговременной потенциации (LTP; о роли GluA1 в LTP см. ниже). [12] S831 фосфорилируется CaMKII и PKC во время LTP, что помогает доставлять GluA1-содержащий AMPAR в синапс , [13] и увеличивает их проводимость одного канала. [14] Участок T840 был обнаружен совсем недавно и был вовлечен в LTD. [15] Наконец, S845 фосфорилируется PKA, которая регулирует его вероятность открытия. [16]

Функция ионного канала

Каждый AMPAR имеет четыре сайта, с которыми может связываться агонист (например, глутамат), по одному для каждой субъединицы. [6] Считается, что сайт связывания образован N-концевым хвостом и внеклеточной петлей между трансмембранными доменами три и четыре. [17] Когда агонист связывается, эти две петли движутся навстречу друг другу, открывая пору. Канал открывается, когда заняты два сайта, [18] и увеличивает свой ток по мере того, как занято больше сайтов связывания. [19] После открытия канал может подвергаться быстрой десенсибилизации, останавливая ток. Считается, что механизм десенсибилизации обусловлен небольшим изменением угла одной из частей сайта связывания, закрывая пору. [20] AMPAR открываются и закрываются быстро (1 мс) и, таким образом, отвечают за большую часть быстрой возбуждающей синаптической передачи в центральной нервной системе. [18] Проницаемость AMPAR для кальция и других катионов , таких как натрий и калий , регулируется субъединицей GluA2. Если в AMPAR отсутствует субъединица GluA2, то он будет проницаем для натрия, калия и кальция. Наличие субъединицы GluA2 почти всегда делает канал непроницаемым для кальция. Это определяется посттранскрипционной модификацией — редактированием РНК — сайта редактирования Q -в- R мРНК GluA2 . Здесь редактирование A→I изменяет незаряженную аминокислоту глутамин (Q) на положительно заряженный аргинин (R) в ионном канале рецептора. Положительно заряженная аминокислота в критической точке делает энергетически невыгодным для кальция проникновение в клетку через пору. Почти все субъединицы GluA2 в ЦНС редактируются в форму GluA2(R). Это означает, что основными ионами, управляемыми AMPAR, являются натрий и калий, что отличает AMPAR от рецепторов NMDA (других основных ионотропных рецепторов глутамата в мозге), которые также допускают приток кальция. Однако и рецепторы AMPA, и рецепторы NMDA имеют равновесный потенциал около 0 мВ. Предполагается, что предотвращение проникновения кальция в клетку при активации AMPAR, содержащих GluA2, защищает от эксайтотоксичности . [21]

Состав субъединиц AMPAR также важен для способа модуляции этого рецептора. Если в AMPAR отсутствуют субъединицы GluA2, то он подвержен блокировке в зависимости от напряжения классом молекул, называемых полиаминами . Таким образом, когда нейрон находится при деполяризованном мембранном потенциале, полиамины будут сильнее блокировать канал AMPAR, предотвращая поток ионов калия через пору канала. Таким образом, говорят, что AMPAR с недостатком GluA2 имеют внутреннюю выпрямляющую кривую I/V , что означает, что они пропускают меньше внешнего тока, чем внутреннего тока на эквивалентном расстоянии от обратного потенциала. [22] Проницаемые для кальция AMPAR обычно обнаруживаются на ранних стадиях постнатального развития на неокортикальных пирамидальных нейронах , [22] некоторых интернейронах или в дофаминовых нейронах вентральной тегментальной области после воздействия наркотического вещества. [23]

Наряду с редактированием РНК , альтернативный сплайсинг допускает ряд функциональных субъединиц рецептора AMPA за пределами того, что закодировано в геноме . Другими словами, хотя один ген ( GRIA1 – GRIA4 ) кодируется для каждой субъединицы (GluA1–GluA4), сплайсинг после транскрипции с ДНК позволяет некоторым экзонам транслироваться взаимозаменяемо, что приводит к нескольким функционально различным субъединицам из каждого гена. [24]

Последовательность флип/флоп является одним из таких взаимозаменяемых экзонов. Последовательность из 38 аминокислот, обнаруженная перед (т. е. перед N-концом ) четвертым мембранным доменом во всех четырех субъединицах AMPAR, определяет скорость десенсибилизации [25] рецептора, а также скорость, с которой рецептор повторно сенсибилизируется [26] , и скорость закрытия канала. [27] Форма флип присутствует в пренатальных рецепторах AMPA и дает устойчивый ток в ответ на активацию глутамата. [28]

Синаптическая пластичность

Рецепторы AMPA (AMPAR) являются как рецепторами глутамата , так и катионными каналами , которые являются неотъемлемой частью пластичности и синаптической передачи во многих постсинаптических мембранах. Одна из наиболее широко и тщательно изученных форм пластичности в нервной системе известна как долговременная потенциация , или LTP. Существует два необходимых компонента LTP: пресинаптическое высвобождение глутамата и постсинаптическая деполяризация. Таким образом, LTP может быть вызвана экспериментально в парной электрофизиологической записи , когда пресинаптическая клетка стимулируется для высвобождения глутамата на постсинаптической клетке, которая деполяризована. Типичный протокол индукции LTP включает стимуляцию «тетануса», которая представляет собой стимуляцию частотой 100 Гц в течение 1 секунды. При применении этого протокола к паре клеток можно увидеть устойчивое увеличение амплитуды возбуждающего постсинаптического потенциала (EPSP) после тетануса. Этот ответ интересен, поскольку считается, что он является физиологическим коррелятом обучения и памяти в клетке. Фактически, было показано, что, следуя парадигме одиночного парного избегания у мышей, LTP может быть зарегистрирована в некоторых синапсах гиппокампа in vivo . [29]

Молекулярная основа LTP была тщательно изучена, и было показано, что AMPARs играют неотъемлемую роль в этом процессе. Как GluR1, так и GluR2 играют важную роль в синаптической пластичности. Сейчас известно, что основным физиологическим коррелятом увеличения размера EPSP является постсинаптическая регуляция AMPARs на мембране, [30] , которая достигается посредством взаимодействия AMPARs со многими клеточными белками.

Простейшее объяснение LTP следующее (см. статью о долгосрочной потенциации для гораздо более подробного описания). Глутамат связывается с постсинаптическими AMPAR и другим рецептором глутамата, рецептором NMDA (NMDAR). Связывание лиганда заставляет AMPAR открываться, и Na + поступает в постсинаптическую клетку, что приводит к деполяризации. NMDAR, с другой стороны, не открываются напрямую, поскольку их поры закупориваются при мембранном потенциале покоя ионами Mg 2+ . NMDAR могут открываться только тогда, когда деполяризация от активации AMPAR приводит к отталкиванию катиона Mg 2+ во внеклеточное пространство, позволяя порам пропускать ток. Однако, в отличие от AMPAR, NMDAR проницаемы как для Na + , так и для Ca 2+ . Ca 2+ , который проникает в клетку, запускает регуляцию AMPARs к мембране, что приводит к длительному увеличению размера EPSP, лежащего в основе LTP. Поступление кальция также фосфорилирует CaMKII , который фосфорилирует AMPARs, увеличивая их одноканальную проводимость.

Транспортировка рецепторов AMPA

Регуляция перемещения AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, вызывающие LTP
Регуляция перемещения AMPAR в постсинаптическую плотность в ответ на стимулы, вызывающие LTP

Молекулярный и сигнальный ответ на стимулы, индуцирующие LTP

Механизм LTP долгое время был предметом споров, но в последнее время механизмы пришли к некоторому консенсусу. AMPAR играют ключевую роль в этом процессе, поскольку одним из ключевых показателей индукции LTP является увеличение соотношения AMPAR к NMDAR после высокочастотной стимуляции. Идея заключается в том, что AMPAR транспортируются из дендрита в синапс и включаются через некоторую серию сигнальных каскадов.

AMPAR изначально регулируются на уровне транскрипции в их 5'-промоторных областях. Имеются существенные доказательства, указывающие на транскрипционный контроль рецепторов AMPA в долговременной памяти через белок, связывающий элемент ответа цАМФ ( CREB ) и митоген-активируемые протеинкиназы (MAPK). [31] Сообщения транслируются на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме (шероховатый ЭР) и модифицируются там. Составы субъединиц определяются во время модификации на шероховатом ЭР. [10] После пост-ЭР-обработки в аппарате Гольджи AMPAR высвобождаются в перисинаптическую мембрану в качестве резерва, ожидающего инициирования процесса ДП.

Первым ключевым шагом в процессе, следующим за связыванием глутамата с NMDA-рецепторами, является приток кальция через рецепторы NMDA и результирующая активация Ca 2+ /кальмодулин-зависимой протеинкиназы (CaMKII). [32] Блокирование либо этого притока, либо активации CaMKII предотвращает LTP, показывая, что это необходимые механизмы для LTP. [33] Кроме того, обилие CaMKII в синапсе вызывает LTP, показывая, что это причинный и достаточный механизм. [34]

CaMKII имеет несколько режимов активации, чтобы вызвать включение рецепторов AMPA в перисинаптическую мембрану. Фермент CAMKII в конечном итоге отвечает за развитие актинового цитоскелета нейрональных клеток и, в конечном итоге, за развитие дендритов и аксонов (синаптическая пластичность). [35] Первый - это прямое фосфорилирование синаптически-ассоциированного белка 97 ( SAP97 ). [36] Во-первых, SAP-97 и миозин-VI, моторный белок, связываются в виде комплекса с C-концом AMPAR. После фосфорилирования CaMKII комплекс перемещается в перисинаптическую мембрану. [37] Второй режим активации - через путь MAPK. CaMKII активирует белки Ras, которые затем активируют p42/44 MAPK, что управляет вставкой AMPAR непосредственно в перисинаптическую мембрану. [38]

Перемещение рецептора AMPA в PSD в ответ на LTP

После того, как рецепторы AMPA транспортируются в перисинаптическую область через фосфорилирование PKA или SAP97, рецепторы затем транспортируются в постсинаптическую плотность (PSD). Однако этот процесс транспортировки в PSD все еще остается спорным. Одна из возможностей заключается в том, что во время LTP происходит латеральное перемещение рецепторов AMPA из перисинаптических участков непосредственно в PSD. [39] Другая возможность заключается в том, что экзоцитоз внутриклеточных везикул отвечает за транспортировку AMPA непосредственно в PSD. [40] Последние данные свидетельствуют о том, что оба эти процесса происходят после стимула LTP; однако только латеральное перемещение рецепторов AMPA из перисинаптической области увеличивает количество рецепторов AMPA в PSD. [41] Точный механизм, ответственный за латеральное перемещение рецепторов AMPA в PSD, еще предстоит открыть; однако исследования обнаружили несколько основных белков для транспортировки рецепторов AMPA. Например, сверхэкспрессия SAP97 приводит к увеличению трафика рецепторов AMPA в синапсы . [42] Помимо влияния на синаптическую локализацию, SAP97 также влияет на проводимость рецепторов AMPA в ответ на глутамат . [43] Миозиновые белки являются чувствительными к кальцию моторными белками, которые также, как было обнаружено, необходимы для трафика рецепторов AMPA. Нарушение взаимодействия миозина Vb с Rab11 и Rab11-FIP2 блокирует рост шипиков и трафик рецепторов AMPA. [44] Следовательно, возможно, что миозин может управлять латеральным движением рецепторов AMPA в перисинаптической области к PSD. Трансмембранные регуляторные белки рецепторов AMPA (TARP) представляют собой семейство белков, которые связываются с рецепторами AMPA и контролируют их трафик и проводимость. [45] CACNG2 (Stargazin) является одним из таких белков и, как обнаружено, связывает рецепторы AMPA в перисинаптической и постсинаптической областях. [46] Роль старгазина в транспорте между перисинаптическими и постсинаптическими областями остается неясной; однако старгазин необходим для иммобилизации рецепторов AMPA в PSD путем взаимодействия с PSD-95. [47] PSD-95 стабилизирует рецепторы AMPA в синапсе, а нарушение взаимодействия старгазина и PSD-95 подавляет синаптическую передачу. [11]

Биофизика перемещения рецепторов AMPA

Движение рецепторов AMPA на синаптической мембране хорошо аппроксимируется как броуновское , которое, однако, может быть стабилизировано в PSD силами удержания. Эти силы могут временно стабилизировать рецепторы, но допускают постоянный обмен с перисинаптическим доменом. [48] [49] Эти силы могут быть результатом локальной организации PSD, иногда называемой фазовым разделением .

Конститутивный трафик и изменения в составе субъединиц

Рецепторы AMPA постоянно перемещаются (эндоцитируются, рециркулируются и реинсертируются) в плазматическую мембрану и из нее . Рециркулирующие эндосомы в дендритном шипике содержат пулы рецепторов AMPA для такой синаптической реинсерции. [50] Существуют два различных пути перемещения рецепторов AMPA: регулируемый путь и конститутивный путь. [51] [52]

В регулируемом пути рецепторы AMPA, содержащие GluA1, перемещаются в синапс в зависимости от активности, стимулируясь активацией рецептора NMDA . [13] В базальных условиях регулируемый путь по существу неактивен, временно активируясь только при индукции долговременной потенциации . [50] [51] Этот путь отвечает за синаптическое усиление и первоначальное формирование новых воспоминаний. [53]

В конститутивном пути рецепторы AMPA, не содержащие GluA1, обычно гетеромерные рецепторы GluR2-GluR3, заменяют рецепторы, содержащие GluA1, один к одному, независимо от активности, [54] [55] сохраняя общее количество рецепторов AMPA в синапсе. [50] [51] Этот путь отвечает за поддержание новых воспоминаний, поддерживая временные изменения, возникающие в результате регулируемого пути. В базальных условиях этот путь обычно активен, так как он также необходим для замены поврежденных рецепторов.

Субъединицы GluA1 и GluA4 состоят из длинного карбокси (C)-хвоста, тогда как субъединицы GluA2 и GluA3 состоят из короткого карбокси-хвоста. Эти два пути регулируются взаимодействиями между C-концами субъединиц рецептора AMPA и синаптическими соединениями и белками. Длинные C-хвосты предотвращают рецепторы GluR1/4 от непосредственного встраивания в зону постсинаптической плотности (PSDZ) при отсутствии активности, тогда как короткие C-хвосты рецепторов GluA2/3 позволяют им встраиваться непосредственно в PSDZ. [39] [56] C-конец GluA2 взаимодействует и связывается с чувствительным к N-этилмалеимиду белком слияния , [57] [58] [59] , что позволяет быстро вставлять рецепторы AMPA, содержащие GluR2, в синапс. [60] Кроме того, субъединицы GluR2/3 более стабильно связаны с синапсом, чем субъединицы GluR1. [61] [62] [63]

LTD-индуцированный эндоцитоз рецепторов AMPA

LTD-индуцированный эндоцитоз рецептора AMPA
LTD-индуцированный эндоцитоз рецепторов AMPA

Длительная депрессия запускает механизмы снижения плотности рецепторов AMPA в выбранных дендритных шипиках, зависящие от клатрина и кальциневрина и отличающиеся от конститутивного трафика AMPAR. Начальным сигналом для эндоцитоза AMPAR является NMDAR-зависимый приток кальция от низкочастотной стимуляции, который, в свою очередь, активирует протеинфосфатазы PP1 и кальциневрин. Однако эндоцитоз AMPAR также активируется зависимыми от напряжения кальциевыми каналами , агонизмом рецепторов AMPA и введением инсулина , что предполагает общий приток кальция как причину эндоцитоза AMPAR. [64] Блокада PP1 не предотвращала эндоцитоз AMPAR, но применение антагониста к кальциневрину приводило к значительному ингибированию этого процесса. [65]

Кальциневрин взаимодействует с эндоцитотическим комплексом в постсинаптической зоне, что объясняет его влияние на LTD. [66] Комплекс, состоящий из покрытой клатрином ямки под участком плазматической мембраны, содержащей AMPAR, и взаимодействующих белков, является прямым механизмом восстановления AMPAR, в частности рецепторов, содержащих субъединицу GluR2/GluR3, в синапсе. Взаимодействия с кальциневрином активируют активность динаминовой ГТФазы, позволяя клатриновой ямке вырезать себя из клеточной мембраны и стать цитоплазматической везикулой. [67] После того, как клатриновая оболочка отсоединяется, другие белки могут напрямую взаимодействовать с AMPAR, используя домены карбоксильного хвоста PDZ ; например, белок 1, взаимодействующий с рецептором глутамата ( GRIP1 ), был вовлечен во внутриклеточную секвестрацию AMPAR. [68] Внутриклеточные AMPAR впоследствии сортируются для деградации лизосомами или рециркуляции в клеточную мембрану. [69] В последнем случае PICK1 и PKC могут вытеснять GRIP1, чтобы вернуть AMPAR на поверхность, обращая вспять эффекты эндоцитоза и LTD, когда это уместно. [70] Тем не менее, выделенный выше зависимый от кальция, опосредованный динамином механизм был вовлечен в качестве ключевого компонента LTD и, как таковой, может иметь применение в дальнейших поведенческих исследованиях. [71]

Роль в припадках

Рецепторы AMPA играют ключевую роль в возникновении и распространении эпилептических припадков. [72] Каиновая кислота , конвульсант, широко используемый в исследованиях эпилепсии, вызывает припадки, в частности, посредством активации рецепторов AMPA [73]

Молекулярная мишень для терапии эпилепсии

Неконкурентные антагонисты рецепторов AMPA талампанел и перампанел продемонстрировали свою активность при лечении взрослых с парциальными припадками, [74] [75] что указывает на то, что антагонисты рецепторов AMPA представляют собой потенциальную цель для лечения эпилепсии. [76] [77] Перампанел (торговое название: Fycompa) получил одобрение на маркетинговое разрешение Европейской комиссии для лечения парциальной эпилепсии 27 июля 2012 года. Препарат был одобрен в Соединенных Штатах Управлением по контролю за продуктами и лекарствами (FDA) 22 октября 2012 года. Как и в случае с большинством недавно разработанных противоэпилептических препаратов, включая прегабалин , лакосамид и эзогабин , FDA рекомендовало, чтобы перампанел был классифицирован Управлением по борьбе с наркотиками (DEA) как запланированный препарат. Он был обозначен как контролируемое вещество Списка 3.

Декановая кислота действует как неконкурентный антагонист рецептора AMPA в терапевтически значимых концентрациях, в зависимости от напряжения и субъединицы, и этого достаточно, чтобы объяснить ее противосудорожные эффекты. [78] Это прямое ингибирование возбуждающей нейротрансмиссии декановой кислотой в мозге способствует противосудорожному эффекту кетогенной диеты с триглицеридами средней цепи . [78] Декановая кислота и антагонист рецептора AMPA препарат перампанел действуют на отдельных участках рецептора AMPA, и поэтому возможно, что они оказывают кооперативное действие на рецептор AMPA, что позволяет предположить, что перампанел и кетогенная диета могут быть синергетическими. [78] [79]

Доклинические исследования показывают, что несколько производных ароматических аминокислот с антиглутаматергическими свойствами, включая антагонизм рецептора AMPA и ингибирование высвобождения глутамата, такие как 3,5-дибром-D-тирозин и 3,5-дибром-L-фенилальнин, проявляют сильный противосудорожный эффект в моделях животных, что предполагает использование этих соединений в качестве нового класса противоэпилептических препаратов. [80] [81]

Агонисты

Глутамат , эндогенный агонист AMPAR.
AMPA , синтетический агонист AMPAR.

Положительные аллостерические модуляторы

Антагонисты

Отрицательные аллостерические модуляторы

Перампанел — отрицательный аллостерический модулятор AMPAR, используемый для лечения эпилепсии .

Смотрите также

Ссылки

  1. ^ Оноре Т., Лауридсен Дж., Крогсгаард-Ларсен П. (январь 1982 г.). «Связывание [3H] AMPA, структурного аналога глутаминовой кислоты, с мембранами головного мозга крысы». Журнал нейрохимии . 38 (1): 173–8. doi :10.1111/j.1471-4159.1982.tb10868.x. PMID  6125564. S2CID  42753770.
  2. ^ Армстронг Н (2000). «Армстронг и Гуо (2000) Механизмы активации и антагонизма чувствительного к АМРА рецептора глутамата: кристаллические структуры ядра связывания лиганда GluR2». Neuron . 28 (1): 165–181. doi : 10.1016/S0896-6273(00)00094-5 . PMID  11086992. S2CID  3128719.
  3. ^ "Рецепторы глутамата: структуры и функции. Центр синаптической пластичности Университета Бристоля". Архивировано из оригинала 15 сентября 2007 года . Получено 2007-09-02 .
  4. ^ Shi SH, Hayashi Y, Petralia RS, Zaman SH, Wenthold RJ, Svoboda K , Malinow R (июнь 1999). «Быстрая доставка шипиков и перераспределение рецепторов AMPA после активации синаптических рецепторов NMDA». Science . 284 (5421): 1811–6. CiteSeerX 10.1.1.376.3281 . doi :10.1126/science.284.5421.1811. PMID  10364548. 
  5. ^ Song I, Huganir RL (ноябрь 2002 г.). «Регуляция рецепторов AMPA во время синаптической пластичности». Trends in Neurosciences . 25 (11): 578–88. doi :10.1016/S0166-2236(02)02270-1. PMID  12392933. S2CID  1993509.
  6. ^ ab Mayer ML (июнь 2005 г.). "Ионные каналы рецепторов глутамата" (PDF) . Current Opinion in Neurobiology . 15 (3): 282–8. doi :10.1016/j.conb.2005.05.004. PMID  15919192. S2CID  39812856.
  7. ^ ab Greger IH, Ziff EB, Penn AC (август 2007 г.). «Молекулярные детерминанты сборки субъединицы рецептора AMPA». Trends in Neurosciences . 30 (8): 407–16. doi :10.1016/j.tins.2007.06.005. PMID  17629578. S2CID  7505830.
  8. ^ Hollmann M, Maron C, Heinemann S (декабрь 1994 г.). «Теги сайта N-гликозилирования предполагают топологию трех трансмембранных доменов для рецептора глутамата GluR1». Neuron . 13 (6): 1331–43. doi :10.1016/0896-6273(94)90419-7. PMID  7993626. S2CID  39682094.
  9. ^ Leonard AS, Davare MA, Horne MC, Garner CC, Hell JW (июль 1998 г.). «SAP97 связан с субъединицей GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты». Журнал биологической химии . 273 (31): 19518–24. doi : 10.1074/jbc.273.31.19518 . PMID  9677374.
  10. ^ ab Greger IH, Khatri L, Ziff EB (май 2002 г.). «Редактирование РНК в arg607 контролирует выход рецептора AMPA из эндоплазматического ретикулума». Neuron . 34 (5): 759–72. doi : 10.1016/S0896-6273(02)00693-1 . PMID  12062022. S2CID  15936250.
  11. ^ ab Bats C, Groc L, Choquet D (март 2007 г.). «Взаимодействие Старгазина и PSD-95 регулирует поверхностный трафик рецепторов AMPA». Нейрон . 53 (5): 719–34. дои : 10.1016/j.neuron.2007.01.030 . PMID  17329211. S2CID  16423733.
  12. ^ Boehm J, Kang MG, Johnson RC, Esteban J, Huganir RL, Malinow R (июль 2006 г.). «Синаптическое включение рецепторов AMPA во время LTP контролируется сайтом фосфорилирования PKC на GluR1». Neuron . 51 (2): 213–25. doi : 10.1016/j.neuron.2006.06.013 . PMID  16846856. S2CID  16208091.
  13. ^ ab Hayashi Y, Shi SH, Esteban JA, Piccini A, Poncer JC, Malinow R (март 2000 г.). «Ввод рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: требование для взаимодействия доменов GluR1 и PDZ». Science . 287 (5461): 2262–7. Bibcode :2000Sci...287.2262H. doi :10.1126/science.287.5461.2262. PMID  10731148. S2CID  17001488.
  14. ^ Derkach V, Barria A, Soderling TR (март 1999). "Ca2+/calmodulin-kinase II enhances channel Conductance of alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-izoxazolepropionate type glutamate receptors". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (6): 3269–74. doi : 10.1073/pnas.96.6.3269 . PMC 15931. PMID 10077673  . 
  15. ^ Delgado JY, Coba M, Anderson CN, Thompson KR, Gray EE, Heusner CL и др. (ноябрь 2007 г.). «Активация рецептора NMDA дефосфорилирует субъединицы рецептора глутамата AMPA рецептора 1 в положении треонина 840». The Journal of Neuroscience . 27 (48): 13210–21. doi :10.1523/JNEUROSCI.3056-07.2007. PMC 2851143 . PMID  18045915. 
  16. ^ Banke TG, Bowie D, Lee H, Huganir RL, Schousboe A, Traynelis SF (январь 2000 г.). «Контроль функции рецептора GluR1 AMPA с помощью цАМФ-зависимой протеинкиназы». The Journal of Neuroscience . 20 (1): 89–102. doi :10.1523/JNEUROSCI.20-01-00089.2000. PMC 6774102. PMID  10627585 . 
  17. ^ Armstrong N, Sun Y, Chen GQ, Gouaux E (октябрь 1998 г.). «Структура ядра связывания лиганда рецептора глутамата в комплексе с каинатом». Nature . 395 (6705): 913–7. Bibcode :1998Natur.395..913A. doi :10.1038/27692. PMID  9804426. S2CID  4405926.
  18. ^ ab Platt SR (март 2007 г.). «Роль глутамата в здоровье и заболевании центральной нервной системы — обзор». Veterinary Journal . 173 (2): 278–86. doi :10.1016/j.tvjl.2005.11.007. PMID  16376594.
  19. ^ Rosenmund C, Stern-Bach Y, Stevens CF (июнь 1998). «Тетрамерная структура канала рецептора глутамата». Science . 280 (5369): 1596–9. Bibcode :1998Sci...280.1596R. doi :10.1126/science.280.5369.1596. hdl : 11858/00-001M-0000-0012-FDD8-B . PMID  9616121.
  20. ^ Armstrong N, Jasti J, Beich-Frandsen M, Gouaux E (октябрь 2006 г.). «Измерение конформационных изменений, сопровождающих десенсибилизацию в ионотропном глутаматном рецепторе». Cell . 127 (1): 85–97. doi : 10.1016/j.cell.2006.08.037 . PMID  17018279. S2CID  16564029.
  21. ^ Kim DY, Kim SH, Choi HB, Min C, Gwag BJ (июнь 2001 г.). «Высокое содержание мРНК GluR1 и сниженное редактирование Q/R мРНК GluR2 в отдельных нейронах НАДФН-диафоразы». Molecular and Cellular Neurosciences . 17 (6): 1025–33. doi :10.1006/mcne.2001.0988. PMID  11414791. S2CID  15351461.
  22. ^ ab Kumar, Sanjay S.; Bacci, Alberto; Kharazia, Viktor; Huguenard, John R. (2002-04-15). "Развитие переключения субъединиц рецептора AMPA в неокортексных пирамидальных нейронах". The Journal of Neuroscience . 22 (8): 3005–3015. doi :10.1523/JNEUROSCI.22-08-03005.2002. ISSN  1529-2401. PMC 6757523 . PMID  11943803. 
  23. ^ Люшер С, Маленка RC (февраль 2011 г.). «Синаптическая пластичность, вызванная наркотиками, при зависимости: от молекулярных изменений до ремоделирования цепей». Neuron . 69 (4): 650–63. doi :10.1016/j.neuron.2011.01.017. PMC 4046255 . PMID  21338877. 
  24. ^ Herbrechter R, Hube N, Buchholz R, Reiner A (июль 2021 г.). «Сплайсинг и редактирование ионотропных глутаматных рецепторов: комплексный анализ на основе данных человеческого РНК-Seq». Cellular and Molecular Life Sciences . 78 (14): 5605–5630. doi :10.1007/s00018-021-03865-z. PMC 8257547 . PMID  34100982. 
  25. ^ Mosbacher J, Schoepfer R, Monyer H, Burnashev N, Seeburg PH, Ruppersberg JP (ноябрь 1994). «Молекулярная детерминанта субмиллисекундной десенсибилизации рецепторов глутамата». Science . 266 (5187): 1059–62. Bibcode :1994Sci...266.1059M. doi :10.1126/science.7973663. PMID  7973663.
  26. ^ Sommer B, Keinänen K, Verdoorn TA, Wisden W, Burnashev N, Herb A и др. (сентябрь 1990 г.). «Flip and flop: специфичный для клеток функциональный переключатель в управляемых глутаматом каналах ЦНС». Science . 249 (4976): 1580–5. Bibcode :1990Sci...249.1580S. doi :10.1126/science.1699275. PMID  1699275.
  27. ^ Pei W, Huang Z, Niu L (февраль 2007 г.). «GluR3 flip and flop: различия в кинетике открытия каналов». Биохимия . 46 (7): 2027–36. doi :10.1021/bi062213s. PMID  17256974.
  28. ^ Eastwood SL, Burnet PW, Harrison PJ (февраль 1997 г.). «Изоформы флип-энд-флоп субъединицы рецептора глутамата GluR2 снижаются в гиппокампальной формации при шизофрении: исследование с использованием обратной транскриптазы и полимеразной цепной реакции (ОТ-ПЦР)». Исследования мозга. Молекулярные исследования мозга . 44 (1): 92–8. doi :10.1016/s0169-328x(96)00195-7. PMID  9030702.
  29. ^ Whitlock JR, Heynen AJ, Shuler MG, Bear MF (август 2006 г.). «Обучение вызывает долгосрочную потенциацию в гиппокампе». Science . 313 (5790): 1093–7. Bibcode :2006Sci...313.1093W. doi :10.1126/science.1128134. PMID  16931756. S2CID  612352.
  30. ^ Maren S, Tocco G, Standley S, Baudry M, Thompson RF (октябрь 1993 г.). "Постсинаптические факторы в выражении долговременной потенциации (LTP): повышенное связывание рецепторов глутамата после индукции LTP in vivo". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 90 (20): 9654–8. Bibcode : 1993PNAS...90.9654M. doi : 10.1073/pnas.90.20.9654 . PMC 47628. PMID  8415757 . 
  31. ^ Perkinton MS, Sihra TS, Williams RJ (июль 1999). «Ca(2+)-проницаемые AMPA-рецепторы вызывают фосфорилирование белка, связывающего элемент ответа цАМФ, посредством стимуляции фосфатидилинозитол-3-киназой-зависимого каскада сигнализации митоген-активируемой протеинкиназы в нейронах». The Journal of Neuroscience . 19 (14): 5861–74. doi :10.1523/JNEUROSCI.19-14-05861.1999. PMC 6783096 . PMID  10407026. 
  32. ^ Фукунага К, Стоппини Л, Миямото Э, Мюллер Д (апрель 1993 г.). «Длительное потенцирование связано с повышенной активностью Ca2+/кальмодулин-зависимой протеинкиназы II». Журнал биологической химии . 268 (11): 7863–7. doi : 10.1016/S0021-9258(18)53037-4 . PMID  8385124.
  33. ^ Lisman J, Schulman H, Cline H (март 2002 г.). «Молекулярная основа функции CaMKII в синаптической и поведенческой памяти». Nature Reviews. Neuroscience . 3 (3): 175–90. doi :10.1038/nrn753. PMID  11994750. S2CID  5844720.
  34. ^ Mammen AL, Kameyama K, Roche KW, Huganir RL (декабрь 1997 г.). «Фосфорилирование субъединицы GluR1 рецептора альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты кальций/кальмодулин-зависимой киназой II». Журнал биологической химии . 272 ​​(51): 32528–33. doi : 10.1074/jbc.272.51.32528 . PMID  9405465.
  35. ^ Эберт Д. Х., Гринберг М. Э. (январь 2013 г.). «Нейрональная сигнализация, зависящая от активности, и расстройство аутистического спектра». Nature . 493 (7432): 327–37. Bibcode :2013Natur.493..327E. doi :10.1038/nature11860. PMC 3576027 . PMID  23325215. 
  36. ^ Mauceri D, Cattabeni F, Di Luca M, Gardoni F (май 2004 г.). «Кальций/кальмодулин-зависимое фосфорилирование протеинкиназы II направляет связанный с синапсом белок 97 в шипики». Журнал биологической химии . 279 (22): 23813–21. doi : 10.1074/jbc.M402796200 . PMID  15044483.
  37. ^ Wu H, Nash JE, Zamorano P, Garner CC (август 2002 г.). «Взаимодействие SAP97 с актиновым моторным миозином VI, направленным на минус-конец. Последствия для трафика рецептора AMPA». Журнал биологической химии . 277 (34): 30928–34. doi : 10.1074/jbc.M203735200 . PMID  12050163.
  38. ^ Zhu JJ, Qin Y, Zhao M, Van Aelst L, Malinow R (август 2002 г.). «Ras и Rap контролируют перемещение рецепторов AMPA во время синаптической пластичности». Cell . 110 (4): 443–55. doi : 10.1016/S0092-8674(02)00897-8 . PMID  12202034. S2CID  12858091.
  39. ^ ab Borgdorff AJ, Choquet D (июнь 2002 г.). «Регуляция боковых движений рецептора AMPA». Nature . 417 (6889): 649–53. Bibcode :2002Natur.417..649B. doi :10.1038/nature00780. PMID  12050666. S2CID  4422115.
  40. ^ Park M, Penick EC, Edwards JG, Kauer JA, Ehlers MD (сентябрь 2004 г.). «Рециркулирующие эндосомы поставляют рецепторы AMPA для LTP». Science . 305 (5692): 1972–5. Bibcode :2004Sci...305.1972P. doi :10.1126/science.1102026. PMID  15448273. S2CID  34651431.
  41. ^ Макино Х, Малинов Р (ноябрь 2009 г.). «Включение рецептора AMPA в синапсы во время LTP: роль бокового движения и экзоцитоза». Neuron . 64 (3): 381–90. doi :10.1016/j.neuron.2009.08.035. PMC 2999463 . PMID  19914186. 
  42. ^ Howard MA, Elias GM, Elias LA, Swat W, Nicoll RA (февраль 2010 г.). «Роль SAP97 в динамике синаптических глутаматных рецепторов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 107 (8): 3805–10. Bibcode : 2010PNAS..107.3805H. doi : 10.1073/pnas.0914422107 . PMC 2840522. PMID  20133708 . 
  43. ^ Waites CL, Specht CG, Härtel K, Leal-Ortiz S, Genoux D, Li D и др. (апрель 2009 г.). «Синаптические изоформы SAP97 регулируют динамику рецепторов AMPA и доступ к пресинаптическому глутамату». The Journal of Neuroscience . 29 (14): 4332–45. doi :10.1523/JNEUROSCI.4431-08.2009. PMC 3230533 . PMID  19357261. 
  44. ^ Wang Z, Edwards JG, Riley N, Provance DW, Karcher R, Li XD и др. (октябрь 2008 г.). «Миозин Vb мобилизует рециркулирующие эндосомы и рецепторы AMPA для постсинаптической пластичности». Cell . 135 (3): 535–48. doi :10.1016/j.cell.2008.09.057. PMC 2585749 . PMID  18984164. 
  45. ^ Nicoll RA, Tomita S, Bredt DS (март 2006). «Вспомогательные субъединицы помогают глутаматным рецепторам AMPA-типа». Science . 311 (5765): 1253–6. Bibcode :2006Sci...311.1253N. doi :10.1126/science.1123339. PMID  16513974. S2CID  40782882.
  46. ^ Томита С., Чен Л., Кавасаки И., Петралия Р.С., Вентхольд Р.Дж., Николл РА., Бредт Д.С. (май 2003 г.). «Функциональные исследования и распределение определяют семейство трансмембранных регуляторных белков AMPA-рецептора». Журнал клеточной биологии . 161 (4): 805–16. doi :10.1083/jcb.200212116. PMC 2199354. PMID  12771129 . 
  47. ^ Chen L, Chetkovich DM, Petralia RS, Sweeney NT, Kawasaki Y, Wenthold RJ и др. (2000). «Stargazin регулирует синаптическое нацеливание рецепторов AMPA двумя различными механизмами». Nature . 408 (6815): 936–43. Bibcode :2000Natur.408..936C. doi :10.1038/35050030. PMID  11140673. S2CID  4427689.
  48. ^ Хейн М., Грок Л., Фришкнехт Р., Беик Х.К., Лунис Б., Рамбо Г., Хуганир Р.Л., Конье Л., Шоке Д. (апрель 2008 г.). «Поверхностная мобильность постсинаптических AMPAR настраивает синаптическую передачу». Наука . 320 (5873): 201–205. Бибкод : 2008Sci...320..201H. дои : 10.1126/science.1152089. ПМК 2715948 . ПМИД  18403705. 
  49. ^ Hoze N, Nair D, Hosy E, Holcman D (октябрь 2012 г.). «Гетерогенность трафика рецептора AMPA и молекулярных взаимодействий, выявленная с помощью анализа сверхвысокого разрешения изображений живых клеток». Труды Национальной академии наук . 109 (42): 17052–17057. Bibcode : 2012PNAS..10917052H. doi : 10.1073/pnas.1204589109 . PMC 3479500. PMID  23035245 . 
  50. ^ abc Shepherd JD, Huganir RL (2007). «Клеточная биология синаптической пластичности: транспортировка рецепторов AMPA». Annual Review of Cell and Developmental Biology . 23 : 613–43. doi : 10.1146/annurev.cellbio.23.090506.123516. PMID  17506699. S2CID  7048661.
  51. ^ abc Malinow R, Mainen ZF, Hayashi Y (июнь 2000 г.). «Механизмы LTP: от тишины до четырехполосного движения». Current Opinion in Neurobiology . 10 (3): 352–7. doi :10.1016/S0959-4388(00)00099-4. PMID  10851179. S2CID  511079.
  52. ^ Malenka RC (ноябрь 2003 г.). «Синаптическая пластичность и транспортировка рецепторов AMPA». Annals of the New York Academy of Sciences . 1003 (1): 1–11. Bibcode : 2003NYASA1003....1M. doi : 10.1196/annals.1300.001. PMID  14684431. S2CID  22696062.
  53. ^ Kessels HW, Malinow R (февраль 2009). «Пластичность и поведение синаптических рецепторов AMPA». Neuron . 61 (3): 340–50. doi :10.1016/j.neuron.2009.01.015. PMC 3917551 . PMID  19217372. 
  54. ^ McCormack SG, Stornetta RL, Zhu JJ (апрель 2006 г.). «Обмен синаптических рецепторов AMPA поддерживает двунаправленную пластичность». Neuron . 50 (1): 75–88. doi : 10.1016/j.neuron.2006.02.027 . PMID  16600857. S2CID  17478776.
  55. ^ Zhu JJ, Esteban JA, Hayashi Y, Malinow R (ноябрь 2000 г.). «Постнатальная синаптическая потенциация: доставка рецепторов AMPA, содержащих GluR4, спонтанной активностью». Nature Neuroscience . 3 (11): 1098–106. doi :10.1038/80614. hdl : 10261/47079 . PMID  11036266. S2CID  16116261.
  56. ^ Пассафаро М., Пиех В., Шэн М. (сентябрь 2001 г.). «Субъединично-специфические временные и пространственные закономерности экзоцитоза рецептора AMPA в нейронах гиппокампа». Nature Neuroscience . 4 (9): 917–26. doi :10.1038/nn0901-917. PMID  11528423. S2CID  32852272.
  57. ^ Song I, Kamboj S, Xia J, Dong H, Liao D, Huganir RL (август 1998). «Взаимодействие N-этилмалеимид-чувствительного фактора с AMPA-рецепторами». Neuron . 21 (2): 393–400. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80548-6 . PMID  9728920.
  58. ^ Osten P, Srivastava S, Inman GJ, Vilim FS, Khatri L, Lee LM и др. (июль 1998 г.). «Конец GluR2 C рецептора AMPA может опосредовать обратимое, АТФ-зависимое взаимодействие с NSF и альфа- и бета-SNAP». Neuron . 21 (1): 99–110. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80518-8 . PMID  9697855. S2CID  18569829.
  59. ^ Nishimune A, Isaac JT, Molnar E, Noel J, Nash SR, Tagaya M и др. (Июль 1998 г.). «Связывание NSF с GluR2 регулирует синаптическую передачу». Neuron . 21 (1): 87–97. doi :10.1016/S0896-6273(00)80517-6. hdl : 2433/180867 . PMID  9697854. S2CID  18956893.
  60. ^ Beretta F, Sala C, Saglietti L, Hirling H, Sheng M, Passafaro M (апрель 2005 г.). «Взаимодействие NSF важно для прямой вставки GluR2 в синаптические сайты». Molecular and Cellular Neurosciences . 28 (4): 650–60. doi :10.1016/j.mcn.2004.11.008. PMID  15797712. S2CID  46716417.
  61. ^ Cingolani LA, Thalhammer A, Yu LM, Catalano M, Ramos T, Colicos MA, Goda Y (июнь 2008 г.). «Зависящая от активности регуляция состава и распространенности синаптических рецепторов AMPA интегринами бета3». Neuron . 58 (5): 749–62. doi :10.1016/j.neuron.2008.04.011. PMC 2446609 . PMID  18549786. 
  62. ^ Saglietti L, Dequidt C, Kamieniarz K, Rousset MC, Valnegri P, Thoumine O и др. (Май 2007 г.). «Внеклеточные взаимодействия между GluR2 и N-кадгерином в регуляции позвоночника». Neuron . 54 (3): 461–77. doi : 10.1016/j.neuron.2007.04.012 . PMID  17481398. S2CID  14600986.
  63. ^ Silverman JB, Restituito S, Lu W, Lee-Edwards L, Khatri L, Ziff EB (август 2007 г.). «Синаптическое закрепление рецепторов AMPA кадгеринами через комплексы белков, связывающих рецепторы AMPA с белками, связанными с нейронным плакофилином». The Journal of Neuroscience . 27 (32): 8505–16. doi :10.1523/JNEUROSCI.1395-07.2007. PMC 6672939 . PMID  17687028. 
  64. ^ Carroll RC, Beattie EC, Xia H, Lüscher C, Altschuler Y, Nicoll RA и др. (ноябрь 1999 г.). «Динамин-зависимый эндоцитоз ионотропных глутаматных рецепторов». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 96 (24): 14112–7. Bibcode : 1999PNAS...9614112C. doi : 10.1073 /pnas.96.24.14112 . PMC 24199. PMID  10570207. 
  65. ^ Beattie EC, Carroll RC, Yu X, Morishita W, Yasuda H, von Zastrow M, Malenka RC (декабрь 2000 г.). «Регуляция эндоцитоза рецептора AMPA с помощью сигнального механизма, общего с LTD». Nature Neuroscience . 3 (12): 1291–300. doi : 10.1038/81823 . PMID  11100150.
  66. ^ Lai MM, Hong JJ, Ruggiero AM, Burnett PE, Slepnev VI, De Camilli P, Snyder SH (сентябрь 1999 г.). «Комплекс кальциневрин-динамин 1 как сенсор кальция для эндоцитоза синаптических везикул». Журнал биологической химии . 274 (37): 25963–6. doi : 10.1074/jbc.274.37.25963 . PMID  10473536.
  67. ^ Юнг Н., Хаукке В. (сентябрь 2007 г.). «Клатрин-опосредованный эндоцитоз в синапсах». Traffic . 8 (9): 1129–36. doi : 10.1111/j.1600-0854.2007.00595.x . PMID  17547698.
  68. ^ Daw MI, Chittajallu R, Bortolotto ZA, Dev KK, Duprat F, Henley JM и др. (декабрь 2000 г.). «PDZ-белки, взаимодействующие с C-терминальным GluR2/3, участвуют в PKC-зависимой регуляции рецепторов AMPA в синапсах гиппокампа». Neuron . 28 (3): 873–86. doi :10.1016/S0896-6273(00)00160-4. hdl : 2262/89240 . PMID  11163273. S2CID  13727678.
  69. ^ Ehlers MD (ноябрь 2000 г.). «Повторная вставка или деградация рецепторов AMPA, определяемая зависимой от активности эндоцитарной сортировкой». Neuron . 28 (2): 511–25. doi : 10.1016/S0896-6273(00)00129-X . PMID  11144360. S2CID  16333109.
  70. ^ Lu W, Ziff EB (август 2005 г.). «PICK1 взаимодействует с ABP/GRIP для регулирования трафика рецепторов AMPA». Neuron . 47 (3): 407–21. doi : 10.1016/j.neuron.2005.07.006 . PMID  16055064. S2CID  17100359.
  71. ^ Wang YT (март 2008 г.). «Исследование роли эндоцитоза AMPAR и длительной депрессии в поведенческой сенсибилизации: значение для лечения расстройств мозга, включая наркотическую зависимость». British Journal of Pharmacology . 153 Suppl 1 (S1): S389-95. doi :10.1038/sj.bjp.0707616. PMC 2268058. PMID  18059315. 
  72. ^ Rogawski MA (2013). «AMPA-рецепторы как молекулярная мишень в терапии эпилепсии». Acta Neurologica Scandinavica. Supplementum . 127 (197): 9–18. doi :10.1111/ane.12099. PMC 4506648. PMID  23480151 . 
  73. ^ Fritsch B, Reis J, Gasior M, Kaminski RM, Rogawski MA (апрель 2014 г.). «Роль рецепторов каината GluK1 в судорогах, эпилептических разрядах и эпилептогенезе». The Journal of Neuroscience . 34 (17): 5765–75. doi :10.1523/JNEUROSCI.5307-13.2014. PMC 3996208 . PMID  24760837. 
  74. ^ Bialer M, Johannessen SI, Kupferberg HJ, Levy RH, Perucca E, Tomson T (январь 2007 г.). «Отчет о ходе работы над новыми противоэпилептическими препаратами: резюме Восьмой Эйлатской конференции (EILAT VIII)». Epilepsy Research . 73 (1): 1–52. doi :10.1016/j.eplepsyres.2006.10.008. PMID  17158031. S2CID  45026113.
  75. ^ French JA, Krauss GL, Biton V, Squillacote D, Yang H, Laurenza A и др. (август 2012 г.). «Дополнительный перампанел при рефрактерных парциальных приступах: рандомизированное исследование III фазы 304». Neurology . 79 (6): 589–96. doi :10.1212/WNL.0b013e3182635735. PMC 3413761 . PMID  22843280. 
  76. ^ Rogawski MA (март 2011 г.). «Пересмотр рецепторов AMPA как мишени для противоэпилептических препаратов». Epilepsy Currents . 11 (2): 56–63. doi :10.5698/1535-7511-11.2.56. PMC 3117497. PMID  21686307 . 
  77. ^ Sakai F, Igarashi H, Suzuki S, Tazaki Y (1989). «Церебральный кровоток и церебральный гематокрит у пациентов с церебральной ишемией, измеренные с помощью однофотонной эмиссионной компьютерной томографии». Acta Neurologica Scandinavica. Supplementum . 127 : 9–13. doi : 10.1111/j.1600-0404.1989.tb01805.x . PMID  2631521. S2CID  30934688.
  78. ^ abc Chang P, Augustin K, Boddum K, Williams S, Sun M, Terschak JA и др. (февраль 2016 г.). «Контроль судорог декановой кислотой посредством прямого ингибирования рецепторов AMPA». Brain . 139 (Pt 2): 431–43. doi :10.1093/brain/awv325. PMC 4805082 . PMID  26608744. 
  79. ^ Августин, Катрин; Уильямс, Софи; Каннингем, Марк; Девлин, Анита М.; Фридрих, Максимилиан; Джаясекера, Ашан; Хуссейн, Мохаммед А.; Холлиман, Дамиан; Митчелл, Патрик; Дженкинс, Алистер; Чен, Филип Э.; Уокер, Мэтью К.; Уильямс, Робин СБ (2018). «Перампанел и декановая кислота проявляют синергическое действие против рецепторов <SCP>AMPA</SCP> и припадков». Эпилепсия . 59 (11): e172–e178. doi : 10.1111/epi.14578 . PMID  30324610.
  80. ^ Цао В., Шах Х.П., Глушаков А.В., Мекка А.П., Ши П., Самнерс С. и др. (декабрь 2009 г.). «Эффективность 3,5-дибром-L-фенилаланина на крысиных моделях инсульта, судорог и дефицита сенсомоторного контроля». Британский журнал фармакологии . 158 (8): 2005–13. дои : 10.1111/j.1476-5381.2009.00498.x. ПМК 2807662 . ПМИД  20050189. 
  81. ^ Cao W, Glushakov A, Shah HP, Mecca AP, Sumners C, Shi P и др. (апрель 2011 г.). «Галогенированная ароматическая аминокислота 3,5-дибром-D:-тирозин оказывает благоприятное воздействие при экспериментальном инсульте и судорогах». Аминокислоты . 40 (4): 1151–8. doi :10.1007/s00726-010-0739-4. PMC 8396070. PMID 20839013.  S2CID 19852158  . 
  82. ^ Murray TK, Whalley K, Robinson CS, Ward MA, Hicks CA, Lodge D и др. (август 2003 г.). «LY503430, новый потенциатор рецепторов альфа-амино-3-гидрокси-5-метилизоксазол-4-пропионовой кислоты с функциональным, нейропротекторным и нейротрофическим эффектом в моделях болезни Паркинсона на грызунах». Журнал фармакологии и экспериментальной терапии . 306 (2): 752–62. doi :10.1124/jpet.103.049445. PMID  12730350. S2CID  86751458.
  83. ^ O'Neill MJ, Bleakman D, Zimmerman DM, Nisenbaum ES (июнь 2004 г.). «AMPA рецепторные потенциаторы для лечения расстройств ЦНС». Current Drug Targets. CNS and Neurological Disorders . 3 (3): 181–94. doi :10.2174/1568007043337508. PMID  15180479.
  84. ^ Яроцкий В., Глушаков А.В., Самнерс С., Гравенштейн Н., Деннис Д.М., Зойберт К.Н., Мартынюк А.Е. (май 2005 г.). «Дифференциальная модуляция глутаматергической передачи 3,5-дибром-L-фенилаланином». Молекулярная фармакология . 67 (5): 1648–54. дои : 10.1124/моль.104.005983. PMID  15687225. S2CID  11672391.
  85. ^ Хаяси, Ясунори; Ши, Сон-Хай; Эстебан, Хосе А.; Пиччини, Антонелла; Понсер, Жан-Кристоф; Малинов, Роберто (24 марта 2000 г.). «Хаяши и др. (200) Введение рецепторов AMPA в синапсы с помощью LTP и CaMKII: требования для взаимодействия доменов GluR1 и PDZ. Science 287; 2262-2267». Наука . 287 (5461): 2262–2267. Бибкод : 2000Sci...287.2262H. дои : 10.1126/science.287.5461.2262. ПМИД  10731148.
  86. ^ Tazerart S, Mitchell DE, Miranda-Rottmann S, Araya R (август 2020 г.). «Правило пластичности, зависящее от времени спайка, для дендритных шипиков». Nature Communications . 11 (1): 4276. Bibcode :2020NatCo..11.4276T. doi :10.1038/s41467-020-17861-7. PMC 7449969 . PMID  32848151. 

Внешние ссылки